Овальбумин
| Овальбумин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | ? | ||
| ЮниПрот | P01012 | ||
| |||
Овальбумин (сокращенно ОВА [1] ) — основной белок, содержащийся в яичном белке , составляющий примерно 55% от общего количества белка. [2] Овальбумин демонстрирует последовательность и трехмерную гомологию с суперсемейством серпинов , но в отличие от большинства серпинов он не является ингибитором сериновой протеазы . [3] Функция овальбумина неизвестна, хотя предполагается, что он является запасным белком . [4]
Исследовать
[ редактировать ]Овальбумин является важным белком в нескольких различных областях исследований, в том числе:
- общие исследования структуры и свойств белка (поскольку он доступен в больших количествах).
- исследования структуры и функции серпинов (тот факт, что овальбумин не ингибирует протеазы, означает, что путем сравнения его структуры со структурой ингибирующих серпинов можно определить структурные характеристики, необходимые для ингибирования).
- протеомика (овальбумин куриного яйца обычно используется в качестве маркера молекулярной массы для калибровки гелей для электрофореза ).
- иммунология (обычно используется для стимуляции аллергической реакции у испытуемых; например, установленный модельный аллерген гиперреактивности дыхательных путей , AHR).
(Для исследований in vivo и in vitro с использованием овальбумина важно, чтобы содержание эндотоксина было менее 1 ЕЭ/мг.) [ нужна ссылка ] [ нужен контекст ]
Структура
[ редактировать ]Белок овальбумин кур состоит из 385 аминокислот , его относительная молекулярная масса 42,7 кДа . [5] и он принимает серпиноподобную структуру. [6] Овальбумин также имеет несколько модификаций, включая N-концевое ацетилирование (G1), фосфорилирование (S68, S344) и гликозилирование (N292). [5] Он имеет три изоформы: А1, А2 и А3, которые различаются в зависимости от количества связанных фосфатных остатков. [7] Он секретируется из клетки, на него воздействует внутренняя сигнальная последовательность (остатки 21–47), а не N-концевая сигнальная последовательность, обычно встречающаяся в других секретируемых белках. овальбумина Сигнальная последовательность не отщепляется, а остается частью зрелого белка. [8]
Менять при нагреве
[ редактировать ]При нагревании овальбумин претерпевает конформационное изменение : его растворимая серпиновая структура превращается в нерастворимую структуру, состоящую из всех β-листов , с обнаженными гидрофобными областями. Это приводит к агрегации белка и затвердеванию приготовленного яичного белка. [9]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сано К., Ханэда К., Тамура Г., Сирато К. (июнь 1999 г.). «Овальбумин (OVA) и бациллы микобактерий туберкулеза совместно поляризуют Т-хелперы (Th) против OVA в сторону Th1-доминантного фенотипа и уменьшают эозинофилию трахеи мышей». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 20 (6): 1260–7. дои : 10.1165/ajrcmb.20.6.3546 . ПМИД 10340945 . S2CID 22811888 .
- ^ Сугино Х., Нитода Т., Джунея Л.Р. (13 декабря 1996 г.). «Глава 2: Общий химический состав куриных яиц» . В Ямамото Т., Джунеджа Л.Р., Хатта Х., Ким М. (ред.). Куриные яйца . Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5 .
- ^ Ху ХИ, Ду Х.Н. (апрель 2000 г.). «Структурная трансформация овальбумина из альфа в бета: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. дои : 10.1023/А:1007099502179 . ПМИД 10981809 . S2CID 82745511 .
- ^ Геттинс П.Г. (декабрь 2002 г.). «Структура, механизм и функции серпина». Химические обзоры . 102 (12): 4751–804. дои : 10.1021/cr010170 . ПМИД 12475206 .
- ^ Jump up to: а б Нисбет А.Д., Содри Р.Х., Мойр А.Дж., Фотергилл Л.А., Фотергилл Дж.Э. (апрель 1981 г.). «Полная аминокислотная последовательность куриного овальбумина» . Европейский журнал биохимии . 115 (2): 335–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . ПМИД 7016535 .
- ^ Стейн П.Е., Лесли А.Г., Финч Дж.Т., Каррелл Р.В. (октябрь 1991 г.). «Кристаллическая структура нерасщепленного овальбумина при разрешении 1,95 А». Журнал молекулярной биологии . 221 (3): 941–59. дои : 10.1016/0022-2836(91)80185-W . ПМИД 1942038 .
- ^ Сугимото, Ясуси (апрель 1999 г.). «Овальбумин в развивающихся куриных яйцах мигрирует из яичного белка в органы эмбриона, изменяя при этом его конформацию и термическую стабильность*» . Журнал биологической химии . 274 (16).
- ^ Робинсон А., Мередит С., Остин Б.М. (июль 1986 г.). «Выделение и свойства сигнальной области из овальбумина» . Письма ФЭБС . 203 (2): 243–6. дои : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . ПМИД 3732511 . S2CID 10064866 .
- ^ Ху ХИ, Ду Х.Н. (апрель 2000 г.). «Структурная трансформация овальбумина из альфа в бета: эффекты тепла и pH». Журнал белковой химии . 19 (3): 177–83. дои : 10.1023/А:1007099502179 . ПМИД 10981809 . S2CID 82745511 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Овальбумин Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)