Таурине диоксигеназа
| Таурине диоксигеназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 1.14.11.17 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
В фермерке ( диоксигеназа таурине EC 1.14.11.17 ) представляет собой фермент , который катализирует химическую реакцию .
- Таурин + 2-оксоглутарат + O 2 сульфит + аминоцетальдегид + сукцинат + co 2
3 субстрата этого фермента являются таурин , 2-оксоглутарат и O 2 , тогда как его 4 продукта - сульфит , аминоцетальдегид , сукцинат и CO 2 . [ 1 ]
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, те, которые действуют на парных донорах, с O2 в качестве окислителя и включения или восстановления кислорода. Встроенный кислород не должен быть получен из O2 с 2-оксоглутаратом в качестве одного донора и включения одного атома o кислорода в каждого донора. Систематическим названием этого класса ферментов является таурин, 2-оксоглутарат: O2 оксидоредуктаза (сульфит-формирование) . Другие общие названия включают 2-аминоэтаносульфонат диоксигеназу и альфа-кетоглутарат-зависимую тауриновую диоксигеназу . Этот фермент участвует в метаболизме таурина и гипотаурина . Он имеет 3 кофактора : железо , аскорбат и Fe2+ .
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года 4 структуры для этого класса ферментов были решены PDB , причем коды согласия 1GQW , 1GY9 , 1OS7 и 1OTJ .
Механизм
[ редактировать ]Инициируя шаги
[ редактировать ]В разложении таурина было показано, что молекулярный кислород активируется железом II, который лежит в координирующем комплексе тауриновой диоксигеназы. [ 2 ] Здесь фермент с соединением железа II и 2-оксоглутарата поддерживает нековалентные связи путем электростатических взаимодействий и координирует нуклеофильную атаку от диоксигена на 2-оксоглутаратном углероде № 2. [ 3 ] Это приводит к двум окислениям, одному на 2-оксоглутарат, а другой-на таурине, каждый один электрон.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Elkins JM, Ryle MJ, Clifton IJ, Dunning Hotopp JC, Lloyd JS, Burzlaff Ni, et al. (Апрель 2002 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура Escherichia coli Taurine/Alpha-кетоглутарат диоксигеназы, комплексная для железа и субстратов железа и субстратов». Биохимия . 41 (16): 5185–5192. doi : 10.1021/bi016014e . PMID 11955067 .
- ^ Ryle MJ, Koehntop KD, Liu A, Que L, Hausinger RP (апрель 2003 г.). «Взаимосвязь двух окисленных форм таурина/α-кетоглутарата диоксигеназы, негемовой гидроксилазы железа: доказательства связывания бикарбоната» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3790–3795. doi : 10.1073/pnas.0636740100 . PMC 153000 . PMID 12642663 .
- ^ Hibi M, Ogawa J (май 2014). «Характеристики и биотехнологии применения алифатических аминокислотных гидроксилаз, принадлежащих к Fe (II)/α-кетоглутарат-зависимому суперсемейству диоксигеназы». Прикладная микробиология и биотехнология . 98 (9): 3869–3876. doi : 10.1007/s00253-014-5620-z . PMID 24682483 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Эйххорн Э., Ван дер Плоэг -младший, Кертесц М.А., Лейсингер Т (сентябрь 1997 г.). «Характеристика альфа-кетоглутарат-зависимой тауриновой диоксигеназы из Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 272 (37): 23031–23036. doi : 10.1074/jbc.272.37.23031 . PMID 9287300 .
