Блеомицин гидролаза

БЛМХ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1CB5, 2CB5
Идентификаторы
Псевдонимы	БЛМГ , BH, BMH, блеомицингидролаза
Внешние идентификаторы	Опустить : 602403 ; МГИ : 1345186 ; Гомологен : 330 ; GeneCards : BLMH ; ОМА : БЛМХ – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	30,292,056 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	76,878,205 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	skin of arm; ; skin of leg; ; skin of abdomen; ; skin of thigh; ; epithelium of colon; ; body of pancreas; ; Descending thoracic aorta; ; mucosa of esophagus; ; stromal cell of endometrium; ; body of uterus;
	Top expressed in
	fossa; ; condyle; ; primitive streak; ; hair follicle; ; renal corpuscle; ; internal carotid artery; ; esophagus; ; vas deferens; ; external carotid artery; ; skin of abdomen;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	peptidase activity; hydrolase activity; carboxypeptidase activity; cysteine-type endopeptidase activity; protein binding; cysteine-type peptidase activity; aminopeptidase activity; identical protein binding;
Cellular component	extracellular exosome; cytosol; nucleus; cytoplasm;
Biological process	protein polyubiquitination; proteolysis; response to toxic substance; homocysteine catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	642
	104184
	ENSG00000108578
	ENSMUSG00000020840
	Q13867
	Q8R016
	НМ_000386
	НМ_178645
	НП_000377
	НП_848760
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Блеомицингидролаза — это фермент , который у человека кодируется BLMH геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Блеомицингидролаза (BMH) представляет собой цитоплазматическую цистеинпептидазу, которая высоко консервативна в ходе эволюции. Его биологическая функция — гидролиз реактивного электрофила гомоцистеина тиолактона . ^{[ 8 ]} Еще одним его действием является метаболическая инактивация гликопептида блеомицина (BLM), важного компонента схем комбинированной химиотерапии рака. Белок содержит характерные остатки активного центра суперсемейства цистеиновых протеаз папаина. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что BLMH взаимодействует с RPL29 . ^{[ 9 ]} РПЛ11 , ^{[ 9 ]} BE2I ^{[ 10 ]} и белок-предшественник амилоида . ^{[ 11 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000108578 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020840 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Феррандо А.А., Пендас А.М., Ллано Э., Веласко Г., Лидеро Р., Лопес-Отин С. (январь 1998 г.). «Характеристика гена, анализ промотора и хромосомная локализация блеомицингидролазы человека» . J Биол Хим . 272 (52): 33298–304. дои : 10.1074/jbc.272.52.33298 . ПМИД 9407121 .
^ Монтойя С.Е., Феррелл Р.Э., Лазо Дж.С. (октябрь 1997 г.). «Геномная структура и генетическое картирование нейтральной цистеиновой протеазы человека блеомицингидролазы». Рак Рез . 57 (19): 4191–5. ПМИД 9331073 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: BLMH блеомицингидролаза» .
^ Ярослав Зимный, Марта Сикора, Анджей Гурановский, Иероним Якубовский (2006). «Защитные механизмы против токсичности гомоцистеина» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22485–22492. дои : 10.1074/jbc.M603656200 . ПМИД 16769724 .
^ Jump up to: ^а ^б Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т., Альмонте С., Уоткинс С.К., Лазо Дж.С. (июнь 1999 г.). «Человеческая блеомицингидролаза связывает рибосомальные белки». Биохимия . 38 (22). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 7111–7. дои : 10.1021/bi990135l . ISSN 0006-2960 . ПМИД 10353821 .
^ Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т., Лазо Дж.С. (декабрь 1998 г.). «Эволюционно консервативная цистеиновая протеаза, гидролаза блеомицина человека, связывается с человеческим гомологом убиквитин-конъюгирующего фермента 9». Мол. Фармакол . 54 (6). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 954–61. дои : 10.1124/моль.54.6.954 . ISSN 0026-895X . ПМИД 9855622 . S2CID 2272861 .
^ Лефтеров И.М., Колдамова Р.П., Лазо Ю.С. (сентябрь 2000 г.). «Человеческая блеомицингидролаза регулирует секрецию белка-предшественника амилоида» . ФАСЕБ Дж . 14 (12). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 1837–1847 гг. дои : 10.1096/fj.99-0938com . ISSN 0892-6638 . ПМИД 10973933 . S2CID 44302063 .

Внешние ссылки

человека Местоположение генома BLMH и BLMH страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q13867 (гидролаза блеомицина) в PDBe-KB .

Дальнейшее чтение

Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Феррандо А.А., Веласко Г., Кампо Э., Лопес-Отин С. (1996). «Анализ клонирования и экспрессии человеческой блеомицингидролазы, цистеиновой протеиназы, участвующей в устойчивости к химиотерапии». Рак Рез . 56 (8): 1746–50. ПМИД 8620487 .
Брёмме Д., Росси А.Б., Смикенс С.П. и др. (1996). «Человеческая блеомицингидролаза: молекулярное клонирование, секвенирование, функциональная экспрессия и ферментативная характеристика». Биохимия . 35 (21): 6706–14. дои : 10.1021/bi960092y . ПМИД 8639621 .
Сузуки И., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., Гаджева В.Г., Лазо Ю.С. (1998). «Основные связывающие и функциональные домены блеомицингидролазы человека». Биохимия . 37 (8): 2282–90. дои : 10.1021/bi9722204 . ПМИД 9485374 .
Монтойя С.Э., Астон CE, ДеКоски С.Т. и др. (1998). «Блеомицингидролаза связана с риском спорадической болезни Альцгеймера». Нат. Жене . 18 (3): 211–2. дои : 10.1038/ng0398-211 . ПМИД 9500538 . S2CID 2940414 .
Чжэн В., Джонстон С.А., Джошуа-Тор Л. (1998). «Необычный активный центр Gal6/блеомицингидролазы может действовать как карбоксипептидаза, аминопептидаза и пептидлигаза» . Клетка . 93 (1): 103–9. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81150-2 . ПМИД 9546396 .
Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т., Лазо Дж.С. (1999). «Эволюционно консервативная цистеиновая протеаза, гидролаза блеомицина человека, связывается с человеческим гомологом убиквитин-конъюгирующего фермента 9». Мол. Фармакол . 54 (6): 954–61. дои : 10.1124/моль.54.6.954 . ПМИД 9855622 . S2CID 2272861 .
Такеда А., Нонака М., Исикава А., Хигучи Д. (1999). «Иммуногистохимическая локализация нейтральной цистеиновой протеазы блеомицингидролазы в коже человека». Арх. Дерматол. Рез . 291 (4): 238–40. дои : 10.1007/s004030050400 . ПМИД 10335922 . S2CID 10799259 .
Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т. и др. (1999). «Человеческая блеомицингидролаза связывает рибосомальные белки». Биохимия . 38 (22): 7111–7. дои : 10.1021/bi990135l . ПМИД 10353821 .
О'Фаррелл П.А., Гонсалес Ф., Чжэн В. и др. (1999). «Кристаллическая структура блеомицингидролазы человека, самокомпартментализирующейся цистеиновой протеазы» . Структура . 7 (6): 619–27. дои : 10.1016/S0969-2126(99)80083-5 . ПМИД 10404591 .
Малерб П., Фолл Р.Л., Ричардс Дж.Г. (2000). «Региональное и клеточное распределение мРНК блеомицингидролазы в мозге человека: сравнение мозга больного Альцгеймера и контрольного мозга». Неврология. Летт . 281 (1): 37–40. дои : 10.1016/S0304-3940(00)00802-8 . ПМИД 10686410 . S2CID 41562274 .
Лефтеров И.М., Колдамова Р.П., Лазо Ю.С. (2000). «Человеческая блеомицингидролаза регулирует секрецию белка-предшественника амилоида» . ФАСЕБ Дж . 14 (12): 1837–47. дои : 10.1096/fj.99-0938com . ПМИД 10973933 . S2CID 44302063 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Ниве-Антуан В., Кулон, член парламента, Ле Денма С. и др. (2003). «[Аполипопротеин Е и гидролаза блеомицина. Полиморфизмы: связь с нейродегенеративными заболеваниями]». Энн. Биол. Клин. (Париж) . 61 (1): 61–7. ПМИД 12604387 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т. и др. (2005). «К карте протеомного масштаба сети межбелковых взаимодействий человека». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 17 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000108578 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020840 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9407121-5] Феррандо А.А., Пендас А.М., Ллано Э., Веласко Г., Лидеро Р., Лопес-Отин С. (январь 1998 г.). «Характеристика гена, анализ промотора и хромосомная локализация блеомицингидролазы человека» . J Биол Хим . 272 (52): 33298–304. дои : 10.1074/jbc.272.52.33298 . ПМИД 9407121 .

[pmid9331073-6] Монтойя С.Е., Феррелл Р.Э., Лазо Дж.С. (октябрь 1997 г.). «Геномная структура и генетическое картирование нейтральной цистеиновой протеазы человека блеомицингидролазы». Рак Рез . 57 (19): 4191–5. ПМИД 9331073 .

[entrez-7] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: BLMH блеомицингидролаза» .

[8] Ярослав Зимный, Марта Сикора, Анджей Гурановский, Иероним Якубовский (2006). «Защитные механизмы против токсичности гомоцистеина» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22485–22492. дои : 10.1074/jbc.M603656200 . ПМИД 16769724 .

[pmid10353821-9] Jump up to: ^а ^б Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т., Альмонте С., Уоткинс С.К., Лазо Дж.С. (июнь 1999 г.). «Человеческая блеомицингидролаза связывает рибосомальные белки». Биохимия . 38 (22). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 7111–7. дои : 10.1021/bi990135l . ISSN 0006-2960 . ПМИД 10353821 .

[pmid9855622-10] Колдамова Р.П., Лефтеров И.М., ДиСабелла М.Т., Лазо Дж.С. (декабрь 1998 г.). «Эволюционно консервативная цистеиновая протеаза, гидролаза блеомицина человека, связывается с человеческим гомологом убиквитин-конъюгирующего фермента 9». Мол. Фармакол . 54 (6). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 954–61. дои : 10.1124/моль.54.6.954 . ISSN 0026-895X . ПМИД 9855622 . S2CID 2272861 .

[pmid10973933-11] Лефтеров И.М., Колдамова Р.П., Лазо Ю.С. (сентябрь 2000 г.). «Человеческая блеомицингидролаза регулирует секрецию белка-предшественника амилоида» . ФАСЕБ Дж . 14 (12). СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ: 1837–1847 гг. дои : 10.1096/fj.99-0938com . ISSN 0892-6638 . ПМИД 10973933 . S2CID 44302063 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

v т и Протеазы : цистеиновые протеазы ( EC 3.4.22 ).
Каспаза	Каспаза 1 Каспаза 2 Каспаза 3 Каспаза 4 Каспаза 5 Каспаза 6 Каспаза 7 Каспаза 8 Каспаза 9 Каспаза 10 Каспаза 12 Каспаза 13 Каспаза 14
Фруктовый	Папаин Фикаин Бромелайн актинидаин
Кальпаин	КАПН1 КАПН2 КАПН3 КАПН5 КАПН6 КАПН7 КАПН8 КАПН9 КАПН10 КАПН11 КАПН12 КАПН13 КАПН14 КАПНС1 КАПНС2
Катепсин	Б С Ф ЧАС К Л1 / Л2 ТО С В С
Другой	Клострипаин Прокоагулянт рака отдельный Аутофагин Крузипаин 3C-подобная протеаза Гингипаин Р Гингипаин К

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )