Мирозиназа

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Тиоглюкозидаза (Мирозиназа)
Тиоглюкозидаза (Мирозиназа)
	Мирозиназа из горчицы белой . ПДБ 1е4м
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.2.1.147
Номер CAS.	9025-38-1
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
ЭксПАСи	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Мирозиназа ( EC 3.2.1.147 , тиоглюкозидглюкогидролаза , синигриназа и синиграза ) представляет собой семейство ферментов, участвующих в защите растений от травоядных животных , в частности от бомбы из горчичного масла . Трехмерная структура выяснена и доступна в PDB (см. ссылки в инфобоксе).

Мирозиназа, принадлежащая к семейству гликозидгидролаз , имеет некоторые сходства с более распространенными О- гликозидазами . ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Однако мирозиназа — единственный известный в природе фермент способный расщеплять тиосвязанную , глюкозу . Его известная биологическая функция — катализировать гидролиз класса соединений, называемых глюкозинолатами . ^{[ 4 ]}

Мирозиназная активность

Мирозиназа считается защитным ферментом и способна гидролизовать глюкозинолаты в различные соединения, некоторые из которых токсичны. ^{[ 5 ]}

Механизм

Мирозиназа катализирует . химическую реакцию

тиоглюкозид + H ₂ O

\rightleftharpoons

сахар + тиол

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются тиоглюкозид и H ₂ O , тогда как двумя его продуктами являются сахар и тиол .

присутствии воды мирозиназа отщепляет глюкозинолатную группу В . Оставшаяся молекула затем быстро превращается в тиоцианат , изотиоцианат или нитрил ; это активные вещества, которые служат защитой растения. Гидролиз глюкозинолатов мирозиназой может давать различные продукты в зависимости от различных физиологических условий, таких как pH и присутствие определенных кофакторов . Было замечено, что все известные реакции имеют одни и те же начальные стадии. (См. рисунок 2.) Сначала мирозиназа расщепляет β-тиоглюкозидную связь, высвобождая D-глюкозу . Образующийся агликон подвергается спонтанной Лоссеновской перегруппировке с высвобождением сульфата . Последняя стадия механизма подвержена наибольшему разнообразию в зависимости от физиологических условий, при которых протекает реакция. При нейтральном pH основным продуктом является изотиоцианат . В кислых условиях (pH < 3) и в присутствии железа ионов или эпитиоспецифических белков происходит образование нитрилы . Вместо этого предпочтительны ^{[ 2 ]}^{[ 6 ]}

Кофакторы и ингибиторы

Аскорбат является известным кофактором мирозиназы, служащим основным катализатором гидролиза глюкозинолата . ^{[ 1 ]}^{[ 7 ]} Например, мирозиназа, выделенная из дайкона ( Raphanus sativus ), продемонстрировала увеличение V max с 2,06 мкмоль/мин на мг белка до 280 мкмоль/мин на мг белка на субстрате аллилглюкозинолат (синигрин) в присутствии 500 мкМ аскорбата. ^{[ 4 ]} Сульфат , побочный продукт гидролиза глюкозинолата , был идентифицирован как конкурентный ингибитор мирозиназы. ^{[ 4 ]} Кроме того, 2-F-2-дезоксибензилглюкозинолат, который был синтезирован специально для изучения механизма мирозиназы, ингибирует фермент, захватывая один из остатков глутаминовой кислоты в активном центре , Glu 409. ^{[ 3 ]}^{[ 8 ]}

Структура

Мирозиназа существует в виде димера с субъединицами по 60-70 кДа каждая. ^{[ 9 ]} ^{[ 10 ]} Рентгеновская кристаллография мирозиназы, выделенной из Sinapis alba, показала, что две субъединицы связаны атомом цинка. ^{[ 7 ]} Считается, что наличие солевых мостиков , дисульфидных мостиков , водородных связей и гликозилирования способствует стабильности фермента , особенно когда растение подвергается атаке и испытывает серьезное повреждение тканей. ^{[ 2 ]} Особенностью многих β- глюкозидаз являются каталитические глутамата остатки в их активных центрах два из них заменены одним остатком глутамина . , но в мирозиназе ^{[ 3 ]}^{[ 11 ]} Было показано, что аскорбат заменяет активность остатков глутамата. ^{[ 1 ]} (Механизм см. на рисунке 3.)

Биологическая функция

что мирозиназа и ее природный субстрат глюкозинолат Известно , являются частью защитной реакции растения . Когда растение подвергается нападению патогенов , насекомых или других травоядных животных , растение использует мирозиназу для преобразования глюкозинолатов , которые в остальном безвредны, в токсичные продукты, такие как изотиоцианаты , тиоцианаты и нитрилы . ^{[ 2 ]}

Компартиментализация у растений

Защитная система глюкозинолат -мирозиназы упакована в растении уникальным образом. Растения хранят глюкозинолаты мирозиназы путем компартментализации, так что последние высвобождаются и активируются только тогда, когда растение подвергается атаке. Мирозиназа хранится в основном в виде зерен мирозина в вакуолях определенных идиобластов , называемых мирозиновыми клетками, но сообщалось также в белковых тельцах или вакуолях , а также в виде цитозольных ферментов, которые имеют тенденцию связываться с мембранами. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Глюкозинолаты хранятся в соседних, но отдельных «S-клетках». ^{[ 14 ]} Когда растение испытывает повреждение тканей, мирозиназа вступает в контакт с глюкозинолатами , быстро активируя их в мощную антибактериальную форму. ^{[ 2 ]} Наиболее мощными из таких продуктов являются изотиоцианаты , за ними следуют тиоцианаты и нитрилы . ^{[ 15 ]}

Эволюция

Известно, что к растениям, развившим защитную систему мирозиназы-глюкозинолата, относятся: горчица белая ( Sinapis alba ), ^{[ 9 ]} кресс-салат ( Lepidium sativum ), ^{[ 16 ]} васаби ( Wasabia japonica ), ^{[ 17 ]} и дайкон ( Raphnus sativus ), ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} а также некоторые представители семейства Brassicaceae , в том числе желтая горчица ( Brassica juncea ), ^{[ 20 ]} семена рапса ( Brassica napus ), ^{[ 21 ]} и распространенные диетические капусты, такие как брокколи , цветная капуста , капуста , китайская капуста и капуста . ^{[ 2 ]} Горькое послевкусие многих из этих овощей часто можно объяснить гидролизом глюкозинолатов при повреждении тканей во время приготовления пищи или при употреблении этих овощей в сыром виде. ^{[ 2 ]} Этот метод защиты используют семена папайи, но не сама мякоть плода. ^{[ 22 ]}

Мирозиназа также была выделена из капустной тли . ^{[ 23 ]} Это предполагает совместную эволюцию капустной тли с ее основным источником питания. Тля использует ту же стратегию защиты, что и растения. Как и основной источник пищи, капустная тля разделяет нативную мирозиназу и глюкозинолаты, которые она потребляет. Когда капустная тля подвергается нападению и ее ткани повреждаются, ее накопленные глюкозинолаты активируются, производя изотиоцианаты и удерживая хищников от нападения на другую тлю. ^{[ 24 ]}

Историческая значимость и современные приложения

Сельское хозяйство

Исторически сложилось так, что такие культуры, как рапс , содержащие систему глюкозинолат-мирозиназы, намеренно разводились так, чтобы минимизировать содержание глюкозинолатов, поскольку рапс в кормах для животных оказался токсичным для домашнего скота . ^{[ 25 ]} Система глюкозинолат-мирозиназа исследовалась как возможный биофумигант для защиты сельскохозяйственных культур от вредителей. Мощные продукты гидролиза глюкозинолата (GHP) можно распылять на сельскохозяйственные культуры, чтобы отпугнуть травоядных. Другим вариантом было бы использование методов генной инженерии для внедрения системы глюкозинолат-мирозиназы в сельскохозяйственные культуры в качестве средства повышения их устойчивости к вредителям. ^{[ 15 ]}

Влияние на здоровье

изотиоцианаты Известно, что йода , основной продукт гидролиза глюкозинолатов, предотвращают поглощение щитовидной железой , вызывая зоб . ^{[ 26 ]} Изотиоцианаты в высоких концентрациях могут вызывать гепатотоксичность . ^{[ 4 ]} Недостаточно научных доказательств того, что употребление овощей семейства крестоцветных с повышенным содержанием изотиоцианатов влияет на риск заболеваний человека. ^{[ 27 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Бурмейстер В.П., Коттаз С., Роллин П., Васелла А., Хенриссат Б. (декабрь 2000 г.). «Рентгеновская кристаллография высокого разрешения показывает, что аскорбат является кофактором мирозиназы и заменяет функцию каталитического основания» . Журнал биологической химии . 275 (50): 39385–39393. дои : 10.1074/jbc.M006796200 . ПМИД 10978344 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Халкиер Б.А., Гершензон Дж (2006). «Биология и биохимия глюкозинолатов». Ежегодный обзор биологии растений . 57 : 303–333. doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105228 . ПМИД 16669764 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Боунс А.М., Росситер Дж.Т. (июнь 2006 г.). «Ферментативное и химически индуцированное разложение глюкозинолатов». Фитохимия . 67 (11): 1053–1067. doi : 10.1016/j.phytochem.2006.02.024 . ПМИД 16624350 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Шикита М., Фэйи Дж.В., Голден Т.Р., Хольцкло В.Д., Талалай П. (август 1999 г.). «Необычный случай «неконкурентной активации» аскорбиновой кислотой: очистка и кинетические свойства мирозиназы из проростков Raphanus sativus» . Биохимический журнал . 341 (Часть 3) (3): 725–732. дои : 10.1042/0264-6021:3410725 . ПМК 1220411 . ПМИД 10417337 .
^ Транскрипт, индуцируемый раной и метилжасмонатом, кодирующий белок, связанный с мирозиназой, имеющий сходство с ранним нодулином.
^ Ламбрикс В., Райхельт М., Митчелл-Олдс Т., Клибенштайн Д.Д., Гершензон Дж. (декабрь 2001 г.). «Белок epithiospecifier Arabidopsis способствует гидролизу глюкозинолатов до нитрилов и влияет на Trichoplusia ni herbivory» . Растительная клетка . 13 (12): 2793–2807. дои : 10.1105/tpc.010261 . ПМК 139489 . ПМИД 11752388 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Бурмейстер В.П., Коттаз С., Дригес Х., Иори Р., Палмиери С., Хенриссат Б. (май 1997 г.). «Кристаллические структуры мирозиназы Sinapis alba и ковалентного промежуточного гликозил-фермента дают представление о распознавании субстрата и механизме активного центра S-гликозидазы» . Структура . 5 (5): 663–675. дои : 10.1016/s0969-2126(97)00221-9 . ПМИД 9195886 .
^ Коттаз С., Роллин П., Дригес Х. (1997). «Синтез 2-дезокси-2-фторглюкотропеолина, ингибитора тиоглюкозидазы». Исследование углеводов . 298 (1–2): 127–130. дои : 10.1016/s0008-6215(96)00294-7 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Бьоркман Р., Янсон Дж.К. (август 1972 г.). «Исследование мирозиназ. I. Очистка и характеристика мирозиназы из семян горчицы белой (Sinapis alba, L.)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 276 (2): 508–518. дои : 10.1016/0005-2744(72)91011-X . PMID 5068825 .
^ Пессина А., Томас Р.М., Палмиери С., Луизи П.Л. (август 1990 г.). «Усовершенствованный метод очистки мирозиназы и ее физико-химическая характеристика». Архив биохимии и биофизики . 280 (2): 383–389. дои : 10.1016/0003-9861(90)90346-Z . ПМИД 2369130 .
^ Хенриссат Б., Дэвис Дж.Дж. (декабрь 2000 г.). «Гликозидгидролазы и гликозилтрансферазы. Семейства, модули и значение для геномики» . Физиология растений . 124 (4): 1515–1519. дои : 10.1104/стр.124.4.1515 . ПМЦ 1539306 . ПМИД 11115868 .
^ Люти Б., Матиле П. (1984). «Бомба из горчичного масла: уточненный анализ субклеточной организации мирозиназной системы». Биохимия и физиология Пфланцена . 179 (1–2): 5–12. дои : 10.1016/s0015-3796(84)80059-1 .
^ Андреассон Э., Болт Йоргенсен Л., Хёглунд А.С., Раск Л., Мейер Дж. (декабрь 2001 г.). «Различное распределение мирозиназы и идиобластов у Arabidopsis и Brassica napus» . Физиология растений . 127 (4): 1750–1763. дои : 10.1104/стр.010334 . ПМК 133578 . ПМИД 11743118 .
^ Королева О.А., Дэвис А., Дикен Р., Торп М.Р., Томос А.Д., Хедрих Р. (октябрь 2000 г.). «Идентификация нового типа клеток, богатых глюкозинолатами, в стебле цветка арабидопсиса» . Физиология растений . 124 (2): 599–608. дои : 10.1104/стр.124.2.599 . ПМК 59166 . ПМИД 11027710 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Гимсинг А.Л., Киркегор Дж.А. (2009). «Глюкозинолаты и биофумигация: судьба глюкозинолатов и продуктов их гидролиза в почве». Обзоры фитохимии . 8 : 299–310. дои : 10.1007/s11101-008-9105-5 . S2CID 30626061 .
^ Дарем П.Л., Поултон Дж.Э. (май 1989 г.). «Влияние кастаноспермина и родственных полигидроксиалкалоидов на очищенную мирозиназу из проростков Lepidium sativum» . Физиология растений . 90 (1): 48–52. дои : 10.1104/стр.90.1.48 . ПМЦ 1061675 . ПМИД 16666767 .
^ Оцуру М, Каватани Х (1979). «Исследование мирозиназы из васаби японской: очистка и некоторые свойства мирозиназы васаби» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 43 (11): 2249–2255. дои : 10.1271/bbb1961.43.2249 .
^ Иверсен Т.Х., Баггеруд С. (1980). «Активность мирозиназы в дифференцированных и недифференцированных растениях Brassiaceae Z.». Журнал физиологии растений . 97 (5): 399–407. дои : 10.1016/s0044-328x(80)80014-6 .
^ Эль-Сайед С.Т., Джванни Э.В., Рашад М.М., Махмуд А.Е., Абдалла Н.М. (1995). «Гликозидазы в растительных тканях некоторых капустных при скрининге различных крестоцветных растений на выработку гликозидаз». Прикладная биохимия и биотехнология . 55 (3): 219–230. дои : 10.1007/BF02786861 . ISSN 0273-2289 . S2CID 84375704 .
^ Масару О, Тадао Х (1972). «Молекулярные свойства нескольких форм растительной мирозиназы» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 36 (13): 2495–2503. дои : 10.1271/bbb1961.36.2495 .
^ Лённердаль Б., Янсон Дж.К. (1973). «Исследование мирозиназ. II. Очистка и характеристика мирозиназы из семян рапса (Brassica napus L.)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 315 (2): 421–429. дои : 10.1016/0005-2744(73)90272-6 .
^ Накамура Ю., Ёшимото М., Мурата Ю., Симоиши Ю., Асаи Ю., Пак Е.Ю. и др. (май 2007 г.). «Семена папайи представляют собой богатый источник биологически активного изотиоцианата». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (11): 4407–4413. дои : 10.1021/jf070159w . ПМИД 17469845 .
^ Хусебай Х., Арцт С., Бурмейстер В.П., Хертель Ф.В., Брандт А., Росситер Дж.Т., Боунс А.М. (декабрь 2005 г.). «Кристаллическая структура мирозиназы насекомых из Brevicoryne Brassicae с разрешением 1,1 ангстрем показывает ее тесную связь с бета-глюкозидазами». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 35 (12): 1311–1320. дои : 10.1016/j.ibmb.2005.07.004 . ПМИД 16291087 .
^ Бриджес М., Джонс А.М., Боунс А.М., Ходжсон С., Коул Р., Бартлет Э. и др. (январь 2002 г.). «Пространственная организация глюкозинолат-мирозиназной системы у специализированной тли Brassica аналогична организации растения-хозяина» . Слушания. Биологические науки . 269 (1487): 187–191. дои : 10.1098/рспб.2001.1861 . ПМК 1690872 . ПМИД 11798435 .
^ Браббан А.Д., Эдвардс С. (июнь 1994 г.). «Выделение микроорганизмов, разлагающих глюкозинолат, и их потенциал для снижения содержания глюкозинолатов в рапсовой муке» . Письма FEMS по микробиологии . 119 (1–2): 83–88. дои : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb06871.x . ПМИД 8039675 .
^ Боунс А.М., Росситер Дж.Т. (1996). «Мирозиназно-глюкозинолатная система, ее организация и биохимия». Физиология Плантарум . 97 : 194–208. дои : 10.1111/j.1399-3054.1996.tb00497.x .
^ «Изотиоцианаты» . Информационный центр по микроэлементам, Институт Лайнуса Полинга, Университет штата Орегон. 1 апреля 2017 года . Проверено 26 июня 2022 г.

[pmi10978344-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с Бурмейстер В.П., Коттаз С., Роллин П., Васелла А., Хенриссат Б. (декабрь 2000 г.). «Рентгеновская кристаллография высокого разрешения показывает, что аскорбат является кофактором мирозиназы и заменяет функцию каталитического основания» . Журнал биологической химии . 275 (50): 39385–39393. дои : 10.1074/jbc.M006796200 . ПМИД 10978344 .

[Halkier-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Халкиер Б.А., Гершензон Дж (2006). «Биология и биохимия глюкозинолатов». Ежегодный обзор биологии растений . 57 : 303–333. doi : 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105228 . ПМИД 16669764 .

[bones-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Боунс А.М., Росситер Дж.Т. (июнь 2006 г.). «Ферментативное и химически индуцированное разложение глюкозинолатов». Фитохимия . 67 (11): 1053–1067. doi : 10.1016/j.phytochem.2006.02.024 . ПМИД 16624350 .

[ascorbate-4] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Шикита М., Фэйи Дж.В., Голден Т.Р., Хольцкло В.Д., Талалай П. (август 1999 г.). «Необычный случай «неконкурентной активации» аскорбиновой кислотой: очистка и кинетические свойства мирозиназы из проростков Raphanus sativus» . Биохимический журнал . 341 (Часть 3) (3): 725–732. дои : 10.1042/0264-6021:3410725 . ПМК 1220411 . ПМИД 10417337 .

[5] Транскрипт, индуцируемый раной и метилжасмонатом, кодирующий белок, связанный с мирозиназой, имеющий сходство с ранним нодулином.

[ESP-6] Ламбрикс В., Райхельт М., Митчелл-Олдс Т., Клибенштайн Д.Д., Гершензон Дж. (декабрь 2001 г.). «Белок epithiospecifier Arabidopsis способствует гидролизу глюкозинолатов до нитрилов и влияет на Trichoplusia ni herbivory» . Растительная клетка . 13 (12): 2793–2807. дои : 10.1105/tpc.010261 . ПМК 139489 . ПМИД 11752388 .

[Burmeister_1997-7] Перейти обратно: ^а ^б Бурмейстер В.П., Коттаз С., Дригес Х., Иори Р., Палмиери С., Хенриссат Б. (май 1997 г.). «Кристаллические структуры мирозиназы Sinapis alba и ковалентного промежуточного гликозил-фермента дают представление о распознавании субстрата и механизме активного центра S-гликозидазы» . Структура . 5 (5): 663–675. дои : 10.1016/s0969-2126(97)00221-9 . ПМИД 9195886 .

[8] Коттаз С., Роллин П., Дригес Х. (1997). «Синтез 2-дезокси-2-фторглюкотропеолина, ингибитора тиоглюкозидазы». Исследование углеводов . 298 (1–2): 127–130. дои : 10.1016/s0008-6215(96)00294-7 .

[white-9] Перейти обратно: ^а ^б Бьоркман Р., Янсон Дж.К. (август 1972 г.). «Исследование мирозиназ. I. Очистка и характеристика мирозиназы из семян горчицы белой (Sinapis alba, L.)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 276 (2): 508–518. дои : 10.1016/0005-2744(72)91011-X . PMID 5068825 .

[10] Пессина А., Томас Р.М., Палмиери С., Луизи П.Л. (август 1990 г.). «Усовершенствованный метод очистки мирозиназы и ее физико-химическая характеристика». Архив биохимии и биофизики . 280 (2): 383–389. дои : 10.1016/0003-9861(90)90346-Z . ПМИД 2369130 .

[11] Хенриссат Б., Дэвис Дж.Дж. (декабрь 2000 г.). «Гликозидгидролазы и гликозилтрансферазы. Семейства, модули и значение для геномики» . Физиология растений . 124 (4): 1515–1519. дои : 10.1104/стр.124.4.1515 . ПМЦ 1539306 . ПМИД 11115868 .

[12] Люти Б., Матиле П. (1984). «Бомба из горчичного масла: уточненный анализ субклеточной организации мирозиназной системы». Биохимия и физиология Пфланцена . 179 (1–2): 5–12. дои : 10.1016/s0015-3796(84)80059-1 .

[myrosin_cells-13] Андреассон Э., Болт Йоргенсен Л., Хёглунд А.С., Раск Л., Мейер Дж. (декабрь 2001 г.). «Различное распределение мирозиназы и идиобластов у Arabidopsis и Brassica napus» . Физиология растений . 127 (4): 1750–1763. дои : 10.1104/стр.010334 . ПМК 133578 . ПМИД 11743118 .

[14] Королева О.А., Дэвис А., Дикен Р., Торп М.Р., Томос А.Д., Хедрих Р. (октябрь 2000 г.). «Идентификация нового типа клеток, богатых глюкозинолатами, в стебле цветка арабидопсиса» . Физиология растений . 124 (2): 599–608. дои : 10.1104/стр.124.2.599 . ПМК 59166 . ПМИД 11027710 .

[biofumigation-15] Перейти обратно: ^а ^б Гимсинг А.Л., Киркегор Дж.А. (2009). «Глюкозинолаты и биофумигация: судьба глюкозинолатов и продуктов их гидролиза в почве». Обзоры фитохимии . 8 : 299–310. дои : 10.1007/s11101-008-9105-5 . S2CID 30626061 .

[cress-16] Дарем П.Л., Поултон Дж.Э. (май 1989 г.). «Влияние кастаноспермина и родственных полигидроксиалкалоидов на очищенную мирозиназу из проростков Lepidium sativum» . Физиология растений . 90 (1): 48–52. дои : 10.1104/стр.90.1.48 . ПМЦ 1061675 . ПМИД 16666767 .

[wasabi-17] Оцуру М, Каватани Х (1979). «Исследование мирозиназы из васаби японской: очистка и некоторые свойства мирозиназы васаби» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 43 (11): 2249–2255. дои : 10.1271/bbb1961.43.2249 .

[daikon1-18] Иверсен Т.Х., Баггеруд С. (1980). «Активность мирозиназы в дифференцированных и недифференцированных растениях Brassiaceae Z.». Журнал физиологии растений . 97 (5): 399–407. дои : 10.1016/s0044-328x(80)80014-6 .

[daikon2-19] Эль-Сайед С.Т., Джванни Э.В., Рашад М.М., Махмуд А.Е., Абдалла Н.М. (1995). «Гликозидазы в растительных тканях некоторых капустных при скрининге различных крестоцветных растений на выработку гликозидаз». Прикладная биохимия и биотехнология . 55 (3): 219–230. дои : 10.1007/BF02786861 . ISSN 0273-2289 . S2CID 84375704 .

[yellow_mustard-20] Масару О, Тадао Х (1972). «Молекулярные свойства нескольких форм растительной мирозиназы» . Сельскохозяйственная и биологическая химия . 36 (13): 2495–2503. дои : 10.1271/bbb1961.36.2495 .

[rape_seed-21] Лённердаль Б., Янсон Дж.К. (1973). «Исследование мирозиназ. II. Очистка и характеристика мирозиназы из семян рапса (Brassica napus L.)». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 315 (2): 421–429. дои : 10.1016/0005-2744(73)90272-6 .

[22] Накамура Ю., Ёшимото М., Мурата Ю., Симоиши Ю., Асаи Ю., Пак Е.Ю. и др. (май 2007 г.). «Семена папайи представляют собой богатый источник биологически активного изотиоцианата». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (11): 4407–4413. дои : 10.1021/jf070159w . ПМИД 17469845 .

[aphid_myrosinase-23] Хусебай Х., Арцт С., Бурмейстер В.П., Хертель Ф.В., Брандт А., Росситер Дж.Т., Боунс А.М. (декабрь 2005 г.). «Кристаллическая структура мирозиназы насекомых из Brevicoryne Brassicae с разрешением 1,1 ангстрем показывает ее тесную связь с бета-глюкозидазами». Биохимия насекомых и молекулярная биология . 35 (12): 1311–1320. дои : 10.1016/j.ibmb.2005.07.004 . ПМИД 16291087 .

[aphid_myrosinase2-24] Бриджес М., Джонс А.М., Боунс А.М., Ходжсон С., Коул Р., Бартлет Э. и др. (январь 2002 г.). «Пространственная организация глюкозинолат-мирозиназной системы у специализированной тли Brassica аналогична организации растения-хозяина» . Слушания. Биологические науки . 269 (1487): 187–191. дои : 10.1098/рспб.2001.1861 . ПМК 1690872 . ПМИД 11798435 .

[rapemeal-25] Браббан А.Д., Эдвардс С. (июнь 1994 г.). «Выделение микроорганизмов, разлагающих глюкозинолат, и их потенциал для снижения содержания глюкозинолатов в рапсовой муке» . Письма FEMS по микробиологии . 119 (1–2): 83–88. дои : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb06871.x . ПМИД 8039675 .

[goiter_review-26] Боунс А.М., Росситер Дж.Т. (1996). «Мирозиназно-глюкозинолатная система, ее организация и биохимия». Физиология Плантарум . 97 : 194–208. дои : 10.1111/j.1399-3054.1996.tb00497.x .

[lpi-27] «Изотиоцианаты» . Информационный центр по микроэлементам, Институт Лайнуса Полинга, Университет штата Орегон. 1 апреля 2017 года . Проверено 26 июня 2022 г.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]