Калликреин почечной ткани

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Тканевый калликреин
Тканевый калликреин
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.4.21.35
Номер CAS.	389069-73-2
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

почечной ткани ( EC 3.4.21.35 , железистый калликреин , поджелудочный калликреин , подчелюстной калликреин , подчелюстной калликреин , почечный калликреин , мочевой калликреин , калликреин , слюнный калликреин , кининогенин , , кининогеназа , калликреин , глюморин , падреатин , падутин , каллининогеназа , брадикининогеназа Калликреин депо- падутин , урокалликреин , дилминал Д , онокреин П ) — фермент . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ чрезмерное цитирование ]}

почечной ткани Калликреин образуется из почечной ткани прокалликреина путем активации фермента трипсина . Он катализирует химическую реакцию, вызывающую преимущественное расщепление связей Arg в субстратах малых молекул, действуя высокоселективно высвобождая каллидин (лизил-брадикинин, биоактивный кинин ) из кининогена (предшественника белка кинина).

Ссылки

^ Фидлер Ф., Финк Э., Чеше Х., Фриц Х. (1981). «Свиные железистые калликреины». Протеолитические ферменты, часть C. Методы энзимологии. Том. 80 Pt C. стр. 493–532. дои : 10.1016/s0076-6879(81)80042-0 . ISBN 978-0-12-181980-4 . ПМИД 7043199 .
^ Анунди Х., Ронне Х., Петерсон П.А., Раск Л. (декабрь 1982 г.). «Частичная аминокислотная последовательность белка, связывающего эпидермальный фактор роста» . Европейский журнал биохимии . 129 (2): 365–71. дои : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb07059.x . ПМИД 6295764 .
^ Пескеро Х.Л., Бошцов П., Оливейра М.К., Пайва А.С. (октябрь 1982 г.). «Влияние размера субстрата на активность тонина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 108 (4): 1441–6. дои : 10.1016/s0006-291x(82)80068-5 . ПМИД 6295383 .
^ Гутковска Дж., Корвол П., Фигейредо А.Ф., Инагами Т., Бухник Дж., Дженест Дж. (1984). «Кинетические исследования ренина и тонина крысы на очищенном ангиотензиногене крысы». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 62 (2–3): 137–42. дои : 10.1139/o84-020 . ПМИД 6097352 .
^ Като Х., Эндзёдзи К., Мията Т., Хаяси И., О-иси С., Иванага С. (февраль 1985 г.). «Демонстрация аргинил-брадикинина в кининогене HMW крысы: прямое доказательство высвобождения брадикинина железистыми калликреинами крысы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 127 (1): 289–95. дои : 10.1016/s0006-291x(85)80157-1 . ПМИД 3844939 .
^ Акияма К., Накамура Т., Иванага С., Хара М. (декабрь 1987 г.). «Химотрипсиноподобная активность человеческого простатспецифического антигена, гамма-семинопротеина» . Письма ФЭБС . 225 (1–2): 168–72. Бибкод : 1987FEBSL.225..168A . дои : 10.1016/0014-5793(87)81151-1 . ПМИД 3691800 .
^ Эванс Б.А., Дринкуотер К.С., Ричардс Р.И. (июнь 1987 г.). «Гены железистого калликреина мыши. Структура и частичный анализ последовательности локуса гена калликреина» . Журнал биологической химии . 262 (17): 8027–34. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47521-7 . ПМИД 3036794 .
^ Фидлер Ф (март 1987 г.). «Влияние вторичных взаимодействий на кинетику гидролиза пептидов и пептидных эфиров тканевым калликреином и трипсином» . Европейский журнал биохимии . 163 (2): 303–12. дои : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb10801.x . ПМИД 3643848 .
^ Фудзинага М., Джеймс М.Н. (май 1987 г.). «Сериновая протеаза подчелюстной железы крысы, тонин. Решение и уточнение структуры при разрешении 1,8 А». Журнал молекулярной биологии . 195 (2): 373–96. дои : 10.1016/0022-2836(87)90658-9 . ПМИД 2821276 .
^ Като Х., Наканиси Э., Эндзёдзи К., Хаяси И., О-иси С., Иванага С. (декабрь 1987 г.). «Характеристика сериновых протеиназ, выделенных из подчелюстной железы крысы: с особым упором на деградацию кининогенов крысы этими ферментами». Журнал биохимии . 102 (6): 1389–404. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122185 . ПМИД 3482210 .
^ Бэйли Г.С. (1989). «Калликреин поджелудочной железы крысы». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 115–28. дои : 10.1016/0076-6879(88)63013-8 . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3237072 .
^ Блабер М., Исаксон П.Дж., Марстерс Дж.К., Бернье Дж.П., Брэдшоу Р.А. (сентябрь 1989 г.). «Субстратные особенности калликреинов, связанных с фактором роста, подчелюстной железы мыши». Биохимия . 28 (19): 7813–9. дои : 10.1021/bi00445a043 . ПМИД 2611215 .
^ Чао Дж, Чао Л (1988). «Калликреин крысиной мочи». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 128–43. дои : 10.1016/0076-6879(88)63014-x . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3070295 .
^ Гейгер Р., Миска В. (1988). «[101 Калликреин тканей человека». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 102–15. дои : 10.1016/0076-6879(88)63012-6 . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3237071 .
^ Бертран Р., Деранкур Дж., Кассаб Р. (март 1989 г.). «Селективное расщепление лизина сегмента соединительной петли 50-20 кДа скелетного миозина S-1 эндопротеиназой Arg-C» . Письма ФЭБС . 246 (1–2): 171–6. Бибкод : 1989FEBSL.246..171B . дои : 10.1016/0014-5793(89)80277-7 . ПМИД 2523317 .
^ Уайнс Д.Р., Брэди Дж.М., Притчетт Д.Б., Робертс Дж.Л., Макдональд Р.Дж. (май 1989 г.). «Организация и экспрессия семейства генов крысиного калликреина» . Журнал биологической химии . 264 (13): 7653–62. дои : 10.1016/S0021-9258(18)83284-7 . ПМИД 2708383 .
^ Эльмуджахед А., Гутман Н., Бриллар М., Готье Ф. (июнь 1990 г.). «Субстратная специфичность двух генных продуктов семейства калликреинов, выделенных из подчелюстной железы крысы» . Письма ФЭБС . 265 (1–2): 137–40. Бибкод : 1990FEBSL.265..137E . дои : 10.1016/0014-5793(90)80903-в . ПМИД 2194829 .
^ Сюн В., Чен Л.М., Чао Дж. (февраль 1990 г.). «Очистка и характеристика калликреинподобной Т-кининогеназы» . Журнал биологической химии . 265 (5): 2822–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39875-8 . ПМИД 2303430 .

Внешние ссылки

Ткань + калликреин Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Фидлер Ф., Финк Э., Чеше Х., Фриц Х. (1981). «Свиные железистые калликреины». Протеолитические ферменты, часть C. Методы энзимологии. Том. 80 Pt C. стр. 493–532. дои : 10.1016/s0076-6879(81)80042-0 . ISBN 978-0-12-181980-4 . ПМИД 7043199 .

[2] Анунди Х., Ронне Х., Петерсон П.А., Раск Л. (декабрь 1982 г.). «Частичная аминокислотная последовательность белка, связывающего эпидермальный фактор роста» . Европейский журнал биохимии . 129 (2): 365–71. дои : 10.1111/j.1432-1033.1982.tb07059.x . ПМИД 6295764 .

[3] Пескеро Х.Л., Бошцов П., Оливейра М.К., Пайва А.С. (октябрь 1982 г.). «Влияние размера субстрата на активность тонина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 108 (4): 1441–6. дои : 10.1016/s0006-291x(82)80068-5 . ПМИД 6295383 .

[4] Гутковска Дж., Корвол П., Фигейредо А.Ф., Инагами Т., Бухник Дж., Дженест Дж. (1984). «Кинетические исследования ренина и тонина крысы на очищенном ангиотензиногене крысы». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 62 (2–3): 137–42. дои : 10.1139/o84-020 . ПМИД 6097352 .

[5] Като Х., Эндзёдзи К., Мията Т., Хаяси И., О-иси С., Иванага С. (февраль 1985 г.). «Демонстрация аргинил-брадикинина в кининогене HMW крысы: прямое доказательство высвобождения брадикинина железистыми калликреинами крысы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 127 (1): 289–95. дои : 10.1016/s0006-291x(85)80157-1 . ПМИД 3844939 .

[6] Акияма К., Накамура Т., Иванага С., Хара М. (декабрь 1987 г.). «Химотрипсиноподобная активность человеческого простатспецифического антигена, гамма-семинопротеина» . Письма ФЭБС . 225 (1–2): 168–72. Бибкод : 1987FEBSL.225..168A . дои : 10.1016/0014-5793(87)81151-1 . ПМИД 3691800 .

[7] Эванс Б.А., Дринкуотер К.С., Ричардс Р.И. (июнь 1987 г.). «Гены железистого калликреина мыши. Структура и частичный анализ последовательности локуса гена калликреина» . Журнал биологической химии . 262 (17): 8027–34. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47521-7 . ПМИД 3036794 .

[8] Фидлер Ф (март 1987 г.). «Влияние вторичных взаимодействий на кинетику гидролиза пептидов и пептидных эфиров тканевым калликреином и трипсином» . Европейский журнал биохимии . 163 (2): 303–12. дои : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb10801.x . ПМИД 3643848 .

[9] Фудзинага М., Джеймс М.Н. (май 1987 г.). «Сериновая протеаза подчелюстной железы крысы, тонин. Решение и уточнение структуры при разрешении 1,8 А». Журнал молекулярной биологии . 195 (2): 373–96. дои : 10.1016/0022-2836(87)90658-9 . ПМИД 2821276 .

[10] Като Х., Наканиси Э., Эндзёдзи К., Хаяси И., О-иси С., Иванага С. (декабрь 1987 г.). «Характеристика сериновых протеиназ, выделенных из подчелюстной железы крысы: с особым упором на деградацию кининогенов крысы этими ферментами». Журнал биохимии . 102 (6): 1389–404. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122185 . ПМИД 3482210 .

[11] Бэйли Г.С. (1989). «Калликреин поджелудочной железы крысы». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 115–28. дои : 10.1016/0076-6879(88)63013-8 . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3237072 .

[12] Блабер М., Исаксон П.Дж., Марстерс Дж.К., Бернье Дж.П., Брэдшоу Р.А. (сентябрь 1989 г.). «Субстратные особенности калликреинов, связанных с фактором роста, подчелюстной железы мыши». Биохимия . 28 (19): 7813–9. дои : 10.1021/bi00445a043 . ПМИД 2611215 .

[13] Чао Дж, Чао Л (1988). «Калликреин крысиной мочи». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 128–43. дои : 10.1016/0076-6879(88)63014-x . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3070295 .

[14] Гейгер Р., Миска В. (1988). «[101 Калликреин тканей человека». Иммунохимические методы. Часть M: Хемотаксис и воспаление . Методы энзимологии. Том. 163. стр. 102–15. дои : 10.1016/0076-6879(88)63012-6 . ISBN 978-0-12-182064-0 . ПМИД 3237071 .

[15] Бертран Р., Деранкур Дж., Кассаб Р. (март 1989 г.). «Селективное расщепление лизина сегмента соединительной петли 50-20 кДа скелетного миозина S-1 эндопротеиназой Arg-C» . Письма ФЭБС . 246 (1–2): 171–6. Бибкод : 1989FEBSL.246..171B . дои : 10.1016/0014-5793(89)80277-7 . ПМИД 2523317 .

[16] Уайнс Д.Р., Брэди Дж.М., Притчетт Д.Б., Робертс Дж.Л., Макдональд Р.Дж. (май 1989 г.). «Организация и экспрессия семейства генов крысиного калликреина» . Журнал биологической химии . 264 (13): 7653–62. дои : 10.1016/S0021-9258(18)83284-7 . ПМИД 2708383 .

[17] Эльмуджахед А., Гутман Н., Бриллар М., Готье Ф. (июнь 1990 г.). «Субстратная специфичность двух генных продуктов семейства калликреинов, выделенных из подчелюстной железы крысы» . Письма ФЭБС . 265 (1–2): 137–40. Бибкод : 1990FEBSL.265..137E . дои : 10.1016/0014-5793(90)80903-в . ПМИД 2194829 .

[18] Сюн В., Чен Л.М., Чао Дж. (февраль 1990 г.). «Очистка и характеристика калликреинподобной Т-кининогеназы» . Журнал биологической химии . 265 (5): 2822–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39875-8 . ПМИД 2303430 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

v т и Эндопептидазы : сериновые протеазы/сериновые эндопептидазы ( EC 3.4.21 ).
Digestive enzymes	Enteropeptidase Trypsin Chymotrypsin Elastase Neutrophil Pancreatic
Coagulation	factors: Thrombin Factor VIIa Factor IXa Factor Xa Factor XIa Factor XIIa Kallikrein PSA KLK1 KLK2 KLK3 KLK4 KLK5 KLK6 KLK7 KLK8 KLK9 KLK10 KLK11 KLK12 KLK13 KLK14 KLK15 fibrinolysis: Plasmin Plasminogen activator Tissue plasminogen activator Urinary plasminogen activator
Complement system	Factor B Factor D Factor I MASP MASP1 MASP2 C3-convertase
Other immune system	Chymase Granzyme Tryptase Proteinase 3/Myeloblastin
Venombin	Ancrod Batroxobin
Other	Acrosin Prolyl endopeptidase Pronase Proprotein convertases 1 2 Prostasin Reelin Subtilisin/Furin/S1P4 Sedolisin/TPP1 Streptokinase Cathepsin A G

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)