✖


Jump to content

Антимикробные пептиды

(Перенаправлено с Пептидный антибиотик )

Различные структуры антимикробных пептидов

Антимикробные пептиды ( AMP ), также называемые пептидами защиты хозяина ( HDP ), являются частью врожденного иммунного ответа, обнаруженного у всех классов жизни. Существуют фундаментальные различия между прокариотическими и эукариотическими клетками, которые могут представлять собой мишени для антимикробных пептидов . Эти пептиды являются мощными противомикробными препаратами широкого спектра действия , которые демонстрируют потенциал в качестве новых терапевтических средств. Было продемонстрировано, что антимикробные пептиды убивают грамотрицательные и грамположительные бактерии. [ 1 ] оболочечные вирусы, грибы и даже трансформированные или раковые клетки. [ 2 ] В отличие от большинства обычных антибиотиков, антимикробные пептиды часто дестабилизируют биологические мембраны , могут образовывать трансмембранные каналы , а также могут обладать способностью усиливать иммунитет, действуя как иммуномодуляторы .

Структура

[ редактировать ]
Антимикробные пептиды животных, растений и грибов, организованные по содержанию вторичной структуры. Размер кружка указывает общую молекулярную массу каждого пептида.

Антимикробные пептиды представляют собой уникальную и разнообразную группу молекул, которые в зависимости от аминокислотного состава и структуры делятся на подгруппы. [ 3 ] Антимикробные пептиды обычно содержат от 12 до 50 аминокислот. Эти пептиды включают два или более положительно заряженных остатка, представленных аргинином , лизином или, в кислой среде, гистидином , а также большую часть (обычно >50%) гидрофобных остатков. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Вторичные структуры этих молекул соответствуют 4 темам, включая i) α-спиральную , ii) β-цепочечную из-за присутствия 2 или более дисульфидных связей , iii) β-шпильку или петлю из-за присутствия одиночной дисульфидной связи и /или циклизация пептидной цепи и iv) удлинение. [ 7 ] Многие из этих пептидов неструктурированы в свободном растворе и принимают окончательную конфигурацию при разделении на биологические мембраны. Пептиды содержат гидрофильные аминокислотные остатки, выровненные вдоль одной стороны, и гидрофобные аминокислотные остатки, выровненные вдоль противоположной стороны спиральной молекулы. [ 3 ] Эта амфипатичность антимикробных пептидов позволяет им распределяться в липидный бислой мембраны. Способность связываться с мембранами является определяющей особенностью антимикробных пептидов. [ 8 ] [ 9 ] хотя проницаемость мембраны не является необходимой. Эти пептиды обладают разнообразной антимикробной активностью, начиная от мембранной проницаемости и заканчивая действием на ряд цитоплазматических мишеней. [ нужна ссылка ]

Тип характеристика AMP
Анионные пептиды богат глутаминовой и аспарагиновой кислотами Максимин Н5 от амфибий, дермцидин от человека.
Линейные катионные α-спиральные пептиды недостаток цистеина Цекропины , андропин, морицин , цератотоксин и мелиттин из насекомых, магаинин , дермасептин , бомбинин, бревинин-1, эскулентины и буфорин II из амфибий, CAP18 из кроликов, LL37 из человека.
Катионный пептид, обогащенный определенной аминокислотой богат пролином, аргинином, фенилаланином, глицином, триптофаном абаецин и дрозоцин , апидэцин, диптерицин и аттацин от насекомых, профенин от свиней, индолицидин от крупного рогатого скота.
Анионные/катионные пептиды, образующие дисульфидные связи содержат 1~3 дисульфидные связи

Деятельность

[ редактировать ]
Механизмы действия антимикробных пептидов

Механизмы действия антимикробных пептидов, убивающих микробы, разнообразны. [ 10 ] и могут различаться для разных видов бактерий. [ 11 ] Некоторые антимикробные пептиды убивают как бактерии, так и грибы, например, псориазин убивает E. coli и некоторые нитчатые грибы. [ 12 ] Цитоплазматическая мембрана является частой мишенью, но пептиды также могут мешать синтезу ДНК и белков , сворачиванию белков и синтезу клеточной стенки. [ 10 ] Первоначальный контакт между пептидом и организмом-мишенью является электростатическим, поскольку большинство бактериальных поверхностей являются анионными или гидрофобными, как, например, в антимикробном пептиде пицидине. Их аминокислотный состав, амфипатичность, катионный заряд и размер позволяют им прикрепляться к бислоям мембраны и встраиваться в них, образуя поры по механизмам «бочонок», «ковер» или «тороидальные поры». С другой стороны, они могут проникать в клетку и связывать внутриклеточные молекулы, которые имеют решающее значение для жизни клетки. [ 13 ] Модели внутриклеточного связывания включают ингибирование синтеза клеточной стенки, изменение цитоплазматической мембраны, активацию аутолизина, ингибирование синтеза ДНК, РНК и белка, а также ингибирование некоторых ферментов. Во многих случаях точный механизм убийства неизвестен. Одним из новых методов изучения таких механизмов является интерферометрия двойной поляризации . [ 14 ] [ 15 ] В отличие от многих обычных антибиотиков эти пептиды оказывают бактерицидное действие. [ 2 ] вместо бактериостатического . Обычно антимикробную активность этих пептидов определяют путем измерения минимальной ингибирующей концентрации (МИК), которая представляет собой самую низкую концентрацию лекарственного средства, ингибирующую рост бактерий. [ 16 ]

AMP могут обладать разнообразной активностью, включая антиграмположительную, антиграмотрицательную, противогрибковую, противовирусную, антипаразитарную и противораковую активность. Большой функциональный анализ AMP показывает, что среди всех активностей AMP, амфипатии и заряда, двух основных свойств AMP, лучше всего различаются AMP с антиграмотрицательной бактериальной активностью и без нее. [ 17 ] Это означает, что АМФ с антиграмотрицательной бактериальной активностью могут предпочитать или даже требовать сильной амфипатичности и суммарного положительного заряда. [ нужна ссылка ]

Иммуномодуляция

[ редактировать ]

Было продемонстрировано, что помимо непосредственного уничтожения бактерий они обладают рядом иммуномодулирующих функций, которые могут быть вовлечены в устранение инфекции, включая способность изменять экспрессию генов хозяина, действовать как хемокины и/или индуцировать выработку хемокинов , ингибируя липополисахаридами индуцированные процессы. -выработка воспалительных цитокинов , способствующих заживлению ран и модулирующих ответы дендритных клеток и клеток адаптивного иммунного ответа. Модели на животных показывают, что защитные пептиды хозяина имеют решающее значение как для предотвращения, так и для устранения инфекции. Похоже, что многие пептиды, первоначально выделенные как «антимикробные пептиды» и названные ими, обладают более значительными альтернативными функциями in vivo (например, гепсидин [ 18 ] ). Даскетид, например, является иммуномодулятором, который действует через р62, белок, участвующий в передаче сигналов инфекции на основе толл-подобных рецепторов. Пептид изучается в рамках III фазы клинических испытаний компании Soligenix (SGNX), чтобы выяснить, может ли он помочь в восстановлении радиационно-индуцированных повреждений слизистой оболочки полости рта, возникающих во время лучевой терапии рака головы и шеи. [ 19 ]

Механизмы действия

[ редактировать ]
Сканирующие электронные микроскопические изображения (50 000-кратное увеличение), демонстрирующие действие экспериментального антимикробного пептида (NN2_0050) на клеточную мембрану E. coli (K12 MG1655) [1] ВВЕРХУ: Интактные клеточные мембраны в контрольной группе. НИЖЕ: разрушение клеточных мембран и утечка бактериальной хромосомы (зеленый цвет) в группе, получавшей лечение.

Антимикробные пептиды обычно имеют суммарный положительный заряд, что позволяет им взаимодействовать с отрицательно заряженными молекулами, присутствующими на поверхности бактерий и раковых клеток, такими как фосфолипид фосфатидилсерин, O-гликозилированные муцины, сиалилированные ганглиозиды и сульфаты гепарина. Механизм действия этих пептидов широко варьируется, но его можно упростить и разделить на две категории: мембранолитические и немембранолитические антимикробные пептиды. [ 20 ] Разрушение мембран мембранолитическими антимикробными пептидами можно описать четырьмя моделями: [ 20 ]

  • Модель «бочка-посох». Модель «бочка-посох» предполагает, что AMP взаимодействуют с липидным бислоем мембраны микробных клеток, образуя трансмембранные каналы или «бочонки». Считается, что эти каналы нарушают целостность мембраны, что приводит к гибели микроба.
  • Модель ковра: Модель ковра предполагает, что АМФ адсорбируются на липидном бислое мембраны микробной клетки, образуя плотный слой, который вызывает проницаемость мембраны. Эта модель предполагает, что AMP действует как «ковер», покрывающий поверхность клетки, не позволяя микробу нормально функционировать.
  • Тороидальная модель: Тороидальная модель предполагает, что АМФ взаимодействуют с липидным бислоем мембраны микробной клетки с образованием тороидальных структур, которые, как полагают, отщипывают участки мембраны и приводят к образованию везикул. Считается, что этот процесс нарушает целостность мембраны и приводит к гибели микроба.
  • Модель неупорядоченных тороидальных пор. Согласно этой модели, неупорядоченные АМФ обволакивают липидный бислой и создают пору, которая нарушает целостность мембраны и приводит к гибели микроба. В отличие от тороидальной модели, которая предполагает, что AMP создает стабильную тороидальную структуру, модель неупорядоченных тороидальных пор предполагает, что AMP является гибким и не образует стабильной тороидальной структуры. Комплекс пептид-липид-пора становится внутренне неупорядоченным , при этом ориентация пептида не определена четко. [ 21 ]
Схематическое изображение механизмов действия АМП при разрушении мембран. [ 22 ]

Для определения механизмов антимикробной пептидной активности было использовано несколько методов. [ 11 ] [ 13 ] В частности, исследования ЯМР твердого тела предоставили объяснение разрушения мембран антимикробными пептидами на атомном уровне. [ 23 ] [ 24 ] В последние годы рентгеновская кристаллография использовалась для детального описания того, как семейство растительных дефензинов разрушает мембраны, путем идентификации ключевых фосфолипидов в клеточных мембранах патогена. [ 25 ] [ 26 ] Считалось, что дефензины человека действуют посредством аналогичного механизма, воздействуя на липиды клеточных мембран как часть своей функции. Фактически, человеческий бета-дефенсин 2 было показано, что убивает патогенные грибы Candida albicans посредством взаимодействия со специфическими фосфолипидами. [ 27 ] С вычислительной точки зрения моделирование молекулярной динамики может предоставить подробную информацию о структуре и динамике взаимодействий пептид-мембрана, включая ориентацию, конформацию и вставку пептида в мембрану, а также о специфических взаимодействиях пептидов с липидами. ионы и растворитель. [ 28 ]

Методы Приложения
микроскопия визуализировать действие антимикробных пептидов на микробные клетки
Атомно-эмиссионная спектроскопия для обнаружения потери внутриклеточного калия (признак того, что целостность бактериальной мембраны нарушена)
Флуоресцентные красители для измерения способности антимикробных пептидов проникать в мембранные пузырьки
Формирование ионных каналов для оценки образования и стабильности пор, индуцированных антимикробными пептидами
Круговой дихроизм и ориентированный круговой дихроизм. для измерения ориентации и вторичной структуры антимикробного пептида, связанного с липидным бислоем
Двойная поляризационная интерферометрия для измерения различных механизмов действия антимикробных пептидов
Твердотельная ЯМР-спектроскопия для измерения вторичной структуры, ориентации и проникновения антимикробных пептидов в липидные бислои в биологически значимом жидкокристаллическом состоянии.
Нейтронная и рентгеновская дифракция для измерения дифрактограмм индуцированных пептидами пор внутри мембран в ориентированных мультислоях или жидкостях
Молекулярно-динамическое моделирование для изучения молекулярного поведения и поиска специфических пептидно-липидных взаимодействий
Масс-спектрометрия для измерения протеомного ответа микроорганизмов на антимикробные пептиды

Терапевтические исследования и использование

[ редактировать ]

Антимикробные пептиды использовались в качестве терапевтических средств; их использование обычно ограничивается внутривенным введением или местным применением из-за их короткого периода полураспада. По состоянию на январь 2018 года в клинической практике находились следующие противомикробные пептиды: [ 29 ]

Активность, выходящая за рамки антибактериальных функций

[ редактировать ]

Было обнаружено, что AMP выполняют и другие функции, помимо уничтожения бактерий и грибков. Эти действия включают противовирусные эффекты, а также роль в защите хозяина, например, противораковые функции и роль в неврологии. [ 30 ] Это привело к движению за ребрендинг AMP в «пептиды защиты хозяина», чтобы охватить широкий спектр действий, которые могут иметь AMP. [ 31 ]

Противораковые свойства

[ редактировать ]

Некоторые цекропины (например, цекропин А и цекропин В) обладают противораковыми свойствами и называются противораковыми пептидами (АПП). [ 32 ] : 3  Гибридные АКП на основе цекропина А были изучены на предмет противораковых свойств. [ 32 ] : 7.1  Дефенсин плодовой мушки предотвращает рост опухоли, которая, как предполагается, связывается с опухолевыми клетками из-за модификаций клеточных мембран, общих для большинства раковых клеток, таких как фосфатидилсерина . воздействие [ 33 ]

Свойства антибиопленки

[ редактировать ]

Цекропин А может разрушать планктонные и сидячие биопленкообразующие уропатогенные Galleria клетки E. coli (UPEC) как отдельно, так и в сочетании с антибиотиком налидиксовой кислотой , синергически устраняя инфекцию in vivo (у насекомых-хозяев mellonella ) без нецелевой цитотоксичности. Многоцелевой механизм действия включает пермеабилизацию внешней мембраны с последующим разрушением биопленки, вызванным ингибированием активности эффлюксного насоса и взаимодействием с внеклеточными и внутриклеточными нуклеиновыми кислотами. [ 34 ]

Другие исследования

[ редактировать ]

Недавно были проведены исследования по выявлению потенциальных антимикробных пептидов прокариот. [ 35 ] водные организмы, такие как рыба, [ 36 ] [ 37 ] и моллюски, [ 38 ] и однопроходные, такие как ехидны. [ 39 ] [ 40 ]

Селективность

[ редактировать ]

При конкуренции бактериальных клеток и клеток-хозяев с антимикробными пептидами антимикробные пептиды будут преимущественно взаимодействовать с бактериальной клеткой, а не с клетками млекопитающих, что позволяет им убивать микроорганизмы, не оказывая при этом значительной токсичности для клеток млекопитающих. [ 41 ]

Что касается раковых клеток, то они сами также секретируют человеческие антимикробные пептиды, включая дефенсин , и в некоторых случаях сообщается, что они более устойчивы, чем окружающие нормальные клетки. Следовательно, мы не можем заключить, что селективность всегда высока в отношении раковых клеток. [ 42 ] [ 43 ]

Факторы

[ редактировать ]

Есть некоторые факторы, которые тесно связаны со свойством селективности антимикробных пептидов, среди которых наибольшую роль играют катионные свойства. Поскольку поверхность бактериальных мембран заряжена более отрицательно, чем поверхность клеток млекопитающих, антимикробные пептиды будут проявлять различное сродство к бактериальным мембранам и мембранам клеток млекопитающих. [ 44 ]

Кроме того, существуют и другие факторы, влияющие на селективность. Хорошо известно, что холестерин обычно широко распространен в клеточных мембранах млекопитающих в качестве мембраностабилизирующего агента, но отсутствует в мембранах бактериальных клеток (за исключением случаев, когда он секвестрируется H. pylori ); [ 45 ] и присутствие этих холестеринов также обычно снижает активность антимикробных пептидов либо из-за стабилизации липидного бислоя, либо из-за взаимодействия между холестерином и пептидом. Таким образом, холестерин в клетках млекопитающих защищает клетки от воздействия антимикробных пептидов. [ 46 ]

Кроме того, трансмембранный потенциал влияет на пептидно-липидные взаимодействия. хорошо известно, что [ 47 ] Существует внутренний отрицательный трансмембранный потенциал, существующий от внешнего листка к внутреннему листку клеточных мембран, и этот внутренний отрицательный трансмембранный потенциал будет способствовать проницаемости мембраны, вероятно, облегчая вставку положительно заряженных пептидов в мембраны. Для сравнения, трансмембранный потенциал бактериальных клеток более отрицательный, чем у нормальных клеток млекопитающих, поэтому бактериальные мембраны будут склонны к атаке положительно заряженных антимикробных пептидов. [ нужна ссылка ]

Точно так же считается, что увеличение ионной силы , [ 46 ] что в целом снижает активность большинства антимикробных пептидов, частично способствует селективности антимикробных пептидов за счет ослабления электростатических взаимодействий, необходимых для начального взаимодействия.

Молекулярные основы клеточной селективности антимикробных пептидов

Механизм

[ редактировать ]

Клеточные мембраны бактерий богаты кислыми фосфолипидами , такими как фосфатидилглицерин и кардиолипин . [ 41 ] [ 48 ]

Напротив, внешняя часть мембран растений и млекопитающих в основном состоит из липидов без каких-либо суммарных зарядов, поскольку большинство липидов с отрицательно заряженными головными группами преимущественно секвестрируются во внутреннем листке плазматических мембран. [ 44 ] Таким образом, в случае клеток млекопитающих внешние поверхности мембран обычно состоят из цвиттер-ионного фосфатидилхолина и сфингомиелина , хотя небольшая часть внешних поверхностей мембраны содержит некоторые отрицательно заряженные ганглиозиды . Следовательно, гидрофобное взаимодействие между гидрофобной стороной амфипатических антимикробных пептидов и цвиттер-ионными фосфолипидами на клеточной поверхности мембран клеток млекопитающих играет важную роль в формировании связывания пептид-клетка. [ 49 ]

Интерферометрия с двойной поляризацией использовалась in vitro для изучения и количественной оценки ассоциации с головной группой, внедрения в бислой, образования пор и возможного разрушения мембраны. [ 50 ] [ 51 ]

Контроль

[ редактировать ]

Много усилий было приложено для контроля избирательности клеток. Например, были предприняты попытки модифицировать и оптимизировать физико-химические параметры пептидов для контроля селективности, включая суммарный заряд, спиральность , гидрофобность на остаток (H), гидрофобный момент (μ) и угол, образуемый положительно заряженной полярной спиралью. лицо (Ф). [ 47 ] Считается, что другие механизмы, такие как введение D- аминокислот и фторированных аминокислот в гидрофобную фазу, разрушают вторичную структуру и, таким образом, уменьшают гидрофобное взаимодействие с клетками млекопитающих. Также было обнаружено, что замена Pro→Nlys в Pro-содержащих антимикробных пептидах с β-поворотом является многообещающей стратегией для создания новых антимикробных пептидов, селективных к мелким бактериальным клеткам, с внутриклеточными механизмами действия. [ 52 ] Было высказано предположение, что прямое прикрепление магинина к поверхности субстрата снижает неспецифическое связывание клеток и приводит к улучшению предела обнаружения бактериальных клеток, таких как Salmonella и E. coli . [ 53 ]

Бактериальная устойчивость

[ редактировать ]

Бактерии используют различные стратегии устойчивости , чтобы избежать уничтожения антимикробных пептидов. [ 13 ]

  • Некоторые микроорганизмы изменяют чистые поверхностные заряды. Staphylococcus aureus переносит D-аланин из цитоплазмы на поверхность тейхоевой кислоты, что уменьшает суммарный отрицательный заряд за счет введения основных аминогрупп. [ 54 ] S. aureus также модифицирует свои анионные мембраны через MprF с помощью L-лизина, увеличивая положительный суммарный заряд. [ 54 ]
  • Взаимодействие антимикробных пептидов с мембранными мишенями может ограничиваться капсульным полисахаридом Klebsiella pneumoniae . [ 55 ]
  • Виды сальмонелл уменьшают текучесть своей внешней мембраны за счет увеличения гидрофобных взаимодействий между увеличенным количеством ацильных хвостов липида А за счет добавления миристата к липиду А с помощью 2-гидроксимиристата и образования гептаацилированного липида А за счет добавления пальмитата. Считается, что повышенный гидрофобный момент замедляет или устраняет внедрение антимикробных пептидов и образование пор. Остатки претерпевают изменения в мембранных белках. У некоторых грамотрицательных бактерий изменение продукции белков внешней мембраны коррелирует с устойчивостью к уничтожению антимикробными пептидами. [ 56 ]
  • Нетипируемая Hemophilus influenzae транспортирует АМП внутрь клетки, где они разрушаются. Более того, H. influenzae реконструирует свои мембраны, создавая впечатление, будто бактерия уже успешно атакована AMP, защищая ее от нападения большего количества AMP. [ 57 ]
  • АТФ-связывающие кассетные транспортеры импортируют антимикробные пептиды, а эффлюксный насос резистентного узелкового деления клеток экспортирует антимикробные пептиды. [ 58 ] Оба транспортера связаны с устойчивостью к противомикробным пептидам.
  • Бактерии производят протеолитические ферменты, которые могут разрушать антимикробные пептиды, что приводит к их резистентности. [ 59 ]
  • Везикулы наружной мембраны, продуцируемые грамотрицательными бактериями, связывают антимикробные пептиды и изолируют их от клеток, тем самым защищая клетки. [ 60 ] Известно также, что везикулы внешней мембраны содержат различные протеазы, пептидазы и другие литические ферменты, которые могут играть роль в разрушении внеклеточных молекул пептидов и нуклеиновых кислот, которые, если им позволить достичь бактериальных клеток, могут быть опасны для клеток.
  • Передача сигналов циклического ди-GMP также участвует в регуляции устойчивости к противомикробным пептидам у Pseudomonas aeruginosa. [ 61 ]

Хотя эти примеры показывают, что резистентность может развиваться естественным путем, растет обеспокоенность тем, что использование фармацевтических копий антимикробных пептидов может привести к более частому и быстрому возникновению резистентности. В некоторых случаях устойчивость к этим пептидам, используемым в качестве фармацевтических средств для лечения медицинских проблем, может привести к устойчивости не только к медицинскому применению пептидов, но и к физиологической функции этих пептидов. [ 62 ] [ 63 ]

Подход «Троянского коня» к решению этой проблемы основан на врожденной потребности патогенов в железе. «Контрабанда» противомикробных препаратов в патоген осуществляется путем связывания их с сидерофорами для транспорта. Несмотря на простоту концепции, потребовались многие десятилетия работы, чтобы решить сложную задачу транспортировки противомикробных препаратов через клеточные мембраны патогенов. Были рассмотрены уроки, извлеченные из успехов и неудач применения лекарств, конъюгированных с сидерофором, при разработке новых агентов с использованием подхода «троянского коня». [ 64 ]

Примеры

[ редактировать ]
Плодовые мухи , зараженные бактериями, продуцирующими GFP. Красноглазые мухи, у которых отсутствуют гены антимикробных пептидов, восприимчивы к инфекции, тогда как белоглазые мухи имеют иммунный ответ дикого типа.

Антимикробные пептиды производятся различными видами на древе жизни, в том числе:

В последние годы активизировались исследования по разработке искусственно созданных имитаторов антимикробных пептидов, таких как SNAPP , отчасти из-за непомерно высокой стоимости производства AMP природного происхождения. [ 69 ] Примером этого является лицевой катионный пептид C18G, который был создан на основе С-концевого домена фактора IV тромбоцитов человека. [ 70 ] В настоящее время наиболее широко используемым антимикробным пептидом является низин ; Будучи единственным антимикробным пептидом, одобренным FDA , он обычно используется в качестве искусственного консерванта. [ 71 ]

Биоинформатика

[ редактировать ]

Существует несколько биоинформатических баз данных для каталогизации антимикробных пептидов. База данных антимикробных пептидов ( APD ) — это оригинальная и модельная база данных по антимикробным пептидам ( https://aps.unmc.edu ). На основе APD созданы и другие базы данных, в том числе ADAM (База данных антимикробных пептидов), [ 72 ] BioPD (База данных биологически активных пептидов), CAMP (Коллекция последовательностей и структур антимикробных пептидов), [ 73 ] DBAASP (База данных антимикробной активности и структуры пептидов), DRAMP (Хранилище данных антимикробных пептидов) Добро пожаловать в базу данных Dramp , [ 74 ] и LAMP (связывание AMP).

Базы данных по противомикробным пептидам можно разделить на две категории в зависимости от источника содержащихся в них пептидов: специальные базы данных и общие базы данных. Эти базы данных содержат различные инструменты для анализа и прогнозирования антимикробных пептидов. Например, APD имеет широко используемый интерфейс вычислений. Он также предоставляет ссылки на многие другие инструменты. CAMP содержит прогнозирование AMP, калькулятор функций, поиск BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, спиральное колесо и т. д. Кроме того, ADAM позволяет пользователям искать или просматривать связи последовательности и структуры AMP. Антимикробные пептиды часто охватывают широкий спектр категорий, таких как противогрибковые, антибактериальные и противотуберкулезные пептиды.

дбАМП: [ 75 ] Предоставляет онлайн-платформу для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами на основе данных транскриптома и протеома. dbAMP — это онлайн-ресурс, который затрагивает различные темы, такие как аннотации противомикробных пептидов (AMP), включая информацию о последовательностях, антимикробную активность, посттрансляционные модификации (PTM), структурную визуализацию, антимикробную активность, целевые виды с минимальной ингибирующей концентрацией (MIC), физико-химические свойства или взаимодействия AMP-белка. [ нужна ссылка ]

Такие инструменты, как PeptideRanker, [ 76 ] ПептидЛокатор, [ 77 ] и АнтиМПмод [ 78 ] [ 79 ] позволяют прогнозировать антимикробные пептиды, в то время как другие были разработаны для прогнозирования противогрибковой и противотуберкулезной активности. [ 80 ] [ 81 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Агеитос Х.М., Санчес-Перес А., Кало-Мата П., Вилла Т.Г. (июнь 2017 г.). «Антимикробные пептиды (АМП): древние соединения, которые представляют собой новое оружие в борьбе с бактериями». Биохимическая фармакология . 133 (6): 117–138. дои : 10.1016/j.bcp.2016.09.018 . ПМИД   27663838 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Редди К.В., Йедери Р.Д., Аранья С. (декабрь 2004 г.). «Антимикробные пептиды: предпосылки и обещания». Международный журнал противомикробных средств . 24 (6): 536–547. дои : 10.1016/j.ijantimicag.2004.09.005 . ПМИД   15555874 .
  3. ^ Перейти обратно: а б Йеман М.Р., Йонт, штат Нью-Йорк (март 2003 г.). «Механизмы действия и резистентности антимикробных пептидов». Фармакологические обзоры . 55 (1): 27–55. дои : 10.1124/пр.55.1.2 . ПМИД   12615953 . S2CID   6731487 .
  4. ^ Папаянни М (сентябрь 2003 г.). «Рибосомально синтезированные пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функции и применение». Достижения биотехнологии . 21 (6): 465–499. дои : 10.1016/S0734-9750(03)00077-6 . ПМИД   14499150 .
  5. ^ Ситарам Н., Нагарадж Р. (2002). «Антимикробные пептиды защиты хозяина: важность структуры для активности». Текущий фармацевтический дизайн . 8 (9): 727–742. дои : 10.2174/1381612023395358 . ПМИД   11945168 .
  6. ^ Дюрр У.Х., Судхендра США, Рамамурти А. (сентябрь 2006 г.). «LL-37, единственный человеческий представитель семейства антимикробных пептидов кателицидинов» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1758 (9): 1408–1425. дои : 10.1016/j.bbamem.2006.03.030 . ПМИД   16716248 .
  7. ^ Допле В., Крукемейер А., Рамамурти А. (сентябрь 2006 г.). «Человеческий бета-дефенсин-3, антибактериальный пептид с множеством биологических функций». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1758 (9): 1499–1512. дои : 10.1016/j.bbamem.2006.07.007 . ПМИД   16978580 . S2CID   36461159 .
  8. ^ Хэнкок Р.Э., Розек А. (январь 2002 г.). «Роль мембран в активности антимикробных катионных пептидов» . Письма FEMS по микробиологии . 206 (2): 143–149. дои : 10.1111/j.1574-6968.2002.tb11000.x . ПМИД   11814654 .
  9. ^ Варки Дж., Сингх С., Нагарадж Р. (ноябрь 2006 г.). «Антибактериальная активность линейных пептидов, охватывающих карбокси-концевой домен бета-листа дефензинов членистоногих». Пептиды . 27 (11): 2614–2623. doi : 10.1016/j.peptides.2006.06.010 . ПМИД   16914230 . S2CID   21104756 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Нгуен Л.Т., Хейни Э.Ф., Фогель Х.Дж. (сентябрь 2011 г.). «Расширяющаяся сфера применения антимикробных пептидных структур и способов их действия». Тенденции в биотехнологии . 29 (9): 464–472. дои : 10.1016/j.tibtech.2011.05.001 . ПМИД   21680034 .
  11. ^ Перейти обратно: а б О'Дрисколл Н.Х., Лабовитиади О., Кушни Т.П., Мэтьюз К.Х., Мерсер Д.К., Лэмб А.Дж. (март 2013 г.). «Производство и оценка состава пластинок, содержащих противомикробные пептиды, для местного применения». Современная микробиология . 66 (3): 271–278. дои : 10.1007/s00284-012-0268-3 . ПМИД   23183933 . S2CID   18671683 .
  12. ^ Хейн К.З., Такахаси Х., Цумори Т., Ясуи Ю., Нанджо Ю., Тога Т. и др. (октябрь 2015 г.). «Псориазин с пониженным содержанием дисульфида представляет собой фунгицид широкого спектра действия, индуцирующий апоптоз человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13039–13044. Бибкод : 2015PNAS..11213039H . дои : 10.1073/pnas.1511197112 . ПМЦ   4620902 . ПМИД   26438863 .
  13. ^ Перейти обратно: а б с Брогден К.А. (март 2005 г.). «Антимикробные пептиды: порообразователи или ингибиторы метаболизма бактерий?». Обзоры природы. Микробиология . 3 (3): 238–250. дои : 10.1038/nrmicro1098 . ПМИД   15703760 . S2CID   23625167 .
  14. ^ Херст-ди-джей, Ли Т.Х., Суонн М.Дж., Унабиа С., Пак Ю, Хам К.С., Агилар М.И. (апрель 2011 г.). «Влияние структуры ацильной цепи и фазового состояния бислоя на связывание и проникновение HPA3 поддерживаемого липидного бислоя». Европейский биофизический журнал . 40 (4): 503–514. дои : 10.1007/s00249-010-0664-1 . ПМИД   21222117 . S2CID   22514308 .
  15. ^ Ли Т.Х., Хенг С., Суонн М.Дж., Геман Дж.Д., Сепарович Ф., Агилар М.И. (октябрь 2010 г.). «Количественный анализ разупорядочения липидов ауреином 1.2 в режиме реального времени во время мембранной адсорбции, дестабилизации и лизиса» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1798 (10): 1977–1986. дои : 10.1016/j.bbamem.2010.06.023 . ПМИД   20599687 .
  16. ^ Тернидж Дж. Д., Белл Дж. М. (1996). «Тестирование чувствительности противомикробных препаратов в жидких средах». В Лориане V (ред.). Антибиотики в лабораторной медицине (4-е изд.). Балтимор, Мэриленд: Уильямс и Уилкинс. стр. 52–111. ISBN  978-0-683-05169-8 . Национальный комитет лабораторной безопасности и стандартов (NCLSS)
  17. ^ Ван К.К., Ши Л.И., Чанг К.Ю. (ноябрь 2017 г.). «Крупномасштабный анализ антимикробной активности в зависимости от амфипатичности и заряда выявляет новые характеристики антимикробных пептидов» . Молекулы . 22 (11): 2037. doi : 10.3390/molecules22112037 . ПМК   6150348 . ПМИД   29165350 .
  18. ^ Хантер Х.Н., Фултон Д.Б., Ганц Т., Фогель Х.Дж. (октябрь 2002 г.). «Структура раствора человеческого гепсидина, пептидного гормона с противомикробной активностью, который участвует в поглощении железа и наследственном гемохроматозе» . Журнал биологической химии . 277 (40): 37597–37603. дои : 10.1074/jbc.M205305200 . ПМИД   12138110 .
  19. ^ Кудримоти М., Кертис А., Азави С., Уорден Ф., Кац С., Адкинс Д. и др. (декабрь 2016 г.). «Даскетид: новый регулятор врожденной защиты, демонстрирующий значительное и последовательное сокращение продолжительности орального мукозита по данным доклинических исследований и рандомизированного плацебо-контролируемого клинического исследования фазы 2а» . Журнал биотехнологии . 239 : 115–125. дои : 10.1016/j.jbiotec.2016.10.010 . ПМИД   27746305 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Гильхельмелли Ф., Вилела Н., Альбукерке П., Деренговски Л., Сильва-Перейра И., Кьяу К.М. (декабрь 2013 г.). «Проблемы разработки антибиотиков: различные механизмы действия антимикробных пептидов и устойчивости бактерий» . Границы микробиологии . 4 (4): 353. doi : 10.3389/fmicb.2013.00353 . ПМЦ   3856679 . ПМИД   24367355 .
  21. ^ Сенгупта Д., Леонтиаду Х., Марк А.Е., Марринк С.Дж. (01 октября 2008 г.). «Тороидальные поры, образованные антимикробными пептидами, демонстрируют значительные нарушения» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (10): 2308–2317. дои : 10.1016/j.bbamem.2008.06.007 . ISSN   0005-2736 . ПМИД   18602889 . S2CID   19387026 .
  22. ^ Балатти Г.Е., Мартини М.Ф., Пикхольц М. (17 июля 2018 г.). «Грубозернистый подход к изучению взаимодействия антимикробных пептидов ауреина 1.2 и макулатина 1.1 с липидными смесями ПОПГ/ПОФЕ» . Журнал молекулярного моделирования . 24 (8): 208. doi : 10.1007/s00894-018-3747-z . ISSN   0948-5023 . ПМИД   30019106 . S2CID   51678964 .
  23. ^ Халлок К.Дж., Ли Д.К., Рамамурти А. (май 2003 г.). «MSI-78, аналог антимикробных пептидов магаинина, разрушает структуру липидного бислоя посредством деформации положительной кривизны» . Биофизический журнал . 84 (5): 3052–3060. Бибкод : 2003BpJ....84.3052H . дои : 10.1016/S0006-3495(03)70031-9 . ПМК   1302867 . ПМИД   12719236 .
  24. ^ Хенцлер Вильдман К.А., Ли Д.К., Рамамурти А. (июнь 2003 г.). «Механизм разрушения липидного бислоя человеческим антимикробным пептидом LL-37». Биохимия . 42 (21): 6545–6558. дои : 10.1021/bi0273563 . ПМИД   12767238 .
  25. ^ Ярво М., Лэй Ф.Т., Фан Т.К., Хамбл С., Пун И.К., Бликли М.Р. и др. (май 2018 г.). «Рентгеновская структура коврообразного антимикробного комплекса дефензин-фосфолипид, разрушающего мембраны» . Природные коммуникации . 9 (1): 1962. Бибкод : 2018NatCo...9.1962J . дои : 10.1038/s41467-018-04434-y . ПМЦ   5958116 . ПМИД   29773800 .
  26. ^ Пун И.К., Бакстер А.А., Лэй Ф.Т., Миллс Г.Д., Адда К.Г., Пейн Дж.А. и др. (апрель 2014 г.). «Опосредованная фосфоинозитидом олигомеризация дефензина вызывает лизис клеток» . электронная жизнь . 3 : e01808. дои : 10.7554/elife.01808 . ПМЦ   3968744 . ПМИД   24692446 .
  27. ^ Ярво М., Фан Т.К., Лэй Ф.Т., Кария С., Квансакул М., Хулетт М.Д. (июль 2018 г.). «Человеческий β-дефенсин 2 убивает Candida albicans посредством фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат-опосредованной мембранной проницаемости» . Достижения науки . 4 (7): eaat0979. Бибкод : 2018SciA....4..979J . дои : 10.1126/sciadv.aat0979 . ПМК   6059731 . ПМИД   30050988 .
  28. ^ Балатти Дж.Е., Амброджо Э.Э., Фиделио Г.Д., Мартини М.Ф., Пикхольц М. (октябрь 2017 г.). «Дифференциальное взаимодействие антимикробных пептидов с липидными структурами, изученное с помощью крупнозернистого молекулярно-динамического моделирования» . Молекулы . 22 (10): 1775. doi : 10,3390/molecules22101775 . ПМК   6151434 . ПМИД   29053635 .
  29. ^ Гомеш Б., Аугусто М.Т., Фелисио М.Р., Холлманн А., Франко О.Л., Гонсалвес С., Сантос, Северная Каролина (9 января 2018 г.). «Разработка улучшенных активных пептидов для терапевтических подходов против инфекционных заболеваний». Достижения биотехнологии . 36 (2): 415–429. doi : 10.1016/j.biotechadv.2018.01.004 . hdl : 11336/98840 . ПМИД   29330093 . S2CID   3873934 .
  30. ^ Хэнсон М.А., Леметр Б. (февраль 2020 г.). «Новые данные о функции антимикробных пептидов дрозофилы в защите хозяина и за ее пределами» . Современное мнение в иммунологии . 62 : 22–30. дои : 10.1016/j.coi.2019.11.008 . hdl : 10871/133705 . ПМИД   31835066 .
  31. ^ Мукерджи Н., Андерсон М.А., Хаагсман Х.П., Дэвидсон DJ (май 2020 г.). «Противомикробные защитные пептиды хозяина: функции и клинический потенциал» (PDF) . Обзоры природы. Открытие наркотиков . 19 (5): 311–332. дои : 10.1038/s41573-019-0058-8 . hdl : 20.500.11820/1ec38809-e8f2-4684-8bbb-e908ecb5c66e . ПМИД   32107480 . S2CID   211526624 .
  32. ^ Перейти обратно: а б Хоскин Д.В., Рамамурти А. (февраль 2008 г.). «Исследование противораковой активности антимикробных пептидов» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (2): 357–375. дои : 10.1016/j.bbamem.2007.11.008 . ПМК   2238813 . ПМИД   18078805 .
  33. ^ Парви Дж.П., Ю.Ю., Досталова А., Кондо С., Курьян А., Булет П. и др. (июль 2019 г.). «Антимикробный пептид дефенсин взаимодействует с фактором некроза опухоли, вызывая гибель опухолевых клеток у дрозофилы » . электронная жизнь . 8 . doi : 10.7554/eLife.45061 . ПМК   6667213 . ПМИД   31358113 .
  34. ^ Калси М., Тонк М., Хардт М., Добриндт У., Здыбицка-Барабас А., Цитринска М. и др. (февраль 2020 г.). «Антимикробный пептид цекропин А насекомых разрушает уропатогенные биопленки Escherichia coli» . npj Биопленки и микробиомы . 6 (1): 6. дои : 10.1038/s41522-020-0116-3 . ПМК   7016129 . ПМИД   32051417 .
  35. ^ Хасан М., Кьос М., Нес ИФ, Дьеп Д.Б., Лотфипур Ф. (октябрь 2012 г.). «Природные антимикробные пептиды бактерий: характеристики и потенциальное применение для борьбы с устойчивостью к антибиотикам». Журнал прикладной микробиологии . 113 (4): 723–736. дои : 10.1111/j.1365-2672.2012.05338.x . ПМИД   22583565 . S2CID   19503463 .
  36. ^ Кумаресан В., Бхатт П., Ганеш М.Р., Харикришнан Р., Арасу М., Аль-Даби Н.А. и др. (декабрь 2015 г.). «Новый противомикробный пептид, полученный из лизоцима типа рыбного гуся, разрушает мембрану Salmonella enterica». Молекулярная иммунология . 68 (2 части Б): 421–433. дои : 10.1016/j.molimm.2015.10.001 . ПМИД   26477736 .
  37. ^ Арасу А., Кумаресан В., Ганеш М.Р., Пасупулети М., Арасу М.В., Аль-Даби Н.А., Ароккиарадж Дж. (июнь 2017 г.). «Бактерицидная активность мембраносвязывающего пептида, полученного из рыбьего галектина 4, меченного олиготриптофаном». Развивающая и сравнительная иммунология . 71 : 37–48. дои : 10.1016/j.dci.2017.01.019 . ПМИД   28126555 . S2CID   22374102 .
  38. ^ Арокьярай Дж., Чаурасия М.К., Кумаресан В., Паланисами Р., Харикришнан Р., Пасупулети М., Каси М. (апрель 2015 г.). «Манозосвязывающий лектин Macrobrachium rosenbergii: синтез пептидов MrMBL-N20 ​​и MrMBL-C16 и их антимикробная характеристика, биоинформатика и анализ относительной экспрессии генов». Иммунология рыб и моллюсков . 43 (2): 364–374. дои : 10.1016/j.fsi.2014.12.036 . ПМИД   25575476 .
  39. ^ Сомасехар М (24 апреля 2019 г.). «У колючего муравьеда молоко может стать альтернативой антибиотикам» . БизнесЛайн . Ченнаи, Индия: Kasturi & Sons Ltd. Проверено 17 января 2021 г.
  40. ^ «Молоко яйцекладущих млекопитающих может помочь в создании новых антибиотиков » Декан Вестник . Индия: Принтеры Майсура. Пресс Траст Индии. 25 апреля 2019 года . Проверено 17 января 2021 г.
  41. ^ Перейти обратно: а б Мацузаки К. (август 2009 г.). «Контроль клеточной селективности антимикробных пептидов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны (обзорная статья). 1788 (8): 1687–1692. дои : 10.1016/j.bbamem.2008.09.013 . ПМИД   18952049 .
  42. ^ Саваки К., Мизукава Н., Ямааи Т., Ёсимото Т., Накано М., Сугахара Т. (2002). «Высокая концентрация бета-дефензина-2 при плоскоклеточном раке полости рта». Противораковые исследования . 22 (4): 2103–2107. ПМИД   12174890 .
  43. ^ Кида-Такаока С., Ямааи Т., Мизукава Н., Мураками Дж., Иида С. (ноябрь 2014 г.). «Окружающие клетки влияют на характер экспрессии генов бета-дефенсинов человека при плоскоклеточном раке in vitro» . Противораковые исследования . 34 (11): 6443–6449. ПМИД   25368244 . Проверено 7 февраля 2019 г.
  44. ^ Перейти обратно: а б Хэнкок Р.Э., Сахл Х.Г. (декабрь 2006 г.). «Противомикробные пептиды и пептиды защиты хозяина как новые стратегии противоинфекционной терапии». Природная биотехнология (обзорная статья). 24 (12): 1551–1557. дои : 10.1038/nbt1267 . ПМИД   17160061 . S2CID   22384207 .
  45. ^ Чжан Л., Се Дж. (сентябрь 2023 г.). «Биосинтез, структура и биологическая функция холестерина глюкозида у Helicobacter pylori: обзор» . Медицина (Балтимор) . 102 (36): e34911. дои : 10.1097/MD.0000000000034911 . ПМЦ   10489377 . ПМИД   37682174 .
  46. ^ Перейти обратно: а б Заслов М. (январь 2002 г.). «Антимикробные пептиды многоклеточных организмов». Природа (Обзорная статья). 415 (6870): 389–395. Бибкод : 2002Natur.415..389Z . дои : 10.1038/415389а . ПМИД   11807545 . S2CID   205028607 .
  47. ^ Перейти обратно: а б Мацудзаки К., Сугишита К., Фуджи Н., Миядзима К. (март 1995 г.). «Молекулярные основы мембранной селективности антимикробного пептида магайнина 2». Биохимия . 34 (10): 3423–3429. дои : 10.1021/bi00010a034 . ПМИД   7533538 .
  48. ^ Чоу Х.Т., Куо Т.Я., Чан Дж.К., Пей М.Дж., Ян В.Т., Ю Х.К. и др. (август 2008 г.). «Разработка и синтез катионных антимикробных пептидов с повышенной активностью и селективностью в отношении Vibrio spp». Международный журнал противомикробных средств . 32 (2): 130–138. дои : 10.1016/j.ijantimicag.2008.04.003 . ПМИД   18586467 .
  49. ^ Теннессен Дж. А. (ноябрь 2005 г.). «Молекулярная эволюция антимикробных пептидов животных: широко распространенный умеренный положительный отбор» . Журнал эволюционной биологии (обзорная статья). 18 (6): 1387–1394. дои : 10.1111/j.1420-9101.2005.00925.x . ПМИД   16313451 .
  50. ^ Ю Л., Го Л., Дин Дж.Л., Хо Б., Фэн С.С., Попплуэлл Дж. и др. (февраль 2009 г.). «Взаимодействие искусственного антимикробного пептида с липидными мембранами». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1788 (2): 333–344. дои : 10.1016/j.bbamem.2008.10.005 . ПМИД   19013127 .
  51. ^ Ли Т.Х., Холл К., Мехлер А., Мартин Л., Попплуэлл Дж., Ронан Дж., Агилар М.И. (2009). «Молекулярная визуализация и ориентационные изменения антимикробных пептидов в мембранах». Пептиды для молодости . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 611. С. 313–315. Бибкод : 2009peyo.book..313L . дои : 10.1007/978-0-387-73657-0_140 . ISBN  978-0-387-73656-3 . ПМИД   19400207 .
  52. ^ Чжу В.Л., Лан Х., Пак Й., Ян С.Т., Ким Джи, Пак И.С. и др. (октябрь 2006 г.). «Влияние замены остатков Pro → пептоида на клеточную селективность и механизм антибактериального действия антимикробного пептида тритриптицин-амида». Биохимия . 45 (43): 13007–13017. дои : 10.1021/bi060487+ . ПМИД   17059217 .
  53. ^ Кулагина Н.В., Лассман М.Е., Лиглер Ф.С., Тейт Ч.Р. (октябрь 2005 г.). «Антимикробные пептиды для обнаружения бактерий в биосенсорных анализах». Аналитическая химия . 77 (19): 6504–6508. дои : 10.1021/ac050639r . ПМИД   16194120 .
  54. ^ Перейти обратно: а б Пешель А., Отто М., Джек Р.В., Кальбахер Х., Юнг Г., Гётц Ф. (март 1999 г.). «Инактивация оперона dlt у Staphylococcus aureus придает чувствительность к дефензинам, протегринам и другим антимикробным пептидам» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8405–8410. дои : 10.1074/jbc.274.13.8405 . ПМИД   10085071 .
  55. ^ Кампос М.А., Варгас М.А., Регейру В., Лломпарт К.М., Альберти С., Бенгоэчеа Х.А. (декабрь 2004 г.). Вайзер Дж. Н. (ред.). «Капсульный полисахарид опосредует устойчивость бактерий к антимикробным пептидам» . Инфекция и иммунитет . 72 (12): 7107–7114. дои : 10.1128/IAI.72.12.7107-7114.2004 . ПМК   529140 . ПМИД   15557634 .
  56. ^ Чайна Б., Н'Гуен Б.Т., де Брюйер М., Корнелис Г.Р. (апрель 1994 г.). «Роль YadA в устойчивости Yersinia enterocolitica к фагоцитозу полиморфноядерными лейкоцитами человека» . Инфекция и иммунитет . 62 (4): 1275–1281. дои : 10.1128/IAI.62.4.1275-1281.1994 . ЧВК   186269 . ПМИД   8132334 .
  57. ^ Шелтон КЛ, Раффель ФК, Битти В.Л., Джонсон С.М., Мейсон К.М. (ноябрь 2011 г.). «Переносчик сока опосредует импорт и последующую деградацию антимикробных пептидов у Haemophilus» . ПЛОС Патогены . 7 (11): е1002360. дои : 10.1371/journal.ppat.1002360 . ПМК   3207918 . ПМИД   22072973 .
  58. ^ Никайдо Х (октябрь 1996 г.). «Мультилекарственные отточные насосы грамотрицательных бактерий» . Журнал бактериологии . 178 (20): 5853–5859. дои : 10.1128/jb.178.20.5853-5859.1996 . ПМК   178438 . ПМИД   8830678 .
  59. ^ Уайтлок Дж. М., Мердок А. Д., Иоззо Р. В., Андервуд, Пенсильвания (апрель 1996 г.). «Разрушение перлекана, полученного из эндотелиальных клеток человека, и высвобождение связанного основного фактора роста фибробластов под действием стромелизина, коллагеназы, плазмина и гепараназ» . Журнал биологической химии . 271 (17): 10079–10086. дои : 10.1074/jbc.271.17.10079 . ПМИД   8626565 .
  60. ^ Кулкарни Х.М., Свами С., Джаганнадхам М.В. (март 2014 г.). «Молекулярная характеристика и функциональный анализ везикул внешней мембраны антарктической бактерии Pseudomonas syringae предполагают возможную реакцию на условия окружающей среды». Журнал исследований протеома . 13 (3): 1345–1358. дои : 10.1021/pr4009223 . ПМИД   24437924 .
  61. ^ Чуа С.Л., Тан С.Ю., Рыбтке М.Т., Чен Ю., Райс С.А., Кьеллеберг С. и др. (май 2013 г.). «Бис-(3'-5')-циклический димерный GMP регулирует устойчивость к противомикробным пептидам у Pseudomonas aeruginosa» . Антимикробные средства и химиотерапия . 57 (5): 2066–2075. дои : 10.1128/AAC.02499-12 . ПМЦ   3632963 . ПМИД   23403434 .
  62. ^ Хабетс М.Г., Брокхерст Массачусетс (июнь 2012 г.). «Терапевтические противомикробные пептиды могут подорвать естественный иммунитет» . Письма по биологии . 8 (3): 416–418. дои : 10.1098/rsbl.2011.1203 . ПМЦ   3367763 . ПМИД   22279153 .
  63. ^ Бахар А.А., Рен Д. (ноябрь 2013 г.). «Антимикробные пептиды» . Фармацевтика . 6 (12): 1543–1575. дои : 10.3390/ph6121543 . ПМЦ   3873676 . ПМИД   24287494 .
  64. ^ Гумиенна-Контецка Е, Карвер П.Л. (2019). «Глава 7. Создание троянского коня: конъюгаты сидерофора и лекарства для лечения инфекционных заболеваний». В Sigel A, Freisinger E, Sigel RK, Carver PL (ред.). Незаменимые металлы в медицине: терапевтическое использование и токсичность ионов металлов в клинике . Том. 19. Берлин: де Грюйтер ГмбХ. стр. 181–202. дои : 10.1515/9783110527872-013 . ISBN  978-3-11-052691-2 . ПМИД   30855108 . S2CID   73727689 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  65. ^ «Антимикробные пептиды насекомых ОПМ» . База данных «Ориентации белков в мембранах» (OPM) .
  66. ^ Шимановский Ф., Балатти Г.Е., Амброджо Э., Хьюго А.А., Мартини М.Ф., Фиделио Г.Д. и др. (июнь 2019 г.). «Дифференциальная литическая активность α-спиральных пептидов на лактобактериях и липосомах, полученных из лактобактерий» . Биохимические и биофизические акты (ББА) – Биомембраны . 1861 (6): 1069–1077. дои : 10.1016/j.bbamem.2019.03.004 . ПМИД   30878358 .
  67. ^ «Антимикробные пептиды амфибий» . База данных «Ориентации белков в мембранах» (OPM) .
  68. ^ Ян М., Чжан С., Чжан X, Чжан М.З., Rottinghaus GE, Чжан С. (сентябрь 2016 г.). «Структурно-функциональный анализ птичьего β-дефенсина-6 и β-дефензина-12: роль зарядовых и дисульфидных мостиков» . БМК Микробиология . 16 (1): 210. дои : 10.1186/s12866-016-0828-y . ПМК   5016922 . ПМИД   27613063 .
  69. ^ Нидермайер Х (9 февраля 2012 г.). «Синтетические миметики антимикробных пептидов: новая волна антибиотиков» . Кафедра химии . Университет Джорджии. Архивировано из оригинала 28 октября 2016 года . Проверено 27 октября 2016 г.
  70. ^ Кон Э.М., Ширли Д.Д., Аротски Л., Пиччиано А.М., Риджуэй З., Урбан М.В. и др. (февраль 2018 г.). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G» . Молекулы . 23 (2): 329. doi : 10,3390/molecules23020329 . ПМК   6017431 . ПМИД   29401708 .
  71. ^ Шин Дж.М., Гвак Дж.В., Камараджан П., Фенно Дж.К., Рикард А.Х., Капила Ю.Л. (июнь 2016 г.). «Биомедицинское применение низина» . Журнал прикладной микробиологии . 120 (6): 1449–1465. дои : 10.1111/jam.13033 . ПМЦ   4866897 . ПМИД   26678028 .
  72. ^ Ли Х.Т., Ли СиСи, Ян-младший, Лай Дж.З., Чанг К.И. (февраль 2015 г.). «Крупномасштабная структурная классификация антимикробных пептидов» . БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 475062. doi : 10.1155/2015/475062 . ПМЦ   4426897 . ПМИД   26000295 .
  73. ^ Вагху Ф.Х., Гопи Л., Барай Р.С., Рамтеке П., Низами Б., Идикула-Томас С. (январь 2014 г.). «CAMP: Коллекция последовательностей и структур антимикробных пептидов» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Проблема с базой данных): D1154–D1158. дои : 10.1093/nar/gkt1157 . ПМЦ   3964954 . ПМИД   24265220 .
  74. ^ Ши ГБ, Кан XY, Донг ФЮ, Лю ЮК, Чжу Н (январь 2022 г.). «DRAMP 3.0: расширенное комплексное хранилище данных об антимикробных пептидах» . Исследования нуклеиновых кислот . 50 (Проблема с базой данных): D488–D496. дои : 10.1093/nar/gkab651 . ПМЦ   8728287 . ПМИД   34390348 .
  75. ^ Джонг Дж.Х., Чи Ю.Х., Ли В.К., Линь Т.Х., Хуан К.Ю., Ли Т.Я. (январь 2019 г.). «dbAMP: интегрированный ресурс для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико-химическими свойствами на основе данных транскриптома и протеома» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (Д1): Д285–Д297. дои : 10.1093/nar/gky1030 . ПМК   6323920 . ПМИД   30380085 .
  76. ^ Муни С., Хаслам, Нью-Джерси, Полластри Дж., Шилдс, округ Колумбия (8 октября 2012 г.). «На пути к улучшению открытия и проектирования функциональных пептидов: общие черты различных классов позволяют обобщенно прогнозировать биологическую активность» . ПЛОС ОДИН . 7 (10): е45012. Бибкод : 2012PLoSO...745012M . дои : 10.1371/journal.pone.0045012 . ПМЦ   3466233 . ПМИД   23056189 .
  77. ^ Муни С., Хаслам, Нью-Джерси, Холтон Т.А., Полластри Дж., Шилдс, округ Колумбия (май 2013 г.). «PeptideLocator: предсказание биоактивных пептидов в белковых последовательностях» . Биоинформатика . 29 (9): 1120–1126. doi : 10.1093/биоинформатика/btt103 . hdl : 10197/10121 . ПМИД   23505299 .
  78. ^ Мюллер А.Т., Габерне Г., Хисс Дж.А., Шнайдер Г. (сентябрь 2017 г.). «modlAMP: Python для антимикробных пептидов» . Биоинформатика . 33 (17): 2753–2755. doi : 10.1093/биоинформатика/btx285 . hdl : 20.500.11850/206770 . ПМИД   28472272 .
  79. ^ Агравал П., Рагхава Г.П. (26 октября 2018 г.). «Прогнозирование антимикробного потенциала химически модифицированного пептида на основе его третичной структуры» . Границы микробиологии . 9 : 2551. дои : 10.3389/fmicb.2018.02551 . ПМК   6212470 . ПМИД   30416494 .
  80. ^ Агравал П., Бхалла С., Чаудхари К., Кумар Р., Шарма М., Рагхава Г.П. (26 февраля 2018 г.). « Подход In Silico для прогнозирования противогрибковых пептидов» . Границы микробиологии . 9 : 323. дои : 10.3389/fmicb.2018.00323 . ПМК   5834480 . ПМИД   29535692 .
  81. ^ Усмани СС, Бхалла С, Рагхава ГП (26 августа 2018 г.). «Прогнозирование противотуберкулезных пептидов на основе информации о последовательностях с использованием ансамблевого классификатора и гибридных функций» . Границы в фармакологии . 9 : 954. дои : 10.3389/fphar.2018.00954 . ПМК   6121089 . ПМИД   30210341 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Antimicrobial_peptides&oldid=1235698872"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 4ace8c99dd965836ebccba4673928d19__1721490060
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/4a/19/4ace8c99dd965836ebccba4673928d19.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Antimicrobial peptides - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)