✖


Jump to content

Антимикробные пептиды

(Перенаправлен из антимикробных пептидов )

Различные структуры антимикробных пептидов

Антимикробные пептиды ( AMP ), также называемые защитными пептидами -хозяином ( HDP ), являются частью врожденного иммунного ответа, обнаруженного среди всех классов жизни. Существуют фундаментальные различия между прокариотическими и эукариотическими клетками, которые могут представлять мишени для антимикробных пептидов . Эти пептиды являются мощными, широкими спектрами антимикробными препаратами , которые демонстрируют потенциал в качестве новых терапевтических агентов. Было продемонстрировано, что антимикробные пептиды убивают грамогативные и грамофильные бактерии, [ 1 ] Оваженные вирусы, грибы и даже трансформированные или раковые клетки. [ 2 ] В отличие от большинства обычных антибиотиков, по -видимому, антимикробные пептиды, часто дестабилизирующие биологические мембраны , могут образовывать трансмембранные каналы , а также могут иметь способность усилить иммунитет, функционируя как иммуномодуляторы .

Структура

[ редактировать ]
Антимикробные пептиды от животных, растений и грибов, организованных их вторичным содержанием структуры. Размер круга указывает на общую молекулярную массу каждого пептида.

Антимикробные пептиды представляют собой уникальную и разнообразную группу молекул, которые делятся на подгруппы на основе их аминокислотной композиции и структуры. [ 3 ] Антимикробные пептиды, как правило, составляют от 12 до 50 аминокислот. Эти пептиды включают в себя два или более положительно заряженные остатки, предоставляемые аргинином , лизином или, в кислых средах, гистидина и большую долю (обычно> 50%) гидрофобных остатков. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Вторичные структуры этих молекул следуют 4 тем, включая i) α-спиральный , ii) β-цепенный из-за присутствия 2 или более дисульфидных связей , iii) β-кропот или петли из-за присутствия одной дисульфидной связи и /или циклизация пептидной цепи и iv) расширена. [ 7 ] Многие из этих пептидов неструктурированы в свободном решении и складываются в их окончательную конфигурацию при разделении на биологические мембраны. Пептиды содержат гидрофильные аминокислотные остатки, выровненные вдоль одной стороны, и гидрофобные аминокислотные остатки выровнены вдоль противоположной стороны спиральной молекулы. [ 3 ] Эта амфипатическая сторона антимикробных пептидов позволяет им разбить на мембранный липидный бислой. Способность ассоциироваться с мембранами является окончательной особенностью антимикробных пептидов, [ 8 ] [ 9 ] Хотя проницаемость мембраны не требуется. Эти пептиды обладают различными антимикробными активностями, начиная от проницаемости мембраны до действия на ряд цитоплазматических мишеней. [ Цитация необходима ]

Тип характеристика Амперс
Анионные пептиды богатый глутаминами и аспартаменными кислотами Максимин H5 от амфибий, дермцидин от людей
Линейные катионные α-спиральные пептиды Недостаток в цистеине Цекропины , андропин, морицин , цератотоксин и мелиттин от насекомых, магаина , дермасетина , бомбинина, бревинина-1, эскулинов и буфрин из амфибий, CAP18 от кроликов, LL37 от людей
Катионный пептид, обогащенный специфической аминокислотой богатый пролином, аргинином, фенилаланином, глицином, триптофаном Абаэкин и дрозоцин , апидакин, диптерицин и атацин от насекомых, профенин от свиней, индолицидин от крупного рогатого скота.
Анионные/катионные пептиды образуют дисульфидные связи содержать 1 ~ 3 дисульфидной связи

Деятельность

[ редактировать ]
Способы действия антимикробными пептидами

Способы действия, с помощью которых антимикробные пептиды убивают микробы, изменяются, [ 10 ] и может отличаться для разных видов бактерий. [ 11 ] Некоторые антимикробные пептиды убивают как бактерии, так и грибы, например, псориазин убивает Э. Коли и несколько нитевидных грибов. [ 12 ] Цитоплазматическая мембрана является частой мишенью, но пептиды могут также мешать синтезу ДНК и белка , складыванию белка и синтезу клеточной стенки. [ 10 ] Первоначальный контакт между пептидом и организмом -мишенью является электростатическим, так как большинство бактериальных поверхностей являются анионными или гидрофобными, например, в антимикробном пептидном писпидина. Их аминокислотный состав, амфипатичность, катионный заряд и размер позволяют им прикрепляться и вставлять в мембранные бислои, чтобы образовать поры с помощью «бочка-стойка», «ковер» или механизмов «тороидального пор». С другой стороны, они могут проникнуть в клетку, чтобы связывать внутриклеточные молекулы, которые имеют решающее значение для жизни клеток. [ 13 ] Модели внутриклеточного связывания включают ингибирование синтеза клеточной стенки, изменение цитоплазматической мембраны, активацию аутолизина, ингибирование ДНК, РНК и синтеза белка и ингибирование определенных ферментов. Во многих случаях точный механизм убийства не известен. Одним из новых методов изучения таких механизмов является двойная поляризационная интерферометрия . [ 14 ] [ 15 ] В отличие от многих традиционных антибиотиков, эти пептиды кажутся бактерицидными [ 2 ] вместо бактериостатического . В целом антимикробная активность этих пептидов определяется путем измерения минимальной ингибирующей концентрации (MIC), которая является самой низкой концентрацией препарата, которая ингибирует рост бактерий. [ 16 ]

Усилители могут обладать множественными активностями, включая анти-граммоположительные бактериальные, анти-грамматические бактериальные, противогрибковые, антивирусные, антипаразитарные и анти раковые активности. Большой функциональный анализ AMP показывает, что среди всех активностей AMP, амфипатичности и заряда два основных свойства AMP, лучше всего различают AMP с анти-граммотрицательной бактериальной активностью. [ 17 ] Это подразумевает, что усилители с анти-грамм-негативной бактериальной активностью могут предпочесть или даже требовать сильной амфипатичности и чистого положительного заряда. [ Цитация необходима ]

Иммуномодуляция

[ редактировать ]

В дополнение к непосредственному убийству бактерий они продемонстрировали ряд иммуномодулирующих функций, которые могут быть вовлечены в клиренс инфекции, включая способность изменять экспрессию генов хозяина, действуя как хемокины и/или индуцировать выработку хемокинов , ингибируя липополисахариды индуцированные PRO PRO. -Вотегивающая продукция цитокинов , стимулирование заживления ран и модулирование реакций дендритных клеток и клеток адаптивного иммунного ответа. Модели на животных указывают, что защитные пептиды хозяина имеют решающее значение как для профилактики, так и для очистки инфекции. Похоже, что многие пептиды, первоначально изолированные как и называемые «антимикробными пептидами», было показано, что имеют более значительные альтернативные функции in vivo (например, гепсидин [ 18 ] ) Например, Dusquetide является иммуномодулятором, который действует через p62, белок, участвующий в передаче сигналов инфекции на основе рецепторов. Пептид исследуется в клиническом исследовании фазы III с помощью Soligenix (SGNX), чтобы выяснить, может ли он помочь в восстановлении радиационного повреждения слизистой оболочки полости рта, возникающего во время лучевой терапии головы и шеи. [ 19 ]

Механизмы действия

[ редактировать ]
Scanning electron microscopic images (50,000X magnification) displaying the action of an experimental antimicrobial peptide (NN2_0050) on the cell membrane of E. coli (K12 MG1655) [1] ABOVE: Intact cell membranes in the control group. BELOW: Disrupted cell membranes and leakage of bacterial chromosome (green) in the treated group.

Антимикробные пептиды, как правило, имеют чистый положительный заряд, позволяя им взаимодействовать с отрицательно заряженными молекулами, подвергшимися воздействию на бактерии и поверхности раковых клеток, таких как фосфолипид фосфатидилсерин, O-гликозилированные муцины, сиалированные ганглиозиды и сульфаты гепариновых. Механизм действия этих пептидов широко варьируется, но может быть упрощен в две категории: мембранолитические и немембранолитические антимикробные пептиды. [ 20 ] Нарушение мембран мембранолитическими антимикробными пептидами может быть описано четырьмя моделями: [ 20 ]

  • Модель ствола: модель ствола-стойки предполагает, что AMP взаимодействуют с липидным бислоем мембраны микробных клеток с образованием трансмембранных каналов или «бочковых прощеров». Считается, что эти каналы нарушают целостность мембраны, что приводит к смерти микроба.
  • Carpet model: The carpet model proposes that AMPs adsorb onto the lipid bilayer of the microbial cell membrane, forming a dense layer that causes the membrane to become permeabilized. This model suggests that the AMP acts as a "carpet" that covers the surface of the cell, preventing the microbe from functioning properly.
  • Toroidal model: The toroidal model proposes that AMPs interact with the lipid bilayer of the microbial cell membrane to form toroidal structures, which are thought to pinch off sections of the membrane and lead to the formation of vesicles. This process is thought to disrupt the membrane's integrity and cause the death of the microbe.
  • Disordered toroidal-pore model: According to this model, the disordered AMPs wrap around the lipid bilayer and create a pore, which disrupts the membrane's integrity and leads to the death of the microbe. Unlike the toroidal model, which suggests that the AMP creates a stable toroidal structure, the disordered toroidal-pore model suggests that the AMP is flexible and does not form a stable toroidal structure. The peptide-lipid pore complex becomes intrinsically disordered, with the orientation of the peptide not well defined.[21]
Schematic representation of the AMPs mechanisms of action when disrupting membranes.[22]

Several methods have been used to determine the mechanisms of antimicrobial peptide activity.[11][13] In particular, solid-state NMR studies have provided an atomic-level resolution explanation of membrane disruption by antimicrobial peptides.[23][24] In more recent years, X-ray crystallography has been used to delineate in atomic detail how the family of plant defensins rupture membranes by identifying key phospholipids in the cell membranes of the pathogen.[25][26] Human defensins have been thought to act through a similar mechanism, targeting cell membrane lipids as part of their function. In fact human beta-defensin 2 have now been shown to kill the pathogenic fungi Candida albicans through interactions with specific phospholipids.[27] From the computational point of view, Molecular Dynamics simulations can provide detailed information about the structure and dynamics of the peptide-membrane interactions, including the orientation, conformation, and insertion of the peptide in the membrane, as well as specific peptide interactions with lipids, ions and solvent.[28]

Methods Applications
Microscopy to visualize the effects of antimicrobial peptides on microbial cells
Atomic emission spectroscopy to detect loss of intracellular potassium (an indication that bacterial membrane integrity has been compromised)
Fluorescent dyes to measure ability of antimicrobial peptides to permeabilize membrane vesicles
Ion channel formation to assess the formation and stability of an antimicrobial-peptide-induced pore
Circular dichroism and orientated circular dichroism to measure the orientation and secondary structure of an antimicrobial peptide bound to a lipid bilayer
Dual polarization interferometry to measure the different mechanisms of antimicrobial peptides
Solid-state NMR spectroscopy to measure the secondary structure, orientation and penetration of antimicrobial peptides into lipid bilayers in the biologically relevant liquid-crystalline state
Neutron and X-ray diffraction to measure the diffraction patterns of peptide-induced pores within membranes in oriented multilayers or liquids
Molecular dynamics simulations to study the molecular behaviour and search for specific peptide-lipid interactions
Mass spectrometry to measure the proteomic response of microorganisms to antimicrobial peptides

Therapeutic research and use

[edit]

Antimicrobial peptides have been used as therapeutic agents; their use is generally limited to intravenous administration or topical applications due to their short half-lives. As of January 2018 the following antimicrobial peptides were in clinical use:[29]

Activity beyond antibacterial functions

[edit]

AMPs have been observed having functions other than bacterial and fungal killing. These activities include antiviral effects, but also roles in host defence such as anticancer functions and roles in neurology.[30] This has led to a movement for re-branding AMPs as "Host-defence peptides" to encompass the broad scope of activities AMPs can have.[31]

Anticancer properties

[edit]

Some cecropins (e.g. cecropin A, and cecropin B) have anticancer properties and are called anticancer peptides (ACPs).[32]: 3  Hybrid ACPs based on Cecropin A have been studied for anticancer properties.[32]: 7.1  The fruit fly Defensin prevents tumour growth, suspected to bind to tumour cells owing to cell membrane modifications common to most cancer cells, such as phosphatidylserine exposure.[33]

Antibiofilm properties

[edit]

Cecropin A can destroy planktonic and sessile biofilm-forming uropathogenic E. coli (UPEC) cells, either alone or when combined with the antibiotic nalidixic acid, synergistically clearing infection in vivo (in the insect host Galleria mellonella) without off-target cytotoxicity. The multi-target mechanism of action involves outer membrane permeabilization followed by biofilm disruption triggered by the inhibition of efflux pump activity and interactions with extracellular and intracellular nucleic acids.[34]

Other research

[edit]

Recently there has been some research to identify potential antimicrobial peptides from prokaryotes,[35] aquatic organisms such as fish,[36][37] and shellfish,[38] and monotremes such as echidnas.[39][40]

Selectivity

[edit]

In the competition of bacterial cells and host cells with the antimicrobial peptides, antimicrobial peptides will preferentially interact with the bacterial cell to the mammalian cells, which enables them to kill microorganisms without being significantly toxic to mammalian cells.[41]

With regard to cancer cells, they themselves also secrete human antimicrobial peptides including defensin, and in some cases, they are reported to be more resistant than the surrounding normal cells. Therefore, we cannot conclude that selectivity is always high against cancer cells.[42][43]

Factors

[edit]

There are some factors that are closely related to the selectivity property of antimicrobial peptides, among which the cationic property contributes most. Since the surface of the bacterial membranes is more negatively charged than mammalian cells, antimicrobial peptides will show different affinities towards the bacterial membranes and mammalian cell membranes.[44]

In addition, there are also other factors that will affect the selectivity. It's well known that cholesterol is normally widely distributed in the mammalian cell membranes as a membrane stabilizing agent but absent in bacterial cell membranes (except when sequestered by H. pylori);[45] and the presence of these cholesterols will also generally reduce the activities of the antimicrobial peptides, due either to stabilization of the lipid bilayer or to interactions between cholesterol and the peptide. So the cholesterol in mammalian cells will protect the cells from attack by the antimicrobial peptides.[46]

Besides, the transmembrane potential is well known to affect peptide-lipid interactions.[47] There's an inside-negative transmembrane potential existing from the outer leaflet to the inner leaflet of the cell membranes and this inside-negative transmembrane potential will facilitate membrane permeabilization probably by facilitating the insertion of positively charged peptides into membranes. By comparison, the transmembrane potential of bacterial cells is more negative than that of normal mammalian cells, so bacterial membrane will be prone to be attacked by the positively charged antimicrobial peptides.[citation needed]

Similarly, it is also believed that increasing ionic strength,[46] which in general reduces the activity of most antimicrobial peptides, contributes partially to the selectivity of the antimicrobial peptides by weakening the electrostatic interactions required for the initial interaction.

Molecular Basis of Cell Selectivity of Antimicrobial Peptides

Mechanism

[edit]

The cell membranes of bacteria are rich in acidic phospholipids, such as phosphatidylglycerol and cardiolipin.[41][48]

In contrast, the outer part of the membranes of plants and mammals is mainly composed of lipids without any net charges since most of the lipids with negatively charged headgroups are principally sequestered into the inner leaflet of the plasma membranes.[44] Thus in the case of mammalian cells, the outer surfaces of the membranes are usually made of zwitterionic phosphatidylcholine and sphingomyelin, even though a small portion of the membrane's outer surfaces contain some negatively charged gangliosides. Therefore, the hydrophobic interaction between the hydrophobic face of amphipathic antimicrobial peptides and the zwitterionic phospholipids on the cell surface of mammalian cell membranes plays a major role in the formation of peptide-cell binding.[49]

Dual polarisation interferometry has been used in vitro to study and quantify the association to headgroup, insertion into the bilayer, pore formation and eventual disruption of the membrane.[50][51]

Control

[edit]

A lot of effort has been put into controlling cell selectivity. For example, attempts have been made to modify and optimize the physicochemical parameters of the peptides to control the selectivities, including net charge, helicity, hydrophobicity per residue (H), hydrophobic moment (μ) and the angle subtended by the positively charged polar helix face (Φ).[47] Other mechanisms like the introduction of D-amino acids and fluorinated amino acids in the hydrophobic phase are believed to break the secondary structure and thus reduce hydrophobic interaction with mammalian cells. It has also been found that Pro→Nlys substitution in Pro-containing β-turn antimicrobial peptides was a promising strategy for the design of new small bacterial cell-selective antimicrobial peptides with intracellular mechanisms of action.[52] It has been suggested that direct attachment of magainin to the substrate surface decreased nonspecific cell binding and led to improved detection limit for bacterial cells such as Salmonella and E. coli.[53]

Bacterial resistance

[edit]

Bacteria use various resistance strategies to avoid antimicrobial peptide killing.[13]

  • Some microorganisms alter net surface charges. Staphylococcus aureus transports D-alanine from the cytoplasm to the surface teichoic acid which reduces the net negative charge by introducing basic amino groups.[54] S. aureus also modifies its anionic membranes via MprF with L-lysine, increasing the positive net charge.[54]
  • The interaction of antimicrobial peptides with membrane targets can be limited by capsule polysaccharide of Klebsiella pneumoniae.[55]
  • Salmonella species reduce the fluidity of their outer membrane by increasing hydrophobic interactions between an increased number of Lipid A acyl tails by adding myristate to Lipid A with 2-hydroxymyristate and forming hepta-acylated Lipid A by adding palmitate. The increased hydrophobic moment is thought to retard or abolish antimicrobial peptide insertion and pore formation. The residues undergo alteration in membrane proteins. In some Gram-negative bacteria, alteration in the production of outer membrane proteins correlates with resistance to killing by antimicrobial peptides.[56]
  • Non-typeable Hemophilus influenzae transports AMPs into the interior of the cell, where they are degraded. Furthermore, H. influenzae remodels its membranes to make it appear as if the bacterium has already been successfully attacked by AMPs, protecting it from being attacked by more AMPs.[57]
  • ATP-binding cassette transporters import antimicrobial peptides and the resistance-nodulation cell-division efflux pump exports antimicrobial peptides.[58] Both transporters have been associated with antimicrobial peptide resistance
  • Bacteria produce proteolytic enzymes, which may degrade antimicrobial peptides leading to their resistance.[59]
  • Outer membrane vesicles produced by Gram-negative bacteria bind the antimicrobial peptides and sequester them away from the cells, thereby protecting the cells.[60] The outer membrane vesicles are also known to contain various proteases, peptidases and other lytic enzymes, which may have a role in degrading the extracellular peptide and nucleic acid molecules, which if allowed to reach to the bacterial cells may be dangerous for the cells.
  • Cyclic-di-GMP signaling had also been involved in the regulation of antimicrobial peptide resistance in Pseudomonas aeruginosa[61]

While these examples show that resistance can evolve naturally, there is increasing concern that using pharmaceutical copies of antimicrobial peptides can make resistance happen more often and faster. In some cases, resistance to these peptides used as a pharmaceutical to treat medical problems can lead to resistance, not only to the medical application of the peptides, but to the physiological function of those peptides.[62][63]

The ‘Trojan Horse’ approach to solving this problem capitalizes on the innate need for iron by pathogens. “Smuggling” antimicrobials into the pathogen is accomplished by linking them to siderophores for transport. While simple in concept, it has taken many decades of work to accomplish the difficult hurdle of transporting antimicrobials across the cell membranes of pathogens. Lessons learned from the successes and failures of siderophore-conjugate drugs evaluated during the development of novel agents using the ‘Trojan horse’ approach have been reviewed.[64]

Examples

[edit]
Fruit flies infected by GFP-producing bacteria. Red-eyed flies lacking antimicrobial peptide genes are susceptible to infection, while white-eyed flies have a wild-type immune response.

Antimicrobial peptides are produced by species across the tree of life, including:

Research has increased in recent years to develop artificially-engineered mimics of antimicrobial peptides such as SNAPPs, in part due to the prohibitive cost of producing naturally-derived AMPs.[69] An example of this is the facially cationic peptide C18G, which was designed from the C-terminal domain of human platelet factor IV.[70] Currently, the most widely used antimicrobial peptide is nisin; being the only FDA approved antimicrobial peptide, it is commonly used as an artificial preservative.[71]

Bioinformatics

[edit]

Several bioinformatic databases exist to catalogue antimicrobial peptides. The Antimicrobial Peptide Database (APD) is the original and model database for antimicrobial peptides (https://aps.unmc.edu). Based on the APD, other databases have also been built, including ADAM (A Database of Anti-Microbial peptides),[72] BioPD (Biologically active Peptide Database), CAMP (Collection of sequences and structures of antimicrobial peptides),[73] DBAASP (Database of Antimicrobial Activity and Structure of Peptides), DRAMP (Data Repository of Antimicrobial Peptides)Welcome To Dramp Database,[74] and LAMP (Linking AMPs).

The Antimicrobial peptide databases may be divided into two categories on the basis of the source of peptides it contains, as specific databases and general databases. These databases have various tools for antimicrobial peptides analysis and prediction. For example, the APD has a widely used calculation interface. It also provides links to many other tools. CAMP contains AMP prediction, feature calculator, BLAST search, ClustalW, VAST, PRATT, Helical wheel etc. In addition, ADAM allows users to search or browse through AMP sequence-structure relationships. Antimicrobial peptides often encompass a wide range of categories such as antifungal, antibacterial, and antituberculosis peptides.

dbAMP:[75] Provides an online platform for exploring antimicrobial peptides with functional activities and physicochemical properties on transcriptome and proteome data. dbAMP is an online resource that addresses various topics such as annotations of antimicrobial peptides (AMPs) including sequence information, antimicrobial activities, post-translational modifications (PTMs), structural visualization, antimicrobial potency, target species with minimum inhibitory concentration (MIC), physicochemical properties, or AMP–protein interactions.[citation needed]

Tools such as PeptideRanker,[76] PeptideLocator,[77] and AntiMPmod[78][79] allow for the prediction of antimicrobial peptides while others have been developed to predict antifungal and anti-Tuberculosis activities.[80][81]

See also

[edit]

References

[edit]
  1. ^ Ageitos JM, Sánchez-Pérez A, Calo-Mata P, Villa TG (June 2017). "Antimicrobial peptides (AMPs): Ancient compounds that represent novel weapons in the fight against bacteria". Biochemical Pharmacology. 133 (6): 117–138. doi:10.1016/j.bcp.2016.09.018. PMID 27663838.
  2. ^ Jump up to: a b Reddy KV, Yedery RD, Aranha C (December 2004). "Antimicrobial peptides: premises and promises". International Journal of Antimicrobial Agents. 24 (6): 536–547. doi:10.1016/j.ijantimicag.2004.09.005. PMID 15555874.
  3. ^ Jump up to: a b Yeaman MR, Yount NY (March 2003). "Mechanisms of antimicrobial peptide action and resistance". Pharmacological Reviews. 55 (1): 27–55. doi:10.1124/pr.55.1.2. PMID 12615953. S2CID 6731487.
  4. ^ Papagianni M (September 2003). "Ribosomally synthesized peptides with antimicrobial properties: biosynthesis, structure, function, and applications". Biotechnology Advances. 21 (6): 465–499. doi:10.1016/S0734-9750(03)00077-6. PMID 14499150.
  5. ^ Sitaram N, Nagaraj R (2002). "Host-defense antimicrobial peptides: importance of structure for activity". Current Pharmaceutical Design. 8 (9): 727–742. doi:10.2174/1381612023395358. PMID 11945168.
  6. ^ Dürr UH, Sudheendra US, Ramamoorthy A (September 2006). "LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1758 (9): 1408–1425. doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.030. PMID 16716248.
  7. ^ Dhople V, Krukemeyer A, Ramamoorthy A (September 2006). "The human beta-defensin-3, an antibacterial peptide with multiple biological functions". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1758 (9): 1499–1512. doi:10.1016/j.bbamem.2006.07.007. PMID 16978580. S2CID 36461159.
  8. ^ Hancock RE, Rozek A (January 2002). "Role of membranes in the activities of antimicrobial cationic peptides". FEMS Microbiology Letters. 206 (2): 143–149. doi:10.1111/j.1574-6968.2002.tb11000.x. PMID 11814654.
  9. ^ Varkey J, Singh S, Nagaraj R (November 2006). "Antibacterial activity of linear peptides spanning the carboxy-terminal beta-sheet domain of arthropod defensins". Peptides. 27 (11): 2614–2623. doi:10.1016/j.peptides.2006.06.010. PMID 16914230. S2CID 21104756.
  10. ^ Jump up to: a b Nguyen LT, Haney EF, Vogel HJ (September 2011). "The expanding scope of antimicrobial peptide structures and their modes of action". Trends in Biotechnology. 29 (9): 464–472. doi:10.1016/j.tibtech.2011.05.001. PMID 21680034.
  11. ^ Jump up to: a b O'Driscoll NH, Labovitiadi O, Cushnie TP, Matthews KH, Mercer DK, Lamb AJ (March 2013). "Production and evaluation of an antimicrobial peptide-containing wafer formulation for topical application". Current Microbiology. 66 (3): 271–278. doi:10.1007/s00284-012-0268-3. PMID 23183933. S2CID 18671683.
  12. ^ Hein KZ, Takahashi H, Tsumori T, Yasui Y, Nanjoh Y, Toga T, et al. (October 2015). "Disulphide-reduced psoriasin is a human apoptosis-inducing broad-spectrum fungicide". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (42): 13039–13044. Bibcode:2015PNAS..11213039H. doi:10.1073/pnas.1511197112. PMC 4620902. PMID 26438863.
  13. ^ Jump up to: a b c Brogden KA (March 2005). "Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria?". Nature Reviews. Microbiology. 3 (3): 238–250. doi:10.1038/nrmicro1098. PMID 15703760. S2CID 23625167.
  14. ^ Hirst DJ, Lee TH, Swann MJ, Unabia S, Park Y, Hahm KS, Aguilar MI (April 2011). "Effect of acyl chain structure and bilayer phase state on binding and penetration of a supported lipid bilayer by HPA3". European Biophysics Journal. 40 (4): 503–514. doi:10.1007/s00249-010-0664-1. PMID 21222117. S2CID 22514308.
  15. ^ Lee TH, Heng C, Swann MJ, Gehman JD, Separovic F, Aguilar MI (October 2010). "Real-time quantitative analysis of lipid disordering by aurein 1.2 during membrane adsorption, destabilisation and lysis". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1798 (10): 1977–1986. doi:10.1016/j.bbamem.2010.06.023. PMID 20599687.
  16. ^ Turnidge JD, Bell JM (1996). "Susceptibility testing of Antimicrobials in liquid media". In Lorian V (ed.). Antibiotics in Laboratory Medicine (4th ed.). Baltimore, Md.: Williams and Wilkins. pp. 52–111. ISBN 978-0-683-05169-8. National Committee of Laboratory Safety and Standards (NCLSS)
  17. ^ Wang CK, Shih LY, Chang KY (November 2017). "Large-Scale Analysis of Antimicrobial Activities in Relation to Amphipathicity and Charge Reveals Novel Characterization of Antimicrobial Peptides". Molecules. 22 (11): 2037. doi:10.3390/molecules22112037. PMC 6150348. PMID 29165350.
  18. ^ Hunter HN, Fulton DB, Ganz T, Vogel HJ (October 2002). "The solution structure of human hepcidin, a peptide hormone with antimicrobial activity that is involved in iron uptake and hereditary hemochromatosis". The Journal of Biological Chemistry. 277 (40): 37597–37603. doi:10.1074/jbc.M205305200. PMID 12138110.
  19. ^ Kudrimoti M, Curtis A, Azawi S, Worden F, Katz S, Adkins D, et al. (December 2016). "Dusquetide: A novel innate defense regulator demonstrating a significant and consistent reduction in the duration of oral mucositis in preclinical data and a randomized, placebo-controlled phase 2a clinical study". Journal of Biotechnology. 239: 115–125. doi:10.1016/j.jbiotec.2016.10.010. PMID 27746305.
  20. ^ Jump up to: a b Guilhelmelli F, Vilela N, Albuquerque P, Derengowski L, Silva-Pereira I, Kyaw CM (December 2013). "Antibiotic development challenges: the various mechanisms of action of antimicrobial peptides and of bacterial resistance". Frontiers in Microbiology. 4 (4): 353. doi:10.3389/fmicb.2013.00353. PMC 3856679. PMID 24367355.
  21. ^ Sengupta D, Leontiadou H, Mark AE, Marrink SJ (2008-10-01). "Toroidal pores formed by antimicrobial peptides show significant disorder". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1778 (10): 2308–2317. doi:10.1016/j.bbamem.2008.06.007. ISSN 0005-2736. PMID 18602889. S2CID 19387026.
  22. ^ Balatti GE, Martini MF, Pickholz M (2018-07-17). "A coarse-grained approach to studying the interactions of the antimicrobial peptides aurein 1.2 and maculatin 1.1 with POPG/POPE lipid mixtures". Journal of Molecular Modeling. 24 (8): 208. doi:10.1007/s00894-018-3747-z. ISSN 0948-5023. PMID 30019106. S2CID 51678964.
  23. ^ Hallock KJ, Lee DK, Ramamoorthy A (May 2003). "MSI-78, an analogue of the magainin antimicrobial peptides, disrupts lipid bilayer structure via positive curvature strain". Biophysical Journal. 84 (5): 3052–3060. Bibcode:2003BpJ....84.3052H. doi:10.1016/S0006-3495(03)70031-9. PMC 1302867. PMID 12719236.
  24. ^ Henzler Wildman KA, Lee DK, Ramamoorthy A (June 2003). "Mechanism of lipid bilayer disruption by the human antimicrobial peptide, LL-37". Biochemistry. 42 (21): 6545–6558. doi:10.1021/bi0273563. PMID 12767238.
  25. ^ Järvå M, Lay FT, Phan TK, Humble C, Poon IK, Bleackley MR, et al. (May 2018). "X-ray structure of a carpet-like antimicrobial defensin-phospholipid membrane disruption complex". Nature Communications. 9 (1): 1962. Bibcode:2018NatCo...9.1962J. doi:10.1038/s41467-018-04434-y. PMC 5958116. PMID 29773800.
  26. ^ Poon IK, Baxter AA, Lay FT, Mills GD, Adda CG, Payne JA, et al. (April 2014). "Phosphoinositide-mediated oligomerization of a defensin induces cell lysis". eLife. 3: e01808. doi:10.7554/elife.01808. PMC 3968744. PMID 24692446.
  27. ^ Järvå M, Phan TK, Lay FT, Caria S, Kvansakul M, Hulett MD (July 2018). "Human β-defensin 2 kills Candida albicans through phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-mediated membrane permeabilization". Science Advances. 4 (7): eaat0979. Bibcode:2018SciA....4..979J. doi:10.1126/sciadv.aat0979. PMC 6059731. PMID 30050988.
  28. ^ Balatti GE, Ambroggio EE, Fidelio GD, Martini MF, Pickholz M (October 2017). "Differential Interaction of Antimicrobial Peptides with Lipid Structures Studied by Coarse-Grained Molecular Dynamics Simulations". Molecules. 22 (10): 1775. doi:10.3390/molecules22101775. PMC 6151434. PMID 29053635.
  29. ^ Gomes B, Augusto MT, Felício MR, Hollmann A, Franco OL, Gonçalves S, Santos NC (9 January 2018). "Designing improved active peptides for therapeutic approaches against infectious diseases". Biotechnology Advances. 36 (2): 415–429. doi:10.1016/j.biotechadv.2018.01.004. hdl:11336/98840. PMID 29330093. S2CID 3873934.
  30. ^ Hanson MA, Lemaitre B (February 2020). "New insights on Drosophila antimicrobial peptide function in host defense and beyond". Current Opinion in Immunology. 62: 22–30. doi:10.1016/j.coi.2019.11.008. hdl:10871/133705. PMID 31835066.
  31. ^ Mookherjee N, Anderson MA, Haagsman HP, Davidson DJ (May 2020). "Antimicrobial host defence peptides: functions and clinical potential" (PDF). Nature Reviews. Drug Discovery. 19 (5): 311–332. doi:10.1038/s41573-019-0058-8. hdl:20.500.11820/1ec38809-e8f2-4684-8bbb-e908ecb5c66e. PMID 32107480. S2CID 211526624.
  32. ^ Jump up to: a b Hoskin DW, Ramamoorthy A (February 2008). "Studies on anticancer activities of antimicrobial peptides". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1778 (2): 357–375. doi:10.1016/j.bbamem.2007.11.008. PMC 2238813. PMID 18078805.
  33. ^ Parvy JP, Yu Y, Dostalova A, Kondo S, Kurjan A, Bulet P, et al. (July 2019). "The antimicrobial peptide defensin cooperates with tumour necrosis factor to drive tumour cell death in Drosophila". eLife. 8. doi:10.7554/eLife.45061. PMC 6667213. PMID 31358113.
  34. ^ Kalsy M, Tonk M, Hardt M, Dobrindt U, Zdybicka-Barabas A, Cytrynska M, et al. (February 2020). "The insect antimicrobial peptide cecropin A disrupts uropathogenic Escherichia coli biofilms". npj Biofilms and Microbiomes. 6 (1): 6. doi:10.1038/s41522-020-0116-3. PMC 7016129. PMID 32051417.
  35. ^ Hassan M, Kjos M, Nes IF, Diep DB, Lotfipour F (October 2012). "Natural antimicrobial peptides from bacteria: characteristics and potential applications to fight against antibiotic resistance". Journal of Applied Microbiology. 113 (4): 723–736. doi:10.1111/j.1365-2672.2012.05338.x. PMID 22583565. S2CID 19503463.
  36. ^ Kumaresan V, Bhatt P, Ganesh MR, Harikrishnan R, Arasu M, Al-Dhabi NA, et al. (December 2015). "A novel antimicrobial peptide derived from fish goose type lysozyme disrupts the membrane of Salmonella enterica". Molecular Immunology. 68 (2 Pt B): 421–433. doi:10.1016/j.molimm.2015.10.001. PMID 26477736.
  37. ^ Arasu A, Kumaresan V, Ganesh MR, Pasupuleti M, Arasu MV, Al-Dhabi NA, Arockiaraj J (June 2017). "Bactericidal activity of fish galectin 4 derived membrane-binding peptide tagged with oligotryptophan". Developmental and Comparative Immunology. 71: 37–48. doi:10.1016/j.dci.2017.01.019. PMID 28126555. S2CID 22374102.
  38. ^ Arockiaraj J, Chaurasia MK, Kumaresan V, Palanisamy R, Harikrishnan R, Pasupuleti M, Kasi M (April 2015). "Macrobrachium rosenbergii mannose binding lectin: synthesis of MrMBL-N20 and MrMBL-C16 peptides and their antimicrobial characterization, bioinformatics and relative gene expression analysis". Fish & Shellfish Immunology. 43 (2): 364–374. doi:10.1016/j.fsi.2014.12.036. PMID 25575476.
  39. ^ Somasekhar M (24 April 2019). "In Spiny anteater's milk could be an alternative to antibiotics". BusinessLine. Chennai, India: Kasturi & Sons Ltd. Retrieved 17 January 2021.
  40. ^ "Egg-laying mammal's milk may help for novel antibiotics". Deccan Herald. India: The Printers Mysore. Press Trust of India. 25 April 2019. Retrieved 17 January 2021.
  41. ^ Jump up to: a b Matsuzaki K (August 2009). "Control of cell selectivity of antimicrobial peptides". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (Review article). 1788 (8): 1687–1692. doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.013. PMID 18952049.
  42. ^ Sawaki K, Mizukawa N, Yamaai T, Yoshimoto T, Nakano M, Sugahara T (2002). "High concentration of beta-defensin-2 in oral squamous cell carcinoma". Anticancer Research. 22 (4): 2103–2107. PMID 12174890.
  43. ^ Kida-Takaoka S, Yamaai T, Mizukawa N, Murakami J, Iida S (November 2014). "Surrounding cells affect the gene expression pattern of human beta-defensins in squamous cell carcinoma in vitro". Anticancer Research. 34 (11): 6443–6449. PMID 25368244. Retrieved 7 February 2019.
  44. ^ Jump up to: a b Hancock RE, Sahl HG (December 2006). "Antimicrobial and host-defense peptides as new anti-infective therapeutic strategies". Nature Biotechnology (Review article). 24 (12): 1551–1557. doi:10.1038/nbt1267. PMID 17160061. S2CID 22384207.
  45. ^ Zhang L, Xie J (September 2023). "Biosynthesis, structure and biological function of cholesterol glucoside in Helicobacter pylori: A review". Medicine (Baltimore). 102 (36): e34911. doi:10.1097/MD.0000000000034911. PMC 10489377. PMID 37682174.
  46. ^ Jump up to: a b Zasloff M (January 2002). "Antimicrobial peptides of multicellular organisms". Nature (Review article). 415 (6870): 389–395. Bibcode:2002Natur.415..389Z. doi:10.1038/415389a. PMID 11807545. S2CID 205028607.
  47. ^ Jump up to: a b Matsuzaki K, Sugishita K, Fujii N, Miyajima K (March 1995). "Molecular basis for membrane selectivity of an antimicrobial peptide, magainin 2". Biochemistry. 34 (10): 3423–3429. doi:10.1021/bi00010a034. PMID 7533538.
  48. ^ Chou HT, Kuo TY, Chiang JC, Pei MJ, Yang WT, Yu HC, et al. (August 2008). "Design and synthesis of cationic antimicrobial peptides with improved activity and selectivity against Vibrio spp". International Journal of Antimicrobial Agents. 32 (2): 130–138. doi:10.1016/j.ijantimicag.2008.04.003. PMID 18586467.
  49. ^ Tennessen JA (November 2005). "Molecular evolution of animal antimicrobial peptides: widespread moderate positive selection". Journal of Evolutionary Biology (Review article). 18 (6): 1387–1394. doi:10.1111/j.1420-9101.2005.00925.x. PMID 16313451.
  50. ^ Yu L, Guo L, Ding JL, Ho B, Feng SS, Popplewell J, et al. (Февраль 2009 г.). «Взаимодействие искусственного антимикробного пептида с липидными мембранами». Biochemica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes . 1788 (2): 333–344. Doi : 10.1016/j . PMID   19013127 .
  51. ^ Lee TH, Hall K, Mechler A, Martin L, Popplewell J, Ronan G, Aguilar Mi (2009). «Молекулярная визуализация и ориентационные изменения антимикробных пептидов в мембранах». Пептиды для молодежи . Достижения в области экспериментальной медицины и биологии. Тол. 611. С. 313–315. Bibcode : 2009peyo.book..313l . doi : 10.1007/978-0-387-73657-0_140 . ISBN  978-0-387-73656-3 Полем PMID   19400207 .
  52. ^ Zhu WL, Lan H, Park Y, Yang St, Kim Ji, Park IS, et al. (Октябрь 2006 г.). «Влияние замены замены пептоида на клеточную селективность и механизм антибактериального действия антимикробного пептида тритропцина-амида». Биохимия . 45 (43): 13007–13017. doi : 10.1021/bi060487+ . PMID   17059217 .
  53. ^ Kulagina NV, Lassman ME, Ligler FS, Taitt CR (октябрь 2005 г.). «Антимикробные пептиды для обнаружения бактерий в биосенсорных анализах». Аналитическая химия . 77 (19): 6504–6508. doi : 10.1021/ac050639r . PMID   16194120 .
  54. ^ Jump up to: а беременный Пешель А., Отто М., Джек Р.В., Калбахер Х., Юнг Г., Гётц Ф (март 1999 г.). «Инактивация оперона DLT в Staphylococcus aureus обеспечивает чувствительность к дефенсинам, протегринам и другим антимикробным пептидам» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8405–8410. doi : 10.1074/jbc.274.13.8405 . PMID   10085071 .
  55. ^ Кампос М.А., Варгас М.А., Регюро В., Ллоссарт С.М., Альберти С., Бенгочеа Дж.А. (декабрь 2004 г.). Weiser JN (ред.). «Капсульный полисахарид опосредует бактериальную устойчивость к антимикробным пептидам» . Инфекция и иммунитет . 72 (12): 7107–7114. doi : 10.1128/iai.72.12.7107-7114.2004 . PMC   529140 . PMID   15557634 .
  56. ^ Китай B, N'Guyen BT, De Bruyere M, Cornelis GR (апрель 1994 г.). «Роль яды в устойчивости иерсинии энтероколитики к фагоцитозу с помощью полиморфноядерных лейкоцитов человека» . Инфекция и иммунитет . 62 (4): 1275–1281. doi : 10.1128/iai.62.4.1275-1281.1994 . PMC   186269 . PMID   8132334 .
  57. ^ Шелтон К.Л., Раффель Ф.К., Битти В.Л., Джонсон С.М., Мейсон К.М. (ноябрь 2011). «Транспортер SAP опосредовал импорт и последующую деградацию антимикробных пептидов в Haemophilus» . PLO -патогены . 7 (11): E1002360. doi : 10.1371/journal.ppat.1002360 . PMC   3207918 . PMID   22072973 .
  58. ^ Nikaido H (октябрь 1996 г.). «Многородные отточные насосы грамотрицательных бактерий» . Журнал бактериологии . 178 (20): 5853–5859. doi : 10.1128/jb.178.20.5853-5859.1996 . PMC   178438 . PMID   8830678 .
  59. ^ Whitelock JM, Murdoch AD, Iozzo RV, Underwood PA (апрель 1996 г.). «Деградация перлекана, полученного из эндотелиальных клеток человека, и высвобождение связанных основных факторов роста фибробластов стромелисином, коллагеназой, плазмином и гепаназами» . Журнал биологической химии . 271 (17): 10079–10086. doi : 10.1074/jbc.271.17.10079 . PMID   8626565 .
  60. ^ Kulkarni HM, Swamy C, Jagannadham MV (март 2014 г.). «Молекулярная характеристика и функциональный анализ везикул наружной мембраны из антарктической бактерии Pseudomonas Syringae предполагают возможный ответ на условия окружающей среды». Журнал исследований протеома . 13 (3): 1345–1358. doi : 10.1021/pr4009223 . PMID   24437924 .
  61. ^ Chua SL, Tan SY, Rybtke MT, Chen Y, Rice SA, Kjelleberg S, et al. (Май 2013). «Бис- (3'-5 ')-Циклический димерный GMP регулирует устойчивость к антимикробной пептиде у Pseudomonas aeruginosa» . Антимикробные агенты и химиотерапия . 57 (5): 2066–2075. doi : 10.1128/aac.02499-12 . PMC   3632963 . PMID   23403434 .
  62. ^ Habets MG, Brockhurst MA (июнь 2012 г.). «Терапевтические антимикробные пептиды могут поставить под угрозу естественный иммунитет» . Биологические письма . 8 (3): 416–418. doi : 10.1098/rsbl.2011.1203 . PMC   3367763 . PMID   22279153 .
  63. ^ Бахар А.А., Рен Д (ноябрь 2013 г.). «Антимикробные пептиды» . Фармацевтические препараты . 6 (12): 1543–1575. doi : 10.3390/ph6121543 . PMC   3873676 . PMID   24287494 .
  64. ^ Gumienna-Kontecka E, Carver PL (2019). «Глава 7. Создание троянской лошади: сидерофор-лекарственные конъюгаты для лечения инфекционных заболеваний». В Sigel A, Freisinger E, Sigel RK, Carver PL (Eds.). Основные металлы в медицине: терапевтическое использование и токсичность ионов металлов в клинике . Тол. 19. Берлин: De Gruyter Gmbh. С. 181–202. doi : 10.1515/9783110527872-013 . ISBN  978-3-11-052691-2 Полем PMID   30855108 . S2CID   73727689 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помощь )
  65. ^ «Опм антимикробные пептиды насекомых» . Ориентации белков в базе данных мембран (OPM) .
  66. ^ Szymanowski F, Baalti GE, Ambrogggio E, Hugo AA, Martini MF, Fidalio GD, et al. (Июнь 2019). «Дифференциальная активность литических α-спиральных пептидов на липосомах, полученных из лактобациллов и лактобациллингов » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Biomemmbranes 1861 (6): 1069–1 Doi : 10.1016/ j.beem.2019.03.0  30878358PMID
  67. ^ «Антимикробные пептиды амфибий» . Ориентации белков в базе данных мембран (OPM) .
  68. ^ Ян М., Чжан С., Чжан Х, Чжан М.З., Ротингхаус Г.Е., Чжан С. (сентябрь 2016 г.). «Структурно-функциональный анализ птичьего β-дефенсина-6 и β-дефенсина-12: роль заряда и дисульфидных мостов» . BMC Микробиология . 16 (1): 210. DOI : 10.1186/S12866-016-0828-y . PMC   5016922 . PMID   27613063 .
  69. ^ Niedermaier H (9 февраля 2012 года). «Синтетические мимики антимикробных пептидов: новая волна антибиотиков» . Департамент химии . Университет Джорджии. Архивировано с оригинала 28 октября 2016 года . Получено 27 октября 2016 года .
  70. ^ Kohn EM, Shirley DJ, Arotsky L, Picciano AM, Ridgway Z, Urban MW, et al. (Февраль 2018 г.). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G» . Молекулы . 23 (2): 329. doi : 10.3390/molecules23020329 . PMC   6017431 . PMID   29401708 .
  71. ^ Shin JM, Gwak JW, Kamarajan P, Fenno JC, Rickard AH, Kapila YL (июнь 2016 г.). «Биомедицинские применения Нисина» . Журнал прикладной микробиологии . 120 (6): 1449–1465. doi : 10.1111/jam.13033 . PMC   4866897 . PMID   26678028 .
  72. ^ Lee HT, Lee CC, Yang Jr, Lai JZ, Chang Ky (февраль 2015 г.). «Крупномасштабная структурная классификация антимикробных пептидов» . Biomed Research International . 2015 : 475062. DOI : 10.1155/2015/475062 . PMC   4426897 . PMID   26000295 .
  73. ^ Waghu FH, Gopi L, Barai RS, Ramteke P, Nizami B, Idicula-Thomas S (январь 2014 г.). «Лагерь: сбор последовательностей и структур антимикробных пептидов» . Исследование нуклеиновых кислот . 42 (проблема базы данных): D1154 - D1158. doi : 10.1093/nar/gkt1157 . PMC   3964954 . PMID   24265220 .
  74. ^ Shi GB, Kang Xy, Dong Fy, Liu YC, Zhu N (январь 2022 г.). «Dramp 3.0: Увеличенное комплексное хранилище данных антимикробных пептидов» . Исследование нуклеиновых кислот . 50 (выпуск базы данных): D488 - D496. doi : 10.1093/nar/gkab651 . PMC   8728287 . PMID   34390348 .
  75. ^ Jhong JH, Chi YH, Li WC, Lin TH, Huang KY, Lee Ty (январь 2019). «DBAMP: интегрированный ресурс для изучения антимикробных пептидов с функциональной активностью и физико -химическими свойствами на данные транскриптома и протеома» . Исследование нуклеиновых кислот . 47 (D1): D285 - D297. doi : 10.1093/nar/gky1030 . PMC   6323920 . PMID   30380085 .
  76. ^ Муни С., Хаслам Н.Дж., Полластри Г., Шилдс, округ Колумбия (8 октября 2012 г.). «На пути к улучшению обнаружения и дизайна функциональных пептидов: общие черты разнообразных классов позволяют обобщенное прогнозирование биологической активности» . Plos один . 7 (10): E45012. BIBCODE : 2012PLOSO ... 745012M . doi : 10.1371/journal.pone.0045012 . PMC   3466233 . PMID   23056189 .
  77. ^ Муни С., Хаслам Н.Дж., Холтон Т.А., Полластри Г., Шилдс округ Колумбия (май 2013). «Пептиделокатор: прогнозирование биоактивных пептидов в белковых последовательностях» . Биоинформатика . 29 (9): 1120–1126. doi : 10.1093/bioinformatics/btt103 . HDL : 10197/10121 . PMID   23505299 .
  78. ^ Müller AT, Gabernet G, Hiss Ja, Schneider G (сентябрь 2017 г.). «Modlamp: Python для антимикробных пептидов» . Биоинформатика . 33 (17): 2753–2755. doi : 10.1093/bioinformatics/btx285 . HDL : 20.500.11850/206770 . PMID   28472272 .
  79. ^ Agrawal P, Raghava GP (26 октября 2018 г.). «Прогнозирование антимикробного потенциала химически модифицированного пептида из его третичной структуры» . Границы в микробиологии . 9 : 2551. DOI : 10.3389/fmicb.2018.02551 . PMC   6212470 . PMID   30416494 .
  80. ^ Agrawal P, Bhalla S, Chaudhary K, Kumar R, Sharma M, Raghava GP (26 февраля 2018 года). « В Silico подход для прогнозирования противогрибковых пептидов» . Границы в микробиологии . 9 : 323. DOI : 10.3389/fmicb.2018.00323 . PMC   5834480 . PMID   29535692 .
  81. ^ Усмани С.С., Бхалла С., Рагхава Г.П. (26 августа 2018 г.). «Прогнозирование противотуберкулярных пептидов из информации о последовательности с использованием ансамблевого классификатора и гибридных функций» . Границы в фармакологии . 9 : 954. DOI : 10.3389/fphar.2018.00954 . PMC   6121089 . PMID   30210341 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Antimicrobial_peptides&oldid=1242807205"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 6e55150e4ec9516c7b838f7c0b0a7c21__1724870280
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/6e/21/6e55150e4ec9516c7b838f7c0b0a7c21.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Antimicrobial peptides - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)