Матричная металлопептидаза 12

MMP12
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1JIZ, 1JK3, 1OS2, 1OS9, 1RMZ, 1ROS, 1UTT, 1UTZ, 1Y93, 1YCM, 1Z3J, 2HU6, 2JXY, 2K2G, 2K9C, 2KRJ, 2MLR, 2MLS, 2OXU, 2OXW, 2OXZ, 2POJ, 2W0D, 2WO8, 2WO9, 2WOA, 2Z2D, 3BA0, 3EHX, 3EHY, 3F15, 3F16, 3F17, 3F18, 3F19, 3F1A, 3LIK, 3LIL, 3LIR, 3LJG, 3LK8, 3LKA, 3N2U, 3N2V, 3NX7, 3RTS, 3RTT, 3TS4, 3TSK, 3UVC, 4EFS, 4GQL, 4GR0, 4GR3, 4GR8, 4GUY, 4H30, 4H49, 4H76, 4H84, 4I03, 4IJO, 2N8R, 5I4O, 5I0L, 5I2Z, 5I3M, 5I43
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP12 , HME, ME, MME, MMP-12, Matrix Metallopeptidase 12
Внешние идентификаторы	Омим : 601046 ; MGI : 97005 ; Гомологен : 20547 ; GeneCards : MMP12 ; OMA : MMP12 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	102,874,982 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	7,369,499 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	periodontal fiber; ; mucosa of ileum; ; mucosa of sigmoid colon; ; decidua; ; cartilage tissue; ; appendix; ; amniotic fluid; ; rectum; ; testicle; ; epithelium of nasopharynx;
	Top expressed in
	zygote; ; secondary oocyte; ; lactiferous gland; ; embryo; ; calvaria; ; embryo; ; blastocyst; ; primary oocyte; ; right kidney; ; adrenal gland;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	peptidase activity; endopeptidase activity; hydrolase activity; metallopeptidase activity; metal ion binding; serine-type endopeptidase activity; metalloendopeptidase activity; calcium ion binding; collagen binding; zinc ion binding; sequence-specific DNA binding;
Cellular component	extracellular matrix; extracellular region; extracellular space; nucleus; cytoplasm;
Biological process	collagen catabolic process; wound healing, spreading of epidermal cells; extracellular matrix disassembly; positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing; wound healing; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; proteolysis; protein import into nucleus; positive regulation of gene expression; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; regulation of defense response to virus by host; negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway; positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway; cellular response to virus; response to hypoxia; elastin catabolic process; negative regulation of endothelial cell-matrix adhesion via fibronectin; extracellular matrix organization; response to amyloid-beta;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4321
	17381
	ENSG00000262406
	Ensmusg00000049723
	P39900
	P3496
	NM_002426
	NM_008605 ; NM_001320076 ; NM_001320077
	NP_002417
	NP_001307005 ; NP_001307006 ; NP_032631
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

макрофаг эластаза
макрофаг эластаза
Идентификаторы
ЕС №.	3.4.24.65
CAS №.	146888-86-0
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Матриксная металлопротеиназа-12 (MMP-12), также известная как макрофажная металлоэеластаза (MME) или макрофажная эластаза (ME), является ферментом , который у людей кодируется MMP12 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Функция

Белки семейства матриксной металлопротеиназы (MMP) участвуют в разрушении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие, размножение и ремоделирование тканей, а также в процессах заболевания, такие как артрит и метастазирование. Большинство MMP секретируются как неактивные протротеины. Продомен расщепляется внеклеточными протеиназами, когда фермент активируется. Активный фермент состоит из двух доменов: каталитическая домен, ответственная за ее ферментативную активность, и гемопексин-подобный домен, который в некоторых ММП играет роль в распознавании субстрата и может способствовать повышению каталитической эффективности. Считается, что белок, кодируемый этим геном, расщепляется на обоих концах, чтобы получить активное фермент, но эта обработка не была полностью описана. Фермент ослабляет растворимый и нерастворимый эластин . Ген является частью кластера генов MMP, которые локализуются в хромосоме 11q22.3. ^{[ 5 ]}

Клиническое значение

MMP12 может играть роль в аневризмы формировании ^{[ 8 ]} и исследования у мышей и людей предполагают роль в развитии эмфиземы . ^{[ 9 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000262406 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000049723 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: MMP12 Матриксная металлопептидаза 12 (макрофажная эластаза)» .
^ Шапиро С.Д., Кобаяши Д.К., Лей Т.Дж. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование и характеристика уникальной эластолитической металлопротеиназы, продуцируемой альвеолярными макрофагами человека» . Дж. Биол. Химический 268 (32): 23824–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (20) 80459-1 . PMID 8226919 .
^ Belaaouaj A, Shipley JM, Kobayashi DK, Zimonjic DB, Popescu N, Silverman GA, Shapiro SD (июнь 1995 г.). «Человеческий макрофаг металлоэластаза. Геномная организация, хромосомное расположение, генная связь и тканевая экспрессия» . Дж. Биол. Химический 270 (24): 14568–75. doi : 10.1074/jbc.270.24.14568 . PMID 7782320 .
^ Curci JA, Liao S, Huffman MD, Shapiro SD, Thompson RW (декабрь 1998 г.). «Экспрессия и локализация макрофагов эластазы (матричная металлопротеиназа-12) в аневризмах брюшной аорты» . J. Clin. Инвестировать 102 (11): 1900–10. doi : 10.1172/jci2182 . PMC 509141 . PMID 9835614 .
^ Вудрафф П.Г., Кот Л.Л., Ян Й.Х., Родригес М.В., Фаворо С., Долганов Г.М., Паке А.С., Эрле Д.Дж. (декабрь 2005 г.). «Отличительное состояние активации альвеолярных макрофагов, вызванное курением сигарет» . Являюсь. J. Respir. Критическое Позаботиться . 172 (11): 1383–92. doi : 10.1164/rccm.200505-686oc . PMC 2718436 . PMID 16166618 .

Дальнейшее чтение

Nagase H, Woessner JF (1999). «Матричные металлопротеиназы» . Дж. Биол. Химический 274 (31): 21491–4. doi : 10.1074/jbc.274.31.21491 . PMID 10419448 .
Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV (1997). «Прекрасное физическое картирование генов металлопротеиназы человека человека, сгруппированных на хромосоме 11q22.3». Геномика . 37 (2): 266–8. doi : 10.1006/geno.1996.0557 . PMID 8921407 .
Гронски Т.Дж., Мартин Р.Л., Кобаяши Д.К. (1997). «Гидролиз широкого спектра белков внеклеточного матрикса с помощью макрофагов человеческой эластазой» . Дж. Биол. Химический 272 (18): 12189–94. doi : 10.1074/jbc.272.18.12189 . PMID 9115292 .
Edelstein C, Shapiro SD, Klezovitch O, Scanu AM (1999). «Macrophage Metalloelastase, MMP-12, расщепляет человеческий аполипопротеин (A) в области линкера между Kringles IV-4 и IV-5. Потенциальное значение для биологии липопротеина (A)» . Дж. Биол. Химический 274 (15): 10019–23. doi : 10.1074/jbc.274.15.10019 . PMID 10187779 .
Dias Neto E, Correa RG, Verjovski-Almeida S (2000). «Секвенирование дробовика человеческого транскриптома с экспрессируемыми ORF -последовательными тегами» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 97 (7): 3491–6. Bibcode : 2000pnas ... 97.3491d . doi : 10.1073/pnas.97.7.3491 . PMC 16267 . PMID 10737800 .
Wert SE, Yoshida M, Levine AM (2000). «Повышенная активность металлопротеиназы, выработка окислителя и эмфизема у мышей, инактивированных генов белка D,» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 97 (11): 5972–7. Bibcode : 2000pnas ... 97.5972W . doi : 10.1073/pnas.100448997 . PMC 18543 . PMID 10801980 .
Belaaouaj Aa, Li A, Wun TC (2000). «Матриксные металлопротеиназы деликают ингибитор пути ткани. Влияние на коагуляцию» . Дж. Биол. Химический 275 (35): 27123–8. doi : 10.1074/jbc.m004218200 . PMID 10859319 .
Hiller O, Lichte A, Oberpichler A, et al. (2000). «Матриксные металлопротеиназы коллагеназа-2, макрофажная эластаза, коллагеназа-3 и мембрана типа 1-матриксной металлопротеиназы нарушают свертывание путем деградации фибриногена и фактора XII» . Дж. Биол. Химический 275 (42): 33008–13. doi : 10.1074/jbc.m001836200 . PMID 10930399 .
Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). «Структурные различия матричных металлопротеиназ. Моделирование гомологии и минимизация энергии комплексов фермента-субстрата». J. Biomol. Структура Дин 17 (6): 933–46. doi : 10.1080/07391102.2000.10506582 . PMID 10949161 . S2CID 1270176 .
Агапова О.А., Рикард К.С., Сальвадор-Сильва М., Эрнандес М.Р. (2001). «Экспрессия матриксных металлопротеиназ и ингибиторов ткани металлопротеиназ в астроцитах зрительного нерва человека». Глиа 33 (3): 205–16. doi : 10.1002/1098-1136 (200103) 33: 3 <205 :: AID-Glia1019> 3.0.co; 2-D . PMID 11241738 . S2CID 25298272 .
Ланг Р., Кокурек А., Браун М. и др. (2001). «Субстратная специфичность детерминанты макрофагов человека эластазы (MMP-12) на основе 1,1-кристаллической структуры». J. Mol. Биол . 312 (4): 731–42. doi : 10.1006/jmbi.2001.4954 . PMID 11575928 .
Нар Х., Верле К., Бауэр М.М. и др. (2001). «Кристаллическая структура макрофагов человека эластазы (MMP-12) в комплексе с ингибитором гидроксамовой кислоты». J. Mol. Биол . 312 (4): 743–51. doi : 10.1006/jmbi.2001.4953 . PMID 11575929 .
Joos L, He JQ, Shepherdson MB, et al. (2002). «Роль матричных металлопротеиназных полиморфизмов в скорости снижения функции легких» . Гул Мол Генет . 11 (5): 569–76. doi : 10.1093/hmg/11.5.569 . PMID 11875051 .
Andolfo A, English WR, Resnati M, et al. (2003). «Металлопротеазы расщепляют рецептор активатора плазминогена урокиназы плазминогена в области линкера D1-D2 и обнажают эпитопы, отсутствующие в интактном растворимом рецепторе». Тромб. Кровотечение . 88 (2): 298–306. doi : 10.1055/s-0037-1613202 . PMID 12195704 . S2CID 374311 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Генерация и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002pnas ... 9916899m . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
VOS CM, Van Haastert ES, De Groot CJ, et al. (2003). «Матриксная металлопротеиназа-12 экспрессируется в фагоцитотических макрофагах в активных поражениях рассеянного склероза». J. Neuroimunol . 138 (1–2): 106–14. doi : 10.1016/s0165-5728 (03) 00036-5 . PMID 12742660 . S2CID 41777075 .
Anghelina M, Schmeisser A, Krishnan P, et al. (2003). «Миграция моноцитов/макрофагов in vitro и in vivo сопровождается MMP12-зависимым образованием туннеля и неоваскуляризацией». Холодная весна Harb. Симптат Квадрат Биол . 67 : 209–15. doi : 10.1101/sqb.2002.67.209 . PMID 12858542 .

Внешние ссылки

Онлайн -база данных Merops для пептидаз и их ингибиторов: M10.009
PDBE-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для макрофага человека (MMP12) (MMP12)

Эта статья о гене о хромосоме человека 11 является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000262406 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000049723 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: MMP12 Матриксная металлопептидаза 12 (макрофажная эластаза)» .

[pmid8226919-6] Шапиро С.Д., Кобаяши Д.К., Лей Т.Дж. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование и характеристика уникальной эластолитической металлопротеиназы, продуцируемой альвеолярными макрофагами человека» . Дж. Биол. Химический 268 (32): 23824–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (20) 80459-1 . PMID 8226919 .

[pmid7782320-7] Belaaouaj A, Shipley JM, Kobayashi DK, Zimonjic DB, Popescu N, Silverman GA, Shapiro SD (июнь 1995 г.). «Человеческий макрофаг металлоэластаза. Геномная организация, хромосомное расположение, генная связь и тканевая экспрессия» . Дж. Биол. Химический 270 (24): 14568–75. doi : 10.1074/jbc.270.24.14568 . PMID 7782320 .

[pmid9835614-8] Curci JA, Liao S, Huffman MD, Shapiro SD, Thompson RW (декабрь 1998 г.). «Экспрессия и локализация макрофагов эластазы (матричная металлопротеиназа-12) в аневризмах брюшной аорты» . J. Clin. Инвестировать 102 (11): 1900–10. doi : 10.1172/jci2182 . PMC 509141 . PMID 9835614 .

[pmid16166618-9] Вудрафф П.Г., Кот Л.Л., Ян Й.Х., Родригес М.В., Фаворо С., Долганов Г.М., Паке А.С., Эрле Д.Дж. (декабрь 2005 г.). «Отличительное состояние активации альвеолярных макрофагов, вызванное курением сигарет» . Являюсь. J. Respir. Критическое Позаботиться . 172 (11): 1383–92. doi : 10.1164/rccm.200505-686oc . PMC 2718436 . PMID 16166618 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

v Т и Протеазы : металлуендопептидазы ( EC 3.4.24 )
ADAM proteins	Alpha secretases ADAM9 ADAM10 ADAM17 ADAM19 ADAM2 ADAM7 ADAM8 ADAM11 ADAM12 ADAM15 ADAM18 ADAM22 ADAM23 ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 ADAMTS8 ADAMTS9 ADAMTS10 ADAMTS12 ADAMTS13
Matrix metalloproteinases	Collagenases MMP1 MMP8 Gelatinases MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
Other	Neprilysin Procollagen peptidase Thermolysin Pregnancy-associated plasma protein A Bone morphogenetic protein 1 Lysostaphin Insulin-degrading enzyme ZMPSTE24

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)