Монооксигеназа DBH-подобная 1

МОКСД1
Идентификаторы
Псевдонимы	MOXD1 , MOX, PRO5780, dJ248E1.1, монооксигеназа DBH-подобная 1, монооксигеназа DBH-подобная 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 609000 ; МГИ : 1921582 ; Гомологен : 22904 ; Генные карты : MOXD1 ; ОМА : MOXD1 – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 6 (human)
End	132,401,475 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	24,178,688 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	ventricular zone; ; ganglionic eminence; ; cartilage tissue; ; periodontal fiber; ; gallbladder; ; body of uterus; ; stromal cell of endometrium; ; gastric mucosa; ; myometrium; ; left adrenal gland;
	Top expressed in
	vas deferens; ; lumbar spinal ganglion; ; Epithelium of choroid plexus; ; lip; ; hair follicle; ; skin of external ear; ; molar; ; sciatic nerve; ; external carotid artery; ; efferent ductule;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	monooxygenase activity; oxidoreductase activity; protein binding; catalytic activity; metal ion binding; copper ion binding; dopamine beta-monooxygenase activity; oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced ascorbate as one donor, and incorporation of one atom of oxygen;
Cellular component	integral component of membrane; endoplasmic reticulum membrane; endoplasmic reticulum; membrane; extracellular space; secretory granule membrane; cytoplasm;
Biological process	octopamine biosynthetic process; dopamine catabolic process; norepinephrine biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	26002
	59012
	ENSG00000079931
	ЭНСМУСГ00000020000
	Q6UVY6
	Q9CXI3
	НМ_015529
	НМ_021509
	НП_056344
	НП_067484
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

DBH-подобный белок монооксигеназы 1 , также известный как монооксигеназа X , представляет собой фермент , который у человека кодируется MOXD1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

DBH-подобный 1 сохраняет многие структурные особенности дофамин-бета- монооксигеназы DBH . ^{[ 7 ]} Поскольку пептидилглицин-альфа-гидроксилирующая монооксигеназа (PHM; EC 1.14.17.3) гомологична дофамин-бета-монооксигеназе (DBM; EC 1.14.17.1) ^{[ 8 ]} это касается структурной основы нового семейства меди типа II , существенно специфичного для аскорбатзависимых монооксигеназ. ^{[ 8 ]} на основе соответствующего мышиного гомолога. ^{[ 6 ]} Путь синтеза катехоламинов представляет собой возможный метаболический путь меди , связывающий катехоламины. ^{[ 9 ]} ферментный домен, нейроноподобное свойство, кодирующее МОХ без сигнальной последовательности. Ферментный метаболизм, разрешающий монооксигеназы X. химический путь ^{[ 9 ]} неизвестного субстрата, ^{[ 6 ]} экзогенный МОХ не секретируется и локализуется по всему эндоплазматическому ретикулуму . ^{[ 9 ]} как в эндокринных , так и в неэндокринных клетках. ^{[ 9 ]}

Дефицит

Дефицит DBH эффективно лечится с помощью L-трео-3,4-дигидроксифенилсерина ( DOPS ). ^{[ 10 ]}

См. также

Дофамин-бета-гидроксилаза- DBH ,
Дофамин-бета-монооксигеназа- ДБМ ,
Пептидилглицин-альфа-гидроксилирующая монооксигеназа - PHM
пептидил-альфа-гидроксиглицин-альфа-амидирующая лиаза- PAL
Тирозин-3-монооксигеназа- ТГ .

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000079931 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020000 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ген Энтреза: монооксигеназа, DBH-подобная 1» .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Чемберс К.Дж., Тонкин Л.А., Чанг Э., Шелтон Д.Н., Линскенс М.Х., Фанк В.Д. (сентябрь 1998 г.). «Идентификация и клонирование гомолога последовательности дофамин-бета-гидроксилазы» (PDF) . Джин . 218 (1–2): 111–20. дои : 10.1016/S0378-1119(98)00344-8 . ПМИД 9751809 .
^ Пригге С.Т., Мэйнс Р.Э., Эйппер Б.А., Амзель Л.М. (август 2000 г.). «Новый взгляд на монооксигеназы меди и амидирование пептидов: структура, механизм и функции» . Cell Mol Life Sci . 57 (8–9): 1236–59. дои : 10.1007/PL00000763 . ISSN 1420-682X . ПМЦ 11146793 . ПМИД 11028916 . S2CID 12738480 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Саутэн С., Крузе Л.И. (сентябрь 1989 г.). «Сходство последовательностей между дофамин-бета-гидроксилазой и пептидным альфа-амидирующим ферментом: свидетельства консервативного каталитического домена». ФЭБС Летт . 255 (1): 116–20. дои : 10.1016/0014-5793(89)81072-5 . ПМИД 2792366 . S2CID 84464131 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Синь X, Mains RE, Eipper BA (ноябрь 2004 г.). «Монооксигеназа X, член семейства медь-зависимых монооксигеназ, локализующийся в эндоплазматическом ретикулуме» . Ж. Биол. Хим . 279 (46): 48159–67. дои : 10.1074/jbc.M407486200 . ПМИД 15337741 .
^ Винсент С., Робертсон Д. (май 2002 г.). «Более широкий взгляд: нарушения катехоламинов». Клин Аутон Рез . Доп. 1 (7): 144–9. дои : 10.1007/s102860200018 . ISSN 0959-9851 . ПМИД 12102462 . S2CID 28678929 .

Дальнейшее чтение

Кларк Х.Ф., Герни А.Л., Абая Э. и др. (2003). «Инициатива по открытию секретируемых белков (SPDI), крупномасштабная попытка идентифицировать новые секретируемые и трансмембранные белки человека: оценка биоинформатики» . Геном Рез . 13 (10): 2265–70. дои : 10.1101/гр.1293003 . ПМК 403697 . ПМИД 12975309 .
Синь X, Mains RE, Эйппер Б.А. (2004). «Монооксигеназа X, член семейства медь-зависимых монооксигеназ, локализующийся в эндоплазматическом ретикулуме» . Ж. Биол. Хим . 279 (46): 48159–67. дои : 10.1074/jbc.M407486200 . ПМИД 15337741 .
Бон С., Ламуру А., Виньи А., Массули Дж., Маллет Дж., Генри Дж. П. (октябрь 1991 г.). «Амфифильные и неамфифильные формы бычьей и человеческой дофамин-бета-гидроксилазы» . Дж. Нейрохем . 57 (4): 1100–11. дои : 10.1111/j.1471-4159.1991.tb08267.x . ISSN 0022-3042 . ПМИД 1654385 . S2CID 85087782 .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 6 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

Эта EC 1.14, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000079931 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020000 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] «Ген Энтреза: монооксигеназа, DBH-подобная 1» .

[pmid9751809-6] Перейти обратно: ^а ^б ^с Чемберс К.Дж., Тонкин Л.А., Чанг Э., Шелтон Д.Н., Линскенс М.Х., Фанк В.Д. (сентябрь 1998 г.). «Идентификация и клонирование гомолога последовательности дофамин-бета-гидроксилазы» (PDF) . Джин . 218 (1–2): 111–20. дои : 10.1016/S0378-1119(98)00344-8 . ПМИД 9751809 .

[pmid11028916-7] Пригге С.Т., Мэйнс Р.Э., Эйппер Б.А., Амзель Л.М. (август 2000 г.). «Новый взгляд на монооксигеназы меди и амидирование пептидов: структура, механизм и функции» . Cell Mol Life Sci . 57 (8–9): 1236–59. дои : 10.1007/PL00000763 . ISSN 1420-682X . ПМЦ 11146793 . ПМИД 11028916 . S2CID 12738480 .

[pmid2792366-8] Перейти обратно: ^а ^б Саутэн С., Крузе Л.И. (сентябрь 1989 г.). «Сходство последовательностей между дофамин-бета-гидроксилазой и пептидным альфа-амидирующим ферментом: свидетельства консервативного каталитического домена». ФЭБС Летт . 255 (1): 116–20. дои : 10.1016/0014-5793(89)81072-5 . ПМИД 2792366 . S2CID 84464131 .

[pmid15337741-9] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Синь X, Mains RE, Eipper BA (ноябрь 2004 г.). «Монооксигеназа X, член семейства медь-зависимых монооксигеназ, локализующийся в эндоплазматическом ретикулуме» . Ж. Биол. Хим . 279 (46): 48159–67. дои : 10.1074/jbc.M407486200 . ПМИД 15337741 .

[pmid12102462-10] Винсент С., Робертсон Д. (май 2002 г.). «Более широкий взгляд: нарушения катехоламинов». Клин Аутон Рез . Доп. 1 (7): 144–9. дои : 10.1007/s102860200018 . ISSN 0959-9851 . ПМИД 12102462 . S2CID 28678929 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

v т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11: 2-oxoglutarate	Prolyl hydroxylase HIF prolyl-hydroxylase EGLN1 EGLN2 EGLN3 P4HTM Lysyl hydroxylase AlkB ALKBH1 FTO
1.14.13: NADH or NADPH	Flavin-containing monooxygenase FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Nitric oxide synthase NOS1 NOS2 NOS3 Cholesterol 7 alpha-hydroxylase Methane monooxygenase 3A4 14α-demethylase 24-hydroxycholesterol 7α-hydroxylase
1.14.14: reduced flavin or flavoprotein	19A1 2D6 2E1
1.14.15: reduced iron–sulfur protein	11B1 11B2 11A1
1.14.16: reduced pteridine (BH4 dependent)	Phenylalanine hydroxylase Tyrosine hydroxylase Tryptophan hydroxylase
1.14.17: reduced ascorbate	Dopamine beta-hydroxylase
1.14.18-19: other	Tyrosinase Stearoyl-CoA desaturase-1
1.14.99 - miscellaneous	Cyclooxygenase Heme oxygenase (HMOX1) Squalene monooxygenase 17A1 21A2 Ecdysone 20-monooxygenase Deoxyhypusine monooxygenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)