Arg2

Arg2
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1PQ3, 4HZE, 4I06, 4IE2, 4IE3, 4IXU, 4IXV
Идентификаторы
Псевдонимы	Arg2 , arginase 2
Внешние идентификаторы	Омим : 107830 ; MGI : 1330806 ; Гомологен : 906 ; GeneCards : Arg2 ; OMA : arg2 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 14 (human)
End	67,651,708 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	79,203,075 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	tendon of biceps brachii; ; oocyte; ; renal medulla; ; human kidney; ; secondary oocyte; ; islet of Langerhans; ; pituitary gland; ; beta cell; ; mucosa of paranasal sinus; ; anterior pituitary;
	Top expressed in
	duodenum; ; granulocyte; ; primary oocyte; ; lobe of prostate; ; jejunum; ; zygote; ; transitional epithelium of urinary bladder; ; hair follicle; ; secondary oocyte; ; intestinal villus;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines; arginase activity; hydrolase activity; metal ion binding; manganese ion binding;
Cellular component	mitochondrial matrix; mitochondrion; cytoplasm;
Biological process	urea cycle; ureteric bud development; nitric oxide biosynthetic process; striated muscle contraction; arginine metabolic process; negative regulation of type 2 immune response; negative regulation of tumor necrosis factor production; negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production; negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 4 production; negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production; negative regulation of defense response to bacterium; regulation of reactive oxygen species biosynthetic process; negative regulation of activated CD8-positive, alpha-beta T cell apoptotic process; negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation; positive regulation of cellular senescence; adaptive immune response; immune system process; innate immune response; arginine catabolic process to ornithine;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	384
	11847
	ENSG00000081181
	Ensmusg00000021125
	P78540
	O08691
	NM_001172
	NM_009705
	NP_001163
	NP_033835
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Аргиназа, тип II является аргиназы белком , который у людей кодируется геном ARG2 . ^{[ 5 ]}

Функция

Аргиназа катализирует гидролиз аргинина до орнитина и мочевины . По крайней мере две изоформы аргиназы млекопитающих существуют ( типы I и II, этот фермент), которые различаются по распределению тканей, субклеточной локализации, иммунологической кроссыреактивности и физиологической функции. Изоформа типа II, кодируемая этим геном, расположена в митохондриях и экспрессируется в экстра-гепейских тканях, особенно в почках. Физиологическая роль этой изоформы плохо изучена; Считается, что он играет роль в метаболизме оксида азота и полиамином . варианты транскрипта гена типа II в результате использования альтернативных сайтов полиаденилирования Были описаны .

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000081181 - Ensembl , май 2017 г.
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000021125 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Ген Entrez: Arginase, тип II» .

Внешние ссылки

Человеческое Arg2 местоположение генома arg2 и страница гена в браузере UCSC Genome .

Дальнейшее чтение

Sankaralingam S, Xu H, Davidge St (январь 2010 г.). «Аргиназа способствует окислительному стрессу эндотелиальных клеток в ответ на плазму от женщин с преэклампсией» . Сердечно -сосудистые исследования . 85 (1): 194–203. doi : 10.1093/cvr/cvp277 . PMID 19684035 .
Краузе Б.Дж., Прието С.П., Муньоз-Оррютия Е., Сан-Мартин С., Собревия Л., Касанелло П (май 2012 г.). «Роль аргиназы-2 и ENOS в дифференциальной сосудистой реактивности и индуцированной гипоксии эндотелиальной реакции в пупочных артериях и венах». Плацента . 33 (5): 360–6. doi : 10.1016/j.placenta.2012.02.006 . HDL : 10533/131155 . PMID 22391327 .
Sousa MS, Latini FR, Monteiro HP, Cerutti JM (сентябрь 2010 г.). «Аргиназа 2 и синтаза оксида азота: пути, связанные с патогенезом опухолей щитовидной железы» . Свободная радикальная биология и медицина . 49 (6): 997–1007. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2010.06.006 . PMID 20542107 .
Gotoh T, Sonoki T, Nagasaki A, Terada K, Takiguchi M, Mori M (октябрь 1996 г.). «Молекулярное клонирование кДНК для негепатической митохондриальной аргиназы (аргиназа II) и сравнение его индукции с синтазой оксида азота в клеточной линии мышиной макрофаги» . Письма Febs . 395 (2–3): 119–22. doi : 10.1016/0014-5793 (96) 01015-0 . PMID 8898077 . S2CID 11365908 .
Rotondo R, Mastracci L, Piazza T, Barvision G, Fabbi M, Cassanello M, Costa R, Morandi B, Astigiano S, Cesario A, Sormani MP, Ferlazzo G, Grossi F, Ratto GB, Ferrini S, Frement G (сентябрь 2008 ) «Аргиназа 2 экспрессируется раком легких человека, но в индуцированной иммунной подавлении и не влияет на диссозиционное прогрессирование» . Международный журнал рака . 123 (5): 1108–16. Doi : 10,1002/ijc.23437 . PMID 18528866 .
Warnken M, Haag S, Matthiesen S, Juergens UR, Racké K (апрель 2010 г.). «Различия видов в схеме экспрессии изоферментов аргиназы и дифференциальное влияние ингибирования аргиназы на синтез коллагена в легочных фибробластах человека и крысы». Архив фармакологии Наунин-Шмидеберга . 381 (4): 297–304. doi : 10.1007/s00210-009-0489-6 . PMID 20107769 . S2CID 23774473 .
Rodrigues Pereira N, Bandeira Moss M, Assumpção CR, Cardoso CB, Mann GE, Brunini TM, Mendes-Ribeiro AC (март 2010 г.). «Окислительный стресс, окись-азот-азот L-аргининового и аргиназа в тромбоцитах от подростков с нервной анорексией». Клетки крови, молекулы и заболевания . 44 (3): 164–8. doi : 10.1016/j.bcmd.2009.12.003 . PMID 20071203 .
Брон Л., Джандус С, Андревич Блант С., Спейзер Д.Е., Монниер П., Ромеро П., конкуренты Дж.П. (февраль 2013 г.). «Прогностическая ценность экспрессии аргиназы-II и регуляторной инфильтрации Т-клеток при плоскоклеточной карциноме головы и шеи». Международный журнал рака . 132 (3): E85-93. doi : 10.1002/ijc.27728 . PMID 22815199 . S2CID 40117905 .
Fiori LM, Gross JA, Turecki G (сентябрь 2012 г.). «Влияние модификаций гистонов на повышенную экспрессию полиаминовых биосинтетических генов в самоубийстве» . Международный журнал нейропсихофармакологии . 15 (8): 1161–6. doi : 10.1017/s1461145711001520 . PMID 22008221 .

Эта статья включает в себя текст из Национальной медицины Соединенных Штатов , которая находится в общественном доступе .

Эта статья о гене о хромосоме человека 14 является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000081181 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000021125 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] «Ген Entrez: Arginase, тип II» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

v Т и Гидролазы : непептид углерода-азота ( EC 3.5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)