Эндопептидаза Clp
Эндопептидаза Clp | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 3.4.21.92 | ||
Номер CAS. | 110910-59-3 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
|
Эндопептидаза Clp ( EC 3.4.21.92 , эндопептидаза Ti , казеинолитическая протеаза , протеаза Ti , АТФ-зависимая протеаза Clp , ClpP , Clp протеаза ). [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
Этот бактериальный фермент содержит субъединицы двух типов: ClpP с пептидазной активностью и белок ClpA с ААА+ АТФазной активностью. ClpP и ClpA эволюционно не связаны.
Полностью собранный протеазный комплекс Clp имеет бочкообразную структуру, в которой два сложенных друг на друга гептамерных кольца протеолитических субъединиц ( ClpP или ClpQ) либо зажаты между двумя кольцами, либо покрыты одним кольцом гексамерных АТФазо-активных шаперона субъединиц (ClpA, ClpC). , ClpE, ClpX , ClpY или другие). [ 5 ]
ClpXP присутствует почти у всех бактерий, ClpA обнаружен у грамотрицательных бактерий, ClpC — у грамположительных бактерий и цианобактерий. ClpAP, ClpXP и ClpYQ сосуществуют в E. coli , тогда как у человека только комплекс ClpXP присутствует в виде митохондриальных ферментов. [ 5 ] ClpYQ — другое название комплекса HslVU , комплекса белков теплового шока, который, как считается, напоминает гипотетического предка протеасомы . [ 6 ]
АТФаза
[ редактировать ]ClpA/B | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | ClpA/B | ||
Пфам | PF02861 | ||
ИнтерПро | ИПР001270 | ||
|
ClpX | |
---|---|
Идентификаторы | |
Символ | ClpX |
ИнтерПро | ИПР004487 |
Семейство эукариотических белков теплового шока Hsp100 гомологично субъединицам АТФазо-активных шаперонов, обнаруженным в комплексе Clp; поэтому всю группу часто называют семейством HSP100/Clp . Семейство обычно разбивается на две части: одна представляет собой семейство ClpA/B с двумя доменами АТФазы, а другая - ClpX и его друзья только с одним таким доменом. [ 7 ] ClpA–E помещается в первую группу вместе с Hsp78/104, а ClpX и HSIU помещаются во вторую группу. [ 8 ]
Многие белки не связаны с протеазами и выполняют иные функции, чем протеолиз. ClpB (человеческий CLPB «Hsp78», дрожжевой Hsp104 ) разрушает нерастворимые белковые агрегаты совместно с DnaK/ Hsp70 . Считается, что они функционируют, пропуская клиентские белки через небольшую пору размером 20 Å (2 нм ), тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс свернуться. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] Член семейства ClpA/B, называемый ClpV, используется в бактериальном T6SS . [ 11 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Готтесман С., Кларк В.П., Маурици М.Р. (май 1990 г.). «АТФ-зависимая протеаза Clp Escherichia coli. Последовательность clpA и идентификация Clp-специфического субстрата». Журнал биологической химии . 265 (14): 7886–93. ПМИД 2186030 .
- ^ Мауризи М.Р., Кларк В.П., Катаяма Ю., Рудикофф С., Памфри Дж., Бауэрс Б., Готтесман С. (июль 1990 г.). «Последовательность и структура Clp P, протеолитического компонента АТФ-зависимой протеазы Clp Escherichia coli». Журнал биологической химии . 265 (21): 12536–45. ПМИД 2197275 .
- ^ Мауризи М.Р., Томпсон М.В., Сингх С.К., Ким Ш.Х. (1994). Эндопептидаза Clp: АТФ-зависимая протеаза Clp из Escherichia coli . Методы энзимологии. Том. 244. стр. 314–31. дои : 10.1016/0076-6879(94)44025-5 . ПМИД 7845217 .
- ^ Кессель М., Мауризи М.Р., Ким Б., Кочиш Э., Трус Б.Л., Сингх С.К., Стивен А.С. (июль 1995 г.). «Гомология в структурной организации между протеазой ClpAP E. coli и эукариотической 26 S протеасомой» . Журнал молекулярной биологии . 250 (5): 587–94. дои : 10.1006/jmbi.1995.0400 . ПМИД 7623377 .
- ^ Jump up to: а б Хамон член парламента, Булто А.Л., Фриге Б. (сентябрь 2015 г.). «Митохондриальные протеазы и контроль качества белка при старении и долголетии». Обзоры исследований старения . 23 (Часть А): 56–66. дои : 10.1016/J.arr.2014.12.010 . ПМИД 25578288 . S2CID 205667759 .
- ^ Гилле С., Гёде А., Шлётельбург С., Прейсснер Р., Клёцель П.М., Гёбель У.Б., Фрёммель С. (март 2003 г.). «Комплексный взгляд на протеасомные последовательности: последствия для эволюции протеасомы». Журнал молекулярной биологии . 326 (5): 1437–48. дои : 10.1016/s0022-2836(02)01470-5 . ПМИД 12595256 .
- ^ Ширмер Э.К., Гловер-младший, Сингер М.А., Линдквист С. (август 1996 г.). «Белки HSP100/Clp: общий механизм объясняет разнообразные функции». Тенденции биохимических наук . 21 (8): 289–96. дои : 10.1016/S0968-0004(96)10038-4 . ПМИД 8772382 .
- ^ Jump up to: а б Дойл С.М., Викнер С. (январь 2009 г.). «Hsp104 и ClpB: машины для дезагрегации белков». Тенденции биохимических наук . 34 (1): 40–8. дои : 10.1016/j.tibs.2008.09.010 . ПМИД 19008106 .
- ^ Хорвич А.Л. (ноябрь 2004 г.). «Дезагрегация белка с шапероном: кольцо ClpB использует свой центральный канал» . Клетка . 119 (5): 579–81. дои : 10.1016/j.cell.2004.11.018 . ПМИД 15550237 .
- ^ Вайбезан Дж., Тессарц П., Шликер С., Зан Р., Маглика З., Ли С. и др. (ноябрь 2004 г.). «Термотолерантность требует рефолдинга агрегированных белков путем транслокации субстрата через центральную пору ClpB» . Клетка . 119 (5): 653–65. дои : 10.1016/j.cell.2004.11.027 . ПМИД 15550247 .
- ^ Шликер С., Зентграф Х., Дерш П., Могк А. (ноябрь 2005 г.). «ClpV, уникальный представитель Hsp100/Clp патогенных протеобактерий». Биологическая химия . 386 (11): 1115–27. дои : 10.1515/BC.2005.128 . ПМИД 16307477 . S2CID 34095247 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Эндопептидаза + Clp в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)