Цитохром B ₆ F комплекс

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Цитохром B ₆ F комплекс
Цитохром B 6 F комплекс
Идентификаторы
ЕС №.	7.1.1.6
CAS №.	79079-13-3
Альт. имена	Пластохинол/пластоцианин редуктаза
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Cytochrome B6F комплекс
Cytochrome B6F комплекс
	Кристаллическая структура комплекса цитохрома B6F из C. reinhardtii ( 1q90 ). Границы углеводородов липидного бислоя показаны красными и синими линиями (сторона тилакоида и сторона стромы, соответственно).
Идентификаторы
Символ	B6F
TCDB	3.D.3
OPM Суперсемейство	92
OPM белок	4pv1
Мембраном	258

цитохрома тилакоидной B ₆ F Комплекс (пластохинол/пластоцианинредуктаза или пластохинол/пластоцианиноксидоредуктаза; ) является , обнаруженным в мембране в хлоропластах растений, цианобактерии и зеленых алги 7.1.1.6 ферментом EC пластоцианин :

пластохинол + 2 окисленного пластоцианина + 2 часа ⁺ [Сторона 1]

\rightleftharpoons

пластохинон + 2 уменьшенный пластоцианин + 4 часа ⁺ [сторона 2]. ^{[ 1 ]}

Реакция аналогична реакции, катализируемой цитохромом BC ₁ (комплекс III) митохондриального цепи транспорта электрона . Во время фотосинтеза комплекс цитохрома B ₆ F представляет собой один шаг вдоль цепи, которая переносит электроны из фотосистемы II в фотосистему I и в то же время перекачивает протоны в тилакоидное пространство, способствуя генерации электрохимического (энергетического) градиента ^{[ 2 ]} Это позже используется для синтеза АТФ от ADP .

Структура фермента

Комплекс цитохрома B ₆ F является димером, причем каждый мономер состоит из восьми субъединиц. ^{[ 3 ]} Они состоят из четырех больших субъединиц: цитохрома F 32 кДа с цитохромом C-типа, цитохромом B ₆ кДа с группой Heme с низким и высоким потенциалом, белком с железом-сульфуром с низким и высоким потенциалом, содержащим [2FE-2. ] кластер и 17 кДа субъединица IV; Наряду с четырьмя небольшими субъединицами (3-4 кДа): Петг, Петл, Петм и Петн. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Общая молекулярная масса составляет 217 кДа.

Кристаллические структуры комплексов цитохрома B ₆ F из Chlamydomonas Reinhardtii , Mastigocladus laminosus и Nostoc sp. PCC 7120 были определены. ^{[ 2 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Ядро комплекса структурно аналогична ядра цитохрома BC ₁ . Цитохром B ₆ и субъединица IV гомологичны цитохрому В , ^{[ 10 ]} и белки из железо-сульфура Ришке двух комплексов гомологичны. ^{[ 11 ]} Тем не менее, цитохром F и цитохром C ₁ не гомологичен. ^{[ 12 ]}

Цитохром B ₆ F содержит семь протезных групп . ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} Четыре обнаружены как в цитохроме B ₆ F, так и BC ₁ : гем C-типа цитохрома C ₁ и F, два гема B-типа (B _P и B _N ) в BC ₁ и B ₆ F, а [2Fe -2S] кластер белка Рисеке. Три уникальных протезных групп обнаружены в цитохроме B ₆ F: хлорофилл A , β-каротин и гем C _N (также известный как Heme X). ^{[ 5 ]}

Межмономерное пространство в ядре димера комплекса цитохрома B6F занята липидами, ^{[ 9 ]} который обеспечивает направленность для переноса электрона гемора посредством модуляции внутрипротеиновой диэлектрической среды. ^{[ 15 ]}

Комплексная субъединица Cytochrome B6-F (PETL)

Идентификаторы

Символ

?

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Биологическая функция

При фотосинтезе комплекс цитохрома B ₆ F функционирует, чтобы опосредовать перенос электронов и энергии между двумя комплексами центром фотосинтетического реакции, фотосистемой II и фотосистемой I , одновременно перенося протоны из стромы хлоропластов через тилакоидную мембрану в просвет . ^{[ 2 ]} Электронный транспорт с помощью цитохрома B ₆ F отвечает за создание градиента протона , который движет синтезом АТФ в хлоропластах. ^{[ 4 ]}

В отдельной реакции комплекс цитохрома B ₆ F играет центральную роль в циклическом фотофосфорилировании , когда NADP ⁺ недоступен для принятия электронов из уменьшенного ферредоксина . ^{[ 16 ]} Этот цикл, управляемый энергией P700 ⁺, способствует созданию протонного градиента, который можно использовать для управления синтезом АТФ. Было показано, что этот цикл необходим для фотосинтеза, ^{[ 17 ]} Помогая поддерживать надлежащее соотношение производства ATP/NADPH для фиксации углерода . ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]}

Реакции депротонирования-окисления хинола P-Side в комплексе цитохрома B6F были вовлечены в генерацию активных форм кислорода. ^{[ 20 ]} Было предположительно, что интегральная молекула хлорофилла, расположенная в месте окисления хинола, выполняет структурную, нефотохимическую функцию при повышении скорости образования реактивных форм кислорода, возможно, для обеспечения окислительно-восстановительного пути для внутриклеточной связи. ^{[ 21 ]}

Механизм реакции

Комплекс цитохрома B ₆ F отвечает за « нециклический » (1) и « циклический » (2) перенос электронов между двумя мобильными окислительно-восстановительными носителями, пластохинолом (QH ₂ ) и пластоцианом (ПК):

H ₂ o

→

Фотосистема II

→

Тейв ₂

→

Cyt B ₆ F

→

ПК

→

фотосистема я

→

Надф

(1)

Тейв ₂

→

Cyt B ₆ F

→

ПК

→

фотосистема я

→

Q.

(2)

Цитохром B ₆ F катализирует перенос электронов от пластохинола в пластоцианин, прикачая два протона из стромы в тилакоидный просвет:

QH ₂ + 2pc (с ²⁺) + 2H ⁺ (строма) → Q + 2pc (с ⁺) + 4H ⁺ (просвет) ^{[ 16 ]}

Эта реакция происходит через цикл Q, как в комплексе III. ^{[ 22 ]} Пластохинол действует как электронный носитель, перенося два электрона в цепочки переноса электронов с высоким и низким потенциалом (и т. Д.) Посредством механизма, называемого бифуркацией электронов . ^{[ 23 ]} Комплекс содержит до трех молекул пластохинона, которые образуют сеть переноса электронов, которые отвечают за работу цикла Q, его окислительно-восстановительные и каталитические функции в фотосинтезе. ^{[ 24 ]}

Q -цикл

Первая половина цикла Q

QH ₂ связывается с положительной стороной «p» (сторона просвета) комплекса. Он окисляется до полухинона (кв.) Центром железа (высокий потенциал и т. Д.) И выпускает два протона в тилакоидный просвет ^{[ Цитация необходима ]}.
Центр уменьшенного железа передает свой электрон через цитохром F на ПК.
В низком потенциале и т. Д. SQ передает свой электрон в гем B _P цитохрома B6.
Heme B _P затем передает электрон в гем B _n .
Heme B _n уменьшает Q с одним электроном для формирования SQ.

Вторая половина цикла Q

Второй QH ₂ связывается с комплексом.
В высокой потенциале и т. Д. Один электрон уменьшает другой окисленный ПК.
В низком потенциале и т. Д. Электрон от гема B _n переносится на SQ, и полностью уменьшенный Q ²⁻ занимает два протона из стромы, чтобы сформировать QH ₂ .
Окисленный Q и уменьшенный QH ₂ , который был восстановлен в мембране.

Циклический электронный перенос

В отличие от комплекса III, цитохром B ₆ F катализирует еще одну реакцию электронного переноса, которая является центральной для циклического фотофосфорилирования . Электрон из ферредоксина (FD) переносится в пластохинон, а затем комплекс цитохрома B ₆ F для уменьшения пластоцианина, который повторно окисляется P700 в фотосистеме I. ^{[ 25 ]} Точный механизм снижения пластохинона ферредоксином все еще расследуется. Одним из предложений является то, что существует ферредоксин: пластохинон-редуктаза или NADP-дегидрогеназа. ^{[ 25 ]} Поскольку Heme X, по -видимому, не требуется для цикла Q и не обнаружен в комплексе III, было предложено, чтобы он использовался для циклического фотофосфорилирования следующим механизмом: ^{[ 23 ]}^{[ 26 ]}

Fd (красный) + heme x (ox) → fd (ox) + heme x (красный)
heme x (красный) + fd (красный) + q + 2h ⁺ → Heme x (ox) + fd (ox) + qh ₂

Ссылки

^ Explorenz: EC 7.1.1.6
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (Mar 2013). «Квиноно-зависимые пути переноса протона в комплексе фотосинтетического цитохрома B6F» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (11): 4297–302. doi : 10.1073/pnas.1222248110 . PMC 3600468 . PMID 23440205 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (октябрь 2002 г.). «Полное покрытие субъединицы жидкость хроматография электрораспылительной масс -спектрометрии (LCMS+) олигомерного мембранного белка: комплекс цитохрома B (6) из шпината и цианобактерий мастигокладус ламиноз» . Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (10): 816–27. doi : 10.1074/mcp.m200045-mcp200 . PMID 12438564 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Vett DJ, Vett JG (2011). Я буду . Нью -Йорк, Нью -Йорк: Wiley, J. и 978-0-470-57095-1 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Стробел Д., Чоке Й., Попот Дж.Л., Пикот Д. (ноябрь 2003 г.). «Атипичный гем в комплексе цитохрома B (6) F». Природа . 426 (6965): 413–8. doi : 10.1038/nature02155 . PMID 14647374 . S2CID 130033 .
^ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (Jun 2007). «Структура комплекса цитохрома B6F: аналоговые ингибиторы хинона в виде лигандов гема CN» . Журнал молекулярной биологии . 370 (1): 39–52. doi : 10.1016/j.jmb.2007.04.011 . PMC 1993820 . PMID 17498743 .
^ Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (апрель 2009 г.). «Структурная функция, стабильность и химическая модификация цианобактериального комплекса цитохрома B6F из Nostoc sp. PCC 7120» . Журнал биологической химии . 284 (15): 9861–9. doi : 10.1074/jbc.m809196200 . PMC 2665108 . PMID 19189962 .
^ Хасан С.С., Стофлет Дж. Т., Ямашита Е., Крамер Ва (апрель 2013). «Индуцированные липидом конформационные изменения в комплексе цитохрома B6F оксигического фотосинтеза» . Биохимия . 52 (15): 2649–54. doi : 10.1021/bi301638h . PMC 4034689 . PMID 23514009 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Hasan SS, Cramer WA (июль 2014). «Внутренняя липидная архитектура гетероолигомерного комплекса цитохрома B6F» . Структура 22 (7): 1008–15. doi : 10.1016/j.str.2014.05.004 . PMC 4105968 . PMID 24931468 .
^ Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (февраль 1984 г.). «Последовательность гомология и структурное сходство между цитохромом В митохондриального комплекса III и комплексом хлоропласта B6-F: положение цитохрома-Вм в мембране» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (3): 674–8. doi : 10.1073/pnas.81.3.674 . PMC 344897 . PMID 6322162 .
^ Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (Dec 1997). «Биологическая идентичность и разнообразие в фотосинтезе и дыхании: структура просветной домены белка хлоропласта Риш» . Структура 5 (12): 1613–25. doi : 10.1016/s0969-2126 (97) 00309-2 . PMID 9438861 .
^ Martinez SE, Huang D, Zczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (февраль 1994 г.). «Кристаллическая структура хлоропласта цитохрома F выявляет новую цитохромную складку и неожиданное лигирование гема» . Структура 2 (2): 95–105. doi : 10.1016/s0969-2126 (00) 00012-5 . PMID 8081747 .
^ Baniulis D, Yamashita E, Zhang H, Hasan SS, Cramer WA (2008). «Структурная функция комплекса цитохрома B6F». Фотохимия и фотобиология . 84 (6): 1349–58. doi : 10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x . PMID 19067956 . S2CID 44992397 .
^ Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (май 2004 г.). «Эволюция фотосинтеза: независимая от времени структура комплекса цитохрома B6F». Биохимия . 43 (20): 5921–9. doi : 10.1021/bi0494444o . PMID 15147175 .
^ Hasan SS, Zakharov SD, Chauvet A, Stadnytskyi V, Savikhin S, Cramer WA (Jun 2014). «Карта диэлектрической гетерогенности в мембранном белке: гетероолигомерный комплекс цитохрома B6F» . Журнал физической химии б . 118 (24): 6614–25. doi : 10.1021/jp501165k . PMC 4067154 . PMID 24867491 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L (2007). Биохимия . Нью -Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2 .
^ Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (Jun 2004). «Циклический поток электронов вокруг фотосистемы я необходим для фотосинтеза». Природа . 429 (6991): 579–82. Bibcode : 2004natur.429..579m . doi : 10.1038/nature02598 . PMID 15175756 . S2CID 4421776 .
^ Blankenship Re (2002). Молекулярные механизмы фотосинтеза . Оксфорд; Малден, Массачусетс: Blackwell Science. ISBN 978-0-632-04321-7 .
^ Бендалл Д. (1995). «Циклическое фотофосфорилирование и транспорт электронов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1229 : 23–38. doi : 10.1016/0005-2728 (94) 00195-b .
^ Baniulis D, Hasan SS, Stofleth JT, Cramer WA (декабрь 2013 г.). «Механизм усиленной продукции супероксида в комплексе цитохрома B (6) F кислородо -фотосинтеза» . Биохимия . 52 (50): 8975–83. doi : 10.1021/bi4013534 . PMC 4037229 . PMID 24298890 .
^ Hasan SS, Proctor EA, Yamashita E, Dokholyan NV, Cramer WA (октябрь 2014 г.). «Трафик в липопротеиновом комплексе цитохрома B6F: стробирование портала хинона» . Биофизический журнал . 107 (7): 1620–8. Bibcode : 2014bpj ... 107.1620h . doi : 10.1016/j.bpj.2014.08.003 . PMC 4190601 . PMID 25296314 .
^ Cramer WA, Soriano GM, Ponomarev M, Huang D, Zhang H, Martinez SE, Smith JL (Jun 1996). «Некоторые новые структурные аспекты и старые противоречия, касающиеся цитохрома B6F, кислородного фотосинтеза». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 47 : 477–508. doi : 10.1146/annurev.arplant.47.1.477 . PMID 15012298 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (2006). «Трансмембранное движение в комплексе цитохрома B6F». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 769–90. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 . PMID 16756511 .
^ Malone LA, Qian P, Mayneord GE, Hitchcock A, Farmer DA, Thompson RF, et al. (Ноябрь 2019). «Крио-эм структура комплекса цитохрома B 6 F со шпинатом с разрешением 3,6 Å» (PDF) . Природа . 575 (7783): 535–539. doi : 10.1038/s41586-019-1746-6 . PMID 31723268 . S2CID 207987984 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Джолио П., Джолиот А (июль 2002). «Циклический перенос электрона в растении» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (15): 10209–14. Bibcode : 2002pnas ... 9910209J . doi : 10.1073/pnas.102306999 . PMC 126649 . PMID 12119384 .
^ Cramer WA, Yan J, Zhang H, Kurisu G, Smith JL (2005). «Структура комплекса цитохрома B6F: новые протезные группы, Q-пространство и гипотеза« закуски »для сборки комплекса». Фотосинтез исследования . 85 (1): 133–43. Bibcode : 2005phore..85..133c . doi : 10.1007/s11120-004-2149-5 . PMID 15977064 . S2CID 20731696 .

Дальнейшее чтение

Саревич, м; Pintscher, S; Pietras, R; Борек, а; Bujnowicz,; Ханке, G; Cramer, WA; Finazzi, g; Osyczka, A (24 февраля 2021 года). «Каталитические реакции и энергосбережение в комплексах цитохрома BC (1) и B (6) F мембран, передающих энергетики» . Химические обзоры . 121 (4): 2020–2108. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00712 . PMC 7908018 . PMID 33464892 .

Внешние ссылки

цитохрома B ₆ F Структурно -функциональные исследования комплекса - Текущие исследования цитохрома B ₆ F в лаборатории Уильяма Крамера в Университете Пердью, США, США.
Ориентация белков Umich в семействах мембран/суперсемейство -3 - рассчитанные положения B6F и родственные комплексы в мембранах
Cytochrome+B6F+комплекс в Национальной библиотеке Медицинской библиотеки США медицинские заголовки (Mesh)
Пластохинол-пластоцианин+редуктаза в Национальной библиотеке медицинской библиотеки Медицинской библиотеки США (Mesh)

[1] Explorenz: EC 7.1.1.6

[Hasan-2013a-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (Mar 2013). «Квиноно-зависимые пути переноса протона в комплексе фотосинтетического цитохрома B6F» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (11): 4297–302. doi : 10.1073/pnas.1222248110 . PMC 3600468 . PMID 23440205 .

[Whitelegge-2002-3] Jump up to: ^а ^{беременный} Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (октябрь 2002 г.). «Полное покрытие субъединицы жидкость хроматография электрораспылительной масс -спектрометрии (LCMS+) олигомерного мембранного белка: комплекс цитохрома B (6) из шпината и цианобактерий мастигокладус ламиноз» . Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (10): 816–27. doi : 10.1074/mcp.m200045-mcp200 . PMID 12438564 .

[Voet-4] Jump up to: ^а ^{беременный} Vett DJ, Vett JG (2011). Я буду . Нью -Йорк, Нью -Йорк: Wiley, J. и 978-0-470-57095-1 .

[Stroebel-2003-5] Jump up to: ^а ^{беременный} Стробел Д., Чоке Й., Попот Дж.Л., Пикот Д. (ноябрь 2003 г.). «Атипичный гем в комплексе цитохрома B (6) F». Природа . 426 (6965): 413–8. doi : 10.1038/nature02155 . PMID 14647374 . S2CID 130033 .

[Yamashita-2007-6] Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (Jun 2007). «Структура комплекса цитохрома B6F: аналоговые ингибиторы хинона в виде лигандов гема CN» . Журнал молекулярной биологии . 370 (1): 39–52. doi : 10.1016/j.jmb.2007.04.011 . PMC 1993820 . PMID 17498743 .

[Baniulis-2009-7] Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (апрель 2009 г.). «Структурная функция, стабильность и химическая модификация цианобактериального комплекса цитохрома B6F из Nostoc sp. PCC 7120» . Журнал биологической химии . 284 (15): 9861–9. doi : 10.1074/jbc.m809196200 . PMC 2665108 . PMID 19189962 .

[Hasan-2013b-8] Хасан С.С., Стофлет Дж. Т., Ямашита Е., Крамер Ва (апрель 2013). «Индуцированные липидом конформационные изменения в комплексе цитохрома B6F оксигического фотосинтеза» . Биохимия . 52 (15): 2649–54. doi : 10.1021/bi301638h . PMC 4034689 . PMID 23514009 .

[Hasan-2014a-9] Jump up to: ^а ^{беременный} Hasan SS, Cramer WA (июль 2014). «Внутренняя липидная архитектура гетероолигомерного комплекса цитохрома B6F» . Структура 22 (7): 1008–15. doi : 10.1016/j.str.2014.05.004 . PMC 4105968 . PMID 24931468 .

[Widger-1984-10] Widger WR, Cramer WA, Herrmann RG, Trebst A (февраль 1984 г.). «Последовательность гомология и структурное сходство между цитохромом В митохондриального комплекса III и комплексом хлоропласта B6-F: положение цитохрома-Вм в мембране» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (3): 674–8. doi : 10.1073/pnas.81.3.674 . PMC 344897 . PMID 6322162 .

[Carrell-1997-11] Carrell CJ, Zhang H, Cramer WA, Smith JL (Dec 1997). «Биологическая идентичность и разнообразие в фотосинтезе и дыхании: структура просветной домены белка хлоропласта Риш» . Структура 5 (12): 1613–25. doi : 10.1016/s0969-2126 (97) 00309-2 . PMID 9438861 .

[Martinez-1994-12] Martinez SE, Huang D, Zczepaniak A, Cramer WA, Smith JL (февраль 1994 г.). «Кристаллическая структура хлоропласта цитохрома F выявляет новую цитохромную складку и неожиданное лигирование гема» . Структура 2 (2): 95–105. doi : 10.1016/s0969-2126 (00) 00012-5 . PMID 8081747 .

[Baniulis--13] Baniulis D, Yamashita E, Zhang H, Hasan SS, Cramer WA (2008). «Структурная функция комплекса цитохрома B6F». Фотохимия и фотобиология . 84 (6): 1349–58. doi : 10.1111/j.1751-1097.2008.00444.x . PMID 19067956 . S2CID 44992397 .

[Cramer-2004-14] Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (май 2004 г.). «Эволюция фотосинтеза: независимая от времени структура комплекса цитохрома B6F». Биохимия . 43 (20): 5921–9. doi : 10.1021/bi0494444o . PMID 15147175 .

[Hasan-2014b-15] Hasan SS, Zakharov SD, Chauvet A, Stadnytskyi V, Savikhin S, Cramer WA (Jun 2014). «Карта диэлектрической гетерогенности в мембранном белке: гетероолигомерный комплекс цитохрома B6F» . Журнал физической химии б . 118 (24): 6614–25. doi : 10.1021/jp501165k . PMC 4067154 . PMID 24867491 .

[Berg-16] Jump up to: ^а ^{беременный} Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L (2007). Биохимия . Нью -Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2 .

[Munekage-2004-17] Munekage Y, Hashimoto M, Miyake C, Tomizawa K, Endo T, Tasaka M, Shikanai T (Jun 2004). «Циклический поток электронов вокруг фотосистемы я необходим для фотосинтеза». Природа . 429 (6991): 579–82. Bibcode : 2004natur.429..579m . doi : 10.1038/nature02598 . PMID 15175756 . S2CID 4421776 .

[18] Blankenship Re (2002). Молекулярные механизмы фотосинтеза . Оксфорд; Малден, Массачусетс: Blackwell Science. ISBN 978-0-632-04321-7 .

[19] Бендалл Д. (1995). «Циклическое фотофосфорилирование и транспорт электронов» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1229 : 23–38. doi : 10.1016/0005-2728 (94) 00195-b .

[Baniulis-2014-20] Baniulis D, Hasan SS, Stofleth JT, Cramer WA (декабрь 2013 г.). «Механизм усиленной продукции супероксида в комплексе цитохрома B (6) F кислородо -фотосинтеза» . Биохимия . 52 (50): 8975–83. doi : 10.1021/bi4013534 . PMC 4037229 . PMID 24298890 .

[Hasan-2014c-21] Hasan SS, Proctor EA, Yamashita E, Dokholyan NV, Cramer WA (октябрь 2014 г.). «Трафик в липопротеиновом комплексе цитохрома B6F: стробирование портала хинона» . Биофизический журнал . 107 (7): 1620–8. Bibcode : 2014bpj ... 107.1620h . doi : 10.1016/j.bpj.2014.08.003 . PMC 4190601 . PMID 25296314 .

[Cramer-1996-22] Cramer WA, Soriano GM, Ponomarev M, Huang D, Zhang H, Martinez SE, Smith JL (Jun 1996). «Некоторые новые структурные аспекты и старые противоречия, касающиеся цитохрома B6F, кислородного фотосинтеза». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 47 : 477–508. doi : 10.1146/annurev.arplant.47.1.477 . PMID 15012298 .

[Cramer-2006-23] Jump up to: ^а ^{беременный} Cramer WA, Zhang H, Yan J, Kurisu G, Smith JL (2006). «Трансмембранное движение в комплексе цитохрома B6F». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 769–90. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142756 . PMID 16756511 .

[24] Malone LA, Qian P, Mayneord GE, Hitchcock A, Farmer DA, Thompson RF, et al. (Ноябрь 2019). «Крио-эм структура комплекса цитохрома B 6 F со шпинатом с разрешением 3,6 Å» (PDF) . Природа . 575 (7783): 535–539. doi : 10.1038/s41586-019-1746-6 . PMID 31723268 . S2CID 207987984 .

[Joliot-2002-25] Jump up to: ^а ^{беременный} Джолио П., Джолиот А (июль 2002). «Циклический перенос электрона в растении» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (15): 10209–14. Bibcode : 2002pnas ... 9910209J . doi : 10.1073/pnas.102306999 . PMC 126649 . PMID 12119384 .

[Cramer-2005-26] Cramer WA, Yan J, Zhang H, Kurisu G, Smith JL (2005). «Структура комплекса цитохрома B6F: новые протезные группы, Q-пространство и гипотеза« закуски »для сборки комплекса». Фотосинтез исследования . 85 (1): 133–43. Bibcode : 2005phore..85..133c . doi : 10.1007/s11120-004-2149-5 . PMID 15977064 . S2CID 20731696 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

v Т и Ферменты : мультиферментные комплексы
Photosynthesis	Photosynthetic reaction center complex proteins Photosystem I II
Dehydrogenase	Pyruvate dehydrogenase complex E1 E2 E3 Oxoglutarate dehydrogenase OGDH DLST DLD Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
Other	CAD Carbamoyl phosphate synthase II Aspartate carbamoyltransferase Dihydroorotase P450-containing systems Cytochrome b6f complex Electron transport chain Fatty acid synthetase complex Glycine decarboxylase complex Mitochondrial trifunctional protein HADHA HADHB Phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system Polyketide synthase Sucrase-isomaltase complex Tryptophan synthase

v Т и Ионовый насос : протонные насосы : транспортеры, управляемые оксидорекцией ( TC 3D )
ETC	ETC Complex I ETC Complex III ETC Complex IV
Other	Cytochrome b6f complex Inorganic pyrophosphatase V-ATPase

v Т и Оксидоредуктазы : дифенола семейство ( EC 1.10)
1.10.1	Trans-acenaphthene-1,2-diol dehydrogenase
1.10.2	Coenzyme Q - cytochrome c reductase
1.10.3	Catechol oxidase Laccase
1.10.99	Cytochrome b6f complex
Other	Alternative oxidase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)