✖


Jump to content

ММП9

(Перенаправлено с MMP-9 )
ММП9
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы MMP9 , CLG4B, GELB, MANDP2, MMP-9, коллагеназа IV типа 92 кДа, желатиназа 92 кДа, желатиназа B, матриксная металлопептидаза 9
Внешние идентификаторы Опустить : 120361 ; МГИ : 97011 ; Гомологен : 3659 ; Генные карты : MMP9 ; ОМА : MMP9 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

4318

17395

Вместе

ENSG00000100985

ENSMUSG00000017737

ЮниПрот

P14780

P41245

RefSeq (мРНК)

НМ_004994

НМ_013599

RefSeq (белок)

НП_004985

НП_038627

Местоположение (UCSC) 20 чр: 46.01 – 46.02 Мб Chr 2: 164,78 – 164,8 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Матриксная металлопротеиназа-9 (MMP-9), также известная как коллагеназа IV типа 92 кДа , желатиназа 92 кДа или желатиназа B (GELB), представляет собой матриксин, класс ферментов , принадлежащих к семейству цинк - металлопротеиназ, участвующих в деградации внеклеточный матрикс . У человека MMP9 ген [ 5 ] кодирует сигнальный пептид , пропептид , каталитический домен со встроенными тремя повторами домена фибронектина типа II, за которым следует С-концевой гемопексиноподобный домен . [ 6 ]

Функция

[ редактировать ]

Белки семейства матриксных металлопротеиназ (ММП) участвуют в расщеплении внеклеточного матрикса в нормальных физиологических процессах, таких как эмбриональное развитие , репродукция , ангиогенез , развитие костей , заживление ран , миграция клеток, обучение и память , а также в патологических процессах. , такие как артрит , внутримозговое кровоизлияние , [ 7 ] и метастазы . [ 8 ] Большинство ММП секретируются в виде неактивных пропротеинов , которые активируются при расщеплении внеклеточными протеиназами . Фермент, кодируемый этим геном, разрушает коллагены типов IV и V и другие белки внеклеточного матрикса. [ 9 ] Исследования на макак-резусах предполагают, что фермент участвует в IL-8 -индуцированной мобилизации гемопоэтических клеток-предшественников из костного мозга, а исследования на мышах предполагают его роль в ремоделировании опухолевой ткани. [ 5 ]

Тромбоспондины , белки межпозвоночных дисков, регулируют взаимодействие с матриксными металлопротеиназами (ММП) 2 и 9, которые являются ключевыми эффекторами ремоделирования внеклеточного матрикса . [ 10 ]

Действие нейтрофилов

[ редактировать ]

MMP9, наряду с эластазой, по-видимому, является регуляторным фактором миграции нейтрофилов через базальную мембрану . [ 11 ]

MMP9 выполняет несколько важных функций в действии нейтрофилов, таких как разрушение внеклеточного матрикса, активация IL-1β и расщепление нескольких хемокинов . [ 12 ] В модели на мышах дефицит MMP9 приводил к устойчивости к эндотоксиновому шоку, что позволяет предположить, что MMP9 важна при сепсисе . [ 13 ]

Ангиогенез

[ редактировать ]

MMP9 может играть важную роль в ангиогенезе и неоваскуляризации. Например, MMP9, по-видимому, участвует в ремоделировании, связанном с неоваскуляризацией злокачественной глиомы . [ 14 ] Он также является ключевым регулятором формирования пластинок роста – как ангиогенеза пластинок роста , так и образования гипертрофических хондроцитов . Модели нокаута MMP9 приводят к задержке апоптоза, васкуляризации и оссификации гипертрофических хондроцитов. [ 15 ] Наконец, имеются убедительные доказательства того, что желатиназа B необходима для рекрутирования эндотелиальных стволовых клеток, критического компонента ангиогенеза. [ 16 ]

Ремонт ран

[ редактировать ]

человека Уровень экспрессии MMP9 значительно повышается во время заживления респираторного эпителия . [ 17 ] Используя модель мыши с дефицитом MMP9, было видно, что MMP9 координировал заживление эпителиальной раны, а мыши с дефицитом MMP9 не могли удалить фибриногеновый матрикс во время заживления ран. [ 18 ] При взаимодействии с TGF-β1 желатиназа B также стимулирует сокращение коллагена, способствуя закрытию ран. [ 19 ]

Структура

[ редактировать ]
ProMMP9 (пропептид (красный), каталитический домен (зеленый) с доменами фибронектина (голубой), с подробностями «цистеинового переключателя» (из записи PDB 1L6J)

MMP9 синтезируется в виде препрофермента из 707 аминокислотных остатков, включая 19 аминокислот сигнальный пептид из , и секретируется в виде неактивной про-MMP. MMP9 человека Профермент состоит из пяти доменов. Амино-концевой пропептид , цинк-связывающий каталитический домен и карбоксил-концевой гемопексиноподобный домен консервативны. Его первичная структура включает несколько доменных мотивов . Пропептидный домен характеризуется консервативной последовательностью PRCGVPD. Cys в этой последовательности известен как «цистеиновый переключатель». Он связывает каталитический цинк , поддерживая фермент в неактивном состоянии. [ 6 ]

Каталитический домен MMP-9 в комплексе с флуорогенным синтетическим пептидным субстратом. Из записи PDB 4JIJ. [ 20 ]

Активация достигается посредством взаимодействующего протеазного каскада с участием плазмина и стромелизина 1 (MMP-3) . Плазмин генерирует активную ММП-3 из своего зимогена. Активная ММП-3 отщепляет пропептид от про-ММП-9 массой 92 кДа, образуя ферментативно активный фермент массой 82 кДа. [ 21 ] В активном ферменте присутствует субстрат или зонд флуорогенной активности. [ 20 ] заменяет пропептид в активном центре фермента, где он расщепляется. Каталитический домен содержит два атома цинка и три атома кальция. Каталитический цинк координируется тремя гистидинами консервативного связывающего мотива HEXXHXXGXXH. Другой атом цинка и три атома кальция являются структурными. Консервативный метионин, который образует уникальную структуру «Met-turn», относит MMP9 к метцинцину. [ 22 ] Три повтора фибронектина типа II встроены в каталитический домен, хотя эти домены отсутствуют в большинстве кристаллографических структур MMP9 в комплексе с ингибиторами. Активная форма MMP9 также содержит С-концевой гемопексиноподобный домен. Этот домен имеет эллипсоидную форму и образован четырьмя лопастями β-пропеллера и α-спиралью . Каждое лезвие состоит из четырех антипараллельных β-тяжей, расположенных вокруг воронкообразного туннеля, содержащего два иона кальция и два иона хлорида. [ 23 ] Домен гемопексина важен для облегчения расщепления тройных спиральных интерстициальных коллагенов. .

Клиническое значение

[ редактировать ]

Было обнаружено, что MMP9 связана с многочисленными патологическими процессами, включая рак, плацентарную малярию, иммунологические и сердечно-сосудистые заболевания.

Артрит

[ редактировать ]

Повышенные уровни MMP9 можно обнаружить в случаях ревматоидного артрита. [ 24 ] и очаговая ишемия головного мозга. [ 25 ]

Рак

[ редактировать ]

Одной из наиболее широко связанных с MMP9 патологий является связь с раком из-за ее роли в ремоделировании внеклеточного матрикса и ангиогенезе. Например, его повышенная экспрессия наблюдалась в линии клеток метастатического рака молочной железы. [ 26 ] Желатаза B играет центральную роль в прогрессировании опухоли, от ангиогенеза до ремоделирования стромы и, в конечном итоге, метастазирования. [ 27 ] Однако из-за его физиологической функции может быть сложно использовать ингибирование желатиназы B в методах лечения рака. Тем не менее, желатиназа B исследовалась при диагностике метастазов опухолей. Установлено, что количество комплексов желатиназа B/тканевые ингибиторы металлопротеиназ увеличивается при раке желудочно-кишечного тракта и гинекологических злокачественных новообразованиях. [ 28 ]

ММП, такие как ММП9, могут быть вовлечены в развитие некоторых злокачественных новообразований человека, поскольку деградация коллагена IV в базальной мембране и внеклеточном матриксе способствует прогрессированию опухоли, включая инвазию, метастазирование, рост и ангиогенез. [ 29 ]

Сердечно-сосудистая система

[ редактировать ]

Уровни MMP9 повышаются по мере прогрессирования идиопатической фибрилляции предсердий . [ 30 ]

Было обнаружено, что MMP9 связан с развитием аневризмы аорты. [ 31 ] а его разрыв предотвращает развитие аневризмы аорты. [ 32 ] Доксициклин подавляет рост аневризм аорты на животных моделях за счет ингибирования MMP9, уменьшая воспаление аорты у людей. [ 33 ]

Малярия, связанная с беременностью (плацентарная малярия)

[ редактировать ]

Исследование населения Ганы показало, что однонуклеотидный полиморфизм MMP-9 1562 C > T (rs3918242) защищает от плацентарной малярии, что предполагает возможную роль MMP-9 в восприимчивости к малярии. [ 34 ]

Сухой глаз

[ редактировать ]

У пациентов с синдромом сухого глаза , особенно с дисфункцией мейбомиевых желез, наблюдаются более высокие уровни MMP-9. [ 35 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000100985 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017737 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б «Матричная металлопептидаза 9 (желатиназа B, желатиназа 92 кДа, коллагеназа IV типа 92 кДа)» .
  6. ^ Jump up to: а б Нагасе Х., Весснер Дж. Ф. (июль 1999 г.). «Матриксные металлопротеиназы» . Журнал биологической химии . 274 (31): 21491–4. дои : 10.1074/jbc.274.31.21491 . ПМИД   10419448 .
  7. ^ Ван Дж, Цирка С.Е. (июль 2005 г.). «Нейропротекция путем ингибирования матриксных металлопротеиназ на мышиной модели внутримозгового кровоизлияния» . Мозг . 128 (Часть 7): 1622–33. дои : 10.1093/brain/awh489 . ПМИД   15800021 .
  8. ^ Вандоорен Дж., Ван ден Стин П.Е., Опденаккер Г. (2013). «Биохимия и молекулярная биология желатиназы B или матриксной металлопротеиназы-9 (MMP-9): следующее десятилетие». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 48 (3): 222–72. дои : 10.3109/10409238.2013.770819 . ПМИД   23547785 . S2CID   33781725 .
  9. ^ Ван ден Стин П.Е., Дюбуа Б., Нелиссен И., Радд П.М., Двек Р.А., Опденаккер Г. (декабрь 2002 г.). «Биохимия и молекулярная биология желатиназы B или матриксной металлопротеиназы-9 (MMP-9)». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 37 (6): 375–536. дои : 10.1080/10409230290771546 . ПМИД   12540195 . S2CID   35833950 .
  10. ^ Хиросе Ю, Чиба К, Карасуги Т, Накадзима М, Кавагути Ю, Миками Ю, Фуруичи Т, Мио Ф, Мияке А, Миямото Т, Одзаки К, Такахаси А, Мизута Х, Кубо Т, Кимура Т, Танака Т, Тояма Ю , Икегава С. (май 2008 г.). «Функциональный полиморфизм THBS2, который влияет на альтернативный сплайсинг и связывание MMP, связан с грыжей поясничного диска» . Американский журнал генетики человека . 82 (5): 1122–9. дои : 10.1016/j.ajhg.2008.03.013 . ПМК   2427305 . ПМИД   18455130 .
  11. ^ Делькло С., Делакур С., Д'Орто член парламента, Бойер В., Лафума С., Харф А. (март 1996 г.). «Роль желатиназы B и эластазы в миграции полиморфноядерных нейтрофилов человека через базальную мембрану». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 14 (3): 288–95. дои : 10.1165/ajrcmb.14.3.8845180 . ПМИД   8845180 .
  12. ^ Опденаккер Г., Ван ден Стин П.Е., Дюбуа Б., Нелиссен И., Ван Койли Е., Мазур С., Пруст П., Ван Дамм Дж. (июнь 2001 г.). «Желатиназа B действует как регулятор и эффектор в биологии лейкоцитов» . Журнал биологии лейкоцитов . 69 (6): 851–9. дои : 10.1189/jlb.69.6.851 . ПМИД   11404367 . S2CID   15851048 .
  13. ^ Дюбуа Б., Старкс С., Пагенштехер А., Оорд Дж.В., Арнольд Б., Опденаккер Г. (август 2002 г.). «Дефицит желатиназы B защищает от эндотоксинового шока» . Европейский журнал иммунологии . 32 (8): 2163–71. doi : 10.1002/1521-4141(200208)32:8<2163::AID-IMMU2163>3.0.CO;2-Q . ПМИД   12209628 .
  14. ^ Форсайт П.А., Вонг Х., Лэнг Т.Д., Реукасл Н.Б., Моррис Д.Г., Музик Х., Леко К.Дж., Джонстон Р.Н., Брашер П.М., Сазерленд Г., Эдвардс Д.Р. (апрель 1999 г.). «Желатиназа-А (ММП-2), желатиназа-В (ММП-9) и матриксная металлопротеиназа-1 мембранного типа (МТ1-ММП) участвуют в различных аспектах патофизиологии злокачественных глиом» . Британский журнал рака . 79 (11–12): 1828–35. дои : 10.1038/sj.bjc.6690291 . ПМЦ   2362801 . ПМИД   10206300 .
  15. ^ Ву Т.Х., Шипли Дж.М., Бергерс Г., Бергер Дж.Э., Хелмс Дж.А., Ханахан Д., Шапиро С.Д., Старший Р.М., Верб З. (май 1998 г.). «MMP-9/желатиназа B является ключевым регулятором ангиогенеза пластинки роста и апоптоза гипертрофических хондроцитов» . Клетка . 93 (3): 411–22. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81169-1 . ПМК   2839071 . ПМИД   9590175 .
  16. ^ Хейссиг Б., Хаттори К., Диас С., Фридрих М., Феррис Б., Хакетт Н.Р., Кристал Р.Г., Бесмер П., Лайден Д., Мур М.А., Верб З., Рафий С. (май 2002 г.). «Для рекрутирования стволовых клеток и клеток-предшественников из ниши костного мозга требуется MMP-9-опосредованное высвобождение кит-лиганда» . Клетка . 109 (5): 625–37. дои : 10.1016/s0092-8674(02)00754-7 . ПМК   2826110 . ПМИД   12062105 .
  17. ^ Бюиссон А.С., Зам Ж.М., Полетт М., Пьеро Д., Беллон Дж., Пушель Э., Бирембо П., Турнье Ж.М. (февраль 1996 г.). «Желатиназа B участвует в заживлении ран респираторного эпителия человека in vitro». Журнал клеточной физиологии . 166 (2): 413–26. doi : 10.1002/(sici)1097-4652(199602)166:2<413::aid-jcp20>3.0.co;2-a . ПМИД   8592002 . S2CID   24996115 .
  18. ^ Мохан Р., Чинтала С.К., Юнг Дж.К., Вильяр В.В., МакКейб Ф., Руссо Л.А., Ли Ю., Маккарти Б.Е., Волленберг К.Р., Джестер Дж.В., Ван М., Велгус Х.Г., Шипли Дж.М., Старший Р.М., Фини М.Э. (январь 2002 г.). «Матричная металлопротеиназа желатиназа B (MMP-9) координирует и влияет на регенерацию эпителия» . Журнал биологической химии . 277 (3): 2065–72. дои : 10.1074/jbc.m107611200 . ПМИД   11689563 .
  19. ^ Кобаяши Т., Ким Х., Лю Х, Сугиура Х., Кохьяма Т., Фанг К., Вэнь Ф.К., Абэ С., Ван Х., Аткинсон Дж.Дж., Шипли Дж.М., Старший Р.М., Реннард С.И. (июнь 2014 г.). «Матричная металлопротеиназа-9 активирует TGF-β и стимулирует сокращение фибробластов коллагеновых гелей» . Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких . 306 (11): Л1006-15. дои : 10.1152/ajplung.00015.2014 . ПМК   4042193 . ПМИД   24705725 .
  20. ^ Jump up to: а б Транчант I, Вера Л., Чарни Б., Амура М., Кассар Э., Бо Ф., Стура Э.А., Дайв В. (март 2014 г.). «Галогеновая связь контролирует селективность субстратных зондов FRET для MMP-9». Химия и биология . 21 (3): 408–13. doi : 10.1016/j.chembiol.2014.01.008 . ПМИД   24583051 .
  21. ^ Рамос-ДеСимоне Н., Хан-Дантона Э., Сипли Дж., Нагасе Х., Френч Д.Л., Куигли Дж.П. (май 1999 г.). «Активация матриксной металлопротеиназы-9 (ММП-9) посредством сходящегося каскада плазмин/стромелизин-1 усиливает инвазию опухолевых клеток» . Журнал биологической химии . 274 (19): 13066–76. дои : 10.1074/jbc.274.19.13066 . ПМИД   10224058 .
  22. ^ Боде В., Гомис-Рют FX, Штёклер В. (сентябрь 1993 г.). «Астацины, серрализины, змеиный яд и матриксные металлопротеиназы имеют идентичную цинксвязывающую среду (HEXXHXXGXXH и Met-turn) и топологию и должны быть сгруппированы в общее семейство, «метцинцины» . Письма ФЭБС . 331 (1–2): 134–40. дои : 10.1016/0014-5793(93)80312-I . ПМИД   8405391 . S2CID   27244239 .
  23. ^ Гомис-Рют FX, Гольке У, Бетц М, Кнаупер В, Мерфи Г, Лопес-Отин С, Боде В (декабрь 1996 г.). «Рука помощи коллагеназы-3 (MMP-13): 2.7 Кристаллическая структура ее С-концевого гемопексиноподобного домена». Журнал молекулярной биологии . 264 (3): 556–66. дои : 10.1006/jmbi.1996.0661 . ПМИД   8969305 .
  24. ^ Грубер Б.Л., Сорби Д., Френч Д.Л., Марчезе М.Дж., Нуово Г.Дж., Кью Р.Р., Арбайт Л.А. (февраль 1996 г.). «Заметно повышенные уровни MMP-9 (желатиназы B) в сыворотке крови при ревматоидном артрите: потенциально полезный лабораторный маркер». Клиническая иммунология и иммунопатология . 78 (2): 161–71. дои : 10.1006/clin.1996.0025 . ПМИД   8625558 .
  25. ^ Кларк А.В., Крекоски К.А., Боу С.С., Чепмен К.Р., Эдвардс Д.Р. (ноябрь 1997 г.). «Повышение активности желатиназы А (ММП-2) и желатиназы В (ММП-9) в мозге человека после фокальной ишемии». Письма по неврологии . 238 (1–2): 53–6. дои : 10.1016/s0304-3940(97)00859-8 . ПМИД   9464653 . S2CID   916260 .
  26. ^ Морини М., Моттолезе М., Феррари Н., Гиорзо Ф., Буглиони С., Мортарини Р., Нунан Д.М., Натали П.Г., Альбини А. (август 2000 г.). «Интегрин альфа-3-бета-1 связан с метастазированием, инвазией и активностью желатиназы B (MMP-9) клеток карциномы молочной железы» . Международный журнал рака . 87 (3): 336–42. doi : 10.1002/1097-0215(20000801)87:3<336::aid-ijc5>3.3.co;2-v . ПМИД   10897037 .
  27. ^ Фарина А.Р., Маккей А.Р. (январь 2014 г.). «Желатиназа B/MMP-9 в патогенезе и прогрессировании опухоли» . Раки . 6 (1): 240–96. дои : 10.3390/cancers6010240 . ПМЦ   3980597 . ПМИД   24473089 .
  28. ^ Цукер С., Лисик Р.М., ДиМассимо Б.И., Зарраби Х.М., Молл У.М., Гримсон Р., Тикл С.П., Дочерти А.Дж. (август 1995 г.). «Плазменный анализ желатиназы B: тканевой ингибитор металлопротеиназных комплексов при раке». Рак . 76 (4): 700–8. doi : 10.1002/1097-0142(19950815)76:4<700::aid-cncr2820760426>3.0.co;2-5 . ПМИД   8625169 . S2CID   41700819 .
  29. ^ Гроблевска М, Севко М, Мрочко Б, Шмитковски М (апрель 2012 г.). «Роль матриксных металлопротеиназ (ММП) и их ингибиторов (ТИМП) в развитии рака пищевода» . Folia Histochemica et Cytobiologica . 50 (1): 12–9. дои : 10.5603/fhc.2012.0002 . ПМИД   22532131 .
  30. ^ Ли М, Ян Г, Се Б, Бабу К, Хуан С (февраль 2014 г.). «Изменения уровня матриксной металлопротеиназы-9 при прогрессировании фибрилляции предсердий» . Журнал международных медицинских исследований . 42 (1): 224–30. дои : 10.1177/0300060513488514 . ПМИД   24345823 .
  31. ^ Ньюман К.М., Огата Ю., Мэлон А.М., Иризарри Э., Ганди Р.Х., Нагасе Х., Тилсон, доктор медицинских наук (август 1994 г.). «Идентификация матриксных металлопротеиназ 3 (стромелизин-1) и 9 (желатиназа В) при аневризме брюшной аорты» . Атеросклероз и тромбоз . 14 (8): 1315–20. дои : 10.1161/01.atv.14.8.1315 . ПМИД   8049193 .
  32. ^ Пьо Р., Ли Дж.К., Шипли Дж.М., Курчи Дж.А., Мао Д., Зипорин С.Дж., Эннис Т.Л., Шапиро С.Д., Старший Р.М., Томпсон Р.В. (июнь 2000 г.). «Направленное разрушение гена матриксной металлопротеиназы-9 (желатиназы B) подавляет развитие экспериментальных аневризм брюшной аорты» . Журнал клинических исследований . 105 (11): 1641–9. дои : 10.1172/jci8931 . ПМК   300851 . ПМИД   10841523 .
  33. ^ Линдеман Дж. Х., Абдул-Хуссен Х., ван Бокель Дж. Х., Вольтербек Р., Климанн Р. (апрель 2009 г.). «Клиническое исследование доксициклина для ингибирования матриксной металлопротеиназы-9 у пациентов с аневризмой брюшной полости: доксициклин избирательно истощает нейтрофилы стенки аорты и цитотоксические Т-клетки» . Тираж . 119 (16): 2209–16. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.108.806505 . ПМИД   19364980 .
  34. ^ Апурв Т.С., Бабу П.П., Миз С., Гай П.П., Беду-Аддо Г., Моккенхаупт Ф.П. (июль 2015 г.). «Полиморфизм матриксной металлопротеиназы-9 1562 C > T (rs3918242), связанный с защитой от плацентарной малярии» . Американский журнал тропической медицины и гигиены . 93 (1): 186–8. дои : 10.4269/ajtmh.14-0816 . ПМЦ   4497894 . ПМИД   26013370 .
  35. ^ Мессмер, Элизабет М.; фон Линденфельс, Виктория; Гарбе, Александра; Кампик, Ансельм (ноябрь 2016 г.). «Тестирование матриксной металлопротеиназы 9 при синдроме сухого глаза с использованием коммерчески доступного иммуноанализа на месте» . Офтальмология . 123 (11): 2300–2308. дои : 10.1016/j.ophtha.2016.07.028 . ПМИД   27665213 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
  • Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: M10.009
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P14780 (матриксная металлопротеиназа-9) в PDBe-KB .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=MMP9&oldid=1193758177"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b74899419c59e9a2f92f4f389ddd0e01__1704450720
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b7/01/b74899419c59e9a2f92f4f389ddd0e01.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
MMP9 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)