✖


Jump to content

Белок 2 распознавания пептидогликана

Белок 2 распознавания пептидогликана (PGLYRP2 ) представляет собой фермент (EC 3.5.1.28), N -ацетилмурамоил -L -аланинамидазу (NAMLAA), который гидролизует бактерий клеточной стенки пептидогликан и кодируется PGLYRP2 геном . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]

ПГЛИРП2
Идентификаторы
Псевдонимы PGLYRP2 , HMFT0141, PGLYRPL, PGRP-L, PGRPL, TAGL-подобный, tagL, tagL-альфа, tagl-бета, белок распознавания пептидогликана 2
Внешние идентификаторы Опустить : 608199 ; МГИ : 1928099 ; Гомологен : 49671 ; Генные карты : PGLYRP2 ; ОМА : PGLYRP2 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

114770

57757

Вместе

ENSG00000161031

ENSMUSG00000079563

ЮниПрот

Q96PD5

Q8VCS0

RefSeq (мРНК)

НМ_052890
НМ_001363546

НМ_001271476
НМ_001271477
НМ_001271478
НМ_001271479
НМ_021319

RefSeq (белок)

НП_443122
НП_001350475

НП_001258405
НП_001258406
НП_001258407
НП_001258408
НП_067294

Местоположение (UCSC) Чр 19: 15.47 – 15.5 Мб Чр 17: 32,63 – 32,64 Мб
в PubMed Поиск [ 9 ] [ 10 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Открытие

[ редактировать ]

Ферментативная активность N - ацетилмурамоил-L-аланинамидазы была впервые обнаружена в сыворотке человека и мыши в 1981 году Бранко Ладешичем и его сотрудниками. [ 11 ] Фермент (сокращенно NAMLAA) затем очищали из сыворотки человека с помощью этого метода. [ 12 ] и другие группы. [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] Идентифицирована последовательность 15 N-концевых аминокислот NAMLAA, [ 15 ] но кДНК белка . не была клонирована, и ген, кодирующий NAMLAA, не был известен

В 2000 году Дэн Халтмарк и его коллеги обнаружили семейство из 12 белка распознавания пептидогликана генов (PGRP) у Drosophila melanogaster и путем поиска гомологии доступных последовательностей человека и мыши предсказали присутствие длинных форм человеческого и мышиного PGRP, которые они назвали PGRP-L. по аналогии с длинными формами PGRP насекомых. [ 17 ]

В 2001 году Роман Дзиарский и его коллеги обнаружили и клонировали три человеческих PGRP, названных PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ (для транскриптов длинного и среднего размера), [ 1 ] и установили, что геном человека кодирует семейство из 4 PGRP: PGRP-S (короткое PGRP). [ 18 ] и PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ. [ 1 ] Впоследствии Комитет по номенклатуре генов организации генома человека изменил символы генов PGRP-S, PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ на PGLYRP1 ( белок распознавания пептидогликана 1 ), PGLYRP2 (белок распознавания пептидогликана 2), PGLYRP3 ( белок распознавания пептидогликана 1). белок распознавания 3 ) и PGLYRP4 ( белок распознавания пептидогликана 4 ) соответственно, и эта номенклатура в настоящее время также используется для других PGRP млекопитающих . Сергей Киселев и его коллеги также независимо клонировали мышь PGLYRP2 (которую они назвали TagL). [ 2 ] [ 19 ]

Расположение гена PGLYRP2 человека на хромосоме 19 и схематическое изображение гена, кДНК и белковых структур с указанием экзонов, интронов и белковых доменов.

В 2003 году Хокан Штайнер и коллеги [ 3 ] и Роман Дзерский и коллеги [ 4 ] обнаружил эту мышь [ 3 ] и человек [ 4 ] мыши и человека, PGLYRP2 Белки PGLYRP2 (PGRP-L), кодируемые генами представляют собой N- ацетилмурамоил-L-аланинамидазы. Затем было показано, что рекомбинантные и нативные человеческие белки PGLYRP2 идентичны ранее идентифицированным и очищенным сывороточным NAMLAA. [ 20 ]

Распределение и секреция в тканях

[ редактировать ]

PGLYRP2 человека и мыши конститутивно экспрессируется в печени взрослого человека и плода , откуда он секретируется в кровь . [ 1 ] [ 3 ] [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] PGLYRP2 (NAMLAA) присутствует в плазме человека в концентрации от 100 до 200 мкг/мл. [ 16 ] [ 23 ] и в более низких концентрациях в слюне, молоке, спинномозговой жидкости и синовиальной жидкости . [ 23 ] PGLYRP2 также экспрессируется на гораздо более низком уровне в толстой кишке, лимфатических узлах , селезенке , тимусе , сердце и гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов . [ 1 ] [ 24 ] [ 25 ] PGLYRP2 дифференциально экспрессируется в развивающемся мозге, и на эту экспрессию влияет кишечный микробиом . [ 26 ] Бактерии и цитокины индуцируют низкий уровень экспрессии PGLYRP2 в коже , желудочно-кишечного тракта и полости рта эпителиальных клетках . [ 22 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] а также в кишечника интраэпителиальных Т-лимфоцитах , дендритных клетках , NK-клетках ( естественных киллерах ) и воспалительных макрофагах . [ 31 ] [ 32 ] Некоторые млекопитающие, например свиньи, экспрессируют множественные формы сплайсинга PGLYRP2 с дифференциальной экспрессией. [ 33 ]

Бактерии и цитокины индуцируют экспрессию PGLYRP2 в эпителиальных клетках через сигнальные пути митоген-активируемой протеинкиназы p38 (MAPK) и IRAK1 (киназа 1, ассоциированная с рецептором интерлейкина-1). [ 27 ] [ 30 ] Конститутивная и индуцированная экспрессия PGLYRP2 контролируется различными факторами транскрипции , последовательности связывания которых расположены в разных участках PGLYRP2 промотора . [ 22 ] Конститутивная экспрессия PGLYRP2 в гепатоцитах регулируется факторами транскрипции c-Jun и ATF2 ( активирующим фактором транскрипции 2 ) через последовательности в проксимальной области промотора. [ 22 ] Индуцированная экспрессия PGLYRP2 в кератиноцитах регулируется факторами транскрипции NF-κB (ядерный фактор каппа-легкой цепи-энхансер активированных В-клеток) и Sp1 (белок специфичности 1) через последовательности в дистальной области промотора. [ 22 ]

Структура

[ редактировать ]

PGLYRP2 имеет один канонический карбокси-концевой каталитический пептидогликансвязывающий амидазный домен типа 2 (также известный как домен PGRP) с предсказанным пептидогликансвязывающим и каталитическим расщеплением со стенками, образованными α-спиралями, а дно - β-листом. [ 1 ] [ 3 ] [ 34 ] PGLYRP2 также имеет длинный N-концевой сегмент, который составляет две трети последовательности PGLYRP2, имеет две гидрофобные области, не обнаруживается у других PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 млекопитающих, а также в PGRP беспозвоночных , и уникален без идентифицируемых функциональных мотивов или доменов. . [ 1 ] [ 3 ] [ 34 ] С -концевой сегмент также длиннее, чем у других PGLYRP млекопитающих. [ 1 ] [ 3 ] [ 34 ] PGLYRP2 имеет две пары цистеинов в домене PGRP, которые консервативны во всех PGRP человека и, по прогнозам, образуют две дисульфидные связи. [ 1 ] PGLYRP2 человека гликозилирован. [ 13 ] [ 15 ] и секретный, [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 20 ] [ 21 ] , не связанные дисульфидной связью и образует гомодимеры . [ 15 ]

PGLYRP2, как и все другие PGRP, активные по амидазе (беспозвоночных и позвоночных ), имеет консервативный Zn 2+ -сайт связывания в щели, связывающей пептидогликан, который также присутствует в амидазах бактериофага типа 2 и состоит из двух гистидинов , одного тирозина и одного цистеина (His411, Tyr447, His522, Cys530 в PGLYRP2 человека). [ 4 ]

Функции

[ редактировать ]

Белок PGLYRP2 играет важную роль во врожденных иммунных реакциях .

Связывание и гидролиз пептидогликана

[ редактировать ]

PGLYRP2 представляет собой фермент (EC 3.5.1.28), N -ацетилмурамоил-L-аланинамидазу, который связывает и гидролизует пептидогликан клеточной стенки бактерий. [ 1 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 35 ] Пептидогликан является основным компонентом бактериальной клеточной стенки и представляет собой полимер β(1-4)-связанного N -ацетилглюкозамина (GlcNAc) и N -ацетилмурамовой кислоты (MurNAc) с прикрепленными к MurNAc короткими пептидами , обычно состоящими из чередующихся L и D. аминокислоты , которые сшивают соседние цепи полисахарида .

PGLYRP2 гидролизует амидную связь между MurNAc и L-Ala, первой аминокислотой в стволовом пептиде. [ 3 ] [ 4 ] [ 11 ] [ 12 ] Этот гидролиз отделяет сшивающие пептиды от полисахаридных цепей и растворяет сшитый бактериальный пептидогликан в несшитые полисахаридные цепи. [ 4 ] Минимальный фрагмент пептидогликана, гидролизуемый PGLYRP2, представляет собой MurNAc-трипептид. [ 4 ]

Сайт связывания пептидогликана, который также является каталитическим доменом амидазы, расположен в С-концевом домене PGRP. Этого домена PGRP2 достаточно для ферментативной активности PGLYRP2, хотя эта активность изолированного С-концевого фрагмента снижена по сравнению со всей молекулой PGLYRP2. [ 4 ] Зн 2+ и цинк 2+ -связывающие аминокислоты (His411, Tyr447 и Cys530 в PGLYRP2 человека) необходимы для амидазной активности. [ 4 ] Cys419 в PGLYRP2 человека, который широко консервативен у PRGP беспозвоночных и позвоночных, образует дисульфидную связь с Cys425 (в PGLYRP2 человека) и необходим для амидазной активности, поскольку эта дисульфидная связь необходима для структурной целостности домена PGRP. [ 4 ] Cys530 консервативен во всех PGRP позвоночных и беспозвоночных, активных по амидазе, тогда как некаталитические PGRP (включая PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 млекопитающих) содержат серин . в этом положении [ 1 ] и, таким образом, присутствие Cys или Ser в этом положении можно использовать для прогнозирования амидазной активности PGRP. [ 4 ] Однако Cys530 и семь других аминокислот, которые необходимы для амидазной активности PGRP, недостаточны для амидазной активности, которая требует дополнительных пока неидентифицированных аминокислот. [ 4 ]

Защита от инфекций

[ редактировать ]

PGLYRP2 играет ограниченную роль в защите хозяина от инфекций . Мыши с дефицитом PGLYRP2 более чувствительны к Pseudomonas aeruginosa. кератиту, вызванному [ 36 ] и Streptococcus pneumoniae . пневмония и сепсис, вызванные [ 37 ] Однако мыши с дефицитом PGLYRP2 не показали измененной восприимчивости к системным Escherichia coli , Staphylococcus aureus и Candida albicans . инфекциям [ 21 ] или кишечная Salmonella enterica , инфекция [ 32 ] хотя последнее сопровождалось усилением воспаления в слепой кишке. [ 31 ]

Хотя PGLYRP2 не оказывает прямого бактериолитического действия , [ 4 ] он обладает антибактериальной активностью в отношении как грамположительных, так и грамотрицательных бактерий, а также Chlamydia trachomatis . [ 38 ]

Поддержание микробиома

[ редактировать ]

Мышиный PGLYRP2 играет роль в поддержании здорового микробиома, поскольку у мышей с дефицитом PGLYRP2 наблюдаются значительные изменения в составе кишечного микробиома, которые влияют на их чувствительность к колиту . [ 39 ] [ 40 ]

Влияние на воспаление

[ редактировать ]

PGLYRP2 прямо и косвенно влияет на воспаление и играет роль в поддержании противо- и провоспалительного гомеостаза в кишечнике, коже, суставах и мозге.

Гидролиз пептидогликана с помощью PGLYRP2 снижает провоспалительную активность пептидогликана. [ 31 ] [ 41 ] Этот эффект, вероятно, обусловлен амидазной активностью PGLYRP2, которая отделяет стволовой пептид от MurNAc в пептидогликане и разрушает мотив, необходимый для индуцированной пептидогликаном активации NOD2 (белка 2, содержащего нуклеотидсвязывающий домен олигомеризации), одного из провоспалительных пептидогликанов. рецепторы. [ 31 ]

Мыши с дефицитом PGLYRP2 более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к колиту, индуцированному декстраном сульфатом натрия (DSS), что указывает на то, что PGLYRP2 защищает мышей от колита, индуцированного DSS. [ 39 ] Кишечный микробиом важен для этой защиты, поскольку повышенная чувствительность к колиту может быть передана стерильным мышам дикого типа при трансплантации микробиома от мышей с дефицитом PGLYRP2 . [ 39 ]

Мыши с дефицитом PGLYRP2 более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к развитию экспериментально индуцированного псориазоподобного воспаления. [ 42 ] что указывает на то, что PGLYRP2 обладает противовоспалительным действием и защищает мышей от этого типа воспаления кожи. Этот провоспалительный эффект у мышей с дефицитом PGLYRP2 обусловлен увеличением количества и активности Т-хелперов 17 (Th17) и уменьшением количества Т-регуляторных (Treg) клеток. [ 42 ] Мыши с дефицитом PGLYRP2 более восприимчивы, чем мыши дикого типа, к S. enterica . воспалению кишечника, вызванному [ 32 ] что указывает на то, что PGLYRP2 также оказывает противовоспалительное действие в кишечном тракте.

Однако PGLYRP2 имеет и противоположные эффекты. Мыши с дефицитом PGLYRP2 более устойчивы, чем мыши дикого типа, к развитию артрита , индуцированного системным введением пептидогликана или фрагмента пептидогликана MurNAc-L-Ala-D-isoGln ( мурамилдипептид , MDP). [ 43 ] В этой модели PGLYRP2 необходим для производства хемокинов и цитокинов, которые привлекают нейтрофилы в пораженные артритом суставы. [ 43 ] Мыши с дефицитом PGLYRP2 также более устойчивы, чем мыши дикого типа, к бактериальному кератиту. [ 36 ] и воспаление при инфекции легких, вызванной S. pneumoniae . [ 37 ] Более того, мыши с дефицитом PGLYRP2 более устойчивы к потере веса в модели желудочно-кишечной токсичности, вызванной химиотерапией, что указывает на то, что у мышей дикого типа PGLYRP2 способствует потере веса, вызванной химиотерапией. [ 44 ] Эти результаты показывают, что при определенных условиях PGLYRP2 оказывает провоспалительное действие. [ 36 ] [ 37 ] [ 43 ]

Мыши с дефицитом PGLYRP2 также демонстрируют более высокую общительность и сниженный уровень тревожного поведения по сравнению с мышами дикого типа, что указывает на то, что PGLYRP2 влияет на поведение мышей. [ 26 ] [ 45 ]

Медицинская значимость

[ редактировать ]

Генетические варианты PGLYRP2 или измененная экспрессия PGLYRP2 связаны с некоторыми заболеваниями. Пациенты с воспалительным заболеванием кишечника (ВЗК), включая болезнь Крона и язвенный колит , имеют значительно более частые миссенс-варианты в гене PGLYRP2 (а также в трех других генах PGLYRP ), чем здоровые люди из контрольной группы. [ 34 ] Эти результаты позволяют предположить, что PGLYRP2 защищает человека от этих воспалительных заболеваний и что мутации гена PGLYRP2 являются одними из генетических факторов, предрасполагающих к этим заболеваниям. Варианты PGLYRP2 также связаны с плоскоклеточным раком пищевода. [ 46 ] и болезнь Паркинсона . [ 47 ] [ 48 ] [ 49 ]

Повышенные уровни PGLYRP2 в сыворотке наблюдаются у пациентов с системной красной волчанкой и коррелируют с индексом активности заболевания, повреждением почек и аномальным липидным профилем. [ 50 ]

Снижение экспрессии PGLYRP2 обнаружено при ВИЧ -ассоциированном туберкулезе . [ 51 ] лекарственно-чувствительный туберкулез, [ 52 ] болезнь Лайма , [ 53 ] гепатоцеллюлярная карцинома , [ 54 ] и инфаркт миокарда . [ 55 ]

Аутоантитела к PGLYRP2 значительно повышаются у пациентов с ревматоидным артритом. [ 56 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к Лю С, Сюй З, Гупта Д, Дзиарски Р (сентябрь 2001 г.). «Белки распознавания пептидогликана: новое семейство из четырех молекул распознавания образов врожденного иммунитета человека» . Журнал биологической химии . 276 (37): 34686–94. дои : 10.1074/jbc.M105566200 . ПМИД   11461926 . S2CID   44619852 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Кибардин А.В., Миркина И.И., Корнеева Е.А., Гнучев Н.В., Георгиев Г.П., Киселев С.Л. (май 2000 г.). «Молекулярное клонирование нового мышиного гена tagL, содержащего лизоцимоподобный домен». Доклады Биохимии . 372 (1–6): 103–5. ПМИД   10935177 .
  3. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я Гелиус Э., Перссон С., Карлссон Дж., Штайнер Х. (июль 2003 г.). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих с активностью N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 306 (4): 988–94. дои : 10.1016/s0006-291x(03)01096-9 . ПМИД   12821140 .
  4. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н Ван З.М., Ли Х., Коклин Р.Р., Ван М., Ван М., Фукасе К. и др. (декабрь 2003 г.). «Белок L-распознавания пептидогликана человека представляет собой N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазу» . Журнал биологической химии . 278 (49): 49044–52. дои : 10.1074/jbc.M307758200 . ПМИД   14506276 . S2CID   35373818 .
  5. ^ «Белок 2 распознавания пептидогликана PGLYRP2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 2 ноября 2020 г.
  6. ^ «Белок 2 распознавания пептидогликана Pglyrp2 [Mus musculus (домовая мышь)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 3 ноября 2020 г.
  7. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000161031 – Ensembl , май 2017 г.
  8. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000079563 – Ensembl , май 2017 г.
  9. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  10. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  11. ^ Перейти обратно: а б с Ладесич Б, Томасич Дж, Кведер С, Хрсак И (ноябрь 1981 г.). «Метаболическая судьба иммуноадъювантного мономера пептидогликана, меченного 14C. II. Исследования in vitro». Биохимика и биофизика Acta . 678 (1): 12–7. дои : 10.1016/0304-4165(81)90042-8 . ПМИД   6118181 .
  12. ^ Перейти обратно: а б с д Валингер З., Ладесич Б., Томасич Дж. (февраль 1982 г.). «Частичная очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из сыворотки человека и мыши». Биохимика и биофизика Acta . 701 (1): 63–71. дои : 10.1016/0167-4838(82)90313-2 . ПМИД   6120007 .
  13. ^ Перейти обратно: а б с д Моллнер С., Браун В. (декабрь 1984 г.). «Муреингидролаза (N-ацетилмурамил-L-аланинамидаза) в сыворотке человека». Архив микробиологии . 140 (2–3): 171–7. Бибкод : 1984ArMic.140..171M . дои : 10.1007/BF00454921 . ПМИД   6152147 . S2CID   28541212 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с Вандервинкель Э., де Влигер М., де Пов П., Катталини Н., Леду В., Жиго Д., Тен Хаве Дж. П. (июль 1990 г.). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы из сыворотки человека». Биохимика и биофизика Acta . 1039 (3): 331–8. дои : 10.1016/0167-4838(90)90267-j . ПМИД   1974148 .
  15. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Де Пау П., Нейт С., Вандервинкель Э., Ваттиз Р., Фалмань П. (июнь 1995 г.). «Характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы сыворотки человека, очищенной с помощью аффинной хроматографии». Экспрессия и очистка белков . 6 (3): 371–8. дои : 10.1006/преп.1995.1049 . ПМИД   7663175 .
  16. ^ Перейти обратно: а б с д Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Кек В., Хазенберг, член парламента (февраль 1996 г.). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из плазмы человека с использованием моноклональных антител» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1289 (1): 57–64. дои : 10.1016/0304-4165(95)00136-0 . hdl : 1765/62308 . ПМИД   8605233 .
  17. ^ Вернер Т., Лю Г., Канг Д., Экенгрен С., Штайнер Х., Хултмарк Д. (декабрь 2000 г.). «Семейство белков распознавания пептидогликана у плодовой мухи Drosophila melanogaster» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (25): 13772–7. Бибкод : 2000PNAS...9713772W . дои : 10.1073/pnas.97.25.13772 . ПМК   17651 . ПМИД   11106397 .
  18. ^ Канг Д., Лю Г., Лундстрем А., Гелиус Э., Штайнер Х. (август 1998 г.). «Белок, распознающий пептидогликан, во врожденном иммунитете, сохраняющийся от насекомых до человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (17): 10078–82. Бибкод : 1998PNAS...9510078K . дои : 10.1073/pnas.95.17.10078 . ПМК   21464 . ПМИД   9707603 .
  19. ^ Кибардин А.В., Миркина И.И., Баранова Е.В., Закеева И.Р., Георгиев Г.П., Киселев С.Л. (февраль 2003 г.). «Дифференциально сплайсированный ген tagL мыши, гомолог семейства генов tag7/PGRP у млекопитающих и дрозофилы, может распознавать клеточную стенку грамположительных и грамотрицательных бактерий независимо от домена гомологичности лизоцима Т-фага». Журнал молекулярной биологии . 326 (2): 467–74. дои : 10.1016/s0022-2836(02)01401-8 . ПМИД   12559914 .
  20. ^ Перейти обратно: а б с Чжан Ю., ван дер Фитс Л., Воерман Дж.С., Мелиф М.Дж., Ламан Дж.Д., Ван М. и др. (август 2005 г.). «Идентификация сывороточной N-ацетилмурамоил-1-аланинамидазы как белка распознавания пептидогликана печени 2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1752 (1): 34–46. дои : 10.1016/j.bbapap.2005.07.001 . ПМИД   16054449 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с Сюй М., Ван З., Локсли Р.М. (сентябрь 2004 г.). «Врожденные иммунные реакции у мышей с дефицитом белка распознавания пептидогликана L» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (18): 7949–57. дои : 10.1128/MCB.24.18.7949-7957.2004 . ПМК   515053 . ПМИД   15340057 .
  22. ^ Перейти обратно: а б с д и Ли X, Ван С., Ван Х., Гупта Д. (июль 2006 г.). «Дифференциальная экспрессия белка распознавания пептидогликана 2 в коже и печени требует разных факторов транскрипции» . Журнал биологической химии . 281 (30): 20738–48. дои : 10.1074/jbc.M601017200 . ПМИД   16714290 . S2CID   22076229 .
  23. ^ Перейти обратно: а б Вандервинкель Э., де Пау П., Филипп Д., Тен Хаве Дж. П., Бейнтер К. (февраль 1995 г.). «N-ацетилмурамил-L-аланинамидаза человека и млекопитающих: распределение, действие на различные бактериальные пептидогликаны и сравнение с активностью лизоцима человека». Биохимическая и молекулярная медицина . 54 (1): 26–32. дои : 10.1006/bmme.1995.1004 . ПМИД   7551813 .
  24. ^ Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Калафат Дж., Роос Д., ван ден Беемд Р.В., ван Донген Дж.Дж., Хазенберг член парламента (август 1997 г.). «Экспрессия и внутриклеточная локализация человеческой N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы, фермента, разрушающего клеточную стенку бактерий» . Кровь . 90 (3): 1246–54. дои : 10.1182/blood.V90.3.1246 . ПМИД   9242559 .
  25. ^ Хойер М.А., де Гроот Р., ван Лисхаут Л., Джейкобс Б.С., Мелиф М.Дж., Хазенберг член парламента (январь 1998 г.). «Различия в N-ацетилмурамил-L-аланинамидазе и лизоциме в сыворотке и спинномозговой жидкости больных бактериальным менингитом». Журнал инфекционных болезней . 177 (1): 102–6. дои : 10.1086/513815 . ПМИД   9419176 . S2CID   22133917 .
  26. ^ Перейти обратно: а б Арентсен Т., Цянь Ю., Гкоцис С., Фемения Т., Ван Т., Удекву К. и др. (февраль 2017 г.). «Бактериальная молекула Pglyrp2, чувствительная к пептидогликанам, модулирует развитие и поведение мозга» . Молекулярная психиатрия . 22 (2): 257–266. дои : 10.1038/mp.2016.182 . ПМЦ   5285465 . ПМИД   27843150 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Ван Х., Гупта Д., Ли Х., Дзиарски Р. (ноябрь 2005 г.). «Белок 2 распознавания пептидогликана (N-ацетилмурамоил-L-Ala амидаза) индуцируется в кератиноцитах бактериями через путь киназы p38» . Инфекция и иммунитет . 73 (11): 7216–25. дои : 10.1128/IAI.73.11.7216-7225.2005 . ПМЦ   1273900 . ПМИД   16239516 .
  28. ^ Лу X, Ван М, Ци Дж, Ван Х, Ли X, Гупта Д, Дзиарски Р (март 2006 г.). «Белки, распознающие пептидогликаны, представляют собой новый класс бактерицидных белков человека» . Журнал биологической химии . 281 (9): 5895–907. дои : 10.1074/jbc.M511631200 . ПМИД   16354652 . S2CID   21943426 .
  29. ^ Уэхара А., Сугавара Ю., Курата С., Фудзимото Ю., Фукасе К., Кусумото С. и др. (май 2005 г.). «Химически синтезированные молекулярные паттерны, связанные с патогенами, увеличивают экспрессию белков распознавания пептидогликана через толл-подобные рецепторы NOD1 и NOD2 в эпителиальных клетках полости рта человека» . Клеточная микробиология . 7 (5): 675–86. дои : 10.1111/j.1462-5822.2004.00500.x . ПМИД   15839897 . S2CID   20544993 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Шольц ГМ, Хит Дж.Э., Оу Дж., Рейнольдс Э.К. (сентябрь 2018 г.). «Регуляция пептидогликанамидазы PGLYRP2 в эпителиальных клетках с помощью интерлейкина-36γ» . Инфекция и иммунитет . 86 (9). дои : 10.1128/IAI.00384-18 . ПМК   6105881 . ПМИД   29914927 .
  31. ^ Перейти обратно: а б с д Дюрр КУ, Зальцман Н.Х., Дюпон А., Сабо А., Нормарк Б.Х., Нормарк С. и др. (май 2011 г.). «Контроль кишечного распознавания пептидогликана, опосредованного Nod2, эпителиально-ассоциированными лимфоцитами» . Иммунология слизистой оболочки . 4 (3): 325–34. дои : 10.1038/ми.2010.71 . ПМИД   20980996 . S2CID   10298644 .
  32. ^ Перейти обратно: а б с Ли Дж., Геддес К., Стройкер С., Филпотт Дж., Жирардин С.Е. (август 2012 г.). «Роль мышиного белка распознавания пептидогликана PGLYRP2 во врожденном иммунном ответе на инфекцию серовара Salmonella enterica Typhimurium in vivo» . Инфекция и иммунитет . 80 (8): 2645–54. дои : 10.1128/IAI.00168-12 . ПМЦ   3434585 . ПМИД   22615249 .
  33. ^ Санг Ю, Раманатан Б, Росс ЧР, Блеча Ф (ноябрь 2005 г.). «Замалчивание генов и сверхэкспрессия длинных изоформ белка распознавания пептидогликана свиньи: участие в экспрессии бета-дефензина-1» . Инфекция и иммунитет . 73 (11): 7133–41. дои : 10.1128/IAI.73.11.7133-7141.2005 . ПМЦ   1273832 . ПМИД   16239507 .
  34. ^ Перейти обратно: а б с д Зульфикар Ф, Хозо И, Рангараджан С, Мариуцца Р.А., Дзиарски Р., Гупта Д. (2013). «Генетическая ассоциация вариантов белка распознавания пептидогликана с воспалительным заболеванием кишечника» . ПЛОС ОДИН 8 (6): e67393. Бибкод : 2013PLoSO...867393Z . дои : 10.1371/journal.pone.0067393 . ПМЦ   3686734 . ПМИД   23840689 .
  35. ^ «Реактом | PGLYRP2 гидролизует бактериальный пептидогликан» . http://reactome.org . Проверено 3 ноября 2020 г.
  36. ^ Перейти обратно: а б с Гауда Р.Н., Редферн Р., Фрикече Дж., Пинглей С., Фостер Дж.В., Лема С. и др. (2015). «Функции белков распознавания пептидогликана (Pglyrps) на поверхности глаза: бактериальный кератит у генно-нацеленных мышей с дефицитом Pglyrp-2, -3 и -4» . ПЛОС ОДИН . 10 (9): e0137129. Бибкод : 2015PLoSO..1037129G . дои : 10.1371/journal.pone.0137129 . ПМК   4558058 . ПМИД   26332373 .
  37. ^ Перейти обратно: а б с Дабровский А.Н., Конрад С., Берендт У., Шривастав А., Баал Н., Винхольд С.М. и др. (2019). «Инфекция, вызванная стрептококковой пневмонией» . Границы микробиологии . 10 :199. дои : 10.3389/fmicb.2019.00199 . ПМК   6389715 . ПМИД   30837960 .
  38. ^ Бобровский П., Манувера В., Полина Н., Подгорный О., Прусаков К., Говорун В., Лазарев В. (июль 2016 г.). «Рекомбинантные белки распознавания пептидогликана человека проявляют антихламидийную активность» . Инфекция и иммунитет . 84 (7): 2124–2130. дои : 10.1128/IAI.01495-15 . ПМЦ   4936355 . ПМИД   27160295 .
  39. ^ Перейти обратно: а б с Саха С., Цзин Х, Пак С.Ю., Ван С., Ли Х., Гупта Д., Дзиарски Р. (август 2010 г.). «Белки, распознающие пептидогликаны, защищают мышей от экспериментального колита, способствуя нормальной флоре кишечника и предотвращая индукцию гамма-интерферона» . Клетка-хозяин и микроб . 8 (2): 147–62. дои : 10.1016/j.chom.2010.07.005 . ПМЦ   2998413 . ПМИД   20709292 .
  40. ^ Дзиарски Р. , Пак С.Ю., Кашьяп Д.Р., Дауд С.Е., Гупта Д. (2016). «Pglyrp-регулируемая микрофлора кишечника Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis и Bacteroides eggerthii усиливается, а Alistipes Finegoldii ослабляет колит у мышей» . ПЛОС ОДИН 11 (1): e0146162. Бибкод : 2016PLoSO..1146162D . дои : 10.1371/journal.pone.0146162 . ПМК   4699708 . ПМИД   26727498 .
  41. ^ Хойер М.А., Мелиф М.Дж., Дебец Р., Хазенберг, член парламента (декабрь 1997 г.). «Воспалительные свойства пептидогликана уменьшаются после разложения человеческой N-ацетилмурамил-L-аланинамидазой». Европейская цитокиновая сеть . 8 (4): 375–81. ПМИД   9459617 .
  42. ^ Перейти обратно: а б Пак С.Ю., Гупта Д., Хурвич Р., Ким Ч.Х., Дзиарски Р. (декабрь 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 защищает мышей от псориазоподобного воспаления кожи, стимулируя регуляторные Т-клетки и ограничивая ответы Th17» . Журнал иммунологии . 187 (11): 5813–23. doi : 10.4049/jimmunol.1101068 . ПМК   3221838 . ПМИД   22048773 .
  43. ^ Перейти обратно: а б с Саха С., Ци Дж., Ван С., Ван М., Ли Х, Ким Ю.Г. и др. (февраль 2009 г.). «PGLYRP-2 и Nod2 необходимы при артрите, вызванном пептидогликанами, и местном воспалении» . Клетка-хозяин и микроб . 5 (2): 137–50. дои : 10.1016/j.chom.2008.12.010 . ПМК   2671207 . ПМИД   19218085 .
  44. ^ Бех А.С., Нексое А.Б., Дубик М., Меллер Дж.Б., Серенсен Г.Л., Холмсков У., Мэдсен Г.И., Хасби С., Рате М. (23 марта 2021 г.). «Пептид 2, распознающий пептидогликан, усугубляет потерю веса на мышиной модели желудочно-кишечной токсичности, вызванной химиотерапией» . Границы онкологии . 11 . дои : 10.3389/fonc.2021.635005 . ISSN   2234-943X . ПМК   8021894 . ПМИД   33833993 .
  45. ^ Арентсен Т., Халид Р., Цянь Ю., Диас Хейц Р. (январь 2018 г.). «Пол-зависимые изменения в двигательном и тревожном поведении у пожилых мышей с нокаутом молекулы 2 бактериального пептидогликана» . Мозг, поведение и иммунитет . 67 : 345–354. дои : 10.1016/j.bbi.2017.09.014 . ПМИД   28951252 . S2CID   27790787 .
  46. ^ Нг Д., Ху Н., Ху Ю., Ван С., Гиффен С., Тан З.З. и др. (октябрь 2008 г.). «Репликация полногеномного исследования «случай-контроль» плоскоклеточного рака пищевода» . Международный журнал рака . 123 (7): 1610–5. дои : 10.1002/ijc.23682 . ПМЦ   2552411 . ПМИД   18649358 .
  47. ^ Голдман С.М., Камель Ф., Росс Г.В., Джуэлл С.А., Маррас С., Хоппин Дж.А. и др. (август 2014 г.). «Гены белка распознавания пептидогликана и риск болезни Паркинсона» . Двигательные расстройства . 29 (9): 1171–80. дои : 10.1002/mds.25895 . ПМЦ   4777298 . ПМИД   24838182 .
  48. ^ Горецкий А.М., Бакеберг М.К., Теуниссен Ф., Кенна Дж.Э., Хоес М.Е., Пфафф А.Л., Аккари П.А., Данлоп С.А., Кыкс С., Масталья ФЛ, Андертон Р.С. (17 ноября 2020 г.). «Однонуклеотидные полиморфизмы, связанные с гомеостазом кишечника, влияют на риск и возраст начала болезни Паркинсона» . Границы стареющей неврологии . 12 . дои : 10.3389/fnagi.2020.603849 . ISSN   1663-4365 . ПМЦ   7718032 . ПМИД   33328979 .
  49. ^ Луань М., Цзинь Дж., Ван Ю., Ли Х., Се А. (апрель 2022 г.). «Ассоциация полиморфизма гена PGLYRP2 и спорадической болезни Паркинсона у ханьской популяции северного Китая» . Письма по неврологии . 775 : 136547. doi : 10.1016/j.neulet.2022.136547 . ПМИД   35218888 . S2CID   247028433 .
  50. ^ Ли Х, Мэн Д, Цзя Дж, Вэй Х (декабрь 2021 г.). «PGLYRP2 как новый биомаркер активности и липидного обмена системной красной волчанки» . Липиды в здоровье и болезни . 20 (1): 95. дои : 10.1186/s12944-021-01515-8 . ISSN   1476-511X . ПМЦ   8404349 . ПМИД   34461924 .
  51. ^ Ачкар Дж.М., Кортес Л., Крото П., Янофски С., Ментинова М., Раджотт И. и др. (сентябрь 2015 г.). «Биомаркеры белка-хозяина идентифицируют активный туберкулез у ВИЧ-неинфицированных и коинфицированных лиц» . Электронная биомедицина . 2 (9): 1160–8. дои : 10.1016/j.ebiom.2015.07.039 . ПМЦ   4588417 . ПМИД   26501113 .
  52. ^ Чен Дж, Хан Ю.С., И В.Дж., Хуан Х., Ли ЗБ, Ши Л.И., Вэй Л.Л., Ю Ю, Цзян Т.Т., Ли Дж.К. (ноябрь 2020 г.). «Сывороточные sCD14, PGLYRP2 и FGA как потенциальные биомаркеры туберкулеза с множественной лекарственной устойчивостью на основе независимого от данных сбора данных и целевой протеомики» . Журнал клеточной и молекулярной медицины . 24 (21): 12537–12549. дои : 10.1111/jcmm.15796 . ISSN   1582-1838 . ПМЦ   7686995 . ПМИД   32967043 .
  53. ^ Чжоу Ю, Цинь С, Сунь М, Тан Л, Ян Х, Ким ТК и др. (январь 2020 г.). «Измерение органоспецифического и острофазового уровня белка в крови при ранней болезни Лайма» (PDF) . Журнал исследований протеома . 19 (1): 346–359. doi : 10.1021/acs.jproteome.9b00569 . ПМЦ   7981273 . ПМИД   31618575 .
  54. ^ Ян З, Фэн Дж, Сяо Л, Чен Икс, Яо Ю, Ли Ю и др. (май 2020 г.). «Происходящий из опухоли белок распознавания пептидогликана 2 предсказывает выживание и противоопухолевые иммунные реакции при гепатоцеллюлярной карциноме» . Гепатология . 71 (5): 1626–1642. дои : 10.1002/hep.30924 . ПМЦ   7318564 . ПМИД   31479523 .
  55. ^ Дас А.А., Чоудхури К.Р., Джагадишапрасад М.Г., Кулкарни М.Дж., Мондал ПК, Бандиопадхьяй А (июнь 2020 г.). «Протеомный анализ обнаруживает нарушенный обратный транспорт холестерина у людей с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST». Журнал протеомики . 222 : 103796. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103796 . ПМИД   32376501 . S2CID   218532507 .
  56. ^ Хуан Ф, Лю Х, Ченг Ю, Сунь Х, Ли Ю, Чжао Дж, Цао Д, Ву Ц, Пань Х, Дэн Х, Тянь М, Ли Цзы (31 августа 2021 г.). «Антитела к белку распознавания пептидогликана (PGLYRP)-2 как новый биомаркер при ревматоидном артрите» . Клиническая и экспериментальная ревматология . 39 (5): 988–994. doi : 10.55563/clinexprheumatol/vlvlqu . ISSN   1593-098X . ПМИД   33427621 . S2CID   231575423 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Peptidoglycan_recognition_protein_2&oldid=1224413122"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: be692cdea64b5ea9fcd5f3fd9ccceed3__1716006840
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/be/d3/be692cdea64b5ea9fcd5f3fd9ccceed3.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Peptidoglycan recognition protein 2 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)