Jump to content

Белок 1 распознавания пептидогликана

PGLYRP1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы PGLYRP1 , PGLYRP, PGRP, PGRP-S, PGRPS, TAG7, TNFSF3L, белок распознавания пептидогликана 1
Внешние идентификаторы Опустить : 604963 ; МГИ : 1345092 ; Гомологен : 74539 ; Генные карты : PGLYRP1 ; ОМА : PGLYRP1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить
Вместе
ЮниПрот
RefSeq (мРНК)

НМ_005091

НМ_009402

RefSeq (белок)

НП_005082

НП_033428

Местоположение (UCSC) Чр 19: 46.02 – 46.02 Мб Чр 7: 18,61 – 18,62 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши
Расположение гена PGLYRP1 человека на хромосоме 19 и схематическое изображение гена, кДНК и белковых структур с указанием экзонов, интронов и белковых доменов.

Белок распознавания пептидогликана 1 , PGLYRP1 , также известный как TAG7 , представляет собой антибактериальный и провоспалительный врожденного иммунитета белок , который у человека кодируется PGLYRP1 геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]

Открытие

[ редактировать ]

PGLYRP1 был открыт независимо двумя лабораториями в 1998 году. [ 5 ] [ 7 ] Хокан Штайнер и его коллеги, используя экран дифференциального дисплея, идентифицировали и клонировали белок распознавания пептидогликана (PGRP) у бабочки ( Trichoplusia ni ) и на основе этой последовательности обнаружили и клонировали ортологи PGRP мыши и человека. [ 5 ] Сергей Киселев и его коллеги обнаружили и клонировали белок аденокарциномы мыши с той же последовательностью, что и мышиный PGRP, который они назвали Tag7. [ 7 ] Человеческий PGRP был одним из основателей семейства из четырех генов PGRP, обнаруженных у человека, которые были названы PGRP-S, PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ (для коротких, длинных и средних транскриптов по аналогии с транскриптами насекомых). PGRP). [ 9 ] на PGLYRP1 (белок распознавания пептидогликана 1), PGLYRP2 ( белок распознавания пептидогликана 2 ), PGLYRP3 ( белок распознавания пептидогликана 3 ) и PGLYRP4 ( белок распознавания пептидогликана 4 Их генные символы были впоследствии изменены Комитетом по номенклатуре генов организации генома человека ) соответственно. , и эта номенклатура в настоящее время также используется для других PGRP млекопитающих . В 2005 году Рой Мариуцца и его коллеги кристаллизовали человеческий PGLYRP1 и расшифровали его структуру. [ 10 ]

Распределение и секреция в тканях

[ редактировать ]

PGLYRP1 имеет самый высокий уровень экспрессии среди всех PGRP млекопитающих. PGLYRP1 высоко конститутивно экспрессируется в костном мозге. [ 5 ] [ 9 ] [ 11 ] и в третичных гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов ( нейтрофилов и эозинофилов ), [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] и в меньшей степени в активированных макрофагах [ 15 ] [ 16 ] и печень плода . [ 9 ] PGLYRP1 также экспрессируется в лактирующей молочной железе . [ 17 ] и в гораздо более низком уровне в эпителии глаза роговицы , [ 18 ] в воспаленной коже , [ 19 ] [ 20 ] селезенка , [ 5 ] тимус , [ 5 ] и в эпителиальных клетках дыхательных путей [ 15 ] [ 16 ] и кишечного тракта. [ 5 ] [ 21 ] PGLYRP1 заметно экспрессируется в кишечных пейеровых бляшках в микроскладчатых (М) клетках. [ 22 ] [ 23 ] а также является одним из маркеров дифференцировки Т-хелперов 17 (Th17) в Т-регуляторные (Treg) клетки у мышей. [ 24 ] Экспрессия PGLYRP1 в Т-клетках увеличивается под действием IL-27 . [ 25 ] Мышиный PGLYRP1 экспрессируется в развивающемся мозге , и на эту экспрессию влияет кишечный микробиом . [ 26 ] Экспрессия PGLYRP1 в мозге крыс индуцируется лишением сна [ 27 ] и в мозге мыши в результате ишемии . [ 28 ]

Человеческий PGLYRP1 также обнаруживается в сыворотке после высвобождения из лейкоцитарных гранул путем экзоцитоза . [ 29 ] [ 30 ] PGLYRP1 присутствует в верблюжьем молоке в концентрации 120 мкг/мл. [ 17 ] а в гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов - 2,9 мг/10 9 клетки. [ 11 ]

Структура

[ редактировать ]

Как и большинство PGRP, PGLYRP1 имеет один карбокси-концевой пептидогликан-связывающий амидазный домен типа 2 (также известный как домен PGRP), который, однако, не обладает ферментативной амидазной активностью. [ 31 ] Этот домен PGRP состоит из трех альфа-спиралей, пяти бета-цепей и катушек, а также N-концевого сегмента (остатки 1–30, PGRP-специфического сегмента), структура которого существенно различается среди PGRP. [ 10 ] PGLYRP1 имеет три пары консервативных цистеинов , которые образуют три дисульфидные связи в положениях 9 и 133, 25 и 70, а также 46 и 52 в PGLYRP1 человека. [ 10 ] Дисульфид Cys46-Cys52 широко консервативен в PRGP беспозвоночных и позвоночных , дисульфид Cys9-Cys133 консервативен во всех PGRP млекопитающих, а дисульфид Cys25-Cys70 уникален для PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 млекопитающих, но не обнаружен в амидазо-активном PGLYRP2. [ 9 ] [ 10 ] PGLYRP1 человека имеет пептидогликансвязывающую щель длиной 25 Å, стенки которой образованы двумя α-спиралями, а дно - β-листом. [ 10 ]

PGLYRP1 человека секретируется и образует гомодимеры с дисульфидной связью. [ 30 ] [ 32 ] Структура димера с дисульфидной связью неизвестна, поскольку была решена кристаллическая структура только мономерного человеческого PGLYRP1, поскольку в кристаллизованном белке отсутствовали 8 N-концевых аминокислот, включая Cys8, [ 10 ] который, вероятно, участвует в образовании димера с дисульфидной связью. Крысиный PGLYRP1 также, вероятно, образует димеры с дисульфидной связью, поскольку он содержит Cys в том же положении, что и Cys8 в PGLYRP1 человека. [ 27 ] тогда как мышь [ 5 ] и бычий [ 11 ] PGLYRP1 не содержит этого Cys и, вероятно, не образует димеров с дисульфидной связью.

Camel PGLYRP1 может образовывать два димера, не связанных дисульфидной связью: первый с сайтами связывания пептидогликана двух участвующих молекул, полностью экспонированными на противоположных концах димера, а второй с сайтами связывания пептидогликана, скрытыми на границе раздела и открытыми противоположными сторонами. на концах димера. [ 33 ] Такое расположение уникально для верблюда PGLYRP1. [ 33 ]

PGLYRP1 гликозилирован , и гликозилирование необходимо для его бактерицидной активности. [ 32 ] [ 34 ]

Белок PGLYRP1 играет важную роль во врожденном иммунном ответе.

Связывание пептидогликана

[ редактировать ]

PGLYRP1 связывает пептидогликан , полимер β(1-4)-связанного N -ацетилглюкозамина (GlcNAc) и N -ацетилмураминовой кислоты (MurNAc), сшитый короткими пептидами , основной компонент бактерий клеточной стенки . [ 5 ] [ 9 ] [ 12 ] [ 14 ] [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] PGLYRP1 человека связывает трипептид GlcNAc-MurNAc с высоким сродством (Kd = 5,5 x 10 −8 М) [ 14 ] и MurNAc-трипептид, MurNAc-тетрапептид и MurNAc-пентапептид с Kd = 0,9–3,3 x 10. −7 М [ 36 ] с предпочтением мезодиаминопимелиновой кислоты ( м -ДАФ) перед L- лизинсодержащими фрагментами пептидогликана. [ 36 ] m -DAP присутствует в третьем положении пептидогликана у грамотрицательных бактерий и грамположительных бацилл, тогда как L-лизин находится в этом положении у пептидогликана у грамположительных кокков. Меньшие фрагменты пептидогликана не связываются или связываются с гораздо меньшим сродством. [ 14 ] [ 36 ] PGLYRP1 также связывается с пептидогликаном с орнитином в третьем положении пептидогликана, обнаруженного в спирохете Borrelia burgdorferi . [ 37 ]

Camel PGLYRP1 связывает MurNAc-дипептид с низким сродством (Kd = 10 −7 М) [ 38 ] а также связывает бактериальный липополисахарид с Kd = 1,6 x 10 −9 М и липотейхоевая кислота с Kd = 2,4 х 10 −8 M в сайтах связывания за пределами канонической щели, связывающей пептидогликан, с лигандами и PGLYRP1, образующими тетрамеры. [ 39 ] Такие тетрамеры уникальны для верблюжьего PGLYRP1 и не обнаружены в человеческом PGLYRP1 из-за стеариновых затруднений. [ 39 ]

Бактерицидная активность

[ редактировать ]

PGLYRP1 человека оказывает прямое бактерицидное действие как на грамположительные ( Bacillus subtilis , Bacillus licheniformis , Lactobacillus acidophilus , Staphylococcus aureus , Streptococcus pyogenes ), так и на грамотрицательные ( Escherichia coli , Proteus vulgaris , Salmonella enterica , Shigella sonnei , Pseudomonas) . aeruginosa ) бактерии, [ 12 ] [ 14 ] [ 32 ] [ 34 ] [ 40 ] и спирохета Borrelia burgdorferi . [ 37 ] PGLYRP1 ограничивает внутриклеточную выживаемость Listeria monocytogenes в макрофагах [ 41 ] а также активен в отношении Chlamydia trachomatis . [ 42 ] Мышь [ 12 ] [ 13 ] и бычий [ 11 ] [ 29 ] PGLYRP1 обладает антибактериальной активностью в отношении Bacillus megaterium , Staphylococcus hemolyticus , S. aureus , E. coli и S. enterica , а бычий PGLYRP1 также обладает противогрибковой активностью в отношении Cryptococcus neoformans . [ 11 ]

В грамположительных бактериях человеческий PGLYRP1 связывается с сайтами разделения новообразованных дочерних клеток, созданными бактериальными пептидогликанлитическими эндопептидазами, LytE и LytF в B. subtilis , которые отделяют дочерние клетки после клеточного деления. [ 40 ] Эти эндопептидазы, разделяющие клетки, вероятно, подвергают PGLYRP1-связывающим мурамиловым пептидам, о чем свидетельствует совместная локализация PGLYRP1, LytE и LytF в сайтах разделения клеток и отсутствие связывания PGLYRP1 с другими областями клеточной стенки с сильно сшитым пептидогликаном. . [ 40 ] Эта локализация необходима для уничтожения бактерий, поскольку мутанты , у которых отсутствуют эндопептидазы LytE и LytF и которые не разделяются после деления клеток, не связывают PGLYRP1, а также с трудом уничтожаются PGLYRP1. [ 40 ] У грамотрицательных бактерий ( E. coli ) PGLYRP1 связывается с внешней мембраной. [ 40 ] Как у грамположительных, так и у грамотрицательных бактерий PGLYRP1 остается связанным с клеточной оболочкой и не проникает в цитоплазму . [ 40 ]

Механизм уничтожения PGLYRP1 основан на индукции летального стресса оболочки и продукции активных форм кислорода у бактерий и последующем отключении транскрипции и трансляции . [ 40 ] Уничтожение бактерий, индуцированное PGLYRP1, не включает проницаемость клеточной мембраны, которая типична для дефензинов и других антимикробных пептидов , гидролиз клеточной стенки или осмотический шок . [ 32 ] [ 34 ] [ 40 ]

Человеческий PGLYRP1 обладает синергической бактерицидной активностью с лизоцимом. [ 14 ] и антибактериальные пептиды. [ 34 ] Стрептококки продуцируют белок (SP1), который ингибирует антибактериальную активность человеческого PGLYRP1. [ 43 ]

Защита от инфекций

[ редактировать ]

PGLYRP1 играет ограниченную роль в защите хозяина от большинства инфекций. Мыши с дефицитом PGLYRP1 более чувствительны к системным инфекциям, вызванным непатогенными бактериями ( Micrococcus luteus и B. subtilis ). [ 13 ] и P. aeruginosa , вызванному кератиту , [ 18 ] но не системным инфекциям патогенными бактериями ( S. aureus и E. coli ). [ 13 ] Внутривенное введение PGLYRP1 защищает мышей от системной инфекции Listeria monocytogenes . [ 44 ]

PGLYRP1 также защищает от инфекции B. burgdorferi , поскольку у мышей, лишенных PGLYRP1, увеличивается количество спирохет в сердце и суставах, но не в коже, что указывает на роль PGLYRP1 в контроле распространения B. burgdorferi во время системной фазы инфекции. [ 37 ]

Поддержание микробиома

[ редактировать ]

Мышиный PGLYRP1 играет роль в поддержании здорового микробиома, поскольку у мышей с дефицитом PGLYRP1 наблюдаются значительные изменения в составе микробиомов кишечника и легких, которые влияют на их чувствительность к колиту и воспалению легких. [ 21 ] [ 45 ] [ 46 ]

Влияние на воспаление

[ редактировать ]

Мышиный PGLYRP1 играет роль в поддержании противовоспалительного гомеостаза в кишечнике, коже, легких, суставах, лимфоидных органах, глазах и мозге. Мыши с дефицитом PGLYRP1 более чувствительны, чем мыши дикого типа, к колиту, индуцированному декстран-сульфатом натрия (DSS), что указывает на то, что PGLYRP1 защищает мышей от колита, индуцированного DSS. [ 21 ] [ 45 ] Однако в мышиной модели артрита у мышей с дефицитом PGLYRP1 развивается более тяжелый артрит, чем у мышей дикого типа. [ 47 ] Кроме того, у мышей с дефицитом как PGLYRP1 , так и PGLYRP2 развивается более тяжелый артрит, чем у мышей с дефицитом PGLYRP2 , которые устойчивы к артриту. [ 47 ] Эти результаты показывают, что PGLYRP2 способствует развитию артрита и что PGLYRP1 противодействует провоспалительному эффекту PGLYRP2. [ 47 ] У мышей с дефицитом PGLYRP1 также наблюдается нарушение заживления ран роговицы по сравнению с мышами дикого типа, что указывает на то, что PGLYRP1 способствует заживлению ран роговицы. [ 18 ]

Мыши с дефицитом PGLYRP1 более устойчивы, чем мыши дикого типа, к экспериментально индуцированной аллергической астме . [ 15 ] [ 16 ] атопический дерматит , [ 20 ] контактный дерматит , [ 20 ] и псориазоподобное воспаление кожи. [ 19 ] Эти результаты показывают, что мышиный PGLYRP1 способствует воспалению легких и кожи. Эти провоспалительные эффекты обусловлены увеличением количества и активности Т-хелперов 17 (Th17) и уменьшением количества Т-регуляторных (Treg) клеток. [ 15 ] [ 19 ] [ 20 ] а в случае астмы также увеличивается количество Т-хелперов 2 (Th2) и снижается количество плазмацитоидных дендритных клеток . [ 15 ] Провоспалительное действие PGLYRP1 на астму зависит от регулируемого PGLYRP1 кишечного микробиома, поскольку эта повышенная устойчивость к экспериментально индуцированной аллергической астме может быть передана стерильным мышам дикого типа путем трансплантации микробиома от мышей с дефицитом PGLYRP1 . [ 46 ]

Мыши с дефицитом PGLYRP1 также защищены от экспериментального аутоиммунного энцефаломиелита (EAE), а PGLYRP1 способствует патологии заболевания EAE. [ 25 ] Экспрессия PGLYRP1 в моноцитах/макрофагах и нейтрофилах, но не в Т-клетках, необходима для оптимальной презентации антигена и праймирования CD4. + Т-клетки в патогенезе ЭАЭ. [ 25 ]

Однако PGLYRP1 выполняет противоположную (т.е. ингибирующую) функцию в Т-клетках. Мыши с дефицитом PGLYRP1 обладают повышенным противоопухолевым иммунитетом и замедлением роста опухоли. [ 25 ] PGLYRP1 экспрессируется совместно с ингибирующими генами CD8. + инфильтрирующие опухоль Т-лимфоциты (TIL) с признаком истощения CD8 + Т-клетки как у мышей, так и у людей, [ 25 ] что делает эти клетки менее эффективными в противоопухолевом иммунитете. Таким образом, удаление PGLYRP1 в Т-клетках позволяет повысить противоопухолевый иммунитет. [ 25 ]

У мышей, лишенных PGLYRP1, инфицированных B. burgdorferi, также наблюдаются признаки иммунной дисрегуляции, включая более низкие уровни IgG в сыворотке и более высокие уровни провоспалительных цитокинов и хемокинов, IFNγ , CXCL9 и CXCL10 . [ 37 ] Таким образом, отсутствие Pglyrp1 у этих мышей приводит к цитокиновому ответу Th1, одновременно ухудшая ответ антител к B. burgdorferi . [ 37 ]

PGLYRP1, слитый с Fc-областью мышиного IgG2a, увеличивает выживаемость и облегчает повреждение и воспаление легких в мышиной модели E. coli , вызванного острого респираторного дистресс-синдрома , не влияя на клиренс бактерий. [ 48 ] Эта конструкция PGLYRP1-Fc подавляет активацию макрофагов посредством механизма, зависимого от гамма-рецептора Fc (FcγR), тем самым уменьшая воспалительное повреждение легких. [ 48 ]

Цитотоксичность

[ редактировать ]

Сообщалось, что мышиный PGLYRP1 (Tag7) является цитотоксичным для опухолевых клеток и действует как подобный фактору некроза опухоли-α (TNF-α) цитокин, . [ 7 ] Последующие эксперименты показали, что PGLYRP1 (Tag7) сам по себе не обладает цитотоксической активностью. [ 12 ] [ 49 ] но что PGLYRP1 (Tag7) образует комплекс с белком теплового шока 70 ( Hsp70 ) и что только эти комплексы цитотоксичны для опухолевых клеток, [ 49 ] тогда как PGLYRP1 (Tag7) сам по себе действует как антагонист цитотоксичности комплексов PGLYRP1-Hsp70. [ 50 ]

Взаимодействие с белками и рецепторами хозяина

[ редактировать ]

PGLYRP1 человека и мыши (Tag7) связывается с белком теплового шока 70 ( Hsp70 ) в растворе, а комплексы PGLYRP1-Hsp70 также секретируются цитотоксическими лимфоцитами, и эти комплексы цитотоксичны для опухолевых клеток. [ 49 ] [ 51 ] Этой цитотоксичности противодействует метастазин ( S100A4 ). [ 52 ] и белок, связывающий тепловой шок HspBP1 . [ 53 ] Комплексы PGLYRP1-Hsp70 связываются с TNFR1 ( рецептором фактора некроза опухоли-1 , который является рецептором смерти) и вызывают цитотоксический эффект посредством апоптоза и некроптоза . [ 50 ] Эта цитотоксичность связана с проницаемостью лизосом и митохондрий . [ 54 ] Напротив, свободный PGLYRP1 действует как антагонист TNFR1, связываясь с TNFR1 и ингибируя его активацию комплексами PGLYRP1-Hsp70. [ 50 ] Пептиды человеческого PGLYRP1 ингибируют цитотоксические эффекты комплексов TNF-α и PGLYRP1-Hsp70. [ 55 ] и продукция цитокинов в мононуклеарных клетках периферической крови человека. [ 56 ] Они также уменьшают воспалительные реакции на мышиной модели острого повреждения легких. [ 56 ] и при полном артрите, вызванном адъювантом Фрейнда, у мышей. [ 57 ]

Человеческий PGLYRP1 в комплексе с пептидогликаном или мультимеризованный связывается и стимулирует TREM-1 (триггерный рецептор, экспрессируемый на миелоидных клетках-1), рецептор, присутствующий на нейтрофилах, моноцитах и ​​макрофагах, который индуцирует выработку провоспалительных цитокинов. [ 25 ] [ 58 ]

Медицинская значимость

[ редактировать ]

Генетические варианты PGLYRP1 или измененная экспрессия PGLYRP1 часто связаны с различными заболеваниями. Пациенты с воспалительным заболеванием кишечника (ВЗК), включая болезнь Крона и язвенный колит , имеют значительно более частые миссенс-варианты в гене PGLYRP1 (а также в трех других генах PGLYRP ), чем здоровые люди из контрольной группы. [ 59 ] Эти результаты позволяют предположить, что PGLYRP1 защищает людей от этих воспалительных заболеваний и что мутации гена PGLYRP1 являются одними из генетических факторов, предрасполагающих к этим заболеваниям. Варианты PGLYRP1 также связаны с повышением уровня гемоглобина плода при серповидно-клеточной анемии . [ 60 ]

Несколько заболеваний связаны с повышенной экспрессией PGLYRP1, в том числе: атеросклероз , [ 61 ] [ 62 ] инфаркт миокарда , [ 63 ] [ 64 ] ишемическая болезнь сердца , [ 65 ] [ 66 ] сердечная недостаточность , [ 66 ] сепсис , [ 67 ] воспаленные ткани при болезни Крона и язвенном колите , [ 68 ] [ 69 ] фиброз легких , [ 70 ] астма, [ 71 ] хроническая болезнь почек , [ 72 ] ревматоидный артрит , [ 73 ] воспаление десен , [ 74 ] [ 75 ] [ 76 ] [ 77 ] [ 78 ] [ 79 ] кариес и заболевания мышц и суставов, [ 80 ] остеоартрит , [ 81 ] сердечно-сосудистые события и смерть у перенесших трансплантацию почки , пациентов, [ 82 ] алопеция , [ 83 ] сердечная недостаточность , [ 84 ] диабет I типа , [ 85 ] инфекционные осложнения при гемодиализе , [ 86 ] и тромбоз , [ 87 ] согласуется с провоспалительным действием PGLYRP1. Более низкая экспрессия PGLYRP1 была обнаружена при эндометриозе . [ 88 ] Концентрация PGLYRP1 в сыворотке пуповинной крови обратно пропорциональна детской астме и функции легких в подростковом возрасте. [ 89 ]

См. также

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000008438 Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030413 Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я Канг Д., Лю Г., Лундстрем А., Гелиус Э., Штайнер Х. (август 1998 г.). «Белок, распознающий пептидогликан, во врожденном иммунитете, сохраняющийся от насекомых до человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (17): 10078–10082. Бибкод : 1998PNAS...9510078K . дои : 10.1073/pnas.95.17.10078 . ПМК   21464 . ПМИД   9707603 .
  6. ^ «Ген Энтрез: белок 1 распознавания пептидогликана PGLYRP1» .
  7. ^ Перейти обратно: а б с д Киселев С.Л., Кустикова О.С., Коробко Е.В., Прохорчук Е.Б., Кабышев А.А., Луканидин Е.М., Георгиев Г.П. (июль 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика мышиного гена tag7, кодирующего новый цитокин» . Журнал биологической химии . 273 (29): 18633–18639. дои : 10.1074/jbc.273.29.18633 . ПМИД   9660837 . S2CID   11417742 .
  8. ^ «Белок 1 распознавания пептидогликана Pglyrp1 [Mus musculus (домовая мышь)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 3 ноября 2020 г.
  9. ^ Перейти обратно: а б с д и Лю С, Сюй З, Гупта Д, Дзиарски Р (сентябрь 2001 г.). «Белки распознавания пептидогликана: новое семейство из четырех молекул распознавания образов врожденного иммунитета человека» . Журнал биологической химии . 276 (37): 34686–34694. дои : 10.1074/jbc.M105566200 . ПМИД   11461926 . S2CID   44619852 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Гуан Р., Ван К., Сундберг Э.Дж., Мариуцца Р.А. (апрель 2005 г.). «Кристаллическая структура белка S распознавания пептидогликана человека (PGRP-S) с разрешением 1,70 А». Журнал молекулярной биологии . 347 (4): 683–691. дои : 10.1016/j.jmb.2005.01.070 . ПМИД   15769462 .
  11. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Тайделл CC, Йонт Н., Тран Д., Юань Дж., Селстед М.Э. (май 2002 г.). «Выделение, характеристика и антимикробные свойства бычьего олигосахаридсвязывающего белка. Микробицидный гранулярный белок эозинофилов и нейтрофилов» . Журнал биологической химии . 277 (22): 19658–19664. дои : 10.1074/jbc.M200659200 . ПМИД   11880375 . S2CID   904536 .
  12. ^ Перейти обратно: а б с д и Лю С., Гелиус Э., Лю Г., Штайнер Х., Дзиарски Р. (август 2000 г.). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих связывает пептидогликан с высоким сродством, экспрессируется в нейтрофилах и ингибирует рост бактерий» . Журнал биологической химии . 275 (32): 24490–24499. дои : 10.1074/jbc.M001239200 . ПМИД   10827080 . S2CID   24226481 .
  13. ^ Перейти обратно: а б с д Дзиарский Р., Платт К.А., Гелиус Э., Штайнер Х., Гупта Д. (июль 2003 г.). «Нарушение уничтожения нейтрофилов и повышенная восприимчивость к инфекции непатогенными грамположительными бактериями у мышей с дефицитом белка-S распознавания пептидогликана (PGRP-S)» . Кровь . 102 (2): 689–697. дои : 10.1182/кровь-2002-12-3853 . ПМИД   12649138 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Чо Дж.Х., Фрейзер И.П., Фукасе К., Кусумото С., Фудзимото Ю., Шталь Г.Л., Иезековиц Р.А. (октябрь 2005 г.). «Белок S распознавания пептидогликана человека является эффектором врожденного иммунитета, опосредованного нейтрофилами» . Кровь . 106 (7): 2551–2558. дои : 10.1182/кровь-2005-02-0530 . ПМЦ   1895263 . ПМИД   15956276 .
  15. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Пак С.Ю., Цзин Икс, Гупта Д., Дзиарски Р. (апрель 2013 г.). «Белок 1, распознающий пептидогликан, усиливает экспериментальную астму, стимулируя Th2 и Th17 и ограничивая ответы регуляторных Т-клеток и плазмоцитоидных дендритных клеток» . Журнал иммунологии . 190 (7): 3480–3492. doi : 10.4049/jimmunol.1202675 . ПМЦ   3608703 . ПМИД   23420883 .
  16. ^ Перейти обратно: а б с д Яо X, Гао М, Дай С, Мейер К.С., Чен Дж., Киран К.Дж. и др. (декабрь 2013 г.). «Белок 1, распознающий пептидогликан, способствует воспалению дыхательных путей у мышей, вызванному клещами домашней пыли» . Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 49 (6): 902–911. дои : 10.1165/rcmb.2013-0001OC . ПМЦ   3931111 . ПМИД   23808363 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Каппелер С.Р., Хойбергер С., Фара З., Пухан З. (август 2004 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана, PGRP, в лактирующей молочной железе» . Журнал молочной науки . 87 (8): 2660–2668. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(04)73392-5 . ПМИД   15328291 .
  18. ^ Перейти обратно: а б с Гош А., Ли С., Дзиарски Р., Чакраварти С. (сентябрь 2009 г.). «Новый антимикробный белок, распознающий пептидогликан в роговице» . Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 50 (9): 4185–4191. дои : 10.1167/iovs.08-3040 . ПМК   3052780 . ПМИД   19387073 .
  19. ^ Перейти обратно: а б с Пак С.Ю., Гупта Д., Хурвич Р., Ким Ч.Х., Дзиарски Р. (декабрь 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 защищает мышей от псориазоподобного воспаления кожи, стимулируя регуляторные Т-клетки и ограничивая ответы Th17» . Журнал иммунологии . 187 (11): 5813–5823. doi : 10.4049/jimmunol.1101068 . ПМК   3221838 . ПМИД   22048773 .
  20. ^ Перейти обратно: а б с д Пак С.Ю., Гупта Д., Ким Ч., Дзиарски Р. (2011). «Дифференциальное влияние белков распознавания пептидогликана на экспериментальный атопический и контактный дерматит, опосредованный клетками Treg и Th17» . ПЛОС ОДИН . 6 (9): e24961. Бибкод : 2011PLoSO...624961P . дои : 10.1371/journal.pone.0024961 . ПМК   3174980 . ПМИД   21949809 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с Саха С., Цзин Х, Пак С.Ю., Ван С., Ли Х., Гупта Д., Дзиарски Р. (август 2010 г.). «Белки, распознающие пептидогликаны, защищают мышей от экспериментального колита, способствуя нормальной флоре кишечника и предотвращая индукцию гамма-интерферона» . Клетка-хозяин и микроб . 8 (2): 147–162. дои : 10.1016/j.chom.2010.07.005 . ПМЦ   2998413 . ПМИД   20709292 .
  22. ^ Ло Д., Тайнан В., Дикерсон Дж., Менди Дж., Чанг Х.В., Шарф М. и др. (июль 2003 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана в эпителии, связанном с фолликулами Пейеровых пятен мыши, предполагает функциональную специализацию». Клеточная иммунология . 224 (1): 8–16. дои : 10.1016/s0008-8749(03)00155-2 . ПМИД   14572796 .
  23. ^ Ван Дж., Густи В., Сарасвати А., Ло Д.Д. (ноябрь 2011 г.). «Конвергентное и дивергентное развитие линий М-клеток в эпителии слизистой оболочки мыши» . Журнал иммунологии . 187 (10): 5277–5285. doi : 10.4049/jimmunol.1102077 . ПМК   3208058 . ПМИД   21984701 .
  24. ^ Даунс-Каннер С., Берки С., Дельгофф Г.М., Эдвардс Р.П., Куриэль Т., Одунси К. и др. (март 2017 г.). «Подавляющий Ил-17А + Фоксp3 + и бывший Th17 Ил-17А отрицательный Фоксp3 + T- reg -клетки являются источником опухолеассоциированных T -reg -клеток» . Nature Communications . 8 : 14649. Bibcode : ...814649D . doi : 10.1038/ncomms14649 . PMC   5355894. . PMID   28290453 2017NatCo
  25. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г Шнелл А., Хуанг Л., Риган Б.М., Сингх В., Фонфихт Д., Боллхаген А. и др. (октябрь 2023 г.). «Нацеливание на PGLYRP1 способствует противоопухолевому иммунитету и одновременно подавляет аутоиммунное нейровоспаление» . Природная иммунология . 24 (11): 1908–1920. дои : 10.1038/s41590-023-01645-4 . ПМЦ   10864036 . ПМИД   37828379 . S2CID   263963953 .
  26. ^ Арентсен Т., Цянь Ю., Гкоцис С., Фемения Т., Ван Т., Удекву К. и др. (февраль 2017 г.). «Бактериальная молекула Pglyrp2, чувствительная к пептидогликанам, модулирует развитие и поведение мозга» . Молекулярная психиатрия . 22 (2): 257–266. дои : 10.1038/mp.2016.182 . ПМЦ   5285465 . ПМИД   27843150 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Рехман А., Тайши П., Фанг Дж., Мажде Дж.А., Крюгер Дж.М. (январь 2001 г.). «Клонирование крысиного белка распознавания пептидогликана (PGRP) и его индукция в мозге при лишении сна». Цитокин . 13 (1): 8–17. дои : 10.1006/cyto.2000.0800 . ПМИД   11145837 .
  28. ^ Ланг М.Ф., Шнайдер А., Крюгер С., Шмид Р., Дзиарски Р., Шванингер М. (январь 2008 г.). «Белок-S распознавания пептидогликана (PGRP-S) активируется NF-kappaB». Письма по неврологии . 430 (2): 138–141. дои : 10.1016/j.neulet.2007.10.027 . ПМИД   18035491 . S2CID   54406942 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Тайделл CC, Юань Дж., Тран П., Селстед М.Э. (январь 2006 г.). «Бычий белок-S, распознающий пептидогликан: антимикробная активность, локализация, секреция и связывающие свойства» . Журнал иммунологии . 176 (2): 1154–1162. дои : 10.4049/jimmunol.176.2.1154 . ПМИД   16394004 . S2CID   11173657 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Де Марци MC, Тодоне М., Ганем М.Б., Ван К., Мариуцца Р.А., Фернандес М.М., Мальчиоди Э.Л. (июль 2015 г.). «Комплексы белок-пептидогликан, распознающие пептидогликан, увеличивают активацию моноцитов/макрофагов и усиливают воспалительную реакцию» . Иммунология . 145 (3): 429–442. дои : 10.1111/imm.12460 . ПМЦ   4479541 . ПМИД   25752767 .
  31. ^ Ван З.М., Ли Х., Коклин Р.Р., Ван М., Ван М., Фукасе К. и др. (декабрь 2003 г.). «Белок L-распознавания пептидогликана человека представляет собой N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазу» . Журнал биологической химии . 278 (49): 49044–49052. дои : 10.1074/jbc.M307758200 . ПМИД   14506276 . S2CID   35373818 .
  32. ^ Перейти обратно: а б с д Лу X, Ван М, Ци Дж, Ван Х, Ли X, Гупта Д, Дзиарски Р (март 2006 г.). «Белки, распознающие пептидогликаны, представляют собой новый класс бактерицидных белков человека» . Журнал биологической химии . 281 (9): 5895–5907. дои : 10.1074/jbc.M511631200 . ПМИД   16354652 . S2CID   21943426 .
  33. ^ Перейти обратно: а б Шарма П., Сингх Н., Синха М., Шарма С., Пербандт М., Бетцель С. и др. (май 2008 г.). «Кристаллическая структура белка распознавания пептидогликана при разрешении 1,8 А демонстрирует двойную стратегию борьбы с инфекцией с помощью двух независимых функциональных гомодимеров». Журнал молекулярной биологии . 378 (4): 923–932. дои : 10.1016/j.jmb.2008.03.018 . ПМИД   18395744 .
  34. ^ Перейти обратно: а б с д Ван М., Лю Л.Х., Ван С., Ли X, Лу X, Гупта Д., Дзиарски Р. (март 2007 г.). «Белкам, распознающим пептидогликаны человека, требуется цинк для уничтожения как грамположительных, так и грамотрицательных бактерий, и они синергичны с антибактериальными пептидами» . Журнал иммунологии . 178 (5): 3116–3125. дои : 10.4049/jimmunol.178.5.3116 . ПМИД   17312159 . S2CID   22160694 .
  35. ^ «Реактом | PGLYRP1 связывает бактериальный пептидогликан» . http://reactome.org . Проверено 3 ноября 2020 г.
  36. ^ Перейти обратно: а б с д Кумар С., Ройчоудхури А., Эмбер Б., Ван К., Гуан Р., Мариуцца Р.А., Бунс Г.Дж. (ноябрь 2005 г.). «Селективное распознавание синтетических фрагментов пептидогликана типа лизина и мезодиаминопимелиновой кислоты белками распознавания пептидогликана человека I {альфа} и S» . Журнал биологической химии . 280 (44): 37005–37012. дои : 10.1074/jbc.M506385200 . ПМИД   16129677 . S2CID   44913130 ​​.
  37. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Гупта А., Арора Г., Розен С.Э., Клоос З., Цао Ю., Черни Дж. и др. (ноябрь 2020 г.). Коберн Дж. (ред.). «Скрининг библиотеки секретомов человека выявил роль белка распознавания пептидогликана 1 при Лайм-боррелиозе» . ПЛОС Патогены . 16 (11): e1009030. дои : 10.1371/journal.ppat.1009030 . ПМЦ   7657531 . ПМИД   33175909 .
  38. ^ Шарма П., Дубе Д., Синха М., Мишра Б., Дей С., Мал Г. и др. (сентябрь 2011 г.). «Мультилигандная специфичность сайта связывания молекулярного паттерна, связанного с патогеном, в белке распознавания пептидогликана» . Журнал биологической химии . 286 (36): 31723–31730. дои : 10.1074/jbc.M111.264374 . ПМК   3173064 . ПМИД   21784863 .
  39. ^ Перейти обратно: а б Шарма П., Дубе Д., Сингх А., Мишра Б., Сингх Н., Синха М. и др. (май 2011 г.). «Структурные основы распознавания патоген-ассоциированных молекулярных структур и ингибирования провоспалительных цитокинов верблюжьим белком распознавания пептидогликана» . Журнал биологической химии . 286 (18): 16208–16217. дои : 10.1074/jbc.M111.228163 . ПМК   3091228 . ПМИД   21454594 .
  40. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Кашьяп Д.Р., Ван М., Лю Л.Х., Бунс Г.Дж., Гупта Д., Дзиарски Р. (июнь 2011 г.). «Белки, распознающие пептидогликаны, убивают бактерии, активируя белок-чувствительные двухкомпонентные системы» . Природная медицина . 17 (6): 676–683. дои : 10.1038/нм.2357 . ПМК   3176504 . ПМИД   21602801 .
  41. ^ Слонова Д., Посвятенко А., Кибардин А., Сысолятина Е., Лыссюк Е., Ермолаева С. и др. (23 декабря 2020 г.). «Человеческий белок распознавания короткого пептидогликана PGLYRP1 / Tag-7 / PGRP-S ингибирует внутриклеточное выживание Listeria monocytogenes в макрофагах» . Границы клеточной и инфекционной микробиологии . 10 : 582803. дои : 10.3389/fcimb.2020.582803 . ПМЦ   7785527 . ПМИД   33425777 .
  42. ^ Бобровский П., Манувера В., Полина Н., Подгорный О., Прусаков К., Говорун В., Лазарев В. (июль 2016 г.). «Рекомбинантные белки распознавания пептидогликана человека проявляют антихламидийную активность» . Инфекция и иммунитет . 84 (7): 2124–2130. дои : 10.1128/IAI.01495-15 . ПМЦ   4936355 . ПМИД   27160295 .
  43. ^ Ван Дж., Фэн Ю., Ван С., Сринивас С., Чен С., Ляо Х. и др. (июль 2017 г.). «Штаммы патогенных стрептококков используют новую стратегию побега для подавления бактериостатического эффекта, опосредованного белком распознавания пептидогликана млекопитающих» . Клеточная микробиология . 19 (7): e12724. дои : 10.1111/cmi.12724 . ПМИД   28092693 . S2CID   3534029 .
  44. ^ Осанаи А., Сашинами Х., Асано К., Ли С.Дж., Ху Д.Л., Накане А. (февраль 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана мыши PGLYRP-1 играет роль во врожденном иммунном ответе хозяина против инфекции Listeria monocytogenes» . Инфекция и иммунитет . 79 (2): 858–866. дои : 10.1128/IAI.00466-10 . ПМК   3028829 . ПМИД   21134971 .
  45. ^ Перейти обратно: а б Дзиарски Р., Пак С.Ю., Кашьяп Д.Р., Дауд С.Е., Гупта Д. (2016). «Pglyrp-регулируемая микрофлора кишечника Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis и Bacteroides eggerthii усиливается, а Alistipes Finegoldii ослабляет колит у мышей» . ПЛОС ОДИН 11 (1): e0146162. Бибкод : 2016PLoSO..1146162D . дои : 10.1371/journal.pone.0146162 . ПМК   4699708 . ПМИД   26727498 .
  46. ^ Перейти обратно: а б Банскар С., Децнер А.А., Хуарес-Родригес М.Д., Хозо И., Гупта Д., Дзиарски Р. (декабрь 2019 г.). « Микробиом, регулируемый Pglyrp1, усиливает экспериментальную аллергическую астму» . Журнал иммунологии . 203 (12): 3113–3125. doi : 10.4049/jimmunol.1900711 . ПМИД   31704882 . S2CID   207942798 .
  47. ^ Перейти обратно: а б с Саха С., Ци Дж., Ван С., Ван М., Ли Х, Ким Ю.Г. и др. (февраль 2009 г.). «PGLYRP-2 и Nod2 необходимы при артрите, вызванном пептидогликанами, и местном воспалении» . Клетка-хозяин и микроб . 5 (2): 137–150. дои : 10.1016/j.chom.2008.12.010 . ПМК   2671207 . ПМИД   19218085 .
  48. ^ Перейти обратно: а б Цзя Ю, Рен С., Сонг Л., Ван С., Хан В., Ли Дж. и др. (май 2023 г.). «PGLYRP1-mIgG2a-Fc ингибирует активацию макрофагов посредством передачи сигналов AKT/NF-κB и защищает от смертельного повреждения легких во время бактериальной инфекции» . iScience . 26 (5): 106653. Бибкод : 2023iSci...26j6653J . дои : 10.1016/j.isci.2023.106653 . ПМЦ   10102533 . ПМИД   37113764 .
  49. ^ Перейти обратно: а б с Сащенко Л.П., Духанина Е.А., Яшин Д.В., Шаталов Ю.В., Романова Е.А., Коробко Е.В. и др. (январь 2004 г.). «Белок распознавания пептидогликана tag7 образует цитотоксический комплекс с белком теплового шока 70 в растворе и в лимфоцитах» . Журнал биологической химии . 279 (3): 2117–2124. дои : 10.1074/jbc.M307513200 . ПМИД   14585845 . S2CID   23485070 .
  50. ^ Перейти обратно: а б с Яшин Д.В., Иванова О.К., Сошникова Н.В., Шелудченков А.А., Романова Е.А., Духанина Е.А. и др. (август 2015 г.). «Tag7 (PGLYRP1) в комплексе с Hsp70 индуцирует альтернативные цитотоксические процессы в опухолевых клетках через рецептор TNFR1» . Журнал биологической химии . 290 (35): 21724–21731. дои : 10.1074/jbc.M115.639732 . ПМЦ   4571894 . ПМИД   26183779 .
  51. ^ Сащенко Л.П., Духанина Е.А., Шаталов Ю.В., Яшин Д.В., Лукьянова Т.И., Кабанова О.Д. и др. (сентябрь 2007 г.). «Цитотоксические Т-лимфоциты, несущие белок распознавания образов Tag7, могут обнаруживать уклончивые, HLA-отрицательные, но экспонирующие Hsp70 опухолевые клетки, тем самым обеспечивая контактное уничтожение, опосредованное FasL/Fas». Кровь . 110 (6): 1997–2004. дои : 10.1182/blood-2006-12-064444 . ПМИД   17551095 . S2CID   14869208 .
  52. ^ Духанина Е.А., Кабанова О.Д., Лукьянова Т.И., Шаталов Ю.В., Яшин Д.В., Романова Е.А. и др. (август 2009 г.). «Противоположные роли метастазина (S100A4) в двух потенциально противоопухолевых механизмах с участием белка лимфоцитов человека Tag7 и Hsp70» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (33): 13963–13967. Бибкод : 2009PNAS..10613963D . дои : 10.1073/pnas.0900116106 . ПМК   2729003 . ПМИД   19666596 .
  53. ^ Яшин Д.В., Духанина Е.А., Кабанова О.Д., Романова Е.А., Лукьянова Т.И., Тоневицкий А.Г. и др. (март 2011 г.). «Белок, связывающий тепловой шок (HspBP1), защищает клетки от цитотоксического действия комплекса Tag7-Hsp70» . Журнал биологической химии . 286 (12): 10258–10264. дои : 10.1074/jbc.M110.163436 . ПМК   3060480 . ПМИД   21247889 .
  54. ^ Яшин Д.В., Романова Е.А., Иванова О.К., Сащенко Л.П. (апрель 2016). «Цитотоксический комплекс Tag7-Hsp70 индуцирует некроптоз опухолевых клеток посредством пермеабилизации лизосом и митохондрий». Биохимия . 123 : 32–36. дои : 10.1016/j.biochi.2016.01.007 . ПМИД   26796882 .
  55. ^ Романова Е.А., Шарапова Т.Н., Телегин Г.Б., Минаков АН, Чернов А.С., Иванова ОК и др. (февраль 2020 г.). «12-мерный пептид Tag7 (PGLYRP1) образует цитотоксический комплекс с Hsp70 и ингибирует гибель клеток, индуцированную TNF-альфа» . Клетки . 9 (2): 488. doi : 10.3390/cells9020488 . ПМК   7072780 . ПМИД   32093269 .
  56. ^ Перейти обратно: а б Шарапова Т.Н., Романова Е.А., Чернов А.С., Минаков АН, Казаков В.А., Кудряева А.А. и др. (октябрь 2021 г.). «Белковые пептиды PGLYRP1/Tag7 снижают провоспалительную реакцию в клетках крови человека и мышиную модель диффузного альвеолярного повреждения легких посредством блокады рецепторов TREM-1 и TNFR1» . Международный журнал молекулярных наук . 22 (20): 11213. doi : 10.3390/ijms222011213 . ПМЦ   8538247 . ПМИД   34681871 .
  57. ^ Телегин Г.Б., Чернов А.С., Казаков В.А., Романова Е.А., Шарапова Т.Н., Яшин Д.В. и др. (07.06.2021). «8-мерный пептид белка врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 связывается с рецептором TNFR1 и ингибирует индуцированный TNFα цитотоксический эффект и воспаление» . Границы в иммунологии . 12 : 622471. дои : 10.3389/fimmu.2021.622471 . ПМЦ   8215708 . ПМИД   34163464 .
  58. ^ Прочтите CB, Kuijper JL, Hjorth SA, Heipel MD, Tang X, Fleetwood AJ и др. (февраль 2015 г.). «Передовой край: идентификация нейтрофила PGLYRP1 как лиганда TREM-1» . Журнал иммунологии . 194 (4): 1417–1421. doi : 10.4049/jimmunol.1402303 . ПМЦ   4319313 . ПМИД   25595774 .
  59. ^ Зульфикар Ф, Хозо И, Рангараджан С, Мариуцца Р.А., Дзиарски Р., Гупта Д. (2013). «Генетическая ассоциация вариантов белка распознавания пептидогликана с воспалительным заболеванием кишечника» . ПЛОС ОДИН 8 (6): e67393. Бибкод : 2013PLoSO...867393Z . дои : 10.1371/journal.pone.0067393 . ПМЦ   3686734 . ПМИД   23840689 .
  60. ^ Нкья С., Мвита Л., Мгая Дж., Кумбуру Х., ван Цветселар М., Мензель С. и др. (июнь 2020 г.). «Идентификация генетических вариантов и путей, связанных с экстремальными уровнями фетального гемоглобина при серповидно-клеточной анемии в Танзании» . BMC Медицинская генетика . 21 (1): 125. дои : 10.1186/s12881-020-01059-1 . ПМЦ   7275552 . ПМИД   32503527 .
  61. ^ Рохатги А., Айерс Ч.Р., Кера А., Макгуайр Д.К., Дас С.Р., Матулявичус С. и др. (апрель 2009 г.). «Связь между белком-1, распознающим пептидогликан, и коронарным и периферическим атеросклерозом: наблюдения из исследования сердца в Далласе». Атеросклероз . 203 (2): 569–575. doi : 10.1016/j.atherosclerosis.2008.07.015 . ПМИД   18774573 .
  62. ^ Браунелл Н.К., Кера А., де Лемос Дж.А., Айерс Ч.Р., Рохатги А. (май 2016 г.). «Связь между белком-1, распознающим пептидогликан, и возникновением атеросклеротических сердечно-сосудистых заболеваний: исследование сердца в Далласе» . Журнал Американского колледжа кардиологов . 67 (19): 2310–2312. дои : 10.1016/j.jacc.2016.02.063 . ПМИД   27173041 .
  63. ^ Пак Х.Дж., Но Дж.Х., Ын Дж.В., Ко Ю.С., Со СМ, Пак В.С. и др. (май 2015 г.). «Оценка и диагностическая значимость новых сывороточных биомаркеров для раннего принятия решения об инфаркте миокарда с подъемом сегмента ST» . Онкотаргет . 6 (15): 12970–12983. дои : 10.18632/oncotarget.4001 . ПМЦ   4536992 . ПМИД   26025919 .
  64. ^ Ратнаяке Н., Густафссон А., Сорса Т., Норхаммар А., Бостанчи Н. (сентябрь 2022 г.). «Связь белка распознавания пептидогликана 1 с постинфарктным инфарктом миокарда и воспалением пародонта: отчет подгруппы исследования PAROKRANK (заболевания пародонта и связь с инфарктом миокарда)» . Журнал пародонтологии . 93 (9): 1325–1335. дои : 10.1002/JPER.21-0595 . ПМЦ   9796725 . ПМИД   35344208 .
  65. ^ Цзинь Ю, Хуан Х, Шу Х, Лю З, Лу Л, Дай Ю, У Цзы (октябрь 2021 г.). «Белок 1, распознающий пептидогликан, ослабляет атеросклероз путем подавления адгезии эндотелиальных клеток». Журнал сердечно-сосудистой фармакологии . 78 (4): 615–621. doi : 10.1097/FJC.0000000000001100 . ПМИД   34269701 . S2CID   235962339 .
  66. ^ Перейти обратно: а б Хан Ю, Хуа С, Чен Ю, Ян В, Чжао В, Хуан Ф и др. (май 2021 г.). «Циркулирующие уровни PGLYRP1 как потенциальный биомаркер ишемической болезни сердца и сердечной недостаточности». Журнал сердечно-сосудистой фармакологии . 77 (5): 578–585. doi : 10.1097/FJC.0000000000000996 . ПМИД   33760799 . S2CID   232356516 .
  67. ^ Чжан Дж, Ченг Ю, Дуань М, Ци Н, Лю Дж (май 2017 г.). «Выявление дифференциально экспрессируемых генов при регуляции факторов транскрипции при сепсисе» . 3 Биотехнологии . 7 (1): 46. дои : 10.1007/s13205-017-0713-x . ПМК   5428098 . ПМИД   28444588 .
  68. ^ Бриньольфссон С.Ф., Магнуссон М.К., Конг П.Л., Йенсен Т., Куйпер Дж.Л., Хоканссон К. и др. (август 2016 г.). «Антитело против триггерного рецептора, экспрессируемое на миелоидных клетках 1 (TREM-1), подавляет секрецию провоспалительных цитокинов клетками собственной пластинки у пациентов с ВЗК» . Воспалительные заболевания кишечника . 22 (8): 1803–1811. doi : 10.1097/MIB.0000000000000822 . ПМИД   27243593 . S2CID   3637291 .
  69. ^ Соомро С., Венкатешваран С., Ванарса К., Харбутли М., Нидхи М., Сусарла Р. и др. (июнь 2021 г.). «Прогнозирование течения заболевания при язвенном колите с использованием белков стула, выявленных с помощью скрининга на основе аптамеров» . Природные коммуникации . 12 (1): 3989. Бибкод : 2021NatCo..12.3989S . дои : 10.1038/s41467-021-24235-0 . ПМК   8239008 . ПМИД   34183667 .
  70. ^ Молино П.Л., Уиллис-Оуэн С.А., Кокс М.Дж., Джеймс П., Коуман С., Лебингер М. и др. (июнь 2017 г.). «Взаимодействие хозяина и микробов при идиопатическом легочном фиброзе» . Американский журнал респираторной медицины и интенсивной терапии . 195 (12): 1640–1650. дои : 10.1164/rccm.201607-1408OC . ПМЦ   5476909 . ПМИД   28085486 .
  71. ^ Касаян М.Т., Ли Дж., Бреннан А., Данто С.И., Блэк К.Е., Фитц Л., Диксон А.Е. (июль 2018 г.). «Протеомный анализ анализируемых веществ сыворотки и мокроты различает контролируемых и плохо контролируемых астматиков». Клиническая и экспериментальная аллергия . 48 (7): 814–824. дои : 10.1111/cea.13151 . ПМИД   29665127 . S2CID   4938216 .
  72. ^ Нюлунд К.М., Руоконен Х., Сорса Т., Хейккинен А.М., Меурман Дж.Х., Ортис Ф. и др. (январь 2018 г.). «Связь рецептора, запускающего слюну, экспрессируемого на миелоидных клетках / оси белка 1 узнавания лиганда пептидогликана, с воспалением полости рта при заболевании почек». Журнал пародонтологии . 89 (1): 117–129. дои : 10.1902/jop.2017.170218 . ПМИД   28846062 . S2CID   21830535 .
  73. ^ Луо Ц, Ли Х, Чжан Л, Яо Ф, Дэн З, Цин С и др. (январь 2019 г.). «Сывороточный PGLYRP‑1 является высокодискриминационным биомаркером для диагностики ревматоидного артрита» . Отчеты о молекулярной медицине . 19 (1): 589–594. дои : 10.3892/ммр.2018.9632 . ПМИД   30431075 .
  74. ^ Силберайсен А., Халлак А.К., Насименто Г.Г., Сорса Т., Белибасакис Г.Н., Лопес Р., Бостанчи Н. (октябрь 2019 г.). «Регуляция PGLYRP1 и TREM-1 во время прогрессирования и разрешения воспаления десен». JDR Клинические и трансляционные исследования . 4 (4): 352–359. дои : 10.1177/2380084419844937 . ПМИД   31013451 . S2CID   129941967 .
  75. ^ Райвисто Т., Хейккинен А.М., Силберайзен А., Кованен Л., Руоконен Х., Тервахартиала Т. и др. (октябрь 2020 г.). «Регуляция белка 1 распознавания пептидогликана слюны у подростков». JDR Клинические и трансляционные исследования . 5 (4): 332–341. дои : 10.1177/2380084419894287 . ПМИД   31860804 . S2CID   209434091 .
  76. ^ Юсель З.П., Силберайзен А., Эмингил Г., Токгоз Ю., Козе Т., Сорса Т. и др. (октябрь 2020 г.). «Биомаркеры слюны в контексте воспаления десен у детей с муковисцидозом». Журнал пародонтологии . 91 (10): 1339–1347. дои : 10.1002/JPER.19-0415 . hdl : 10138/327022 . ПМИД   32100289 . S2CID   211523360 .
  77. ^ Карсияка Хендек М., Киса У., Ольгун Э. (январь 2020 г.). «Влияние курения на уровень белка-1 распознавания пептидогликана десневой жидкости после начальной пародонтальной терапии при хроническом пародонтите». Заболевания полости рта . 26 (1): 166–172. дои : 10.1111/odi.13207 . ПМИД   31587460 . S2CID   203850763 .
  78. ^ Тейшейра М.К., Лира-Жуниор Р., Лоуренсу Э.Дж., Теллес Д.М., Бострём Э.А., Фигередо К.М., Бостанчи Н. (май 2020 г.). «Модуляция оси TREM-1/PGLYRP1/MMP-8 при периимплантатных заболеваниях» . Клинические оральные исследования . 24 (5): 1837–1844. дои : 10.1007/s00784-019-03047-z . ПМИД   31444693 . S2CID   201283050 .
  79. ^ Инанк Н., Мумку Г., Джан М., Яй М., Зильберайзен А., Манойл Д. и др. (февраль 2021 г.). «Повышение уровня TREM-1 в сыворотке связано с пародонтитом и активностью заболевания при ревматоидном артрите» . Научные отчеты . 11 (1): 2888. Бибкод : 2021NatSR..11.2888I . дои : 10.1038/s41598-021-82335-9 . ПМЦ   7859204 . ПМИД   33536478 .
  80. ^ Зильберайзен А., Лира-Джуниор Р., Окерман С., Клинге Б., Бострём Э.А., Бостанчи Н. (ноябрь 2023 г.). «Ассоциация воспалительных маркеров TREM-1 и PGLYRP1 слюны с неинфекционными заболеваниями» . Журнал клинической пародонтологии . 50 (11): 1467–1475. дои : 10.1111/jcpe.13858 . ПМИД   37524498 . S2CID   260349050 .
  81. ^ Ян З, Ни Дж, Куанг Л, Гао Й, Тао С (сентябрь 2020 г.). «Идентификация генов и путей, связанных с субхондральной костью при остеоартрите, посредством биоинформатического анализа» . Лекарство . 99 (37):e2 дои : 10.1097/MD.0000000000022142 . ПМЦ   7489699 . ПМИД   32925767 .
  82. ^ Ортис Ф., Нюлунд К.М., Руоконен Х., Меурман Дж. Х., Фурухольм Дж., Бостанчи Н., Сорса Т. (декабрь 2020 г.). «Слюнные биомаркеры воспаления полости рта связаны с сердечно-сосудистыми заболеваниями и смертью среди пациентов, перенесших трансплантацию почки». Процедура трансплантации . 52 (10): 3231–3235. doi : 10.1016/j.transproceed.2020.07.007 . ПМИД   32768288 . S2CID   225451024 .
  83. ^ Гликман Дж.В., Дубин С., Ренерт-Юваль Ю., Дахабре Д., Киммел Г.В., Ауеунг К. и др. (февраль 2021 г.). «Поперечное исследование биомаркеров крови пациентов с очаговой алопецией от умеренной до тяжелой степени выявляет системную дисрегуляцию иммунных и сердечно-сосудистых биомаркеров». Журнал Американской академии дерматологии . 84 (2): 370–380. дои : 10.1016/j.jaad.2020.04.138 . ПМИД   32376430 . S2CID   218532915 .
  84. ^ Климчак-Томаниак Д., Боувенс Э., Шуурман А.С., Аккерхейс К.М., Константинеску А., Бругтс Дж. и др. (июнь 2020 г.). «Временные закономерности маркеров, связанных с макрофагами и нейтрофилами, связаны с клиническим исходом у пациентов с сердечной недостаточностью» . ЭСК Сердечная недостаточность . 7 (3): 1190–1200. дои : 10.1002/ehf2.12678 . ПМК   7261550 . ПМИД   32196993 .
  85. ^ Ян С., Цао С., Се Z, Чжоу Z (март 2020 г.). «Анализ потенциальных хаб-генов, участвующих в патогенезе китайских пациентов с диабетом 1 типа» . Анналы трансляционной медицины . 8 (6): 295. дои : 10.21037/атм.2020.02.171 . ПМЦ   7186604 . ПМИД   32355739 .
  86. ^ Арениус И., Руоконен Х., Ортис Ф., Фурухольм Дж., Валимаа Х., Бостанчи Н. и др. (июль 2020 г.). «Взаимосвязь между заболеваниями полости рта и инфекционными осложнениями у пациентов, находящихся на диализе». Заболевания полости рта . 26 (5): 1045–1052. дои : 10.1111/odi.13296 . hdl : 10138/325947 . ПМИД   32026534 . S2CID   211045697 .
  87. ^ Го Ц, Ли З (декабрь 2019 г.). «Биоинформатический анализ ключевых генов и путей, связанных с тромбозом при эссенциальной тромбоцитемии» . Монитор медицинских наук . 25 : 9262–9271. дои : 10.12659/MSM.918719 . ПМК   6911306 . ПМИД   31801935 .
  88. ^ Гранде Дж., Винченцони Ф., Миларди Д., Помпа Дж., Риккарди Д., Фрушелла Е. и др. (2017). «Протеом цервикальной слизи при эндометриозе» . Клиническая протеомика . 14 :7 дои : 10.1186/s12014-017-9142-4 . ПМК   5290661 . ПМИД   28174513 .
  89. ^ Туртурис Б.А., Теорелл Дж., Кениг М.Д., Тассинг-Хамфрис Л., Голд Д.Р., Литоньюа А.А. и др. (февраль 2021 г.). «Перинатальный гранулопоэз и риск детской астмы» . электронная жизнь . 10 . doi : 10.7554/eLife.63745 . ПМЦ   7889076 . ПМИД   33565964 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 8c8f94b59c1bef2ed623298a61f457a2__1715993760
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/8c/a2/8c8f94b59c1bef2ed623298a61f457a2.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Peptidoglycan recognition protein 1 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)