ФАДС1

ФАДС1
Идентификаторы
Псевдонимы	FADS1 , D5D, FADS6, FADSD5, LLCDL1, TU12, десатураза жирных кислот 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 606148 ; МГИ : 1923517 ; Гомологен : 22753 ; Генные карты : FADS1 ; OMA : FADS1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	61,829,318 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 19 (mouse)
End	10,174,241 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	skin of thigh; ; ventral tegmental area; ; superior vestibular nucleus; ; ventricular zone; ; spinal ganglia; ; internal globus pallidus; ; ganglionic eminence; ; trigeminal ganglion; ; inferior ganglion of vagus nerve; ; subthalamic nucleus;
	Top expressed in
	adrenal gland; ; tail of embryo; ; genital tubercle; ; choroid plexus of fourth ventricle; ; Epithelium of choroid plexus; ; left lobe of liver; ; sciatic nerve; ; superior frontal gyrus; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; vestibular membrane of cochlear duct;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	C-5 sterol desaturase activity; oxidoreductase activity; omega-6 fatty acid desaturase activity; acyl-CoA delta5-desaturase activity;
Cellular component	integral component of membrane; endoplasmic reticulum membrane; membrane; intracellular membrane-bounded organelle; mitochondrion; endoplasmic reticulum;
Biological process	linoleic acid metabolic process; regulation of transcription, DNA-templated; lipid metabolism; cellular response to starvation; cell-cell signaling; alpha-linolenic acid metabolic process; fatty acid metabolic process; icosanoid biosynthetic process; fatty acid biosynthetic process; phospholipid biosynthetic process; unsaturated fatty acid biosynthetic process; regulation of cell differentiation; regulation of lipid metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3992
	76267
	ENSG00000149485
	ENSMUSG00000010663
	О60427
	Q920L1
	НМ_013402
	НМ_146094
	НП_037534
	НП_666206
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Десатураза жирных кислот 1 ( FADS1 ) представляет собой фермент , который у человека кодируется FADS1 геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Белок, кодируемый геном FADS1, является членом семейства генов десатуразы жирных кислот омега-3 и омега-6 (FADS) и десатурирует полиненасыщенные жирные кислоты в положении дельта-5, катализируя заключительный этап образования эйкозапентаеновой кислоты ( ЭПК) и арахидоновая кислота . ^{[ 6 ]} Ферменты десатуразы (например, кодируемые FADS1) регулируют ненасыщенность жирных кислот посредством введения двойных связей между определенными атомами углерода жирной ацильной цепи. Члены семейства FADS считаются продуктами слияния, состоящими из N-концевого цитохрома b5 -подобного домена и С-концевой множественной трансмембранной десатуразной части, оба из которых характеризуются консервативными гистидиновыми мотивами. Этот ген кластеризован с членами семейства FADS1 и FADS2 в положении 11q12-q13.1; Считается, что этот кластер возник эволюционно в результате дупликации генов, основанной на схожей организации экзонов и интронов. ^{[ 5 ]}

Клиническое значение

Однонуклеотидные полиморфизмы (SNP) FADS1 и FADS2 могут влиять на метаболизм длинноцепочечных полиненасыщенных жирных кислот (ДЦ-ПНЖК) и играть потенциальную роль в развитии атопических заболеваний. ^{[ 7 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000149485 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000010663 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: десатураза 1 жирных кислот FADS1» .
^ Бренна, Дж. Томас (июнь 2009 г.). «Альтернативный путь к длинноцепочечным полиненасыщенным соединениям: продукт гена FADS2 Δ8 десатурирует 20:2n-6 и 20:3n-3» . Журнал исследований липидов . 50 (6): 1195–202. doi : 10.1194/jlr.M800630-JLR200 . ПМК 2681401 . ПМИД 19202133 .
^ Латтка, Э.; Иллиг, Т.; Генрих Дж.; Колецко, Б. (2009). « Полиморфизмы кластера генов FADS : важные модуляторы уровня жирных кислот и их влияние на атопические заболевания» . Журнал нутригенетики и нутригеномики . 2 (3): 119–128. дои : 10.1159/000235559 . ПМИД 19776639 . S2CID 17077710 .

Дальнейшее чтение

Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Дж.Ю. и др. (1996). «Метод «двойного адаптера» для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Анальный. Биохим . 236 (1): 107–13. дои : 10.1006/abio.1996.0138 . ПМИД 8619474 .
Сузуки И., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Стёр Х., Марквардт А., Ривера А. и др. (1998). «Генная карта региона вителлиформной макулярной дистрофии Беста в хромосоме 11q12–q13.1» . Геном Рез . 8 (1): 48–56. дои : 10.1101/гр.8.1.48 . ПМК 310689 . ПМИД 9445487 .
Чо Х.П., Накамура М., Кларк С.Д. (2000). «Клонирование, экспрессия и регуляция жирных кислот человеческой дельта-5-десатуразы» . Ж. Биол. Хим . 274 (52): 37335–9. дои : 10.1074/jbc.274.52.37335 . ПМИД 10601301 .
Леонард А.Е., Келдер Б., Бобик Э.Г. и др. (2000). «Клонирование кДНК и характеристика дельта5-десатуразы человека, участвующей в биосинтезе арахидоновой кислоты» . Биохим. Дж . 347, часть 3 (3): 719–24. дои : 10.1042/0264-6021:3470719 . ПМК 1221008 . ПМИД 10769175 .
Марквардт А., Стёр Х., Уайт К., Вебер Б.Х. (2000). «Клонирование кДНК, геномная структура и хромосомная локализация трех членов семейства десатураз жирных кислот человека». Геномика . 66 (2): 175–83. дои : 10.1006/geno.2000.6196 . ПМИД 10860662 .
Бризио С., Галлуччио М., Уэйт Р. и др. (2006). «Сверхэкспрессия в Escherichia coli и характеристика двух рекомбинантных изоформ FAD-синтетазы человека». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 344 (3): 1008–16. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.04.003 . ПМИД 16643857 .
Шеффер Л., Гольке Х., Мюллер М. и др. (2006). «Общие генетические варианты кластера генов FADS1 FADS2 и их реконструированные гаплотипы связаны с составом жирных кислот в фосфолипидах» . Хм. Мол. Жене . 15 (11): 1745–56. дои : 10.1093/hmg/ddl117 . ПМИД 16670158 .
Ма Дж., Демпси А.А., Стаматиу Д. и др. (2007). «Идентификация закономерностей экспрессии генов лейкоцитов, связанных с уровнями липидов в плазме у людей». Атеросклероз . 191 (1): 63–72. doi : 10.1016/j.atherosclerosis.2006.05.032 . ПМИД 16806233 .
Дрисен Т.Д., Адамсон А.В., Текле М. и др. (2006). «Недавно обнаруженный член семейства генов десатуразы жирных кислот: некодирующий ген антисмысловой РНК для дельта5-десатуразы». Простагландины Лейкот. Сущность. Жирные кислоты . 75 (2): 97–106. дои : 10.1016/j.plefa.2006.05.001 . ПМИД 16846730 .
Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф. и др. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Мол. Сист. Биол . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ 1847948 . ПМИД 17353931 .
Рисе П., Гецци С., Кариссими Р. и др. (2007). «Уровни мРНК дельта5-десатуразы повышаются симвастатином через SREBP-1 на ранних стадиях, а не через PPAR-альфа, в клетках THP-1». Евро. Дж. Фармакол . 571 (2–3): 97–105. дои : 10.1016/j.ejphar.2007.06.021 . ПМИД 17655842 .

Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000149485 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000010663 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: десатураза 1 жирных кислот FADS1» .

[6] Бренна, Дж. Томас (июнь 2009 г.). «Альтернативный путь к длинноцепочечным полиненасыщенным соединениям: продукт гена FADS2 Δ8 десатурирует 20:2n-6 и 20:3n-3» . Журнал исследований липидов . 50 (6): 1195–202. doi : 10.1194/jlr.M800630-JLR200 . ПМК 2681401 . ПМИД 19202133 .

[Lattka2009-7] Латтка, Э.; Иллиг, Т.; Генрих Дж.; Колецко, Б. (2009). « Полиморфизмы кластера генов FADS : важные модуляторы уровня жирных кислот и их влияние на атопические заболевания» . Журнал нутригенетики и нутригеномики . 2 (3): 119–128. дои : 10.1159/000235559 . ПМИД 19776639 . S2CID 17077710 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

v т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11: 2-oxoglutarate	Prolyl hydroxylase HIF prolyl-hydroxylase EGLN1 EGLN2 EGLN3 P4HTM Lysyl hydroxylase AlkB ALKBH1 FTO
1.14.13: NADH or NADPH	Flavin-containing monooxygenase FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Nitric oxide synthase NOS1 NOS2 NOS3 Cholesterol 7 alpha-hydroxylase Methane monooxygenase 3A4 14α-demethylase 24-hydroxycholesterol 7α-hydroxylase
1.14.14: reduced flavin or flavoprotein	19A1 2D6 2E1
1.14.15: reduced iron–sulfur protein	11B1 11B2 11A1
1.14.16: reduced pteridine (BH4 dependent)	Phenylalanine hydroxylase Tyrosine hydroxylase Tryptophan hydroxylase
1.14.17: reduced ascorbate	Dopamine beta-hydroxylase
1.14.18-19: other	Tyrosinase Stearoyl-CoA desaturase-1
1.14.99 - miscellaneous	Cyclooxygenase Heme oxygenase (HMOX1) Squalene monooxygenase 17A1 21A2 Ecdysone 20-monooxygenase Deoxyhypusine monooxygenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)