Протеиногенная аминокислота

Протеиногенные аминокислоты представляют собой аминокислоты , которые включены биосинтетически в белки во время трансляции . Слово «протеиногенный» означает «создание белка». На протяжении всей известной жизни существует 22 генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислот, 20 в стандартном генетическом коде и дополнительные 2 ( селеноцистеин и пирролизин ), которые могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции. ^{[ 1 ]}

Напротив, небелтеногенные аминокислоты представляют собой аминокислоты, которые либо не включены в белки (такие как ГАМК , L -допа или триодотиронин ), неправильно инкорпорированные вместо генетически кодируемой аминокислоты или не продуцируемые непосредственно и в изоляции стандартными клетками. Машины (например, гидроксипролин ). Последний часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые небелкогенные аминокислоты включены в нерибосомные пептиды , которые синтезируются нерибосомными пептид-синтетазами.

Как эукариоты , так и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки через нуклеотидную последовательность, известную как элемент SECIS , которая направляет клетку для трансляции соседнего UGA Codon в качестве селеноцистеина (UGA, как правило, является стоп -кодоном ). В некоторых метаногенных прокариотах кодон UAG (обычно стоп -кодон) также может быть переведен в пирролизин . ^{[ 2 ]}

У эукариот есть только 21 протеиногенный аминокислот, 20 из стандартного генетического кода, а также селеноцистеин . Люди могут синтезировать 12 из них друг от друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять должны быть потреблены (обычно в качестве производных белка), и поэтому они называются незаменимыми аминокислотами . Основными аминокислотами являются гистидин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин (то есть H, I, L, K, M, F, T, W, V). ^{[ 3 ]}

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты связаны с набором аминокислот , которые могут быть распознаны системами аутоаминоациалирования рибозима . ^{[ 4 ]} Таким образом, небелкогенные аминокислоты были бы исключены из-за условного эволюционного успеха нуклеотидных форм жизни. Были предложены другие причины, чтобы объяснить, почему определенные специфические небелкогенные аминокислоты обычно не включены в белки; Например, орнитин и гомосерин циклируются против пептидной основной цепи и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие токсичны, потому что их можно ошибочно включить в белки, такие как аналог аналога аргинина .

отбор эволюционный некоторых протеиногенных аминокислот из первичного супа связан из-за их лучшего включения в полипептидную цепь, а не белокногенные аминокислоты. Предполагалось, что ^{[ 5 ]}

Структуры

Следующее иллюстрирует структуры и аббревиатуры 21 аминокислот, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Структуры, приведенные ниже, представляют собой стандартные химические структуры, а не типичные формы Zwitterion , которые существуют в водных растворах.

Структура 21 протеиногенных аминокислот с 3 и 1 буквами, сгруппированными по функциональности боковой цепи

L -аланин
(Путь / А)
L -Arginine
(Angry / r)
L -ASPARAGINE
(ASN / N)
L -Asparicic Acid
(ASP / D)
L -цистеин
(Cys / c)
L -глютамическая кислота
(Клей)
L -глютамин
(GLN / Q)
Глицин
(Gly / g)
L -Хистидин
(Его / ч)
L -изолецин
(Ile / i)
L -Leucine
(Leu / l)
L -lysine
(Свет / К)
L -метионин
(С / м)
L -фенилаланин
(Phe / f)
L -Proline
(Pro / p)
L -серин
(Be / s)
L -Threonine
(THR / T)
L -tryptophan
(Trp / w)
L -Тирозин
(Терроризировать)
L -валина
(Val / V)

IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

L -Selenocysteine
(Sec / u)
L -пирролизин
(Pyl / O)

Химические свойства

Ниже приведена таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трибуктные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Перечисленные массы основаны на взвешенных средних значениях элементарных изотопов в их естественной численности . Образование пептидной связи приводит к элиминации молекулы воды . Следовательно, масса белка равен массе аминокислот, белок состоит из минус 18,01524 да на пептидную связь.

Общие химические свойства

Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Ав. Масса ( да )	пик	PK ₁ (A-Coo ^-)	PK ₂ (A-NH ₃⁺)
Аланин	А	Земля	89.09404	6.01	2.35	9.87
Цистеин	В	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	133.10384	2.85	1.99	9.90
Глутаминовая кислота	И	Глю	147.13074	3.15	2.10	9.47
Фенилаланин	Фон	Пэ	165.19184	5.49	2.20	9.31
Глицин	Глин	Гли	75.06714	6.06	2.35	9.78
Гистидин	ЧАС	Его	155.15634	7.60	1.80	9.33
Изолецин	я	С	131.17464	6.05	2.32	9.76
Лизин	K	Свет	146.18934	9.60	2.16	9.06
Лейцин	Л	Лея	131.17464	6.01	2.33	9.74
Метионин	М	Из	149.20784	5.74	2.13	9.28
Аспарагин	Не	ASN	132.11904	5.41	2.14	8.72
Пирролизин	А	Pyl	255.31	?	?	?
Пролин	П	Профиль	115.13194	6.30	1.95	10.64
Глутамин	Q.	Глн	146.14594	5.65	2.17	9.13
Аргинин	Ведущий	Арг	174.20274	10.76	1.82	8.99
Серин	С	Быть	105.09344	5.68	2.19	9.21
Треонин	Т	Тр	119.12034	5.60	2.09	9.10
Селеноцистеин	В	Раздел	168.053	5.47	1.91	10
Валин	V	Дольдо	117.14784	6.00	2.39	9.74
Триптофан	В	TRP	204.22844	5.89	2.46	9.41
Тирозин	И	Тир	181.19124	5.64	2.20	9.21

Свойства боковой цепи

Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Боковая цепь	ПКА ^§	pH	Ароматический или алифатический	Ван Дер Ваальс том (до ³)
Аланин	А	Земля	-H ₃	-	-	Алифатический	67
Цистеин	В	Cys	-Ч ₂ Ш.	8.55	кислый	-	86
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	-Ch ₂ COOH	3.67	кислый	-	91
Глутаминовая кислота	И	Глю	-Ch ₂ ch ₂ cooh	4.25	кислый	-	109
Фенилаланин	Фон	Пэ	-Ch ₂ C ₆ H ₅	-	-	Ароматический	135
Глицин	Глин	Гли	-ЧАС	-	-	-	48
Гистидин	ЧАС	Его	-Ch ₂ - C ₃ H N₂	6.54	Слабая базовая	Ароматический	118
Изолецин	я	С	-C (Ch ₃ ) Ch ₂ CH ₃	-	-	Алифатический	124
Лизин	K	Свет	-(Ch ₂ ) ₄ NH ₂	10.40	базовый	-	135
Лейцин	Л	Лея	-Ch ₂ ch (ch ₃ ) ₂	-	-	Алифатический	124
Метионин	М	Из	-Ch ₂ CH ₂ S CH ₃	-	-	Алифатический	124
Аспарагин	Не	ASN	-Ч ₂ conh ₂	-	-	-	96
Пирролизин	А	Pyl	-(Ch ₂ ) ₄ NHCO C ₄ H ₅ N CH ₃	Н.д.	Слабая базовая	-	?
Пролин	П	Профиль	-Ch ₂ ch ₂ ch ₂ -	-	-	-	90
Глутамин	Q.	Глн	-Ch ₂ ch ₂ conh ₂	-	-	-	114
Аргинин	Ведущий	Арг	-(Ch ₂ ) ₃ NH-C (NH) NH ₂	12.3	сильно простой	-	148
Серин	С	Быть	-Ч ₂ О	-	-	-	73
Треонин	Т	Тр	-Ch (OH) Ch ₃	-	-	-	93
Селеноцистеин	В	Раздел	-Ч ₂ seh	5.43	кислый	-	?
Валин	V	Дольдо	-C (ch ₃ ) ₂	-	-	Алифатический	105
Триптофан	В	TRP	-Ch ₂ C ₈ H ₆ N	-	-	Ароматический	163
Тирозин	И	Тир	-Ch ₂ -c ₆ H ₄ OH	9.84	слабый кислый	Ароматический	141

§: Значения для ASP, Cys, Glu, His, Lys & Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, расположенного централизованно в аланиновом пентапептиде. ^{[ 6 ]} Значение для ARG от Pace et al. (2009). ^{[ 7 ]} Значение для SEC от Byun & Kang (2011). ^{[ 8 ]}

ND: Значение PKA пирролизина не сообщалось.

Примечание. Значение PKA аминокислотного остатка в маленьком пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчеты белка PKA иногда используются для расчета изменения значения PKA аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия гена и биохимия

Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Кодон (ы)	Возникновение				Основное ‡ у людей
Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Кодон (ы)	в архейских белках (%) И	У бактерий белки (%) И	В белках эукариот (%) И	в белках человека (%) И	Основное ‡ у людей
Аланин	А	Земля	Внешний вид, GCC, Cha, GCG	8.2	10.06	7.63	7.01	Нет
Цистеин	В	Cys	Большинство, UGC	0.98	0.94	1.76	2.3	Условно
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	Закрыт, Gac	6.21	5.59	5.4	4.73	Нет
Глутаминовая кислота	И	Глю	GAA, Gag	7.69	6.15	6.42	7.09	Условно
Фенилаланин	Фон	Пэ	Uuu, UUC	3.86	3.89	3.87	3.65	Да
Глицин	Глин	Гли	GGU, GGC, GGA, GGG	7.58	7.76	6.33	6.58	Условно
Гистидин	ЧАС	Его	Cau, cac	1.77	2.06	2.44	2.63	Да
Изолецин	я	С	OU, AAC, потому что	7.03	5.89	5.1	4.33	Да
Лизин	K	Свет	AAA, AAG	5.27	4.68	5.64	5.72	Да
Лейцин	Л	Лея	Uua, uug, cuu, cuc, cua, cug	9.31	10.09	9.29	9.97	Да
Метионин	М	Из	Август	2.35	2.38	2.25	2.13	Да
Аспарагин	Не	ASN	AAU, AAC	3.68	3.58	4.28	3.58	Нет
Пирролизин	А	Pyl	UAG *	0	0	0	0	Нет
Пролин	П	Профиль	CCU, CCC, CCA, CCG	4.26	4.61	5.41	6.31	Нет
Глутамин	Q.	Глн	CAA, CAG	2.38	3.58	4.21	4.77	Нет
Аргинин	Ведущий	Арг	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5.51	5.88	5.71	5.64	Условно
Серин	С	Быть	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6.17	5.85	8.34	8.33	Нет
Треонин	Т	Тр	ACU, ACC, ACA, ACG	5.44	5.52	5.56	5.36	Да
Селеноцистеин	В	Раздел	От **	0	0	0	> 0	Нет
Валин	V	Дольдо	Guu, Guc, Gua, Gug	7.8	7.27	6.2	5.96	Да
Триптофан	В	TRP	Угг	1.03	1.27	1.24	1.22	Да
Тирозин	И	Тир	Uau, uac	3.35	2.94	2.87	2.66	Условно
Стоп -кодон †	-	Срок	Uaa, собака, uga †	?	?	?	—	—

* UAG, как правило, является янтарным стоп -кодоном , но у организмов, содержащих биологический механизм, кодируемый кластером генов PyltsBCD, аминокислотный пирролизин будет включен. ^{[ 9 ]}
** UGA, как правило, является стоп -кодоном опала (или UMBER), но кодирует селеноцистеин, если элемент SECIS . присутствует
† Стоп -кодон не является аминокислотой, но включен для полноты.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп -кодоны (см. Выше).
‡ Основная аминокислота не может быть синтезирована у людей и, следовательно, должна быть поставлена в рационе. Условные незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поставляться экзогенно для конкретных популяций, которые не синтезируют их в достаточных количествах.
И появление аминокислот основано на 135 Archaea, 3775 бактериях, 614 протеомах эукариоты и протеоме человека (21 006 белка) соответственно. ^{[ 10 ]}

Масс -спектрометрия

В масс -спектрометрии пептидов и белков полезны знания о массах остатков. Масса пептида или белка представляет собой сумму остаточных масс плюс масса воды ( моноизотопная масса = 18,01056 да; средняя масса = 18,0153 Да). Массы остатков рассчитываются по табличным химическим формулам и атомным весам. ^{[ 11 ]} В масс -спектрометрии ионы могут также включать один или несколько протонов ( моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса* = 1,0074 Да). *Протоны не могут иметь среднюю массу, это смущающе не позволяет Второнам в качестве действительного изотопа, но они должны быть другим видом (см. Hydron (химия) )

Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Формула	Мой. Масса § ( da )	Ав. Масса ( да )
Аланин	А	Земля	100 ₃ ч ₅ нет	71.03711	71.0779
Цистеин	В	Cys	C ₃ H ₅ №	103.00919	103.1429
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	C ₄ H ₅ Нет ₃	115.02694	115.0874
Глутаминовая кислота	И	Глю	C ₅ H ₇ Нет ₃	129.04259	129.1140
Фенилаланин	Фон	Пэ	C ₉ H ₉ Нет	147.06841	147.1739
Глицин	Глин	Гли	C ₂ H ₃ нет	57.02146	57.0513
Гистидин	ЧАС	Его	C ₆ H ₇ N _O O	137.05891	137.1393
Изолецин	я	С	C ₆ H ₁₁ Нет	113.08406	113.1576
Лизин	K	Свет	C ₆ H ₁₂ N ₂ O	128.09496	128.1723
Лейцин	Л	Лея	C ₆ H ₁₁ Нет	113.08406	113.1576
Метионин	М	Из	C ₅ H ₉ №	131.04049	131.1961
Аспарагин	Не	ASN	C ₄ H ₆ N ₂ O ₂	114.04293	114.1026
Пирролизин	А	Pyl	C ₁₂ H ₁₉ N ₃ ₂	237.14773	237.2982
Пролин	П	Профиль	C ₅ H ₇ Нет	97.05276	97.1152
Глутамин	Q.	Глн	C ₅ H ₈ N ₂ O ₂	128.05858	128.1292
Аргинин	Ведущий	Арг	C ₆ H ₁₂ N ₄ O	156.10111	156.1857
Серин	С	Быть	C ₃ H ₅ № ₂	87.03203	87.0773
Треонин	Т	Тр	C ₄ H ₇ Нет ₂	101.04768	101.1039
Селеноцистеин	В	Раздел	C ₃ H ₅ нос	150.95364	150.0489
Валин	V	Дольдо	C ₅ H ₉ Нет	99.06841	99.1311
Триптофан	В	TRP	C ₁₁ H ₁₀ N ₂ O	186.07931	186.2099
Тирозин	И	Тир	C ₉ H ₉ № ₂	163.06333	163.1733

§ Моноизотопическая масса

Стехиометрия и метаболическая стоимость в клетке

В таблице ниже перечислены численность аминокислот в клетках E.Coli и метаболические затраты (АТФ) для синтеза аминокислот. Отрицательные числа показывают, что метаболические процессы являются энергией благоприятны и не стоят чистых АТФ клетки. ^{[ 12 ]} Обилие аминокислот включает аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).

Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Избыток (# молекул (× 10 ⁸) Для ячейки кишечной палочки )	Стоимость АТФ по синтезу
Аминокислота	Короткий	Сокращение.	Избыток (# молекул (× 10 ⁸) Для ячейки кишечной палочки )	Аэробный условия	Анаэробный условия
Аланин	А	Земля	2.9	-1	1
Цистеин	В	Cys	0.52	11	15
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	1.4	0	2
Глутаминовая кислота	И	Глю	1.5	-7	-1
Фенилаланин	Фон	Пэ	1.1	-6	2
Глицин	Глин	Гли	3.5	-2	2
Гистидин	ЧАС	Его	0.54	1	7
Изолецин	я	С	1.7	7	11
Лизин	K	Свет	2.0	5	9
Лейцин	Л	Лея	2.6	-9	1
Метионин	М	Из	0.88	21	23
Аспарагин	Не	ASN	1.4	3	5
Пирролизин	А	Pyl	-	-	-
Пролин	П	Профиль	1.3	-2	4
Глутамин	Q.	Глн	1.5	-6	0
Аргинин	Ведущий	Арг	1.7	5	13
Серин	С	Быть	1.2	-2	2
Треонин	Т	Тр	1.5	6	8
Селеноцистеин	В	Раздел	-	-	-
Валин	V	Дольдо	2.4	-2	2
Триптофан	В	TRP	0.33	-7	7
Тирозин	И	Тир	0.79	-8	2

Замечания

Аминокислота	Сокращение.		Замечания
Аланин	А	Земля	Очень обильный и очень универсальный, он более жесткий, чем глицин, но достаточно маленький, чтобы позировать только небольшие стерические ограничения для конформации белка. Он ведет себя довольно нейтрально и может быть расположен в обеих гидрофильных областях на белке снаружи, так и на гидрофобных областях внутри.
Аспарагин или аспарагиновая кислота	Беременный	Ас	Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Цистеин	В	Cys	Атом серы легко связывается с ионами тяжелых металлов . В условиях окисления два цистеина могут присоединиться к дисульфидной связи с образованием аминокислотной цистины . Когда кисти являются частью белка, , инсулин например , третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурации ; Следовательно, дисульфидные связи распространены в белках, которые должны функционировать в суровых средах, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин ) и структурные белки (например, кератин ). Дисульфиды также обнаруживаются в пептидах, слишком маленьких, чтобы самостоятельно удерживать стабильную форму (например, инсулин ).
Аспартациновая кислота	Дюймовый	Аспирант	ASP ведет себя аналогично глутаминовой кислоте и несет гидрофильную кислотую группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно он расположен на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Он связывается с положительно заряженными молекулами и ионами, и часто используется в ферментах для исправления иона металла. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно в паре с аргинином и лизином.
Глутаминовая кислота	И	Глю	GLU ведет себя так же, как аспартациновая кислота и имеет более длинную, немного более гибкую боковую цепь.
Фенилаланин	Фон	Пэ	Необходимый для людей, фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Как и изолейцин, лейцин и валин, они гидрофобные и имеют тенденцию ориентироваться на внутреннюю часть молекулы сложенного белка. Фенилаланин может быть превращен в тирозин.
Глицин	Глин	Гли	Из -за двух атомов водорода при α углерод глицин не является оптически активным . Это наименьшая аминокислота, легко вращается и добавляет гибкость к белковой цепи. Он способен вписаться в самые жесткие пространства, например, тройную спираль коллагена . Поскольку слишком большая гибкость обычно не желательна, как структурный компонент, он встречается реже, чем аланин.
Гистидин	ЧАС	Его	Это необходимо для людей. Даже в слегка кислотных условиях происходит протонирование азота, изменяя свойства гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками в качестве регуляторного механизма, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздняя эндосома или лизосома , обеспечивая соблюдение изменений конформации в ферментах. Тем не менее, для этого необходимо лишь несколько гистидинов, так что это сравнительно скудно.
Изолецин	я	С	Иль необходим для людей. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, и их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильного складывания белков, так как эти цепи, как правило, расположены внутри молекулы белка.
Лейцин или изолейцин	Дж	Xle	Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Лизин	K	Свет	Лис необходим для людей и ведет себя аналогично аргинину. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин подходящим для связывания с молекулами со многими отрицательными зарядами на их поверхностях. Например, ДНК -связывающие белки имеют свои активные области, богатые аргинином и лизином. Сильный заряд делает эти две аминокислоты, подверженные расположенным на внешних гидрофильных поверхностях белков; Когда они находятся внутри, они обычно сочетаются с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом.
Лейцин	Л	Лея	Леу необходим для людей и ведет себя аналогично изолецину и валину.
Метионин	М	Из	МЕТ ТЕРИЧЕСКИЕ для людей. Всегда первая аминокислота, которая была включена в белок, иногда она удаляется после трансляции. Как цистеин, он содержит серу, но с метильной группой вместо водорода. Эта метильная группа может быть активирована и используется во многих реакциях, где к другой молекуле добавляется новый атом углерода.
Аспарагин	Не	ASN	Подобно аспарагиновой кислоте, ASN содержит амидную группу, где ASP имеет карбоксил .
Пирролизин	А	Pyl	Подобно лизину , но у него прикреплено пирролиновое кольцо.
Пролин	П	Профиль	Pro содержит необычное кольцо для группы амин N-концов, которая заставляет амидную последовательность ко-NH в фиксированную конформацию. Он может нарушать структуры складывания белка, такие как α -спираль или β -лист , заставляя желаемый перевод в белковой цепи. Распространенный в коллагене он часто подвергается посттрансляционной модификации гидроксипролина , .
Глутамин	Q.	Глн	Подобно глутаминовой кислоте, GLN содержит амидную группу, где Glu имеет карбоксил . Используемый в белках и в качестве хранения аммиака , это самая распространенная аминокислота в организме.
Аргинин	Ведущий	Арг	Функционально похож на лизин.
Серин	С	Быть	Серин и треонин имеют короткую группу, закончившуюся гидроксильной группой. Его водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто действуют как доноры водорода в ферментах. Оба очень гидрофильные, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты с ними.
Треонин	Т	Тр	Необходимый для людей, TH ведет себя аналогично серину.
Селеноцистеин	В	Раздел	Аналог селена цистеина, в котором селен заменяет атом серы .
Валин	V	Дольдо	Важ, необходимый для людей, ведет себя аналогично изолецину и лейцине.
Триптофан	В	TRP	Необходимый для людей, TRP ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Это предшественник серотонина и естественно флуоресцентен .
Неизвестный	Х	Газету	Заполнитель, когда аминокислота неизвестна или не важна.
Тирозин	И	Тир	Тир ведет себя аналогично фенилаланину (предшественник тирозина) и триптофан и является предшественником меланина , адреналина и гормонов щитовидной железы . Естественно флуоресцентный , его флуоресценция обычно гасит переносом энергии в триптофаны.
Глутаминовая кислота или глутамин	С	Glx	Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию

Катаболизм

Аминокислоты могут быть классифицированы в соответствии с свойствами их основных продуктов: ^{[ 13 ]}

Глюкогенный, с продуктами, способными образовывать глюкозу путем глюконеогенеза
Кетогенный, с продуктами, не имеющими способности образовывать глюкозу: эти продукты все еще могут использоваться для кетогенеза или синтеза липидов .
Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и кетогенные продукты

Смотрите также

Ссылки

^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Природная химическая биология . 3 (1): 29–35. doi : 10.1038/nchembio847 . PMID 17173027 .
^ Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладишев Вн (август 2010 г.). «Двойные функции кодонов в генетическом коде» . Критические обзоры биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. doi : 10.3109/10409231003786094 . PMC 3311535 . PMID 20446809 .
^ Young VR (август 1994 г.). «Требования к аминокислотам для взрослых: случай серьезного пересмотра в текущих рекомендациях» (PDF) . Журнал питания . 124 (8 Suppl): 1517S - 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517s . PMID 8064412 .
^ Эйвс А (август 2011 г.). «Модель протоанти-кодонских РНК-ферментов, требующих гомохиральности L-аминокислот» . Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Bibcode : 2011jmole..73 ... 10e . doi : 10.1007/s00239-011-9453-4 . PMC 3223571 . PMID 21779963 .
^ Френкель-Пинтер, Моран; Хейнс, Джей У.; С, Мартин; Петров, Антон с.; Burcar, Bradley T.; Кришнамурти, Раманараянан; HUD, Nicholas v.; Леман, Люк Дж.; Уильямс, Лорен Дин (2019-08-13). «Селективное включение белков по сравнению с непротеинационными катионными аминокислотами в модельные пребиотические реакции олигомеризации» . Труды Национальной академии наук . 116 (33): 16338–16346. BIBCODE : 2019PNAS..11616338F . doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN 0027-8424 . PMC 6697887 . PMID 31358633 .
^ Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (май 2006 г.). «Значения PK ионизируемых групп белков» . Белковая наука . 15 (5): 1214–8. doi : 10.1110/ps.051840806 . PMC 2242523 . PMID 16597822 .
^ Пейс CN, Grimsley GR, Scholtz JM (май 2009 г.). «Белковые ионизируемые группы: значения PK и их вклад в стабильность и растворимость белка» . Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. doi : 10.1074/jbc.r800080200 . PMC 2679426 . PMID 19164280 .
^ Byun BJ, Kang YK (май 2011 г.). «Конформационные предпочтения и значение PK (A) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. doi : 10.1002/bip.21581 . PMID 21213257 . S2CID 11002236 .
^ Rother M, Krzycki JA (август 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенной археи» . Археи . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860 . PMID 20847933 .
^ Kozlowski LP (январь 2017 г.). «Протеом-PI: Протеоемная изоэлектрическая база данных точек» . Исследование нуклеиновых кислот . 45 (D1): D1112 - D1116. doi : 10.1093/nar/gkw978 . PMC 5210655 . PMID 27789699 .
^ «Атомные веса и изотопные композиции для всех элементов» . Нист . Получено 2016-12-12 .
^ Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N (2013). Физическая биология клетки (второе изд.). Гарлендская наука. п. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6 .
^ Ferier DR (2005). «Глава 20: деградация и синтез аминокислот». В ПК Champe, Harvey RA, Ferrier Dr (Eds.). Иллюстрированные отзывы Липпинкотта: Биохимия (иллюстрированные обзоры Липпинкотта) . Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2265-0 .

Общие ссылки

Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Лехнингер Принципы биохимии (3 -е изд.). Стоит издатели. ISBN 978-1-57259-153-0 .
Kyte J, Doolittle RF (май 1982). «Простой метод отображения гидропатического характера белка». Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–32. Citeseerx 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016/0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .
Meierhenrich, Uwe J. (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (1 -е изд.). Спрингер. ISBN 978-3-540-76885-2 .
Биохимия, Harpers (2015). Арперс иллюстрировал биохимию (30 -е изд.). Ланге ISBN 978-0-07-182534-4 .

Внешние ссылки

Происхождение однобуквенного кода для аминокислот

[1] Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Природная химическая биология . 3 (1): 29–35. doi : 10.1038/nchembio847 . PMID 17173027 .

[LobanovTuranov2010-2] Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладишев Вн (август 2010 г.). «Двойные функции кодонов в генетическом коде» . Критические обзоры биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. doi : 10.3109/10409231003786094 . PMC 3311535 . PMID 20446809 .

[3] Young VR (август 1994 г.). «Требования к аминокислотам для взрослых: случай серьезного пересмотра в текущих рекомендациях» (PDF) . Журнал питания . 124 (8 Suppl): 1517S - 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517s . PMID 8064412 .

[4] Эйвс А (август 2011 г.). «Модель протоанти-кодонских РНК-ферментов, требующих гомохиральности L-аминокислот» . Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Bibcode : 2011jmole..73 ... 10e . doi : 10.1007/s00239-011-9453-4 . PMC 3223571 . PMID 21779963 .

[5] Френкель-Пинтер, Моран; Хейнс, Джей У.; С, Мартин; Петров, Антон с.; Burcar, Bradley T.; Кришнамурти, Раманараянан; HUD, Nicholas v.; Леман, Люк Дж.; Уильямс, Лорен Дин (2019-08-13). «Селективное включение белков по сравнению с непротеинационными катионными аминокислотами в модельные пребиотические реакции олигомеризации» . Труды Национальной академии наук . 116 (33): 16338–16346. BIBCODE : 2019PNAS..11616338F . doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN 0027-8424 . PMC 6697887 . PMID 31358633 .

[6] Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (май 2006 г.). «Значения PK ионизируемых групп белков» . Белковая наука . 15 (5): 1214–8. doi : 10.1110/ps.051840806 . PMC 2242523 . PMID 16597822 .

[7] Пейс CN, Grimsley GR, Scholtz JM (май 2009 г.). «Белковые ионизируемые группы: значения PK и их вклад в стабильность и растворимость белка» . Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. doi : 10.1074/jbc.r800080200 . PMC 2679426 . PMID 19164280 .

[8] Byun BJ, Kang YK (май 2011 г.). «Конформационные предпочтения и значение PK (A) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. doi : 10.1002/bip.21581 . PMID 21213257 . S2CID 11002236 .

[9] Rother M, Krzycki JA (август 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенной археи» . Археи . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860 . PMID 20847933 .

[10] Kozlowski LP (январь 2017 г.). «Протеом-PI: Протеоемная изоэлектрическая база данных точек» . Исследование нуклеиновых кислот . 45 (D1): D1112 - D1116. doi : 10.1093/nar/gkw978 . PMC 5210655 . PMID 27789699 .

[11] «Атомные веса и изотопные композиции для всех элементов» . Нист . Получено 2016-12-12 .

[12] Phillips R, Kondev J, Theriot J, Garcia HG, Orme N (2013). Физическая биология клетки (второе изд.). Гарлендская наука. п. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6 .

[13] Ferier DR (2005). «Глава 20: деградация и синтез аминокислот». В ПК Champe, Harvey RA, Ferrier Dr (Eds.). Иллюстрированные отзывы Липпинкотта: Биохимия (иллюстрированные обзоры Липпинкотта) . Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2265-0 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]