Дегидратаза дельта-аминолевулиновой кислоты

ОБЛАСТИ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1E51, 1PV8, 5HNR, 5HMS
Идентификаторы
Псевдонимы	ALAD , ALADH, PBGS, аминолевулинатдегидратаза, ALA-дегидратаза
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 125270 ; МГИ : 96853 ; Гомологен : 16 ; GeneCards : ОБЛАСТИ ; ОМА : ОБЛАСТИ – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	113,401,290 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	62,438,155 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; C1 segment; ; inferior olivary nucleus; ; dorsal motor nucleus of vagus nerve; ; parotid gland; ; trabecular bone; ; right lobe of liver;
	Top expressed in
	fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; epithelium of lens; ; left lobe of liver; ; vestibular sensory epithelium; ; human fetus; ; corneal stroma; ; right kidney; ; yolk sac; ; efferent ductule;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	porphobilinogen synthase activity; zinc ion binding; metal ion binding; catalytic activity; lyase activity; identical protein binding; proteasome core complex binding;
Cellular component	cytosol; extracellular exosome; nucleus; extracellular region; extracellular space; secretory granule lumen; ficolin-1-rich granule lumen; proteasome core complex;
Biological process	cellular response to interleukin-4; response to ionizing radiation; response to platinum ion; response to selenium ion; response to amino acid; cellular response to lead ion; response to hypoxia; response to cadmium ion; response to fatty acid; response to vitamin B1; response to organic cyclic compound; response to vitamin; response to nutrient; response to metal ion; response to zinc ion; response to glucocorticoid; response to arsenic-containing substance; protoporphyrinogen IX biosynthetic process; response to oxidative stress; response to organic substance; response to activity; tetrapyrrole biosynthetic process; porphyrin-containing compound biosynthetic process; response to vitamin E; response to iron ion; heme biosynthetic process; response to lipopolysaccharide; response to nutrient levels; response to lead ion; response to inorganic substance; response to aluminum ion; response to hormone; response to mercury ion; metabolism; response to methylmercury; response to ethanol; response to cobalt ion; protein homooligomerization; response to toxic substance; response to herbicide; neutrophil degranulation; negative regulation of proteasomal protein catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	210
	17025
	ENSG00000148218
	ENSMUSG00000028393
	P13716
	P10518
	НМ_000031 ; НМ_001003945 ; НМ_001317745
	НМ_001276446 ; НМ_008525
	НП_000022 ; НП_001003945 ; НП_001304674
	НП_001263375 ; НП_032551
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Дегидратаза аминолевулиновой кислоты ( порфобилиногенсинтаза , или ALA-дегидратаза , или аминолевулинатдегидратаза ) — фермент ( EC 4.2.1.24 ), который у человека кодируется ALAD геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Порфобилиногенсинтаза (или АЛК-дегидратаза , или аминолевулинатдегидратаза ) синтезирует порфобилиноген путем асимметричной конденсации двух молекул кислоты аминолевулиновой . Все природные тетрапирролы , включая гемы , хлорофиллы и витамин B12 _, имеют в качестве общего предшественника порфобилиноген. Порфобилиногенсинтаза является прототипом морфеина . ^{[ 7 ]}

Функция

Он катализирует следующую реакцию, вторую стадию биосинтеза порфирина :

2 5- Аминолевулиновая кислота

\rightleftharpoons

порфобилиноген + 2 H ₂ O

Поэтому он катализирует конденсацию 2 молекул 5-аминолевулината с образованием порфобилиногена (предшественника гема , цитохромов и других гемопротеинов). Эта реакция является первым общим шагом в биосинтезе всех биологических тетрапирролов. Цинк необходим для ферментативной активности.

Структура

Структурной основой аллостерической регуляции порфобилиногенсинтазы (PBGS) является модуляция равновесия четвертичной структуры между октамером и гексамером (через димеры), которая схематически представлена как 6мер* ↔ 2мер* ↔ 2мер ↔ 8мер. Символ * представляет собой переориентацию между двумя доменами каждой субъединицы, которая происходит в диссоциированном состоянии, поскольку она стерически запрещена в более крупных мультимерах. ^{[ 7 ]}

Равновесие четвертичной структуры PBGS. — The PBGS quaternary structure equilibrium includes an inactive hexamer (PDB id 1PV8) that does not have subunit interactions necessary for an ordered active site lid. Dissociation to the pro-hexamer dimer can be followed by a conformational change that reorients the two αβ-barrel domains to form the pro-octamer dimer. Association of pro-octamer dimer to octamer (PDB id 1E51) includes formation of subunit interfaces that support order in the active site lid.

PBGS кодируется одним геном , и каждый мультимер PBGS состоит из нескольких копий одного и того же белка. Каждая субъединица PBGS состоит из ~300 остатков αβ-бочкового домена, в центре которого находится активный сайт фермента, и >25 остатков N-концевого плечевого домена. Аллостерическую регуляцию PBGS можно описать с точки зрения ориентации домена αβ-бочонка относительно домена N-концевого плеча.

Каждое N -концевое плечо имеет до двух взаимодействий с другими субъединицами мультимера PBGS. Одно из этих взаимодействий помогает стабилизировать «закрытую» конформацию крышки активного центра. Другое взаимодействие ограничивает доступ растворителя с другого конца αβ-цилиндра.

В неактивном мультимерном состоянии домен N-концевого плеча не участвует в стабилизирующем крышку взаимодействии, а в кристаллической структуре неактивного узла крышка активного центра разупорядочена.

Аллостерические регуляторы

Будучи почти универсальным ферментом с высококонсервативным активным центром, PBGS не будет основной мишенью для разработки противомикробных препаратов и/или гербицидов . Напротив, аллостерические сайты могут быть гораздо более филогенетически изменчивыми, чем активные сайты, что открывает больше возможностей для разработки лекарств. ^{[ 7 ]}

Филогенетические вариации аллостерии PBGS приводят к обсуждению аллостерической регуляции PBGS с точки зрения внутренних и внешних факторов.

Внутренние аллостерические регуляторы

Магний

Аллостерический ион магния находится на высокогидратированной границе раздела двух димеров прооктамера. Он кажется легко диссоциируемым, и было показано, что гексамеры накапливаются при удалении магния in vitro . ^{[ 8 ]}

рН

не принято рассматривать Хотя ионы гидроксония в качестве аллостерических регуляторов, в случае PBGS было показано, что протонирование боковой цепи в местах, отличных от активного центра, влияет на равновесие четвертичной структуры и, таким образом, влияет на скорость катализируемой им реакции, как хорошо.

Внешние аллостерические регуляторы

Стабилизация низкомолекулярных гексамеров

Осмотр 6-мера* PBGS обнаруживает поверхностную полость, которой нет в 8-мере. Было высказано предположение, что связывание небольших молекул с этой филогенетически изменчивой полостью стабилизирует 6-мер* целевого PBGS и, следовательно, ингибирует активность.

Такие аллостерические регуляторы известны как морфлоки , поскольку они блокируют PBGS в специфической форме морфеина (6mer*). ^{[ 9 ]}

Отравление свинцом

Ферментативная активность ALAD ингибируется свинцом , начиная с уровней свинца в крови, которые когда-то считались безопасными (<10 мкг/дл), и продолжает отрицательно коррелировать в диапазоне от 5 до 95 мкг/дл. ^{[ 10 ]} Ингибирование ALAD свинцом приводит к анемии , прежде всего, потому, что он не только ингибирует синтез гема и сокращает продолжительность жизни циркулирующих эритроцитов , но и стимулирует избыточную выработку гормона эритропоэтина , что приводит к неадекватному созреванию эритроцитов из их предшественников. Дефект структурного гена ALAD может вызвать повышенную чувствительность к отравлению свинцом и острую печеночную порфирию . Альтернативно были идентифицированы варианты сплайсированных транскриптов, кодирующие разные изоформы. ^{[ 11 ]}

Дефицит

Дефицит порфобилиногенсинтазы обычно является приобретенным (а не наследственным) и может быть вызван отравлением тяжелыми металлами , особенно отравлением свинцом , поскольку фермент очень чувствителен к ингибированию тяжелыми металлами. ^{[ 12 ]}

Наследственная недостаточность порфобилиногенсинтазы называется порфирией дефицита порфобилиногенсинтазы (или АЛК-дегидратазы) . Это чрезвычайно редкая причина порфирии . ^{[ 13 ]} когда-либо было зарегистрировано менее 10 случаев. ^{[ 14 ]} Все варианты белков, связанных с заболеванием, способствуют образованию гексамеров по сравнению с человеческим ферментом дикого типа. ^{[ 13 ]}

Синтез гема - обратите внимание, что некоторые реакции происходят в цитоплазме , а некоторые - в митохондриях (желтый).

PBGS как прототип морфеина

Морфеиновая модель аллостерии, представленная PBGS, добавляет дополнительный уровень понимания потенциальных механизмов регуляции функции белка и дополняет повышенное внимание, которое сообщество ученых-белковиков уделяет динамике структуры белка. ^{[ 7 ]}

Эта модель иллюстрирует, как динамика таких явлений, как альтернативные конформации белков, альтернативные олигомерные состояния и временные белок-белковые взаимодействия, может быть использована для аллостерической регуляции каталитической активности.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148218 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028393 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Эйберг Х., Мор Дж., Нильсен Л.С. (февраль 1983 г.). «Дельта-аминолевулинизированная дегидраза: синтения с ABO-AK1-ORM (и отнесение к хромосоме 9)». Клиническая генетика . 23 (2): 150–4. дои : 10.1111/j.1399-0004.1983.tb01864.x . ПМИД 6839527 . S2CID 27267679 .
^ Бомонт С., Фубер С., Граншан Б., Вейль Д., Гросс М.С., Нордманн Ю. (май 1984 г.). «Присвоение человеческого гена дельта-аминолевулинатдегидразы хромосоме 9 путем гибридизации соматических клеток и специфического иммуноферментного анализа». Анналы генетики человека . 48 (2): 153–9. дои : 10.1111/j.1469-1809.1984.tb01010.x . ПМИД 6378062 . S2CID 24098976 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Яффе Э.К., Лоуренс С.Х. (март 2012 г.). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . ПМК 3291741 . ПМИД 22037356 .
^ Брейниг С., Кервинен Дж., Стит Л., Уоссон А.С., Фэйрман Р., Влодавер А. и др. (сентябрь 2003 г.). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Структурная биология природы . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963 . ПМИД 12897770 . S2CID 24188785 .
^ Лоуренс С.Х., Яффе ЭК (2008). «Расширение представлений о структурно-функциональных отношениях белка и кинетике ферментов: обучение с использованием морфеинов» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 36 (4): 274–283. дои : 10.1002/bmb.20211 . ПМЦ 2575429 . ПМИД 19578473 .
^ Абадин Х., Ашизава А., Стивенс Ю.В., Лладос Ф., Даймонд Г., Сейдж Г., Цитра М., Хиноны А., Бош С.Дж., Свартс С.Г. (август 2007 г.). Токсикологический профиль свинца (PDF) . Атланта, Джорджия: Агентство по регистрации токсичных веществ и заболеваний (США). стр. 22, 30. PMID 24049859 . Проверено 22 ноября 2015 г.
^ «Ген Энтрез: ALAD-аминолевулинат, дельта-, дегидратаза» .
^ Реакция дегидратазы ALA , от NetBiochem в Университете Юты. Последнее изменение: 05.01.95.
^ Jump up to: ^а ^б Яффе Э.К., Стит Л. (февраль 2007 г.). «ALAD-порфирия — конформационное заболевание» . Американский журнал генетики человека . 80 (2): 329–37. дои : 10.1086/511444 . ПМЦ 1785348 . ПМИД 17236137 .
^ Обзор порфирий. Архивировано 22 июля 2011 г. в Wayback Machine в Консорциуме порфирий (часть Сети клинических исследований редких заболеваний NIH (RDCRN)) Получено в июне 2011 г.

Внешние ссылки

человека ALAD Расположение генома и страница сведений о гене ALAD в браузере генома UCSC .
дельта-аминолевулиновая кислота+кислота+дегидратаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
http://www.omim.org/entry/125270?search=pbgs&highlight=pbgs

Дальнейшее чтение

Бернард А., Лауверис Р. (1988). «Вызванные металлами изменения дегидратазы дельта-аминолевулиновой кислоты». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 514 : 41–7. дои : 10.1111/j.1749-6632.1987.tb48759.x . ПМИД 3327436 . S2CID 41966070 .
Яффе ЭК (октябрь 2004 г.). «Механизм реакции, катализируемый порфобилиногенсинтазой». Биоорганическая химия . 32 (5): 316–25. дои : 10.1016/j.bioorg.2004.05.010 . ПМИД 15381398 .
Ролс Х.А., Буше Дж.П., Лауверис Р.Р., Сонет Дж. (август 1975 г.). «Сравнение in vivo влияния неорганического свинца и кадмия на систему глутатионредуктазы и дельта-аминолевулинатдегидратазу в эритроцитах человека» . Британский журнал промышленной медицины . 32 (3): 181–92. дои : 10.1136/oem.32.3.181 . ПМЦ 1008057 . ПМИД 1156566 .
Исида Н., Фудзита Х., Фукуда Ю., Ногучи Т., Досс М., Каппас А., Сасса С. (май 1992 г.). «Клонирование и экспрессия дефектных генов пациента с дельта-аминолевулинатдегидратазной порфирией» . Журнал клинических исследований . 89 (5): 1431–7. дои : 10.1172/JCI115732 . ПМК 443012 . ПМИД 1569184 .
Доусон С.Дж., Уайт, Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита, вызванного Haemophilus aphrophilus, ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–20. дои : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . ПМИД 1602151 .
Астрин К.Х., Кая А.Х., Ветмур Дж.Г., Десник Р.Дж. (август 1991 г.). «Полиморфизм RsaI в гене дельта-аминолевулинатдегидратазы человека на участке 9q34» . Исследования нуклеиновых кислот . 19 (15): 4307. doi : 10.1093/nar/19.15.4307-a . ПМЦ 328595 . ПМИД 1678509 .
Ветмур Дж.Г., Кая А.Х., Плевинска М., Десник Р.Дж. (октябрь 1991 г.). «Молекулярная характеристика аллеля дельта-аминолевулинатдегидратазы 2 человека (ALAD2): значение для молекулярного скрининга людей на генетическую предрасположенность к отравлению свинцом» . Американский журнал генетики человека . 49 (4): 757–63. ПМЦ 1683158 . ПМИД 1716854 .
Плевинска М., Танелл С., Холмберг Л., Ветмур Дж.Г., Десник Р.Дж. (июль 1991 г.). «Порфирия с дефицитом дельта-аминолевулинатдегидратазы: идентификация молекулярных поражений у гомозигот с тяжелым поражением» . Американский журнал генетики человека . 49 (1): 167–74. ПМЦ 1683193 . ПМИД 2063868 .
Потлури В.Р., Астрин К.Х., Ветмур Дж.Г., Бишоп Д.Ф., Десник Р.Дж. (июль 1987 г.). «Человеческая дельта-аминолевулинатдегидратаза: хромосомная локализация на 9q34 путем гибридизации in situ». Генетика человека . 76 (3): 236–9. дои : 10.1007/BF00283614 . ПМИД 3036687 . S2CID 32211471 .
Гиббс ПН, премьер-министр Иордании (июнь 1986 г.). «Идентификация лизина в активном центре 5-аминолаевулинатдегидратазы человека» . Биохимический журнал . 236 (2): 447–51. дои : 10.1042/bj2360447 . ПМК 1146860 . ПМИД 3092810 .
Ветмур Дж.Г., Бишоп Д.Ф., Кантельмо К., Десник Р.Дж. (октябрь 1986 г.). «Человеческая дельта-аминолевулинатдегидратаза: нуклеотидная последовательность полноразмерного клона кДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (20): 7703–7. Бибкод : 1986PNAS...83.7703W . дои : 10.1073/pnas.83.20.7703 . ПМЦ 386789 . ПМИД 3463993 .
Ветмур Дж.Г., Бишоп Д.Ф., Остасевич Л., Десник Р.Дж. (1986). «Молекулярное клонирование кДНК дельта-аминолевулинатдегидратазы человека». Джин . 43 (1–2): 123–30. дои : 10.1016/0378-1119(86)90015-6 . ПМИД 3758678 .
Досс М., фон Типерманн Р., Шнайдер Дж. (1981). «Синдром острой печеночной порфирии с дефектом порфобилиногенсинтазы». Международный журнал биохимии . 12 (5–6): 823–6. дои : 10.1016/0020-711X(80)90170-6 . ПМИД 7450139 .
Кая А.Х., Плевинска М., Вонг Д.М., Десник Р.Дж., Ветмур Дж.Г. (январь 1994 г.). «Ген дельта-аминолевулинатдегидратазы человека (ALAD): структура и альтернативный сплайсинг эритроидных и мРНК домашнего хозяйства». Геномика . 19 (2): 242–8. дои : 10.1006/geno.1994.1054 . ПМИД 8188255 .
Акаги Р., Ясуи Ю., Харпер П., Сасса С. (сентябрь 1999 г.). «Новая мутация дельта-аминолаевулинатдегидратазы у здорового ребенка с 12% активностью фермента эритроцитов» . Британский журнал гематологии . 106 (4): 931–7. дои : 10.1046/j.1365-2141.1999.01647.x . ПМИД 10519994 . S2CID 24044521 .
Акаги Р., Симидзу Р., Фуруяма К., Досс М.О., Сасса С. (март 2000 г.). «Новые молекулярные дефекты гена дельта-аминолевулинатдегидратазы у пациента с наследственной острой печеночной порфирией» . Гепатология . 31 (3): 704–8. дои : 10.1002/hep.510310321 . ПМИД 10706561 . S2CID 8998084 .
Кервинен Дж., Яффе Е.К., Стауффер Ф., Найер Р., Влодавер А., Зданов А. (июль 2001 г.). «Механистическая основа самоубийственной инактивации порфобилиногенсинтазы 4,7-диоксобациновой кислотой, ингибитором, демонстрирующим значительную видовую селективность». Биохимия . 40 (28): 8227–36. CiteSeerX 10.1.1.374.9639 . дои : 10.1021/bi010656k . ПМИД 11444968 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000148218 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028393 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid6839527-5] Эйберг Х., Мор Дж., Нильсен Л.С. (февраль 1983 г.). «Дельта-аминолевулинизированная дегидраза: синтения с ABO-AK1-ORM (и отнесение к хромосоме 9)». Клиническая генетика . 23 (2): 150–4. дои : 10.1111/j.1399-0004.1983.tb01864.x . ПМИД 6839527 . S2CID 27267679 .

[pmid6378062-6] Бомонт С., Фубер С., Граншан Б., Вейль Д., Гросс М.С., Нордманн Ю. (май 1984 г.). «Присвоение человеческого гена дельта-аминолевулинатдегидразы хромосоме 9 путем гибридизации соматических клеток и специфического иммуноферментного анализа». Анналы генетики человека . 48 (2): 153–9. дои : 10.1111/j.1469-1809.1984.tb01010.x . ПМИД 6378062 . S2CID 24098976 .

[Jaffe_Lawrence_2012-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Яффе Э.К., Лоуренс С.Х. (март 2012 г.). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . ПМК 3291741 . ПМИД 22037356 .

[Breinig_2003-8] Брейниг С., Кервинен Дж., Стит Л., Уоссон А.С., Фэйрман Р., Влодавер А. и др. (сентябрь 2003 г.). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Структурная биология природы . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963 . ПМИД 12897770 . S2CID 24188785 .

[pmid19578473-9] Лоуренс С.Х., Яффе ЭК (2008). «Расширение представлений о структурно-функциональных отношениях белка и кинетике ферментов: обучение с использованием морфеинов» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 36 (4): 274–283. дои : 10.1002/bmb.20211 . ПМЦ 2575429 . ПМИД 19578473 .

[ATSDR2007-10] Абадин Х., Ашизава А., Стивенс Ю.В., Лладос Ф., Даймонд Г., Сейдж Г., Цитра М., Хиноны А., Бош С.Дж., Свартс С.Г. (август 2007 г.). Токсикологический профиль свинца (PDF) . Атланта, Джорджия: Агентство по регистрации токсичных веществ и заболеваний (США). стр. 22, 30. PMID 24049859 . Проверено 22 ноября 2015 г.

[entrez-11] «Ген Энтрез: ALAD-аминолевулинат, дельта-, дегидратаза» .

[12] Реакция дегидратазы ALA , от NetBiochem в Университете Юты. Последнее изменение: 05.01.95.

[Jaffe_Stith_2007-13] Jump up to: ^а ^б Яффе Э.К., Стит Л. (февраль 2007 г.). «ALAD-порфирия — конформационное заболевание» . Американский журнал генетики человека . 80 (2): 329–37. дои : 10.1086/511444 . ПМЦ 1785348 . ПМИД 17236137 .

[14] Обзор порфирий. Архивировано 22 июля 2011 г. в Wayback Machine в Консорциуме порфирий (часть Сети клинических исследований редких заболеваний NIH (RDCRN)) Получено в июне 2011 г.

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

v т и Углекислородные лиазы ( КФ 4.2) (прежде всего дегидратазы )
4.2.1: Hydro-Lyases	Carbonic anhydrase Fumarase Aconitase Enolase Alpha Enolase 2 Enoyl-CoA hydratase/3-Hydroxyacyl ACP dehydrase Methylglutaconyl-CoA hydratase Tryptophan synthase Cystathionine beta synthase Porphobilinogen synthase 3-Isopropylmalate dehydratase Urocanase Uroporphyrinogen III synthase Nitrile hydratase
4.2.2: Acting on polysaccharides	Hyaluronate lyase Pectin lyase
4.2.3: Acting on phosphates	Threonine synthase
4.2.99: Other	Carboxymethyloxysuccinate lyase Hydroperoxide lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)