HDAC7

HDAC7
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	3C0Y, 3C0Z, 3C10, 3ZNR, 3ZNS
Идентификаторы
Псевдонимы	HDAC7 , HD7A, HDAC7A, HD7, деацетилаза гистонов 7
Внешние идентификаторы	Опустить : 606542 ; МГИ : 1891835 ; Гомологен : 9124 ; Генные карты : HDAC7 ; OMA : HDAC7 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	47,833,132 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 15 (mouse)
End	97,742,383 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	sural nerve; ; gastric mucosa; ; left uterine tube; ; body of uterus; ; apex of heart; ; upper lobe of left lung; ; left adrenal cortex; ; canal of the cervix; ; right ovary; ; right uterine tube;
	Top expressed in
	thymus; ; genital tubercle; ; corneal stroma; ; otic vesicle; ; entorhinal cortex; ; perirhinal cortex; ; lactiferous gland; ; ascending aorta; ; aortic valve; ; tail of embryo;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	metal ion binding; transcription corepressor activity; protein kinase binding; 14-3-3 protein binding; hydrolase activity; protein kinase C binding; chromatin binding; histone deacetylase activity; NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); protein binding; SUMO transferase activity;
Cellular component	nucleoplasm; cytoplasm; nucleus; histone deacetylase complex; cytosol;
Biological process	transcription, DNA-templated; negative regulation of NIK/NF-kappaB signaling; positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; cell-cell junction assembly; vasculogenesis; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; histone H3 deacetylation; negative regulation of osteoblast differentiation; negative regulation of interleukin-2 production; regulation of transcription, DNA-templated; histone deacetylation; negative regulation of transcription, DNA-templated; chromatin organization; protein sumoylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	51564
	56233
	ENSG00000061273
	ENSMUSG00000022475
	Q8WUI4
	Q8C2B3
	НМ_001098416 ; НМ_001308090 ; НМ_015401 ; НМ_016596 ; НМ_001368046
показывать НМ_001204275 ; НМ_001204276 ; НМ_001204277 ; НМ_001204278 ; НМ_001204279 ;
	NM_001204280; NM_001204281; NM_019572; NM_001378971
	НП_001091886 ; НП_001295019 ; НП_056216 ; НП_001354975
показывать НП_001191204 ; НП_001191205 ; НП_001191206 ; НП_001191207 ; НП_001191208 ;
	NP_001191209; NP_001191210; NP_062518; NP_001365900
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Гистондеацетилаза 7 — это фермент , который у человека кодируется HDAC7 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Функция

Гистоны играют решающую роль в регуляции транскрипции, развитии клеточного цикла и событиях развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном, имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондеацетилаз. Этот ген ортологичен мышиному гену HDAC7, белок которого способствует репрессии, опосредованной транскрипционным корепрессором SMRT. Для этого гена обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих несколько изоформ. ^{[ 7 ]} HDAC7 имеет как структурное, так и функциональное сходство с HDAC 4, 5 и 9, поскольку эти четыре HDAC составляют класс IIa HDAC у высших эукариот. HDAC класса IIa фосфорилируются кальций/кальмодулинзависимой киндазой ( CaMK ) и протеинкиназой D (PKD) в ответ на киназозависимую передачу сигналов. HDAC7 обладает небольшой собственной деацетилазной активностью и поэтому требует ассоциации с HDAC класса I, HDAC3, для подавления экспрессии генов. С помощью кристаллических структур человеческого HDAC7 было продемонстрировано, что каталитический домен HDAC7 имеет дополнительный цинк-связывающий мотив, специфичный для HDAC класса IIa, расположенный рядом с активным центром. ^{[ 8 ]} Это, скорее всего, позволит распознавать субстраты и белок-белковые взаимодействия, которые необходимы для ферментов HDAC класса IIa.

Альтернативные функции

Хотя было показано, что HDAC7 обладает небольшой внутренней деацетилазной активностью, исследования показали, что HDAC7 может выполнять различные альтернативные функции, связанные с развитием, пролиферацией и воспалением.

Одно исследование показало, что HDAC7 подавляет пролиферацию и активность β-катенина в хондроцитах. Это было показано путем нокаута HDAC7 у мышей, что затем приводило к повышению уровня регулятора клеточного цикла циклина D3 ; снижение уровня супрессора опухоли p21 ; и повышенный уровень активного бета-катенина. Поскольку каждый из них способствует регуляции пролиферации клеток, удаление HDAC7 увеличивает пролиферацию хондроцитов . Это исследование также показало, что передача сигналов через рецептор инсулина / инсулиноподобного фактора роста 1 приводила к увеличению уровней HDAC7 в цитозоле, чем в ядре, и повышению уровней активного β-катенина, что указывает на то, что HDAC7 связывается с β-катенином. Во время хондрогенеза HDAC7 перемещается в цитозоль для разрушения, что указывает на то, что обычно HDAC7 подавляет активность β-катенина в хондроцитах. ^{[ 9 ]}

Другое исследование подтвердило вывод о том, что HDAC7 и β-катенин связаны друг с другом, продемонстрировав, что HDAC7 контролирует рост эндотелиальных клеток посредством модуляции β-катенина. Это было показано противоположным образом, чем в предыдущем исследовании: HDAC7 скорее сверхэкспрессировался, чем удалялся. Они обнаружили, что сверхэкспрессия HDAC7 предотвращает ядерную транслокацию β-катенина, что затем совпало с подавлением регулятора клеточного цикла циклина D1 . В целом, это исследование продемонстрировало, что HDAC7 снова взаимодействует с β-катенином, поддерживая эндотелиальные клетки на стадии низкой пролиферации. ^{[ 10 ]}

HDAC7 не только играет роль в пролиферации роста клеток в хондроцитах и эндотелиальных клетках, но также было продемонстрировано, что HDAC7 играет решающую роль в пролиферации раковых клеток, благодаря исследованию, которое показало механистическое понимание вклада HDAC7 в прогрессирование опухоли. . Это исследование показало, что нокдаун HDAC7 приводит к значительной остановке клеток между фазами G(1) и S клеточного цикла. Впоследствии нокдаун HDAC7 подавлял экспрессию c- Myc , что, в свою очередь, блокировало прогрессирование клеточного цикла. С помощью анализов иммунопреципитации хроматина было показано, что HDAC7 напрямую связывается с геном c-Myc, и, следовательно, подавление HDAC7 снижает уровни мРНК c-Myc. ^{[ 11 ]}

Помимо пролиферации, дополнительное исследование показало, что HDAC7 способствует воспалительным реакциям в макрофагах . Это было показано на примере сверхэкспрессии HDAC7 в воспалительных макрофагах мышей. Эта сверхэкспрессия способствовала индуцируемой липополисахаридом (ЛПС) экспрессии HDAC-зависимых генов посредством HIF-1альфа -зависимого механизма. Это продемонстрировало, что HDAC7 может быть жизнеспособной мишенью для разработки новых противовоспалительных препаратов. ^{[ 12 ]}

В этом духе TMP195 ^{[ 13 ]} и JM63 ^{[ 14 ]} являются наиболее мощными ингибиторами HDAC7. Однако оба соединения не являются селективными среди HDAC класса IIa, что указывает на необходимость разработки селективных ингибиторов HDAC7 для дальнейшего подтверждения HDAC7 в качестве противовоспалительной мишени.

Взаимодействия

Было показано, что HDAC7A взаимодействует с:

БКЛ6 , ^{[ 15 ]}
Рецептор эндотелина типа А , ^{[ 16 ]}
HDAC3 , ^{[ 17 ]}
ХТАТИП , ^{[ 18 ]}
ИКЗФ1 , ^{[ 19 ]} и
Ко-репрессор ядерных рецепторов 1 . ^{[ 17 ]}

См. также

Гистоновая деацетилаза

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000061273 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022475 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Маркс П.А., Ришон В.М., Рифкинд Р.А. (август 2000 г.). «Ингибиторы гистондеацетилазы: индукторы дифференцировки или апоптоза трансформированных клеток». Журнал Национального института рака . 92 (15): 1210–6. дои : 10.1093/jnci/92.15.1210 . ПМИД 10922406 .
^ Као Х.И., Даунс М., Ордентлих П., Эванс Р.М. (январь 2000 г.). «Выделение новой деацетилазы гистонов показывает, что деацетилазы класса I и класса II способствуют репрессии, опосредованной SMRT» . Гены и развитие . 14 (1): 55–66. дои : 10.1101/gad.14.1.55 . ПМК 316336 . ПМИД 10640276 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: деацетилаза гистонов HDAC7A 7A» .
^ Шютц А., Мин Дж., Аллали-Хассани А., Шапира М., Шуен М., Лоппнау П., Мазичек Р., Квятковски Н.П., Льюис Т.А., Маглатин Р.Л., Маклин Т.Х., Бочкарев А., Плотников А.Н., Ведади М., Эрроусмит CH (апрель 2008 г.) . «Человеческий HDAC7 несет в себе цинксвязывающий мотив, специфичный для деацетилазы гистонов класса IIa, и криптическую деацетилазную активность» . Журнал биологической химии . 283 (17): 11355–63. дои : 10.1074/jbc.M707362200 . ПМК 2431080 . ПМИД 18285338 .
^ Брэдли Э.В., Карпио Л.Р., Олсон Э.Н., Вестендорф Дж.Дж. (январь 2015 г.). «Гистондеацетилаза 7 (Hdac7) подавляет пролиферацию хондроцитов и активность β-катенина во время эндохондрального окостенения» . Журнал биологической химии . 290 (1): 118–26. дои : 10.1074/jbc.M114.596247 . ПМЦ 4281714 . ПМИД 25389289 .
^ Маргарити А, Зампетаки А, Сяо Q, Чжоу Б, Карамарити Е, Мартин Д, Инь Х, Майр М, Ли Х, Чжан З, Де Фалько Е, Ху Ю, Кокерилл Г, Сюй Ц, Цзэн Л (апрель 2010 г.). «Гистондеацетилаза 7 контролирует рост эндотелиальных клеток посредством модуляции бета-катенина» . Исследование кровообращения . 106 (7): 1202–11. дои : 10.1161/CIRCUS.109.213165 . ПМИД 20224040 .
^ Чжу С, Чен Q, Се Z, Ай Дж, Тонг Л, Дин Дж, Гэн М (март 2011 г.). «Роль гистондеацетилазы 7 (HDAC7) в пролиферации раковых клеток: регуляция c-Myc». Журнал молекулярной медицины . 89 (3): 279–89. дои : 10.1007/s00109-010-0701-7 . ПМИД 21120446 . S2CID 13099326 .
^ Шекспир М.Р., Хоэнхаус Д.М., Келли Г.М., Камаль Н.А., Гупта П., Лабзин Л.И., Шредер К., Гарсо В., Барберо С., Айер А., Хьюм Д.А., Рид Р.К., Ирвин К.М., Фэрли Д.П., Sweet MJ (2013). «Гистондеацетилаза 7 способствует экспрессии провоспалительных генов, зависимой от Toll-подобного рецептора 4, в макрофагах» . Журнал биологической химии . 288 (35): 25362–74. дои : 10.1074/jbc.M113.496281 . ПМК 3757200 . ПМИД 23853092 .
^ Лобера М., Мадаусс К.П., Польхаус Д.Т., Райт К.Г., Троча М., Шмидт Д.Р., Балоглу Э., Трамп Р.П., Руководитель М.С., Хофманн Г.А., Мюррей-Томпсон М. (май 2013 г.). «Селективное ингибирование деацетилазы гистонов класса IIa посредством нехелатирующей цинксвязывающей группы» . Химическая биология природы . 9 (5): 319–325. дои : 10.1038/nchembio.1223 . ISSN 1552-4450 . ПМИД 23524983 .
^ Мак Дж.И., Ву К.С., Гупта ПК., Барберо С., Маклафлин М.Г., Лаке Эй.Дж., Тнг Дж., Лим Дж., Ло З., Sweet MJ, Рид RC (11 февраля 2021 г.). «Ингибирование HDAC7 фенацетил- и фенилбензоилгидроксаматами» . Журнал медицинской химии . 64 (4): 2186–2204. doi : 10.1021/acs.jmedchem.0c01967 . ISSN 0022-2623 . ПМИД 33570940 . S2CID 231900937 .
^ Лемерсье С., Брокар М.П., Пувион-Дютиль Ф., Као Х.И., Альбагли О., Хохбин С. (июнь 2002 г.). «Деацетилазы гистонов класса II напрямую рекрутируются репрессором транскрипции BCL6» (PDF) . Журнал биологической химии . 277 (24): 22045–52. дои : 10.1074/jbc.M201736200 . ПМИД 11929873 . S2CID 19024903 .
^ Ли Х.Дж., Чун М., Кандрор К.В. (май 2001 г.). «Tip60 и HDAC7 взаимодействуют с рецептором эндотелина а и могут участвовать в последующей передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 276 (20): 16597–600. дои : 10.1074/jbc.C000909200 . ПМИД 11262386 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Фишле В., Декиедт Ф., Филлион М., Хендзель М.Дж., Фельтер В., Вердин Э. (сентябрь 2001 г.). «Активность деацетилазы гистонов HDAC7 человека связана с HDAC3 in vivo» . Журнал биологической химии . 276 (38): 35826–35. дои : 10.1074/jbc.M104935200 . ПМИД 11466315 .
^ Сяо Х., Чунг Дж., Као Х.И., Ян Ю.К. (март 2003 г.). «Tip60 является ко-репрессором STAT3» . Журнал биологической химии . 278 (13): 11197–204. дои : 10.1074/jbc.M210816200 . ПМИД 12551922 .
^ Койпалли Дж., Георгопулос К. (август 2002 г.). «Молекулярное вскрытие схемы подавления Икароса» . Журнал биологической химии . 277 (31): 27697–705. дои : 10.1074/jbc.M201694200 . ПМИД 12015313 .

Дальнейшее чтение

Вердин Э., Декьедт Ф., Каслер Х.Г. (май 2003 г.). «Гистондеацетилазы класса II: универсальные регуляторы». Тенденции в генетике . 19 (5): 286–93. дои : 10.1016/S0168-9525(03)00073-8 . hdl : 2268/80861 . ПМИД 12711221 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Ли Х.Дж., Чун М., Кандрор К.В. (май 2001 г.). «Tip60 и HDAC7 взаимодействуют с рецептором эндотелина а и могут участвовать в последующей передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 276 (20): 16597–600. дои : 10.1074/jbc.C000909200 . ПМИД 11262386 .
Фишле В., Декиедт Ф., Филлион М., Хендзель М.Дж., Фельтер В., Вердин Э. (сентябрь 2001 г.). «Активность деацетилазы гистонов HDAC7 человека связана с HDAC3 in vivo» . Журнал биологической химии . 276 (38): 35826–35. дои : 10.1074/jbc.M104935200 . ПМИД 11466315 .
Лемерсье С., Брокар М.П., Пувион-Дютиль Ф., Као Х.И., Альбагли О., Хохбин С. (июнь 2002 г.). «Деацетилазы гистонов класса II напрямую рекрутируются репрессором транскрипции BCL6» (PDF) . Журнал биологической химии . 277 (24): 22045–52. дои : 10.1074/jbc.M201736200 . ПМИД 11929873 . S2CID 19024903 .
Брайант Х., Фаррелл П.Дж. (октябрь 2002 г.). «Передача сигнала и модификация факторов транскрипции во время реактивации вируса Эпштейна-Барр из латентного периода» . Журнал вирусологии . 76 (20): 10290–8. doi : 10.1128/JVI.76.20.10290-10298.2002 . ПМК 136559 . ПМИД 12239305 .
Сяо Х., Чунг Дж., Као Х.И., Ян Ю.К. (март 2003 г.). «Tip60 является ко-репрессором STAT3» . Журнал биологической химии . 278 (13): 11197–204. дои : 10.1074/jbc.M210816200 . ПМИД 12551922 .
Декиедт Ф., Каслер Х., Фишле В., Кирмер В., Вайнштейн М., Херндье Б.Г., Вердин Э. (май 2003 г.). «HDAC7, специфичная для тимуса деацетилаза гистонов класса II, регулирует транскрипцию Nur77 и TCR-опосредованный апоптоз». Иммунитет . 18 (5): 687–98. дои : 10.1016/S1074-7613(03)00109-2 . hdl : 11858/00-001M-0000-002C-9FC8-8 . ПМИД 12753745 .
Ли Ч., Чавла А., Урбистондо Н., Ляо Д., Бойсверт В.А., Эванс Р.М., Кертисс Л.К. (октябрь 2003 г.). «Транкрипционная репрессия атерогенного воспаления: модуляция PPARdelta» . Наука . 302 (5644): 453–7. Бибкод : 2003Sci...302..453L . дои : 10.1126/science.1087344 . ПМИД 12970571 . S2CID 25748599 .
Ли Икс, Сонг С, Лю Ю, Ко Ш, Као ХИ (август 2004 г.). «Фосфорилирование деацетилазы гистонов 7 модулирует ее стабильность и связь с белками 14-3-3» . Журнал биологической химии . 279 (33): 34201–8. дои : 10.1074/jbc.M405179200 . ПМИД 15166223 .
Като Х, Тамамидзу-Като С, Сибасаки Ф (октябрь 2004 г.). «Гистондеацетилаза 7 связывается с индуцируемым гипоксией фактором 1альфа и увеличивает транскрипционную активность» . Журнал биологической химии . 279 (40): 41966–74. дои : 10.1074/jbc.M406320200 . ПМИД 15280364 .
Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж.Э., Виллен Дж., Ли Дж., Кон М.А., Кэнтли Л.К., Гиги С.П. (август 2004 г.). «Крупномасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (33): 12130–5. Бибкод : 2004PNAS..10112130B . дои : 10.1073/pnas.0404720101 . ПМК 514446 . ПМИД 15302935 .
Джин Дж., Смит Ф.Д., Старк С., Уэллс К.Д., Фосетт Дж.П., Кулкарни С., Металников П., О'Доннелл П., Тейлор П., Тейлор Л., Зугман А., Вуджетт Дж.Р., Лангеберг Л.К., Скотт Дж.Д., Поусон Т. (август 2004 г.) . «Протеомный, функциональный и доменный анализ in vivo 14-3-3-связывающих белков, участвующих в регуляции цитоскелета и клеточной организации» . Современная биология . 14 (16): 1436–50. Бибкод : 2004CBio...14.1436J . дои : 10.1016/j.cub.2004.07.051 . ПМИД 15324660 . S2CID 2371325 .

Внешние ссылки

HDAC7A+белок,+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000061273 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022475 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid10922406-5] Маркс П.А., Ришон В.М., Рифкинд Р.А. (август 2000 г.). «Ингибиторы гистондеацетилазы: индукторы дифференцировки или апоптоза трансформированных клеток». Журнал Национального института рака . 92 (15): 1210–6. дои : 10.1093/jnci/92.15.1210 . ПМИД 10922406 .

[pmid10640276-6] Као Х.И., Даунс М., Ордентлих П., Эванс Р.М. (январь 2000 г.). «Выделение новой деацетилазы гистонов показывает, что деацетилазы класса I и класса II способствуют репрессии, опосредованной SMRT» . Гены и развитие . 14 (1): 55–66. дои : 10.1101/gad.14.1.55 . ПМК 316336 . ПМИД 10640276 .

[entrez-7] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтрез: деацетилаза гистонов HDAC7A 7A» .

[8] Шютц А., Мин Дж., Аллали-Хассани А., Шапира М., Шуен М., Лоппнау П., Мазичек Р., Квятковски Н.П., Льюис Т.А., Маглатин Р.Л., Маклин Т.Х., Бочкарев А., Плотников А.Н., Ведади М., Эрроусмит CH (апрель 2008 г.) . «Человеческий HDAC7 несет в себе цинксвязывающий мотив, специфичный для деацетилазы гистонов класса IIa, и криптическую деацетилазную активность» . Журнал биологической химии . 283 (17): 11355–63. дои : 10.1074/jbc.M707362200 . ПМК 2431080 . ПМИД 18285338 .

[9] Брэдли Э.В., Карпио Л.Р., Олсон Э.Н., Вестендорф Дж.Дж. (январь 2015 г.). «Гистондеацетилаза 7 (Hdac7) подавляет пролиферацию хондроцитов и активность β-катенина во время эндохондрального окостенения» . Журнал биологической химии . 290 (1): 118–26. дои : 10.1074/jbc.M114.596247 . ПМЦ 4281714 . ПМИД 25389289 .

[10] Маргарити А, Зампетаки А, Сяо Q, Чжоу Б, Карамарити Е, Мартин Д, Инь Х, Майр М, Ли Х, Чжан З, Де Фалько Е, Ху Ю, Кокерилл Г, Сюй Ц, Цзэн Л (апрель 2010 г.). «Гистондеацетилаза 7 контролирует рост эндотелиальных клеток посредством модуляции бета-катенина» . Исследование кровообращения . 106 (7): 1202–11. дои : 10.1161/CIRCUS.109.213165 . ПМИД 20224040 .

[11] Чжу С, Чен Q, Се Z, Ай Дж, Тонг Л, Дин Дж, Гэн М (март 2011 г.). «Роль гистондеацетилазы 7 (HDAC7) в пролиферации раковых клеток: регуляция c-Myc». Журнал молекулярной медицины . 89 (3): 279–89. дои : 10.1007/s00109-010-0701-7 . ПМИД 21120446 . S2CID 13099326 .

[pmid23853092-12] Шекспир М.Р., Хоэнхаус Д.М., Келли Г.М., Камаль Н.А., Гупта П., Лабзин Л.И., Шредер К., Гарсо В., Барберо С., Айер А., Хьюм Д.А., Рид Р.К., Ирвин К.М., Фэрли Д.П., Sweet MJ (2013). «Гистондеацетилаза 7 способствует экспрессии провоспалительных генов, зависимой от Toll-подобного рецептора 4, в макрофагах» . Журнал биологической химии . 288 (35): 25362–74. дои : 10.1074/jbc.M113.496281 . ПМК 3757200 . ПМИД 23853092 .

[13] Лобера М., Мадаусс К.П., Польхаус Д.Т., Райт К.Г., Троча М., Шмидт Д.Р., Балоглу Э., Трамп Р.П., Руководитель М.С., Хофманн Г.А., Мюррей-Томпсон М. (май 2013 г.). «Селективное ингибирование деацетилазы гистонов класса IIa посредством нехелатирующей цинксвязывающей группы» . Химическая биология природы . 9 (5): 319–325. дои : 10.1038/nchembio.1223 . ISSN 1552-4450 . ПМИД 23524983 .

[14] Мак Дж.И., Ву К.С., Гупта ПК., Барберо С., Маклафлин М.Г., Лаке Эй.Дж., Тнг Дж., Лим Дж., Ло З., Sweet MJ, Рид RC (11 февраля 2021 г.). «Ингибирование HDAC7 фенацетил- и фенилбензоилгидроксаматами» . Журнал медицинской химии . 64 (4): 2186–2204. doi : 10.1021/acs.jmedchem.0c01967 . ISSN 0022-2623 . ПМИД 33570940 . S2CID 231900937 .

[pmid11929873-15] Лемерсье С., Брокар М.П., Пувион-Дютиль Ф., Као Х.И., Альбагли О., Хохбин С. (июнь 2002 г.). «Деацетилазы гистонов класса II напрямую рекрутируются репрессором транскрипции BCL6» (PDF) . Журнал биологической химии . 277 (24): 22045–52. дои : 10.1074/jbc.M201736200 . ПМИД 11929873 . S2CID 19024903 .

[pmid11262386-16] Ли Х.Дж., Чун М., Кандрор К.В. (май 2001 г.). «Tip60 и HDAC7 взаимодействуют с рецептором эндотелина а и могут участвовать в последующей передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 276 (20): 16597–600. дои : 10.1074/jbc.C000909200 . ПМИД 11262386 .

[pmid11466315-17] Перейти обратно: ^а ^б Фишле В., Декиедт Ф., Филлион М., Хендзель М.Дж., Фельтер В., Вердин Э. (сентябрь 2001 г.). «Активность деацетилазы гистонов HDAC7 человека связана с HDAC3 in vivo» . Журнал биологической химии . 276 (38): 35826–35. дои : 10.1074/jbc.M104935200 . ПМИД 11466315 .

[pmid12551922-18] Сяо Х., Чунг Дж., Као Х.И., Ян Ю.К. (март 2003 г.). «Tip60 является ко-репрессором STAT3» . Журнал биологической химии . 278 (13): 11197–204. дои : 10.1074/jbc.M210816200 . ПМИД 12551922 .

[pmid12015313-19] Койпалли Дж., Георгопулос К. (август 2002 г.). «Молекулярное вскрытие схемы подавления Икароса» . Журнал биологической химии . 277 (31): 27697–705. дои : 10.1074/jbc.M201694200 . ПМИД 12015313 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

v т и Гидролазы : углеродно-азотные непептидные ( EC 3,5)
3.5.1: Linear amides / Amidohydrolases	Asparaginase Glutaminase Urease Biotinidase Aminoacylase ACY1 Aspartoacylase(ACY2) ACY3 Ceramidase Aspartylglucosaminidase Fatty acid amide hydrolase Histone deacetylase Sirtuin
3.5.2: Cyclic amides/ Amidohydrolases	Barbiturase Beta-lactamase Dihydroorotase
3.5.3: Linear amidines/ Ureohydrolases	Arginase Agmatinase Protein-arginine deiminase
3.5.4: Cyclic amidines/ Aminohydrolases	Guanine deaminase Adenosine deaminase AMP deaminase Inosine monophosphate synthase DCMP deaminase GTP cyclohydrolase I Cytidine deaminase AICDA Activation-induced cytidine deaminase
3.5.5: Nitriles/ Aminohydrolases	Nitrilase
3.5.99: Other	Riboflavinase Thiaminase II

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)