ДНК-3-метиладенингликозилаза

Мип
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	1BNK, 1EWN, 1F4R, 1F6O, 3QI5, 3UBY
Идентификаторы
Псевдонимы	MPG , AAG, ADPG, APNG, CRA36.1, MDG, MID1, PIG11, PIG16, ANPG, N-метилпурин ДНК-гликозилаза
Внешние идентификаторы	Омим : 156565 ; MGI : 97073 ; Гомологен : 1824 ; GeneCards : MPG ; OMA : MPG - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	85,851 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	32,182,700 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	ascending aorta; ; Descending thoracic aorta; ; right coronary artery; ; stromal cell of endometrium; ; left coronary artery; ; tibial arteries; ; gastric mucosa; ; left adrenal cortex; ; right lung; ; right adrenal gland;
	Top expressed in
	parotid gland; ; proximal tubule; ; seminal vesicula; ; efferent ductule; ; renal corpuscle; ; fossa; ; right kidney; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; molar; ; seminiferous tubule;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	DNA-7-methylguanine glycosylase activity; DNA-7-methyladenine glycosylase activity; damaged DNA binding; DNA binding; alkylbase DNA N-glycosylase activity; protein binding; DNA-3-methylguanine glycosylase activity; catalytic activity; hydrolase activity; DNA-3-methyladenine glycosylase activity; DNA N-glycosylase activity;
Cellular component	cytoplasm; mitochondrial nucleoid; mitochondrion; nucleus; nucleoplasm;
Biological process	depurination; DNA dealkylation involved in DNA repair; base-excision repair; cellular response to DNA damage stimulus; DNA repair;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4350
	268395
	ENSG00000103152
	Ensmusg00000020287
	P29372
	Q04841
	NM_002434 ; NM_001015052 ; NM_001015054
	NM_010822
	NP_001015052 ; NP_001015054 ; NP_002425
	NP_034952
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

ДНК-3-метиладенингликозилаза, также известная как 3-алкиладениновая ДНК-гликозилаза (AAG) или N-метилпуриновая гликозилаза (MPG), является ферментом , который у людей кодируется MPG геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Алкиладениновая ДНК -гликозилаза представляет собой специфический тип ДНК -гликозилазы . Эта подсемейство монофункциональных гликозилаз участвует в распознавании различных базовых поражений, включая алкилированные и деаминированные пурины, и инициируя их восстановление через базовый путь восстановления эксцизии . ^{[ 7 ]} На сегодняшний день человеческий AAG (HAAG) является единственной идентифицированной гликозилазой, которая удаляет пуриновые основы, поврежденные алкилированием, в клетках человека. ^{[ 8 ]}

Функция

Основы ДНК подвергаются большому количеству аномалий: спонтанное алкилирование или окислительное дезаминацию . Подсчитано, что 10 ⁴ Мутации появляются в типичных клетках человека в день. Хотя это, по -видимому, незначительное количество, учитывая расширение ДНК ( 10 ¹⁰ Нуклеотиды), эти мутации приводят к изменениям в структуре и кодирующем потенциале ДНК, влияя на процессы репликации и транскрипции .

3-метиладениновая ДНК гликозилазы способны инициировать восстановление базового удаления (BER) широкого спектра субстратных оснований, которые из-за их химической реакционной способности страдают неизбежными модификациями, что приводит к различным биологическим результатам. Механизмы репарации ДНК играют жизненно важную роль в поддержании геномной целостности клеток из разных организмов, в частности, 3-метиладениновые гликозилазы обнаружены у бактерий , дрожжей , растений , грызунов и людей . Следовательно, существуют различные подсемейства этого фермента, такие как человеческая алкиладенин-гликозилаза (HAAG), которые действуют на других поврежденных основаниях ДНК, кроме 3-MEA. ^{[ 9 ]}

Таблица, которая показывает присутствие (+) или отсутствие (-) биохимической активности между различными подсемействами ДНК-3-метиладениновой гликозилазы и различными типами поврежденных оснований ДНК
	ярлык	Алка	Маг	Маг1	Адпг	ААГ	Агг	плесень
3-	+	+	+	+	+	+	+	+
3	+	+	+			+	+	+
7-meat	-	+	+	+	+	+	+	+
O2	-	+
O2-MEC	-	+
7-й ног		+	+
7-I.		+	+
7-Этоксиг		+
из	-	+	+		+	+	+	+
например							+
8-oxog						+	+
HX	-	+	+		+	+	+	+
А		+			+
Глин	-	+	+		+	+
Т		+
В		+

Алкилирование восстановления активности

В клетках, ^{[ 10 ]} AAG-это фермент , ответственный за распознавание и инициацию восстановления путем катализации гидролиза N-гликозидной связи для высвобождения пуриновых оснований, поврежденных в алкилировании. ^{[ 11 ]} В частности, HAAG способен эффективно идентифицировать и акцизный 3-метиладенин, 7-метиладенин, 7-метилгуанин , 1н-эеноаденин и гипоксантин . ^{[ 12 ]}

Деаминированная базовая активность

MPG может действовать на всех трех основаниях пуринового дезаминирования: гипоксантин, ксантин и оксанин. ^{[ 13 ]}

Оксанин (OXA)-это деаминированное основание, при котором N1-азот заменяется кислородом. В отличие от активности восстановления алкилирования, которая способна действовать только против пуриновых оснований, HAAG способен активать OXA ^{[ 14 ]} Из всех четырех OXA-содержащих двойные пары оснований, Cyt/OXA, THY/OXA, ADE/OXA и GUA/OXA, не показывающие особых предпочтений ни одной из оснований. Кроме того, HAAG способен удалять OXA из одноцепочечной окса-содержащей ДНК. Это происходит потому, что активность ODG HAAG не требует дополнительной пряди.

Структура

Алкиладениновая ДНК -гликозилаза представляет собой мономерный белок, соединенный 298 аминокислотами , с весом формулы 33 кДа. Его каноническая первичная структура состоит из следующей последовательности. Однако также были найдены другие функциональные изоформы.

Рендеринг PDB на основе 1F6O — Структура алкиладенина -гликозилазы человека, генерируемая с помощью Pymol

Изоформа 2

Последовательность этой изоформы отличается от канонической последовательности следующим образом:

Аминоциды 1-12: MVTPALQMKKKPK → MPSSGA

Аминоциды 195-196: QL → HV

Изоформа 3

Последовательность этой изоформы отличается от канонической последовательности аналогично изоформе 2:

Аминоциды 1-12: MVTPALQMKKKPK → MPSSGA

Изоформа 4

Последовательность этой изоформы пропускает аминокислоты 1–17.

Он складывается в единый домен смешанной α/β -структуры, с семь α -спиралей и восемь β -цепей . Ядро белка состоит из изогнутого антипараллельного β -листа с выступающей β -шпилькой (β3β4), который вставляется в незначительную канавку связанной ДНК. Серия α -спиралей и соединительных петель образуют оставшуюся часть границы связывания ДНК. ^{[ 15 ]} У него не хватает мотива спиральны-спирали, связанного с другими базовыми белками эксцизионного репрессии, и, на самом деле, он не напоминает никакой другой модели в банке данных белка . ^{[ 15 ]}

Механизм

Распознавание субстрата

Алкиладениновая ДНК -гликозилаза является частью семейства ферментов , которые следуют за BER , действуя на определенные субстраты в соответствии с этапами BER.

Процесс распознавания поврежденных оснований включает начальное неспецифическое связывание с последующей диффузией вдоль ДНК. Сформировал комплекс AAG-ДНК, избыточный процесс поиска происходит из-за длительного срока службы этого комплекса, в то время как HAAG поиск многих соседних мест в молекуле ДНК в одном связывании. Это дает широкую возможность распознавать и акцизные поражения, которые минимально нарушают структуру ДНК. ^{[ 16 ]}

Из -за своей широкой специфики HAAG выполняет выбор субстрата посредством комбинации фильтров селективности. ^{[ 17 ]}

Первый фильтр селективности возникает на стадии переворачивания нуклеотидов непригодных пар оснований, которые представляют поражения.
HAAG Второй фильтр селективности состоит из каталитического механизма, который гарантирует, что только пуриновые основания иссекаются, даже если меньшие пиримидины могут соответствовать активному участку . Активный карман сайта, который он предназначен для размещения структурно разнообразного набора модифицированных пуринов, чтобы было бы трудно стерически исключить более мелкие основы пиримидина из связывания. Однако благодаря различной форме и химическим свойствам связанного пиримидина и пуринового субстрата, катализируемый кислотой реагирует только с пиримидином, предотвращая его связывание с HAAG. ^{[ 10 ]}
Третий фильтр селективности состоят из неблагоприятных стерических столкновений, которые позволяют предпочтительно распознавать пуриновые поражения, отсутствующие экзоциклические аминогруппы гуанина и аденина.
Схематическая диаграмма контактов Haag-DNA

Нуклеотидное переворот и фиксация

Его структура содержит антипараллельный β -лист с выступающей β -шпилькой (β3β4), который вставляется в незначительную канавку связанной ДНК. Эта группа уникальна для клеток человека и вытесняет выбранные нуклеотид, нацеленные на базовое удаление путем его переворачивания. Нуклеотид закрепляется в карман, связывающий фермент, где находится активное сайт, и фиксируется аминокислотами ARG182, Glu125 и Ser262. Также другие связи образуются для граничащих нуклеотидов для стабилизации структуры.

Канавка в двойной спирали ДНК, оставленной перевернутым абазическим нуклеотидом, заполнена боковой цепью аминокислотной Tyr162, не делая определенных контактов с окружающими основаниями.

Нуклеотид высвобождение

Активированная близлежащими аминокидами, молекула воды атакует N-гликозидную границу, высвобождающую алкилированное основание с помощью механизма смещения задней части.

Расположение

Алкиладениновая гликозилаза человека локализуется в митохондриях , ядре и цитоплазме клеток человека. ^{[ 18 ]} Некоторые функционально эквивалентные ферменты были обнаружены у других видов, которые имеют значительно различные структуры, такие как ДНК-3-метиладенингликозилаза в E. coli. ^{[ 15 ]}

Клиническое значение

Согласно механизму, используемому человеческой алкиладениновой гликозилазой, дефект в путях репарации ДНК приводит к предрасположенности к раку . HAAG следует за шагами BER, так что это означает, что неправильная роль генов BER может способствовать развитию рака. Конкретно, плохая активность HAAG может быть связана с риском рака у носителей мутаций BRCA1 и BRCA2 . ^{[ 19 ]}

Старение

Как отмечалось выше, ДНК-3-метиладениновая гликозилаза (также называемая 3-аллядененовой ДНК-гликозилазой или AAG), способна идентифицировать и акцизировать различные алкилирование, поврежденные пуриновыми основаниями. Такие ущерба для пуриновых оснований происходят спонтанно в ДНК. Двойные мутанты мышей с дефицитом как для AAG, так и для другого фермента, который специфически ремонтирует ущерб O6MEG ( O-6-метилгуанин-ДНК-метилтрансфераза ) имел более короткий срок службы и стал быстрее, чем мыши дикого типа. ^{[ 20 ]} Эти результаты показывают, что поврежденные пуриновые основания способствуют процессу старения, что согласуется с теорией повреждения ДНК .

Смотрите также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000103152 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000020287 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Чакраварти Д., Ибеану Г.К., Тано К., Митра С (август 1991). «Клонирование и экспрессия в Escherichia coli человеческой кДНК, кодирующей белок, репаративная ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилаза» . Журнал биологической химии . 266 (24): 15710–5. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 98467-x . PMID 1874728 .
^ «Ген Entrez: MPG N-метилпурин-ДНК-гликозилаза» .
^ Хедлин М., О'Брайен П.Дж. (2008). «Человеческая алкиладениновая ДНК -гликозилаза использует процессный поиск повреждения ДНК» . Биохимия . 47 (44): 11434–45. doi : 10.1021/bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .
^ Abner CW, Lau AY, Ellenberger T, Bloom LB (апрель 2001 г.). «Базовая эксцизионная и ДНК -связывающая активность алкиладениновой гликозилазы человека чувствительна к основанию, в сочетанию с поражением» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13379–87. doi : 10.1074/jbc.m010641200 . PMID 11278716 .
^ Wyatt MD, Allan JM, Lau AY, Ellenberger TE, Samson LD (август 1999 г.). «3-метиладениновая ДНК-гликозилазы: структура, функция и биологическая важность». Биологии . 21 (8): 668–676. doi : 10.1002/(SICI) 1521-1878 (199908) 21: 8 <668 :: AID-bies6> 3.0.co; 2-D . PMID 10440863 . S2CID 29109365 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т (октябрь 2003 г.). «Алкиладенин-гликозилаза человека гликозилазы человека использует кислотный катализ для селективного удаления поврежденных пуринов». Биохимия . 42 (42): 12418–29. doi : 10.1021/bi035177v . PMID 14567703 .
^ Admiraal SJ, O'Brien PJ (октябрь 2010 г.). «Образование N-гликозил-связи, катализируемое алкиладениновой ДНК-гликозилазой человека» . Биохимия . 49 (42): 9024–6. doi : 10.1021/bi101380d . PMC 2975558 . PMID 20873830 .
^ Холлис Т., Лау А., Элленбергер Т (август 2000 г.). «Структурные исследования алкиладениновой гликозилазы человека и 3-метиладениновой гликозилазы E. coli». Мутационные исследования . 460 (3–4): 201–10. doi : 10.1016/s0921-8777 (00) 00027-6 . PMID 10946229 .
^ Хичкок, Томас М.; Донг, Лян; Коннор, Эллен Э.; Мейра, Лизиан Б.; Самсон, Леона Д.; Уайетт, Майкл Д.; Cao, Weiguo (2004). «Активность оксанин -гликозилазы из алкиладениновой гликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–38183. doi : 10.1074/jbc.m405882200 . ISSN 0021-9258 . PMID 15247209 .
^ Хичкок Т.М., Донг Л., Коннор Е.Е., Мейра Л.Б., Самсон Л.Д., Уайетт М.Д., Као В. (сентябрь 2004). «Активность оксанин -гликозилазы из алкиладениновой гликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–83. doi : 10.1074/jbc.m405882200 . PMID 15247209 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Лау Ай, Шерр ОД, Самсон Л., Вердин Г.Л., Элленбергер Т (октябрь 1998). «Кристаллическая структура человеческого фермента репарации алкилбазы-ДНК, комплексного с ДНК: механизмы для переворачивания нуклеотидов и удаления основания» . Клетка . 95 (2): 249–58. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 81755-9 . PMID 9790531 . S2CID 14125483 .
^ Чжан, Яру (2014). Специфичность и поиск механизма алкиладениновой ДНК -гликозилазы (тезис). HDL : 2027.42/110472 .
^ Хедлин М., О'Брайен П.Дж. (2008). «Человеческая алкиладениновая ДНК -гликозилаза использует процессный поиск повреждения ДНК» . Биохимия . 47 (44): 11434–11445. doi : 10.1021/bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .
^ Ван Лоон Б., Самсон Л.Д. (март 2013 г.). «Алкиладениновая ДНК-гликозилаза (AAG) локализуется в митохондриях и взаимодействует с митохондриальным одноцепочечным связывающим белком (MTSSB)» (PDF) . Репарация ДНК . 12 (3): 177–87. doi : 10.1016/j.dnarep.2012.11.009 . HDL : 1721.1/99514 . PMC 3998512 . PMID 23290262 .
^ Осорио А., Милн Р.Л., Кученбакер К., Ваклова Т., Пита Г., Алонсо Р. и др. (Апрель 2014). «Гликозилазы ДНК, участвующие в восстановлении базового удаления, могут быть связаны с риском рака у носителей мутации BRCA1 и BRCA2» . PLOS Genetics . 10 (4): E1004256. doi : 10.1371/journal.pgen.1004256 . PMC 3974638 . PMID 24698998 .
^ Meira LB, Calvo JA, Shah D, Klapacz J, Moroski-erkul CA, Bronson RT, Samson LD (сентябрь 2014 г.). «Ремонт эндогенных поражений основания ДНК модулирует продолжительность жизни у мышей» . Репарация ДНК . 21 : 78–86. doi : 10.1016/j.dnarep.2014.05.012 . PMC 4125484 . PMID 24994062 .

Дальнейшее чтение

Холлис Т., Лау А., Элленбергер Т (август 2000 г.). «Структурные исследования алкиладениновой гликозилазы человека и 3-метиладениновой гликозилазы E. coli». Мутационные исследования . 460 (3–4): 201–10. doi : 10.1016/s0921-8777 (00) 00027-6 . PMID 10946229 .
O'Connor TR, Laval J (май 1991). «Человеческая кДНК, экспрессирующая функциональную ДНК-гликозилазу, выделяющую 3-метиладенин и 7-метилгуанин». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 176 (3): 1170–7. doi : 10.1016/0006-291x (91) 90408-y . PMID 1645538 .
Samson L, Derfler B, Boosalis M, Call K (октябрь 1991 г.). «Клонирование и характеристика 3-метиладениновой ДНК-гликозилазной кДНК из клеток человека, чей ген отображает хромосому 16» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (20): 9127–31. Bibcode : 1991pnas ... 88,9127S . doi : 10.1073/pnas.88.20.9127 . PMC 52665 . PMID 1924375 .
Kielman MF, Smits R, Devi TS, Fodde R, Bernini LF (1993). «Гомология региона 130 т.п.н., охватывающей ген-кластер альфа-глобина, область контроля альфа-локуса и два гена неглобина у человека и мыши». Геном млекопитающих . 4 (6): 314–23. doi : 10.1007/bf00357090 . PMID 8318735 . S2CID 24711956 .
Vickers MA, Vyas P, Harris PC, Simmons DL, Higgs DR (апрель 1993 г.). «Структура гена 3-метиладенина-гликозилазы человека и локализации вблизи теломер 16p вблизи 16p теломер» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (8): 3437–41. Bibcode : 1993pnas ... 90.3437V . doi : 10.1073/pnas.90.8.3437 . PMC 46315 . PMID 8475094 .
Лау Ай, Шерр ОД, Самсон Л., Вердин Г.Л., Элленбергер Т (октябрь 1998). «Кристаллическая структура человеческого фермента репарации алкилбазы-ДНК, комплексного с ДНК: механизмы для переворачивания нуклеотидов и удаления основания» . Клетка . 95 (2): 249–58. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 81755-9 . PMID 9790531 . S2CID 14125483 .
Миао Ф., Бузиан М., Дамманн Р., Масутани С., Ханаока Ф., Пфайфер Г., О'Коннор Т.Р. (сентябрь 2000). «3-метиладенин-ДНК-гликозилаза (белок MPG) взаимодействует с белками RAD23 человека» . Журнал биологической химии . 275 (37): 28433–8. doi : 10.1074/jbc.m001064200 . PMID 10854423 .
Лау Ай, Уайетт М.Д., Гласснер Б.Дж., Самсон Л.Д., Элленбергер Т (декабрь 2000 г.). «Молекулярная основа для различения нормальных и поврежденных оснований человеческой алкиладенингликозилазой, AAG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (25): 13573–8. Bibcode : 2000pnas ... 9713573L . doi : 10.1073/pnas.97.25.13573 . PMC 17617 . PMID 11106395 .
Дэниелс Р.Дж., Педен Дж. Ф., Ллойд С., Хорсли С.В., Кларк К., Туфарелли С., Кирни Л., Бакл В.Дж., Доггетт Н.А., Флинт Дж., Хиггс Д.Р. (февраль 2001 г.). «Последовательность, структура и патология полностью аннотированной терминала 2 МБ короткой руки человеческой хромосомы 16» . Молекулярная генетика человека . 10 (4): 339–52. doi : 10.1093/hmg/10.4.339 . PMID 11157797 .
Ким Н.К., Ан Х.Дж., Ким Х.Дж., Сон Т.Дж., Рой Р., Ох Д., Ан Дж.Ю., Хван Т.С., Ча К.Ю. (2002). «Измененная экспрессия белка репарации ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилаза (MPG) в гонадах человека». Противоопухолевые исследования . 22 (2А): 793–8. PMID 12014652 .
Vallur AC, Feller JA, Abner CW, Tran RK, Bloom LB (август 2002 г.). «Влияние водородной связи внутри поврежденной пары оснований на активность дикого типа и ДНК-интеркалирующего мутанта человеческой алкиладениновой ДНК-гликозилазы» . Журнал биологической химии . 277 (35): 31673–8. doi : 10.1074/jbc.m204475200 . PMID 12077143 .
Ким Н.К., Ан Дж.Ю., Сонг Дж., Ким Дж.К., Хан Дж. Х., А.Дж., Чунг Х.М., Джу Дж.Ю., Чой Джу, Ли К.С., Рой Р., Ох Д. (2003). «Экспрессия фермента репарации ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилаза (MPG) в астроцитарных опухолях». Противоопухолевые исследования . 23 (2b): 1417–23. PMID 12820404 .
Ватанабе С., Ичимура Т., Фудзита Н., Цурузое С., Оки И., Ширакава М., Кавасуджи М., Накао М (октябрь 2003 г.). «Метилированный ДНК-связывающий домен 1 и метилпурин-ДНК-гликозилаза транскрипционная репрессия и репрессия ДНК в хроматине» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (22): 12859–64. Bibcode : 2003pnas..10012859W . doi : 10.1073/pnas.2131819100 . PMC 240709 . PMID 14555760 .
О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т (октябрь 2003 г.). «Алкиладенин-гликозилаза человека гликозилазы человека использует кислотный катализ для селективного удаления поврежденных пуринов». Биохимия . 42 (42): 12418–29. doi : 10.1021/bi035177v . PMID 14567703 .
О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т (март 2004 г.). «Расширение широкой субстратной специфичности 3-метиладенино-ДНК-гликозилазы человека» . Журнал биологической химии . 279 (11): 9750–7. doi : 10.1074/jbc.m312232200 . PMID 14688248 .
Likhite VS, Cass EI, Anderson SD, Yates JR, Nardulli AM (апрель 2004 г.). «Взаимодействие альфа рецептора эстрогена с 3-метиладениновой ДНК-гликозилазой модулирует транскрипцию и репарацию ДНК» . Журнал биологической химии . 279 (16): 16875–82. doi : 10.1074/jbc.m313155200 . PMID 14761960 .
Хичкок Т.М., Донг Л., Коннор Е.Е., Мейра Л.Б., Самсон Л.Д., Уайетт М.Д., Као В. (сентябрь 2004). «Активность оксанин -гликозилазы из алкиладениновой гликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–83. doi : 10.1074/jbc.m405882200 . PMID 15247209 .

Внешние ссылки

ДНК-3-метиладенин+гликозилаза+II в Национальной библиотеке Медицинской библиотеки США ( Mesh)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000103152 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000020287 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid1874728-5] Чакраварти Д., Ибеану Г.К., Тано К., Митра С (август 1991). «Клонирование и экспрессия в Escherichia coli человеческой кДНК, кодирующей белок, репаративная ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилаза» . Журнал биологической химии . 266 (24): 15710–5. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 98467-x . PMID 1874728 .

[entrez-6] «Ген Entrez: MPG N-метилпурин-ДНК-гликозилаза» .

[pmid18839966-7] Хедлин М., О'Брайен П.Дж. (2008). «Человеческая алкиладениновая ДНК -гликозилаза использует процессный поиск повреждения ДНК» . Биохимия . 47 (44): 11434–45. doi : 10.1021/bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .

[8] Abner CW, Lau AY, Ellenberger T, Bloom LB (апрель 2001 г.). «Базовая эксцизионная и ДНК -связывающая активность алкиладениновой гликозилазы человека чувствительна к основанию, в сочетанию с поражением» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13379–87. doi : 10.1074/jbc.m010641200 . PMID 11278716 .

[9] Wyatt MD, Allan JM, Lau AY, Ellenberger TE, Samson LD (август 1999 г.). «3-метиладениновая ДНК-гликозилазы: структура, функция и биологическая важность». Биологии . 21 (8): 668–676. doi : 10.1002/(SICI) 1521-1878 (199908) 21: 8 <668 :: AID-bies6> 3.0.co; 2-D . PMID 10440863 . S2CID 29109365 .

[ReferenceA-10] Jump up to: ^а ^{беременный} О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т (октябрь 2003 г.). «Алкиладенин-гликозилаза человека гликозилазы человека использует кислотный катализ для селективного удаления поврежденных пуринов». Биохимия . 42 (42): 12418–29. doi : 10.1021/bi035177v . PMID 14567703 .

[11] Admiraal SJ, O'Brien PJ (октябрь 2010 г.). «Образование N-гликозил-связи, катализируемое алкиладениновой ДНК-гликозилазой человека» . Биохимия . 49 (42): 9024–6. doi : 10.1021/bi101380d . PMC 2975558 . PMID 20873830 .

[:0-12] Холлис Т., Лау А., Элленбергер Т (август 2000 г.). «Структурные исследования алкиладениновой гликозилазы человека и 3-метиладениновой гликозилазы E. coli». Мутационные исследования . 460 (3–4): 201–10. doi : 10.1016/s0921-8777 (00) 00027-6 . PMID 10946229 .

[13] Хичкок, Томас М.; Донг, Лян; Коннор, Эллен Э.; Мейра, Лизиан Б.; Самсон, Леона Д.; Уайетт, Майкл Д.; Cao, Weiguo (2004). «Активность оксанин -гликозилазы из алкиладениновой гликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–38183. doi : 10.1074/jbc.m405882200 . ISSN 0021-9258 . PMID 15247209 .

[14] Хичкок Т.М., Донг Л., Коннор Е.Е., Мейра Л.Б., Самсон Л.Д., Уайетт М.Д., Као В. (сентябрь 2004). «Активность оксанин -гликозилазы из алкиладениновой гликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–83. doi : 10.1074/jbc.m405882200 . PMID 15247209 .

[:1-15] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Лау Ай, Шерр ОД, Самсон Л., Вердин Г.Л., Элленбергер Т (октябрь 1998). «Кристаллическая структура человеческого фермента репарации алкилбазы-ДНК, комплексного с ДНК: механизмы для переворачивания нуклеотидов и удаления основания» . Клетка . 95 (2): 249–58. doi : 10.1016/s0092-8674 (00) 81755-9 . PMID 9790531 . S2CID 14125483 .

[16] Чжан, Яру (2014). Специфичность и поиск механизма алкиладениновой ДНК -гликозилазы (тезис). HDL : 2027.42/110472 .

[17] Хедлин М., О'Брайен П.Дж. (2008). «Человеческая алкиладениновая ДНК -гликозилаза использует процессный поиск повреждения ДНК» . Биохимия . 47 (44): 11434–11445. doi : 10.1021/bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .

[18] Ван Лоон Б., Самсон Л.Д. (март 2013 г.). «Алкиладениновая ДНК-гликозилаза (AAG) локализуется в митохондриях и взаимодействует с митохондриальным одноцепочечным связывающим белком (MTSSB)» (PDF) . Репарация ДНК . 12 (3): 177–87. doi : 10.1016/j.dnarep.2012.11.009 . HDL : 1721.1/99514 . PMC 3998512 . PMID 23290262 .

[19] Осорио А., Милн Р.Л., Кученбакер К., Ваклова Т., Пита Г., Алонсо Р. и др. (Апрель 2014). «Гликозилазы ДНК, участвующие в восстановлении базового удаления, могут быть связаны с риском рака у носителей мутации BRCA1 и BRCA2» . PLOS Genetics . 10 (4): E1004256. doi : 10.1371/journal.pgen.1004256 . PMC 3974638 . PMID 24698998 .

[Meira_2014-20] Meira LB, Calvo JA, Shah D, Klapacz J, Moroski-erkul CA, Bronson RT, Samson LD (сентябрь 2014 г.). «Ремонт эндогенных поражений основания ДНК модулирует продолжительность жизни у мышей» . Репарация ДНК . 21 : 78–86. doi : 10.1016/j.dnarep.2014.05.012 . PMC 4125484 . PMID 24994062 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика фермента Eadie -court чайная диаграмма Хейнс -Вулф Участок Lineweaver - Burk Stury Михаэлис -Мюминен Кинетика
Типы	EC1 оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 изомеразы ( список ) Ec6 лигазы ( список ) EC7 Translocases ( список )