Малатдегидрогеназа (оксалоацетатдекарбоксилирующая) (НАДФ) ⁺)

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

НАДФ-яблочный фермент
НАДФ-яблочный фермент
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.1.1.40
Номер CAS.	9028-47-1
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Малатдегидрогеназа (оксалоацетатдекарбоксилирующая) (НАДФ) ⁺) ( КФ 1.1.1.40 ) или НАДФ-яблочный фермент (НАДФ-МЭ) — фермент химическую , катализирующий реакцию в присутствии иона двухвалентного металла: ^{[ 1 ]}

(S)-малат + НАДФ ⁺

\rightleftharpoons

пируват + СО ₂ + НАДФН

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются (S)-малат и НАДФ. ⁺, тогда как его тремя продуктами являются пируват , CO ₂ и НАДФН . Малат окисляется до пирувата и СО ₂ , и НАДФ. ⁺ восстанавливается до НАДФН.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , а именно тех, которые действуют на группу CH-OH донора с НАД. ⁺ или НАДФ ⁺ как акцептор. Систематическое название этого класса ферментов — (S)-малат:НАДФ. ⁺ оксидоредуктаза (оксалоацетатдекарбоксилирующая) . Этот фермент участвует в метаболизме пирувата и фиксации углерода . НАДФ-яблочный фермент является одним из трех ферментов декарбоксилирования, используемых в механизмах концентрации неорганического углерода C4 и CAM- растений. Остальные представляют собой НАД-малеиновый фермент и PEP-карбоксикиназу . ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Хотя часто преобладает одна из трех фотосинтетических декарбоксилаз, показано также одновременное действие всех трех. ^{[ 4 ]}

Структура фермента

На основе кристаллографии данных гомологичных НАДФ-зависимых яблочных ферментов млекопитающих _. разработана 3D-модель С4-пути НАДФ-МЭ в растениях, идентифицирующая ключевые остатки, участвующие в связывании субстрата или катализе Связывание динуклеотидов включает два богатых глицином мотива GXGXXG, гидрофобную бороздку, включающую по меньшей мере шесть аминокислотных остатков, и отрицательно заряженный остаток на конце βB-цепи. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Первичная последовательность первого мотива, ²⁴⁰ГЛГДЛГ ²⁴⁵, является консенсусным маркером связывания фосфата, что свидетельствует об участии в связывании NADP, в то время как другой богатый глицином мотив принимает классическую складку Россмана - также типичный маркер NADP связывания кофактора . ^{[ 7 ]} Эксперименты по мутагенезу NADP-ME кукурузы подтвердили текущую модель. ^{[ 1 ]} Замена глицина на валин в любой области мотива сделала фермент полностью неактивным, в то время как спектральный анализ не выявил серьезных изменений по сравнению с формой дикого типа. Данные свидетельствуют о прямом нарушении ключевого остатка, участвующего в связывании или катализе, а не междоменного остатка, влияющего на конформационную стабильность. ключевой остаток аргинина Кроме того, было показано, что в сайте 237 взаимодействует как с малатом , так и с НАДФ. ⁺ субстраты, образующие ключевые благоприятные электростатические взаимодействия с отрицательно заряженной карбоновой кислотой и фосфатной группой соответственно. Еще предстоит выяснить, играет ли этот остаток роль в связывании субстрата или позиционировании субстрата для катализа. ^{[ 8 ]} Остаток лизина 255 играет роль каталитической основы реактивности ферментов; однако для окончательного установления его биохимической роли все еще необходимы дальнейшие исследования. ^{[ 1 ]}

Структурные исследования

По состоянию на 2007 год ^[update] 3 структуры Для этого класса ферментов были решены PDB с кодами доступа 1GQ2 , 1GZ4 и 2AW5 . ^{[ нужна ссылка ]}

Биологическая функция

В более широком контексте яблочные ферменты обнаруживаются в широком спектре эукариотических организмов, от грибов до млекопитающих, и, кроме того, показано, что они локализуются в ряде субклеточных мест, включая цитозоль , митохондрии и хлоропласты . С ₄ НАДФ-МЭ, в частности, у растений локализуется в хлоропластах оболочки пучка . ^{[ 1 ]}

C ₄ Во время фотосинтеза , развитого пути увеличения локализованных концентраций CO ₂ под угрозой усиленного фотодыхания , CO ₂ захватывается клетками мезофилла , фиксируется в виде оксалоацетата , превращается в малат и высвобождается внутри клеток оболочки пучка, чтобы непосредственно подпитывать RuBisCO . активность ^{[ 9 ]} Это высвобождение фиксированного CO ₂ , вызванное благоприятным декарбоксилированием малата в пируват , опосредовано НАДФ-зависимым яблочным ферментом. Фактически, значимость активности НАДФ-МЭ в сохранении CO ₂ подтверждается исследованием, проведенным на трансгенных растениях, демонстрирующих мутацию потери функции НАДФ-МЭ. Растения с мутацией испытывали на 40% активность НАДФ-МЭ дикого типа и достигли значительного снижения поглощения CO ₂ даже при высоких межклеточных уровнях CO ₂ , что доказывает биологическую важность НАДФ-МЭ в регулировании потока углерода в направлении цикла Кальвина . ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Регуляция ферментов

НАДФ-МЭ экспрессия Было показано, что регулируется факторами абиотического стресса. Для растений CAM условия засухи приводят к тому , что устьица в основном остаются закрытыми, чтобы избежать потери воды за счет эвапотранспирации , что, к сожалению, приводит к нехватке CO ₂ . В качестве компенсации закрытая стома активирует трансляцию НАДФ-МЭ, чтобы усилить высокую эффективность ассимиляции CO ₂ во время коротких интервалов потребления CO ₂ , позволяя фиксацию углерода продолжать .

Помимо регуляции в более длительном масштабе времени посредством контроля экспрессии, регуляция в кратковременном масштабе может происходить посредством аллостерических механизмов. C ₄ Было показано, что NADP-ME частично ингибируется его субстратом малатом, что указывает на наличие двух независимых сайтов связывания: одного в активном сайте и одного в аллостерическом сайте. Однако ингибирующий эффект зависит от pH – он существует при pH 7, но не при pH 8. Контроль активности фермента за счет изменений pH согласуется с гипотезой о том, что НАДФ-МЭ наиболее активен во время фотосинтеза : Активный Световые реакции приводят к повышению основности в хлоропласта строме , расположению НАДФ-МЭ, что приводит к уменьшению ингибирующего действия малата на НАДФ-МЭ и тем самым способствует переходу в более активное состояние. И наоборот, замедление световых реакций приводит к повышению кислотности стромы, способствуя ингибированию НАДФ-МЭ малатом. Поскольку высокоэнергетические продукты световых реакций , НАДФН и АТФ , необходимы для Чтобы продолжить цикл Кальвина , накопление CO ₂ без них бесполезно, что объясняет необходимость в регулирующем механизме. ^{[ 12 ]}

Этот белок может использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . ^{[ 13 ]}

Эволюция

НАДФ-яблочный фермент, как и все другие C ₄ декарбоксилазы, не эволюционировал de novo для объединения CO ₂ в пользу RuBisCO . ^{[ 14 ]} Скорее, НАДФ-МЭ был непосредственно трансформирован из вида C ₃ в ходе фотосинтеза и даже раньше произошел от древнего цистольного предка . В цитозоле фермент существовал в виде ряда изоформ «домашнего хозяйства» , предназначенных для выполнения различных функций, включая поддержание уровня малата во время гипоксии , разделение микроспор и защиту от патогенов . Что касается механизма эволюции, функциональность C ₄ , как полагают, возникла из-за ошибки дупликации гена как внутри промоторных областей, вызывая сверхэкспрессию в клетках оболочки пучка, так и внутри кодирующей области, вызывая неофункционализацию . ^{[ 15 ]} Выбор функции сохранения CO ₂ , а также улучшенного использования воды и азота в стрессовых условиях был обусловлен естественным давлением. ^{[ 16 ]}

См. также

ME1 (ген человека)

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Детарсио Э., Уилер М.К., Кампос Бермудес В.А., Андрео К.С., Дринкович М.Ф. (апрель 2003 г.). «НАДФ-яблочный фермент C4 кукурузы. Экспрессия в Escherichia coli и характеристика сайт-направленных мутантов по предполагаемым сайтам связывания нуклеозидов» . Журнал биологической химии . 278 (16): 13757–64. дои : 10.1074/jbc.M212530200 . ПМИД 12562758 .
^ Канаи, Рюзи; Эдвардс, Джеральд Э. (1999). «Биохимия фотосинтеза C ₄ » . В Сейдже, Роуэн Ф.; Монсон, Рассел К. (ред.). C ₄ Биология растений . Академическая пресса. стр. 49–87. ISBN 978-0-08-052839-7 .
^ Кристофер Дж. Т., Холтум Дж. (сентябрь 1996 г.). «Закономерности распределения углерода в листьях видов толстянковых кислотного метаболизма во время нейтрализации кислотности» . Физиология растений . 112 (1): 393–399. дои : 10.1104/стр.112.1.393 . ПМК 157961 . ПМИД 12226397 .
^ Фурумото Т., Хата С., Изуи К. (октябрь 1999 г.). «Клонирование кДНК и характеристика фосфоенолпируваткарбоксикиназы кукурузы, фермента, специфичного для клеток оболочки пучка». Молекулярная биология растений . 41 (3): 301–11. дои : 10.1023/A:1006317120460 . ПМИД 10598098 . S2CID 8302572 .
^ Россман, Майкл Г.; Лильяс, Андерс; Бранден, Карл-Ивар; Банасзак, Леонард Дж. (1975). «Эволюционные и структурные связи между дегидрогеназами». В Бойере, Пол Д. (ред.). Ферменты . Том. 11. С. 61–102. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60210-3 . ISBN 978-0-12-122711-1 .
^ Белламачина CR (сентябрь 1996 г.). «Мотив связывания никотинамиддинуклеотида: сравнение белков, связывающих нуклеотиды» . Журнал ФАСЭБ . 10 (11): 1257–69. дои : 10.1096/fasebj.10.11.8836039 . ПМИД 8836039 .
^ Ротермель Б.А., Нельсон Т. (ноябрь 1989 г.). «Первичная структура НАДФ-зависимого яблочного фермента кукурузы» . Журнал биологической химии . 264 (33): 19587–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)47154-8 . ПМИД 2584183 .
^ Коулман, Дэвид Э.; Рао, Г.С. Джаганнатха; Голдсмит, Э.Дж.; Кук, Пол Ф.; Харрис, Бен Г. (июнь 2002 г.). «Кристаллическая структура яблочного фермента из Ascaris suum в комплексе с никотинамид-аденин-динуклеотидом при разрешении 2,3 Å». Биохимия . 41 (22): 6928–38. дои : 10.1021/bi0255120 . ПМИД 12033925 .
^ Эдвардс Г.Е., Франчески В.Р., Вознесенская Е.В. (2004). «Одноклеточный фотосинтез C (4) в сравнении с парадигмой двух клеток (Кранц)» . Ежегодный обзор биологии растений . 55 : 173–96. doi : 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141725 . ПМИД 15377218 .
^ Пенгелли Дж. Дж., Тан Дж., Фурбанк RT, фон Кеммерер С. (октябрь 2012 г.). «Антисмысловое снижение НАДФ-яблочного фермента у Flaveria bidentis уменьшает поток CO2 через цикл C4» . Физиология растений . 160 (2): 1070–80. дои : 10.1104/стр.112.203240 . ПМЦ 3461530 . ПМИД 22846191 .
^ Ратнам К.К. (январь 1979 г.). «Метаболическая регуляция потока углерода во время фотосинтеза C4: II. Доказательства in situ рефиксации фотодыхательного CO2 с помощью C 4 фосфоенолпируваткарбоксилазы». Планта . 145 (1): 13–23. дои : 10.1007/BF00379923 . ПМИД 24317560 . S2CID 22462853 .
^ Сайго М., Тронкони М.А., Джеррард Уиллер MC, Альварес CE, Дринкович М.Ф., Андрео CS (ноябрь 2013 г.). «Биохимические подходы к изучению эволюции фотосинтеза C4: на примере яблочных ферментов декарбоксилаз». Исследования фотосинтеза . 117 (1–3): 177–87. Бибкод : 2013PhoRe.117..177S . дои : 10.1007/s11120-013-9879-1 . hdl : 11336/7831 . ПМИД 23832612 . S2CID 17803651 .
^ Селвуд Т., Яффе ЭК (март 2012 г.). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .
^ Майер А., Зелл М.Б., Маурино В.Г. (май 2011 г.). «Малатдекарбоксилазы: эволюция и роль изоформ НАД (P)-ME у видов, осуществляющих фотосинтез C (4) и C (3)» . Журнал экспериментальной ботаники . 62 (9): 3061–9. дои : 10.1093/jxb/err024 . ПМИД 21459769 .
^ Монсон, Рассел К. (май 2003 г.). «Дупликация генов, неофункционализация и эволюция фотосинтеза C4». Международный журнал наук о растениях . 164 (С3): С43–С54. дои : 10.1086/368400 . S2CID 84685191 . ИНИСТ 14976375 .
^ Дринкович М.Ф., Казати П., Андрео К.С. (февраль 2001 г.). «НАДФ-яблочный фермент растений: повсеместно распространенный фермент, участвующий в различных метаболических путях» . Письма ФЭБС . 490 (1–2): 1–6. дои : 10.1016/S0014-5793(00)02331-0 . ПМИД 11172800 . S2CID 31317255 .

Дальнейшее чтение

Харари, Исаак; Кори, Сол Р.; Очоа, Северо (август 1953 г.). «Биосинтез дикарбоновых кислот путем фиксации углекислого газа. VII. Равновесие реакции яблочного фермента» . Журнал биологической химии . 203 (2): 595–604. дои : 10.1016/S0021-9258(19)52329-8 . ПМИД 13084629 .
Очоа С., Мелер А.Х., Корнберг А. (июль 1948 г.). «Биосинтез дикарбоновых кислот путем фиксации углекислого газа; выделение и свойства фермента из печени голубя, катализирующего обратимое окислительное декарбоксилирование 1-яблочной кислоты» . Журнал биологической химии . 174 (3): 979–1000. дои : 10.1016/S0021-9258(18)57307-5 . ПМИД 18871257 .
Раттер В.Дж., Ларди Х.А. (август 1958 г.). «Очистка и свойства яблочного фермента печени голубей» . Журнал биологической химии . 233 (2): 374–82. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64768-4 . ПМИД 13563505 .
Stickland RG (декабрь 1959 г.). «Некоторые свойства яблочного фермента печени голубя. 1. Превращение малата в пируват» . Биохимический журнал . 73 (4): 646–54. дои : 10.1042/bj0730646 . ПМК 1197115 . ПМИД 13834656 .
Stickland RG (декабрь 1959 г.). «Некоторые свойства яблочного фермента печени голубя. 2. Синтез малата из пирувата» . Биохимический журнал . 73 (4): 654–9. дои : 10.1042/bj0730654 . ПМК 1197116 . ПМИД 13834657 .
Уокер Д.А. (февраль 1960 г.). «Физиологические исследования кислотного обмена. 7. Яблочный фермент каланхоэ крепчатого: влияние концентрации углекислого газа» . Биохимический журнал . 74 (2): 216–23. дои : 10.1042/bj0740216 . ПМК 1204145 . ПМИД 13842495 .

[maize-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Детарсио Э., Уилер М.К., Кампос Бермудес В.А., Андрео К.С., Дринкович М.Ф. (апрель 2003 г.). «НАДФ-яблочный фермент C4 кукурузы. Экспрессия в Escherichia coli и характеристика сайт-направленных мутантов по предполагаемым сайтам связывания нуклеозидов» . Журнал биологической химии . 278 (16): 13757–64. дои : 10.1074/jbc.M212530200 . ПМИД 12562758 .

[Sage99-2] Канаи, Рюзи; Эдвардс, Джеральд Э. (1999). «Биохимия фотосинтеза C ₄ » . В Сейдже, Роуэн Ф.; Монсон, Рассел К. (ред.). C ₄ Биология растений . Академическая пресса. стр. 49–87. ISBN 978-0-08-052839-7 .

[Christopher96-3] Кристофер Дж. Т., Холтум Дж. (сентябрь 1996 г.). «Закономерности распределения углерода в листьях видов толстянковых кислотного метаболизма во время нейтрализации кислотности» . Физиология растений . 112 (1): 393–399. дои : 10.1104/стр.112.1.393 . ПМК 157961 . ПМИД 12226397 .

[Furumoto_T,_Hata_S,_Izui_K_301–11-4] Фурумото Т., Хата С., Изуи К. (октябрь 1999 г.). «Клонирование кДНК и характеристика фосфоенолпируваткарбоксикиназы кукурузы, фермента, специфичного для клеток оболочки пучка». Молекулярная биология растений . 41 (3): 301–11. дои : 10.1023/A:1006317120460 . ПМИД 10598098 . S2CID 8302572 .

[5] Россман, Майкл Г.; Лильяс, Андерс; Бранден, Карл-Ивар; Банасзак, Леонард Дж. (1975). «Эволюционные и структурные связи между дегидрогеназами». В Бойере, Пол Д. (ред.). Ферменты . Том. 11. С. 61–102. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60210-3 . ISBN 978-0-12-122711-1 .

[6] Белламачина CR (сентябрь 1996 г.). «Мотив связывания никотинамиддинуклеотида: сравнение белков, связывающих нуклеотиды» . Журнал ФАСЭБ . 10 (11): 1257–69. дои : 10.1096/fasebj.10.11.8836039 . ПМИД 8836039 .

[7] Ротермель Б.А., Нельсон Т. (ноябрь 1989 г.). «Первичная структура НАДФ-зависимого яблочного фермента кукурузы» . Журнал биологической химии . 264 (33): 19587–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)47154-8 . ПМИД 2584183 .

[8] Коулман, Дэвид Э.; Рао, Г.С. Джаганнатха; Голдсмит, Э.Дж.; Кук, Пол Ф.; Харрис, Бен Г. (июнь 2002 г.). «Кристаллическая структура яблочного фермента из Ascaris suum в комплексе с никотинамид-аденин-динуклеотидом при разрешении 2,3 Å». Биохимия . 41 (22): 6928–38. дои : 10.1021/bi0255120 . ПМИД 12033925 .

[9] Эдвардс Г.Е., Франчески В.Р., Вознесенская Е.В. (2004). «Одноклеточный фотосинтез C (4) в сравнении с парадигмой двух клеток (Кранц)» . Ежегодный обзор биологии растений . 55 : 173–96. doi : 10.1146/annurev.arplant.55.031903.141725 . ПМИД 15377218 .

[antisense-10] Пенгелли Дж. Дж., Тан Дж., Фурбанк RT, фон Кеммерер С. (октябрь 2012 г.). «Антисмысловое снижение НАДФ-яблочного фермента у Flaveria bidentis уменьшает поток CO2 через цикл C4» . Физиология растений . 160 (2): 1070–80. дои : 10.1104/стр.112.203240 . ПМЦ 3461530 . ПМИД 22846191 .

[11] Ратнам К.К. (январь 1979 г.). «Метаболическая регуляция потока углерода во время фотосинтеза C4: II. Доказательства in situ рефиксации фотодыхательного CO2 с помощью C 4 фосфоенолпируваткарбоксилазы». Планта . 145 (1): 13–23. дои : 10.1007/BF00379923 . ПМИД 24317560 . S2CID 22462853 .

[12] Сайго М., Тронкони М.А., Джеррард Уиллер MC, Альварес CE, Дринкович М.Ф., Андрео CS (ноябрь 2013 г.). «Биохимические подходы к изучению эволюции фотосинтеза C4: на примере яблочных ферментов декарбоксилаз». Исследования фотосинтеза . 117 (1–3): 177–87. Бибкод : 2013PhoRe.117..177S . дои : 10.1007/s11120-013-9879-1 . hdl : 11336/7831 . ПМИД 23832612 . S2CID 17803651 .

[pmid22182754-13] Селвуд Т., Яффе ЭК (март 2012 г.). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .

[14] Майер А., Зелл М.Б., Маурино В.Г. (май 2011 г.). «Малатдекарбоксилазы: эволюция и роль изоформ НАД (P)-ME у видов, осуществляющих фотосинтез C (4) и C (3)» . Журнал экспериментальной ботаники . 62 (9): 3061–9. дои : 10.1093/jxb/err024 . ПМИД 21459769 .

[15] Монсон, Рассел К. (май 2003 г.). «Дупликация генов, неофункционализация и эволюция фотосинтеза C4». Международный журнал наук о растениях . 164 (С3): С43–С54. дои : 10.1086/368400 . S2CID 84685191 . ИНИСТ 14976375 .

[16] Дринкович М.Ф., Казати П., Андрео К.С. (февраль 2001 г.). «НАДФ-яблочный фермент растений: повсеместно распространенный фермент, участвующий в различных метаболических путях» . Письма ФЭБС . 490 (1–2): 1–6. дои : 10.1016/S0014-5793(00)02331-0 . ПМИД 11172800 . S2CID 31317255 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)