Гунилилтрансфераза

Гуанилилтрансферазы представляют собой ферменты , которые переносят монофосфатную группу гуанозина, обычно от GTP в другую молекулу, высвобождая пирофосфат . Многие эукариотические гуанилилтрансферазы покрывают ферменты , которые катализируют образование 5-'CAP в ко-транскрипционной модификации РНК мессенджера . Поскольку 5 'конец молекулы РНК заканчивается в фосфатной группе, связь, образованная между РНК и молекулой GTP, является необычной 5' -5' трифосфатной связью, вместо 3 ' -5 -' связи между другими нуклеотидами, которые могут сформировать РНК -прядь. В перекрывающихся ферментах высококонсервативный остаток лизина служит каталитическим остатком, который образует ковалентный фермент-GMP-комплекс. ^{[ 1 ]}

РНК переноса (тРНК) для гистидина является уникальной среди эукариотических тРНК, требующих добавления гуанинового нуклеотида, прежде чем аминоацилируется гистидин -синтетазой . Дрожжевая тРНК гуанилилтрансфераза, специфичная для ^Его уникальен в том, что он является единственным известным не тРНК-синтетазой ферментом, который специфически распознает антикодон тРНК . ^{[ 2 ]}

Гуанилил трансферазы также существуют для передачи гуанозиновых нуклеотидов в молекулы сахара, такие как манноза и фукоза . ^{[ Цитация необходима ]}

Смотрите также

МРНК Гуанлилтрансфераза

Ссылки

^ Fresco LD, Buratowski S. (1994). Активный сайт фермента-капитализации мРНК гуанлилтрансферазы из Saccharomyces cerevisiae: сходство с мотивом прикрепления нуклеотидила ДНК и РНК-лигаз. Proc Natl Acad Sci USA 91 (14): 6624–6628.
^ Джекман Дж., Физицкий Эм. (2006). Trnahis guanylyltransferase добавляет G - 1 к 5 'конец Trnahis путем распознавания антикодона, одной из нескольких особенностей, неожиданно обмениваемых с тРНК -синтетазами. РНК 12: 1007-1014.

Внешние ссылки

ЕС № 2.7.7.- - нуклеотидилтрансферазы

Эта , статья, связанная с ферментом является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[Fresco-1] Fresco LD, Buratowski S. (1994). Активный сайт фермента-капитализации мРНК гуанлилтрансферазы из Saccharomyces cerevisiae: сходство с мотивом прикрепления нуклеотидила ДНК и РНК-лигаз. Proc Natl Acad Sci USA 91 (14): 6624–6628.

[Jackman-2] Джекман Дж., Физицкий Эм. (2006). Trnahis guanylyltransferase добавляет G - 1 к 5 'конец Trnahis путем распознавания антикодона, одной из нескольких особенностей, неожиданно обмениваемых с тРНК -синтетазами. РНК 12: 1007-1014.

[ 1 ]

[ 2 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)