СО-метилирование ацетил-КоА-синтазы

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

СО-метилирование ацетил-КоА-синтазы
СО-метилирование ацетил-КоА-синтазы
	Мономерная ацетил-КоА-синтаза
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.3.1.169
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Ацетил-КоА-синтаза (АКС), не путать с ацетил-КоА-синтетазой или ацетат-КоА-лигазой (образующей АДФ), представляет собой никельсодержащий фермент, участвующий в метаболических процессах клеток. Вместе с дегидрогеназой монооксида углерода (CODH) он образует бифункциональный фермент ацетил-КоА-синтаза/дегидрогеназа монооксида углерода (ACS/CODH), обнаруженный в анаэробных микроорганизмах, таких как археи и бактерии . ^[1] Фермент ACS/CODH работает в основном по пути Вуда-Люнгдала , который превращает углекислый газ в ацетил-КоА . Рекомендуемое название этого фермента — CO-метилирующая ацетил-КоА-синтаза . ^[2]

Химия

В природе существует шесть различных путей _{CO 2} фиксации . Из них путь Вуда-Люнгдала является преобладающим стоком в анаэробных условиях. Ацетил-КоА-синтаза (ACS) и дегидрогеназа монооксида углерода (CODH) являются неотъемлемыми ферментами этого единого пути и могут выполнять различные реакции в углеродном цикле в результате . Из-за этого точная активность этих молекул в последнее десятилетие стала объектом пристального внимания. ^[3]

Путь Вуд-Люнгдал

Путь Вуда-Люнгдала состоит из двух разных реакций расщепления углекислого газа. Первый путь включает в себя преобразование CODH диоксида углерода в монооксид углерода посредством двухэлектронного переноса, а второй путь включает ACS, синтезирующий ацетил-КоА с использованием монооксида углерода из CODH вместе с коферментом-A (CoA) и метильной группой корриноидного железа. -серный белок CFeSP. ^[4] Две основные общие реакции заключаются в следующем:

{\ce {{CO2}+ {2H+}+ 2e^- <=> {CO}+ H2O}}

( 1 )

{\ce {{CO}+ {CH3-CFeSP}+ CoA <=> {acetyl-CoA}+ CFeSP}}

( 2 )

Полученный ацетил -КоА можно использовать различными способами в зависимости от потребностей организма. Например, ацетат-образующие бактерии используют ацетил-КоА для процессов автотрофного роста, а метаногенные археи, такие как Methanocarcina barkeri, преобразуют ацетил-КоА в ацетат и используют его в качестве альтернативного источника углерода вместо CO ₂ . ^[5]

Ацетогенные бактерии используют этот метод для получения ацетата и уксусной кислоты . Поскольку две вышеупомянутые реакции обратимы, это открывает широкий спектр реакций в углеродном цикле. Помимо производства ацетил-КоА, может произойти обратный процесс, когда ACS производит CO и возвращает метильную часть обратно в корриноидный белок.

Наряду с процессом метаногенеза организмы могут впоследствии превращать ацетат в метан. Кроме того, путь Вуда-Люнгдала допускает анаэробное окисление ацетата, при котором АТФ используется для превращения ацетата в ацетил-КоА, который затем расщепляется ACS с образованием углекислого газа, который выбрасывается в атмосферу. ^[6]

Другие реакции

Было обнаружено, что фермент CODH/ACS бактерий M. theroaceticum может производить диазот (N ₂ ) из закиси азота в присутствии электронодонорных видов . Он также может катализировать восстановление загрязняющего вещества 2,4,6-тринитротолуола ) и катализировать окисление бутилизоцианида н - ( ТНТ . ^[3]

Структура

История

Первая и одна из наиболее полных кристаллических структур ACS/CODH из бактерий M. thermoacetica была представлена в 2002 году Дреннаном и его коллегами. ^[7] В этой статье они сконструировали гетеротетрамер, в котором активный сайт «А-кластер» находится в субъединице ACS, а активный сайт «С-кластер» — в субъединице CODH. Кроме того, они разрешили структуру активного центра А-кластера и обнаружили центр [Fe ₄ S ₄ ]-X-Cu-X-Ni, что весьма необычно для биологии. Это структурное представление состояло из звена [Fe ₄ S ₄ ], соединенного мостиком с биядерным центром, где Ni(II) находился в дистальном положении (обозначаемом Ni _d ) в плоскоквадратной конформации, а ион Cu(I) находился в проксимальное . положение в искаженном тетраэдрическом положении с лигандами неизвестной идентичности ^[7]

Споры об абсолютной структуре и идентичности металлов в активном центре A-кластера ACS продолжились, и была представлена конкурирующая модель. Авторы предложили две разные формы фермента ACS: «открытую» форму и «закрытую» форму, при этом разные металлы занимают проксимальный металлический участок (обозначенный как M _p ) для каждой формы. Общая схема фермента во многом соответствовала результатам первого исследования, но эта новая структура предполагала наличие иона никеля в «открытой» форме и иона цинка в «закрытой» форме. ^[4]

В более поздней обзорной статье была предпринята попытка согласовать различные наблюдения за M _p и указано, что это проксимальное положение в активном сайте ACS склонно к замещению и может содержать любое из Cu , Zn и Ni . Три формы этого A-кластера, скорее всего, содержат небольшое количество Ni и относительно большее количество Cu. ^[8]

Настоящее время (с 2014 г.)

В настоящее время общепринято, что активный центр ACS (A-кластер) представляет собой металлический центр Ni-Ni, причем оба никеля имеют степень окисления +2 . [Fe ₄ S ₄ ] Кластер связан мостиком с более близким никелем, N _p , который соединен тиолатным мостиком с более дальним никелем, Ni _d . Ni _d координирован с двумя цистеина молекулами и двумя амидными соединениями основной цепи и находится в плоско-квадратной координации. Пространство рядом с металлом позволяет разместить подложки и изделия. Ni _p находится в Т-образном окружении, связанном с тремя атомами серы, причем неизвестный лиганд, возможно, создает искаженное тетраэдрическое окружение. Предполагается, что этот лиганд представляет собой молекулу воды или ацетильную группу в окружающей области клетки. Хотя проксимальный никель лабилен и может быть заменен центром Cu или Zn, экспериментальные данные свидетельствуют о том, что активность ACS ограничивается только присутствием никеля. Кроме того, некоторые исследования показали, что медь при определенных условиях может даже ингибировать фермент. ^[9]

Общая структура фермента CODH/ACS состоит из фермента CODH в виде димера в центре с двумя субъединицами ACS на каждой стороне. Ядро CODH состоит из двух кластеров Ni-Fe-S (C-кластер), двух кластеров [Fe ₄ S ₄ ] (B-кластер) и одного [Fe ₄ S ₄ ] D-кластера. D-кластер соединяет две субъединицы с одним кластером C и одним кластером B в каждом мономере, обеспечивая быстрый перенос электрона . A-кластер ACS находится в постоянной связи с C-кластером CODH. Этот активный центр также отвечает за образование связей CC и CS в продукте ацетил-КоА (и его обратную реакцию). ^[8]

Кроме того, кристаллические структуры комплекса CODH/ACS Carboxydothermus Hydrogenoformans ^[10] и Clostridium autoethanogenum ^[11] были решены. Хотя последний демонстрирует более расширенное расположение субъединиц ACS, комплекс C. Hydrogenoformans очень похож на комплекс M. thermoacetica .

Фермент ACS содержит три основные субъединицы. Первый — это сам активный сайт с центром NiFeS. Вторая — это часть, которая напрямую взаимодействует с CODH в пути Вуда-Люнгдала. Эта часть состоит из α-спиралей , образующих складку Россмана . Он также, по-видимому, взаимодействует с соединением ферредоксина , которое может активировать субъединицу во время процесса переноса CO от CODH к ACS. Последний домен связывает КоА и состоит из шести остатков аргинина с молекулой триптофана . ^[3]^[12]

Эксперименты между C-кластером CODH и A-кластером ACS выявили длинный гидрофобный канал, соединяющий два домена, позволяющий переносить окись углерода из CODH в ACS. Этот канал, скорее всего, защищает молекулы монооксида углерода от внешней среды фермента и повышает эффективность производства ацетил-КоА. ^[13]

Конформационные изменения

Исследования в литературе позволили выделить фермент CODH/ACS в «открытой» и «закрытой» конфигурации. Это привело к гипотезе, что он претерпевает четыре конформационных изменения в зависимости от своей активности. В «открытом» положении активный центр вращается, чтобы взаимодействовать с белком CFeSP на этапе переноса метила пути Вуда-Люнгдала . «Закрытое» положение открывает канал между CODH и ACS, обеспечивая перенос CO. Эти две конфигурации противоположны друг другу в том, что доступ к CO блокирует взаимодействие с CFeSP, а когда происходит метилирование, активный сайт заглубляется и не допускает перенос CO. Второе «закрытое» положение необходимо для блокировки попадания воды в реакцию. Наконец, А-кластер необходимо еще раз повернуть, чтобы обеспечить связывание КоА и высвобождение продукта. Точная причина этих структурных изменений и детали механизма еще предстоит выяснить. ^[3]^[6]^[9]

Активность

Механизм

Были предложены два конкурирующих механизма образования ацетил-КоА: « парамагнитный механизм» и « диамагнитный механизм». ^[3] Оба похожи с точки зрения связывания субстратов и общих стадий, но различаются степенью окисления металлоцентра. Считается, что Ni _p является центром связывания субстрата, который подвергается окислительно-восстановительному процессу . Считается , что дальний никелевый центр и _{[Fe 4} S ₄ ] кластер в этом процессе не участвуют. ^[13]

В парамагнитном механизме какой-либо комплекс ( ферродоксин , например) активирует _p- атом Ni, восстанавливая его из Ni ²⁺в Ни ¹⁺. Затем никель связывается либо с окисью углерода из CODH, либо с метильной группой, пожертвованной белком CFeSP, в произвольном порядке. ^[14] За этим следует миграционная вставка с образованием промежуточного комплекса. Затем КоА связывается с металлом и образуется конечный продукт — ацетил-КоА. ^[3]^[9] Некоторые критические замечания в адрес этого механизма заключаются в том, что он несбалансирован с точки зрения количества электронов и активированного Ni. ¹⁺ промежуточное соединение не может быть обнаружено с помощью электронного парамагнитного резонанса . Более того, есть свидетельства каталитического цикла АЦС без какого-либо внешнего восстановительного комплекса, что опровергает стадию активации ферродоксина . ^[15]

Второй предложенный механизм, диамагнитный, включает в себя Ni ⁰ промежуточный вместо Ni ¹⁺. После добавления метильной группы и монооксида углерода с последующим внедрением с образованием комплекса металл-ацетил КоА атакует с образованием конечного продукта. ^[9] Порядок, в котором молекула монооксида углерода и метильная группа связываются с никелевым центром, широко обсуждается, но нет убедительных доказательств предпочтения одного из них другому. Хотя этот механизм электронно сбалансирован, идея Ni ⁰ вид является совершенно беспрецедентным в биологии. Также не было получено убедительных доказательств, подтверждающих наличие разновидностей Ni с нулевой валентностью . Однако разновидности никеля, аналогичные ACS с Ni ⁰ центра были сделаны, поэтому диамагнитный механизм не является неправдоподобной гипотезой. ^[1]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б Линдал, Пенсильвания (июль 2004 г.). «Ацетил-коэнзим А-синтаза: аргументы в пользу механизма катализа на основе Ni (p) (0)». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 516–24. дои : 10.1007/s00775-004-0564-x . ПМИД 15221478 . S2CID 21597571 .
^ Справочник Спрингера по ферментам . Том. 30. стр. 459–466.
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Джан М., Армстронг Ф.А., Рэгсдейл Ю.В. (апрель 2014 г.). «Структура, функции и механизм никелевых металлоферментов, CO-дегидрогеназы и ацетил-КоА-синтазы» . Химические обзоры . 114 (8): 4149–74. дои : 10.1021/cr400461p . ПМК 4002135 . ПМИД 24521136 .
^ Jump up to: ^а ^б Хегг Э.Л. (октябрь 2004 г.). «Разгадка структуры и механизма ацетил-кофермента А-синтазы». Отчеты о химических исследованиях . 37 (10): 775–83. дои : 10.1021/ar040002e . ПМИД 15491124 .
^ Риордан К.Г. (июль 2004 г.). «Синтетическая химия и химические прецеденты для понимания структуры и функции ацетилкоэнзима А-синтазы». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 542–9. дои : 10.1007/s00775-004-0567-7 . ПМИД 15221481 . S2CID 6536992 .
^ Jump up to: ^а ^б Рэгсдейл С.В., Кумар М. (январь 1996 г.). «Никель-содержащая дегидрогеназа монооксида углерода/ацетил-КоА-синтаза». Химические обзоры . 96 (7): 2515–2540. дои : 10.1021/cr950058 . ПМИД 11848835 .
^ Jump up to: ^а ^б Дуков Т.И., Айверсон Т.М., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (октябрь 2002 г.). «Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазе». Наука . 298 (5593): 567–72. Бибкод : 2002Sci...298..567D . дои : 10.1126/science.1075843 . ПМИД 12386327 . S2CID 39880131 .
^ Jump up to: ^а ^б Дреннан К.Л., Дуков Т.И., Рэгсдейл С.В. (июль 2004 г.). «Металлокластеры дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы: история в картинках». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 511–5. дои : 10.1007/s00775-004-0563-y . ПМИД 15221484 . S2CID 23263180 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Эванс диджей (2005). «Химия, связанная с никелевыми ферментами CODH и ACS». Обзоры координационной химии . 249 (15–16): 1582–1595. дои : 10.1016/j.ccr.2004.09.012 .
^ Рюкольдт, Якоб; Басак, Юдхаджит; Домник, Лилит; Чон, Джэ Хун; Доббек, Хольгер (21 октября 2022 г.). «К кинетике восстановления СО 2 Ni, Fe-CO дегидрогеназами» . АКС-катализ . 12 (20): 13131–13142. дои : 10.1021/acscatal.2c02221 . ISSN 2155-5435 .
^ Лемэр, Оливье Н.; Вагнер, Тристан (январь 2021 г.). «Перенаправление газовых каналов в первичном ферменте: структурные данные о комплексе дегидрогеназа монооксида углерода / ацетил-КоА-синтаза из ацетогена Clostridium autoethanogenum» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1862 (1): 148330. doi : 10.1016/j.bbabio.2020.148330 . hdl : 21.11116/0000-0007-F1AD-6 .
^ Кунг Ю, Дреннан КЛ (апрель 2011 г.). «Роль никель-железных кофакторов в биологической утилизации угарного газа и углекислого газа» (PDF) . Современное мнение в области химической биологии . 15 (2): 276–83. дои : 10.1016/j.cbpa.2010.11.005 . ПМК 3061974 . ПМИД 21130022 .
^ Jump up to: ^а ^б Бур Дж.Л., Малруни С.Б., Хаузингер Р.П. (февраль 2014 г.). «Никельзависимые металлоферменты» . Архив биохимии и биофизики . 544 : 142–52. дои : 10.1016/j.abb.2013.09.002 . ПМЦ 3946514 . ПМИД 24036122 .
^ Jump up to: ^а ^б Серавалли Дж., Рэгсдейл SW (март 2008 г.). «Импульсные исследования синтеза ацетил-КоА с помощью дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы: доказательства случайного механизма присоединения метила и карбонила» . Журнал биологической химии . 283 (13): 8384–94. дои : 10.1074/jbc.M709470200 . ПМЦ 2820341 . ПМИД 18203715 .
^ Сигел А, Сигел Х, Сигел Р.К. (2006). Никель и его удивительное влияние на природу . Чичестер, Западный Суссекс, Англия: Уайли. стр. 377–380. ISBN 978-0-470-01671-8 .

[Lindahl_2004-1] Jump up to: ^а ^б Линдал, Пенсильвания (июль 2004 г.). «Ацетил-коэнзим А-синтаза: аргументы в пользу механизма катализа на основе Ni (p) (0)». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 516–24. дои : 10.1007/s00775-004-0564-x . ПМИД 15221478 . S2CID 21597571 .

[Handbook_of_enzymes-2] Справочник Спрингера по ферментам . Том. 30. стр. 459–466.

[Can,_Armstrong_Ragsdale_review-3] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Джан М., Армстронг Ф.А., Рэгсдейл Ю.В. (апрель 2014 г.). «Структура, функции и механизм никелевых металлоферментов, CO-дегидрогеназы и ацетил-КоА-синтазы» . Химические обзоры . 114 (8): 4149–74. дои : 10.1021/cr400461p . ПМК 4002135 . ПМИД 24521136 .

[Hegg_mechanism_ACS-4] Jump up to: ^а ^б Хегг Э.Л. (октябрь 2004 г.). «Разгадка структуры и механизма ацетил-кофермента А-синтазы». Отчеты о химических исследованиях . 37 (10): 775–83. дои : 10.1021/ar040002e . ПМИД 15491124 .

[Riordan_review-5] Риордан К.Г. (июль 2004 г.). «Синтетическая химия и химические прецеденты для понимания структуры и функции ацетилкоэнзима А-синтазы». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 542–9. дои : 10.1007/s00775-004-0567-7 . ПМИД 15221481 . S2CID 6536992 .

[Ragsdale_Chem_Rev_1996-6] Jump up to: ^а ^б Рэгсдейл С.В., Кумар М. (январь 1996 г.). «Никель-содержащая дегидрогеназа монооксида углерода/ацетил-КоА-синтаза». Химические обзоры . 96 (7): 2515–2540. дои : 10.1021/cr950058 . ПМИД 11848835 .

[Drennan_Science_magazine-7] Jump up to: ^а ^б Дуков Т.И., Айверсон Т.М., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (октябрь 2002 г.). «Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазе». Наука . 298 (5593): 567–72. Бибкод : 2002Sci...298..567D . дои : 10.1126/science.1075843 . ПМИД 12386327 . S2CID 39880131 .

[Drennan,_Doukov,_Ragsdale-8] Jump up to: ^а ^б Дреннан К.Л., Дуков Т.И., Рэгсдейл С.В. (июль 2004 г.). «Металлокластеры дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы: история в картинках». Журнал биологической неорганической химии . 9 (5): 511–5. дои : 10.1007/s00775-004-0563-y . ПМИД 15221484 . S2CID 23263180 .

[DJ_Evans_2005-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Эванс диджей (2005). «Химия, связанная с никелевыми ферментами CODH и ACS». Обзоры координационной химии . 249 (15–16): 1582–1595. дои : 10.1016/j.ccr.2004.09.012 .

[10] Рюкольдт, Якоб; Басак, Юдхаджит; Домник, Лилит; Чон, Джэ Хун; Доббек, Хольгер (21 октября 2022 г.). «К кинетике восстановления СО 2 Ni, Fe-CO дегидрогеназами» . АКС-катализ . 12 (20): 13131–13142. дои : 10.1021/acscatal.2c02221 . ISSN 2155-5435 .

[11] Лемэр, Оливье Н.; Вагнер, Тристан (январь 2021 г.). «Перенаправление газовых каналов в первичном ферменте: структурные данные о комплексе дегидрогеназа монооксида углерода / ацетил-КоА-синтаза из ацетогена Clostridium autoethanogenum» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1862 (1): 148330. doi : 10.1016/j.bbabio.2020.148330 . hdl : 21.11116/0000-0007-F1AD-6 .

[Drennan_current_opinion_2011-12] Кунг Ю, Дреннан КЛ (апрель 2011 г.). «Роль никель-железных кофакторов в биологической утилизации угарного газа и углекислого газа» (PDF) . Современное мнение в области химической биологии . 15 (2): 276–83. дои : 10.1016/j.cbpa.2010.11.005 . ПМК 3061974 . ПМИД 21130022 .

[Archives_biochem_2014-13] Jump up to: ^а ^б Бур Дж.Л., Малруни С.Б., Хаузингер Р.П. (февраль 2014 г.). «Никельзависимые металлоферменты» . Архив биохимии и биофизики . 544 : 142–52. дои : 10.1016/j.abb.2013.09.002 . ПМЦ 3946514 . ПМИД 24036122 .

[Seravelli_pulse_chain_study_2008-14] Jump up to: ^а ^б Серавалли Дж., Рэгсдейл SW (март 2008 г.). «Импульсные исследования синтеза ацетил-КоА с помощью дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы: доказательства случайного механизма присоединения метила и карбонила» . Журнал биологической химии . 283 (13): 8384–94. дои : 10.1074/jbc.M709470200 . ПМЦ 2820341 . ПМИД 18203715 .

[Sigel_Book_2006_Wiley-15] Сигел А, Сигел Х, Сигел Р.К. (2006). Никель и его удивительное влияние на природу . Чичестер, Западный Суссекс, Англия: Уайли. стр. 377–380. ISBN 978-0-470-01671-8 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1 : кроме аминоацильных групп.	ацетилтрансферазы : ацетил-коэнзим А ацетилтрансфераза N-ацетилглутаматсинтаза Холинацетилтрансфераза Дигидролипоилтрансацетилаза Ацетил-КоА С-ацилтрансфераза Бета-галактозидтрансацетилаза Хлорамфениколацетилтрансфераза N-ацетилтрансфераза Серотонин-N-ацетилтрансфераза HGSNAT ARD1A Гистон ацетилтрансфераза P300/CBP НОЧЬ2 пальмитоилтрансферазы : карнитин-О-пальмитоилтрансфераза CPT1 CPT2 Серин С-пальмитоилтрансфераза SPTLC1 СПТЛК2 другое: ацилтрансфераза типа 2 Синтаза аминолевулиновой кислоты Бета-кетоацил-АСР-синтаза Глицеронфосфат-О-ацилтрансфераза Лецитин – холестеринацилтрансфераза Глицерол-3-фосфат-О-ацилтрансфераза 1-ацилглицерин-3-фосфат-О-ацилтрансфераза 2-ацилглицерин-3-фосфат-О-ацилтрансфераза АБХД5
2.3.2 : Аминоацилтрансферазы	Гамма-глутамилтранспептидаза Пептидилтрансфераза Трансглутаминаза Тканевая трансглутаминаза Кератиноцитарная трансглутаминаза Фактор XIII
2.3.3 : превращается в алкил при переносе	Цитратсинтаза Децилцитратсинтаза Цитрат (Ре)-синтаза Децилгомоцитратсинтаза 2-метилцитратсинтаза 2-этилмалатсинтаза 3-этилмалатсинтаза АТФ-цитрат-лиаза Малатсинтаза ГМГ-КоА-синтаза HMGCS2 2-гидроксиглутаратсинтаза 3-пропилмалатсинтаза 2-изопропилмалатсинтаза Гомоцитратсинтаза Сульфоацетальдегид ацетилтрансфераза

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )