Нуклеотидилтрансфераза

Нуклеотидилтрансферазы представляют собой трансферазные ферменты фосфорсодержащих групп, например, заместителей нуклеотидиловых кислот или просто нуклеозидмонофосфатов . Общую реакцию переноса нуклеозидмонофосфатного фрагмента от A к B можно записать как:

А- ПН + Б

\rightleftharpoons

А + Б- ПН

Например, в случае полимераз А представляет собой пирофосфат, а В — образующийся полинуклеотид.Они классифицируются под номером ЕС 2.7.7 и могут быть разделены на категории:

Уридилилтрансферазы , переносящие уридилил -группы.
Аденилилтрансферазы , переносящие аденилил -группы.
Гуанилилтрансферазы , переносящие гуанилил -группы.
Цититидилилтрансферазы , переносящие цитидилил -группы.
Тимидилилтрансферазы , переносящие тимидилильные группы.

Роль в обмене веществ

Многие метаболические ферменты модифицируются нуклеотидилтрансферазами. Присоединение AMP (аденилирование) или UMP (уридилирование) может активировать или инактивировать фермент или изменить его специфичность ( см. рисунок ). Эти модификации могут привести к созданию сложных регуляторных сетей, которые могут тонко настраивать ферментативную активность так, чтобы вырабатывались только необходимые соединения (здесь: глутамин). ^[1]

Роль в механизмах репарации ДНК

Нуклеотидилтрансфераза является компонентом пути репарации при эксцизионной репарации одного нуклеотидного основания . Этот механизм восстановления начинается, когда один нуклеотид распознается ДНК- гликозилазой как неправильно совпадающий или каким-либо образом мутировавший (УФ-свет, химический мутаген и т. д.) и удаляется. Позже нуклеотидилтрансфераза используется для заполнения пробела правильным основанием, используя цепь матрицы в качестве эталона. ^[2]

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б Воет Д., Воет Дж.Г., Пратт К.В. (2008). Основы биохимии (3-е изд.). Джон Уайли и сыновья, стр. 767.
^ Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Берд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация этапов эксцизионной репарации однонуклеотидных оснований, опосредованной апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β» . Журнал биологической химии . 282 (18): 13532–13541. дои : 10.1074/jbc.M611295200 . ПМК 2366199 . ПМИД 17355977 . Ферменты и дополнительные факторы, участвующие в субпутях BER в клетках млекопитающих, получили значительное внимание. Как указано выше, в процессе SN-BER участвуют пять различных ферментативных реакций. Это 1) удаление модифицированного основания с помощью монофункциональной ДНК-N-гликозилазы, специфичной для повреждения, 2) 5'-надрез абазического сайта с помощью фермента гидролитического разрезания цепи, 3) синтез ДНК с помощью нуклеотидилтрансферазы, 4) удаление 5'-dRP-группа посредством реакции a'-элиминирования и 5) запечатывания разрывов с помощью ДНК-лигазы (36, 37).

Внешние ссылки

Нуклеотидилтрансферазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)

Эта EC 2.7, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[:0-1] Перейти обратно: ^а ^б Воет Д., Воет Дж.Г., Пратт К.В. (2008). Основы биохимии (3-е изд.). Джон Уайли и сыновья, стр. 767.

[2] Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Берд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация этапов эксцизионной репарации однонуклеотидных оснований, опосредованной апуриновой/апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β» . Журнал биологической химии . 282 (18): 13532–13541. дои : 10.1074/jbc.M611295200 . ПМК 2366199 . ПМИД 17355977 . Ферменты и дополнительные факторы, участвующие в субпутях BER в клетках млекопитающих, получили значительное внимание. Как указано выше, в процессе SN-BER участвуют пять различных ферментативных реакций. Это 1) удаление модифицированного основания с помощью монофункциональной ДНК-N-гликозилазы, специфичной для повреждения, 2) 5'-надрез абазического сайта с помощью фермента гидролитического разрезания цепи, 3) синтез ДНК с помощью нуклеотидилтрансферазы, 4) удаление 5'-dRP-группа посредством реакции a'-элиминирования и 5) запечатывания разрывов с помощью ДНК-лигазы (36, 37).

[1]

[2]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)