Аденозинмонофосфат
 | Эта статья включает список общих ссылок , но в ней отсутствуют достаточные соответствующие встроенные цитаты . ( февраль 2013 г. ) |
| |
| |
| Имена | |
|---|---|
| Название ИЮПАК
5'-Адениловая кислота
| |
| Систематическое название ИЮПАК
[(2R , 3S , 4R , 5R ) -5-(6-амино-9Н - пурин-9-ил)-3,4-дигидроксиоксолан-2-ил]метилдигидрофосфат | |
| Другие имена
Аденозин-5'-монофосфат
| |
| Идентификаторы | |
3D model ( JSmol )
|
|
| КЭБ | |
| ХЭМБЛ | |
| ХимическийПаук | |
| Лекарственный Банк | |
| Информационная карта ECHA | 100.000.455 |
| КЕГГ | |
| МеШ | Аденозин+монофосфат |
ПабХим CID
|
|
| НЕКОТОРЫЙ | |
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|
| Характеристики | |
| С 10 Ч 14 Н 5 О 7 П | |
| Молярная масса | 347.22 g/mol |
| Появление | белый кристаллический порошок |
| Плотность | 2,32 г/мл |
| Температура плавления | От 178 до 185 ° C (от 352 до 365 ° F; от 451 до 458 К) |
| Точка кипения | 798,5 ° C (1469,3 ° F; 1071,7 К) |
| Кислотность ( pKa ) | 0.9 [ нужна ссылка ] , 3.8, 6.1 |
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
| |
Аденозинмонофосфат ( АМФ ), также известный как 5'-адениловая кислота , представляет собой нуклеотид . АМФ состоит из фосфатной группы, сахарной рибозы и нуклеинового основания аденина . Это сложный эфир фосфорной кислоты и нуклеозида аденозина . [ 1 ] В качестве заместителя он принимает форму префикса аденилил- . [ 2 ]
АМФ играет важную роль во многих клеточных метаболических процессах, превращаясь в аденозинтрифосфат (АТФ) и аденозиндифосфат (АДФ), а также в аллостерически активирующие ферменты, такие как миофосфорилаза-b. АМФ также является компонентом синтеза РНК . [ 3 ] AMP присутствует во всех известных формах жизни. [ 4 ]
Производство и деградация
[ редактировать ]АМФ не имеет высокоэнергетической фосфоангидридной связи, связанной с АДФ и АТФ. АМФ может быть получен из АДФ с помощью миокиназной (аденилаткиназной) реакции, когда запас АТФ в клетке низкий: [ 5 ] [ 6 ]
- 2 АДФ → АТФ + АМФ
Или АМФ может быть получен гидролизом одной высокоэнергетической фосфатной связи АДФ:
- АДФ + Н 2 О → АМФ + П я
АМФ также может образовываться путем гидролиза АТФ до АМФ и пирофосфата :
- АТФ + H 2 O → АМФ + ПП i
При расщеплении РНК живыми системами образуются нуклеозидмонофосфаты, в том числе аденозинмонофосфат.
AMP может быть регенерирован в АТФ следующим образом:
- АМФ + АТФ → 2 АДФ (аденилаткиназа в обратном направлении)
- АДФ + P i → АТФ (этот этап чаще всего осуществляется у аэробов АТФ-синтазой при окислительном фосфорилировании )
АМФ может превращаться в инозинмонофосфат с помощью фермента миоаденилатдезаминазы , освобождая аммиачную группу.
В катаболическом пути, пуриновом нуклеотидном цикле , аденозинмонофосфат может превращаться в мочевую кислоту , которая выводится из организма млекопитающих. [ 7 ]
Физиологическая роль в регуляции
[ редактировать ]Регуляция AMP-активируемой киназы
[ редактировать ]Фермент эукариотических клеток 5'-аденозинмонофосфат-активируемая протеинкиназа , или AMPK, использует AMP для гомеостатических энергетических процессов во время высоких затрат клеточной энергии, таких как физические упражнения. [ 8 ] Поскольку расщепление АТФ и соответствующие реакции фосфорилирования используются в различных процессах в организме в качестве источника энергии, производство АТФ необходимо для дальнейшего создания энергии для этих клеток млекопитающих. AMPK, как датчик клеточной энергии, активируется снижением уровня АТФ, что естественным образом сопровождается увеличением уровней АДФ и АМФ. [ 9 ]
Хотя фосфорилирование, по-видимому, является основным активатором AMPK, некоторые исследования показывают, что AMP является аллостерическим регулятором , а также прямым агонистом AMPK. [ 10 ] Более того, другие исследования показывают, что высокое соотношение уровней AMP:ATP в клетках, а не только AMP, активирует AMPK. [ 11 ] Например, было обнаружено, что АМФ-активируемые киназы Caenorhabditis elegans и Drosophila melanogaster активируются АМФ, тогда как киназы дрожжей и растений не активируются аллостерически АМФ. [ 11 ]
АМФ связывается с γ к активации киназы, а затем, в конечном итоге, к каскаду других процессов, таких как активация катаболических путей и ингибирование анаболических -субъединицей АМФК, что приводит путей для регенерации АТФ. Катаболические механизмы, которые генерируют АТФ за счет высвобождения энергии при расщеплении молекул, активируются ферментом AMPK, тогда как анаболические механизмы, которые используют энергию АТФ для образования продуктов, ингибируются. [ 12 ] Хотя γ- субъединица может связывать АМФ/АДФ/АТФ, только связывание АМФ/АДФ приводит к конформационному сдвигу ферментного белка. Эта разница в связывании АМФ/АДФ и АТФ приводит к сдвигу состояния дефосфорилирования фермента. [ 13 ] Дефосфорилирование AMPK посредством различных протеинфосфатаз полностью инактивирует каталитическую функцию. AMP/ADP защищает AMPK от инактивации путем связывания с γ -субъединицей и поддержания состояния дефосфорилирования. [ 14 ]
лагерь
[ редактировать ]АМФ также может существовать в виде циклической структуры, известной как циклический АМФ (или цАМФ). В некоторых клетках фермент аденилатциклаза производит цАМФ из АТФ, и обычно эта реакция регулируется такими гормонами, как адреналин или глюкагон . цАМФ играет важную роль во внутриклеточной передаче сигналов. [ 15 ] В скелетных мышцах циклический АМФ, запускаемый адреналином, запускает каскад ( цАМФ-зависимый путь ) превращения миофосфорилазы-b в фосфорилированную форму миофосорилазы -а для гликогенолиза. [ 16 ] [ 17 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ «Аденозинамонофосфат (Соединение)» . ПабХим . НКБИ . Проверено 30 апреля 2020 г.
- ^ «Номенклатура углеводов: (Рекомендации 1996 г.)». Журнал химии углеводов . 16 (8): 1191–1280. 1997. doi : 10.1080/07328309708005748 .
- ^ Яукер М., Гриссер Х., Ричерт С. (ноябрь 2015 г.). «Спонтанное образование цепей РНК, пептидильной РНК и кофакторов» . Ангеванде Хеми . 54 (48): 14564–9. дои : 10.1002/anie.201506593 . ПМЦ 4678511 . ПМИД 26435376 .
- ^ «Аденозинамонофосфат» . База данных метаболомов человека . Проверено 3 июля 2020 г.
- ^ Бейкер, Жюльен С.; Маккормик, Мари Клэр; Робергс, Роберт А. (2010). «Взаимодействие между метаболическими энергетическими системами скелетных мышц во время интенсивных упражнений» . Журнал питания и обмена веществ . 2010 : 905612. doi : 10.1155/2010/905612 . ISSN 2090-0732 . ПМК 3005844 . ПМИД 21188163 .
- ^ Вальберг, Стефани Дж. (1 января 2008 г.), Канеко, Дж. Джерри; Харви, Джон В.; Брасс, Майкл Л. (ред.), «Глава 15 - Функция скелетных мышц» , Клиническая биохимия домашних животных (шестое издание) , Сан-Диего: Academic Press, стр. 459–484, ISBN 978-0-12-370491-7 , получено 10 октября 2023 г.
- ^ Майуоло Дж., Оппедисано Ф., Граттери С., Мусколи С., Молласе В. (июнь 2016 г.). «Регуляция обмена и выведения мочевой кислоты» . Международный журнал кардиологии . 213 : 8–14. дои : 10.1016/j.ijcard.2015.08.109 . ПМИД 26316329 .
- ^ Рихтер Э.А., Рудерман Н.Б. (март 2009 г.). «AMPK и биохимия упражнений: последствия для здоровья и болезней человека» . Биохимический журнал . 418 (2): 261–75. дои : 10.1042/BJ20082055 . ПМК 2779044 . ПМИД 19196246 .
- ^ Карлинг Д., Майер Ф.В., Сандерс М.Дж., Гамблин С.Дж. (июль 2011 г.). «АМФ-активируемая протеинкиназа: датчик природной энергии». Химическая биология природы . 7 (8): 512–8. дои : 10.1038/nchembio.610 . ПМИД 21769098 .
- ^ Фобер Б., Винсент Э.Э., Поффенбергер М.К., Джонс Р.Г. (январь 2015 г.). «AMP-активируемая протеинкиназа (AMPK) и рак: многоликий метаболический регулятор». Письма о раке . 356 (2 части А): 165–70. дои : 10.1016/j.canlet.2014.01.018 . ПМИД 24486219 .
- ^ Jump up to: а б Харди Д.Г. (15 сентября 2011 г.). «АМФ-активируемая протеинкиназа — энергетический сенсор, регулирующий все аспекты клеточной функции» . Гены и развитие . 25 (18): 1895–1908. дои : 10.1101/gad.17420111 . ISSN 0890-9369 . ПМК 3185962 . ПМИД 21937710 .
- ^ Харди Д.Г. (февраль 2011 г.). «Ощущение энергии АМФ-активируемой протеинкиназой и ее влияние на мышечный метаболизм» . Труды Общества питания . 70 (1): 92–9. дои : 10.1017/S0029665110003915 . ПМИД 21067629 .
- ^ Кришан С., Ричардсон Д.Р., Сахни С. (март 2015 г.). «Аденозинмонофосфат-активируемая киназа и ее ключевая роль в катаболизме: структура, регуляция, биологическая активность и фармакологическая активация» . Молекулярная фармакология . 87 (3): 363–77. дои : 10.1124/моль.114.095810 . ПМИД 25422142 .
- ^ Сяо Б., Сандерс М.Дж., Андервуд Э., Хит Р., Майер Ф.В., Кармена Д., Цзин С., Уокер П.А., Экклстон Дж.Ф., Хейр Л.Ф., Сайу П., Хауэлл С.А., Осланд Р., Мартин С.Р., Карлинг Д., Гамблин С.Дж. (апрель 2011 г.) ). «Структура АМПК млекопитающих и ее регуляция с помощью АДФ» . Природа . 472 (7342): 230–3. Бибкод : 2011Natur.472..230X . дои : 10.1038/nature09932 . ПМК 3078618 . ПМИД 21399626 .
- ^ Равнскьяер К., Мадираю А., Монтмини М. (2015). Метаболический контроль . Справочник по экспериментальной фармакологии. Том. 233. Спрингер, Чам. стр. 29–49. дои : 10.1007/164_2015_32 . ISBN 9783319298047 . ПМИД 26721678 .
- ^ Кофе, Кэрол Дж. (1999). Краткий обзор Медицина: Метаболизм . Хейс Бартон Пресс. ISBN 1-59377-192-4 .
- ^ «15.3: Гликогенолизис и его регуляция посредством передачи сигналов глюкагона и адреналина» . Свободные тексты по биологии . 1 января 2022 года . Проверено 10 октября 2023 г.
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Мин Д., Ниномия Ю., Маргольски Р.Ф. (август 1999 г.). «Блокирование активации вкусовых рецепторов густдуцина подавляет вкусовые реакции на горькие соединения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9903–8. Бибкод : 1999PNAS...96.9903M . дои : 10.1073/pnas.96.17.9903 . ПМК 22308 . ПМИД 10449792 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]| Базы данных органов управления : Национальные |
|---|