Путь RecF

Путь RecF , также называемый путем RecFOR , представляет собой путь гомологичной рекомбинации , которая восстанавливает ДНК в бактериях . Он восстанавливает разрывы, возникающие только на одной из двух цепей ДНК, известные как одноцепочечные разрывы. Путь RecF также может восстанавливать двухцепочечные разрывы в ДНК, когда путь RecBCD , другой путь гомологичной рекомбинации у бактерий, инактивируется мутациями. ^{[ 1 ]} Как и путь RecBCD, путь RecF требует RecA для инвазии цепи. Эти два пути также схожи по фазам миграции ветвей , при которой соединение Холлидея скользит в одном направлении, и по фазам разрешения, при котором соединения Холлидея расщепляются ферментами. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Путь RecF начинается, когда RecJ, экзонуклеаза , которая расщепляет одноцепочечную ДНК в направлении 5 → 3' , связывается с 5'-концом одноцепочечного разрыва в ДНК и начинает двигаться вверх, расщепляя 5'-цепь. Хотя RecJ может функционировать и без них, одноцепочечный связывающий белок (SSBP) и хеликаза RecQ значительно увеличивают степень сокращения 5'-конца. Если он присутствует, SSBP связывается с 3'-выступом, оставшимся после того, как RecJ завершает сокращение 5'-цепи. ^{[ 3 ]} Связываясь с одноцепочечной ДНК, SSBP гарантирует, что выступающий 3'-конец ДНК не прилипнет к самому себе в результате самокомплементации . ^{[ 4 ]}

Белок RecA может быть загружен на 3'-конец, покрытый SSBP, одним из двух различных путей: один, который требует фермента RecFOR, или другой, который требует фермента RecOR. ^{[ 5 ]} В пути RecFOR комплекс RecFR связывается там, где одноцепочечная ДНК 3'-конца встречается с двухцепочечной ДНК. Затем RecO вытесняет SSBP из оцДНК, хотя SSBP остается прикрепленным к RecO. Затем RecFOR загружает RecA на утопленный 5'-конец этого соединения оцДНК-дцДНК. Субъединица RecR в RecFR затем взаимодействует с RecO, образуя комплекс RecFOR. При этом субъединица RecR помогает как отсоединить молекулы SSBP от RecO, так и загрузить молекулы белка RecA на 3'-выступ. ^{[ 6 ]}

Путь RecOR загрузки RecA отличается от пути RecFOR в нескольких отношениях, в первую очередь своими требованиями к молекулярному взаимодействию и идеальным ДНК-субстратом. ^{[ 5 ]} В отличие от пути RecFOR, путь RecOR требует взаимодействия между RecO и C-концом SSBP. Путь RecOR также не нуждается в соединении оцДНК-дцДНК, чтобы начать загрузку RecA на 3'-выступ, тогда как путь RecFOR обычно работает эффективно. Таким образом, путь RecOR в большинстве случаев более эффективен, чем путь RecFOR при загрузке RecA. ^{[ 5 ]}

Ссылки

^ Моримацу, К; Ковальчиковски, СК (22 мая 2003 г.). «Белки RecFOR загружают белок RecA в ДНК с разрывами, чтобы ускорить обмен цепей ДНК: универсальный этап рекомбинационной репарации» . Молекулярная клетка . 11 (5): 1337–1347. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00188-6 . ПМИД 12769856 .
^ Хиом, К. (июль 2009 г.). «Восстановление ДНК: общие подходы к исправлению двухцепочечных разрывов» . Современная биология . 19 (13): Р523–Р525. дои : 10.1016/j.cub.2009.06.009 . ПМИД 19602417 .
^ Jump up to: ^а ^б Ханда, Н; Моримацу, К; Ловетт, ST; Ковальчиковски, СК (15 мая 2009 г.). «Восстановление начальных этапов восстановления разрыва дцДНК по пути RecF E. coli» . Гены и развитие . 23 (10): 1234–1245. дои : 10.1101/gad.1780709 . ПМЦ 2685532 . ПМИД 19451222 .
^ Ковальчиковский, СК; Клоу, Дж; Сомани, Р; Варгезе, А. (5 января 1987 г.). «Влияние белка SSB Escherichia coli на связывание белка RecA Escherichia coli с одноцепочечной ДНК. Демонстрация конкурентного связывания и отсутствия специфического белок-белкового взаимодействия». Журнал биологической химии . 193 (1): 81–95. дои : 10.1016/0022-2836(87)90629-2 . ПМИД 3295259 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Сакаи, А; Кокс, ММ (30 января 2009 г.). «RecFOR и RecOR как отдельные пути загрузки RecA» . Журнал биологической химии . 284 (5): 3264–3272. дои : 10.1074/jbc.M807220200 . ПМК 2631980 . ПМИД 18986990 .
^ Иноуэ, Х; Хонда, М; Икава, С; Сибата, Т; Микава, Т. (январь 2008 г.). «Процесс вытеснения одноцепочечного ДНК-связывающего белка из одноцепочечной ДНК белками RecO и RecR» . Исследования нуклеиновых кислот . 36 (1): 94–109. дои : 10.1093/нар/gkm1004 . ПМЦ 2248737 . ПМИД 18000001 .

Внешние ссылки

[Morimatsu-1] Моримацу, К; Ковальчиковски, СК (22 мая 2003 г.). «Белки RecFOR загружают белок RecA в ДНК с разрывами, чтобы ускорить обмен цепей ДНК: универсальный этап рекомбинационной репарации» . Молекулярная клетка . 11 (5): 1337–1347. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00188-6 . ПМИД 12769856 .

[2] Хиом, К. (июль 2009 г.). «Восстановление ДНК: общие подходы к исправлению двухцепочечных разрывов» . Современная биология . 19 (13): Р523–Р525. дои : 10.1016/j.cub.2009.06.009 . ПМИД 19602417 .

[Handa_2009-3] Jump up to: ^а ^б Ханда, Н; Моримацу, К; Ловетт, ST; Ковальчиковски, СК (15 мая 2009 г.). «Восстановление начальных этапов восстановления разрыва дцДНК по пути RecF E. coli» . Гены и развитие . 23 (10): 1234–1245. дои : 10.1101/gad.1780709 . ПМЦ 2685532 . ПМИД 19451222 .

[4] Ковальчиковский, СК; Клоу, Дж; Сомани, Р; Варгезе, А. (5 января 1987 г.). «Влияние белка SSB Escherichia coli на связывание белка RecA Escherichia coli с одноцепочечной ДНК. Демонстрация конкурентного связывания и отсутствия специфического белок-белкового взаимодействия». Журнал биологической химии . 193 (1): 81–95. дои : 10.1016/0022-2836(87)90629-2 . ПМИД 3295259 .

[Sakai-5] Jump up to: ^а ^б ^с Сакаи, А; Кокс, ММ (30 января 2009 г.). «RecFOR и RecOR как отдельные пути загрузки RecA» . Журнал биологической химии . 284 (5): 3264–3272. дои : 10.1074/jbc.M807220200 . ПМК 2631980 . ПМИД 18986990 .

[Inoue-6] Иноуэ, Х; Хонда, М; Икава, С; Сибата, Т; Микава, Т. (январь 2008 г.). «Процесс вытеснения одноцепочечного ДНК-связывающего белка из одноцепочечной ДНК белками RecO и RecR» . Исследования нуклеиновых кислот . 36 (1): 94–109. дои : 10.1093/нар/gkm1004 . ПМЦ 2248737 . ПМИД 18000001 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и восстановление ДНК
Эксцизионное восстановление	База эксцизионного ремонта / сайт AP ДНК-гликозилаза Урацил-ДНК-гликозилаза Поли-АДФ-рибозо-полимераза Эксцизионная нуклеотидная репарация / ERCC XPA XPB XPC XPD/ERCC2 XPE/DDB1 XPF/DDB1 XPG/ERCC5 ERCC1 РПА РАД23А РАД23Б Эксцинуклеаза Исправление несоответствия ДНК МЛХ1 МШ2
Гомологичная рекомбинация	РекА RecBCD Путь RecF RecQ-геликаза РАД51 Sgs1 Slx4 ЛексА
Другие пути	Транскрипционно-связанная репарация ERCC6 ERCC8 Гомологическая направленная репарация негомологичное соединение концов К Соединение концов, опосредованное микрогомологией Пострепликационная репарация Фотолиаза CRY1 CRY2
Регулирование	SOS ящик SOS-ответ
Другое/несгруппировано	август ПЦРА Ядерный антиген пролиферирующих клеток 8-оксогуанин Адаптивный ответ Контрольная точка мейотической рекомбинации ДНК-геликаза : BLM WRN Белки FANC : основной белковый комплекс Фэнтези ФАНЦБ ФАНКК ФАНС ФАНКФ ФАНКГ ФАНКЛ ФАНКМ ФАНКД1 ФАНКД2 ТОЧКА ФАНКЖ ФАНЦН
Категория