Эндоплазматическая сеть
| Клеточная биология | |
|---|---|
| Диаграмма клеток животных | |
 Компоненты типичной животной клетки:
|
Эндоплазматическая сеть ( ЭР ) является частью транспортной системы эукариотической клетки и выполняет множество других важных функций, таких как сворачивание белков . Это тип органеллы , состоящий из двух субъединиц — шероховатой эндоплазматической сети ( RER ) и гладкой эндоплазматической сети ( SER ). Эндоплазматический ретикулум обнаружен в большинстве эукариотических клеток и образует взаимосвязанную сеть уплощенных, закрытых мембраной мешочков, известных как цистерны (в RER), и трубчатых структур в SER. Мембраны ЭР являются продолжением наружной ядерной мембраны . Эндоплазматический ретикулум не обнаруживается в эритроцитах или сперматозоидах .
Два типа ЭР имеют много одних и тех же белков и участвуют в некоторых общих видах деятельности, таких как синтез определенных липидов и холестерина . Различные типы клеток содержат разные соотношения двух типов ЭР в зависимости от активности клетки. RER обнаруживается в основном по направлению к ядру клетки, а SER - по направлению к клеточной мембране или плазматической мембране клетки.
Внешняя ( цитозольная ) поверхность RER усеяна рибосомами , которые являются местами синтеза белка . RER особенно заметен в таких клетках, как гепатоциты . В SER отсутствуют рибосомы, и он участвует в синтезе липидов , но не в метаболизме , выработке стероидных гормонов и детоксикации . [1] SER особенно распространен в клетках печени и гонад млекопитающих .
ЭР наблюдал с помощью световой микроскопии Гарнье в 1897 году, который ввел термин эргастоплазма . [2] [3] Кружевные мембраны эндоплазматической сети были впервые обнаружены с помощью электронной микроскопии в 1945 году Кейтом Р. Портером , Альбертом Клодом и Эрнестом Ф. Фулламом. [4] Позднее слово reticulum , что означает «сеть», было применено Портером в 1953 году для описания этой ткани мембран. [5]
Структура [ править ]
Общая структура эндоплазматической сети представляет собой сеть мембран, называемых цистернами . Эти мешкообразные структуры удерживаются вместе цитоскелетом . Фосфолипидная мембрана окружает цистернальное пространство (или просвет), которое является продолжением перинуклеарного пространства , но отделено от цитозоля . Функции эндоплазматического ретикулума можно резюмировать как синтез и экспорт белков и мембранных липидов, но они варьируются в зависимости от ЭР, типа клеток и функции клеток. Количество как шероховатой, так и гладкой эндоплазматической сети в клетке может медленно меняться от одного типа к другому в зависимости от меняющейся метаболической активности клетки. Трансформация может включать встраивание новых белков в мембрану, а также структурные изменения. Изменения содержания белка могут происходить без заметных структурных изменений. [6] [7]
Грубая эндоплазматическая сеть [ править ]
Поверхность шероховатой эндоплазматической сети (часто сокращенно RER или шероховатой ER ; также называемая гранулярной эндоплазматической сетью ) усеяна рибосомами , производящими белок , что придает ей «шероховатый» вид (отсюда и название). [8] Местом связывания рибосомы с шероховатой эндоплазматической сетью является транслокон . [9] Однако рибосомы не являются стабильной частью структуры этой органеллы, поскольку они постоянно связываются и высвобождаются из мембраны. Рибосома связывается с RER только после того, как в цитозоле образуется специфический комплекс белок-нуклеиновая кислота. Этот специальный комплекс образуется, когда свободная рибосома начинает трансляцию мРНК секреторного белка, предназначенного для пути . [10] Первые 5–30 полимеризованных аминокислот кодируют сигнальный пептид — молекулярное послание, которое распознается и связывается частицей распознавания сигнала (SRP). Трансляция приостанавливается, и рибосомный комплекс связывается с транслоконом RER , где трансляция продолжается с образованием зарождающегося (нового) белка в просвете и/или мембране RER. Белок обрабатывается в просвете ЭР ферментом (сигнальной пептидазой ), который удаляет сигнальный пептид. Рибосомы в этот момент могут высвободиться обратно в цитозоль; однако известно, что нетранслирующие рибосомы остаются связанными с транслоконами. [11]
Мембрана шероховатой эндоплазматической сети представляет собой большие двухмембранные листы, расположенные вблизи наружного слоя ядерной оболочки и продолжающие его . [12] Листы двойной мембраны уложены друг на друга и соединены через несколько право- или левосторонних спиральных пандусов, «пандусов Терасаки», в результате чего образуется конструкция, напоминающая гараж . [13] [14] нет непрерывной мембраны Хотя между эндоплазматической сетью и аппаратом Гольджи , мембраносвязанные транспортные везикулы переносят белки между этими двумя компартментами. [15] Везикулы окружены покрывающими белками, называемыми COPI и COPII. COPII нацеливает пузырьки на аппарат Гольджи, а COPI маркирует их возвращение в шероховатый эндоплазматический ретикулум. Шероховатая эндоплазматическая сеть работает совместно с комплексом Гольджи , направляя новые белки по назначению. Второй метод транспорта из эндоплазматической сети включает в себя области, называемые сайтами контакта с мембраной , где мембраны эндоплазматической сети и других органелл удерживаются близко друг к другу, что позволяет переносить липиды и другие небольшие молекулы. [16] [17]
Шероховатая эндоплазматическая сеть играет ключевую роль в выполнении множества функций:
- Производство лизосомальных ферментов с добавлением маннозо-6-фосфатного маркера в цис -сеть Гольджи. [18]
- Производство секретируемых белков, либо секретируемых конститутивно, без метки, либо секретируемых регуляторным образом с участием клатрина и парных основных аминокислот в сигнальном пептиде .
- Интегральные мембранные белки , которые остаются встроенными в мембрану при выходе пузырьков и связываются с новыми мембранами. Rab -белки играют ключевую роль в воздействии на мембрану; Белки SNAP и SNARE играют ключевую роль в слиянии.
- Начальное гликозилирование по мере продолжения сборки. Это N-связывание (О-связывание происходит в Гольджи).
- N-связанное гликозилирование: если белок правильно свернут, олигосахарилтрансфераза распознает последовательность AA N X S или N X T (с фосфорилированным остатком S/T) и добавляет 14-сахарный остов (2- N- ацетилглюкозамин, 9-разветвленный манноза и 3- глюкоза боковой цепи на конце) к азоту Asn.
Гладкая эндоплазматическая сеть [ править ]
В большинстве клеток гладкая эндоплазматическая сеть (сокращенно SER ) отсутствует. Вместо этого есть области, где ЭР частично гладкий, а частично шероховатый, эта область называется переходным ЭР. Переходный ЭР получил свое название потому, что содержит места выхода ЭР. Это области, где транспортные везикулы, содержащие липиды и белки, образующиеся в ЭР, отделяются от ЭР и начинают двигаться к аппарату Гольджи . Специализированные клетки могут иметь много гладкой эндоплазматической сети, и в этих клетках гладкая ЭР выполняет множество функций. [6] Синтезирует липиды , фосфолипиды , [19] [20] [21] и стероиды . Клетки, секретирующие эти продукты, например клетки семенников , яичников и сальных желез, имеют обилие гладкой эндоплазматической сети. [22] Он также осуществляет метаболизм углеводов, детоксикацию продуктов естественного метаболизма, а также алкоголя и наркотиков, прикрепление рецепторов к белкам клеточных мембран и метаболизм стероидов . [23] В мышечных клетках он регулирует концентрацию ионов кальция . Гладкая эндоплазматическая сеть встречается в различных типах клеток (как животных, так и растений) и в каждом из них выполняет разные функции. Гладкая эндоплазматическая сеть также содержит фермент глюкозо-6-фосфатазу , которая превращает глюкозо-6-фосфат в глюкозу, что является этапом глюконеогенеза . Он связан с ядерной оболочкой и состоит из канальцев, расположенных вблизи периферии клетки. Эти трубочки иногда разветвляются, образуя сеть сетчатого вида. [12] В некоторых клетках имеются расширенные участки, напоминающие мешочки шероховатой эндоплазматической сети. Сеть гладкой эндоплазматической сети позволяет увеличить площадь поверхности, отведенную для действия или хранения ключевых ферментов и продуктов этих ферментов. [ нужна цитата ]
Саркоплазматическая сеть [ править ]
Саркоплазматический ретикулум (СР), от греческого σάρξ sarx («плоть»), представляет собой гладкий ЭР, обнаруженный в мышечных клетках . Единственное структурное различие между этой органеллой и гладкой эндоплазматической сетью — это состав белков, которые они имеют, как связанных с их мембранами, так и дрейфующих в пределах их просветов. Это фундаментальное различие указывает на их функции: эндоплазматический ретикулум синтезирует молекулы, а саркоплазматический ретикулум хранит ионы кальция и выкачивает их в саркоплазму при стимуляции мышечного волокна. [24] [25] После выхода из саркоплазматического ретикулума ионы кальция взаимодействуют с сократительными белками, которые используют АТФ для укорачивания мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в соединении возбуждения и сокращения . [26]
Функции [ править ]
Эндоплазматическая сеть выполняет множество общих функций, включая сворачивание белковых молекул в мешочки, называемые цистернами , и транспорт синтезированных белков в везикулах к аппарату Гольджи . Шероховатая эндоплазматическая сеть также участвует в синтезе белка. Правильное сворачивание вновь созданных белков становится возможным благодаря нескольким белкам -шаперонам эндоплазматического ретикулума , включая протеиндисульфидизомеразу (PDI), ERp29, Hsp70 члена семейства BiP/Grp78 , кальнексина , кальретикулина и семейства пептидилпролилизомераз. Только правильно свернутые белки транспортируются из шероховатого ЭР в аппарат Гольджи — развернутые белки вызывают реакцию развернутого белка как реакцию на стресс в ЭР. Нарушения окислительно- восстановительной регуляции, регуляции кальция, депривация глюкозы и вирусная инфекция. [27] или сверхэкспрессия белков [28] может привести к стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума (ER-стресс), состоянию, при котором сворачивание белков замедляется, что приводит к увеличению количества развернутых белков . Этот стресс становится потенциальной причиной повреждений при гипоксии/ишемии, резистентности к инсулину и других расстройствах. [29]
Белковый транспорт [ править ]
Секреторные белки, в основном гликопротеины , перемещаются через мембрану эндоплазматического ретикулума. Белки, которые транспортируются эндоплазматической сетью по клетке, помечены адресной меткой, называемой сигнальной последовательностью . N-конец (один конец) полипептидной цепи (т.е. белка) содержит несколько аминокислот , которые действуют как адресная метка и удаляются, когда полипептид достигает места назначения. Возникающие пептиды достигают ЭР через транслокон , встроенный в мембрану мультипротеиновый комплекс. Белки, предназначенные для мест за пределами эндоплазматической сети, упаковываются в транспортные пузырьки и перемещаются по цитоскелету к месту назначения. В фибробластах человека ЭР всегда сораспределен с микротрубочками, и деполимеризация последних вызывает его коагрегацию с митохондриями, которые также связаны с ЭР. [30]
Эндоплазматическая сеть также является частью пути сортировки белков. По сути, это транспортная система эукариотической клетки. Большинство его резидентных белков удерживаются внутри него посредством мотива удержания . Этот мотив состоит из четырех аминокислот в конце белковой последовательности. Наиболее распространенными удерживающими последовательностями являются KDEL для белков, локализованных в просвете, и KKXX для трансмембранных белков. [31] Однако встречаются вариации KDEL и KKXX, и другие последовательности также могут вызывать задержку эндоплазматического ретикулума. Неизвестно, могут ли такие изменения привести к локализации суб-ER. В клетках млекопитающих имеется три рецептора KDEL ( 1 , 2 и 3 ), и они имеют очень высокую степень идентичности последовательностей. Функциональные различия между этими рецепторами еще предстоит установить. [32]
регуляция снабжения ЭР АТФ CaATiER механизмом Биоэнергетическая
Эндоплазматический ретикулум не содержит механизма регенерации АТФ и, следовательно, требует импорта АТФ из митохондрий. Импортированный АТФ жизненно важен для выполнения ЭР своих домашних клеточных функций, таких как сворачивание и транспортировка белков. [33]
Транспортер ER-АТФ, SLC35B1/AXER, был недавно клонирован и охарактеризован. [34] а митохондрии доставляют АТФ в ЭР через Са 2+ -антагонизированный транспорт в механизм ER ( CaATiER ). [35] Механизм CaATiER демонстрирует чувствительность к цитозольному Ca. 2+ в диапазоне от высоких нМ до низких мкМ, при этом Ca 2+ -чувствительный элемент еще предстоит идентифицировать и проверить. [36]
Клиническое значение
Повышенный и супрафизиологический стресс ЭР в β-клетках поджелудочной железы нарушает нормальную секрецию инсулина, что приводит к гиперинсулинемии. [37] и, следовательно, периферическая резистентность к инсулину, связанная с ожирением у людей. [38] Клинические испытания на людях также показали причинную связь между увеличением секреции инсулина, вызванным ожирением, и периферической резистентностью к инсулину. [39]
Нарушения XBP1 приводят к усилению стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума и впоследствии вызывают более высокую восприимчивость к воспалительным процессам, которые могут даже способствовать развитию болезни Альцгеймера . [40] В толстой кишке аномалии XBP1 связаны с воспалительными заболеваниями кишечника, включая болезнь Крона . [41]
Ответ развернутого белка (UPR) представляет собой клеточную реакцию на стресс, связанную с эндоплазматической сетью. [42] UPR активируется в ответ на накопление развернутых или неправильно свернутых белков в просвете эндоплазматической сети. Функция UPR восстанавливает нормальную функцию клетки, останавливая трансляцию белков , разрушая неправильно свернутые белки и активируя сигнальные пути, которые приводят к увеличению выработки молекулярных шаперонов , участвующих в сворачивании белков . Устойчивая сверхактивация UPR связана с прионовыми заболеваниями, а также с некоторыми другими нейродегенеративными заболеваниями, и ингибирование UPR может стать методом лечения этих заболеваний. [43]
Ссылки [ править ]
- ^ «Эндоплазматическая сеть (шероховатая и гладкая)» . Британское общество клеточной биологии. Архивировано из оригинала 24 ноября 2015 года . Проверено 21 ноября 2015 г.
- ^ Гарнье, К. (1897). «Базальные нити железистых клеток. Предварительное замечание» . Анатомическая библиография . 5 : 278–289. OCLC 493441682 .
- ^ Буват, Р. (1963). «Электронная микроскопия протоплазмы растений». Международный обзор цитологии, том 14 . Том. 14. С. 41–155. дои : 10.1016/S0074-7696(08)60021-2 . ISBN 978-0-12-364314-8 . ПМИД 14283576 .
- ^ Портер К.Р., Клод А., Фуллам Э.Ф. (март 1945 г.). «Исследование клеток культуры ткани методом электронной микроскопии: методы и предварительные наблюдения» . Журнал экспериментальной медицины . 81 (3): 233–46. дои : 10.1084/jem.81.3.233 . ПМК 2135493 . ПМИД 19871454 .
- ^ ПОРТЕР КР (май 1953 г.). «Наблюдения за субмикроскопическим базофильным компонентом цитоплазмы» . Журнал экспериментальной медицины . 97 (5): 727–50. дои : 10.1084/jem.97.5.727 . ПМК 2136295 . ПМИД 13052830 .
- ^ Перейти обратно: а б Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3 . Архивировано из оригинала 3 октября 2017 г.
- ^ Купер GM (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4 .
- ^ «сеточка» . Бесплатный словарь .
- ^ Герлих Д., Прен С., Хартманн Э., Калис К.У., Рапопорт Т.А. (октябрь 1992 г.). «Гомолог SEC61p и SECYp у млекопитающих связан с рибосомами и возникающими полипептидами во время транслокации». Клетка . 71 (3): 489–503. дои : 10.1016/0092-8674(92)90517-G . ПМИД 1423609 . S2CID 19078317 .
- ^ Лодиш Х. и др. (2003). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). У. Х. Фриман. стр. 659–666 . ISBN 978-0-7167-4366-8 .
- ^ Сейзер Р.М., Никчитта резюме (октябрь 2000 г.). «Судьба мембраносвязанных рибосом после прекращения синтеза белка» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33820–7. дои : 10.1074/jbc.M004462200 . ПМИД 10931837 .
- ^ Перейти обратно: а б Шибата Ю., Воельц Г.К., Рапопорт Т.А. (август 2006 г.). «Грубые листы и гладкие трубочки» . Клетка . 126 (3): 435–9. дои : 10.1016/j.cell.2006.07.019 . ПМИД 16901774 . S2CID 16107069 .
- ^ Терасаки М., Шемеш Т., Кастури Н., Клемм Р.В., Шалек Р., Хейворт К.Дж., Хэнд А.Р., Янкова М., Хубер Г., Лихтман Дж.В., Рапопорт Т.А., Козлов М.М. (июль 2013 г.). «Сложенные друг на друга листы эндоплазматического ретикулума соединены спиральными мембранными мотивами» . Клетка . 154 (2): 285–96. дои : 10.1016/j.cell.2013.06.031 . ПМЦ 3767119 . ПМИД 23870120 .
- ^ Гювен Дж., Хубер Дж., Валенсия Д.М. (октябрь 2014 г.). «Спиральные пандусы Терасаки в грубой эндоплазматической сети». Письма о физических отзывах . 113 (18): 188101. Бибкод : 2014PhRvL.113r8101G . doi : 10.1103/PhysRevLett.113.188101 . ПМИД 25396396 .
- ^ Эндоплазматический ретикулум. (без даты). Энциклопедия науки и технологий Макгроу-Хилла . Получено 13 сентября 2006 г. с веб-сайта Answers.com: «Ответы — самое надежное место для ответов на жизненные вопросы» . Ответы.com . Архивировано из оригинала 16 ноября 2006 г. Проверено 13 сентября 2006 г.
- ^ Левин Т. (сентябрь 2004 г.). «Внутриклеточный транспорт малых молекул на короткие расстояния через соединения эндоплазматического ретикулума». Тенденции в клеточной биологии . 14 (9): 483–90. дои : 10.1016/j.tcb.2004.07.017 . ПМИД 15350976 .
- ^ Левин Т., Лоуэн С. (август 2006 г.). «Места контакта между мембранами органелл: через стекло, в темноте». Современное мнение в области клеточной биологии . 18 (4): 371–8. дои : 10.1016/j.ceb.2006.06.011 . ПМИД 16806880 .
- ^ Чавал, Томислав; Чжу, Цзин; Тянь, Вэйхуа; Реммельцвааль, Санне; Ян, Чжан; Клаузен, Хенрик; Черт возьми, Альберт-младший (01 января 2019 г.). «Целевой анализ лизосомально-направленных белков и их сайтов модификации маннозо-6-фосфата * [S]» . Молекулярная и клеточная протеомика . 18 (1): 16–27. дои : 10.1074/mcp.RA118.000967 . ISSN 1535-9476 . ПМК 6317476 . ПМИД 30237200 .
- ^ Каннан, Мутхукумар; Лахири, Суджой; Лю, Ли-Ка; Чоудхари, Винет; Принц, Уильям А. (март 2017 г.). «Синтез фосфатидилсерина в местах контакта с мембраной способствует его транспортировке из ЭР» . Журнал исследований липидов . 58 (3): 553–562. дои : 10.1194/jlr.M072959 . ПМЦ 5335585 . ПМИД 28119445 .
- ^ Каннан, Мутхукумар; Рикхоф, Уэйн Р.; Фолкер, Деннис Р. (февраль 2015 г.). «Транспорт фосфатидилсерина из эндоплазматического ретикулума к месту фосфатидилсериндекарбоксилазы 2 в дрожжах: транспорт фосфатидилсерина к локусу Psd2p». Трафик . 16 (2): 123–134. дои : 10.1111/tra.12236 . ПМИД 25355612 . S2CID 34302 .
- ^ Фридман, Джонатан Р.; Каннан, Мутхукумар; Тулмей, Александр; Ян, Кэлвин Х.; Вайсман, Джонатан С.; Принц, Уильям А.; Нуннари, Джоди (январь 2018 г.). «Липидный гомеостаз поддерживается за счет двойного нацеливания митохондриального фермента биосинтеза PE на ЭР» . Развивающая клетка . 44 (2): 261–270.e6. дои : 10.1016/j.devcel.2017.11.023 . ПМЦ 5975648 . ПМИД 29290583 .
- ^ «Функции Smooth ER» Университет Миннесоты в Дулуте.
- ^ Максфилд Ф.Р., Вюстнер Д. (октябрь 2002 г.). «Внутриклеточный транспорт холестерина» . Журнал клинических исследований . 110 (7): 891–8. дои : 10.1172/JCI16500 . ПМК 151159 . ПМИД 12370264 .
- ^ Тоёсима К., Накасако М., Номура Х., Огава Х. (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура кальциевого насоса саркоплазматической сети при разрешении 2,6 А». Природа . 405 (6787): 647–55. Бибкод : 2000Natur.405..647T . дои : 10.1038/35015017 . ПМИД 10864315 . S2CID 4316039 .
- ^ Гудман С.Р. (26 ноября 2007 г.). Медицинская клеточная биология (3-е изд.). Академическая пресса. п. 69. ИСБН 9780080919317 .
- ^ Мартини Ф., Нат Дж., Бартоломью Э. (2014). Основы анатомии и физиологии (10-е изд.). Пирсон. ISBN 978-0321909077 .
- ^ Сюй С., Байи-Мэтр Б., Рид Дж.К. (октябрь 2005 г.). «Стресс эндоплазматической сети: решения о жизни и смерти клеток» . Журнал клинических исследований . 115 (10): 2656–64. дои : 10.1172/JCI26373 . ПМЦ 1236697 . ПМИД 16200199 .
- ^ Кобер Л., Зехе С., Боде Дж. (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы селекции на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. дои : 10.1002/бит.24527 . ПМИД 22510960 . S2CID 25858120 .
- ^ Озджан У, Цао К, Йилмаз Э, Ли А.Х., Ивакоши Н.Н., Озделен Э, Тункман Г, Гёргюн С, Глимчер Л.Х., Хотамислигил Г.С. (октябрь 2004 г.). «Стресс эндоплазматической сети связывает ожирение, действие инсулина и диабет 2 типа». Наука . 306 (5695): 457–61. Бибкод : 2004Sci...306..457O . дои : 10.1126/science.1103160 . ПМИД 15486293 . S2CID 22517395 .
- ^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (1992). «Взаимоотношения эндоплазматической сети, митохондрий, промежуточных филаментов и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 1174–86. дои : 10.1139/o92-163 . ПМИД 1363623 .
- ^ Сторнаиуоло М., Лотти Л.В., Боргезе Н., Торриси М.Р., Моттола Г., Мартире Г., Бонатти С. (март 2003 г.). «Сигналы извлечения KDEL и KKXX, присоединенные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный транспорт между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным компартментом и комплексом Гольджи» . Молекулярная биология клетки . 14 (3): 889–902. doi : 10.1091/mbc.E02-08-0468 . ПМК 151567 . ПМИД 12631711 .
- ^ Райхель И., Аланен Х., Сало К., Джурвансуу Дж., Нгуен В.Д., Латва-Ранта М., Раддок Л. (декабрь 2007 г.). «Код молекулярной специфичности трех рецепторов KDEL млекопитающих» . Журнал клеточной биологии . 179 (6): 1193–204. дои : 10.1083/jcb.200705180 . ПМК 2140024 . ПМИД 18086916 .
- ^ Клермонт, Калифорния; Де Майо, А; Хиршберг, CB (25 февраля 1992 г.). «Транслокация АТФ в просвет везикул, происходящих из грубой эндоплазматической сети, и его связывание с просветными белками, включая BiP (GRP 78) и GRP 94» . Журнал биологической химии . 267 (6): 3983–90. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50622-6 . ПМИД 1740446 .
- ^ Кляйн, Мари-Кристин; Циммерманн, Катарина; Шорр, Стефан; Ландини, Мартина; Клеменс, Патрик AW; Альтенселл, Жаклин; Янг, Мартин; Краузе, Эльмар; Нгуен, Дуй; Хелмс, Волкхард; Реттиг, Йенс; Фехер-Трост, Клаудия; Кавалье, Адольфо; Хот, Маркус; Богеский, Иван; Нойхаус, Х. Эккехард; Циммерман, Ричард; Ланг, Свен; Хаферкамп, Илька (28 августа 2018 г.). «AXER представляет собой обменник АТФ/АДФ в мембране эндоплазматической сети» . Природные коммуникации . 9 (1): 3489. Бибкод : 2018NatCo...9.3489K . дои : 10.1038/s41467-018-06003-9 . ПМК 6113206 . ПМИД 30154480 .
- ^ Юн, Цзин; Бишоф, Гельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (9 сентября 2019 г.). «Митохондрии поставляют АТФ в ЭР посредством механизма, которому противодействует цитозольный Ca. 2+ " . eLife . 8 . doi : 10.7554/eLife.49682 . PMC 6763289 . PMID 31498082 .
- ^ Юн, Цзин; Бишоф, Гельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (2019). «Митохондрии поставляют АТФ в ЭР посредством механизма, которому противодействует цитозольный Ca2+» . электронная жизнь . 8 : e49682. doi : 10.7554/eLife.49682 . ISSN 2050-084X . ПМК 6763289 . ПМИД 31498082 .
- ^ Юн, Цзин; Джонсон, Джеймс Д.; Арван, Питер; Хан, Джесок; Кауфман, Рэндал Дж. (август 2021 г.). «Терапевтические возможности стресса ЭР β-клеток поджелудочной железы при сахарном диабете» . Обзоры природы Эндокринология . 17 (8): 455–467. дои : 10.1038/s41574-021-00510-4 . ПМЦ 8765009 . ПМИД 34163039 .
- ^ ван Влит, Стефан; Ко, Хан-Чоу Э.; Паттерсон, Брюс В.; Ёсино, Михоко; ЛаФорест, Ричард; Гроплер, Роберт Дж.; Кляйн, Сэмюэл; Миттендорфер, Беттина (1 октября 2020 г.). «Ожирение связано с повышенной базальной и постпрандиальной секрецией инсулина β-клетками даже при отсутствии резистентности к инсулину» . Диабет . 69 (10): 2112–2119. дои : 10.2337/db20-0377 . ПМЦ 7506835 . ПМИД 32651241 .
- ^ Миттендорфер, Беттина; Паттерсон, Брюс В.; Смит, Гордон И.; Ёсино, Михоко; Кляйн, Сэмюэл (1 февраля 2022 г.). «Функция β-клеток и клиренс инсулина в плазме у людей с ожирением и различным гликемическим статусом» . Журнал клинических исследований . 132 (3): e154068. дои : 10.1172/JCI154068 . ПМЦ 8803344 . ПМИД 34905513 .
- ^ Касас-Тинто С., Чжан Й., Санчес-Гарсия Х., Гомес-Веласкес М., Ринкон-Лимас Д.Э., Фернандес-Фунес П. (июнь 2011 г.). «Стресс-фактор ER XBP1s предотвращает нейротоксичность бета-амилоида» . Молекулярная генетика человека . 20 (11): 2144–60. дои : 10.1093/hmg/ddr100 . ПМК 3090193 . ПМИД 21389082 .
- ^ Касер А., Ли А.Х., Франке А., Гликман Дж.Н., Цейссиг С., Тилг Х., Ньювенхейс Э.Э., Хиггинс Д.Е., Шрайбер С., Глимчер Л.Х., Блумберг Р.С. (сентябрь 2008 г.). «XBP1 связывает стресс ER с воспалением кишечника и обеспечивает генетический риск воспалительного заболевания кишечника у человека» . Клетка . 134 (5): 743–56. дои : 10.1016/j.cell.2008.07.021 . ПМК 2586148 . ПМИД 18775308 .
- ^ Уолтер, Питер. «Краткий доклад Питера Уолтера: развитие УПО» . iБиология.
- ^ Морено Дж.А., Холлидей М., Моллой С., Рэдфорд Х., Верити Н., Акстен Дж.М., Ортори К.А., Уиллис А.Е., Фишер П.М., Барретт Д.А., Маллуччи Г.Р. (октябрь 2013 г.). «Пероральное лечение, направленное на развернутый белковый ответ, предотвращает нейродегенерацию и клинические заболевания у мышей, инфицированных прионами». Наука трансляционной медицины . 5 (206): 206ра138. doi : 10.1126/scitranslmed.3006767 . ПМИД 24107777 . S2CID 25570626 .
Внешние ссылки [ править ]
- Липидный и белковый состав эндоплазматического ретикулума в базе данных ОПМ
- Анимации различных функций клеток, упомянутые здесь. Архивировано 22 апреля 2008 г. на Wayback Machine.
| Базы данных органов управления : Национальные |
|---|
