Рамнулокиназа
| рамнулокиназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 2.7.1.5 | ||
| CAS №. | 9030-52-8 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
При ферменте рамнулокиназа , ( EC 2.7.1.1.5 ) является ферментом который катализирует химическую реакцию
- ATP + ADP + 50-Rhamnulose 1-фосфат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются ATP и L-Rhamnulose , тогда как два его продукта являются ADP и L-Rhhamnulose 1-фосфат .
Этот фермент относится к семейству трансфераз , в частности, те, которые переносят фосфор-содержащие группы ( фосфотрансферазы ) с помощью алкогольной группы в качестве акцептора. Систематическим названием этого класса ферментов является ATP: L-Rhamnulose 1-фосфотрансфераза . Другие общие названия включают Rhuk , рамнулокиназу (фосфорилирующую) , L-рамнулокиназу , L-рамнулозо-киназу и рамнулосную киназу . Этот фермент участвует в пентозовых и глюкуронатных взаимосвязи и фруктозы и метаболизме маннозы . Этот фермент может катализировать ксилулозу фосфориляцию: [ 1 ]
ATP + L-ксилулоза ADP + L-ксилулоза 1-фосфат
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года кодами Grueninger и Schulz были решены для этого класса ферментов с PDB согласия 2CGJ , 2CGK , 2CGL и 2UYT .
Ссылки
[ редактировать ]- Wilson DM, AJL S (март 1957 г.). «Метаболизм L-Rhhamnose Escherichia coli. II. Фосфорилирование L-Rhhamnulose» . Журнал бактериологии . 73 (3): 415–20. doi : 10.1128/jb.73.3.415-420.1957 . PMC 289814 . PMID 13416205 .
- D.Grueninger and Geschulz (2006). Структура и механизм реакции L-Rhhamnulose Kinase из Escherichia coli .. J. Mol. Biol ., 359 , 787-797.
- D.Grueninger and Geschulz (2007). Субстратный спектр L-Rhamnulose Kinase, связанный с моделями, полученными из двух тройных комплексных структур. Febs Lett , 581 , 3127-3130.
