✖


Jump to content

Аденозинкиназа

аденозинкиназа
Димер аденозинкиназы, микобактерия туберкулеза
Идентификаторы
Номер ЕС. 2.7.1.20
Номер CAS. 9027-72-9
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Аденозинкиназа (AdK; EC 2.7.1.20) представляет собой фермент , который катализирует перенос гамма-фосфата из аденозинтрифосфата ( АТФ ) в аденозин (Адо), что приводит к образованию аденозинмонофосфата ( АМФ ). Помимо хорошо изученной роли в контроле клеточной концентрации Ado, AdK также играет важную роль в поддержании реакций метилирования. [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] Все реакции S-аденозилметионин -зависимого трансметилирования в клетках приводят к продукции S-аденозилгомоцистеина (SAH) , который расщепляется гидролазой SAH на Ado и гомоцистеин . Неспособность эффективно удалить эти конечные продукты (Ado удаляется путем фосфорилирования AdK) может привести к накоплению SAH, который является мощным ингибитором всех реакций трансметилирования. [4] [8] [9] Нарушение гена AdK (-/-) у мышей вызывает неонатальный стеатоз печени, смертельное состояние, характеризующееся быстрой микровезикулярной жировой инфильтрацией, приводящее к ранней постнатальной смерти. [6] Печень была основным пораженным органом у этих животных, в ней были снижены уровни адениновых нуклеотидов и повышены уровни САК. Недавно было показано, что миссенс-мутации в гене AdK у людей, которые приводят к дефициту AdK, вызывают гиперметионинемию , энцефалопатию и нарушение функции печени. [10]

Биохимические свойства

[ редактировать ]

AdK представляет собой мономерный белок (~ 38-40 кДа), который действует по упорядоченному механизму реакции Bi-Bi. [7] [11] [12] [13] [14] [15] Он принадлежит к семейству сахаркиназ фосфофруктокиназы B (PfkB). Другие члены этого семейства (также известного как семейство RK) включают рибокиназу (RK), инозин-гуанозинкиназу, фруктокиназу и 1-фосфофруктокиназу. [7] [16] [17] Члены семейства PfkB/RK идентифицируются по наличию трех консервативных мотивов последовательности. [7] [16] [18] Структуры AdK и некоторых других белков семейства PfK были определены на примере ряда организмов (см. раздел ниже). [14] [15] а также для белка RK из E. coli. [19] Несмотря на низкое сходство последовательностей между AdK и другими белками семейства PfkB, эти белки весьма схожи на структурных уровнях. [7] Соединения, являющиеся субстратами AdK, включают N-нуклеозиды тойокамицина, туберцидина и рибозид 6-метилмекаптопурина; С-нуклеозиды формицин А, 9-азаденозин и большое количество других аналогов С- и N-нуклеозидов. [20] [21] [22] AdK из источников млекопитающих, помимо осуществления АТФ-зависимого фосфорилирования Ado, также катализирует реакцию обмена Ado-AMP, требующую ADP. [11] [23] [24] Это действие является неотъемлемой частью AdK. [24] [25] и это, по-видимому, позволяет быстро и точно контролировать концентрацию Адо в клетках. [25] [26] Ферментативная активность AdK из разных источников демонстрирует заметную зависимость от фосфата (Pi) и/или пятивалентных ионов и является консервативным свойством белков семейства PfkB. [18] [27] [28] Консервативный мотив NXXE, который является отличительным свойством белков семейства PfkB, участвует в зависимости Pi (PVI). [18]

Эволюция и связь с семейством белков PfkB

[ редактировать ]

Ген/белок AdK в основном встречается у эукариотических организмов. [7] и его первичная последовательность демонстрирует высокую степень консервативности (>55% сходства аминокислот). Однако последовательности AdK проявляют небольшое (~ 20-25%), но значительное сходство с другими белками семейства PfkB, такими как RK и фосфофруктокиназы, которые также встречаются в прокариотических организмах. [17] [29] [30] Хотя в микобактериях туберкулеза сообщалось о белке, проявляющем активность AdK, [31] последовательность и биохимические характеристики этого фермента показывают, что это атипичный фермент, который более тесно связан с рибокиназой и фруктокиназой (35%), чем с другими ADK (менее 24%).

Ген и изоформы

[ редактировать ]

Ген AdK у человека расположен на 10-й хромосоме в районе 10q11-10q24. [32] В отличие от кодирующей последовательности (около 1 т.п.н.), ген AdK у млекопитающих необычно велик (~546 т.п.н. у человека) и состоит из 11 экзонов (длиной от 36 до 173 п.н.) и 10 интронов, длина которых варьирует от 4,2. Кб до 128,6 Кб (в среднем ~50 Кб). Соотношение некодирующей и кодирующей последовательностей ADK человека (>550) является самым высоким из известных для любого гена. Ген AdK в организмах млекопитающих также напрямую связан с геном длинной изоформы AdK и геном адапторного белка μ3A, [33] [34] и оба этих гена транскрибируются с одного двунаправленного промотора. Большой размер гена AdK и его связь с геном адапторного белка ц3А, по-видимому, являются уникальной характеристикой амниот (например, различных млекопитающих, птиц и рептилий). Напротив, гены AdK у других эукариотических организмов имеют гораздо меньшую длину (1,3–20 т.п.н.). У млекопитающих присутствуют две изоформы Adk. [17] [35] [36] Эти две изоформы не демонстрируют различий в своей биологической активности и различаются только на N-конце, где длинная изоформа (AdK-длинная) содержит дополнительные 21 аминокислоту, которые заменяют первые 4 аминокислоты короткой изоформы (AdK-короткая). [17] [35] [36] Эти две изоформы независимо регулируются на уровне транскрипции, а промотор короткой изоформы расположен внутри первого большого интрона AdK. [37] Недавно было показано, что из двух изоформ AdK длинная AdK локализована в ядре, тогда как AdK-короткая находится в цитоплазме. [38]

Кардио- и нейрозащитная роль

[ редактировать ]

AdK играет центральную роль в контроле клеточных уровней Ado, который посредством взаимодействия с аденозиновыми рецепторами в тканях млекопитающих вызывает широкий спектр физиологических реакций, включая мощную кардиопротекторную и нейропротекторную активность. [39] [40] [41] Сверхэкспрессия AdK в головном мозге, которая приводит к снижению уровня Ado и утрате ингибирования возбудимости нейронов астроцитами, была предложена в качестве основной причины прогрессирования эпилепсии. [42] [43] Следовательно, модуляция AdK внешними средствами обеспечивает важную стратегию использования его потенциальных терапевтических преимуществ. Таким образом, существует большой интерес к разработке специфических ингибиторов AdK. [44] [45] Описано множество ингибиторов AdK, некоторые из которых проявляют полезные анальгезирующие, противосудорожные и противовоспалительные свойства на животных моделях. [44] [46] [47]

Исследования с мутантными клетками млекопитающих

[ редактировать ]

В культивируемых клетках млекопитающих, главным образом клетках яичника китайского хомячка (CHO), были изолированы многие виды мутантов, на которые влияет AdK и которые демонстрируют интересные различия в своих генетических и биохимических свойствах; [48] [34] [49] [50] Один вид мутанта, полученный с необычно высокой частотой спонтанных мутантов (10 −3 -10 −4 ) содержат большие делеции в гене AdK, что приводит к потере нескольких интронов и экзонов. [33] [34] Также было выделено множество мутантов, на которые влияет экспрессия обеих изоформ AdK. [41]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Линдберг Б., Кленов Х., Хансен К. (февраль 1967 г.). «Некоторые свойства частично очищенной аденозинкиназы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 242 (3): 350–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96277-0 . ПМИД   4290214 .
  2. ^ Капутто Р. (апрель 1951 г.). «Ферментативный синтез адениловой кислоты; аденозинекиназа» . Журнал биологической химии . 189 (2): 801–14. дои : 10.1016/S0021-9258(18)44897-1 . ПМИД   14832298 .
  3. ^ Корнберг А., Прайсер В.Е. (декабрь 1951 г.). «Ферментативное фосфорилирование аденозина и 2,6-диаминопурин рибозида» . Журнал биологической химии . 193 (2): 481–95. дои : 10.1016/S0021-9258(18)50904-2 . ПМИД   14907737 .
  4. ^ Jump up to: а б Фокс И.Х., Келли В.Н. (1978). «Роль аденозина и 2'-дезоксиаденозина в клетках млекопитающих». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 655–86. дои : 10.1146/annurev.bi.47.070178.003255 . ПМИД   209731 .
  5. ^ Кредич Н.М., Мартин Д.В. (декабрь 1977 г.). «Роль S-аденозилгомоцистеина в аденозин-опосредованной токсичности в культивируемых клетках Т-лимфомы мыши». Клетка . 12 (4): 931–8. дои : 10.1016/0092-8674(77)90157-X . ПМИД   597863 . S2CID   33818372 .
  6. ^ Jump up to: а б Бойзон Д., Шерер Л., Цумстег В., Рюлике Т., Литински П., Фаулер Б., Бранднер С., Молер Х. (май 2002 г.). «Неонатальный стеатоз печени вследствие нарушения гена аденозинкиназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (10): 6985–90. Бибкод : 2002PNAS...99.6985B . дои : 10.1073/pnas.092642899 . ПМЦ   124515 . ПМИД   11997462 .
  7. ^ Jump up to: а б с д и ж Пак Дж., Гупта Р.С. (сентябрь 2008 г.). «Аденозинкиназа и рибокиназа — семейство белков RK» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (18): 2875–96. дои : 10.1007/s00018-008-8123-1 . ПМЦ   11131688 . ПМИД   18560757 . S2CID   11439854 .
  8. ^ Лоуренс Де Конинг, AB; Верстак, GH; Чжоу, Дж.; Остин, Колорадо (2003). «Гипергомоцистеинемия и ее роль в развитии атеросклероза». Клиническая биохимия . 36 (6): 431–41. дои : 10.1016/S0009-9120(03)00062-6 . ПМИД   12951169 .
  9. ^ Кредич Н.М., Хершфилд М.С. (май 1979 г.). «Токсичность S-аденозилгомоцистеина в нормальных и лимфобластах с дефицитом аденозинкиназы человеческого происхождения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 76 (5): 2450–4. Бибкод : 1979PNAS...76.2450K . дои : 10.1073/pnas.76.5.2450 . ПМЦ   383620 . ПМИД   221926 .
  10. ^ Бьюрселл М.К., Блом Х.Дж., Каюэла Дж.А., Энгвалл М.Л., Леско Н., Баласубраманиам С., Брандберг Г., Халлдин М., Фалькенберг М., Якобс С., Смит Д., Стройс Е., фон Дёбельн У., Густафссон К.М., Лундеберг Дж., Веделл А. (октябрь) 2011). «Дефицит аденозинкиназы нарушает цикл метионина и вызывает гиперметионинемию, энцефалопатию и нарушение функции печени» . Американский журнал генетики человека . 89 (4): 507–15. дои : 10.1016/j.ajhg.2011.09.004 . ПМЦ   3188832 . ПМИД   21963049 .
  11. ^ Jump up to: а б Мимуни М., Бонтемпс Ф., Ван ден Берге Дж. (июль 1994 г.). «Кинетические исследования аденозинкиназы печени крыс. Объяснение обменной реакции между аденозином и АМФ» . Журнал биологической химии . 269 ​​(27): 17820–5. дои : 10.1016/S0021-9258(17)32382-7 . ПМИД   8027035 .
  12. ^ Хендерсон Дж. Ф., Микошиба А., Чу С. Ю., Колдуэлл И. С. (апрель 1972 г.). «Кинетические исследования аденозинкиназы из асцитных опухолевых клеток Эрлиха» . Журнал биологической химии . 247 (7): 1972–5. дои : 10.1016/S0021-9258(19)45478-1 . ПМИД   5062817 .
  13. ^ Хокинс К.Ф., Баньяра А.С. (апрель 1987 г.). «Аденозинкиназа из эритроцитов человека: кинетические исследования и характеристика сайтов связывания аденозина». Биохимия . 26 (7): 1982–7. дои : 10.1021/bi00381a030 . ПМИД   3036217 .
  14. ^ Jump up to: а б Шумахер М.А., Скотт Д.М., Мэтьюз II, Илик С.Е., Роос Д.С., Ульман Б., Бреннан Р.Г. (май 2000 г.). «Кристаллические структуры аденозинкиназы Toxoplasma gondii раскрывают новый каталитический механизм и связывание пролекарств». Журнал молекулярной биологии . 298 (5): 875–93. дои : 10.1006/jmbi.2000.3753 . ПМИД   10801355 .
  15. ^ Jump up to: а б Мэтьюз II, Эрион, доктор медицинских наук, Илик С.Е. (ноябрь 1998 г.). «Структура аденозинкиназы человека при разрешении 1,5 А». Биохимия . 37 (45): 15607–20. CiteSeerX   10.1.1.499.8430 . дои : 10.1021/bi9815445 . ПМИД   9843365 .
  16. ^ Jump up to: а б Борк П., Сандер К., Валенсия А (январь 1993 г.). «Конвергентная эволюция сходных ферментативных функций в разных белковых складках: семейства сахаркиназ гексокиназы, рибокиназы и галактокиназы» . Белковая наука . 2 (1): 31–40. дои : 10.1002/pro.5560020104 . ПМК   2142297 . ПМИД   8382990 .
  17. ^ Jump up to: а б с д Спыхала Дж., Датта Н.С., Такабаяши К., Датта М., Фокс И.Х., Гриббин Т., Митчелл Б.С. (февраль 1996 г.). «Клонирование кДНК аденозинкиназы человека: сходство последовательностей с микробными рибокиназами и фруктокиназами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (3): 1232–7. Бибкод : 1996PNAS...93.1232S . дои : 10.1073/pnas.93.3.1232 . ПМК   40062 . ПМИД   8577746 .
  18. ^ Jump up to: а б с Майор MC, Сингх Б., Гупта Р.С. (март 2002 г.). «Зависимость от пятивалентных ионов - это консервативное свойство аденозинкиназы из разных источников: идентификация нового мотива, участвующего в связывании ионов фосфата и магния и ингибировании субстрата». Биохимия . 41 (12): 4059–69. дои : 10.1021/bi0119161 . ПМИД   11900549 .
  19. ^ Сигрелл Дж.А., Кэмерон А.Д., Джонс Т.А., Моубрей С.Л. (февраль 1998 г.). «Структура рибокиназы Escherichia coli в комплексе с рибозой и динуклеотидом, определенная с разрешением 1,8 А: понимание нового семейства киназных структур» . Структура . 6 (2): 183–93. дои : 10.1016/S0969-2126(98)00020-3 . ПМИД   9519409 .
  20. ^ Миллер Р.Л., Адамчик Д.Л., Миллер В.Х., Кошалка Г.В., Райдаут Дж.Л., Бичем Л.М., Чао Э.Ю., Хаггерти Дж.Дж., Креницкий Т.А., Элион ГБ (апрель 1979 г.). «Аденозинкиназа из печени кролика. II. Специфичность субстрата и ингибитора» . Журнал биологической химии . 254 (7): 2346–52. дои : 10.1016/S0021-9258(17)30227-2 . ПМИД   218934 .
  21. ^ Касс С.Э., Селнер М., Филлипс-младший (октябрь 1983 г.). «Устойчивость к 9-бета-D-арабинофуранозиладенину в культивируемых клетках лейкемии L 1210». Исследования рака . 43 (10): 4791–8. ПМИД   6603904 .
  22. ^ Гупта РС (1989). «Аналоги пуриновых нуклеозидов». В Гупте Р.С. (ред.). Лекарственная устойчивость клеток млекопитающих . Том. 1. Флорида: CRC Press. стр. 89–110.
  23. ^ Бонтемпс Ф., Мимуни М., Ван ден Берге Дж. (март 1993 г.). «Фосфорилирование аденозина в аноксических гепатоцитах путем обменной реакции, катализируемой аденозинкиназой» . Биохимический журнал . 290 (Часть 3) (3): 679–84. дои : 10.1042/bj2900679 . ПМЦ   1132334 . ПМИД   8457194 .
  24. ^ Jump up to: а б Гупта РС (июнь 1996 г.). «Активность обмена аденозин-АМФ является неотъемлемой частью аденозинкиназы млекопитающих» . Международная биохимия и молекулярная биология . 39 (3): 493–502. дои : 10.1080/15216549600201541 . ПМИД   8828800 . S2CID   25638668 .
  25. ^ Jump up to: а б Арч-младший, Ньюсхолм Э.А. (сентябрь 1978 г.). «Активность и некоторые свойства 5'-нуклеотидазы, аденозинкиназы и аденозиндезаминазы в тканях позвоночных и беспозвоночных в отношении контроля концентрации и физиологической роли аденозина» . Биохимический журнал . 174 (3): 965–77. дои : 10.1042/bj1740965 . ПМК   1186002 . ПМИД   215126 .
  26. ^ Мимуни М., Бонтемпс Ф., Ван ден Берге Дж. (ноябрь 1995 г.). «Производство аналогов аденозина и нуклеозидов путем реакции обмена, катализируемой аденозинкиназой печени крысы». Биохимическая фармакология . 50 (10): 1587–91. дои : 10.1016/0006-2952(95)02033-0 . ПМИД   7503760 .
  27. ^ Хао В., Гупта Р.С. (апрель 1996 г.). «Зависимость от пятивалентных ионов аденозинкиназы млекопитающих». Международная биохимия и молекулярная биология . 38 (5): 889–99. ПМИД   9132158 .
  28. ^ Майор М., Сингх Б., Гупта Р.С. (январь 2000 г.). «Влияние неорганического фосфата на активность аденозинкиназы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1476 (1): 33–42. дои : 10.1016/S0167-4838(99)00220-4 . PMID   10606765 .
  29. ^ Сингх Б., Хао В., Ву З., Эйгл Б., Гупта Р.С. (октябрь 1996 г.). «Клонирование и характеристика кДНК аденозинкиназы млекопитающих (китайский хомяк, мышь, человек и крыса). Высокочастотные мутанты клеток яичника китайского хомячка вызывают структурные изменения в гене». Европейский журнал биохимии . 241 (2): 564–71. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20220.x_1 . ПМИД   8917457 .
  30. ^ Пак Дж., Ван Куверден П., Сингх Б., Гупта Р.С. (июль 2007 г.). «Идентификация и характеристика рибокиназы человека и сравнение ее свойств с рибокиназой E. coli и аденозинкиназой человека» . Письма ФЭБС . 581 (17): 3211–6. дои : 10.1016/j.febslet.2007.06.009 . ПМИД   17585908 . S2CID   23400440 .
  31. ^ Лонг MC, Эскуер В., Паркер В.Б. (ноябрь 2003 г.). «Идентификация и характеристика уникальной аденозинкиназы микобактерии туберкулеза» . Журнал бактериологии . 185 (22): 6548–55. дои : 10.1128/JB.185.22.6548-6555.2003 . ПМК   262096 . ПМИД   14594827 .
  32. ^ Франке Р., Томпсон Л. (1979). «Региональное картирование путем исключения аденозинкиназы (ADK) на хромосоме 10 человека с использованием подхода дозировки генов». Цитогенетический клеточный генетик . 25 : 156.
  33. ^ Jump up to: а б Сингх Б., Лин А., Ву З.К., Гупта Р.С. (январь 2001 г.). «Структура гена аденозинкиназы у китайского хомячка и человека: высокочастотные мутанты клеток CHO включают делеции нескольких интронов и экзонов». ДНК и клеточная биология . 20 (1): 53–65. дои : 10.1089/10445490150504693 . ПМИД   11242543 .
  34. ^ Jump up to: а б с Сингх Б., Гупта Р.С. (март 2004 г.). «Геномная организация и связь через двунаправленный промотор генов mu3A AP-3 (адапторного белка-3) и AK (аденозинкиназы): делеционные мутанты AK в клетках китайского хомячка распространяются на ген mu3A AP-3» . Биохимический журнал . 378 (Часть 2): 519–28. дои : 10.1042/BJ20031219 . ПМЦ   1223951 . ПМИД   14575525 .
  35. ^ Jump up to: а б \ Шахин Б., Канси Дж.В., Нэрн А.С., Спихала Дж., Илик С.Е., Файнберг А.А., Грин Р.В., Бибб Дж.А. (сентябрь 2004 г.). «Молекулярная характеристика рекомбинантной мышиной аденозинкиназы и ее оценка как мишени для фосфорилирования белков» . Европейский журнал биохимии . 271 (17): 3547–55. дои : 10.1111/j.1432-1033.2004.04291.x . ПМИД   15317590 .
  36. ^ Jump up to: а б Майор MC, Сингх Б., Гупта Р.С. (август 2000 г.). «Исследования структуры и активности аденозинкиназы млекопитающих». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 275 (2): 386–93. дои : 10.1006/bbrc.2000.3307 . ПМИД   10964675 .
  37. ^ Куи Ха, Агарвал Т, Сингх Б, Гупта Р.С. (май 2011 г.). «Молекулярная характеристика мутантов клеток китайского хомячка, пораженных аденозинкиназой и демонстрирующих новые генетические и биохимические характеристики» . БМК Биохимия . 12:22 . дои : 10.1186/1471-2091-12-22 . ПМК   3118340 . ПМИД   21586167 .
  38. ^ Цуй Ха, Сингх Б, Пак Дж, Гупта Р.С. (октябрь 2009 г.). «Субклеточная локализация аденозинкиназы в клетках млекопитающих: длинная изоформа AdK локализована в ядре». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 388 (1): 46–50. дои : 10.1016/j.bbrc.2009.07.106 . ПМИД   19635462 .
  39. ^ Берн Р.М. (январь 1993 г.). «Аденозин - кардиопротекторное и лечебное средство». Сердечно-сосудистые исследования . 27 (1): 2. дои : 10.1093/cvr/27.1.2 . ПМИД   8458026 .
  40. ^ Ньюби AC (февраль 1985 г.). «Роль аденозинкиназы в регуляции концентрации аденозина» . Биохимический журнал . 226 (1): 343–4. дои : 10.1042/bj2260343 . ПМЦ   1144713 . ПМИД   2983685 .
  41. ^ Jump up to: а б Бойзон Д. (февраль 2008 г.). «Аденозин как нейромодулятор при неврологических заболеваниях» . Современное мнение в фармакологии . 8 (1): 2–7. дои : 10.1016/j.coph.2007.09.002 . ПМК   2950121 . ПМИД   17942368 .
  42. ^ Бойзон Д. (март 2008 г.). «Аденозинкиназная гипотеза эпилептогенеза» . Прогресс нейробиологии . 84 (3): 249–62. дои : 10.1016/j.pneurobio.2007.12.002 . ПМК   2278041 . ПМИД   18249058 .
  43. ^ Ли Т, Рен Г, Лусарди Т, Вильц А, Лан JQ, Ивасато Т, Итохара С, Саймон РП, Бойсон Д (февраль 2008 г.). «Аденозинкиназа является мишенью для прогнозирования и предотвращения эпилептогенеза у мышей» . Журнал клинических исследований . 118 (2): 571–82. дои : 10.1172/JCI33737 . ПМК   2157568 . ПМИД   18172552 .
  44. ^ Jump up to: а б МакГороти С., Чу К.Л., Висмер К.Т., Микуса Дж., Чжу К.З., Коварт М., Ковалук Э.А., Джарвис М.Ф. (февраль 2001 г.). «Влияние A-134974, нового ингибитора аденозинкиназы, на каррагинан-индуцированную воспалительную гипералгезию и двигательную активность у крыс: оценка мест действия». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 296 (2): 501–9. ПМИД   11160637 .
  45. ^ Ковалук Э.А., Джарвис М.Ф. (март 2000 г.). «Терапевтический потенциал ингибиторов аденозинкиназы». Экспертное заключение об исследуемых препаратах . 9 (3): 551–64. дои : 10.1517/13543784.9.3.551 . ПМИД   11060695 . S2CID   41792818 .
  46. ^ Чжэн Г.З., Ли С., Пратт Дж.К., Пернер Р.Дж., Цзян М.К., Гомцян А., Матуленко М.А., Мао Ю., Кениг Дж.Р., Ким К.Х., Мачмор С., Ю Х., Кольхас К., Александр К.М., МакГороти С., Чу К.Л., Висмер К.Т. , Микуса Дж., Джарвис М.Ф., Марш К., Ковалук Э.А., Бхагват С.С., Стюарт А.О. (2001). «Аналоги пиридопиримидина как новые ингибиторы аденозинкиназы». Bioorg Med Chem Lett . 11 (16): 2071–2074. дои : 10.1016/S0960-894X(01)00375-4 . ПМИД   11514141 .
  47. ^ Ли Ч., Цзян М., Коварт М., Гфессер Г., Пернер Р., Ким К.Х., Гу Ю.Г., Уильямс М., Джарвис М.Ф., Ковалук Э.А., Стюарт А.О., Бхагват С.С. (июнь 2001 г.). «Открытие 4-амино-5-(3-бромфенил)-7-(6-морфолинопиридин-3-ил)пиридо[2,3-d]пиримидина, ненуклеозидного ингибитора аденозинкиназы, активного при пероральном приеме». Журнал медицинской химии . 44 (13): 2133–8. дои : 10.1021/jm000314x . ПМИД   11405650 .
  48. ^ Гупта Р.С., Симинович Л. (ноябрь 1978 г.). «Генетические и биохимические исследования с аналогами аденозина тойокамицином и туберцидином: мутация в локусе аденозинкиназы в клетках китайского хомячка». Генетика соматических клеток . 4 (6): 715–35. дои : 10.1007/BF01543160 . ПМИД   217113 . S2CID   46508059 .
  49. ^ Гупта Р.С., Мехта К.Д. (апрель 1984 г.). «Генетические и биохимические исследования на мутантах клеток СНО, устойчивых к 7-деазапуриновым нуклеозидам: различия в механизмах действия тойокамицина и туберцидина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 120 (1): 88–95. дои : 10.1016/0006-291X(84)91417-7 . ПМИД   6712702 .
  50. ^ Гупта Р.С., Мехта К.Д. (1986). «Генетические и биохимические характеристики трех различных типов мутантов клеток млекопитающих, пораженных аденозинкиназой». Метаболизм пуринов и пиримидинов у человека V. Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 195 Pt B. стр. 595–603. дои : 10.1007/978-1-4684-1248-2_93 . ISBN  978-1-4684-1250-5 . ПМИД   3020927 .

См. также

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Adenosine_kinase&oldid=1235064699"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c6f33115f5dbc274c46d42861231e7a8__1721215800
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c6/a8/c6f33115f5dbc274c46d42861231e7a8.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Adenosine kinase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)