ДНК бета-глюкозилтрансфераза
| ДНК бета-глюкозилтрансфераза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 2.4.1.27 | ||
| CAS №. | 9030-14-2 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| |||
В фермере ДНК -бета-глюкозилтрансфераза ( EC 2.4.1.27 ) представляет собой фермент , который катализирует химическую реакцию , в которой бета-д- глюкозильный остаток переносятся из UDP-глюкозы в остаток гидроксиметилцитозина в ДНК . Это аналогично ферментной ДНК-альфа-глюкозилтрансферазе .
Этот фермент относится к семейству гликозилтрансфераз , в частности, гексозилтрансферазы. Систематическим названием этого класса ферментов является UDP-глюкоза: ДНК бета-D-глюкозилтрансфераза . Другие общие названия включают T4-HMC-бета-глюкозилтрансфераза , T4-бета-глюкозилтрансферазу , фаг-бета-глюкозилтрансферазу , глюкозу-дНК-глюкозу-глюкозу-глюкозу-глюкозилтрансферазу и уридинофосфоглюкозо-дезоксирибонуклеат-бета-глюкозилтраранселерансеазоирозилтраранселеранселерантеро .
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года 20 структур для этого класса ферментов было решено в PDB , с кодами вступления 1BGT , 1BGU , 1C3J , 1IXY , 1J39 , 1JEJ , 1JG6 , 1JG7 , 1JIU , 1JIV , 1JIX , 1M5R , 1NVK , 1NZD , 1NZF , 1qkj , 1sxp , 1sxq , 2BGT и 2BGU .
Бактериофаг T4 бета-глюкозилтрансфераза
[ редактировать ]| T4-Gluco-transf | |||
|---|---|---|---|
 Тернарный комплекс T4 Phage BGT с UDP и DNA DNA 13 MER | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | T4-Gluco-transf | ||
| Pfam | PF09198 | ||
| InterPro | IPR015281 | ||
| Краткое содержание | 1jix / scope / supfam | ||
| |||
В молекулярной биологии бактериофаг T4 бета-глюкозилтрансфераза относится к белковому домену, обнаруженному в вирусе , Escherichia coli называемой бактериофагом T4. Членами этого семейства являются ферменты , кодируемые бактериофагом T4, которые модифицируют ДНК путем переноса глюкозы из уридина дифхосфоглюкозы в 5-гидроксиметилоцитозиновые основания ДНК фага T4 . [ 1 ]
Функция
[ редактировать ]Бета-глюкозилтрансфераза представляет собой фермент, или, более конкретно, инвертирующая гликозилтрансфераза (GT). Другими словами, он передает глюкозу из уридинофосфо-глюкозы (UDPGlucose) на акцептор, модифицированную ДНК через бета- гликозидную связь . Роль фермента заключается в защите инфицирующей вирусной ДНК от рестрикционных ферментов бактерий . Глюкозилирование предотвращает разрезание вирусной ДНК. Кроме того, глюкозилирование может помочь экспрессии генов бактериофага, влияя на транскрипцию . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Эта структура имеет как альфа -спирали , так и бета -пряди . [ 2 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Moréra S, Larivière L, Kurzeck J, Aschke-Sonnenenborn U, Freemont PS, Janin J, Rüger W (август 2001 г.). «Кристаллические структуры высокого разрешения фага T4 бета-глюкозилтрансферазы: индуцированная соответствие и влияние связывания субстрата и металла». J. Mol. Биол . 311 (3): 569–77. doi : 10.1006/jmbi.2001.4905 . PMID 11493010 .
- ^ Jump up to: а беременный Larivière L, Gueguen-Chaignon V, Moréra S (2003). «Кристаллические структуры фага-бета-глюкозилтрансферазы T4 и мутанта D100A в комплексе с UDP-глюкозой: связывание глюкозы и идентификация каталитического основания для механизма прямого смещения». J Mol Biol . 330 (5): 1077–86. doi : 10.1016/s0022-2836 (03) 00635-1 . PMID 12860129 .
- ^ Moréra S, Imberty A, Aschke-Sonnenenborn U, Rüger W, Freemont PS (1999). «Т4 фага бета-глюкозилтрансфераза: связывание субстрата и предлагаемый каталитический механизм». J Mol Biol . 292 (3): 717–30. doi : 10.1006/jmbi.1999.3094 . PMID 10497034 .
- ^ Moréra S, Larivière L, Kurzeck J, Aschke-Sonnenenborn U, Freemont PS, Janin J, et al. (2001). «Кристаллические структуры высокого разрешения фага T4 бета-глюкозилтрансферазы: индуцированная соответствие и влияние связывания субстрата и металла». J Mol Biol . 311 (3): 569–77. doi : 10.1006/jmbi.2001.4905 . PMID 11493010 .
