Лактаза

Лактаза
Лактаза
Идентификаторы
Символ	ЛКТ
Альт. символы	ЛАК; ЛПХ; ЛПХ1
ген NCBI	3938
HGNC	6530
МОЙ БОГ	603202
RefSeq	НМ_002299
ЮниПрот	P09848
Другие данные
Номер ЕС	3.2.1.108
Локус	Хр. 2 q21
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Лактаза
Лактаза
	Тетрамер лактазы E. coli . ПДБ : 1JYN
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.2.1.108
Номер CAS.	9031-11-2
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Лактаза ( EC 3.2.1.108 ) представляет собой фермент, вырабатываемый многими организмами, и он необходим для полного переваривания цельного молока . Он расщепляет сахарную лактозу на составные части: галактозу и глюкозу . Лактаза содержится в щеточной кайме тонкого кишечника человека и других млекопитающих. Люди с дефицитом лактазы или отсутствием функциональной лактазы могут испытывать симптомы непереносимости лактозы после употребления молочных продуктов . ^{[ 1 ]} Микробную β-галактозидазу (часто условно называемую лактазой) можно приобрести в качестве пищевой добавки , и ее добавляют в молоко для производства «безлактозных» молочных продуктов.

Использование

Использование продуктов питания

Лактаза — это фермент, который у некоторых людей не вырабатывается в тонком кишечнике. ^{[ 2 ]} Технология производства безлактозного молока, мороженого и йогурта была разработана Службой сельскохозяйственных исследований Министерства сельского хозяйства США в 1985 году. ^{[ 3 ]} Эта технология используется для добавления лактазы в молоко, тем самым гидролизуя лактозу, естественным образом содержащуюся в молоке, делая его слегка сладким, но легкоусвояемым. ^{[ 4 ]} Без лактазы люди с непереносимостью лактозы переносят лактозу в толстую кишку непереваренной. ^{[ 5 ]} где бактерии расщепляют его, образуя углекислый газ, который приводит к вздутию живота и метеоризму.

Медицинское использование

Добавки лактазы можно использовать для лечения непереносимости лактозы . ^{[ 6 ]}

Промышленное использование

Лактазу, выпускаемую в промышленных масштабах, можно экстрагировать как из дрожжей , таких как Kluyveromyces fragilis и Kluyveromyces Lactis, так и из плесени, такой как Aspergillus niger и Aspergillus oryzae . ^{[ 7 ]} Его основное коммерческое использование в добавках заключается в расщеплении лактозы в молоке, чтобы сделать его пригодным для людей с непереносимостью лактозы. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США не проводило независимую оценку этих продуктов. ^{[ 10 ]}

Лактаза (или подобная форма β-галактозидазы ) также используется для скрининга сине-белых колоний в множественных сайтах клонирования различных плазмидных векторов в Escherichia coli или других бактериях. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}

Механизм

Оптимальная температура для лактазы человека составляет около 37°С. ^{[ 13 ]} Оптимум pH равен 6 . ^{[ 14 ]}

В процессе метаболизма β-гликозидная связь в D- лактозе гидролизуется с образованием D -галактозы и D -глюкозы, которые могут всасываться через стенки кишечника и попадать в кровоток. Общая реакция, которую катализирует лактаза, выглядит следующим образом:

C ₁₂ H ₂₂ O ₁₁ + H ₂ O → C ₆ H ₁₂ O ₆ + C ₆ H ₁₂ O ₆ + тепло.

лактоза + H ₂ O → β- D -галактоза + D -глюкоза

Каталитический механизм гидролиза D -лактозы сохраняет в продуктах аномерную конфигурацию субстрата. ^{[ 15 ]} Хотя детали механизма неясны, стереохимическое удержание достигается за счет реакции двойного замещения. Исследования лактазы E. coli показали, что гидролиз инициируется, когда глутаматный нуклеофил атакует фермент с аксиальной стороны галактозильного углерода в β-гликозидной связи. ^{[ 16 ]} Удаление уходящей группы D -глюкозы может быть облегчено Mg-зависимым кислотным катализом. ^{[ 16 ]} Фермент высвобождается из α-галактозильного фрагмента при экваториальной нуклеофильной атаке воды, в результате чего образуется D -галактоза. ^{[ 15 ]}

Исследования модификации субстрата показали, что фрагменты 3'-OH и 2'-OH на галактопиранозном кольце необходимы для ферментативного распознавания и гидролиза. ^{[ 17 ]} 3'-гидроксигруппа участвует в первоначальном связывании с субстратом, тогда как 2'-группа не необходима для узнавания, но необходима на последующих этапах. Об этом свидетельствует тот факт, что 2-дезоксианалог является эффективным конкурентным ингибитором (K _i = 10 мМ). ^{[ 17 ]} Удаление специфических гидроксильных групп глюкопиранозного фрагмента не устраняет катализ. ^{[ 17 ]}

Лактаза также катализирует превращение флоризина во флоретин и глюкозу.

Лактаза ( коммерческий Lactaid ) используется в качестве лекарства от непереносимости лактозы. Поскольку это фермент, его функция может подавляться кислотностью желудка. Однако он упакован в кислотоустойчивую таблетку, позволяющую ферменту пройти через желудок в целости и сохранности и остаться в тонком кишечнике. В тонком кишечнике он может действовать на проглоченные молекулы лактозы, позволяя организму усваивать переваренный сахар, который в противном случае вызвал бы спазмы и диарею. Поскольку фермент не всасывается, он выводится при следующем испражнении. ^{[ нужна ссылка ]}

Структура и биосинтез

Препролактаза, первичный продукт трансляции, имеет единую полипептидную первичную структуру, состоящую из 1927 аминокислот. ^{[ 18 ]} , состоящую из 19 аминокислот Его можно разделить на пять доменов: (i) сигнальную последовательность ; (ii) большой домен пропоследовательности, которого нет в зрелой лактазе; (iii) сегмент зрелой лактазы; (iv) трансмембранный гидрофобный якорь; и (v) короткий гидрофильный карбоксильный конец. ^{[ 18 ]} Сигнальная последовательность расщепляется в эндоплазматическом ретикулуме , и полученный про-ЛПГ массой 215 кДа отправляется в аппарат Гольджи , где он сильно гликозилируется и протеолитически процессируется до зрелой формы. ^{[ 19 ]} Было показано, что продомен действует как внутримолекулярный шаперон в ЭР, предотвращая расщепление трипсином и позволяя ЛПГ принять необходимую трехмерную структуру для транспортировки в аппарат Гольджи. ^{[ 20 ]}

Зрелая лактаза человека состоит из одной полипептидной цепи массой 160 кДа, которая локализуется на мембране щеточной каймы эпителиальных клеток кишечника. Он ориентирован N-концом вне клетки и С-концом в цитозоле. ^{[ 18 ]} ЛПХ содержит два каталитических центра глутаминовой кислоты. В человеческом ферменте активность лактазы связана с Glu-1749, а Glu-1273 является местом функции флоризингидролазы. ^{[ 21 ]}

Генетическая экспрессия и регуляция

У человека лактаза кодируется одним генетическим локусом на второй хромосоме. ^{[ 22 ]} Он экспрессируется исключительно энтероцитами тонкого кишечника млекопитающих и в очень низких уровнях в толстой кишке во время развития плода. ^{[ 22 ]} Люди рождаются с высоким уровнем экспрессии лактазы. У большей части населения мира транскрипция лактазы снижается после отлучения от груди, что приводит к снижению экспрессии лактазы в тонком кишечнике. ^{[ 22 ]} который вызывает общие симптомы гиполактазии взрослого типа или непереносимости лактозы. ^{[ 23 ]} Ген LCT обеспечивает инструкции по выработке лактазы. Непереносимость лактозы у младенцев (врожденная лактазная недостаточность) вызвана мутациями в гене LCT . Считается, что мутации нарушают функцию лактазы, в результате чего у пораженных младенцев наблюдается серьезное нарушение способности переваривать лактозу в грудном молоке или молочной смеси. ^{[ 24 ]}

В некоторых сегментах населения наблюдается персистенция лактазы в результате мутации, которая, как предполагается, произошла 5 000–10 000 лет назад, что совпало с ростом одомашнивания крупного рогатого скота. ^{[ 25 ]} Эта мутация позволила почти половине населения мира усваивать лактозу без каких-либо симптомов. Исследования связали возникновение персистенции лактазы с двумя различными однонуклеотидными полиморфизмами, расположенными примерно в 14 и 22 тысячах оснований выше 5'-конца гена LPH. ^{[ 26 ]} Обе мутации, C→T в положении -13910 и G→A в положении -22018, независимо связаны с персистенцией лактазы. ^{[ 27 ]}

Промотор лактазы имеет длину 150 пар оснований и расположен выше места инициации транскрипции. ^{[ 27 ]} Эта последовательность высоко консервативна у млекопитающих, что позволяет предположить, что критические регуляторы цис-транскрипции расположены поблизости. ^{[ 27 ]} Cdx-2 , HNF-1α и GATA были идентифицированы как факторы транскрипции. ^{[ 27 ]} Исследования возникновения гиполактазии показали, что, несмотря на полиморфизмы, существуют небольшие различия в экспрессии лактазы у младенцев, показывая, что мутации становятся все более актуальными в процессе развития. ^{[ 28 ]} ДНК-связывающие белки, регулируемые развитием, могут подавлять транскрипцию или дестабилизировать транскрипты мРНК, вызывая снижение экспрессии ЛПГ после отлучения от груди. ^{[ 28 ]}

См. также

Ссылки

^ Ярвеля И, Торниайнен С, Колхо К.Л. (2009). «Молекулярная генетика лактазной недостаточности человека» . Анналы медицины . 41 (8): 568–75. дои : 10.1080/07853890903121033 . ПМИД 19639477 . S2CID 205586720 .
^ «Непереносимость лактозы» . Клиника Мэйо . Проверено 13 марта 2018 г.
^ Крыльцо К (12 апреля 2018 г.). «Безлактозное молоко, нежирный сыр и другие открытия в области молочных продуктов» . www.federallabs.org . Проверено 26 октября 2018 г.
^ «Вопрос: Как молочные заводы производят безлактозное молоко?» . США сегодня . 3 сентября 2014 года . Проверено 13 марта 2018 г.
^ «Непереносимость лактозы – Симптомы и причины» . Клиника Мэйо . Проверено 8 ноября 2020 г.
^ «Непереносимость лактозы» . НИДДК . Июнь 2014 года . Проверено 25 октября 2016 г.
^ Сейис И, Аксоз Н (2004). «Производство лактазы Trichoderma sp» . Пищевые технологии и биотехнологии . 42 (2): 121–124.
^ DSM Food Specialities (3 апреля 2014 г.). «Уведомление GRAS о кислой лактазе Aspergillus oryzae, экспрессируемой в Aspergillus niger » (PDF) . п. 1. Архивировано из оригинала 31 октября 2017 года – через Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США.
^ Холсингер В.Х. (1992). «Инновационные продукты для пищевой промышленности: история Lactaid» . Новые культуры, новое использование, новые рынки: Ежегодник сельского хозяйства 1992 года . Министерство сельского хозяйства США. стр. 256–258. Архивировано из оригинала 17 июля 2022 г. Проверено 11 января 2022 г.
^ Тарантино, LM (12 декабря 2003 г.). «Письмо-ответ агентства GRAS № GRN 000132» . Управление по контролю за продуктами и лекарствами США. Архивировано из оригинала 26 марта 2011 года.
^ Лау Х.М., Ли Л.С., Со У.К., вторник, юго-запад (март 2013 г.). "Введение" . Лактаза . Технологический университет Малайзии . Проверено 16 ноября 2018 г. .
^ «pBluescript II KS(+/−), pBluescript II SK(+/−): описание и карта ограничений» . Ферментас. Архивировано из оригинала 19 октября 2008 года.
^ Эрмида С., Корралес Дж., Каньяда Ф.Дж., Арагон Дж.Дж., Фернандес-Майоралас А. (июль 2007 г.). «Оптимизация ферментативного синтеза β-D-галактопиранозил-D-ксилоз для их использования в оценке активности лактазы in vivo ». Биоорганическая и медицинская химия . 15 (14): 4836–40. дои : 10.1016/j.bmc.2007.04.067 . hdl : 10261/81580 . ПМИД 17512743 .
^ Сковбьерг Х., Сьёстрем Х., Норен О. (март 1981 г.). «Очистка и характеристика амфифильной лактазы/флоризингидролазы из тонкого кишечника человека». Европейский журнал биохимии . 114 (3): 653–61. дои : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x . ПМИД 6786877 .
^ Jump up to: ^а ^б Синнотт М. (ноябрь 1990 г.). «Каталитические механизмы ферментативного переноса гликозила». хим. Преподобный . 90 (7): 1171–1202. дои : 10.1021/cr00105a006 .
^ Jump up to: ^а ^б Джуерс Д.Х., Хайтман Т.Д., Васелла А., Маккартер Дж.Д., Маккензи Л., Уизерс С.Г., Мэтьюз Б.В. (декабрь 2001 г.). «Структурный взгляд на действие β-галактозидазы Escherichia coli (lacZ)». Биохимия . 40 (49): 14781–94. дои : 10.1021/bi011727i . ПМИД 11732897 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Фернандес П., Каньяда Ф.Дж., Хименес-Барберо Х., Мартин-Ломас М. (июль 1995 г.). «Субстратная специфичность тонкокишечной лактазы: изучение стерических эффектов и водородных связей, участвующих во взаимодействии фермент-субстрат». Исследование углеводов . 271 (1): 31–42. дои : 10.1016/0008-6215(95)00034-Q . ПМИД 7648581 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Мантей Н., Вилла М., Энцлер Т., Вакер Х., Болл В., Джеймс П., Хунцикер В., Семенца Г. (сентябрь 1988 г.). «Полная первичная структура лактазно-флоризингидролазы человека и кролика: значение для биосинтеза, мембранного закрепления и эволюции фермента» . Журнал ЭМБО . 7 (9): 2705–13. дои : 10.1002/j.1460-2075.1988.tb03124.x . ПМК 457059 . ПМИД 2460343 .
^ Наим Х.Ю., Стерчи Э.Э., Ленце М.Дж. (январь 1987 г.). «Биосинтез и созревание лактазо-флоризингидролазы в эпителиальных клетках тонкой кишки человека» . Биохимический журнал . 241 (2): 427–34. дои : 10.1042/bj2410427 . ПМЦ 1147578 . ПМИД 3109375 .
^ Наим Х.И., Джейкоб Р., Наим Х., Сэмбрук Дж.Ф., Гетинг М.Дж. (октябрь 1994 г.). «Про-область кишечной лактазно-флоризингидролазы человека» . Журнал биологической химии . 269 (43): 26933–43. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47109-8 . ПМИД 7523415 .
^ Зекка Л., Месонеро Дж.Э., Штутц А., Пуаре Х.К., Джудичелли Дж., Курсио Р., Глур С.М., Семенца Г. (сентябрь 1998 г.). «Кишечная лактаза-флоризингидролаза (ЛПГ): два каталитических центра; роль поджелудочной железы в созревании про-ЛПГ» . Письма ФЭБС . 435 (2–3): 225–8. дои : 10.1016/S0014-5793(98)01076-X . ПМИД 9762914 . S2CID 33421778 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Троелсен Дж.Т., Митчелмор С., Сподсберг Н., Йенсен А.М., Норен О., Шёстрём Х. (март 1997 г.). «Регуляция экспрессии гена лактазо-флоризингидролазы с помощью каудального гомеодоменного белка Cdx-2» . Биохимический журнал . 322 (Часть 3) (Часть 3): 833–8. дои : 10.1042/bj3220833 . ПМЦ 1218263 . ПМИД 9148757 .
^ Ссылка на ГХ. «Ген LCT» . Домашний справочник по генетике . Проверено 3 апреля 2018 г.
^ «Непереносимость лактозы: MedlinePlus Genetics» . medlineplus.gov . Проверено 22 марта 2022 г.
^ Берсальери Т., Сабети ПК, Паттерсон Н., Вандерплоег Т., Шаффнер С.Ф., Дрейк Дж.А., Роудс М., Райх Д.Э., Хиршхорн Дж.Н. (июнь 2004 г.). «Генетические признаки сильного недавнего положительного отбора гена лактазы» . Американский журнал генетики человека . 74 (6): 1111–20. дои : 10.1086/421051 . ПМК 1182075 . ПМИД 15114531 .
^ Куокканен М., Энаттах Н.С., Оксанен А., Савилахти Е., Орпана А., Ярвеля I (май 2003 г.). «Регуляция транскрипции гена лактазно-флоризингидролазы с помощью полиморфизмов, связанных с гиполактазией взрослого типа» . Гут . 52 (5): 647–52. дои : 10.1136/gut.52.5.647 . ПМЦ 1773659 . ПМИД 12692047 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Троелсен Дж.Т. (май 2005 г.). «Гилактазия взрослого типа и регуляция экспрессии лактазы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1723 (1–3): 19–32. дои : 10.1016/j.bbagen.2005.02.003 . ПМИД 15777735 .
^ Jump up to: ^а ^б Ван Ю, Харви С.Б., Холлокс Э.Дж., Филлипс А.Д., Поултер М., Клэй П., Уокер-Смит Дж.А., Своллоу Д.М. (июнь 1998 г.). «Генетически запрограммированное снижение лактазы у детей» . Гастроэнтерология . 114 (6): 1230–6. дои : 10.1016/S0016-5085(98)70429-9 . ПМИД 9609760 .

Внешние ссылки

Белок лактазы
E. coli β-галактозидаза : PDB : 1JYY
Генная онтология лактазы
Создание сильнейших: есть лактаза? Коэволюция генов и культуры
Сохранение лактазы указывает на связь с ожирением
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для бета-галактозидазы человека.
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для бета-галактозидазы Escherichia coli.

^ Биб Дж. А., Фрей П. А. (1 октября 1998 г.). «Галактозомутаротаза: очистка, характеристика и исследование двух важных остатков гистидина» . Биохимия . 37 (42): 14989–14997. дои : 10.1021/bi9816047 . ISSN 0006-2960 .

[pmid19639477-1] Ярвеля И, Торниайнен С, Колхо К.Л. (2009). «Молекулярная генетика лактазной недостаточности человека» . Анналы медицины . 41 (8): 568–75. дои : 10.1080/07853890903121033 . ПМИД 19639477 . S2CID 205586720 .

[2] «Непереносимость лактозы» . Клиника Мэйо . Проверено 13 марта 2018 г.

[3] Крыльцо К (12 апреля 2018 г.). «Безлактозное молоко, нежирный сыр и другие открытия в области молочных продуктов» . www.federallabs.org . Проверено 26 октября 2018 г.

[4] «Вопрос: Как молочные заводы производят безлактозное молоко?» . США сегодня . 3 сентября 2014 года . Проверено 13 марта 2018 г.

[5] «Непереносимость лактозы – Симптомы и причины» . Клиника Мэйо . Проверено 8 ноября 2020 г.

[NIH2014Dig-6] «Непереносимость лактозы» . НИДДК . Июнь 2014 года . Проверено 25 октября 2016 г.

[7] Сейис И, Аксоз Н (2004). «Производство лактазы Trichoderma sp» . Пищевые технологии и биотехнологии . 42 (2): 121–124.

[8] DSM Food Specialities (3 апреля 2014 г.). «Уведомление GRAS о кислой лактазе Aspergillus oryzae, экспрессируемой в Aspergillus niger » (PDF) . п. 1. Архивировано из оригинала 31 октября 2017 года – через Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США.

[9] Холсингер В.Х. (1992). «Инновационные продукты для пищевой промышленности: история Lactaid» . Новые культуры, новое использование, новые рынки: Ежегодник сельского хозяйства 1992 года . Министерство сельского хозяйства США. стр. 256–258. Архивировано из оригинала 17 июля 2022 г. Проверено 11 января 2022 г.

[10] Тарантино, LM (12 декабря 2003 г.). «Письмо-ответ агентства GRAS № GRN 000132» . Управление по контролю за продуктами и лекарствами США. Архивировано из оригинала 26 марта 2011 года.

[11] Лау Х.М., Ли Л.С., Со У.К., вторник, юго-запад (март 2013 г.). "Введение" . Лактаза . Технологический университет Малайзии . Проверено 16 ноября 2018 г. .

[12] «pBluescript II KS(+/−), pBluescript II SK(+/−): описание и карта ограничений» . Ферментас. Архивировано из оригинала 19 октября 2008 года.

[pmid17512743-13] Эрмида С., Корралес Дж., Каньяда Ф.Дж., Арагон Дж.Дж., Фернандес-Майоралас А. (июль 2007 г.). «Оптимизация ферментативного синтеза β-D-галактопиранозил-D-ксилоз для их использования в оценке активности лактазы in vivo ». Биоорганическая и медицинская химия . 15 (14): 4836–40. дои : 10.1016/j.bmc.2007.04.067 . hdl : 10261/81580 . ПМИД 17512743 .

[pmid6786877-14] Сковбьерг Х., Сьёстрем Х., Норен О. (март 1981 г.). «Очистка и характеристика амфифильной лактазы/флоризингидролазы из тонкого кишечника человека». Европейский журнал биохимии . 114 (3): 653–61. дои : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x . ПМИД 6786877 .

[doi10.1021/bi011727i-15] Jump up to: ^а ^б Синнотт М. (ноябрь 1990 г.). «Каталитические механизмы ферментативного переноса гликозила». хим. Преподобный . 90 (7): 1171–1202. дои : 10.1021/cr00105a006 .

[pmid11732897-16] Jump up to: ^а ^б Джуерс Д.Х., Хайтман Т.Д., Васелла А., Маккартер Дж.Д., Маккензи Л., Уизерс С.Г., Мэтьюз Б.В. (декабрь 2001 г.). «Структурный взгляд на действие β-галактозидазы Escherichia coli (lacZ)». Биохимия . 40 (49): 14781–94. дои : 10.1021/bi011727i . ПМИД 11732897 .

[pmid7648581-17] Jump up to: ^а ^б ^с Фернандес П., Каньяда Ф.Дж., Хименес-Барберо Х., Мартин-Ломас М. (июль 1995 г.). «Субстратная специфичность тонкокишечной лактазы: изучение стерических эффектов и водородных связей, участвующих во взаимодействии фермент-субстрат». Исследование углеводов . 271 (1): 31–42. дои : 10.1016/0008-6215(95)00034-Q . ПМИД 7648581 .

[pmid2460343-18] Jump up to: ^а ^б ^с Мантей Н., Вилла М., Энцлер Т., Вакер Х., Болл В., Джеймс П., Хунцикер В., Семенца Г. (сентябрь 1988 г.). «Полная первичная структура лактазно-флоризингидролазы человека и кролика: значение для биосинтеза, мембранного закрепления и эволюции фермента» . Журнал ЭМБО . 7 (9): 2705–13. дои : 10.1002/j.1460-2075.1988.tb03124.x . ПМК 457059 . ПМИД 2460343 .

[19] Наим Х.Ю., Стерчи Э.Э., Ленце М.Дж. (январь 1987 г.). «Биосинтез и созревание лактазо-флоризингидролазы в эпителиальных клетках тонкой кишки человека» . Биохимический журнал . 241 (2): 427–34. дои : 10.1042/bj2410427 . ПМЦ 1147578 . ПМИД 3109375 .

[20] Наим Х.И., Джейкоб Р., Наим Х., Сэмбрук Дж.Ф., Гетинг М.Дж. (октябрь 1994 г.). «Про-область кишечной лактазно-флоризингидролазы человека» . Журнал биологической химии . 269 (43): 26933–43. дои : 10.1016/S0021-9258(18)47109-8 . ПМИД 7523415 .

[21] Зекка Л., Месонеро Дж.Э., Штутц А., Пуаре Х.К., Джудичелли Дж., Курсио Р., Глур С.М., Семенца Г. (сентябрь 1998 г.). «Кишечная лактаза-флоризингидролаза (ЛПГ): два каталитических центра; роль поджелудочной железы в созревании про-ЛПГ» . Письма ФЭБС . 435 (2–3): 225–8. дои : 10.1016/S0014-5793(98)01076-X . ПМИД 9762914 . S2CID 33421778 .

[pmid9148757-22] Jump up to: ^а ^б ^с Троелсен Дж.Т., Митчелмор С., Сподсберг Н., Йенсен А.М., Норен О., Шёстрём Х. (март 1997 г.). «Регуляция экспрессии гена лактазо-флоризингидролазы с помощью каудального гомеодоменного белка Cdx-2» . Биохимический журнал . 322 (Часть 3) (Часть 3): 833–8. дои : 10.1042/bj3220833 . ПМЦ 1218263 . ПМИД 9148757 .

[23] Ссылка на ГХ. «Ген LCT» . Домашний справочник по генетике . Проверено 3 апреля 2018 г.

[medlineplus.gov-24] «Непереносимость лактозы: MedlinePlus Genetics» . medlineplus.gov . Проверено 22 марта 2022 г.

[25] Берсальери Т., Сабети ПК, Паттерсон Н., Вандерплоег Т., Шаффнер С.Ф., Дрейк Дж.А., Роудс М., Райх Д.Э., Хиршхорн Дж.Н. (июнь 2004 г.). «Генетические признаки сильного недавнего положительного отбора гена лактазы» . Американский журнал генетики человека . 74 (6): 1111–20. дои : 10.1086/421051 . ПМК 1182075 . ПМИД 15114531 .

[26] Куокканен М., Энаттах Н.С., Оксанен А., Савилахти Е., Орпана А., Ярвеля I (май 2003 г.). «Регуляция транскрипции гена лактазно-флоризингидролазы с помощью полиморфизмов, связанных с гиполактазией взрослого типа» . Гут . 52 (5): 647–52. дои : 10.1136/gut.52.5.647 . ПМЦ 1773659 . ПМИД 12692047 .

[pmid15777735-27] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Троелсен Дж.Т. (май 2005 г.). «Гилактазия взрослого типа и регуляция экспрессии лактазы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1723 (1–3): 19–32. дои : 10.1016/j.bbagen.2005.02.003 . ПМИД 15777735 .

[pmid9609760-28] Jump up to: ^а ^б Ван Ю, Харви С.Б., Холлокс Э.Дж., Филлипс А.Д., Поултер М., Клэй П., Уокер-Смит Дж.А., Своллоу Д.М. (июнь 1998 г.). «Генетически запрограммированное снижение лактазы у детей» . Гастроэнтерология . 114 (6): 1230–6. дои : 10.1016/S0016-5085(98)70429-9 . ПМИД 9609760 .

[29] Биб Дж. А., Фрей П. А. (1 октября 1998 г.). «Галактозомутаротаза: очистка, характеристика и исследование двух важных остатков гистидина» . Биохимия . 37 (42): 14989–14997. дои : 10.1021/bi9816047 . ISSN 0006-2960 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[1]

v т и Метаболизм : углеводный обмен. фруктоза и галактоза ферменты
Fructose / Fructolysis	Hepatic fructokinase Aldolase B Triokinase
Sorbitol	Sorbitol dehydrogenase Aldose reductase
Galactose / Galactolysis	Galactokinase Galactose-1-phosphate uridylyltransferase/UDP-glucose 4-epimerase Aldose reductase Galactose mutarotase^[1]
Lactose	Lactose synthase Lactase
Mannose	Mannose phosphate isomerase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)