Аспарагин
 Скелетная формула L - аспарагина
| |||
| |||
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Название ИЮПАК
Аспарагин
| |||
| Другие имена
2-амино-3-карбамоилпропановая кислота
| |||
| Идентификаторы | |||
3D model ( JSmol )
|
|||
| КЭБ | |||
| ХЭМБЛ | |||
| ХимическийПаук | |||
| Лекарственный Банк | |||
| Информационная карта ECHA | 100.019.565 | ||
| Номер ЕС |
| ||
| КЕГГ | |||
ПабХим CID
|
|||
| НЕКОТОРЫЙ | |||
Панель управления CompTox ( EPA )
|
|||
| Характеристики | |||
| C4H8N2OC4H8N2O3 | |||
| Молярная масса | 132.119 g·mol −1 | ||
| Появление | белые кристаллы | ||
| Плотность | 1,543 г/см 3 | ||
| Температура плавления | 234 ° С (453 ° F; 507 К) | ||
| Точка кипения | 438 ° C (820 ° F; 711 К) | ||
| 2,94 г/100 мл | |||
| Растворимость | растворим в кислотах , основаниях , незначительно в метаноле , этаноле , эфире , бензоле | ||
| войти P | −3.82 | ||
| Кислотность ( pKa ) |
| ||
| -69.5·10 −6 см 3 /моль | |||
| Структура | |||
| орторомбический | |||
| Термохимия | |||
Стандартная энтальпия
образование (Δ f H ⦵ 298 ) |
−789,4 кДж/моль | ||
| Опасности | |||
| NFPA 704 (огненный алмаз) | |||
| точка возгорания | 219 ° С (426 ° F; 492 К) | ||
| Паспорт безопасности (SDS) | Сигма-Алрих | ||
| Страница дополнительных данных | |||
| Аспарагин (страница данных) | |||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
| |||
Аспарагин (символ Asn или N [ 2 ] ) — α- аминокислота , которая используется в биосинтезе белков . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированном состоянии −NH +
3 образуется в биологических условиях), группа α-карбоновой кислоты (которая находится в депротонированном состоянии −COO − образуются в биологических условиях) и карбоксамид боковой цепи , что классифицирует его как полярную (при физиологическом pH) алифатическую аминокислоту. Для человека он несущественен, то есть организм может его синтезировать. Он кодируется кодонами AAU и AAC.
Однобуквенный символ N для аспарагина был присвоен произвольно. [ 3 ] с предлагаемой мнемоникой спаржи N e; [ 4 ]
История
[ редактировать ]Аспарагин был впервые выделен в 1806 году в кристаллической форме французскими химиками Луи Николя Вокленом и Пьером Жаном Робике (тогда еще молодым помощником). Его выделили из сока спаржи . [ 5 ] [ 6 ] в котором его много, отсюда и выбранное имя. Это была первая выделенная аминокислота. [ 7 ]
Три года спустя, в 1809 году, Пьер Жан Робике идентифицировал вещество из корня солодки , свойства которого он назвал очень похожими на свойства аспарагина. [ 8 ] и который Плиссон идентифицировал в 1828 году как сам аспарагин. [ 9 ] [ 10 ]
Определение структуры аспарагина потребовало десятилетий исследований. Эмпирическая формула аспарагина была впервые определена в 1833 году французскими химиками Антуаном Франсуа Бутроном Шарларом и Теофилем-Жюлем Пелузом ; в том же году немецкий химик Юстус Либих предоставил более точную формулу. [ 11 ] [ 12 ] В 1846 году итальянский химик Раффаэле Пириа обработал аспарагин азотистой кислотой , которая удалила из молекулы аминогруппы (–NH 2 ) и превратила аспарагин в яблочную кислоту . [ 13 ] Это выявило фундаментальную структуру молекулы: цепочку из четырех атомов углерода. Пириа считал, что аспарагин представляет собой диамид яблочной кислоты; [ 14 ] однако в 1862 г. немецкий химик Герман Кольбе показал, что это предположение ошибочно; вместо этого Кольбе пришел к выводу, что аспарагин представляет собой амид амина янтарной кислоты . [ 15 ] В 1886 году итальянский химик Арнальдо Пьютти (1857–1928) обнаружил зеркальное отражение или « энантиомер » природной формы аспарагина, который имел многие свойства аспарагина, но также отличался от него. [ 16 ] Поскольку строение аспарагина еще до конца не было известно – расположение аминной группы внутри молекулы еще не было установлено. [ 17 ] – Пьютти синтезировал аспарагин и таким образом опубликовал его истинную структуру в 1888 году. [ 18 ]
Структурная функция белков
[ редактировать ]Поскольку боковая цепь аспарагина может образовывать взаимодействия водородной связи с основной цепью пептида, остатки аспарагина часто обнаруживаются вблизи начала альфа-спиралей в виде поворотов asx и мотивов asx , а также в аналогичных мотивах поворота или в виде амидных колец в бета-листах . Его роль можно рассматривать как «закрытие» взаимодействий водородных связей, которые в противном случае удовлетворялись бы основной цепью полипептида.
Аспарагин также обеспечивает ключевые сайты для N-связанного гликозилирования , модификации белковой цепи с добавлением углеводных цепей. Обычно углеводное дерево может быть добавлено только к остатку аспарагина, если последний фланкирован со стороны С Х- серином или Х- треонином , где Х — любая аминокислота, за исключением пролина . [ 19 ]
Аспарагин может быть гидроксилирован в факторе транскрипции, индуцируемом гипоксией HIF1 . Эта модификация ингибирует активацию гена, опосредованную HIF1. [ 20 ]
Источники
[ редактировать ]Диетические источники
[ редактировать ]Аспарагин не является незаменимым для человека, а это означает, что он может синтезироваться из промежуточных продуктов центрального метаболического пути и не требуется в рационе.
Аспарагин содержится в:
- Животные источники: молочные продукты , сыворотка , говядина , птица , яйца , рыба , лактальбумин , морепродукты. [ нужна ссылка ]
- Растительные источники: морские водоросли (спирулина) , картофель , изолят соевого белка , тофу. [ нужна ссылка ]
Биосинтез и катаболизм
[ редактировать ]Предшественником аспарагина является оксалоацетат , который фермент трансаминаза превращает в аспартат . Фермент переносит аминогруппу от глутамата к оксалоацетату с образованием α-кетоглутарата и аспартата. Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . Аспарагинсинтетаза использует АТФ для активации аспартата, образуя β-аспартил-АМФ. Глютамин отдает аммониевую группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ. [ 21 ]
В реакции, обратной биосинтезу, аспарагин гидролизуется до аспартата под действием аспарагиназы . Затем аспартат подвергается трансаминированию с образованием глутамата и оксалоацетата из альфа-кетоглутарата. Оксалоацетат, который входит в цикл лимонной кислоты (цикл Кребса). [ 21 ]
Споры об акриламиде
[ редактировать ]При нагревании смеси аспарагина и редуцирующих сахаров или другого источника карбонилов образуется акриламид в пище . Эти продукты встречаются в выпечке, такой как картофель фри, картофельные чипсы и поджаренный хлеб. Акриламид превращается в печени в глицидамид , который является возможным канцерогеном. [ 22 ]
Функция
[ редактировать ]Аспарагинсинтетаза необходима для нормального развития мозга. [ 23 ] Аспарагин также участвует в синтезе белка во время репликации поксвирусов . [ 24 ]
Присоединение N -ацетилглюкозамина к аспарагину осуществляется ферментами олигосахарилтрансферазами эндоплазматического ретикулума . [ 25 ] Это гликозилирование участвует в структуре белка. [ 26 ] и функция. [ 27 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хейнс WM, изд. (2016). Справочник CRC по химии и физике (97-е изд.). ЦРК Пресс . стр. 5–89. ISBN 978-1498754286 .
- ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
- ^ «Комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей» . Журнал биологической химии . 243 (13): 3557–3559. 10 июля 1968 г. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .
- ^ Адога, Годвин I; Николсон, Б.Х. (январь 1988 г.). «Письма в редакцию» . Биохимическое образование . 16 (1): 49. дои : 10.1016/0307-4412(88)90026-X .
- ^ Воклен Л.Н., Робике П.Ж. (1806). «Открытие нового растительного принципа в соке спаржи». Анналы химии (на французском языке). 57 :88–93. hdl : 2027/nyp.33433062722578 .
- ^ Плиммер Р.Х. (1912) [1908]. Пламмер Р.Х., Хопкинс Ф.Г. (ред.). Химический состав белков . Монографии по биохимии. Том. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co. p. 112 . Проверено 18 января 2010 г.
- ^ Анфинсен CB, Эдсолл Дж. Т., Ричардс Ф. М. (1972). Достижения в области химии белков . Нью-Йорк: Академическая пресса. стр. 99, 103 . ISBN 978-0-12-034226-6 .
- ^ Робике П.Ж. (1809 г.). «Анализ корня солодки» . Анналы химии и физики (на французском языке). 72 (1): 143–159.
- ^ Плиссон А (1828 г.). «О тождестве аспарагина с агедоитом» . Журнал фармацевтических и сопутствующих наук (на французском языке). 14 (4): 177–182.
- ^ Фелтер Х.В., Ллойд Дж. (1898). «Солодка (USP) — Солодка» . Американский диспансер Кинга . Домашняя страница трав Генриетты.
- ^ Бутрон-Шарлар; Пелуз (1833 г.). «Ueber das Asparamid (Asparagin des Herrn Robiquet) und die Asparamidsäure» [Об аспарамиде (аспарагине г-на Робике) и аспарагиновой кислоте]. Annalen der Chemie (на немецком языке). 6 : 75–88. дои : 10.1002/jlac.18330060111 . Эмпирическая формула аспарагина приведена на стр. 80.
- ^ Либих Дж (1833). «Ueber die Zusammensetzung des Asparamids und der Asparaginsäure» [О составе аспарамида [аспарагина] и аспарагиновой кислоты]. Annalen der Chemie (на немецком языке). 7 (14): 146–150. Бибкод : 1834АнП...107..220Л . дои : 10.1002/andp.18341071405 . Эмпирическая формула приведена на стр. 149; формула верна, если индексы разделены на 2.
- ^ См.:
- Пирия Р. (январь 1846 г.). «Исследования химического состава аспарагина и аспарагиновой кислоты» . Иль Чименто (на итальянском языке). 4 :55–73. дои : 10.1007/BF02532918 . S2CID 177614807 .
- Французский перевод: Пирия Р. (1848). «Исследования химического состава аспарагина и аспарагиновой кислоты» . Анналы химии и физики . 3-я серия (на французском языке). 22 : 160–179. Из стр. 175: «…более того, мы видим, что аспарагин и сама аспарагиновая кислота разлагаются с поразительной легкостью под влиянием гипоазотной кислоты, выделяя газообразный азот и яблочную кислоту». (…Кроме того, видно, что аспарагин и сама аспарагиновая кислота с поразительной легкостью разлагаются под влиянием азотистой кислоты, образуя газообразный азот и яблочную кислоту.)
- ^ Плиммер Р.Х. (1912). Химический состав белков. Часть I: Анализ (2-е изд.). Лондон, Англия: Longmans, Green and Co. p. 112.
- ^ Кольбе Х (1862 г.). «О химическом составе аспарагина и аспарагиновой кислоты» . Анналы химии (на немецком языке). 121 (2): 232–236. дои : 10.1002/jlac.18621210209 .
- ^ Пьютти А (1886). «Новый аспарагин» [Новый аспарагин]. Отчеты Немецкого химического общества (на немецком языке). 19 (2): 1691–1695. дои : 10.1002/cber.18860190211 .
- ^ Французский химик Эдуард Гримо считал, что аминогруппа (–NH 2 ) расположена рядом с амидной группой (–C(O)NH 2 ), тогда как итальянский химик Исилио Гуарески считал, что аминогруппа расположена рядом с карбоксильной группой. группа (–СООН).
- Гримо Э (1875). «Синтетические исследования мочевой группы» . Бюллетень Парижского химического общества . 2-я серия (на французском языке). 24 :337–355. Мы п. 352, Гримо представил две предполагаемые структуры аспарагина, а на стр. 353, он отдавал предпочтение структуре (I), что неверно. Из стр. 353: , мне кажется, следует принять для аспарагина,… ) «…именно формулы, отмеченные цифрой I
- Гуарески I (1876 г.). «Исследование аспарагина и аспарагиновой кислоты» . Труды Reale Academia del Lincei . 2-я серия (на итальянском языке). 3 (ч. 2): 378–393. На стр. 388, Гуарески предложил две структуры аспарагина (α и β); он отдавал предпочтение α, правильному варианту. Из стр. 388: «Формула α кажется мне предпочтительнее по следующей причине:… »
- Английская аннотация на: Гуарески Дж (1877). «Аспарагин и аспарагиновая кислота» . Журнал Химического общества . 31 : 457–459. См. особенно п. 458.
- ^ Пьютти А (1888). «Синтез и строение аспарагинов». Gazzetta Chimica Italiana (на итальянском языке). 18 : 457–472.
- ^ Брукер Р., Видмайер Э., Грэм Л., Стайлинг П., Хазенкампф С., Хантер Ф., Бидочка М., Риггс Д. (2010). «Глава 5: Системная биология клеточной организации». Биология (канадское изд.). Соединенные Штаты Америки: МакГроу-Хилл Райерсон. стр. 105–106. ISBN 978-0-07-074175-1 .
- ^ Лэндо Д., Пит DJ, Горман Дж. Дж., Уилан Д. А., Уайтлоу М. Л., Бруик Р. К. (июнь 2002 г.). «FIH-1 представляет собой фермент аспарагинилгидроксилазу, который регулирует транскрипционную активность фактора, индуцируемого гипоксией» . Гены и развитие . 16 (12): 1466–71. дои : 10.1101/gad.991402 . ЧВК 186346 . ПМИД 12080085 .
- ^ Jump up to: а б Берг, Джереми; Тимочко, Джон; Страйер, Люберт (2002). Биохимия (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. п. 968. ИСБН 0716746840 . Проверено 27 мая 2021 г.
- ^ Фридман, Мендель (2003). «Химия, биохимия и безопасность акриламида. Обзор». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 51 (16): 4504–4526. дои : 10.1021/jf030204+ . ПМИД 14705871 .
- ^ Руццо Е.К., Капо-Чичи Дж.М., Бен-Зеев Б., Читаят Д., Мао Х., Паппас А.Л. и др. (октябрь 2013 г.). «Дефицит аспарагинсинтетазы вызывает врожденную микроцефалию и прогрессирующую форму энцефалопатии» . Нейрон . 80 (2): 429–41. дои : 10.1016/j.neuron.2013.08.013 . ПМК 3820368 . ПМИД 24139043 .
- ^ Пант А, Цао С, Ян Цз (июль 2019 г.). Шислер Дж.Л. (ред.). «Аспарагин является критическим метаболитом, ограничивающим синтез белка вируса коровьей оспы во время дефицита глутамина» . Журнал вирусологии . 93 (13): e01834–18, /jvi/93/13/JVI.01834–18.atom. дои : 10.1128/JVI.01834-18 . ПМК 6580962 . ПМИД 30996100 .
- ^ Бурда П., Эби М. (январь 1999 г.). «Долихоловый путь N-связанного гликозилирования». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1426 (2): 239–57. дои : 10.1016/S0304-4165(98)00127-5 . ПМИД 9878760 .
- ^ Империали Б, О'Коннор С.Э. (декабрь 1999 г.). «Влияние N-связанного гликозилирования на структуру гликопептидов и гликопротеинов». Современное мнение в области химической биологии . 3 (6): 643–9. дои : 10.1016/S1367-5931(99)00021-6 . ПМИД 10600722 .
- ^ Паттерсон MC (сентябрь 2005 г.). «Метаболические мимики: нарушения N-связанного гликозилирования». Семинары по детской неврологии . 12 (3): 144–51. дои : 10.1016/j.spen.2005.10.002 . ПМИД 16584073 .
