α-галактозидаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

α-галактозидаза
α-галактозидаза
	Тетрамер α-галактозидазы, Mortierella vinacea
Идентификаторы
Номер ЕС.	3.2.1.22
Номер CAS.	9025-35-8
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

α-Галактозидаза (EC 3.2.1.22, α-GAL, α-GAL A ; систематическое название α- D -галактозидгалактогидролаза ) представляет собой гликозидгидролазу фермент , который катализирует следующую реакцию: ^[1]

Гидролиз концевых невосстанавливающих остатков α- D -галактозы в α- D -галактозидах, включая галактозоолигосахариды, галактоманнаны и галактолипиды.

Он катализирует многие катаболические процессы, включая расщепление гликопротеинов, гликолипидов и полисахаридов.

Фермент кодируется геном GLA . ^[2]

Функция

Этот фермент представляет собой гомодимерный гликопротеин, который гидролизует концевые α-галактозильные фрагменты гликолипидов и гликопротеинов. Он преимущественно гидролизует церамид тригексозид и может катализировать гидролиз мелибиозы до галактозы и глюкозы. ^{[ нужна ссылка ]}

Механизм реакции

См. также

β-галактозидаза
Мигаластат , препарат, воздействующий на α-галактозидазу.
Классификация α-галактозидаз (по CAZy)

Ссылки

^ Скривер Ч.Р., Слай В.С., Чайлдс Б., Боде А.Л., Валле Д., Кинцлер К.В. и др. (15 декабря 2000 г.). Метаболические и молекулярные основы наследственных заболеваний (8-е изд.). МакГроу-Хилл. ISBN 978-0-07-913035-8 .
^ Калхун Д.Х., Бишоп Д.Ф., Бернштейн Х.С., Куинн М., Ханцопулос П., Десник Р.Дж. (ноябрь 1985 г.). «Болезнь Фабри: выделение клона кДНК, кодирующего α-галактозидазу А человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (21): 7364–8. Бибкод : 1985PNAS...82.7364C . дои : 10.1073/pnas.82.21.7364 . ПМЦ 391345 . ПМИД 2997789 .
^ Кошланд Д.Э. (1953). «Стереохимия и механизм ферментативных реакций» . Биологические обзоры . 28 (4): 416–436. дои : 10.1111/j.1469-185x.1953.tb01386.x . S2CID 86709302 .
^ Брумер Х., Симс П.Ф., Синнотт М.Л. (апрель 1999 г.). «Разложение лигноцеллюлозы Phanerochaete chrysosporium : очистка и характеристика основной α-галактозидазы» . Биохимический журнал . 339 (1): 43–53. дои : 10.1042/bj3390043 . ПМК 1220126 . ПМИД 10085226 .
^ Vocadlo DJ, Дэвис GJ (октябрь 2008 г.). «Механистические взгляды на химию гликозидаз». Современное мнение в области химической биологии . 12 (5): 539–55. дои : 10.1016/j.cbpa.2008.05.010 . ПМИД 18558099 .

Внешние ссылки

альфа-галактозидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Местоположение генома GLA и страница сведений о гене GLA в браузере генома UCSC .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[1] Скривер Ч.Р., Слай В.С., Чайлдс Б., Боде А.Л., Валле Д., Кинцлер К.В. и др. (15 декабря 2000 г.). Метаболические и молекулярные основы наследственных заболеваний (8-е изд.). МакГроу-Хилл. ISBN 978-0-07-913035-8 .

[pmid2997789-2] Калхун Д.Х., Бишоп Д.Ф., Бернштейн Х.С., Куинн М., Ханцопулос П., Десник Р.Дж. (ноябрь 1985 г.). «Болезнь Фабри: выделение клона кДНК, кодирующего α-галактозидазу А человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (21): 7364–8. Бибкод : 1985PNAS...82.7364C . дои : 10.1073/pnas.82.21.7364 . ПМЦ 391345 . ПМИД 2997789 .

[3] Кошланд Д.Э. (1953). «Стереохимия и механизм ферментативных реакций» . Биологические обзоры . 28 (4): 416–436. дои : 10.1111/j.1469-185x.1953.tb01386.x . S2CID 86709302 .

[4] Брумер Х., Симс П.Ф., Синнотт М.Л. (апрель 1999 г.). «Разложение лигноцеллюлозы Phanerochaete chrysosporium : очистка и характеристика основной α-галактозидазы» . Биохимический журнал . 339 (1): 43–53. дои : 10.1042/bj3390043 . ПМК 1220126 . ПМИД 10085226 .

[5] Vocadlo DJ, Дэвис GJ (октябрь 2008 г.). «Механистические взгляды на химию гликозидаз». Современное мнение в области химической биологии . 12 (5): 539–55. дои : 10.1016/j.cbpa.2008.05.010 . ПМИД 18558099 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)