ЛРП2
| ЛРП2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | LRP2 , DBS, GP330, белок 2, родственный рецептору ЛПНП, LRP-2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 600073 ; МГИ : 95794 ; Гомологен : 20952 ; Генные карты : LRP2 ; ОМА : LRP2 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Белок 2, родственный рецептору липопротеинов низкой плотности, также известный как LRP-2 или мегалин, представляет собой белок , который у людей кодируется LRP2 геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]
Функция
[ редактировать ]LRP2 был идентифицирован как антиген экспериментальной мембранозной нефропатии крыс (нефрит Хеймана) и первоначально был назван gp330, а затем мегалином. [ 8 ] и позже LRP2. LRP2/мегалин представляет собой мультилигандсвязывающий рецептор , обнаруженный в плазматической мембране многих абсорбирующих эпителиальных клеток . массой около 600 кДа (4665 аминокислот), LRP2 представляет собой трансмембранный гликопротеин имеющий структурное сходство с рецептором липопротеина низкой плотности ( LDLR ). [ 9 ] LRP2 имеет мотив NPXY, который является сайтом связывания для Dab2, чтобы инициировать клатрин-опосредованный эндоцитоз . [ 10 ] LRP2 образует гомодимер, который меняет конформацию в зависимости от pH . [ 11 ] При pH 7,5 (внеклеточный pH) LRP2 считается активным, при этом лейциновые петли находятся в открытой конформации, позволяющей связываться лигандам. [ 11 ] При кислом pH эндосомы лейциновые петли разрушаются, предотвращая связывание лигандов. [ 11 ]
LRP2 экспрессируется в эпителиальных клетках щитовидной железы (тироцитах), где он может служить рецептором белка тиреоглобулина (Tg). [ 12 ] экспрессируется на апикальной поверхности эпителиальных клеток проксимальных канальцев почки LRP2 также . [ 9 ] Он высоко экспрессируется в первом сегменте (S1) проксимальных канальцев, при этом его экспрессия снижается во втором (S2) и третьем сегменте (S3) проксимальных канальцев. [ 9 ] LRP2 также экспрессируется в подоцитах , а антигенный ответ на LRP2 в подоцитах является основной причиной нефрита Хеймана у крыс. [ 8 ]
LRP2/мегалин опосредует эндоцитоз лигандов, приводящий к деградации в лизосомах или трансцитозу . LRP2/мегалин также может образовывать комплексы с CUBAM , кубилином и безамниональным комплексом. Эти комплексы способны реабсорбировать несколько молекул и ингибироваться малеатом натрия. LRP2 и CUBAM ответственны за захват большинства фильтруемых белков, которые преодолевают барьер клубочковой фильтрации в проксимальных канальцах почки. [ 13 ] [ 14 ] Эндоцитарная способность клеток проксимальных канальцев определяется совместной функцией LRP2, CUBAM и Dab2. [ 14 ]
Эпителиальные клетки проксимальных канальцев сильно поляризованы и имеют надежный апикальный эндоцитарный путь, субапикальную компартментализацию и большую эндоцитарную емкость. [ 13 ] Этот путь опосредован LRP2 и CUBAM, где Dab2 связывается с цитоплазматическими хвостами как LRP2, так и CUBAM, инициируя покрытый клатрином эндоцитоз. [ 9 ] [ 13 ] После интернализации эндосомы высвобождают свои клатриновые оболочки и сливаются с плотной субапикальной сетью канальцев, возвращая рецепторы обратно на апикальную поверхность. [ 9 ] По мере подкисления эндосом LRP2 высвобождает свой груз и претерпевает конформационные изменения, которые разрушают карманы связывания, ингибируя повторное связывание лигандов с LRP2 в эндосомах. [ 11 ] Рециркуляция LRP2 происходит из апикальных вакуолей с Rab11a-положительными эндосомами, также называемыми плотными апикальными канальцами. [ 15 ] Везикулы направляются обратно к плазматической мембране, где LRP2 претерпевает еще одно конформационное изменение из-за изменения pH и снова становится активным. [ 11 ] [ 15 ] Согласно кинетическому моделированию LRP2/мегалина, скорость рециркуляции мегалина и возврата на апикальную поверхность из плотных апикальных канальцев оказывает наибольшее влияние на определение общей эндоцитарной способности клеток проксимальных канальцев и уровня эндоцитоза LRP2. [ 15 ] Фракция LRP2 на апикальной поверхности важна для продолжения способности белка реабсорбировать отфильтрованные белки в проксимальных канальцах, чтобы поддерживать устойчивую эндоцитарную способность этих клеток. [ 9 ] [ 13 ] [ 14 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Нарушение LRP2-опосредованного эндоцитарного транспорта и эндоцитарной способности в проксимальных канальцах может привести к низкомолекулярной протеинурии , которая является признаком многих заболеваний. [ 13 ]
Мутации в гене LRP2 связаны с синдромом Доннаи-Бэрроу . [ 16 ]
Болезнь Дента (Дент 1) связана со снижением уровня белка LRP2/мегалина в проксимальных канальцах без заметного снижения мРНК , что позволяет предположить, что потеря ClC-5 , гена, мутировавшего при болезни Дента, сокращает полувыведения период рецептор LRP2. [ 17 ] [ 18 ] Было обнаружено, что потеря ClC-5 задерживает раннее созревание эндосом при транспортировке LRP2 в клетках проксимальных канальцев. [ 18 ]
Было показано, что LRP2 играет роль в развитии нефротоксического острого повреждения почек (ОПП), опосредуя поглощение нефротоксичных агентов. [ 19 ] Однако дальнейших исследований, показывающих функциональную значимость LRP2 или CUBAM в прогрессировании ОПП, не проводилось.
Сообщалось о снижении экспрессии рецептора LRP2 на животных моделях острых и хронических заболеваний почек. [ 19 ]
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что LRP2 связывается со следующими белками в плазматической мембране/ цитозоле клеток:
- КУБАМ , [ 9 ] [ 13 ]
- ДАБ2 , [ 20 ]
- ДЛГ4 , [ 21 ] [ 22 ]
- ГИПК1 , [ 21 ] [ 23 ] [ 24 ]
- ITGB1BP1 , [ 21 ]
- белок, связанный с рецептором ЛПНП , [ 23 ] [ 25 ]
- ЛДЛРАП1 , [ 26 ]
- МАГИ1 , [ 27 ]
- МАПК8ИП1 , [ 21 ] [ 24 ]
- МАПК8IP2 , [ 21 ] [ 24 ]
- НОС1АП , [ 21 ] и
- SYNJ2BP . [ 21 ]
Было показано, что LRP2 связывается со следующими лигандами :
- Альбумин [ 9 ]
- Белок, связывающий витамин D [ 9 ]
- Гемоглобин [ 9 ]
- Миоглобин [ 9 ]
- Ангиотензин II [ 9 ]
- Инсулин [ 9 ]
- Пойдем [ 9 ]
- Пролактин [ 9 ]
- Эпидермальный фактор роста [ 9 ]
- Катепсин Б [ 9 ]
- Легкие цепи иммуноглобулина [ 9 ]
- Что 2+ [ 9 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000081479 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027070 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ген Энтрез: белок 2, родственный липопротеинам низкой плотности LRP2» .
- ^ Коренберг-младший, Аргрейвс К.М., Чен С.Н., Тран Х., Стрикленд Д.К., Аргрейвс В.С. (июль 1994 г.). «Хромосомная локализация человеческих генов члена семейства рецепторов ЛПНП гликопротеина 330 (LRP2) и связанного с ним белка RAP (LRPAP1)». Геномика . 22 (1): 88–93. дои : 10.1006/geno.1994.1348 . ПМИД 7959795 .
- ^ Фаркухар М.Г. (сентябрь 1995 г.). «Разворачивающаяся история мегалина (gp330): теперь признанного рецептором лекарств» . Журнал клинических исследований . 96 (3): 1184. дои : 10.1172/JCI118149 . ЧВК 185736 . ПМИД 7657789 .
- ^ Jump up to: а б Фаркуар М.Г., Сайто А., Керьяшки Д., Орландо Р.А. (июль 1995 г.). «Антигенный комплекс нефрита Хеймана: мегалин (gp330) и RAP» . Журнал Американского общества нефрологов . 6 (1): 35–47. дои : 10.1681/ASN.V6135 . ПМИД 7579068 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с Эшбах М.Л., Вайс О.А. (февраль 2017 г.). «Рецепторно-опосредованный эндоцитоз в проксимальных канальцах» . Ежегодный обзор физиологии . 79 (1): 425–448. doi : 10.1146/annurev-psyol-022516-034234 . ПМК 5512543 . ПМИД 27813828 .
- ^ Галлахер Х., Олейников А.В., Фенске С., Ньюман DJ (март 2004 г.). «Адаптер отключен-2 связывается с третьей пси-последовательностью xNPxY на цитоплазматическом хвосте мегалина». Биохимия . 86 (3): 179–182. дои : 10.1016/j.biochi.2004.03.001 . ПМИД 15134832 .
- ^ Jump up to: а б с д и Бинкен А., Черутти Г., Браш Дж., Го Ю., Шэн З., Эрджюмент-Бромаж Х. и др. (февраль 2023 г.). «Структуры LRP2 раскрывают молекулярную машину эндоцитоза» . Ячейка 186 (4): 821–836.e13. дои : 10.1016/j.cell.2023.01.016 . ПМЦ 9993842 . ПМИД 36750096 .
- ^ Чжэн Г., Марино М., Чжао Дж., МакКласки RT (март 1998 г.). «Мегалин (gp330): предполагаемый эндоцитарный рецептор тиреоглобулина (Tg)» . Эндокринология . 139 (3): 1462–1465. дои : 10.1210/endo.139.3.5978 . ПМИД 9492085 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж Вайс О.А. (июль 2021 г.). «Эндоцитарная адаптация к функциональным потребностям проксимальных канальцев почек» . Журнал физиологии . 599 (14): 3437–3446. дои : 10.1113/JP281599 . ПМЦ 8715547 . ПМИД 34036593 .
- ^ Jump up to: а б с Лонг К.Р., Рбаиби И., Бонди С.Д., Форд Б.Р., Похолек А.С., Бойд-Шиварски Ч.Р. и др. (январь 2022 г.). «Кубилин-, мегалин- и Dab2-зависимая транскрипция, выявленная путем нокаута CRISPR/Cas9 в клетках проксимальных канальцев почек» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 322 (1): Ф14–Ф26. дои : 10.1152/ajprenal.00259.2021 . ПМЦ 8698540 . ПМИД 34747197 .
- ^ Jump up to: а б с Шипман К.Э., Лонг К.Р., Коуэн И.А., Рбаиби Ю., Бати С.Дж., Вайс О.А. (28 октября 2022 г.). «Адаптируемая физиологическая модель эндоцитарной торговли мегалином в клетках почек опоссума и проксимальных канальцах почек мыши» . Функция . 3 (6): zqac046. дои : 10.1093/функция/zqac046 . ПМЦ 9614980 . ПМИД 36325513 .
- ^ Кантарчи С., Аль-Газали Л., Хилл Р.С., Доннаи Д., Блэк Г.К., Бит Е. и др. (август 2007 г.). «Мутации в LRP2, который кодирует мультилигандный рецептор мегалин, вызывают синдромы Доннаи-Барроу и фацио-окуло-акустико-почечный синдром» . Природная генетика . 39 (8): 957–959. дои : 10.1038/ng2063 . ПМЦ 2891728 . ПМИД 17632512 .
- ^ Шипман К.Е., Вайс О.А. (14 сентября 2020 г.). «Остановить борьбу с зубной болезнью» . Функция . 1 (2): zqaa017. дои : 10.1093/функция/zqaa017 . ПМК 7519470 . ПМИД 33015630 .
- ^ Jump up to: а б Шипман К.Э., Бати С.Дж., Лонг К.Р., Рбаиби Ю., Коуэн И.А., Гергес М. и др. (апрель 2023 г.). «Нарушение созревания эндосом опосредует тубулярную протеинурию в клеточной культуре зубной болезни и на мышиных моделях» . Журнал Американского общества нефрологов . 34 (4): 619–640. дои : 10.1681/ASN.0000000000000084 . ПМЦ 10103310 . ПМИД 36758125 . S2CID 256737627 .
- ^ Jump up to: а б Нильсен Р., Кристенсен Э.И., Бирн Х. (январь 2016 г.). «Мегалин и кубилин в реабсорбции белков проксимальных канальцев: от экспериментальных моделей до болезней человека» . Почки Интернешнл . 89 (1): 58–67. дои : 10.1016/j.kint.2015.11.007 . ПМИД 26759048 .
- ^ Олейников А.В., Чжао Дж., Маккер С.П. (май 2000 г.). «Цитозольный адапторный белок Dab2 представляет собой внутриклеточный лиганд эндоцитарного рецептора gp600/мегалин» . Биохимический журнал . 347 (Часть 3): 613–621. дои : 10.1042/0264-6021:3470613 . ПМК 1220996 . ПМИД 10769163 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г Готхардт М., Троммсдорф М., Невитт М.Ф., Шелтон Дж., Ричардсон Дж.А., Стокингер В. и др. (август 2000 г.). «Взаимодействие семейства генов рецепторов липопротеинов низкой плотности с цитозольными адаптерными и каркасными белками предполагает разнообразные биологические функции в клеточной коммуникации и передаче сигналов» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25616–25624. дои : 10.1074/jbc.M000955200 . ПМИД 10827173 .
- ^ Ларссон М., Хьялм Г., Сакве А.М., Энгстрем А., Хёглунд А.С., Ларссон Э. и др. (июль 2003 г.). «Селективное взаимодействие мегалина с постсинаптической плотностью-95 (PSD-95)-подобными белками мембран-ассоциированной гуанилаткиназы (MAGUK)» . Биохимический журнал . 373 (Часть 2): 381–391. дои : 10.1042/BJ20021958 . ПМЦ 1223512 . ПМИД 12713445 .
- ^ Jump up to: а б Лу Икс, Маккистан Т., Орландо Р.А., Фаркухар М.Г. (апрель 2002 г.). «GAIP, GIPC и Galphai3 сконцентрированы в эндоцитарных компартментах клеток проксимальных канальцев: предполагаемая роль в регуляции функции мегалина» . Журнал Американского общества нефрологов . 13 (4): 918–927. дои : 10.1681/ASN.V134918 . ПМИД 11912251 .
- ^ Jump up to: а б с Петерсен Х.Х., Хилперт Дж., Милитц Д., Зандлер В., Якобсен С., Робрук А.Дж., Уиллноу Т.Е. (февраль 2003 г.). «Функциональное взаимодействие мегалина с мегалинсвязывающим белком (MegBP), новой адаптерной молекулой, содержащей повторы тетратрикопептида» . Журнал клеточной науки . 116 (Часть 3): 453–461. дои : 10.1242/jcs.00243 . ПМИД 12508107 .
- ^ Орландо Р.А., Фаркуар М.Г. (апрель 1994 г.). «Функциональные домены рецептор-ассоциированного белка (RAP)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (8): 3161–3165. Бибкод : 1994PNAS...91.3161O . дои : 10.1073/pnas.91.8.3161 . ПМЦ 43535 . ПМИД 7512726 .
- ^ Нагай М., Меерлоо Т., Такеда Т., Фаркухар М.Г. (декабрь 2003 г.). «Адаптерный белок ARH сопровождает мегалин к эндосомам и через них» . Молекулярная биология клетки . 14 (12): 4984–4996. дои : 10.1091/mbc.E03-06-0385 . ПМК 284800 . ПМИД 14528014 .
- ^ Патри К.М., Дрешер А.Дж., Гоял М., Виггинс Р.К., Марголис Б. (апрель 2001 г.). «Мембранно-ассоциированный белок гуанилаткиназы MAGI-1 связывает мегалин и присутствует в подоцитах клубочков» . Журнал Американского общества нефрологов . 12 (4): 667–677. дои : 10.1681/ASN.V124667 . ПМИД 11274227 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Лонгони М., Кантарчи С., Доннаи Д., Побер Б.Р. (август 2008 г.). «Синдром Доннаи-Бэрроу» . Адам М.П., Мирзаа Г.М., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Грипп К.В. и др. (ред.). GeneReviews® [Интернет] . Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД 20301732 .
- Фаркуар М.Г., Сайто А., Керьяшки Д., Орландо Р.А. (июль 1995 г.). «Антигенный комплекс нефрита Хеймана: мегалин (gp330) и RAP» . Журнал Американского общества нефрологов . 6 (1): 35–47. дои : 10.1681/ASN.V6135 . ПМИД 7579068 .
- Фаркухар М.Г. (сентябрь 1995 г.). «Разворачивающаяся история мегалина (gp330): теперь признанного рецептором лекарств» . Журнал клинических исследований . 96 (3): 1184. дои : 10.1172/JCI118149 . ЧВК 185736 . ПМИД 7657789 .
- Кристенсен Э.И., Бирн Х. (апрель 2002 г.). «Мегалин и кубилин: многофункциональные эндоцитарные рецепторы». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 3 (4): 256–266. дои : 10.1038/nrm778 . ПМИД 11994745 . S2CID 21893726 .
- Сайто А., Такеда Т., Хама Х., Ояма Ю., Хосака К., Танума А. и др. (октябрь 2005 г.). «Роль мегалина, проксимального тубулярного эндоцитарного рецептора, в патогенезе нефропатий, связанных с диабетом и метаболическим синдромом: гипотеза белковой метаболической перегрузки». Нефрология . 10 (Дополнение): S26–S31. дои : 10.1111/j.1440-1797.2005.00453.x . ПМИД 16174284 . S2CID 42737684 .
- Фишер CE, Хоуи SE (август 2006 г.). «Роль мегалина (LRP-2/Gp330) в процессе развития». Биология развития . 296 (2): 279–297. дои : 10.1016/j.ydbio.2006.06.007 . ПМИД 16828734 .
- Кристенсен Э.И., Глиманн Дж., Моэструп С.К. (октябрь 1992 г.). «Gp330 почечных канальцев представляет собой кальций-связывающий рецептор для поглощения белка эндоцитами». Журнал гистохимии и цитохимии . 40 (10): 1481–1490. дои : 10.1177/40.10.1382088 . ПМИД 1382088 . S2CID 24323611 .
- Рэйчоудхури Р., Найлз Дж.Л., Маккласки Р.Т., Смит Дж.А. (июнь 1989 г.). «Аутоиммунная мишень при нефрите Хеймана представляет собой гликопротеин, гомологичный рецептору ЛПНП». Наука . 244 (4909): 1163–1165. Бибкод : 1989Sci...244.1163R . дои : 10.1126/science.2786251 . ПМИД 2786251 .
- Орландо Р.А., Фаркуар М.Г. (апрель 1994 г.). «Функциональные домены рецептор-ассоциированного белка (RAP)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (8): 3161–3165. Бибкод : 1994PNAS...91.3161O . дои : 10.1073/pnas.91.8.3161 . ПМЦ 43535 . ПМИД 7512726 .
- Куннас М.З., Чаппелл Д.А., Стрикленд Д.К., Аргрейвс В.С. (июль 1993 г.). «Гликопротеин 330, член семейства рецепторов липопротеинов низкой плотности, связывает липопротеинлипазу in vitro» . Журнал биологической химии . 268 (19): 14176–14181. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85224-9 . ПМИД 7686151 .
- Куннас М.З., Лукинова Е.Б., Стефанссон С., Хармони Дж.А., Брюэр Б.Х., Стрикленд Д.К., Аргрейвс В.С. (июнь 1995 г.). «Идентификация гликопротеина 330 как эндоцитарного рецептора аполипопротеина J/кластерина» . Журнал биологической химии . 270 (22): 13070–13075. дои : 10.1074/jbc.270.22.13070 . ПМИД 7768901 .
- Коренберг-младший, Аргрейвс К.М., Чен С.Н., Тран Х., Стрикленд Д.К., Аргрейвс В.С. (июль 1994 г.). «Хромосомная локализация человеческих генов члена семейства рецепторов ЛПНП гликопротеина 330 (LRP2) и связанного с ним белка RAP (LRPAP1)». Геномика . 22 (1): 88–93. дои : 10.1006/geno.1994.1348 . ПМИД 7959795 .
- Лундгрен С., Хьялм Г., Хеллман П., Эк Б., Юлин С., Растад Дж. и др. (июнь 1994 г.). «Белок, участвующий в чувствительности к кальцию клеток паращитовидной железы и плацентарного цитотрофобласта человека, принадлежит к суперсемейству белков-рецепторов ЛПНП». Экспериментальные исследования клеток . 212 (2): 344–350. дои : 10.1006/excr.1994.1153 . ПМИД 8187828 .
- Моэструп С.К., Нильсен С., Андреасен П., Йоргенсен К.Е., Нюкьяер А., Ройгаард Х. и др. (август 1993 г.). «Эпителиальный гликопротеин-330 опосредует эндоцитоз комплексов активатор плазминогена-ингибитор активатора плазминогена типа 1» . Журнал биологической химии . 268 (22): 16564–16570. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85456-X . ПМИД 8344937 .
- Хьялм Г., Мюррей Э., Крамли Г., Харазим В., Лундгрен С., Оньянго И. и др. (июль 1996 г.). «Клонирование и секвенирование человеческого gp330, Ca(2+)-связывающего рецептора с потенциальными внутриклеточными сигнальными свойствами» . Европейский журнал биохимии . 239 (1): 132–137. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0132u.x . ПМИД 8706697 .
- Уиллноу Т.Э., Хилперт Дж., Армстронг С.А., Рольманн А., Хаммер Р.Э., Бернс Д.К., Герц Дж. (август 1996 г.). «Нарушение развития переднего мозга у мышей, лишенных gp330/мегалина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (16): 8460–8464. Бибкод : 1996PNAS...93,8460W . дои : 10.1073/pnas.93.16.8460 . ПМК 38693 . ПМИД 8710893 .
- Кюи С., Верроуст П.Дж., Моэструп С.К., Кристенсен Э.И. (октябрь 1996 г.). «Мегалин / gp330 опосредует захват альбумина в проксимальных канальцах почек». Американский журнал физиологии . 271 (4 ч. 2): F900–F907. дои : 10.1152/ajprenal.1996.271.4.F900 . ПМИД 8898021 .
- Лундгрен С., Карлинг Т., Хьялм Г., Юлин С., Растад Дж., Пильгрен У. и др. (март 1997 г.). «Распределение в тканях человеческого gp330/мегалина, предполагаемого Ca(2+)-чувствительного белка» . Журнал гистохимии и цитохимии . 45 (3): 383–392. дои : 10.1177/002215549704500306 . ПМИД 9071320 .
- Бирн Х., Верроуст П.Дж., Нексо Э., Хагер Х., Якобсен С., Кристенсен Э.И., Моэструп С.К. (октябрь 1997 г.). «Характеристика эпителиального белка массой около 460 кДа, который облегчает эндоцитоз внутреннего фактора-витамина B12 и связывает белок, ассоциированный с рецептором» . Журнал биологической химии . 272 (42): 26497–26504. дои : 10.1074/jbc.272.42.26497 . ПМИД 9334227 .
Липиды : метаболизм липопротеиновых частиц . |
|---|
