Бета-каротин-15,15'-диоксигеназа

БСО1
Идентификаторы
Псевдонимы	BCO1 , BCDO, BCDO1, BCMO, BCMO1, BCO, бета-каротиноксигеназа 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 605748 ; МГИ : 1926923 ; Гомологен : 41172 ; Генные карты : BCO1 ; ОМА : BCO1 — ортологи
Номер ЕС	1.13.11.63
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	81,291,142 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	117,860,459 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	retinal pigment epithelium; ; jejunal mucosa; ; duodenum; ; palpebral conjunctiva; ; Epithelium of choroid plexus; ; rectum; ; mucosa of transverse colon; ; pancreatic ductal cell; ; gallbladder; ; islet of Langerhans;
	Top expressed in
	gastrula; ; yolk sac; ; seminiferous tubule; ; decidua; ; intestinal villus; ; hepatobiliary system; ; liver; ; spermatid; ; embryo; ; embryo;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	oxidoreductase activity; beta-carotene 15,15'-dioxygenase activity; oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen; dioxygenase activity; metal ion binding; retinal isomerase activity; carotenoid dioxygenase activity;
Cellular component	cytosol;
Biological process	retinol metabolic process; vitamin A biosynthetic process; retinoid metabolic process; retinal metabolic process; beta-carotene metabolic process; carotene catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	53630
	63857
	ENSG00000135697
	ENSMUSG00000031845
	Q9HAY6
	Q9JJS6
	НМ_017429
	НМ_001163028 ; НМ_021486
	НП_059125
	НП_001156500 ; НП_067461
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

β-каротин-15,15'-диоксигеназа
β-каротин-15,15'-диоксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.13.11.63
Номер CAS.	37256-60-3
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В энзимологии бета - бета-каротин-15,15'-диоксигеназа ( EC 1.13.11.63 ) представляет собой фермент с систематическим названием каротин:кислород 15,15'-диоксигеназа (расщепляющая связь) . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} У человека он кодируется геном BCO1 . Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

бета-каротин + O ₂ → 2 полностью транс -ретиналь

Это реакция расщепления, которая расщепляет β-каротин , использует молекулярный кислород, усиливается присутствием солей желчных кислот и тироксина и генерирует две молекулы ретиналя . У человека фермент присутствует в тонком кишечнике и печени. ^{[ 7 ]} Диоксигеназа также асимметрично расщепляет бета-криптоксантин , транс -β-апо-8'-каротин , бета-4'-апо-β-каротин, альфа-каротин и гамма-каротин в порядке убывания, образуя одну молекулу сетчатки, все они являются субстратами с углеродной цепью больше, чем C ₃₀ , по меньшей мере с одним незамещенным β-иононовым кольцом. ^{[ 8 ]}

Этот фермент принадлежит к (ферментативно определяемому) семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на парных доноров, с O ₂ в качестве окислителя и включения или восстановления кислорода. Родственным ферментом является β-каротин-15,15’-монооксигеназа, кодируемая геном BCMO1, который симметрично расщепляет β-каротин на две молекулы сетчатки. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

В целом, плотоядные животные являются плохими преобразователями иононсодержащих каротиноидов, а у чистых плотоядных животных, таких как кошачьи (кошки), отсутствуют бета-каротин-15,15'-диоксигеназа и бета-каротин-15,15'-монооксигеназа, и они не могут превращать каротиноиды в ретиналь. в результате ни один из каротиноидов не является формой витамина А для этих видов. Должно быть, в их рационе уже присутствует витамин А. ^{[ 11 ]}

Бета-каротин-15,15'-диоксигеназа принадлежит к (определенному по сходству) семейству каротиноидоксигеназ ( InterPro : IPR004294 ). Ферменты этого семейства содержат Fe ²⁺ активный центр, координируемый обычно четырьмя остатками His. ^{[ нужна ссылка ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000135697 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031845 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ким Ю.С., Ким Н.Х., Ём С.Дж., Ким С.В., О Д.К. (июнь 2009 г.). «Характеристика in vitro рекомбинантного белка Blh из некультивируемой морской бактерии как бета-каротин-15,15'-диоксигеназы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15781–93. дои : 10.1074/jbc.M109.002618 . ПМК 2708875 . ПМИД 19366683 .
^ Ким Ю.С., Пак К.С., О Д.К. (июль 2010 г.). «Продуцирование сетчатки из бета-каротина с помощью бета-каротин-15,15'-диоксигеназы некультивируемой морской бактерии». Биотехнологические письма . 32 (7): 957–61. дои : 10.1007/s10529-010-0239-3 . ПМИД 20229064 . S2CID 2347505 .
^ Во время А, Смит М.К., Пайпер Дж.Б., Смит Дж.К. (ноябрь 2001 г.). «Активность бета-каротин-15,15'-диоксигеназы в тканях и клетках человека: свидетельства зависимости от железа» . Журнал пищевой биохимии . 12 (11): 640–647. дои : 10.1016/s0955-2863(01)00184-x . ПМИД 12031257 .
^ Ким Ю.С., О Д.К. (март 2009 г.). «Субстратная специфичность рекомбинантной куриной бета-каротин-15,15'-монооксигеназы, которая превращает бета-каротин в ретиналь». Биотехнологические письма . 31 (3): 403–8. дои : 10.1007/s10529-008-9873-4 . ПМИД 18979213 . S2CID 21220270 .
^ Ву Л, Го X, Ван В, Медейрос Д.М., Кларк С.Л., Лукас Э.А., Смит Б.Дж., Лин Д. (ноябрь 2016 г.). «Молекулярные аспекты β, β-каротин-9', 10'-оксигеназы 2 в метаболизме каротиноидов и заболеваниях» . Exp Biol Med (Мейвуд) . 241 (17): 1879–87. дои : 10.1177/1535370216657900 . ПМК 5068469 . ПМИД 27390265 .
^ фон Линтиг Дж. (ноябрь 2012 г.). «Метаболизм и функции провитамина А в биологии млекопитающих» . Ам Дж Клин Нутр . 96 (5): 1234С–44С. дои : 10.3945/ajcn.112.034629 . ПМК 3471205 . ПМИД 23053549 .
^ Грин А.С., Фашетти А.Дж. (2016). «Удовлетворение потребности в витамине А: эффективность и важность β-каротина у видов животных» . Научный мировой журнал . 2016 : 7393620. doi : 10.1155/2016/7393620 . ПМК 5090096 . ПМИД 27833936 .

Эта EC 1.13, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000135697 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031845 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Ким Ю.С., Ким Н.Х., Ём С.Дж., Ким С.В., О Д.К. (июнь 2009 г.). «Характеристика in vitro рекомбинантного белка Blh из некультивируемой морской бактерии как бета-каротин-15,15'-диоксигеназы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15781–93. дои : 10.1074/jbc.M109.002618 . ПМК 2708875 . ПМИД 19366683 .

[6] Ким Ю.С., Пак К.С., О Д.К. (июль 2010 г.). «Продуцирование сетчатки из бета-каротина с помощью бета-каротин-15,15'-диоксигеназы некультивируемой морской бактерии». Биотехнологические письма . 32 (7): 957–61. дои : 10.1007/s10529-010-0239-3 . ПМИД 20229064 . S2CID 2347505 .

[7] Во время А, Смит М.К., Пайпер Дж.Б., Смит Дж.К. (ноябрь 2001 г.). «Активность бета-каротин-15,15'-диоксигеназы в тканях и клетках человека: свидетельства зависимости от железа» . Журнал пищевой биохимии . 12 (11): 640–647. дои : 10.1016/s0955-2863(01)00184-x . ПМИД 12031257 .

[8] Ким Ю.С., О Д.К. (март 2009 г.). «Субстратная специфичность рекомбинантной куриной бета-каротин-15,15'-монооксигеназы, которая превращает бета-каротин в ретиналь». Биотехнологические письма . 31 (3): 403–8. дои : 10.1007/s10529-008-9873-4 . ПМИД 18979213 . S2CID 21220270 .

[Wu2016-9] Ву Л, Го X, Ван В, Медейрос Д.М., Кларк С.Л., Лукас Э.А., Смит Б.Дж., Лин Д. (ноябрь 2016 г.). «Молекулярные аспекты β, β-каротин-9', 10'-оксигеназы 2 в метаболизме каротиноидов и заболеваниях» . Exp Biol Med (Мейвуд) . 241 (17): 1879–87. дои : 10.1177/1535370216657900 . ПМК 5068469 . ПМИД 27390265 .

[Lintig2012-10] фон Линтиг Дж. (ноябрь 2012 г.). «Метаболизм и функции провитамина А в биологии млекопитающих» . Ам Дж Клин Нутр . 96 (5): 1234С–44С. дои : 10.3945/ajcn.112.034629 . ПМК 3471205 . ПМИД 23053549 .

[Green2016-11] Грин А.С., Фашетти А.Дж. (2016). «Удовлетворение потребности в витамине А: эффективность и важность β-каротина у видов животных» . Научный мировой журнал . 2016 : 7393620. doi : 10.1155/2016/7393620 . ПМК 5090096 . ПМИД 27833936 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

v т и Оксидоредуктазы : монооксигеназы ( EC 1.13)
1.13.11: two atoms of oxygen	lipoxygenase: Arachidonate 5-lipoxygenase Arachidonate 12-lipoxygenase/ALOX12 Arachidonate 8-lipoxygenase Arachidonate 15-lipoxygenase/ALOX15 Linoleate 11-lipoxygenase other dioxygenase: Catechol dioxygenase Homogentisate 1,2-dioxygenase Cysteine dioxygenase 4-Hydroxyphenylpyruvate dioxygenase Indoleamine 2,3-dioxygenase Chlorite dismutase
1.13.12: one atom of oxygen	Firefly luciferase
1.13.99: other	Inositol oxygenase

v т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11: 2-oxoglutarate	Prolyl hydroxylase HIF prolyl-hydroxylase EGLN1 EGLN2 EGLN3 P4HTM Lysyl hydroxylase AlkB ALKBH1 FTO
1.14.13: NADH or NADPH	Flavin-containing monooxygenase FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Nitric oxide synthase NOS1 NOS2 NOS3 Cholesterol 7 alpha-hydroxylase Methane monooxygenase 3A4 14α-demethylase 24-hydroxycholesterol 7α-hydroxylase
1.14.14: reduced flavin or flavoprotein	19A1 2D6 2E1
1.14.15: reduced iron–sulfur protein	11B1 11B2 11A1
1.14.16: reduced pteridine (BH4 dependent)	Phenylalanine hydroxylase Tyrosine hydroxylase Tryptophan hydroxylase
1.14.17: reduced ascorbate	Dopamine beta-hydroxylase
1.14.18-19: other	Tyrosinase Stearoyl-CoA desaturase-1
1.14.99 - miscellaneous	Cyclooxygenase Heme oxygenase (HMOX1) Squalene monooxygenase 17A1 21A2 Ecdysone 20-monooxygenase Deoxyhypusine monooxygenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)