Бета-каротин 15,15'-диоксигеназы

BCO1
Идентификаторы
Псевдонимы	BCO1 , BCDO, BCDO1, BCMO, BCMO1, BCO, бета-каротинксигеназа 1
Внешние идентификаторы	Омим : 605748 ; MGI : 1926923 ; Гомологен : 41172 ; GeneCards : BCO1 ; OMA : BCO1 - ортологи
ЕС номер	1.13.11.63
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	81,291,142 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	117,860,459 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	retinal pigment epithelium; ; jejunal mucosa; ; duodenum; ; palpebral conjunctiva; ; Epithelium of choroid plexus; ; rectum; ; mucosa of transverse colon; ; pancreatic ductal cell; ; gallbladder; ; islet of Langerhans;
	Top expressed in
	gastrula; ; yolk sac; ; seminiferous tubule; ; decidua; ; intestinal villus; ; hepatobiliary system; ; liver; ; spermatid; ; embryo; ; embryo;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	oxidoreductase activity; beta-carotene 15,15'-dioxygenase activity; oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen; dioxygenase activity; metal ion binding; retinal isomerase activity; carotenoid dioxygenase activity;
Cellular component	cytosol;
Biological process	retinol metabolic process; vitamin A biosynthetic process; retinoid metabolic process; retinal metabolic process; beta-carotene metabolic process; carotene catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	53630
	63857
	ENSG00000135697
	Ensmusg00000031845
	Q9Hay6
	Q9JJS6
	NM_017429
	NM_001163028 ; NM_021486
	NP_059125
	NP_001156500 ; NP_067461
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

β-каротин 15,15 'диоксигеназа
β-каротин 15,15 'диоксигеназа
Идентификаторы
ЕС №.	1.13.11.63
CAS №.	37256-60-3
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В фермерке бета - бета-каротин 15,15'-диоксигеназы ( EC 1.13.11.63 ) представляет собой фермент с систематическим названием каротин: кислород 15,15'-диоксигеназы (распределение связей) . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} У человека это кодируется геном BCO1 . Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

бета-каротин + O ₂ → 2 All- Trans -Retinal

Это реакция расщепления, которая расщепляет β-каротин , использует молекулярный кислород, усиливается наличием солей желчи и тироксина и генерирует две молекулы сетчатки . У людей фермент присутствует в тонкой кишке и печени. ^{[ 7 ]} Диоксигеназа также асимметрически расщепляет бетакриптоксантин , транс -β-апо-8'-каротеналь , бета-4'-апо-β-каротеналь, альфа-каротин и гамма-каротин в уменьшении порядка, создание одной молекулы сетчатки, все это Быть субстратами с углеродной цепью, превышающей C ₃₀ , по крайней мере, с одним незамещенным β-иононовым кольцом. ^{[ 8 ]}

Этот фермент относится к (ферментативно определяемому) семейству оксидоредуктаз , в частности, те, которые действуют на парных донорах, с O ₂ в качестве окислителя и включения или восстановления кислорода. Связанный фермент представляет собой β-каротин 15,15'-монооксигеназу, кодируемый геном BCMO1, который симметрично расщепляет β-каротин на две молекулы сетчатки. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

В целом, плотоядные животные являются плохими конвертерами иононосодержащих каротиноидов, а чистые плотоядные животные, такие как Felids (Cats) приводит к тому, что ни один из каротиноидов не является формами витамина А для этих видов. Они должны были преобразовать витамин А в своем рационе. ^{[ 11 ]}

Бета-каротин 15,15'-диоксигеназы принадлежит к (определенному сходству) семейству каротиноидных оксигеназ ( InterPro : IPR004294 ). Ферменты этой семьи содержат Fe ²⁺ Активный сайт, координируемый обычно четырьмя его остатками. ^{[ Цитация необходима ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000135697 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000031845 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Ким Ю.С., Ким Н.Х., Йом С.Дж., Ким С.В., О, Д.К. (июнь 2009 г.). «Характеристика in vitro рекомбинантного белка BLH из некультурированной морской бактерии в качестве бета-каротина 15,15'-диоксигеназы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15781–93. doi : 10.1074/jbc.m109.002618 . PMC 2708875 . PMID 19366683 .
^ Kim YS, Park CS, OH DK (июль 2010 г.). «Производство сетчатки от бета-каротина бета-каротином 15,15'-диоксигеназы из некультурируемой морской бактерии». Биотехнологические письма . 32 (7): 957–61. doi : 10.1007/s10529-010-0239-3 . PMID 20229064 . S2CID 2347505 .
^ Во время A, Smith Mk, Piper JB, Smith JC (ноябрь 2001 г.). «Бета-каротина 15,15'-диоксигеназной активности в тканях и клетках человека: доказательство зависимости железа» . Журнал питательной биохимии . 12 (11): 640–647. doi : 10.1016/s0955-2863 (01) 00184-x . PMID 12031257 .
^ Kim YS, OH DK (март 2009 г.). «Субстратная специфичность рекомбинантной курицы бета-каротина 15,15'-монооксигеназы, которая превращает бета-каротин в сетчатку». Биотехнологические письма . 31 (3): 403–8. doi : 10.1007/s10529-008-9873-4 . PMID 18979213 . S2CID 21220270 .
^ Wu L, Guo X, Wang W, Medeiros DM, Clarke SL, Lucas EA, Smith BJ, Lin D (ноябрь 2016 г.). «Молекулярные аспекты β, β-каротен-9», 10'-оксигеназу 2 при метаболизме и заболеваниях каротиноидов » . Exp Biol Med (Maywood) . 241 (17): 1879–87. doi : 10.1177/1535370216657900 . PMC 5068469 . PMID 27390265 .
^ фон Линтиг Дж (ноябрь 2012 г.). «Проведенный метаболизм и функции в биологии млекопитающих» . Am J Clin Nutr . 96 (5): 1234S - 44S. doi : 10.3945/ajcn.112.034629 . PMC 3471205 . PMID 23053549 .
^ Green AS, Fasterti AJ (2016). «Соответствие требованию витамина А: эффективность и важность β-каротина у видов животных» . ScientificworldJournal . 2016 : 7393620. DOI : 10.1155/2016/7393620 . PMC 5090096 . PMID 27833936 .

Эта EC 1.13, статья, связанная с ферментом является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000135697 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000031845 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[5] Ким Ю.С., Ким Н.Х., Йом С.Дж., Ким С.В., О, Д.К. (июнь 2009 г.). «Характеристика in vitro рекомбинантного белка BLH из некультурированной морской бактерии в качестве бета-каротина 15,15'-диоксигеназы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15781–93. doi : 10.1074/jbc.m109.002618 . PMC 2708875 . PMID 19366683 .

[6] Kim YS, Park CS, OH DK (июль 2010 г.). «Производство сетчатки от бета-каротина бета-каротином 15,15'-диоксигеназы из некультурируемой морской бактерии». Биотехнологические письма . 32 (7): 957–61. doi : 10.1007/s10529-010-0239-3 . PMID 20229064 . S2CID 2347505 .

[7] Во время A, Smith Mk, Piper JB, Smith JC (ноябрь 2001 г.). «Бета-каротина 15,15'-диоксигеназной активности в тканях и клетках человека: доказательство зависимости железа» . Журнал питательной биохимии . 12 (11): 640–647. doi : 10.1016/s0955-2863 (01) 00184-x . PMID 12031257 .

[8] Kim YS, OH DK (март 2009 г.). «Субстратная специфичность рекомбинантной курицы бета-каротина 15,15'-монооксигеназы, которая превращает бета-каротин в сетчатку». Биотехнологические письма . 31 (3): 403–8. doi : 10.1007/s10529-008-9873-4 . PMID 18979213 . S2CID 21220270 .

[Wu2016-9] Wu L, Guo X, Wang W, Medeiros DM, Clarke SL, Lucas EA, Smith BJ, Lin D (ноябрь 2016 г.). «Молекулярные аспекты β, β-каротен-9», 10'-оксигеназу 2 при метаболизме и заболеваниях каротиноидов » . Exp Biol Med (Maywood) . 241 (17): 1879–87. doi : 10.1177/1535370216657900 . PMC 5068469 . PMID 27390265 .

[Lintig2012-10] фон Линтиг Дж (ноябрь 2012 г.). «Проведенный метаболизм и функции в биологии млекопитающих» . Am J Clin Nutr . 96 (5): 1234S - 44S. doi : 10.3945/ajcn.112.034629 . PMC 3471205 . PMID 23053549 .

[Green2016-11] Green AS, Fasterti AJ (2016). «Соответствие требованию витамина А: эффективность и важность β-каротина у видов животных» . ScientificworldJournal . 2016 : 7393620. DOI : 10.1155/2016/7393620 . PMC 5090096 . PMID 27833936 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

v Т и Оксидоредуктазы : монооксигеназы ( EC 1.13)
1.13.11 : два атома кислорода	липоксигеназа : арахидонат 5-липоксигеназа Арахидонат 12-липоксигеназа / алокс12 Арахидонат 8-липоксигеназа Арахидонат 15-липоксигеназа / алокс15 Linoleate 11-Lipoxygenase Другая диоксигеназа: катехол диоксигеназа Гомогентизат 1,2-диоксигеназа Цистеиндиоксигеназа 4-гидроксифенилпируват диоксигеназа Индоамин 2,3-диоксигеназа Хлорит Medutase
1.13.12 : один атом кислорода	Огненный люцифераза
1.13.99 : Другое	Инозитолксигеназа

v Т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11 : 2-оксоглутарат	Пролил -гидроксилаза HIF пролилгидроксилаза Egln1 Объяснил Egln3 P4HTM Лизил -гидроксилаза Алкб Alkbh1 Фто
1.14.13 : NADH или NADPH	Флавинсодержащая монооксигеназа FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Синтаза оксида азота Nos1 Nos2 Nos3 Холестерин 7 альфа-гидроксилаза Метан монуоксигеназа 3A4 14α-деметилаза 24-гидроксихолестерин 7α-гидроксилаза
1.14.14 : уменьшенный флавин или флавопротеин	19A1 2D6 2E1
1.14.15 : снижение белка железа и мульти	11b1 11b2 11A1
1.14.16 : уменьшенный птеридин ( зависимый от BH4 )	Фенилаланин гидроксилаза Тирозин -гидроксилаза Триптофан -гидроксилаза
1.14.17 : уменьшенный аскорбат	Дофаминовая бета-гидроксилаза
1.14.18 - 19 : Другое	Тирозиназа Stearoyl-Coa desatarase-1
1.14.99 - Разное	Циклооксигеназа Гемоксигеназа ( HMOX1 ) Сквален монооксигеназа 17а1 21a2 Экдизон 20-монооксигеназа Дезоксигипузиновая монооксигеназа

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика фермента Eadie -court чайная диаграмма Хейнс -Вулф Участок Lineweaver - Burk Stury Михаэлис -Мюминен Кинетика
Типы	EC1 оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 изомеразы ( список ) Ec6 лигазы ( список ) EC7 Translocases ( список )