Сульфат аденилилтрансфераза
| сульфатаденилилтрансфераза (АТФ) | |||
|---|---|---|---|
 Сульфат-аденилаттрансфераза (бифункциональный) гомогексамер, Thiobacillus denitrificans | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.7.7.4 | ||
| Номер CAS. | 9012-39-9 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| АТФ-сульфарилаза | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура атп-сульфуралазы из thermus thermophillus hb8 в комплексе с aps, seb.e является лучшей | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | АТФ-сульфарилаза | ||
| Пфам | PF01747 | ||
| ИнтерПро | ИПР002650 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1i2d / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
В энзимологии сульфатаденилилтрансфераза КФ ( , 2.7.7.4 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- АТФ + сульфат пирофосфат + аденилилсульфат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и сульфат , тогда как двумя его продуктами являются пирофосфат и аденилилсульфат .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности переносящих фосфорсодержащие нуклеотидные группы ( нуклеотидилтрансферазы ). Систематическое название этого класса ферментов — АТФ:сульфатаденилилтрансфераза . Другие широко используемые названия включают аденозин-5'-трифосфатсульфуралазу , аденозинтрифосфатсульфуразу , аденилилсульфатпирофосфорилазу , АТФ-сульфуралазу , АТФ-сульфурилазу и сульфурилазу . Этот фермент участвует в трех метаболических путях : метаболизме пуринов , метаболизме селеноаминокислот и метаболизме серы .
Некоторые сульфатаденилаттрансферазы являются частью бифункциональной полипептидной цепи , связанной с аденозилфосфосульфат (APS)киназой . Оба фермента необходимы для синтеза PAPS (фосфоаденозин-фосфосульфата) из неорганического сульфата. [ 1 ] [ 2 ]
Внутри клетки сульфатаденилаттрансфераза играет ключевую роль как в ассимиляционном восстановлении серы, так и в диссимиляционном окислении и восстановлении серы (DSR), а также участвует в биогеохимически значимом цикле серы. [ 3 ] [ 4 ] При диссимиляционном восстановлении сульфата фермент SAT действует как первый этап восстановления, превращая сульфат (+6) в аденозин-5'-фосфосульфат (APS) посредством аденилирования за счет АТФ. Если организмы, участвующие в пути DSR, обладают полным набором необходимых генов, APS может быть далее поэтапно восстановлен до сульфита (+4), а затем сульфида (-2). И наоборот, в процессе диссимиляционного окисления сульфата пирофосфат соединяется с АФС в реакции, катализируемой сульфатаденилилтрансферазой , с образованием сульфата . [ 3 ] В любом направлении, в котором сульфатаденилилтрансфераза (восстановление или окисление) протекает по DSR в бактериальных клетках, соответствующие пути участвуют в клеточном дыхании, необходимом для роста организма. [ 5 ]
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 18 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1G8F , 1G8G , 1G8H , 1I2D , 1J70 , 1JEC , 1JED , 1JEE , 1JHD , 1M8P , 1R6X , 1TV6 , 1V47 . 1X6V , 1XJQ , 1XNJ , 1ZUN и 2GKS .
У дрожжей, других грибов и бактерий, участвующих в ассимиляционной сульфатредукции, сульфатаденилаттрансфераза находится в форме гомогексамера. [ 3 ] [ 6 ] По форме он напоминает гомотетрамер у растений. [ 7 ] У Saccharomyces cerevisiae сульфатаденилаттрансфераза состоит из четырех доменов. Домен I имеет N-конец с бета-цилиндрами, похожими на пируваткиназы. Правая альфа/бета-складка имеет форму домена II и также содержит активный центр и карман для связывания субстрата. Домен III состоит из региона, связывающего терминальный домен с доменами I и II. Домен IV содержит С-конец белка и образует типичную альфа/бета-складку. [ 6 ] Активный центр сульфатаденилаттрансферазы состоит в основном из частей домена II, в частности, H9, S9, S10, S12, а также консервативных RNP-петли и GRD-петли. [ 8 ] Активный сайт расположен в центре сульфатаденилаттрансферазы над доменом II между другими доменами I и II. Ядро бороздки, в которой расположен активный центр, в основном состоит из гидрофобных остатков, но снаружи бороздки находятся положительные и гидрофильные остатки, необходимые для связывания субстрата. [ 8 ]
Приложения
[ редактировать ]АТФ-сульфуралаза — один из ферментов, используемых в пиросеквенировании .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Розенталь Э., Леустек Т. (ноябрь 1995 г.). «Многофункциональный белок капо Urechis, PAPS-синтетаза, обладает как АТФ-сульфурилазной, так и APS-киназной активностью». Джин . 165 (2): 243–8. дои : 10.1016/0378-1119(95)00450-К . ПМИД 8522184 .
- ^ Курима К., Варман М.Л., Кришнан С., Домович М., Крюгер Р.К., Дейруп А., Шварц Н.Б. (июль 1998 г.). «Член семейства сульфат-активирующих ферментов вызывает у мышей брахиморфизм» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 95 (15): 8681–5. Бибкод : 1998PNAS...95.8681K . дои : 10.1073/pnas.95.15.8681 . ПМК 21136 . ПМИД 9671738 .
- ^ Jump up to: а б с Парей, Кристиан; Деммер, Ульрике; Варкентин, Эберхард; Винен, Астрид; Эрмлер, Ульрих; Даль, Кристиана (20 сентября 2013 г.). «Структурная, биохимическая и генетическая характеристика диссимиляционной АТФ-сульфурилазы из Allochromatium vinosum» . ПЛОС ОДИН . 8 (9): e74707. Бибкод : 2013PLoSO...874707P . дои : 10.1371/journal.pone.0074707 . ISSN 1932-6203 . ПМК 3779200 . ПМИД 24073218 .
- ^ Херрманн, Джонатан; Равилиус, Джеффри Э.; МакКинни, Сэмюэл Э.; Вестфолл, Кори С.; Ли, Сун Гу; Баранецка, Патрик; Джованнетти, Марко; Коприва, Станислав; Кришнан, Хари Б.; Джез, Джозеф М. (апрель 2014 г.). «Структура и механизм АТФ-сульфурилазы сои и обязательный этап ассимиляции серы растениями» . Журнал биологической химии . 289 (15): 10919–10929. дои : 10.1074/jbc.m113.540401 . ISSN 0021-9258 . ПМК 4036203 . ПМИД 24584934 .
- ^ Гибсон, Г. Р. (1990). «Физиология и экология сульфатредуцирующих бактерий» . Журнал прикладной бактериологии . 69 (6): 769–797. дои : 10.1111/j.1365-2672.1990.tb01575.x . ISSN 1365-2672 . ПМИД 2286579 .
- ^ Jump up to: а б Ульрих, ТК; Хубер, Р. (9 ноября 2001 г.). «Сложные структуры АТФ-сульфуралазы с тиосульфатом, АДФ и хлоратом открывают новое понимание ингибирующих эффектов и каталитического цикла» . Журнал молекулярной биологии . 313 (5): 1117–1125. дои : 10.1006/jmbi.2001.5098 . ISSN 0022-2836 . ПМИД 11700067 .
- ^ Логан, Хелен М.; Катала, Николь; Гриньон, Клод; Давидиан, Жан-Клод (май 1996 г.). «Клонирование кДНК, кодируемой членом мультигенного семейства АТФ-сульфурилаз Arabidopsis thaliana» . Журнал биологической химии . 271 (21): 12227–12233. дои : 10.1074/jbc.271.21.12227 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 8647819 .
- ^ Jump up to: а б Ульрих, ТК; Блесс, М.; Хубер, Р. (1 февраля 2001 г.). «Кристаллическая структура АТФ-сульфуралазы из Saccharomyces cerevisiae, ключевого фермента активации сульфата» . Журнал ЭМБО . 20 (3): 316–329. дои : 10.1093/emboj/20.3.316 . ISSN 0261-4189 . ПМК 133462 . ПМИД 11157739 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Бандурский Р.С., Уилсон Л.Г., Сквайрс К.Л. (1956). «Механизм образования «активного сульфата». Дж. Ам. хим. Соц . 78 (24): 6408–6409. дои : 10.1021/ja01605a028 .
- Хильц Х; Липманн Ф (1955). «Ферментативная активация сульфата» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 41 (11): 880–890. Бибкод : 1955PNAS...41..880H . дои : 10.1073/pnas.41.11.880 . ПМК 534298 . ПМИД 16589765 .
- Венкатачалам К.В., Акита Х., Стротт Калифорния (1998). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика бифункциональной 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфатсинтазы человека и ее функциональных доменов» . Ж. Биол. Хим . 273 (30): 19311–20. дои : 10.1074/jbc.273.30.19311 . ПМИД 9668121 .
