✖


Jump to content

Лептины костистых костей

    Add links
    Пойдем
    Структура тучных белков лептина-Е100. [1]
    Идентификаторы
    Символ Пойдем
    Пфам PF02024
    Пфам Клан CL0053
    ИнтерПро IPR000065
    СКОП2 1ax8 / СКОПе / СУПФАМ
    Доступные белковые структуры:
    Pfam  structures / ECOD  
    PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
    PDBsumstructure summary
    PDB1ax8​

    Лептины костистых костей собой семейство пептидных гормонов, обнаруженных у рыб ( костистых ), которые являются ортологами гормона млекопитающих представляют лептина . Лептины костистых рыб и млекопитающих, по-видимому, выполняют схожие функции, а именно, регуляцию потребления и расходования энергии.

    Долгое время считалось, что гормон лептин (LEP) специфичен для млекопитающих, но в последние годы ген ( lep ) был обнаружен у амфибий, таких как тигровая саламандра ( Ambystoma tigrinum ), [2] [3] и африканская шпорцевая лягушка ( Xenopus laevi ). [4] Открытие леп у рыбы фугу ( Takifugu Rubripes ) [5] демонстрирует древнее происхождение этого гормона.

    Примеры

    [ редактировать ]
    Рисунок 1. Филогенетическое древо лептинов позвоночных.

    ) есть два близкородственных lep паралога У атлантического лосося ( Salmo salar . [6] Единственный ген lep был зарегистрирован у зеленопятнистой рыбы-фугу ( Tetraodon nigroviridis ). [5] радужная форель ( Oncorhynchus mykiss ), [7] Арктический голец ( Salvelinus alpinus ), [8] толстолобик ( Hypophthalmichthys molitrix ) и белый амур ( Ctenopharyngodon idellus ). [9] У других видов имеются сообщения о двух близкородственных паралогах леп, в том числе обыкновенном карпе ( Cyprinus carpio ). [10] и атлантический лосось. [6] Более отдаленно родственные гены lep были обнаружены у медаки ( Oryzias latipes ). [11] и рыбка данио ( Danio rerio ). [12] существуют по крайней мере 2 гена лептина ( lepa и lepb В краун-кладе ) (рис. 1). [5] [10] [11] [12] Ранние результаты показали, что lepa и lepb имеют низкую межвидовую идентичность и, как утверждается, возникли в результате дупликации всего генома. [5] что произошло на ранних стадиях костистой линии. [13] Двойственность генов описана у атлантического лосося, японской медаки, обыкновенного карпа и рыбки данио. [6] [10] [11] [12] Оба леп- паралога [6] кластер с lepa , и поэтому предполагают, что у этого вида может существовать по крайней мере одна или несколько форм ( lepb ), поскольку он тетраплоидный . [14] Однако предыдущие попытки использования геномной синтении обнаружили только предполагаемые геномные дубликаты у медаки и паралога рыбок данио. [11] [12] В настоящее время остается неясным, существует ли lepb у других костистых рыб из-за дегенеративной природы этого паралога.

    Сравнение с лептином млекопитающих

    [ редактировать ]

    Большие различия между эндотермическими (теплокровными) млекопитающими и экзотермическими (холоднокровными) лептинами костистых костей поставили вопрос о том, сохраняются ли энергетические гомеостатические функции лептинов костистых костей. Первоначальный филогенетический анализ показал, что консервативность аминокислот по сравнению с другими ортологами Lep позвоночных низкая: идентичность последовательностей между торафугу и LEP человека составляет лишь 13,2%. [5] Последующие исследования подтвердили низкую аминокислотную идентичность костистых лепсов по сравнению с лепсом млекопитающих. [5] [10] [15] [16]

    Структура

    [ редактировать ]

    Трехмерное моделирование гомологии предсказывает сильную консервативность третичной структуры между атлантическим лососем и другими костистыми лепсами по сравнению с их ортологами из млекопитающих (рис. 2). [5] [6] [7] [11] [12]

    Рисунок 2. Модели гомологии (созданные с помощью сервера моделирования гомологии SwissProt ProModII) [17] ) лептинов атлантического лосося ( lepa1, lepa2 ) по сравнению с кристаллографической структурой ( PDB : 1AX8 ) лептина человека (LEP). В структуре лептина человека присутствуют четыре антипараллельные α-спирали (1, 2, 4, 5) с соответствующими доменами в белках атлантического лосося. С-концевой цистеин изображен в виде шариковой диаграммы. [18]

    И lepa1 , и lepa2 имеют два характерных цистеиновых остатка, которые предсказывают образование дисульфидной связи в Lep, что является предпосылкой для этой трехмерной конфигурации и биологической активности LEP человека. [19] [20] Модели предполагают, что связывание lepa2 может отличаться от связывания lepa1 . Существует несколько различий между трехмерными структурами lepa1 и lepa2 ; например, α-спираль 5 значительно короче у lepa1, чем у lepa2 . Более того, α-спираль 1 для lepa2, по-видимому, разделена короткой неупорядоченной областью и, следовательно, может иметь худшее сродство. Однако, учитывая, что это предсказанная модель, основанная на структурной маске LEP человека, значимость этих предполагаемых конформационных корректировок еще предстоит проверить.

    Важность консервативной третичной структуры Lep, скорее всего, объясняется требованиями к специфическому сродству связывания LepR и ограничена структурой рецептор-связывающего кармана. [4] Это также может объяснить некоторые результаты исследований костистых костей с использованием гетерологичных Lep млекопитающих. Например, лечение гормоном млекопитающих вызвало анорексический эффект у золотой рыбки ( Carassius auratus ). [21] [22] и зеленая рыба-луна ( Lepomis cyanellus ), [23] но не у кижуча ( Oncorhynchus kisutch ), [24] канальный сом ( Ictalurus punctatus ) [25] и зеленая солнечная рыба . [26] Эти противоречивые результаты объясняются относительно большими различиями в аминокислотных последовательностях, наблюдаемых у млекопитающих и рыб. [4] [5] [10]

    Рённестад и коллеги [6] недавно обнаружили пять изоформ рецептора лептина ( lepr ), которые имеют различия на 3'-конце последовательности мРНК . Из них только самая длинная форма сохранила все функционально важные домены (такие как три домена фибронектина типа III , Ig C2-подобный домен , пара мотивов WSXWS, два блока JAK2 -связывающих мотивов и STAT -связывающий домен). [6] тогда как остальные четыре формы имеют только внутриклеточную область. Длинная форма LepR млекопитающих выполняет функцию полной передачи сигнала через пути JAK/STAT, тогда как более короткие формы проявляют частичную способность передачи сигнала или вообще не обладают ею. [27] [28] Была продемонстрирована биологическая важность длинной формы LepR через путь JAK/STAT для поддержания массы тела и энергетического гомеостаза. [29] Предыдущие исследования костистых рыб выявили только одну проказу . [11] [15] [30] Рённестад и др., [6] первым сообщил о наличии множественных транскриптов LepR у любых эктотермных видов. Если посмотреть на доступный мотив lepr , модель предполагает, что он легко связывается с lepa1 , а не с lepa2 (рис. 2). Более того, относительно повсеместная экспрессия lepr в тканях лосося подтверждает разнообразную роль lepr у костистых рыб. [6]

    Распределение тканей

    [ редактировать ]
    Рис. 3. Краткое описание тканевого распределения отдаленно родственных генов lep и более близких паралогов lep в костистых костях.

    Исследование торафугу [5] показали, что lep преимущественно экспрессируется в печени, в отличие от жировой секреции млекопитающих. [31] [32] Однако недавние исследования показали, что lep экспрессируется в нескольких периферических тканях, включая кишечник, почки, яичники, мышцы и жировую ткань. [6] [7] [11] Множественность генов lep и их низкая консервативность у Teleostei. [10] [11] [12] предполагают, что их физиологические роли могут быть более разными, чем сообщалось для млекопитающих.

    Характер тканевой экспрессии леп- паралогов атлантического лосося существенно различается (рис.3). [6] и, следовательно, указывает на возможную разницу в функции. За исключением представленных здесь результатов, а также результатов для рыбок данио и японской медаки. [6] [11] [12] В нескольких исследованиях изучалось широкое распределение lep в тканях костистых рыб. Более отдаленно родственные lep гены ( lepa и lepb ) показали отчетливые различия в распределении в тканях, как показано, например, в медаке, где lepa экспрессируется в печени и мышцах, тогда как lepb более высоко экспрессируется в мозге и глазах. Однако эти различия также наблюдаются для более близких паралогов lep , таких как lepa1 у атлантического лосося, который более высоко экспрессируется в мозге, печени и белых мышцах, тогда как lepa2 преимущественно экспрессируется в желудке и средней кишке. (рис. 3).

    Влияние состояния питания

    [ редактировать ]

    Наблюдения о том, что длительное ограничение корма существенно не влияет на экспрессию lep у атлантического лосося. [6] также было отмечено у других костистых рыб. Однако вполне вероятно, что длительное ограничение кормления может повлиять на некоторые эндокринные параметры, чтобы адаптироваться к условиям питания. Например, у карпа быстрый ответ на экспрессию гена ob в печеночной ткани карпа вскоре после кормления не наблюдался, но не наблюдалось никаких изменений в экспрессии в ответ на другой длительный режим кормления. [10] Эти авторы предположили, что этот эффект можно объяснить тем фактом, что голодающие рыбы не теряют вес так быстро, как млекопитающие, вследствие того, что они экзотермичны и имеют гораздо более низкую стандартную скорость метаболизма, и поэтому могут выдерживать более длительные периоды голодания. Аналогичное исследование на белом амуре показало, что хроническое введение видоспецифичного Lep не влияет на долгосрочное потребление пищи и массу тела, тогда как острая инъекция снижает потребление пищи. [9] И наоборот, Мурашита и др. (неопубликованные результаты) наблюдали повышенные уровни проопиомеланокортина a1 ( pomca1 ) после хронической инъекции Lep атлантическому лососю, что позволяет предположить, что хроническое воздействие повышенных уровней Lep может снизить потребление пищи через путь Pomc у этого вида. Недавние исследования на атлантическом лососе не выявили каких-либо различий в уровнях ограничения корма в циркулирующей плазме. [18] что контрастирует с недавними результатами по радужной форели [33] и предполагают, что связь между уровнями циркулирующего ЛП и энергетическим статусом отличается от таковой у млекопитающих. Однако РИА лосося, по-видимому, позволяет проводить межвидовую оценку уровней ЛП в плазме. [33] Это только подтверждает, что для окончательной интерпретации данных необходимы более комплексные исследования. Исследования на радужной форели также показали, что Леп является аноректическим гормоном, как и у млекопитающих. Инъекция радужной форели рекомбинантного форелевого лептина ( rt-лептин ) привела к значительному снижению аппетита в течение двух дней, что совпало со снижением экспрессии гипоталамической мРНК нейропептида Y ( npy ) и увеличением мРНК pomc соответственно. [7] Неизвестно, обусловлены ли эти наблюдения видоспецифичными различиями в долгосрочной регуляции аппетита или роста лептина, однако консенсусные данные показывают, что эффекты Lep на регуляцию аппетита у костистых рыб могут быть кратковременными.

    Кратковременное ограничение корма

    [ редактировать ]

    Недавние исследования краткосрочных последствий приема пищи или ее отсутствия. [18] выявили, что экспрессия lepa1 достигает пика в периферических тканях через 6–9 часов у голодных рыб. Это предполагает, что специфическая реакция транскрипта может быть связана с отсутствием пищи. И наоборот, поскольку некормленная рыба не получала корма в течение 33 часов (24 + 9 часов), пики могут представлять собой несвязанный эффект. Каждый пик lepa1 происходит во время фазы падения плазменного Lep, и поскольку это происходит как у сытых, так и у некормленных рыб, временная активация lepa1 фактически не связана конкретно с отсутствием пищи.

    Самый ранний пик lepa1 наблюдался в белой мышце, которая представляет собой важный резервуар липидов у атлантического лосося. [34] В отличие от рыбы фугу, которая использует печень в качестве основного хранилища липидов, [5] Атлантический лосось показывает, что, несмотря на высокое содержание висцеральных липидов, гепатоциты содержат мало липидных капель по сравнению с другими видами рыб. [35] тем не менее, являются важным местом экспрессии лептина. [5] [6] [7] [10] [12] [18] Моен и коллеги [18] сообщили, что как lepa1, так и lepa2 достигли пика через 9 часов в печени некормленных рыб. Однако исследования на карпе продемонстрировали пик уровня лептина-I ( lepa1 ) и лептина-II ( lepa2 ) в печени через 3 и 6 часов после кормления соответственно. [10] Более ранняя реакция экспрессии лептинов у карпа, вероятно, отражает более высокую температуру, при которой проводились эксперименты, но контрастирует с результатами повышения регуляции lepa1 из-за отсутствия пищи. [18] Аналогичным образом, у мышей также сообщалось о постпрандиальном увеличении экспрессии лептина в печени. [36] Однако у белого амура внутрибрюшинное введение рекомбинантного лептина изменяет аппетит только в первый день и не влияет на потребление пищи в течение последующих 12 дней. [16] Таким образом, в настоящее время данные по атлантическому лососю совершенно разные и позволяют предположить, что экспрессия лептина у этого вида может выполнять сложную липостатическую функцию.

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Чжан Ф., Басински М.Б., Билс Дж.М., Бриггс С.Л., Чургей Л.М., Клоусон Д.К. и др. (май 1997 г.). «Кристаллическая структура тучных белков лептина-Е100». Природа . 387 (6629): 206–209. Бибкод : 1997Natur.387..206Z . дои : 10.1038/387206a0 . ПМИД   9144295 . S2CID   716518 .
    2. ^ Аль-Хусани Х.А., Альбургхайф А.Х., Наджи М.А. (2021). «Гормон лептин и его эффективность в репродукции, обмене веществ, иммунитете, диабете, надеждах и амбициях» . Журнал медицины и жизни . 14 (5): 600–605. дои : 10.25122/jml-2021-0153 . ПМЦ   8742898 . ПМИД   35027962 .
    3. ^ Босуэлл Т., Данн И.С., Уилсон П.В., Джозеф Н., Берт Д.В., Шарп П.Дж. (апрель 2006 г.). «Идентификация лептиноподобного гена немлекопитающих: характеристика и экспрессия у тигровой саламандры (Ambystoma tigrinum)» . Общая и сравнительная эндокринология . 146 (2): 157–166. дои : 10.1016/j.ygcen.2005.08.001 . hdl : 20.500.11820/4d690bb6-fa7b-4d57-ae9d-98f3dfa1aebc . ПМИД   16480984 .
    4. ^ Jump up to: а б с Креспи Э.Дж., Денвер Р.Дж. (июнь 2006 г.). «Лептин (об-ген) южноафриканской шпорцевой лягушки Xenopus laevis» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (26): 10092–10097. Бибкод : 2006PNAS..10310092C . дои : 10.1073/pnas.0507519103 . ПМК   1502511 . ПМИД   16782821 .
    5. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к Курокава Т., Удзи С., Сузуки Т. (май 2005 г.). «Идентификация кДНК, кодирующей гомолог лептина млекопитающих из рыбы-фугу, Takifugu Rubripes». Пептиды . 26 (5): 745–750. doi : 10.1016/j.peptides.2004.12.017 . ПМИД   15808904 . S2CID   455007 .
    6. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н Рённестад И., Нильсен Т.О., Мурашита К., Ангоци А.Р., Гамст Моен А.Г., Стефанссон С.О. и др. (август 2010 г.). «Гены лептина и рецепторов лептина у атлантического лосося: клонирование, филогения, распределение и экспрессия в тканях коррелируют с долгосрочным статусом питания». Общая и сравнительная эндокринология . 168 (1): 55–70. дои : 10.1016/j.ygcen.2010.04.010 . HDL : 1956/4036 . ПМИД   20403358 .
    7. ^ Jump up to: а б с д и Мурашита К., Удзи С., Ямамото Т., Рённестад И., Курокава Т. (август 2008 г.). «Продукция рекомбинантного лептина и его влияние на потребление пищи радужной форелью (Oncorhynchus mykiss)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B. Биохимия и молекулярная биология . 150 (4): 377–384. дои : 10.1016/j.cbpb.2008.04.007 . ПМИД   18539064 .
    8. ^ Фройланд Э., Мурашита К., Йоргенсен Э.Х., Курокава Т. (январь 2010 г.). «Лептин и грелин у анадромных арктических гольцов: клонирование и изменение экспрессии во время сезонного цикла питания». Общая и сравнительная эндокринология . 165 (1): 136–143. дои : 10.1016/j.ygcen.2009.06.010 . ПМИД   19539626 .
    9. ^ Jump up to: а б Ли X, Хэ J, Ху W, Инь Z (июнь 2009 г.). «Существенная роль эндогенного грелина в экспрессии гормона роста во время развития аденогипофиза рыбок данио» . Эндокринология . 150 (6): 2767–2774. дои : 10.1210/en.2008-1398 . ПМИД   19264876 .
    10. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я Хейзинг М.О., Гевен Э.Дж., Круисвейк К.П., Набуурс С.Б., Столте Э.Х., Спанингс Ф.А. и др. (декабрь 2006 г.). «Повышение экспрессии лептина у обыкновенного карпа (Cyprinus carpio) после приема пищи, но не после голодания или кормления до насыщения» . Эндокринология . 147 (12): 5786–5797. дои : 10.1210/en.2006-0824 . hdl : 2066/35747 . ПМИД   16935838 .
    11. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я Курокава Т., Мурашита К. (апрель 2009 г.). «Геномная характеристика нескольких генов лептина и гена рецептора лептина у японской медаки, Oryzias latipes». Общая и сравнительная эндокринология . 161 (2): 229–237. дои : 10.1016/j.ygcen.2009.01.008 . ПМИД   19523397 .
    12. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Гориссен М., Бернье Н.Дж., Набуурс С.Б., Флик Г., Хейзинг М.О. (июнь 2009 г.). «Два расходящихся паралога лептина у рыбок данио (Danio rerio), которые возникли на ранних стадиях эволюции костистых рыб» . Журнал эндокринологии . 201 (3): 329–339. дои : 10.1677/JOE-09-0034 . hdl : 2066/81041 . ПМИД   19293295 .
    13. ^ Жайон О, Ори Дж.М., Брюне Ф., Пети Дж.Л., Штанге-Томанн Н., Маусели Э. и др. (октябрь 2004 г.). «Дупликация генома у костистых рыб Tetraodon nigroviridis выявляет ранний протокариотип позвоночных» . Природа . 431 (7011): 946–957. Бибкод : 2004Natur.431..946J . дои : 10.1038/nature03025 . ПМИД   15496914 .
    14. ^ Аллендорф Ф.В., Торгаард Г. (1984). «Тетраплоидия и эволюция лососевых рыб». В Тернере Б.Дж. (ред.). Эволюционная генетика рыб . Нью-Йорк: Пленум Пресс. стр. 1–45. ISBN  978-0-306-41520-3 .
    15. ^ Jump up to: а б Курокава Т., Мурашита К., Сузуки Т., Удзи С. (август 2008 г.). «Геномная характеристика и тканевое распределение генов транскриптов рецепторов лептина и перекрывающихся рецепторов лептина у рыбы-фугу, Takifugu Rubripes». Общая и сравнительная эндокринология . 158 (1): 108–114. дои : 10.1016/j.ygcen.2008.06.003 . ПМИД   18582469 .
    16. ^ Jump up to: а б Ли Г.Г., Лян С.Ф., Се К., Ли Г., Ю Ю, Лай К. (март 2010 г.). «Структура гена, рекомбинантная экспрессия и функциональная характеристика лептина белого амура». Общая и сравнительная эндокринология . 166 (1): 117–127. дои : 10.1016/j.ygcen.2009.10.009 . ПМИД   19857495 .
    17. ^ Гуекс Н., Пайч М.К., Шведе Т. (июнь 2009 г.). «Автоматическое сравнительное моделирование структуры белков с помощью SWISS-MODEL и Swiss-PdbViewer: историческая перспектива». Электрофорез . 30 (Приложение 1): S162–S173. дои : 10.1002/elps.200900140 . ПМИД   19517507 . S2CID   39507113 .
    18. ^ Jump up to: а б с д и ж Моен АГ, Финн Р.Н. (март 2013 г.). «Кратковременное, но не долгосрочное ограничение корма вызывает дифференциальную экспрессию лептинов у атлантического лосося». Общая и сравнительная эндокринология . 183 : 83–88. дои : 10.1016/j.ygcen.2012.09.027 . ПМИД   23201187 .
    19. ^ Йорк Айа, Рок КЛ (1996). «Обработка и презентация антигена главным комплексом гистосовместимости класса I». Ежегодный обзор иммунологии . 14 : 369–396. doi : 10.1146/annurev.immunol.14.1.369 . ПМИД   8717519 .
    20. ^ Чжан Ю., Олборт М., Шварцер К., Нуессляйн-Хильдесхайм Б., Николсон М., Мерфи Э. и др. (ноябрь 1997 г.). «Рецептор лептина опосредует очевидную аутокринную регуляцию экспрессии гена лептина» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 240 (2): 492–495. дои : 10.1006/bbrc.1997.7622 . ПМИД   9388507 .
    21. ^ де Педро Н., Мартинес-Альварес Р., Дельгадо М.Дж. (март 2006 г.). «Острый и хронический лептин снижает потребление пищи и массу тела у золотых рыбок (Carassius auratus)» . Журнал эндокринологии . 188 (3): 513–520. дои : 10.1677/joe.1.06349 . ПМИД   16522731 .
    22. ^ Волков Х., Эйкельбош А.Дж., Питер Р.Э. (май 2003 г.). «Роль лептина в контроле питания золотых рыбок Carassius auratus: взаимодействие с холецистокинином, нейропептидом Y и орексином А, а также модуляция при голодании». Исследования мозга . 972 (1–2): 90–109. дои : 10.1016/S0006-8993(03)02507-1 . ПМИД   12711082 . S2CID   19370434 .
    23. ^ Джонсон Р.М., Джонсон Т.М., Лондонр. Р.Л. (июнь 2000 г.). «Доказательства экспрессии лептина у рыб» . Журнал экспериментальной зоологии . 286 (7): 718–724. doi : 10.1002/(sici)1097-010x(20000601)286:7<718::aid-jez6>3.0.co;2-i . ПМК   3506126 . ПМИД   10797324 .
    24. ^ Бейкер Д.М., Ларсен Д.А., Суонсон П., Дикхофф В.В. (апрель 2000 г.). «Длительное периферическое лечение неполовозрелого кижуча (Oncorhynchus kisutch) человеческим лептином не имеет явного физиологического эффекта». Общая и сравнительная эндокринология . 118 (1): 134–138. дои : 10.1006/gcen.1999.7450 . ПМИД   10753575 .
    25. ^ Сильверштейн Ю.Т., Плисецкая Е.М. (2000). «Влияние NPY и инсулина на регуляцию потребления пищи рыбами» . Американский зоолог . 40 (2): 296–308. дои : 10.1093/icb/40.2.296 .
    26. ^ Лондонр. Р. Л., Дюваль К. С. (октябрь 2002 г.). «Инъекции мышиного лептина увеличивают внутриклеточный белок, связывающий жирные кислоты, у зеленой солнечной рыбы (Lepomis cyanellus)». Общая и сравнительная эндокринология . 129 (1): 56–62. дои : 10.1016/s0016-6480(02)00510-5 . ПМИД   12409096 .
    27. ^ Бауманн Х., Морелла К.К., Уайт Д.В., Дембски М., Бейлон П.С., Ким Х. и др. (август 1996 г.). «Полноразмерный рецептор лептина обладает сигнальными способностями цитокиновых рецепторов интерлейкина 6-го типа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (16): 8374–8378. Бибкод : 1996PNAS...93.8374B . дои : 10.1073/pnas.93.16.8374 . ПМК   38678 . ПМИД   8710878 .
    28. ^ Тарталья Л.А. (март 1997 г.). «Рецептор лептина» . Журнал биологической химии . 272 (10): 6093–6096. дои : 10.1074/jbc.272.10.6093 . ПМИД   9102398 .
    29. ^ Бейтс С.Х., Стернс В.Х., Дандон Т.А., Шуберт М., Цо А.В., Ван Ю. и др. (февраль 2003 г.). «Передача сигналов STAT3 необходима для регуляции энергетического баланса лептина, но не для воспроизводства». Природа . 421 (6925): 856–859. Бибкод : 2003Natur.421..856B . дои : 10.1038/nature01388 . ПМИД   12594516 . S2CID   4388788 .
    30. ^ Лю Кью, Чен Ю, Коупленд Д., Болл Х., Дафф Р.Дж., Рокич Б., Лондонр. Р.Л. (апрель 2010 г.). «Экспрессия гена рецептора лептина у развивающихся и взрослых рыбок данио» . Общая и сравнительная эндокринология . 166 (2): 346–355. дои : 10.1016/j.ygcen.2009.11.015 . ПМЦ   3408649 . ПМИД   19941865 .
    31. ^ Монтегю Коннектикут, Фаруки И.С., Уайтхед Дж.П., Сус М.А., Рау Х., Уэрхэм, Нью-Джерси, и др. (июнь 1997 г.). «Врожденный дефицит лептина связан с тяжелым ранним ожирением у людей» . Природа . 387 (6636): 903–908. Бибкод : 1997Natur.387..903M . дои : 10.1038/43185 . ПМИД   9202122 .
    32. ^ Чжан Ю., Проенка Р., Маффей М., Бароне М., Леопольд Л., Фридман Дж. М. (декабрь 1994 г.). «Позиционное клонирование гена ожирения мыши и его человеческого гомолога». Природа . 372 (6505): 425–432. Бибкод : 1994Natur.372..425Z . дои : 10.1038/372425a0 . ПМИД   7984236 . S2CID   4359725 .
    33. ^ Jump up to: а б Клинг П., Рённестад И., Стефанссон С.О., Мурашита К., Курокава Т., Бьернссон Б.Т. (июль 2009 г.). «Радиоиммунный анализ гомологичного лептина лососевых указывает на повышенный уровень лептина в плазме во время голодания радужной форели». Общая и сравнительная эндокринология . 162 (3): 307–312. дои : 10.1016/j.ygcen.2009.04.003 . ПМИД   19362558 .
    34. ^ Аурсанд М., Блейвик Б., Райнуццо-младший, Йоргенсен Л., Мор В. (1994). «Распределение липидов и состав атлантического лосося, выращиваемого в коммерческих целях (Salmo salar)». Дж. Наук. Продовольственное сельское хозяйство . 64 (2): 239–248. Бибкод : 1994JSFA...64..239A . дои : 10.1002/jsfa.2740640214 .
    35. ^ Брюсле Дж., Гонсалес и Анадон Г. (1996). «Строение и функции печени рыб». В Датта-Мунши Дж.С., Дутта Х.М. (ред.). Морфология рыб . Бока-Ратон: CRC. стр. 77–93. ISBN  978-90-5410-289-2 .
    36. ^ Саладин Р., Де Вос П., Герре-Мильо М., Летюрк А., Жирар Дж., Стальс Б., Оверкс Дж. (октябрь 1995 г.). «Преходящее увеличение экспрессии генов ожирения после приема пищи или введения инсулина». Природа . 377 (6549): 527–529. Бибкод : 1995Natur.377..527S . дои : 10.1038/377527a0 . ПМИД   7566150 . S2CID   4322853 .
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Teleost_leptins&oldid=1215352476"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 5e1966022f961bd9c41564c81f9086c8__1711287780
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/5e/c8/5e1966022f961bd9c41564c81f9086c8.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Teleost leptins - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)