Хитиназа
| Хитиназа | |||
|---|---|---|---|
 Хитиназа Serratia marcescens Димер со связанным ингибитором аллосамидином. ПДБ : 1FFQ | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.14 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
| хитиназа, кислая | |||
|---|---|---|---|
 Homo sapiens Кислая хитиназа млекопитающих со связанным ингибитором метилаллосамидином. PDB : 3FY1 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | РАЗДЕЛЯТЬ | ||
| ген NCBI | 27159 | ||
| HGNC | 17432 | ||
| МОЙ БОГ | 606080 | ||
| RefSeq | НМ_001040623 | ||
| ЮниПрот | Q9BZP6 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 1 п13.1-21.3 | ||
| |||
| хитиназа 1 (хитотриозидаза) | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | CHIT1 | ||
| ген NCBI | 1118 | ||
| HGNC | 1936 | ||
| МОЙ БОГ | 600031 | ||
| RefSeq | НМ_003465 | ||
| ЮниПрот | Q13231 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | 1 q31-q32 | ||
| |||
Хитиназы ( EC 3.2.1.14 , хитодекстриназа, 1,4-β-поли-N-ацетилглюкозаминидаза, поли-β-глюкозаминидаза, β-1,4-поли-N-ацетилглюкозамидиназа, поли[1,4-(N-ацетил -β- D -глюкозаминид)]гликаногидролаза, (1→4)-2-ацетамидо-2-дезокси-β- D -глюкангликаногидролаза ; систематическое название (1→4)-2-ацетамидо-2-дезокси-β- D -глюкангликаногидролаза ) — гидролитические ферменты , расщепляющие гликозидные связи в хитине . [ 1 ] Они катализируют следующую реакцию:
- Случайный эндогидролиз N -ацетил-β- D -глюкозаминидных (1→4)-β-связей в хитине и хитодекстринах
Поскольку хитин является компонентом клеточных стенок грибов . и элементов экзоскелета некоторых животных (включая моллюсков и членистоногих ), хитиназы обычно обнаруживаются в организмах, которым необходимо либо изменить форму собственного хитина, либо изменить его форму [ 2 ] или растворять и переваривать хитин грибов или животных.
Распространение видов
[ редактировать ]Хитиноядные организмы включают множество бактерий. [ 3 ] ( Аэромонады , Бациллы , Вибрионы , [ 4 ] среди других), которые могут быть патогенными или детритоядными. Они нападают на живых членистоногих , зоопланктон или грибы или могут разлагать останки этих организмов.
Грибы, такие как Coccidioides immitis , также обладают деградирующими хитиназами, что связано с их ролью детритофагов, а также с их потенциалом в качестве патогенов членистоногих.
Хитиназы также присутствуют в растениях – например, ячменя хитиназа семян : PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14 . Установлено, что семена ячменя производят клон 10 в работе Ignatius et al., 1994(a). Они обнаружили клон 10, хитиназу класса I семян , в алейроне во время развития. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Листья производят несколько изоферментов (а также несколько β-1,3-глюканазы ). Игнатиус и др., 1994(b) обнаружили их в листьях, вызванных мучнистой росой . [ 5 ] Игнатиус и др. также обнаружили, что они (изоферменты семян и листьев) отличаются друг от друга. [ 6 ] [ 8 ] Некоторые из них представляют собой белки, связанные с патогенезом (PR) , которые индуцируются как часть системной приобретенной резистентности. Экспрессия опосредована геном NPR1 и путем салициловой кислоты, которые участвуют в устойчивости к атакам грибков и насекомых. Для создания грибных симбиозов могут потребоваться и другие хитиназы растений. [ 9 ]
Хотя млекопитающие не производят хитин, у них есть две функциональные хитиназы: хитотриозидаза (CHIT1) и кислая хитиназа млекопитающих (AMCase), а также хитиназоподобные белки (такие как YKL-40 ), которые имеют высокое сходство последовательностей, но лишены хитиназной активности. [ 10 ]
Классификация
[ редактировать ]- Эндохитиназы (EC 3.2.1.14) случайным образом расщепляют хитин во внутренних участках хитиновой микрофибриллы, образуя растворимые мультимерные продукты с низкой молекулярной массой. Мультимерные продукты включают диацетилхитобиозу, хитотриозу и хитотетраозу, причем преобладающим продуктом является димер. [ 11 ]
- Экзохитиназы также делятся на две подкатегории:
- Хитобиозидазы ( КФ 3.2.1.29 ) действуют на невосстанавливающий конец хитиновой микрофибриллы, высвобождая димер - диацетилхитобиозу - один за другим из хитиновой цепи. Следовательно, в этой реакции не происходит выделения моносахаридов или олигосахаридов . [ 12 ]
- β-1,4- N -ацетилглюкозаминидаза ( EC 3.2.1.30 ) расщепляет мультимерные продукты, такие как диацетилхитобиоза, хитотриоза и хитотетраоза, на мономеры N -ацетилглюкозамин (GlcNAc). [ 11 ]
Хитиназы также были классифицированы на основе аминокислотных последовательностей, поскольку это было бы более полезно для понимания эволюционных взаимоотношений этих ферментов друг с другом. [ 13 ] Поэтому хитиназы были сгруппированы в три семейства : 18 , 19 и 20 . [ 14 ] Оба семейства 18 и 19 состоят из эндохитиназ из множества различных организмов, включая вирусы, бактерии, грибы, насекомые и растения. Однако семейство 19 в основном включает хитиназы растений. Семейство 20 включает N- ацетилглюкозаминидазу и аналогичный фермент N -ацетилгексозаминидазу . [ 13 ]
А поскольку последовательности генов хитиназ были известны, их разделили на шесть классов на основе их последовательностей. Признаками, определявшими классы хитиназ, были N -концевая последовательность, локализация фермента, изоэлектрический рН , сигнальный пептид и индукторы . [ 13 ]
Хитиназы класса I имели богатый цистеином N -концевой, богатый лейцином или валином сигнальный пептид и вакуолярную локализацию. Затем хитиназы класса I были подразделены в зависимости от их кислотной или основной природы на Класс Iа и Класс Ib соответственно. [ 15 ] Было обнаружено, что хитиназы класса 1 включают только хитиназы растений и преимущественно эндохитиназы.
Хитиназы класса II не имели богатого цистеином N -конца, но имели последовательность, аналогичную хитиназам класса I. Хитиназы II класса обнаружены в растениях, грибах и бактериях и в основном состоят из экзохитиназ. [ 13 ]
Хитиназы класса III не имели последовательностей, подобных хитиназам класса I или класса II. [ 13 ]
Хитиназы IV класса имели сходные характеристики, в том числе иммунологические свойства, с хитиназами I класса. [ 13 ] Однако хитиназы класса IV были значительно меньше по размеру по сравнению с хитиназами класса I. [ 16 ]
Класс V и Хитиназы класса VI недостаточно охарактеризованы. Однако один пример хитиназы класса V показал два хитинсвязывающих домена тандемных , и, судя по последовательности гена, богатый цистеином N -конец, по-видимому, был утерян в ходе эволюции, вероятно, из-за меньшего давления отбора, которое привело к образованию каталитического домена. потерять свою функцию. [ 13 ]
Функция
[ редактировать ]Как и целлюлоза, хитин представляет собой распространенный биополимер, относительно устойчивый к разложению. [ 17 ] Многие млекопитающие способны переваривать хитин, а специфические уровни хитиназы у позвоночных адаптируются к их пищевому поведению. [ 18 ] Некоторые рыбы способны переваривать хитин. [ 19 ] Хитиназы были выделены из желудков млекопитающих, включая человека. [ 20 ]
Активность хитиназы также можно обнаружить в крови человека. [ 21 ] [ 22 ] и, возможно, хрящ . [ 23 ] Как и в случае с хитиназами растений, это может быть связано с устойчивостью к патогенам. [ 24 ] [ 25 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Производство хитиназ в организме человека (известных как «человеческие хитиназы») может быть ответом на аллергию , а астма связана с повышенным уровнем экспрессии хитиназы. [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]
Хитиназы человека могут объяснить связь между некоторыми наиболее распространенными аллергиями ( пылевые клещи , споры плесени – обе из которых содержат хитин) и инфекциями, вызванными червями ( гельминтами ), как часть одной из версий гигиенической гипотезы. [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] (черви имеют хитиновый ротовой аппарат, удерживающий стенку кишечника). Наконец, связь между хитиназой и салициловой кислотой у растений хорошо установлена. [ нужны дальнейшие объяснения ] — но существует гипотетическая связь между салициловой кислотой и аллергией у людей. [ 34 ] [ не следует ]
Может использоваться для мониторинга приема ферментотерапевтических добавок при болезни Гоше. [1]
Регуляция у грибов
[ редактировать ]Регуляция варьируется от вида к виду, и внутри организма хитиназы с разными физиологическими функциями будут подвергаться разным механизмам регуляции. Например, хитиназы, которые участвуют в поддержании, например, в ремоделировании клеточной стенки, экспрессируются конститутивно. Однако хитиназы, выполняющие специализированные функции, такие как разрушение экзогенного хитина или участие в делении клеток, нуждаются в пространственно-временной регуляции активности хитиназы. [ 35 ]
Регуляция эндохитиназы у Trichoderma атровирида зависит от N- ацетилглюкозаминидазы, и данные указывают на петлю обратной связи, при которой распад хитина приводит к образованию N- ацетилглюкозамина, который, возможно, будет поглощен и запускает активацию хитинбиозидазы. [ 36 ]
В Saccharomyces cerevisiae и регуляции ScCts1p ( хитиназа 1 S. cerevisiae ), одной из хитиназ, участвующих в разделении клеток после цитокинеза путем разрушения хитина первичной перегородки . [ 37 ] Поскольку эти типы хитиназ играют важную роль в делении клеток , необходима жесткая регуляция и активация. В частности, экспрессия Cts1 должна быть активирована в дочерних клетках во время позднего митоза , и белок должен локализоваться в дочернем участке перегородки. [ 38 ] И для этого необходима координация с другими сетями, контролирующими различные фазы клетки, такими как Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , сеть митотического выхода (MEN) и регуляция Ace2p (фактор транскрипции) и клеточного морфогенеза (RAM). ) [ 39 ] сигнальные сети. В целом, интеграция различных регуляторных сетей позволяет хитиназе, разрушающей клеточную стенку, функционировать в зависимости от стадии клеточного цикла и в определенных местах среди дочерних клеток. [ 35 ]
Присутствие в пище
[ редактировать ]Хитиназы встречаются в природе во многих распространенных продуктах питания. Фазеолус обыкновенный , [ 40 ] Например, бананы, каштаны, киви, авокадо, папайя и помидоры содержат значительный уровень хитиназы, обеспечивающей защиту от грибков и атак беспозвоночных. Стресс или сигналы окружающей среды, такие как газ этилен , могут стимулировать повышенное производство хитиназы.
Некоторые части молекул хитиназы, почти идентичные по структуре гевеину или другим белкам в каучуковом латексе из-за их сходной функции в защите растений, могут вызывать перекрестную аллергическую реакцию, известную как синдром латекс-фрукт . [ 41 ]
Приложения
[ редактировать ]Хитиназы имеют множество применений, некоторые из которых уже реализованы в промышленности. Это включает в себя биоконверсию хитина в полезные продукты, такие как удобрения , производство неаллергенных, нетоксичных, биосовместимых и биоразлагаемых материалов ( контактные линзы , искусственная кожа и шовные материалы уже производятся с такими свойствами) и совершенствование инсектицидов. и фунгициды . [ 42 ] Хитиназа Phaseolus vulgaris – хитиназа фасоли , BCH – была трансгенно введена в качестве средства отпугивания вредителей в совершенно неродственные культуры. [ 40 ]
Возможные будущие применения хитиназ — это пищевые добавки для увеличения срока годности, терапевтическое средство при астме и хроническом риносинусите , противогрибковое средство, противоопухолевое лекарство и общий ингредиент для использования в белковой инженерии . [ 42 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Жоллес П., Муцарелли Р.А. (1999). Хитин и хитиназы . Базель: Биркхойзер. ISBN 978-3-7643-5815-0 .
- ^ Сами Л, Пуштахейи Т, Эмри Т, Вареча З, Фекете А, Граллерт А, Караньи З, Кисс Л, Почи I (август 2001 г.). «Аутолиз и старение культур Penicillium chrysogenum в условиях углеродного голодания: продукция хитиназы и противогрибковый эффект аллосамидина» . Журнал общей и прикладной микробиологии . 47 (4): 201–211. дои : 10.2323/jgam.47.201 . ПМИД 12483620 .
- ^ Сяо X, Инь X, Линь Дж, Сунь Л, Ю З, Ван П, Ван Ф (декабрь 2005 г.). «Гены хитиназы в озерных отложениях острова Ардли, Антарктида» . Прикладная и экологическая микробиология . 71 (12): 7904–9. Бибкод : 2005ApEnM..71.7904X . дои : 10.1128/АЕМ.71.12.7904-7909.2005 . ПМЦ 1317360 . ПМИД 16332766 .
- ^ Хант Д.Э., Геверс Д., Вахора Н.М., Польц М.Ф. (январь 2008 г.). «Сохранение пути утилизации хитина у Vibrionaceae» . Прикладная и экологическая микробиология . 74 (1): 44–51. Бибкод : 2008ApEnM..74...44H . дои : 10.1128/АЕМ.01412-07 . ПМЦ 2223224 . ПМИД 17933912 .
- ^ Jump up to: а б Мутукришнан С., Лян Г.Х., Трик Х.Н., Гилл Б.С. (2001). «Белки, связанные с патогенезом, и их гены в злаках». Культура растительных клеток, тканей и органов . 64 (2/3). Клювер Академик : 93–114. дои : 10.1023/а:1010763506802 . ISSN 0167-6857 . S2CID 43466565 .
- ^ Jump up to: а б Гомес Л., Аллона И., Женат Р., Арагонсильо С. (2002). «Семенные хитиназы» Исследования в области семеноводства . 12 (4). Издательство Кембриджского университета (CUP): 217–230. дои : 10.1079/ssr2002113 . ISSN 0960-2585 . S2CID 233361411 .
- ^ Ваниска Р.Д., Венкатеша Р.Т., Чандрашекар А., Кришнавени С., Беджосано Ф.П., Джеунг Дж. и др. (октябрь 2001 г.). «Противогрибковые белки и другие механизмы борьбы с гнилью стеблей сорго и плесенью зерна». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 49 (10). Американское химическое общество (ACS): 4732–4742. дои : 10.1021/jf010007f . ПМИД 11600015 .
- ^ Басра, А.С. (2007). «3. Экология семян. Глава 16. Естественные защитные механизмы семян». Справочник по семеноводству и технологии . Научные издательства. п. 795. дои : 10.2307/25065722 . ISBN 978-93-88148-36-8 . JSTOR 25065722 . S2CID 83869430 . Проверено 17 ноября 2021 г. ISBN 9788172335731 ISBN 9388148363 .
- ^ Зальцер П., Бонаноми А., Бейер К., Фёгели-Ланге Р., Эшбахер Р.А., Ланге Дж. и др. (июль 2000 г.). «Дифференциальная экспрессия восьми генов хитиназы в корнях Medicago truncatula во время образования микоризы, клубеньков и заражения патогеном» . Молекулярные растительно-микробные взаимодействия . 13 (7): 763–777. дои : 10.1094/MPMI.2000.13.7.763 . ПМИД 10875337 .
- ^ Юрих К., Сегава М., Тоэй-Симидзу С., Мидзогучи Э. (ноябрь 2009 г.). «Потенциальная роль хитиназы 3-подобной-1 в канцерогенных изменениях эпителиальных клеток, связанных с воспалением» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 15 (42): 5249–59. дои : 10.3748/wjg.15.5249 . ПМЦ 2776850 . ПМИД 19908331 .
- ^ Jump up to: а б Сахай А.С., Маноча М.С. (1 августа 1993 г.). «Хитиназы грибов и растений: их участие в морфогенезе и взаимодействии хозяин-паразит» . Обзоры микробиологии FEMS . 11 (4): 317–338. дои : 10.1111/j.1574-6976.1993.tb00004.x . S2CID 86267956 .
- ^ Харман Дж.Е. (1993). «Хитинолитические ферменты Trichoderma harzianum : очистка хитобиозидазы и эндохитиназы». Фитопатология . 83 (3): 313. doi : 10.1094/phyto-83-313 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г Патил Р.С., Гормаде В., Дешпанде М.В. (апрель 2000 г.). «Хитинолитические ферменты: исследование». Ферментные и микробные технологии . 26 (7): 473–483. дои : 10.1016/s0141-0229(00)00134-4 . ПМИД 10771049 .
- ^ Хенриссат Б (декабрь 1991 г.). «Классификация гликозилгидролаз, основанная на сходстве аминокислотных последовательностей» . Биохимический журнал . 280 (Часть 2) (2): 309–16. дои : 10.1042/bj2800309 . ПМЦ 1130547 . ПМИД 1747104 .
- ^ Флах Дж., Пиле П.Е., Жоллес П. (август 1992 г.). «Что нового в исследованиях хитиназы?». Эксперименты . 48 (8): 701–716. дои : 10.1007/BF02124285 . ПМИД 1516675 . S2CID 37362071 .
- ^ Коллиндж Д.Б., Краг К.М., Миккельсен Дж.Д., Нильсен К.К., Расмуссен У., Вад К. (январь 1993 г.). «Растительные хитиназы» . Заводской журнал . 3 (1): 31–40. дои : 10.1046/j.1365-313x.1993.t01-1-00999.x . ПМИД 8401605 .
- ^ Акаки С., Герцог GE (2005). «Очевидная перевариваемость хитина у восточной визжащей совы ( Otus asio ) и американской пустельги ( Falco sparverius )». Журнал экспериментальной зоологии . 283 (4–5): 387–393. doi : 10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W .
- ^ Табата Э., Касимура А., Кикучи А., Масуда Х., Мияхара Р., Хирума Ю. и др. (январь 2018 г.). «Усвояемость хитина зависит от пищевого поведения, которое определяет уровни мРНК кислой хитиназы в желудках млекопитающих и птиц» . Научные отчеты . 8 (1): 1461. Бибкод : 2018НатСР...8.1461Т . дои : 10.1038/s41598-018-19940-8 . ПМК 5780506 . ПМИД 29362395 .
- ^ Гутовска М.А., Дражен Дж.К., Робисон Б.Х. (ноябрь 2004 г.). «Пищеварительная хитинолитическая активность морских рыб залива Монтерей, Калифорния». Сравнительная биохимия и физиология. Часть A. Молекулярная и интегративная физиология . 139 (3): 351–8. CiteSeerX 10.1.1.318.6544 . дои : 10.1016/j.cbpb.2004.09.020 . ПМИД 15556391 .
- ^ Паолетти М.Г., Норберто Л., Дамини Р., Мусумечи С. (2007). «Желудочный сок человека содержит хитиназу, которая может разрушать хитин». Анналы питания и обмена веществ . 51 (3): 244–51. дои : 10.1159/000104144 . ПМИД 17587796 . S2CID 24837500 .
- ^ Ренкема Г.Х., Бут Р.Г., Муйсерс А.О., Донкер-Купман В.Е., Аэртс Дж.М. (февраль 1995 г.). «Очистка и характеристика человеческой хитотриозидазы, нового члена семейства белков хитиназ» . Журнал биологической химии . 270 (5): 2198–202. дои : 10.1074/jbc.270.5.2198 . hdl : 1887/50684 . ПМИД 7836450 .
- ^ Эскотт GM, Адамс DJ (декабрь 1995 г.). «Хитиназная активность в сыворотке крови и лейкоцитах человека» . Инфекция и иммунитет . 63 (12): 4770–3. дои : 10.1128/IAI.63.12.4770-4773.1995 . ПМК 173683 . ПМИД 7591134 .
- ^ Хакала Б.Е., Уайт С, Реклис А.Д. (декабрь 1993 г.). «GP-39 хряща человека, основной секреторный продукт суставных хондроцитов и синовиальных клеток, является членом семейства белков хитиназы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 268 (34): 25803–10. дои : 10.1016/S0021-9258(19)74461-5 . ПМИД 8245017 .
- ^ Реклис А.Д., Уайт С., Лин Х. (июль 2002 г.). «Хитиназа 3-подобный белок хрящевого белка человека 39 (HC-gp39) стимулирует пролиферацию клеток соединительной ткани человека и активирует как внеклеточные сигнальные пути, регулируемые киназой, так и протеинкиназой B, опосредованные сигнальными путями» . Биохимический журнал . 365 (Часть 1): 119–26. дои : 10.1042/BJ20020075 . ПМЦ 1222662 . ПМИД 12071845 .
- ^ ван Эйк М., ван Румен С.П., Ренкема Г.Х., Буссинк А.П., Эндрюс Л., Бломмаарт Э.Ф., Шугар А., Верховен А.Дж., Бут Р.Г., Аэртс Дж.М. (ноябрь 2005 г.). «Характеристика хитотриозидазы, полученной из фагоцитов человека, компонента врожденного иммунитета» . Международная иммунология . 17 (11): 1505–12. дои : 10.1093/intimm/dxh328 . ПМИД 16214810 .
- ^ Бирбаум С., Никель Р., Кох А., Лау С., Дайхманн К.А., Ван У., Суперти-Фурга А., Хайнцманн А. (декабрь 2005 г.). «Полиморфизмы и гаплотипы кислой хитиназы млекопитающих связаны с бронхиальной астмой» . Американский журнал респираторной медицины и медицины интенсивной терапии . 172 (12): 1505–9. дои : 10.1164/rccm.200506-890OC . ПМЦ 2718453 . ПМИД 16179638 .
- ^ Чжао Дж., Чжу Х., Вонг CH, Люнг К.Ю., Вонг WS (июль 2005 г.). «Повышение уровня легкина и хитиназы при аллергическом воспалении дыхательных путей: протеомный подход». Протеомика . 5 (11): 2799–807. дои : 10.1002/pmic.200401169 . ПМИД 15996009 . S2CID 38710491 .
- ^ Элиас Дж. А., Гомер Р. Дж., Хамид К., Ли К. Г. (сентябрь 2005 г.). «Хитиназы и хитиназоподобные белки при воспалении T (H) 2 и астме». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 116 (3): 497–500. дои : 10.1016/j.jaci.2005.06.028 . ПМИД 16159614 .
- ^ Чжу З, Чжэн Т, Гомер Р.Дж., Ким Ю.К., Чен Нью-Йорк, Кон Л., Хамид К., Элиас Дж.А. (июнь 2004 г.). «Кислая хитиназа млекопитающих при астматическом воспалении Th2 и активации пути IL-13». Наука . 304 (5677): 1678–82. Бибкод : 2004Sci...304.1678Z . дои : 10.1126/science.1095336 . ПМИД 15192232 . S2CID 19486575 .
- ^ Чупп Г.Л., Ли К.Г., Жарджур Н., Шим Ю.М., Холм К.Т., Хе С., Дзиура Дж.Д., Рид Дж., Койл А.Дж., Кинер П., Каллен М., Грандсен М., Домбрет М.С., Обье М., Претолани М., Элиас Дж.А. (ноябрь 2007 г.) ). «Хитиназоподобный белок в легких и кровообращении пациентов с тяжелой астмой» . Медицинский журнал Новой Англии . 357 (20): 2016–27. doi : 10.1056/NEJMoa073600 . ПМИД 18003958 .
- ^ Майзельс Р.М. (декабрь 2005 г.). «Инфекции и аллергия – гельминты, гигиена и иммунная регуляция хозяина». Современное мнение в иммунологии . 17 (6): 656–61. дои : 10.1016/j.coi.2005.09.001 . ПМИД 16202576 .
- ^ Хантер М.М., Маккей Д.М. (январь 2004 г.). «Обзорная статья: гельминты как лечебные средства при воспалительных заболеваниях кишечника» . Алиментарная фармакология и терапия . 19 (2): 167–77. дои : 10.1111/j.0269-2813.2004.01803.x . ПМИД 14723608 . S2CID 73016367 .
- ^ Пальмас К., Габриэле Ф., Кончедда М., Бортолетти Дж., Экка А.Р. (июнь 2003 г.). «Причинность или совпадение: может ли медленное исчезновение гельминтов быть причиной дисбаланса в механизмах иммунного контроля?». Журнал гельминтологии . 77 (2): 147–53. дои : 10.1079/JOH2003176 . ПМИД 12756068 . S2CID 24555145 .
- ^ Фейнгольд Б.Ф. (март 1975 г.). «Пищевые добавки в клинической медицине». Международный журнал дерматологии . 14 (2): 112–4. дои : 10.1111/j.1365-4362.1975.tb01426.x . ПМИД 1123257 . S2CID 73187904 .
- ^ Jump up to: а б Лангнер Т., Гёре В. (май 2016 г.). «Грибковые хитиназы: функции, регуляция и потенциальная роль во взаимодействии растений и патогенов». Современная генетика . 62 (2): 243–54. дои : 10.1007/s00294-015-0530-x . ПМИД 26527115 . S2CID 10360301 .
- ^ Бруннер К., Петербауэр К.К., Мах Р.Л., Лорито М., Цайлингер С., Кубичек К.П. (июль 2003 г.). «Nag1 N -ацетилглюкозаминидаза атровирида Trichoderma необходима для индукции хитиназы хитином и имеет большое значение для биологического контроля». Современная генетика . 43 (4): 289–95. дои : 10.1007/s00294-003-0399-y . ПМИД 12748812 . S2CID 22135834 .
- ^ Куранда MJ, Роббинс PW (октябрь 1991 г.). «Хитиназа необходима для разделения клеток во время роста Saccharomyces cerevisiae » . Журнал биологической химии . 266 (29): 19758–67. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55057-2 . ПМИД 1918080 .
- ^ Колман-Лернер А., Чин Т.Э., Брент Р. (декабрь 2001 г.). «Дрожжевые Cbk1 и Mob2 активируют дочерние генетические программы, вызывая асимметричную судьбу клеток» . Клетка . 107 (6): 739–50. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00596-7 . ПМИД 11747810 . S2CID 903530 .
- ^ Нельсон Б., Куришко С., Хорецка Дж., Моди М., Наир П., Пратт Л., Зугман А., МакБрум Л.Д., Хьюз Т.Р., Бун С., Лука ФК (сентябрь 2003 г.). «RAM: консервативная сигнальная сеть, которая регулирует транскрипционную активность Ace2p и поляризованный морфогенез» . Молекулярная биология клетки . 14 (9): 3782–803. дои : 10.1091/mbc.E03-01-0018 . ЧВК 196567 . ПМИД 12972564 .
- ^ Jump up to: а б Гейтхаус А.М., Дэвисон Г.М., Ньюэлл К.А., Мерриуэзер А., Гамильтон В.Д., Берджесс Е.П. и др. (1997). «Трансгенные растения картофеля с повышенной устойчивостью к томатной моли Lacanobia oleracea : испытания в условиях выращивания». Молекулярная селекция . 3 (1). Спрингер Наука + Бизнес : 49–63. дои : 10.1023/а:1009600321838 . ISSN 1380-3743 . S2CID 23765916 .
- ^ «Синдром латекса и фруктов и пищевая аллергия 2 класса» . Отдел медицинского оборудования, Япония . Архивировано из оригинала 11 ноября 2020 г. Проверено 16 февраля 2017 г.
- ^ Jump up to: а б Хамид Р., Хан М.А., Ахмад М., Ахмад М.М., Абдин М.З., Мусаррат Дж., Джавед С. (январь 2013 г.). «Хитиназы: Обновление» . Журнал фармации и биологических наук . 5 (1): 21–9. дои : 10.4103/0975-7406.106559 . ПМЦ 3612335 . ПМИД 23559820 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Хитиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Рентгеновская структура хитиназы патогенного гриба Coccidioides immitis.
