Минорные капсидные белки VP2 и VP3
Минорный капсидный белок VP2 | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | ВП2 | ||
Пфам | PF00761 | ||
ИнтерПро | ИПР001070 | ||
|
Минорный капсидный белок VP2 и минорный капсидный белок VP3 представляют собой вирусные белки , которые являются компонентами полиомавируса капсида . Капсиды полиомавируса состоят из трех белков; Основным компонентом является главный капсидный белок VP1 , который самосборяется в пентамеры , которые, в свою очередь, самособираются в закрытые икосаэдрические структуры. Минорными компонентами являются VP2 и VP3, которые связываются внутри капсида. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]
Экспрессия генов
[ редактировать ]
Все три капсидных белка экспрессируются с альтернативных стартовых сайтов в одном транскрипте «поздней области» кольцевой вирусной хромосомы (названной так потому, что она транскрибируется на поздней стадии процесса вирусной инфекции). Начальный сайт VP3 находится в кадре ниже по потоку от VP2; в результате последовательность VP3 идентична C-концевой части VP2, которая имеет дополнительное N-концевое расширение. [ 1 ] [ 2 ] По крайней мере, у некоторых полиомавирусов N-конец VP2 миристоилирован . [ 1 ] [ 3 ] Некоторые члены семейства полиомавирусов, такие как полиомавирус клеток Меркеля , по-видимому, не кодируют и не экспрессируют VP3, хотя VP2 присутствует. [ 3 ] [ 5 ]
Структура и взаимодействия
[ редактировать ]
И VP2, и VP3 по своей природе являются преимущественно неструктурированными белками ; у них есть ДНК-связывающие домены [ 6 ] и сигнал ядерной локализации на их С-концевых концах. [ 7 ] И VP2, и VP3 связываются с внутренней частью пентамеров VP1 в собранном капсиде. [ 1 ] [ 2 ] Обычно считается, что стехиометрия этого взаимодействия составляет одну молекулу VP2 или VP3 на каждый пентамер VP1. [ 2 ] хотя иногда сообщалось о более высоких соотношениях, что, возможно, указывает на то, что пентамеры могут образовывать ассоциации с двумя второстепенными белками. [ 3 ]
Функция
[ редактировать ]Считается, что VP2 и VP3 участвуют в облегчении проникновения вируса в клетку-хозяина , либо путем установления ассоциаций с эндоплазматическим ретикулумом и выхода из него , либо путем облегчения входа вирусного генома в ядро клетки . [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] Однако точный механизм их участия неясен и может варьироваться в зависимости от полиомавирусов. В большинстве исследований распространение вируса либо снижается, либо прекращается в отсутствие одного или обоих белков, но очевидные механизмы различаются; например, в вирусе JC как VP2, так и VP3, по-видимому, необходимы для упаковки вирусной хромосомы в капсид, [ 12 ] в то время как отсутствие этих белков в SV40 предотвращает успешное проникновение в новые клетки-хозяева, [ 8 ] [ 9 ] сообщалось о различном воздействии на упаковку. [ 8 ] [ 13 ] В полиомавирусе клеток Меркеля эффект VP2, по-видимому, варьируется в зависимости от типа клеток инфицированной клетки. [ 3 ] апоптоз в Сообщалось, что минорные белки мышиного полиомавируса индуцируют инфицированной клетке. [ 14 ] а в SV40 они были идентифицированы как виропорины . [ 15 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с д и Чен XS, Стел Т, Харрисон С.С. (июнь 1998 г.). «Взаимодействие внутреннего белка VP2 полиомавируса с основным капсидным белком VP1 и значение участия VP2 во проникновении вируса» . Журнал ЭМБО . 17 (12): 3233–40. дои : 10.1093/emboj/17.12.3233 . ПМК 1170661 . ПМИД 9628860 .
- ^ Jump up to: а б с д ДеКаприо Дж.А., Гарсиа Р.Л. (апрель 2013 г.). «Рог изобилия полиомавирусов человека» . Обзоры природы. Микробиология . 11 (4): 264–76. дои : 10.1038/nrmicro2992 . ПМЦ 3928796 . ПМИД 23474680 .
- ^ Jump up to: а б с д и Шовальтер Р.М., Бак CB (22 августа 2013 г.). «Минорный капсидный белок полиомавируса клеток Меркеля» . ПЛОС Патогены . 9 (8): e1003558. дои : 10.1371/journal.ppat.1003558 . ПМЦ 3749969 . ПМИД 23990782 .
- ^ Гейнор А.М., Ниссен М.Д., Уилли Д.М., Маккей И.М., Ламберт С.Б., Ву Дж., Бреннан Д.С., Сторч Г.А., Слотс Т.П., Ван Д. (май 2007 г.). «Идентификация нового полиомавируса у больных острыми инфекциями дыхательных путей» . ПЛОС Патогены . 3 (5): е64. дои : 10.1371/journal.ppat.0030064 . ПМК 1864993 . ПМИД 17480120 .
- ^ Бак С.Б., Ван Дорслер К., Перетти А., Геохеган Э.М., Тиса М.Дж., Ан П. и др. (апрель 2016 г.). «Древняя эволюционная история полиомавирусов» . ПЛОС Патогены . 12 (4): e1005574. дои : 10.1371/journal.ppat.1005574 . ПМЦ 4836724 . ПМИД 27093155 .
- ^ Клевер Дж., Дин Д.А., Касамацу Х. (октябрь 1993 г.). «Идентификация ДНК-связывающего домена в капсидных белках Vp2 и Vp3 обезьяньего вируса 40» . Журнал биологической химии . 268 (28): 20877–83. дои : 10.1016/S0021-9258(19)36868-1 . ПМИД 8407920 .
- ^ Jump up to: а б Беннетт С.М., Чжао Л., Босард С., Империале MJ (январь 2015 г.). «Роль сигнала ядерной локализации минорных капсидных белков VP2 и VP3 во входе BKPyV в ядро» . Вирусология . 474 : 110–6. дои : 10.1016/j.virol.2014.10.013 . ПМК 4259852 . ПМИД 25463609 .
- ^ Jump up to: а б с Дэниелс Р., Русан Н.М., Уодсворт П., Хеберт Д.Н. (декабрь 2006 г.). «Вставка SV40 VP2 и VP3 в мембраны ЭР контролируется капсидным белком VP1: последствия для транслокации ДНК из ЭР» . Молекулярная клетка . 24 (6): 955–66. doi : 10.1016/j.molcel.2006.11.001 . ПМИД 17189196 .
- ^ Jump up to: а б Наканиши А., Ито Н., Ли П.П., Ханда Х., Лиддингтон Р.К., Касаматсу Х. (апрель 2007 г.). «Минорные капсидные белки обезьяньего вируса 40 необязательны для сборки нуклеокапсида и проникновения в клетку, но необходимы для проникновения в ядро вирусного генома» . Журнал вирусологии . 81 (8): 3778–85. дои : 10.1128/jvi.02664-06 . ПМК 1866110 . ПМИД 17267496 .
- ^ Иноуэ Т., Цай Б. (май 2011 г.). «Большая и неповрежденная вирусная частица проникает через мембрану эндоплазматического ретикулума и достигает цитозоля» . ПЛОС Патогены . 7 (5): e1002037. дои : 10.1371/journal.ppat.1002037 . ПМК 3093372 . ПМИД 21589906 .
- ^ Уэрфано С., Рябченко Б., Шпаниелова Х., Форстова Дж. (март 2017 г.). «Гидрофобные домены минорных капсидных белков полиомавируса мыши способствуют ассоциации мембран и выходу вируса из ЭР» . Журнал ФЭБС . 284 (6): 883–902. дои : 10.1111/февраль 14033 . ПМИД 28164464 .
- ^ Гаспарович М.Л., Джи Г.В., Этвуд У.Дж. (ноябрь 2006 г.). «Минорные капсидные белки Vp2 и Vp3 вируса JC необходимы для размножения вируса» . Журнал вирусологии . 80 (21): 10858–61. дои : 10.1128/jvi.01298-06 . ПМЦ 1641775 . ПМИД 17041227 .
- ^ Кавано М.А., Иноуэ Т., Цукамото Х., Такая Т., Эномото Т., Такахаши Р.У. и др. (апрель 2006 г.). «Меньший капсидный белок VP2/VP3 обезьяньего вируса 40 способствует сборке in vitro основного капсидного белка VP1 в частицы» . Журнал биологической химии . 281 (15): 10164–73. дои : 10.1074/jbc.M511261200 . ПМИД 16478732 .
- ^ Уэрфано С., Зила В., Бура Е., Спаниелова Х., Стокрова Дж., Форстова Дж. (март 2010 г.). «Минорные капсидные белки мышиного полиомавируса являются индукторами апоптоза, если они продуцируются индивидуально, но вносят лишь умеренный вклад в гибель клеток во время поздней фазы вирусной инфекции» . Журнал ФЭБС . 277 (5): 1270–83. дои : 10.1111/j.1742-4658.2010.07558.x . ПМИД 20121946 .
- ^ Джорда К.М., Рагхава С., Чжан М.В., Хеберт Д.Н. (январь 2013 г.). «Виропориновая активность минорных структурных белков VP2 и VP3 необходима для размножения SV40» . Журнал биологической химии . 288 (4): 2510–20. дои : 10.1074/jbc.M112.428425 . ПМЦ 3554919 . ПМИД 23223228 .