Хитиназа
Хитиназа | |||
---|---|---|---|
![]() Serratia marcescens хитиназа А димер с связанным ингибитором аллосамидина. PDB : 1ffq | |||
Идентификаторы | |||
ЕС №. | 3.2.1.14 | ||
Базы данных | |||
Intenz | Intenz View | ||
Бренда | Бренда вход | ||
Расширение | Вид Nicezyme | ||
Кегг | Кегг вход | ||
Метатический | Метаболический путь | ||
Напрямую | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
|
хитиназа, кислый | |||
---|---|---|---|
![]() | |||
Идентификаторы | |||
Символ | РАЗДЕЛЯТЬ | ||
Ген NCBI | 27159 | ||
HGNC | 17432 | ||
Омим | 606080 | ||
Refseq | NM_001040623 | ||
Uniprot | Q9bzp6 | ||
Другие данные | |||
Локус | Гнездо 1 P13.1-21.3 | ||
|
хитиназа 1 (хитотриозидаза) | |||
---|---|---|---|
![]() | |||
Идентификаторы | |||
Символ | CHIT1 | ||
Ген NCBI | 1118 | ||
HGNC | 1936 | ||
Омим | 600031 | ||
Refseq | NM_003465 | ||
Uniprot | Q13231 | ||
Другие данные | |||
Локус | Chr | ||
|
Хитиназы ( EC 3.2.1.14 , хитодекстриназа, 1,4-β-poly-n-ацетилглюкозаминидаза, поли-β-глюкозаминидаза, β-1,4-поли-N-ацетиллакозамидина, поли [1,4- (N-ацетил-N-ацетиллакозамидиназа -β -d -Glucosaminide)] гликаногидролаза, → 4) -2-ацетамидо-2-дезокси d гликаногидролаза ; - - глюкан - β ( 1 Гликозидные связи в хитине . [ 1 ] Они катализируют следующую реакцию:
- Случайный эндогидролиз N -ацетил-β- D -глюкозаминид (1 → 4) -β-β-β в хитине и хитодекстринах
Поскольку хитин является компонентом клеточных стен грибов хитин и экзоскелетных элементов некоторых животных (включая моллюсков и членистоногие ), хитиназы обычно встречаются в организмах, которые либо должны изменить свой собственный [ 2 ] или растворить и переваривать хитин грибов или животных.
Виды распределение
[ редактировать ]Хитиноядные организмы включают много бактерий [ 3 ] ( Aeromonads , Bacillus , Vibrio , [ 4 ] среди прочего), что может быть патогенным или вредным. Они нападают на живых членистоногих , зоопланктона или грибов, или они могут ухудшить остатки этих организмов.
Грибы, такие как кокцидиоидов иммизит , также обладают деградативными хитиназами, связанными с их ролью в качестве детритивенных, а также с их потенциалом в качестве патогенов членистоногих.
Хитиназы также присутствуют в растениях - например, : хитиназа ячменя PDB : 1CNS , EC 3.2.1.14 . Обнаружено, что семена ячменя продуцируют клон 10 в Ignatius et al 1994 (A). Они находят клон 10, хитиназу класса I семени , в алероне во время развития. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Листья продуцируют несколько изозимов (а также несколько β-1,3-глюканазы ). Игнация и др. 1994 (b) Найдите их в листьях, вызванных порошкообразной плесенью . [ 5 ] Игнатий и соавторы также находят эти (семена и листовые изозимы) отличаться друг от друга. [ 6 ] [ 8 ] Некоторые из них - это белки, связанные с патогенез (PR) , которые индуцируются как часть системной приобретенной устойчивости. Экспрессия опосредована геном NPR1 и путем салициловой кислоты, оба вовлечены в устойчивость к атаке грибковых и насекомых. Другие растения хитиназы могут потребоваться для создания грибковых симбиозов. [ 9 ]
Хотя млекопитающие не продуцируют хитин, они имеют две функциональные хитиназы, хитотриозидазу (CHIT1) и кислый хитиназа млекопитающего (AMCASE), а также белки, подобные хитиназе (такие как YKL-40 ), которые имеют высокую сходность последовательности, но не имеют активности хитиназы. [ 10 ]
Классификация
[ редактировать ]- Эндохитиназы (EC 3.2.1.14) Случайно разделяют хитин на внутренних сайтах микрофибрилл хитина, образуя растворимые, низкомолекулярные мультимерные продукты. Мультимерные продукты включают ди-ацетилхитобиозу, хитотриозу и хитотетразу, причем димер является преобладающим продуктом. [ 11 ]
- Экзохитиназы также были разделены на две подкатегории:
- Хитобиозидазы ( EC 3.2.1.29 ) действуют на не редуцирующем конце микрофибрилла хитина, высвобождая димер, ди-ацетилхитобиозу, один за другим от цепи хитина. нет высвобождения моносахаридов или олигосахаридов . Следовательно, в этой реакции [ 12 ]
- β-1,4- n- ацетилглюкозаминидазы ( EC 3.2.1.30 ) разделили мультимерные продукты, такие как ди-ацетилхитобиоза, хитотриоза и хитотетраза, в мономеры N- ацетилглюкозоамина (GLCNAC). [ 11 ]
Хитиназы также были классифицированы на основе аминокислотных последовательностей, так как это было бы более полезно для понимания эволюционных отношений этих ферментов друг с другом. [ 13 ] Поэтому хитиназы были сгруппированы в три семьи : 18 , 19 и 20 . [ 14 ] Оба семей 18 и 19 состоит из эндохитиназ из различных организмов, включая вирусы, бактерии, грибы, насекомые и растения. Тем не менее, семейство 19 в основном включает в себя хитиназы растений. Семейство 20 включает в себя н- ацетилглюкозаминидазу и аналогичный фермент, N -ацетилгексосаминидаза . [ 13 ]
И поскольку генные последовательности хитиназ были известны, они были дополнительно классифицированы на шесть классов на основе их последовательностей. Характеристики, которые определяли классы хитиназ, представляли собой N -концевую последовательность, локализацию фермента, изоэлектрический pH , сигнальный пептид и индуктор . [ 13 ]
Хитиназы класса I имели богатый цистеином N- терминальный, лейциновый или богатый валином пептид и вакуолярную локализацию. И затем, хитиназы класса I были дополнительно подразделены на основе их кислой или основной природы в Класс Ia и Класс IB соответственно. [ 15 ] Было обнаружено, что хитиназы класса 1 включают только растительные хитиназы и в основном эндохитиназ.
Хитиназы класса II не имели богатого цистеином N -терминальной, но имели аналогичную последовательность с хитиназами класса I. Хитиназы класса II были обнаружены в растениях, грибах и бактериях и в основном состояли из экзохитиназ. [ 13 ]
Хитиназы класса III не имели сходных последовательностей с хитиназами в классе I или класса II. [ 13 ]
Хитиназы класса IV имели сходные характеристики, включая иммунологические свойства, как хитиназы класса I. [ 13 ] Однако хитиназы класса IV были значительно меньше по размеру по сравнению с хитиназами класса I. [ 16 ]
Класс V и Хитиназы класса VI не очень хорошо охарактеризованы. Однако в одном примере хитиназы класса V показал два домена связывания богатый цистеином хитина в тандеме, и, основанный на последовательности генов, N -терминальный, потерять свою функцию. [ 13 ]


Функция
[ редактировать ]Как и целлюлоза, хитин является обильным биополимером, который относительно устойчив к деградации. [ 17 ] Многие млекопитающие могут переваривать хитин, а специфические уровни хитиназы у видов позвоночных адаптированы к их поведению питания. [ 18 ] Некоторые рыбы способны переваривать хитин. [ 19 ] Хитиназы были выделены из желудка млекопитающих, включая людей. [ 20 ]
Активность хитиназы также может быть обнаружена в крови человека [ 21 ] [ 22 ] и, возможно, хрящ . [ 23 ] Как и в растительных хитиназах, это может быть связано с устойчивостью к патогенам. [ 24 ] [ 25 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Производство хитиназ в человеческом организме (известное как «человеческие хитиназы») может быть в ответ на аллергию , а астма была связана с повышенными уровнями экспрессии хитиназы. [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]
Человеческие хитиназы могут объяснить связь между некоторыми из наиболее распространенных аллергий ( пылевые клещи , споры плесени - оба из которых содержат хитин) и червей ( гельминт ), как часть одной версии гипотезы гигиены [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] (Черви имеют читиновые полотки для удержания кишечной стенки). Наконец, связь между хитиназами и салициловой кислотой в растениях хорошо установлена [ необходимо дальнейшее объяснение ] - Но есть гипотетическая связь между салициловой кислотой и аллергией у людей. [ 34 ] [ Это следует ]
Может использоваться для мониторинга фермерских добавок при болезни Гоше. [1]
Регулирование в грибах
[ редактировать ]Регуляция варьируется от видов к видам, а внутри организма хитиназы с различными физиологическими функциями будут находиться в различных механизмах регуляции. Например, хитиназы, которые участвуют в техническом обслуживании, такие как ремоделирование клеточной стенки, экспрессируются. Однако хитиназы, которые имеют специализированные функции, такие как деградация экзогенного хитина или участие в делении клеток, требуют пространственно-временной регуляции активности хитиназы. [ 35 ]
Регуляция эндохитиназы в триходермы атровириде зависит от N- ацетилглюкозаминидазы, а данные указывают на петлю обратной связи, где разрыв хитина продуцирует N- ацетилглюкозамин, который, возможно, будет подняться, а триггера повышает регуляцию читинбиозидазов. [ 36 ]
У Saccharomyces cerevisiae и регуляции Sccts1p ( S. cerevisiae Chitinase 1), одной из хитиназ, участвующих в разделении клеток после цитокинеза путем разложения хитина первичной перегородки . [ 37 ] Поскольку эти типы хитиназ важны в делении клеток , должна быть жесткая регуляция и активация. В частности, экспрессия CTS1 должна быть активирована в дочерних клетках во время позднего митоза , а белок должен локализоваться в дочернем участке перегородки. [ 38 ] И для этого должна быть координация с другими сетями, контролирующими различные фазы клетки, такие как CDC14 Ранний высвобождение анафазы (Fear) , митотическая сеть выхода (мужчины) и регуляция Ace2p (фактор транскрипции) и клеточный морфогенез (ОЗУ ) [ 39 ] сигнальные сети. В целом, интеграция различных регуляторных сетей позволяет деградированию хитиназы клеточной стенки функционировать, зависящую от стадии клеток в клеточном цикле и в определенных местах между дочерними клетками. [ 35 ]
Присутствие в еде
[ редактировать ]Хитиназы встречаются естественным образом во многих распространенных продуктах. Phaseolus vulgaris , [ 40 ] Например, бананы, каштаны, киви, авокадо, папайя и помидоры содержат значительные уровни хитиназы, как защита от грибковых и беспозвоночных. Стресс или экологические сигналы, такие как этилен -газ, могут стимулировать увеличение производства хитиназы.
Некоторые части молекул хитиназы, почти идентичные по структуре для Hevein или других белков в резиновом латексе из-за их аналогичной функции в защите растений, могут вызвать аллергическую перекрестную реакцию, известную как синдром латекса-фрукта . [ 41 ]
Приложения
[ редактировать ]Хитиназы имеют множество приложений, некоторые из которых уже были реализованы промышленностью. Это включает в себя био-конверсию хитина с полезными продуктами, такими как удобрения , производство не аллергенных, нетоксичных, биосовместимых и биоразлагаемых материалов ( контактные линзы , искусственная кожа и швы с этими качествами уже производятся) и улучшение инсектицидов. и фунгициды . [ 42 ] Phaseolus vulgaris Chitinase - Bean Chitinase , BCH - была трансгенно вставлена в качестве сдерживания вредителей в совершенно не связанные сельскохозяйственные культуры. [ 40 ]
Возможное будущее применение хитиназ является в качестве пищевых добавок для увеличения срока годности, терапевтического агента для астмы и хронического ринозинусита , как противогрибковое лекарство, противоопухолевое препарат и как общий ингредиент, который будет использоваться в инженерии белков . [ 42 ]
Смотрите также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jollès P, Muzzarelli RA (1999). Хитина и хитиназы . Базель: Birkhäuser. ISBN 978-3-7643-5815-0 .
- ^ Сами Л., Пуштахей Т., Эмри Т., Варекза З., Фекете А., Гральт А., Караньи З, поцелуй Л., Поцси I (август 2001 г.). «Аутолиз и старение культур Penicillium Chrysogenum при углеродном голодке: производство хитиназы и противогрибковое действие аллосамидина» . Журнал общего и прикладной микробиологии . 47 (4): 201–211. doi : 10.2323/jgam.47.201 . PMID 12483620 .
- ^ Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F (декабрь 2005 г.). «Гены хитиназы в озере на острове Ардли, Антарктида» . Прикладная и экологическая микробиология . 71 (12): 7904–9. Bibcode : 2005apenm..71.7904x . doi : 10.1128/aem.71.12.7904-7909.2005 . PMC 1317360 . PMID 16332766 .
- ^ Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF (январь 2008 г.). «Сохранение пути использования хитина в Vibrionaceae» . Прикладная и экологическая микробиология . 74 (1): 44–51. Bibcode : 2008apenm..74 ... 44H . doi : 10.1128/aem.01412-07 . PMC 2223224 . PMID 17933912 .
- ^ Jump up to: а беременный Muthukrishnan S, Liang GH, Trick HN, Gill BS (2001). «Связанные с патогенезом белки и их гены в злаках». Растительные клетки, ткани и органная культура . 64 (2/3). Kluwer Academic : 93–114. doi : 10.1023/a: 1010763506802 . ISSN 0167-6857 . S2CID 43466565 .
- ^ Jump up to: а беременный Гомес Л., Аллона I, женат Р., Арагогольо С. (2002). "Семена хитиназы" Seed Science Research 12 (4). Пресс из Кембриджского университета (чашка): 217–2 Doi : 10.1079/ssr2002113 . ISSN 0960-2 S2CID 23361411
- ^ Waniska RD, Venkatesha RT, Chandrashekar A, Krishnaveni S, Bejosano FP, Jeoung J, et al. (Октябрь 2001 г.). «Противогрибковые белки и другие механизмы в контроле сорго стебля гнили и зерновой плесени». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 49 (10). Американское химическое общество (ACS): 4732–4742. doi : 10.1021/jf010007f . PMID 11600015 .
- ^ Basra, AS (2007). «3. Экология семян Глава 16. Механизмы естественной защиты в семенах». Справочник по науке и технике . Научные издатели. п. 795. doi : 10.2307/25065722 . ISBN 978-93-88148-36-8 Полем JSTOR 25065722 . S2CID 83869430 . Получено 2021-11-17 . ISBN 9788172335731 ISBN 9388148363 .
- ^ Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vögeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, et al. (Июль 2000 г.). «Дифференциальная экспрессия восемь генов хитиназы в корнях Medicago Truncatula во время образования, узловой и инфекции микоризы микоризы» . Молекулярные взаимодействия растений-микробов . 13 (7): 763–777. doi : 10.1094/mpmi.2000.13.7.763 . PMID 10875337 .
- ^ Euvich K, Segawa M, Toei-Shimizu S, Mizoguchi E (ноябрь 2009 г.). «Потенциальная роль хитиназы 3-like-1 в канцерогенных изменениях эпителиальных клеток, связанных с воспалением» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 15 (42): 5249–59. doi : 10.3748/wjg.15.5249 . PMC 2776850 . PMID 19908331 .
- ^ Jump up to: а беременный Sahai AS, Manocha MS (1993-08-01). «Хитиназы грибов и растений: их участие в морфогенезе и хозяине - паразитовое взаимодействие» . Обзоры микробиологии FEMS . 11 (4): 317–338. doi : 10.1111/j.1574-6976.1993.tb00004.x . S2CID 86267956 .
- ^ Харман Г.Е. (1993). «Хитинолитические ферменты Trichoderma Harzianum : очистка хитобиозидазы и эндохитиназы». Фитопатология . 83 (3): 313. DOI : 10.1094/Phyto-83-313 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый и фон глин Патил Р.С., Гормаде В., Дешпанде М.В. (апрель 2000 г.). «Хитинолитические ферменты: исследование». Фермент и микробные технологии . 26 (7): 473–483. doi : 10.1016/s0141-0229 (00) 00134-4 . PMID 10771049 .
- ^ Энриссат Б (декабрь 1991 г.). «Классификация гликозилгидролаз на основе сходства аминокислотных последовательностей» . Биохимический журнал . 280 (Pt 2) (2): 309–16. doi : 10.1042/bj2800309 . PMC 1130547 . PMID 1747104 .
- ^ Flach J, Pilet PE, Jollès P (август 1992 г.). «Что нового в исследовании хитиназы?». Экспериментация . 48 (8): 701–716. doi : 10.1007/bf02124285 . PMID 1516675 . S2CID 37362071 .
- ^ KM Collement, KM, KK Mikkeelsen, Количество KK, Rasmusse U, Vad K (январь 1993 г.). «Цыплята Fincebone» . Заводский журнал 3 (1): 31–40. пришел : 10.10 PMID 8401605 .
- ^ Акаки С., Дьюк Г.Е. (2005). «Очевидная перевариваемость хитина в восточной визжной сове ( OTUS Asio ) и американский пеструль ( Falco Sparverius )». Журнал экспериментальной зоологии . 283 (4–5): 387–393. doi : 10.1002/(SICI) 1097-010X (19990301/01) 283: 4/5 <387 :: AID-JEZ8> 3.0.CO; 2-W .
- ^ Табата Е., Кашимура А., Кикучи А., Масуда Х., Мияхара Р., Хирума Ю. и др. (Январь 2018). «Перевариваемость хитина зависит от поведения питания, которые определяют уровни мРНК китиназы в желудках млекопитающих и птицы» . Научные отчеты . 8 (1): 1461. Bibcode : 2018natsr ... 8.1461t . doi : 10.1038/s41598-018-19940-8 . PMC 5780506 . PMID 29362395 .
- ^ Гутовска М.А., Дразен Дж.С., Робисон Б.Х. (ноябрь 2004 г.). «Пищеварительная хитинолитическая активность у морских рыб в заливе Монтерей, Калифорния». Сравнительная биохимия и физиология. Часть A, молекулярная и интегративная физиология . 139 (3): 351–8. Citeseerx 10.1.1.318.6544 . doi : 10.1016/j.cbpb.2004.09.020 . PMID 15556391 .
- ^ Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). «Человеческий желудочный сок содержит хитиназа, которая может ухудшить хитин». Анналы питания и метаболизма . 51 (3): 244–51. doi : 10.1159/000104144 . PMID 17587796 . S2CID 24837500 .
- ^ Ренкема Г.Х., Бут Р.Г., Муйсерс А.О., Донкер-Купман У.Б., Аэротс Дж. М. (февраль 1995 г.). «Очистка и характеристика человеческой хитотриозидазы, нового члена семейства белков хитиназы» . Журнал биологической химии . 270 (5): 2198–202. doi : 10.1074/jbc.270.5.2198 . HDL : 1887/50684 . PMID 7836450 .
- ^ Эскотт Г.М., Адамс DJ (декабрь 1995 г.). «Активность хитиназы в сыворотке сыворотки человека и лейкоцитах» . Инфекция и иммунитет . 63 (12): 4770–3. doi : 10.1128/iai.63.12.4770-4773.1995 . PMC 173683 . PMID 7591134 .
- ^ Hakala Be, White C, Recklies AD (декабрь 1993 г.). «Человеческий хрящ GP-39, крупный секреторный продукт суставных хондроцитов и синовиальных клеток, является членом млекопитающего семейства белков хитиназы» . Журнал биологической химии . 268 (34): 25803–10. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 74461-5 . PMID 8245017 .
- ^ Recklies AD, White C, Ling H (июль 2002 г.). «Хитиназа-3-подобный белок хряща гликопротеина 39 (HC-GP39) стимулирует пролиферацию клеток соединительной ткани человека и активирует как внеклеточные сигнальные сигнальные пути, регулируемые сигналами, и протеинкиназа B-опосредованные пути» . Биохимический журнал . 365 (Pt 1): 119–26. doi : 10.1042/bj20020075 . PMC 1222662 . PMID 12071845 .
- ^ Van Eijk M, Van Poomen CP, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EF, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JM (ноябрь 2005 г.). «Характеристика хитотриозидазы, полученной из фагоцитов человека, компонент врожденного иммунитета» . Международная иммунология . 17 (11): 1505–12. doi : 10.1093/intimm/dxh328 . PMID 16214810 .
- ^ Bierbaum S, Nickel R, Koch A, Lau S, Deichmann Ka, Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A (декабрь 2005 г.). «Полиморфизмы и гаплотипы кислотной хитиназы млекопитающих связаны с бронхиальной астмой» . Американский журнал респираторной медицины и медицины интенсивной терапии . 172 (12): 1505–9. doi : 10.1164/rccm.200506-890oc . PMC 2718453 . PMID 16179638 .
- ^ Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung Ky, Wong WS (июль 2005 г.). «Повышенные уровни легких и хитиназы в аллергическом воспалении дыхательных путей: протеомический подход». Протеомика . 5 (11): 2799–807. doi : 10.1002/pmic.200401169 . PMID 15996009 . S2CID 38710491 .
- ^ Элиас Дж., Гомер Р.Дж., Хамид К., Ли К.Г. (сентябрь 2005 г.). «Хитиназы и хитиназаподобные белки в воспалении T (H) 2 и астме». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 116 (3): 497–500. doi : 10.1016/j.jaci.2005.06.028 . PMID 16159614 .
- ^ Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA (июнь 2004 г.). «Китиназа кислых млекопитающих в астматическом воспалении Th2 и активации пути IL-13». Наука . 304 (5677): 1678–82. Bibcode : 2004sci ... 304.1678Z . doi : 10.1126/science.1095336 . PMID 15192232 . S2CID 19486575 .
- ^ Chupp GL, Lee CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, He S, Dziura JD, Reed J, Coyle AJ, Kiener P, Cullen M, Grandsagene M, Dombret MC, Aubier M, Prefotalani M, Elias JA (ноябрь 2007 ) «Хитиназоподобный белок в легких и кровообращение пациентов с тяжелой астмой» . Новая Англия Журнал медицины . 357 (20): 2016–27. doi : 10.1056/nejmoa073600 . PMID 18003958 .
- ^ Maizels RM (декабрь 2005 г.). «Инфекции и аллергия - Гельминты, гигиена и иммунная регуляция хозяина». Текущее мнение в иммунологии . 17 (6): 656–61. doi : 10.1016/j.coi.2005.09.001 . PMID 16202576 .
- ^ Хантер М.М., Маккей Д.М. (январь 2004 г.). «Обзорная статья: Гельминты как терапевтические агенты при воспалительном заболевании кишечника» . Пищевая фармакология и терапия . 19 (2): 167–77. doi : 10.1111/j.0269-2813.2004.01803.x . PMID 14723608 . S2CID 73016367 .
- ^ Palmas C, Gabriele F, Conchedda M, Bortoletti G, Ecca AR (июнь 2003 г.). «Причинность или совпадение: может ли медленное исчезновение гельминтов быть ответственным за дисбаланс в механизмах иммунного контроля?». Журнал гельминтологии . 77 (2): 147–53. doi : 10.1079/joh2003176 . PMID 12756068 . S2CID 24555145 .
- ^ Feingold BF (март 1975 г.). «Пищевые добавки в клинической медицине». Международный журнал дерматологии . 14 (2): 112–4. doi : 10.1111/j.1365-4362.1975.tb01426.x . PMID 1123257 . S2CID 73187904 .
- ^ Jump up to: а беременный Langner T, Göhre V (май 2016 г.). «Грибковые хитиназы: функция, регуляция и потенциальная роль в взаимодействиях растений/патогенов». Текущая генетика . 62 (2): 243–54. doi : 10.1007/s00294-015-0530-x . PMID 26527115 . S2CID 10360301 .
- ^ Brunner K, Peterbauer CK, Mach RL, Lorito M, Zeilinger S, Kubicek CP (июль 2003 г.). «Nag1 N -ацетилглюкозаминидаза атровирида триходермы необходима для индукции хитиназы хитином и значительным значением для биоконтроля». Текущая генетика . 43 (4): 289–95. doi : 10.1007/s00294-003-0399-y . PMID 12748812 . S2CID 22135834 .
- ^ Куранда М.Дж., Роббинс PW (октябрь 1991 г.). «Хитиназа необходима для разделения клеток во время роста Saccharomyces cerevisiae » . Журнал биологической химии . 266 (29): 19758–67. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 55057-2 . PMID 1918080 .
- ^ Колман-Лернер А., Чин Т. Т., Брент Р. (декабрь 2001 г.). «Дрожжи CBK1 и Mob2 активируют дочерние генетические программы, чтобы вызвать асимметричные клеточные судьбы» . Клетка . 107 (6): 739–50. doi : 10.1016/s0092-8674 (01) 00596-7 . PMID 11747810 . S2CID 903530 .
- ^ Нельсон Б., Куришко С., Хорека Дж., Моди М., Наир П., Пратт Л., Зугман А., МакБрум Л.Д., Хьюз Т.Р., Бун С., Лука ФК (сентябрь 2003 г.). «ОЗУ: консервативная сигнальная сеть, которая регулирует транскрипционную активность ACE2P и поляризованный морфогенез» . Молекулярная биология клетки . 14 (9): 3782–803. doi : 10.1091/mbc.e03-01-0018 . PMC 196567 . PMID 12972564 .
- ^ Jump up to: а беременный Gatehouse AM, Davison GM, Newell CA, Merryweather A, Hamilton WD, Burgess EP, et al. (1997). «Трансгенные растения картофеля с повышенной устойчивостью к томатной мотыльке, Lacanobia Oleracea : Испытания комнаты для роста». Молекулярное размножение . 3 (1). Springer Science+Business : 49–63. doi : 10.1023/a: 1009600321838 . ISSN 1380-3743 . S2CID 23765916 .
- ^ «Синдром латексного фрукта и пищевая аллергия класса 2» . Отдел медицинских устройств, Япония . Архивировано из оригинала 2020-11-11 . Получено 2017-02-16 .
- ^ Jump up to: а беременный Хамид Р., Хан М.А., Ахмад М., Ахмад М.М., Абдин М.З., Мхуррат Дж., Джавед С. (январь 2013 г.). "Читазы: обновление " Журнал 5 (1): 21–9. doi : 10.4103/0975-7406.106559 . PMC 3612335 . PMID 2359820 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Хитиназа в Национальной библиотеке медицинской библиотеки США ( Mesh)
- Рентгеновская структура хитиназы из патогенного гриба Coccidioides Immitis