Фосфатидилэтаноламин N-метилтрансфераза

ПЭМТ
Идентификаторы
Псевдонимы	PEMT , PEAMT, PEMPT, PEMT2, PNMT, фосфатидилэтаноламин N-метилтрансфераза, PLMT
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 602391 ; МГИ : 104535 ; Гомологен : 6291 ; GeneCards : PEMT ; ОМА : ПЭМТ - ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	17,591,708 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	59,937,315 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	corpus epididymis; ; right lobe of liver; ; beta cell; ; right uterine tube; ; anterior pituitary; ; canal of the cervix; ; caput epididymis; ; subcutaneous adipose tissue; ; right testis; ; left testis;
	Top expressed in
	morula; ; morula; ; left lobe of liver; ; blastocyst; ; embryo; ; embryo; ; gallbladder; ; spermatocyte; ; muscle of thigh; ; ventricular zone;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	methyltransferase activity; transferase activity; S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity; phosphatidylethanolamine binding; phosphatidyl-N-methylethanolamine N-methyltransferase activity; phosphatidylethanolamine N-methyltransferase activity; phosphatidyl-N-dimethylethanolamine N-methyltransferase activity;
Cellular component	integral component of membrane; mitochondrial membranes; membrane; brush border membrane; endoplasmic reticulum; mitochondrion; sarcolemma; endoplasmic reticulum membrane;
Biological process	response to amino acid; response to vitamin; response to nutrient; lipid metabolism; S-adenosylmethionine metabolic process; methylation; S-adenosylhomocysteine metabolic process; phospholipid biosynthetic process; glycerophospholipid metabolic process; cell population proliferation; response to ethanol; positive regulation of lipoprotein metabolic process; negative regulation of cell population proliferation; sphingomyelin biosynthetic process; phosphatidylcholine biosynthetic process; blastocyst hatching; positive regulation of cold-induced thermogenesis;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	10400
	18618
	ENSG00000133027
	ENSMUSG00000000301
	Q9UBM1
	Q61907
	НМ_001267551 ; НМ_001267552 ; НМ_007169 ; НМ_148172 ; НМ_148173
	НМ_001290011 ; НМ_001290012 ; НМ_001290013 ; НМ_001290014 ; НМ_008819
	НП_001254480 ; НП_001254481 ; НП_009100 ; НП_680477 ; НП_680478
	НП_001276940 ; НП_001276941 ; НП_001276942 ; НП_001276943 ; НП_032845
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фосфатидилэтаноламин N-метилтрансфераза
Фосфатидилэтаноламин N-метилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.1.1.17
Номер CAS.	37256-91-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фосфатидилэтаноламин N-метилтрансфераза (сокращенно PEMT ) представляет собой трансферазу фермент ( EC 2.1.1.17 ), который превращает фосфатидилэтаноламин (PE) в фосфатидилхолин (PC) в печени . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} У людей он кодируется PEMT геном в районе синдрома Смита-Магениса на 17 хромосоме . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

В то время как путь CDP-холин, при котором холин , полученный либо с пищей, либо в результате метаболизма холинсодержащих липидов, превращается в ФХ, составляет примерно 70% биосинтеза ФХ в печени, было показано, что путь PEMT играет важную роль. решающую эволюционную роль в обеспечении ПК во времена голода. Кроме того, ПК, полученный с помощью PEMT, играет широкий спектр физиологических ролей, используемых в синтезе холина, гепатоцитов структуре мембран , секреции желчи и секреции липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП). ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Номенклатура

Фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансфераза также известна как липид-метилтрансфераза, LMTаза, фосфатидилэтаноламин-метилтрансфераза, фосфатидилэтаноламин-N-метилаза и фосфатидилэтаноламин-S-аденозилметионин-метилтрансфераза.

Функция

Фермент PEMT превращает фосфатидилэтаноламин (PE) в фосфатидилхолин (PC) посредством трех последовательных метилирований S -аденозилметионином (SAM). Фермент обнаруживается в эндоплазматическом ретикулуме и мембранах, связанных с митохондриями. На его долю приходится ~30% биосинтеза ПК, при этом путь ЦДФ-холин, или путь Кеннеди, составляет ~70%. ^{[ 10 ]} ФХ, обычно наиболее распространенный фосфолипид у животных и растений, составляет более половины фосфолипидов клеточных мембран и примерно 30% всего содержания клеточных липидов. Таким образом, путь PEMT имеет решающее значение для поддержания целостности мембраны. ^{[ 12 ]}

ПК, образующийся по пути PEMT, может разлагаться фосфолипазами C / D , что приводит к de novo образованию холина . Таким образом, путь PEMT способствует поддержанию функции мозга и печени и более масштабному энергетическому обмену в организме. ^{[ 7 ]}^{[ 10 ]}

Молекулы ПК, полученные катализируемым PEMT метилированием PE, более разнообразны и, как правило, содержат более длинноцепные, полиненасыщенные соединения и больше арахидоната , тогда как молекулы, полученные по пути CDP-холин, обычно состоят из насыщенных цепей средней длины. ^{[ 13 ]}

Основным путем утилизации ПК в печени является секреция желчи в кишечник. ^{[ 7 ]} Активность PEMT также определяет нормальную секрецию липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП) печенью. ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} PEMT также является важным источником и регулятором гомоцистеина в плазме , который может секретироваться или превращаться в метионин или цистеин . ^{[ 16 ]}

Механизм

Точный механизм, с помощью которого PEMT катализирует последовательное метилирование PE тремя молекулами SAM с образованием PC, остается неизвестным. Кинетический анализ, а также секвенирование аминокислот и генов пролили некоторый свет на то, как работает фермент. Исследования показывают, что один сайт связывания субстрата связывает все три фосфолипида, метилированные PEMT: PE, фосфатидилмонометилэтаноламин (PMME) и фосфатидилдиметилэтаноламин. Было показано, что первое метилирование PE в PMME является стадией, ограничивающей скорость превращения PE в PC. Предполагается, что структура или специфическая конформация, принятая PE, имеет более низкое сродство к активному центру PEMT; следовательно, при метилировании ПММЕ будет немедленно преобразован в ПДМЭ, а ПДМЭ в ПК с помощью механизма Bi-Bi или пинг-понга, прежде чем другая молекула PE сможет войти в активный центр. ^{[ 7 ]}^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}

Структура

Очистка PEMT, проведенная Нилом Д. Риджуэем и Деннисом Э. Вэнсом в 1987 году, позволила получить белок массой 18,3 кДа. ^{[ 19 ]} Последующее клонирование, секвенирование и экспрессия кДНК PEMT привели к получению белка массой 22,3 кДа и 199 аминокислот. ^{[ 20 ]} Хотя ферментативная структура неизвестна, предполагается, что PEMT содержит четыре гидрофобных трансмембранных участка, причем оба его C- и N-конца находятся на цитозольной стороне мембраны ER. Кинетические исследования указывают на общий сайт связывания субстратов PE, PMME и PDME. ^{[ 7 ]} Мотивы связывания SAM были идентифицированы как на третьей, так и на четвертой трансмембранных последовательностях. Сайт-направленный мутагенез выявил остатки Gly98, Gly100, Glu180 и Glu181, которые необходимы для связывания SAM в активном сайте. ^{[ 21 ]}

Регулирование

Активность PEMT не связана с массой фермента, а скорее регулируется поставкой субстратов, включая PE, а также PMME, PDME и SAM. Низкие уровни субстрата ингибируют PEMT. Фермент дополнительно регулируется S-аденозилгомоцистеином, вырабатываемым после каждого метилирования. ^{[ 18 ]}^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

Экспрессия гена PEMT регулируется факторами транскрипции, включая белок-активатор 1 (AP-1) и Sp1 . Sp1 является отрицательным регулятором транскрипции PEMT, но при этом является положительным регулятором транскрипции холин-фосфатцитидилилтрансферазы (CT). ^{[ 7 ]}^{[ 24 ]} Это один из нескольких примеров взаимной регуляции PEMT и CT в путях PEMT и CDP-холин. Также было показано, что эстроген является положительным регулятором транскрипции PEMT гепатоцитов. Удаление сайта связывания эстрогена PEMT в области промотора может увеличить риск стеатоза печени из-за дефицита холина. ^{[ 25 ]}

Актуальность заболевания

Печень

Дефицит PEMT у мышей, генетически вызванный нокаутом гена PEMT , оказывает минимальное влияние на уровни PE и PC. Однако после диеты с дефицитом холина у мышей развилась тяжелая печеночная недостаточность. Быстрое истощение ПК из-за секреции ПК с желчью, а также утечка белка из-за потери целостности мембраны из-за снижения соотношения ПК/ПЭ приводили к стеатозу и стеатогепатиту . ^{[ 10 ]}^{[ 26 ]}^{[ 27 ]}^{[ 28 ]}

Замена Val-на-Met в остатке 175, приводящая к снижению активности PEMT, связана с неалкогольной жировой болезнью печени . ^{[ 29 ]} Эта замена также связана с увеличением частоты неалкогольного стеатогепатита. ^{[ 30 ]}

Было продемонстрировано, что однонуклеотидный полиморфизм (от G до C) в промоторной области PEMT способствует развитию органной дисфункции в сочетании с диетой с низким содержанием холина. ^{[ 31 ]}

Сердечно-сосудистые заболевания и атеросклероз

PEMT модулирует уровень гомоцистеина в плазме крови , который либо секретируется, либо превращается в метионин или цистеин. Высокие уровни гомоцистеина связаны с сердечно-сосудистыми заболеваниями и атеросклерозом , особенно с ишемической болезнью сердца . ^{[ 32 ]} Дефицит PEMT предотвращает атеросклероз у мышей, которых кормят диетой с высоким содержанием жиров и холестерина. ^{[ 33 ]} Во многом это является результатом более низких уровней липидов ЛПОНП у мышей с дефицитом PEMT. ^{[ 34 ]} Кроме того, пониженное содержание липидов (PC) в ЛПОНП вызывает изменения в структуре липопротеинов, которые позволяют им быстрее выводится из организма мышей с дефицитом PEMT. ^{[ 7 ]}

Ожирение и инсулинорезистентность

Было показано, что мыши с дефицитом PEMT, получавшие диету с высоким содержанием жиров, сопротивляются увеличению веса и защищены от резистентности к инсулину . Одной из потенциальных причин этого явления является то, что эти мыши, демонстрирующие гиперметаболическое поведение, больше полагаются на глюкозу, чем на жиры, для получения энергии. ^{[ 35 ]} Был сделан вывод, что недостаток холина приводит к отсутствию прибавки в весе, что подтверждается тем фактом, что ПК, вырабатываемый по пути PEMT, может использоваться для образования холина. ^{[ 36 ]}

У мышей с дефицитом PEMT наблюдались повышенные глюкагона уровни в плазме, повышенная экспрессия в печени рецептора глюкагона , фосфорилированной AMP-активируемой протеинкиназы (AMPK) и серин-307-фосфорилированного субстрата 1 инсулинового рецептора (IRS1-s307), который блокирует опосредованную инсулином сигнальную трансдукцию. ; вместе они способствуют усилению глюконеогенеза и, в конечном итоге, резистентности к инсулину. ^{[ 37 ]} Другая возможность заключается в том, что недостаток PEMT в жировой ткани может повлиять на нормальное отложение жира. ^{[ 38 ]}

См. также

Фосфатидилэтаноламин

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000133027 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000000301 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Вэнс Д.Э., Ли З., Джейкобс Р.Л. (ноябрь 2007 г.). «Печеночная фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансфераза, неожиданная роль в биохимии и физиологии животных» . Журнал биологической химии . 282 (46): 33237–41. дои : 10.1074/jbc.R700028200 . ПМИД 17881348 .
^ «ЭК 2.1.1.17» . Номенклатура Международного союза биохимии и молекулярной биологии . Школа биологических и химических наук Королевы Марии, Лондонский университет. 17 февраля 2014 года . Проверено 25 февраля 2014 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Вэнс Д.Э. (март 2013 г.). «Физиологическая роль фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1831 (3): 626–32. дои : 10.1016/j.bbalip.2012.07.017 . ПМИД 22877991 .
^ «Энтрез Ген: ПЭМТ» .
^ Уоки Си Джей, диджей Шилдс, Вэнс Д.Э. (январь 1999 г.). «Идентификация трех новых кДНК человеческой фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы и локализация человеческого гена на хромосоме 17p11.2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1436 (3): 405–12. дои : 10.1016/s0005-2760(98)00147-7 . ПМИД 9989271 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Вэнс Д.Э. (июнь 2014 г.). «Метилирование фосфолипидов у млекопитающих: от биохимии к физиологической функции» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1838 (6): 1477–87. дои : 10.1016/j.bbamem.2013.10.018 . ПМИД 24184426 .
^ Джековски С., Фагон П. (январь 2005 г.). «CTP: Фосфохолинцитидилтрансфераза: прокладывая путь от гена к мембране» . Журнал биологической химии . 280 (2): 853–6. дои : 10.1074/jbc.R400031200 . ПМИД 15536089 .
^ Кристи, Уильям В., изд. (16 сентября 2013 г.). «Фосфатидилхолин и родственные липиды» . Липидная библиотека AOCS . АОСС. Архивировано из оригинала 11 декабря 2014 года . Проверено 13 февраля 2014 г.
^ Делонг CJ, Шен YJ, Томас MJ, Цуй З (октябрь 1999 г.). «Молекулярное различие синтеза фосфатидилхолина между путем CDP-холина и путем метилирования фосфатидилэтаноламина» . Журнал биологической химии . 274 (42): 29683–8. дои : 10.1074/jbc.274.42.29683 . ПМИД 10514439 .
^ Яо З.М., Вэнс Д.Э. (февраль 1988 г.). «Активный синтез фосфатидилхолина необходим для секреции липопротеинов очень низкой плотности из гепатоцитов крысы» . Журнал биологической химии . 263 (6): 2998–3004. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69166-5 . ПМИД 3343237 .
^ Вэнс Дж. Э., Вэнс Д. Е. (август 1985 г.). «Роль биосинтеза фосфатидилхолина в секреции липопротеинов гепатоцитами». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 63 (8): 870–81. дои : 10.1139/o85-108 . ПМИД 3904950 .
^ Рефсум Х., Уеланд П.М., Нюгорд О., Воллсет С.Е. (1998). «Гомоцистеин и сердечно-сосудистые заболевания». Ежегодный обзор медицины . 49 : 31–62. дои : 10.1146/annurev.med.49.1.31 . ПМИД 9509248 .
^ Риджуэй Н.Д., Вэнс Д.Э. (ноябрь 1988 г.). «Кинетический механизм фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 263 (32): 16864–71. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37471-4 . ПМИД 3182819 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Риджуэй Н.Д., Яо З., Вэнс Д.Э. (январь 1989 г.). «Уровни фосфатидилэтаноламина и регуляция фосфатидилэтаноламина N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 264 (2): 1203–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85072-X . ПМИД 2910850 .
^ Риджуэй Н.Д., Вэнс Д.Э. (декабрь 1987 г.). «Очистка фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы из печени крыс» . Журнал биологической химии . 262 (35): 17231–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45514-7 . ПМИД 3680298 .
^ Цуй З., Вэнс Дж. Э., Чен М. Х., Фолькер Д. Р., Вэнс Д. Е. (август 1993 г.). «Клонирование и экспрессия новой фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы. Специфический биохимический и цитологический маркер уникальной мембранной фракции в печени крыс» . Журнал биологической химии . 268 (22): 16655–63. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85468-6 . ПМИД 8344945 .
^ Шилдс DJ, Альтарехос JY, Ван X, Агеллон Л.Б., Вэнс Д.Е. (сентябрь 2003 г.). «Молекулярное рассечение S-аденозилметионин-связывающего сайта фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 278 (37): 35826–36. дои : 10.1074/jbc.M306308200 . ПМИД 12842883 .
^ Сандлер Р., Акессон Б. (май 1975 г.). «Регуляция биосинтеза фосфолипидов в изолированных гепатоцитах крысы. Влияние различных субстратов» . Журнал биологической химии . 250 (9): 3359–67. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41523-8 . ПМИД 1123345 .
^ Вэнс Д.Э., Риджуэй, Северная Дакота (1988). «Метилирование фосфатидилэтаноламина». Прогресс в исследованиях липидов . 27 (1): 61–79. дои : 10.1016/0163-7827(88)90005-7 . ПМИД 3057511 .
^ Коул Л.К., Вэнс Д.Э. (апрель 2010 г.). «Роль Sp1 в регуляции транскрипции фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы в печени и адипоцитах 3T3-L1» . Журнал биологической химии . 285 (16): 11880–91. дои : 10.1074/jbc.M110.109843 . ПМЦ 2852925 . ПМИД 20150657 .
^ Рессеги М.Э., да Коста К.А., Галанко Дж.А., Патель М., Дэвис И.Дж., Зейзель С.Х. (январь 2011 г.). «Аберрантная эстрогеновая регуляция PEMT приводит к дисфункции печени, связанной с дефицитом холина» . Журнал биологической химии . 286 (2): 1649–58. дои : 10.1074/jbc.M110.106922 . ПМК 3020773 . ПМИД 21059658 .
^ Уоки С.Дж., Ю.Л., Агеллон Л.Б., Вэнс Д.Е. (октябрь 1998 г.). «Биохимическое и эволюционное значение метилирования фосфолипидов» . Журнал биологической химии . 273 (42): 27043–6. дои : 10.1074/jbc.273.42.27043 . ПМИД 9765216 .
^ Смит Дж.Дж., Шинкель А.Х., Оуде Эльферинк Р.П., Гроен А.К., Вагенаар Э., ван Димтер Л., Мол К.А., Оттенхофф Р., ван дер Лугт Н.М., ван Роон М.А. (ноябрь 1993 г.). «Гомозиготное нарушение мышиного гена P-гликопротеина mdr2 приводит к полному отсутствию фосфолипида в желчи и к заболеванию печени». Клетка . 75 (3): 451–62. дои : 10.1016/0092-8674(93)90380-9 . ПМИД 8106172 . S2CID 29083916 .
^ Ли З., Агеллон Л.Б., Аллен Т.М., Умеда М., Джуэлл Л., Мейсон А., Вэнс Д.Е. (май 2006 г.). «Соотношение фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина влияет на целостность мембраны и развитие стеатогепатита» . Клеточный метаболизм . 3 (5): 321–31. дои : 10.1016/j.cmet.2006.03.007 . ПМИД 16679290 .
^ Сонг Дж., да Коста К.А., Фишер Л.М., Кольмайер М., Квок Л., Ван С., Зейзель Ш.Х. (август 2005 г.). «Полиморфизм гена PEMT и предрасположенность к неалкогольной жировой болезни печени (НАЖБП)» . Журнал ФАСЭБ . 19 (10): 1266–71. дои : 10.1096/fj.04-3580com . ПМЦ 1256033 . ПМИД 16051693 .
^ Зейзель, С.Х. (2006). «Люди с ожирением печени с большей вероятностью будут иметь SNP rs7946 PEMT, однако популяции с мутантным аллелем не страдают ожирением печени» . Журнал ФАСЭБ . 20 (12): 2181–2182. дои : 10.1096/fj.06-1005ufm . S2CID 46795131 .
^ да Коста К.А., Козырева О.Г., Сонг Дж., Галанко Дж.А., Фишер Л.М., Зейзель Ш.Х. (июль 2006 г.). «Общие генетические полиморфизмы влияют на потребность человека в питательном холине» . Журнал ФАСЭБ . 20 (9): 1336–44. дои : 10.1096/fj.06-5734com . ПМЦ 1574369 . ПМИД 16816108 .
^ Робинсон, Киллиан Х. (2001). «Гомоцистеин и ишемическая болезнь сердца». В Кармеле, Ральф; Якобсен, Ральф Кармель (ред.). Гомоцистеин в здоровье и болезни . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 371–383.
^ Чжао Ю., Су Б., Джейкобс Р.Л., Кеннеди Б., Фрэнсис Г.А., Уоддингтон Э., Броснан Дж.Т., Вэнс Дж.Э., Вэнс Д.Е. (сентябрь 2009 г.). «Недостаток фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы изменяет фосфолипиды ЛПОНП в плазме и ослабляет атеросклероз у мышей» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 29 (9): 1349–55. дои : 10.1161/ATVBAHA.109.188672 . ПМИД 19520976 .
^ Нога А.А., Чжао Ю., Вэнс Д.Э. (ноябрь 2002 г.). «Неожиданная потребность в фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазе при секреции липопротеинов очень низкой плотности» . Журнал биологической химии . 277 (44): 42358–65. дои : 10.1074/jbc.M204542200 . ПМИД 12193594 .
^ Джейкобс Р.Л., Чжао Ю., Кунен Д.П., Слеттен Т., Су Б., Лингрелл С., Цао Дж., Пик Д.А., Куо М.С., Проктор С.Д., Кеннеди Б.П., Дайк Дж.Р., Вэнс Д.Э. (июль 2010 г.). «Нарушение синтеза холина de novo объясняет, почему мыши с дефицитом фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы защищены от ожирения, вызванного диетой» . Журнал биологической химии . 285 (29): 22403–13. дои : 10.1074/jbc.M110.108514 . ПМК 2903412 . ПМИД 20452975 .
^ Зейзель, Стивен Х. (1987). «Фосфатидилхолин: эндогенный предшественник холина». В Ханине, Израиль; Анселл, Гордон Брайан (ред.). Лецитин: технологические, биологические и терапевтические аспекты . Нью-Йорк: Пленум Пресс. стр. 107–120.
^ Ву Г, Чжан Л, Ли Т, Зунига А, Лопащук Г.Д., Ли Л, Джейкобс Р.Л., Вэнс Д.Е. (январь 2013 г.). «Добавка холина способствует резистентности печени к инсулину у мышей с дефицитом фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы за счет усиления действия глюкагона» . Журнал биологической химии . 288 (2): 837–47. дои : 10.1074/jbc.M112.415117 . ПМЦ 3543033 . ПМИД 23179947 .
^ Хёрль Г., Вагнер А., Коул Л.К., Малли Р., Райхер Х., Коцбек П., Кёфелер Х., Хёфлер Г., Франк С., Богнер-Штраус Дж.Г., Саттлер В., Вэнс Д.Е., Штайрер Э. (май 2011 г.). «Последовательный синтез и метилирование фосфатидилэтаноламина способствуют биосинтезу липидных капель и их стабильности в тканевой культуре и in vivo» . Журнал биологической химии . 286 (19): 17338–50. дои : 10.1074/jbc.M111.234534 . ПМК 3089575 . ПМИД 21454708 .

Дальнейшее чтение

Хирата Ф., Виверос Огайо, Дилиберто Э.Дж., Аксельрод Дж. (апрель 1978 г.). «Идентификация и свойства двух метилтрансфераз при превращении фосфатидилэтаноламина в фосфатидилхолин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (4): 1718–21. Бибкод : 1978PNAS...75.1718H . дои : 10.1073/pnas.75.4.1718 . ПМК 392410 . ПМИД 25437 .
Морган Т.Е. (март 1969 г.). «Выделение и характеристика липидной N-метилтрансферазы из легких собаки». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 178 (1): 21–34. дои : 10.1016/0005-2744(69)90128-4 . ПМИД 5773456 .
Шнайдер В.Дж., Вэнс Д.Э. (май 1979 г.). «Превращение фосфатидилэтаноламина в фосфатидилхолин в печени крыс. Частичная очистка и характеристика ферментативной активности» . Журнал биологической химии . 254 (10): 3886–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)50670-0 . ПМИД 438165 .
Земуник Т, Бобан М, Лаук Г, Янкович С, Ротим К, Ватавук З, Бенчич Г, Догас З, Борашка В, Торлак В, Сусац Ю, Зобич И, Рудан Д, Пуланич Д, Модун Д, Муднич И, Гуньяча Дж., Будимир Д., Хейворд К., Витарт В., Райт А.Ф., Кэмпбелл Х., Рудан I (февраль 2009 г.). «Полногеномное ассоциативное исследование биохимических признаков на острове Корчула, Хорватия» . Хорватский медицинский журнал . 50 (1): 23–33. дои : 10.3325/cmj.2009.50.23 . ПМЦ 2657564 . ПМИД 19260141 .
Мостовская А., Хозяш К.К., Войчицкий П., Дзегелевска М., Ягодзинский П.П. (декабрь 2010 г.). «Ассоциации полиморфизмов генов метаболизма фолата и холина с орофациальными расщелинами». Журнал медицинской генетики . 47 (12): 809–15. дои : 10.1136/jmg.2009.070029 . ПМИД 19737740 . S2CID 206999392 .
Сонг Дж., да Коста К.А., Фишер Л.М., Кольмайер М., Квок Л., Ван С., Зейзель Ш.Х. (август 2005 г.). «Полиморфизм гена PEMT и предрасположенность к неалкогольной жировой болезни печени (НАЖБП)» . Журнал ФАСЭБ . 19 (10): 1266–71. дои : 10.1096/fj.04-3580com . ПМЦ 1256033 . ПМИД 16051693 .
Иванов А., Нэш-Барбоза С., Хинкис С., Каудилл М.А. (февраль 2009 г.). «Генетические варианты фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы и метилентетрагидрофолатдегидрогеназы влияют на биомаркеры метаболизма холина при ограничении потребления фолата» . Журнал Американской диетической ассоциации . 109 (2): 313–8. дои : 10.1016/j.jada.2008.10.046 . ПМК 2655101 . ПМИД 19167960 .
да Коста К.А., Козырева О.Г., Сонг Дж., Галанко Дж.А., Фишер Л.М., Зейзель Ш.Х. (июль 2006 г.). «Общие генетические полиморфизмы влияют на потребность человека в питательном холине» . Журнал ФАСЭБ . 20 (9): 1336–44. дои : 10.1096/fj.06-5734com . ПМЦ 1574369 . ПМИД 16816108 .
Сайто А., Кавамото М., Каматани Н. (июнь 2009 г.). «Исследование связи между однонуклеотидными полиморфизмами в 199 генах, связанных с наркотиками, и обычно измеряемыми количественными признаками у 752 здоровых японцев» . Журнал генетики человека . 54 (6): 317–23. дои : 10.1038/jhg.2009.31 . ПМИД 19343046 .
Вэнс Д.Э., Уолки СиДжей, Кюи З. (сентябрь 1997 г.). «Фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансфераза из печени». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Липиды и липидный обмен . 1348 (1–2): 142–50. дои : 10.1016/s0005-2760(97)00108-2 . ПМИД 9370326 .
Донг Х., Ван Дж., Ли С., Хиросе А., Нодзаки Ю., Такахаши М., Оно М., Акисава Н., Ивасаки С., Сайбара Т., Ониши С. (май 2007 г.). «Однонуклеотидный полиморфизм гена фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы V175M обеспечивает восприимчивость к НАСГ у японской популяции». Журнал гепатологии . 46 (5): 915–20. дои : 10.1016/j.jhep.2006.12.012 . ПМИД 17391797 .
Ресеги М., Сонг Дж., Никулеску М.Д., да Коста К.А., Рэндалл Т.А., Зейзель Ш.Х. (август 2007 г.). «Экспрессия гена фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы (PEMT) индуцируется эстрогеном в первичных гепатоцитах человека и мыши» . Журнал ФАСЭБ . 21 (10): 2622–32. дои : 10.1096/fj.07-8227com . ПМЦ 2430895 . ПМИД 17456783 .
Ли Х, Чжан Х, Лю Л, Джу Г, Цзинь С, Е Л, Чжан Икс, Вэй Дж (сентябрь 2009 г.). «Отсутствие связи SNP rs4646396 в локусе PEMT с шизофренией в китайской выборке случай-контроль». Психиатрические исследования . 169 (2): 176–7. дои : 10.1016/j.psychres.2008.11.004 . ПМИД 19647326 . S2CID 27442404 .
Каудилл М.А., Деллшафт Н., Солис С., Хинкис С., Иванов А.А., Нэш-Барбоза С., Рэндалл К.Е., Джексон Б., Соломита Г.Н., Вермейлен Ф. (апрель 2009 г.). «Потребление холина, рибофлавин в плазме и генотип фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы G5465A предсказывают уровень гомоцистеина в плазме у американцев мексиканского происхождения с истощением фолиевой кислоты с генотипом метилентетрагидрофолатредуктазы 677TT» . Журнал питания . 139 (4): 727–33. дои : 10.3945/jn.108.100222 . ПМЦ 2714377 . ПМИД 19211833 .
Шилдс DJ, Лингрелл С., Агеллон Л.Б., Броснан Дж.Т., Вэнс Д.Э. (июль 2005 г.). «Независимая от локализации регуляция секреции гомоцистеина с помощью фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 280 (29): 27339–44. дои : 10.1074/jbc.M504658200 . ПМИД 15927961 .
Лю Ю, Чжан Х, Джу Г, Чжан Икс, Сюй Ц, Лю С, Ю Ю, Ши Дж, Бойл С, Ван З, Шэнь Ю, Вэй Дж (сентябрь 2007 г.). «Исследование гена PEMT при шизофрении». Письма по неврологии . 424 (3): 203–6. дои : 10.1016/j.neulet.2007.07.038 . ПМИД 17720317 . S2CID 25016660 .
Шилдс DJ, Альтарехос JY, Ван X, Агеллон Л.Б., Вэнс Д.Е. (сентябрь 2003 г.). «Молекулярное рассечение S-аденозилметионин-связывающего сайта фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 278 (37): 35826–36. дои : 10.1074/jbc.M306308200 . ПМИД 12842883 .
Сюй X, Гаммон МД, Зейзель С.Х. , Ли Ю.Л., Ветмур Дж.Г., Тейтельбаум С.Л., Брэдшоу П.Т., Нойгут А.И., Сантелла Р.М., Чен Дж. (июнь 2008 г.). «Метаболизм холина и риск рака молочной железы в популяционном исследовании» . Журнал ФАСЭБ . 22 (6): 2045–52. дои : 10.1096/fj.07-101279 . ПМЦ 2430758 . ПМИД 18230680 .
Тесситоре Л., Маренго Б., Вэнс Д.Э., Папотти М., Мусса А., Дайдоне М.Г., Коста А. (2003). «Экспрессия фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы при гепатоцеллюлярной карциноме человека». Онкология . 65 (2): 152–8. дои : 10.1159/000072341 . ПМИД 12931022 . S2CID 21182670 .
Джун Д.В., Хан Дж.Х., Чан Э.К., Ким Ш., Ким Ш., Джо Ю.Дж., Пак Ю.С., Че Дж.Д. (июнь 2009 г.). «Полиморфизмы гена микросомального белка-переносчика триглицеридов и гена фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы при алкогольной и неалкогольной жировой болезни печени у корейцев». Европейский журнал гастроэнтерологии и гепатологии . 21 (6): 667–72. дои : 10.1097/MEG.0b013e3283196adc . ПМИД 19262398 . S2CID 3002082 .
Чен С.Н., Чилингироглу М., Тодд Дж., Ломбарди Р., Уиллерсон Дж.Т., Готто А.М., Баллантайн СМ, Мэриан А.Дж. (2009). «Кандидатский генетический анализ уровня липопротеинов высокой плотности-холестерина плазмы и степени тяжести коронарного атеросклероза» . BMC Медицинская генетика . 10 :111. дои : 10.1186/1471-2350-10-111 . ПМЦ 2775733 . ПМИД 19878569 .

Внешние ссылки

Фосфатидилэтаноламин + N-метилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000133027 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000000301 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid17881348-5] Вэнс Д.Э., Ли З., Джейкобс Р.Л. (ноябрь 2007 г.). «Печеночная фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансфераза, неожиданная роль в биохимии и физиологии животных» . Журнал биологической химии . 282 (46): 33237–41. дои : 10.1074/jbc.R700028200 . ПМИД 17881348 .

[qmulIUMBEnzymeNomenclature-6] «ЭК 2.1.1.17» . Номенклатура Международного союза биохимии и молекулярной биологии . Школа биологических и химических наук Королевы Марии, Лондонский университет. 17 февраля 2014 года . Проверено 25 февраля 2014 г.

[VanceBBA2013-7] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Вэнс Д.Э. (март 2013 г.). «Физиологическая роль фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1831 (3): 626–32. дои : 10.1016/j.bbalip.2012.07.017 . ПМИД 22877991 .

[entrez-8] «Энтрез Ген: ПЭМТ» .

[pmid9989271-9] Уоки Си Джей, диджей Шилдс, Вэнс Д.Э. (январь 1999 г.). «Идентификация трех новых кДНК человеческой фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы и локализация человеческого гена на хромосоме 17p11.2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1436 (3): 405–12. дои : 10.1016/s0005-2760(98)00147-7 . ПМИД 9989271 .

[VanceBBAOct2013-10] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Вэнс Д.Э. (июнь 2014 г.). «Метилирование фосфолипидов у млекопитающих: от биохимии к физиологической функции» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1838 (6): 1477–87. дои : 10.1016/j.bbamem.2013.10.018 . ПМИД 24184426 .

[JackowskiFagone2005-11] Джековски С., Фагон П. (январь 2005 г.). «CTP: Фосфохолинцитидилтрансфераза: прокладывая путь от гена к мембране» . Журнал биологической химии . 280 (2): 853–6. дои : 10.1074/jbc.R400031200 . ПМИД 15536089 .

[aocsPC-12] Кристи, Уильям В., изд. (16 сентября 2013 г.). «Фосфатидилхолин и родственные липиды» . Липидная библиотека AOCS . АОСС. Архивировано из оригинала 11 декабря 2014 года . Проверено 13 февраля 2014 г.

[DeLongCui1999-13] Делонг CJ, Шен YJ, Томас MJ, Цуй З (октябрь 1999 г.). «Молекулярное различие синтеза фосфатидилхолина между путем CDP-холина и путем метилирования фосфатидилэтаноламина» . Журнал биологической химии . 274 (42): 29683–8. дои : 10.1074/jbc.274.42.29683 . ПМИД 10514439 .

[YaoVance1988-14] Яо З.М., Вэнс Д.Э. (февраль 1988 г.). «Активный синтез фосфатидилхолина необходим для секреции липопротеинов очень низкой плотности из гепатоцитов крысы» . Журнал биологической химии . 263 (6): 2998–3004. дои : 10.1016/S0021-9258(18)69166-5 . ПМИД 3343237 .

[VanceVance1985-15] Вэнс Дж. Э., Вэнс Д. Е. (август 1985 г.). «Роль биосинтеза фосфатидилхолина в секреции липопротеинов гепатоцитами». Канадский журнал биохимии и клеточной биологии . 63 (8): 870–81. дои : 10.1139/o85-108 . ПМИД 3904950 .

[RefsumVollset1998-16] Рефсум Х., Уеланд П.М., Нюгорд О., Воллсет С.Е. (1998). «Гомоцистеин и сердечно-сосудистые заболевания». Ежегодный обзор медицины . 49 : 31–62. дои : 10.1146/annurev.med.49.1.31 . ПМИД 9509248 .

[RidgwayVance1988-17] Риджуэй Н.Д., Вэнс Д.Э. (ноябрь 1988 г.). «Кинетический механизм фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 263 (32): 16864–71. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37471-4 . ПМИД 3182819 .

[RidgwayVance1989-18] Перейти обратно: ^а ^б Риджуэй Н.Д., Яо З., Вэнс Д.Э. (январь 1989 г.). «Уровни фосфатидилэтаноламина и регуляция фосфатидилэтаноламина N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 264 (2): 1203–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85072-X . ПМИД 2910850 .

[RidgwayVance1987-19] Риджуэй Н.Д., Вэнс Д.Э. (декабрь 1987 г.). «Очистка фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы из печени крыс» . Журнал биологической химии . 262 (35): 17231–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45514-7 . ПМИД 3680298 .

[CuiVance1993-20] Цуй З., Вэнс Дж. Э., Чен М. Х., Фолькер Д. Р., Вэнс Д. Е. (август 1993 г.). «Клонирование и экспрессия новой фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы. Специфический биохимический и цитологический маркер уникальной мембранной фракции в печени крыс» . Журнал биологической химии . 268 (22): 16655–63. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85468-6 . ПМИД 8344945 .

[ShieldsVance2003-21] Шилдс DJ, Альтарехос JY, Ван X, Агеллон Л.Б., Вэнс Д.Е. (сентябрь 2003 г.). «Молекулярное рассечение S-аденозилметионин-связывающего сайта фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 278 (37): 35826–36. дои : 10.1074/jbc.M306308200 . ПМИД 12842883 .

[SundlerAkesson1975-22] Сандлер Р., Акессон Б. (май 1975 г.). «Регуляция биосинтеза фосфолипидов в изолированных гепатоцитах крысы. Влияние различных субстратов» . Журнал биологической химии . 250 (9): 3359–67. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41523-8 . ПМИД 1123345 .

[RidgwayVance1988Methylation-23] Вэнс Д.Э., Риджуэй, Северная Дакота (1988). «Метилирование фосфатидилэтаноламина». Прогресс в исследованиях липидов . 27 (1): 61–79. дои : 10.1016/0163-7827(88)90005-7 . ПМИД 3057511 .

[ColeVance2010-24] Коул Л.К., Вэнс Д.Э. (апрель 2010 г.). «Роль Sp1 в регуляции транскрипции фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы в печени и адипоцитах 3T3-L1» . Журнал биологической химии . 285 (16): 11880–91. дои : 10.1074/jbc.M110.109843 . ПМЦ 2852925 . ПМИД 20150657 .

[Zeisel2011-25] Рессеги М.Э., да Коста К.А., Галанко Дж.А., Патель М., Дэвис И.Дж., Зейзель С.Х. (январь 2011 г.). «Аберрантная эстрогеновая регуляция PEMT приводит к дисфункции печени, связанной с дефицитом холина» . Журнал биологической химии . 286 (2): 1649–58. дои : 10.1074/jbc.M110.106922 . ПМК 3020773 . ПМИД 21059658 .

[WalkeyVance1998-26] Уоки С.Дж., Ю.Л., Агеллон Л.Б., Вэнс Д.Е. (октябрь 1998 г.). «Биохимическое и эволюционное значение метилирования фосфолипидов» . Журнал биологической химии . 273 (42): 27043–6. дои : 10.1074/jbc.273.42.27043 . ПМИД 9765216 .

[SmitEtAl1993-27] Смит Дж.Дж., Шинкель А.Х., Оуде Эльферинк Р.П., Гроен А.К., Вагенаар Э., ван Димтер Л., Мол К.А., Оттенхофф Р., ван дер Лугт Н.М., ван Роон М.А. (ноябрь 1993 г.). «Гомозиготное нарушение мышиного гена P-гликопротеина mdr2 приводит к полному отсутствию фосфолипида в желчи и к заболеванию печени». Клетка . 75 (3): 451–62. дои : 10.1016/0092-8674(93)90380-9 . ПМИД 8106172 . S2CID 29083916 .

[LiVance2006-28] Ли З., Агеллон Л.Б., Аллен Т.М., Умеда М., Джуэлл Л., Мейсон А., Вэнс Д.Е. (май 2006 г.). «Соотношение фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина влияет на целостность мембраны и развитие стеатогепатита» . Клеточный метаболизм . 3 (5): 321–31. дои : 10.1016/j.cmet.2006.03.007 . ПМИД 16679290 .

[SongZeisel2005-29] Сонг Дж., да Коста К.А., Фишер Л.М., Кольмайер М., Квок Л., Ван С., Зейзель Ш.Х. (август 2005 г.). «Полиморфизм гена PEMT и предрасположенность к неалкогольной жировой болезни печени (НАЖБП)» . Журнал ФАСЭБ . 19 (10): 1266–71. дои : 10.1096/fj.04-3580com . ПМЦ 1256033 . ПМИД 16051693 .

[Zeisel2006-30] Зейзель, С.Х. (2006). «Люди с ожирением печени с большей вероятностью будут иметь SNP rs7946 PEMT, однако популяции с мутантным аллелем не страдают ожирением печени» . Журнал ФАСЭБ . 20 (12): 2181–2182. дои : 10.1096/fj.06-1005ufm . S2CID 46795131 .

[DaCostaZeisel2006-31] да Коста К.А., Козырева О.Г., Сонг Дж., Галанко Дж.А., Фишер Л.М., Зейзель Ш.Х. (июль 2006 г.). «Общие генетические полиморфизмы влияют на потребность человека в питательном холине» . Журнал ФАСЭБ . 20 (9): 1336–44. дои : 10.1096/fj.06-5734com . ПМЦ 1574369 . ПМИД 16816108 .

[RobinsonCarmelJacobson2001-32] Робинсон, Киллиан Х. (2001). «Гомоцистеин и ишемическая болезнь сердца». В Кармеле, Ральф; Якобсен, Ральф Кармель (ред.). Гомоцистеин в здоровье и болезни . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр. 371–383.

[ZhaoVance2009-33] Чжао Ю., Су Б., Джейкобс Р.Л., Кеннеди Б., Фрэнсис Г.А., Уоддингтон Э., Броснан Дж.Т., Вэнс Дж.Э., Вэнс Д.Е. (сентябрь 2009 г.). «Недостаток фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы изменяет фосфолипиды ЛПОНП в плазме и ослабляет атеросклероз у мышей» . Атеросклероз, тромбоз и сосудистая биология . 29 (9): 1349–55. дои : 10.1161/ATVBAHA.109.188672 . ПМИД 19520976 .

[NogaVance2002-34] Нога А.А., Чжао Ю., Вэнс Д.Э. (ноябрь 2002 г.). «Неожиданная потребность в фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазе при секреции липопротеинов очень низкой плотности» . Журнал биологической химии . 277 (44): 42358–65. дои : 10.1074/jbc.M204542200 . ПМИД 12193594 .

[JacobsVance2010-35] Джейкобс Р.Л., Чжао Ю., Кунен Д.П., Слеттен Т., Су Б., Лингрелл С., Цао Дж., Пик Д.А., Куо М.С., Проктор С.Д., Кеннеди Б.П., Дайк Дж.Р., Вэнс Д.Э. (июль 2010 г.). «Нарушение синтеза холина de novo объясняет, почему мыши с дефицитом фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы защищены от ожирения, вызванного диетой» . Журнал биологической химии . 285 (29): 22403–13. дои : 10.1074/jbc.M110.108514 . ПМК 2903412 . ПМИД 20452975 .

[ZeiselLecithin-36] Зейзель, Стивен Х. (1987). «Фосфатидилхолин: эндогенный предшественник холина». В Ханине, Израиль; Анселл, Гордон Брайан (ред.). Лецитин: технологические, биологические и терапевтические аспекты . Нью-Йорк: Пленум Пресс. стр. 107–120.

[WuVance2013-37] Ву Г, Чжан Л, Ли Т, Зунига А, Лопащук Г.Д., Ли Л, Джейкобс Р.Л., Вэнс Д.Е. (январь 2013 г.). «Добавка холина способствует резистентности печени к инсулину у мышей с дефицитом фосфатидилэтаноламин-N-метилтрансферазы за счет усиления действия глюкагона» . Журнал биологической химии . 288 (2): 837–47. дои : 10.1074/jbc.M112.415117 . ПМЦ 3543033 . ПМИД 23179947 .

[HorlSteyrer2011-38] Хёрль Г., Вагнер А., Коул Л.К., Малли Р., Райхер Х., Коцбек П., Кёфелер Х., Хёфлер Г., Франк С., Богнер-Штраус Дж.Г., Саттлер В., Вэнс Д.Е., Штайрер Э. (май 2011 г.). «Последовательный синтез и метилирование фосфатидилэтаноламина способствуют биосинтезу липидных капель и их стабильности в тканевой культуре и in vivo» . Журнал биологической химии . 286 (19): 17338–50. дои : 10.1074/jbc.M111.234534 . ПМК 3089575 . ПМИД 21454708 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)