Трансфераза

В биохимии трансфераза ( называемой из класса — это любой фермент , который катализирует перенос определенных функциональных групп (например, метильной или гликозильной группы) от одной молекулы донором) к другой (называемой акцептором). ^{[ 2 ]} Они участвуют в сотнях различных биохимических процессов в биологии и являются неотъемлемой частью некоторых наиболее важных процессов жизни.

Трансферазы участвуют во множестве реакций в клетке. Три примера этих реакций — активность кофермента А (КоА) трансферазы , которая переносит тиоловые эфиры , ^{[ 3 ]} действие N-ацетилтрансферазы , которая является частью пути метаболизма триптофана , ^{[ 4 ]} и регуляция пируватдегидрогеназы (ПДГ), которая превращает пируват в ацетил-КоА . ^{[ 5 ]} Трансферазы также используются во время трансляции. В этом случае аминокислотная цепь представляет собой функциональную группу, переносимую пептидилтрансферазой . Перенос предполагает удаление растущей аминокислотной цепи из молекулы тРНК в А-участке рибосомы Р и последующее присоединение ее к аминокислоте, присоединенной к тРНК в -участке . ^{[ 6 ]}

Механически фермент, катализирующий следующую реакцию, представляет собой трансферазу:

{\ce {X-R + Y}}\quad {\xrightarrow[{\text{ transferase }}]{}}\quad {\ce {X + Y-R}}

В приведенной выше реакции (где тире обозначает связь, а не знак минус) X будет донором, а Y — акцептором. ^{[ 7 ]} R обозначает функциональную группу, переносимую в результате активности трансферазы. Донором часто является кофермент .

История

Некоторые из наиболее важных открытий, касающихся трансфераз, были сделаны еще в 1930-х годах. Самые ранние открытия трансферазной активности произошли в других классификациях ферментов , включая бета-галактозидазу , протеазу и кислотно-основную фосфатазу . До того, как стало понятно, что отдельные ферменты способны решать такую задачу, считалось, что два или более фермента осуществляют перенос функциональных групп. ^{[ 8 ]}

Трансаминирование , или перенос аминогруппы ( или NH ₂ ) от аминокислоты к кетокислоте с помощью аминотрансферазы (также известной как «трансаминаза»), впервые было отмечено в 1930 году Дороти М. Нидэм после наблюдения исчезновения глутаминовой кислоты, добавленной в грудную мышцу голубя. ^{[ 9 ]} Это наблюдение было позже подтверждено открытием механизма реакции Браунштейном и Крицманном в 1937 году. ^{[ 10 ]} Их анализ показал, что эту обратимую реакцию можно применить и к другим тканям. ^{[ 11 ]} Это утверждение было подтверждено Рудольфа Шенхаймера работой с радиоизотопами в качестве индикаторов в 1937 году. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Это, в свою очередь, открыло бы путь к возможности того, что подобные переносы были основным способом производства большинства аминокислот посредством переноса аминокислот. ^{[ 14 ]}

Другой пример ранних исследований трансфераз и более поздней реклассификации связан с открытием уридилтрансферазы. В 1953 году было показано, что фермент УДФ-глюкозопирофосфорилаза является трансферазой, когда было обнаружено, что он может обратимо продуцировать UTP и G1P из УДФ-глюкозы и органического пирофосфата . ^{[ 15 ]}

Другим примером исторического значения, связанным с трансферазой, является открытие механизма катехоламинов расщепления катехол-О-метилтрансферазой . Это открытие во многом стало причиной получения Юлиусом Аксельродом 1970 года Нобелевской премии по физиологии и медицине (совместно с сэром Бернардом Кацем и Ульфом фон Эйлером ). ^{[ 16 ]}

Классификация трансфераз продолжается и по сей день, часто открываются новые. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Примером этого является Pipe, сульфотрансфераза, участвующая в формировании дорсально-вентрального паттерна у дрозофилы . ^{[ 19 ]} Первоначально точный механизм действия Пайпа был неизвестен из-за отсутствия информации о его субстрате. ^{[ 20 ]} Исследование каталитической активности Пайпа исключило вероятность того, что это гепарансульфатгликозаминогликан . ^{[ 21 ]} Дальнейшие исследования показали, что Пайп воздействует на структуры яичников, вызывая сульфатацию. ^{[ 22 ]} Трубка в настоящее время классифицируется как дрозофилы гепарансульфат-2-О-сульфотрансфераза . ^{[ 23 ]}

Номенклатура

Систематические названия трансфераз строятся в форме «донорно-акцепторная группатрансферазы». ^{[ 24 ]} Например, метиламин:L-глутамат-N-метилтрансфераза будет стандартным соглашением об наименовании трансферазы метиламин-глутамат-N-метилтрансферазы , где метиламин является донором, L-глутамат является акцептором, а метилтрансфераза представляет собой группу категорий EC. Это же действие трансферазы можно проиллюстрировать следующим образом:

метиламин + L-глутамат

\rightleftharpoons

NH ₃ + N-метил-L-глутамат ^{[ 25 ]}

Однако для трансфераз чаще используются другие общепринятые названия, которые часто образуются как «трансфераза акцепторной группы» или «трансфераза донорской группы». Например, ДНК-метилтрансфераза представляет собой трансферазу, которая катализирует перенос метильной группы на акцептор ДНК . На практике многие молекулы не упоминаются с использованием этой терминологии из-за более распространенных общих названий. ^{[ 26 ]} Например, РНК-полимераза — это современное общее название того, что ранее было известно как РНК-нуклеотидилтрансфераза, разновидность нуклеотидилтрансферазы , которая переносит нуклеотиды на 3'-конец растущей цепи РНК . ^{[ 27 ]} В системе классификации EC принятое название РНК-полимеразы — ДНК-направленная РНК-полимераза. ^{[ 28 ]}

Классификация

Трансферазы, описанные в первую очередь на основе типа переносимой биохимической группы, можно разделить на десять категорий (на основе классификации по номеру ЕС ). ^{[ 29 ]} Эти категории включают более 450 различных уникальных ферментов. ^{[ 30 ]} В системе нумерации EC трансферазы получили классификацию EC2 . Водород не считается функциональной группой, когда речь идет о мишенях трансферазы; вместо этого перенос водорода включен в категорию оксидоредуктаз , ^{[ 30 ]} из соображений переноса электронов.

Классификация трансфераз на подклассы
Номер ЕС	Примеры	Группа(ы) переведена
ЭК 2.1	метилтрансфераза и формилтрансфераза	одноуглеродные группы
ЭК 2.2	транскетолаза и трансальдолаза	альдегидные или кетоновые группы
ЭК 2.3	ацилтрансфераза	ацильные группы или группы, которые становятся алкильными при переносе группами
ЭК 2.4	гликозилтрансфераза , гексозилтрансфераза и пентозилтрансфераза	гликозильные группы, а также гексозы и пентозы
ЭК 2,5	рибофлавинсинтаза и хлорофиллсинтаза	алкильные или арильные группы, кроме метильных групп
ЭК 2.6	трансаминаза и оксиминотрансфераза	азотистые группы
ЭК 2.7	фосфотрансфераза , полимераза и киназа	фосфорсодержащие группы; подклассы основаны на акцепторе (например, спирте , карбоксиле и т. д.)
ЭК 2.8	серотрансфераза и сульфотрансфераза	серосодержащие группы
ЭК 2.9	селенотрансфераза	селенсодержащие группы
ЭК 2.10	молибдентрансфераза и вольфрамтрансфераза	молибден или вольфрам

Роль

EC 2.1: одноуглеродные трансферазы

Реакция с участием аспартаттранскарбамилазы.

EC 2.1 включает ферменты, переносящие одноуглеродные группы. К этой категории относятся переносы метильной , гидроксиметильной , формильной, карбокси, карбамоильной и амидогрупп. ^{[ 31 ]} Карбамоилтрансферазы, например, переносят карбамоильную группу от одной молекулы к другой. ^{[ 32 ]} Карбамоильные группы имеют формулу NH ₂ CO. ^{[ 33 ]} В АТКазе такой перенос записывается как карбамоилфосфат + L- аспартат. $\rightarrow$ L-карбамоил аспартат + фосфат . ^{[ 34 ]}

EC 2.2: альдегидные и кетонтрансферазы.

Ферменты, переносящие альдегидные или кетоновые группы и включенные в ЕС 2.2. В эту категорию входят различные транскетолазы и трансальдолазы. ^{[ 35 ]} Трансальдолаза, тезка альдегидтрансфераз, является важной частью пентозофосфатного пути. ^{[ 36 ]} Реакция, которую он катализирует, состоит в переносе функциональной группы дигидроксиацетона на глицеральдегид-3-фосфат (также известный как G3P). Реакция следующая: седогептулозо-7-фосфат + глицеральдегид-3-фосфат. $\rightleftharpoons$ эритрозо-4-фосфат + фруктозо-6-фосфат . ^{[ 37 ]}

EC 2.3: ацилтрансферазы

Перенос ацильных групп или ацильные группы, которые в процессе переноса становятся алкильными группами, являются ключевыми аспектами EC 2.3. Кроме того, в этой категории также различают аминоацильные и неаминоацильные группы. Пептидилтрансфераза представляет собой рибозим , который облегчает образование пептидных связей во время трансляции . ^{[ 38 ]} Как аминоацилтрансфераза, она катализирует перенос пептида на аминоацил-тРНК по следующей реакции: пептидил-тРНК _А + аминоацил-тРНК _В. $\rightleftharpoons$ тРНК _А пептидиламиноацил-тРНК _В. + ^{[ 39 ]}

EC 2.4: гликозил, гексозил и пентозилтрансферазы.

К ЕС 2.4 относятся ферменты, переносящие гликозильные группы, а также ферменты, переносящие гексозу и пентозу. Гликозилтрансфераза — это подкатегория трансфераз EC 2.4, которая участвует в и полисахаридов биосинтезе дисахаридов посредством переноса моносахаридов к другим молекулам. ^{[ 40 ]} Примером известной гликозилтрансферазы является лактозосинтаза , которая представляет собой димер, содержащий две белковые субъединицы . Его основное действие заключается в производстве лактозы из глюкозы и УДФ-галактозы. ^{[ 41 ]} Это происходит по следующему пути: УДФ-β-D-галактоза + D-глюкоза. $\rightleftharpoons$ УДФ + лактоза. ^{[ 42 ]}

EC 2.5: алкил- и арилтрансферазы

EC 2.5 относится к ферментам, переносящим алкильные или арильные группы, но не включает метильные группы. В этом отличие от функциональных групп, которые при переносе становятся алкильными группами, как они включены в ЕС 2.3. EC 2.5 в настоящее время обладает только одним подклассом: алкил- и арилтрансферазами. ^{[ 43 ]} Цистеинсинтаза , например, катализирует образование уксусной кислоты и цистеина из О ₃ -ацетил-L-серина и сероводорода : О ₃ -ацетил-L-серин + H ₂ S $\rightleftharpoons$ L-цистеин + ацетат. ^{[ 44 ]}

EC 2.6: азотистые трансферазы

Аспартатаминотрансфераза может действовать на несколько разных аминокислот.

Группировка, соответствующая переносу азотистых групп, - EC 2.6. Сюда входят такие ферменты, как трансаминаза (также известная как «аминотрансфераза»), а также очень небольшое количество оксиминотрансфераз и других ферментов, переносящих группы азота. EC 2.6 ранее включала амидинотрансферазу, но с тех пор она была реклассифицирована в подкатегорию EC 2.1 (ферменты, переносящие один углерод). ^{[ 45 ]} В случае аспартаттрансаминазы , которая может действовать на тирозин , фенилаланин и триптофан , она обратимо переносит аминогруппу от одной молекулы к другой. ^{[ 46 ]}

Реакция, например, идет в следующем порядке: L-аспартат +2-оксоглутарат. $\rightleftharpoons$ оксалоацетат + L-глутамат. ^{[ 47 ]}

EC 2.7: фосфортрансферазы

EC 2.7 включает ферменты, переносящие фосфорсодержащие группы, но также включает и нуклеотидилтрансферазы. ^{[ 48 ]} Подкатегория фосфотрансферазы разделена на категории в зависимости от типа группы, принимающей передачу. ^{[ 24 ]} Группы, которые классифицируются как акцепторы фосфатов, включают: спирты, карбоксильные группы, азотистые группы и фосфатные группы. ^{[ 29 ]} Другими составляющими этого подкласса трансфераз являются различные киназы. Наиболее известной киназой является циклинзависимая киназа (или CDK), которая включает подсемейство протеинкиназ . Как следует из названия, циклина CDK сильно зависит от конкретных молекул активация . ^{[ 49 ]} После объединения комплекс CDK-циклин способен выполнять свою функцию в рамках клеточного цикла. ^{[ 50 ]}

Реакция, катализируемая CDK, выглядит следующим образом: АТФ + белок-мишень. $\rightarrow$ АДФ + фосфопротеин. ^{[ 51 ]}

EC 2.8: серотрансферазы

Перенос серосодержащих групп регламентируется ЕС 2.8 и подразделяется на подкатегории серотрансфераз, сульфотрансфераз и КоА-трансфераз, а также ферментов, переносящих алкилтиогруппы. ^{[ 53 ]} Особой группой сульфотрансфераз являются те, которые используют PAPS в качестве донора сульфатной группы. ^{[ 54 ]} В эту группу входит алкогольсульфотрансфераза , обладающая широкой таргетной способностью. ^{[ 55 ]} В связи с этим алкогольсульфотрансфераза также известна под несколькими другими названиями, включая «гидроксистероидсульфотрансфераза», «стероидная сульфокиназа» и «эстрогенсульфотрансфераза». ^{[ 56 ]} Снижение его активности связано с заболеваниями печени человека. ^{[ 57 ]} Эта трансфераза действует посредством следующей реакции: 3'-фосфоаденилсульфат + спирт. $\rightleftharpoons$ аденозин-3',5'-бисфосфат + алкилсульфат. ^{[ 58 ]}

EC 2.9: селентрансферазы

К ЕС 2.9 относятся ферменты, переносящие селенсодержащие группы. ^{[ 59 ]} Эта категория содержит только две трансферазы и, таким образом, является одной из самых маленьких категорий трансфераз. Селеноцистеинсинтаза, которая впервые была добавлена в классификационную систему в 1999 году, превращает серил-тРНК (Sec UCA) в селеноцистеил-тРНК (Sec UCA). ^{[ 60 ]}

EC 2.10: металлтрансферазы

К категории ЕС 2.10 относятся ферменты, переносящие молибденовые или вольфрамсодержащие группы. Однако по состоянию на 2011 год был добавлен только один фермент: молибдоптерин-молибдотрансфераза . ^{[ 61 ]} Этот фермент является компонентом биосинтеза MoCo в Escherichia coli . ^{[ 62 ]} Реакция, которую он катализирует, следующая: аденилилмолибдоптерин + молибдат . $\rightarrow$ молибденовый кофактор + АМФ. ^{[ 63 ]}

Роль в гистогруппе крови

Трансферазы А и В являются основой системы групп крови человека АВО . Трансферазы А и В являются гликозилтрансферазами, то есть они переносят молекулу сахара на H-антиген. ^{[ 64 ]} Это позволяет H-антигену синтезировать гликопротеиновые и гликолипидные конъюгаты, известные как антигены A/B . ^{[ 64 ]} Полное название трансферазы А — альфа-1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза. ^{[ 65 ]} и его функция в клетке заключается в добавлении N-ацетилгалактозамина к H-антигену, создавая A-антиген. ^{[ 66 ]}^: 55 Полное название B-трансферазы — альфа-1-3-галактозилтрансфераза. ^{[ 65 ]} и его функция в клетке заключается в добавлении молекулы галактозы к H-антигену, создавая B-антиген. ^{[ 66 ]}

может Человек разумный иметь любую из четырех групп крови : тип A (экспрессирует антигены A), тип B (экспрессирует антигены B), тип AB (экспрессирует антигены как A, так и B) и тип O (экспрессирует ни A, ни B). антигены). ^{[ 67 ]} Ген трансфераз А и В расположен на хромосоме 9 . ^{[ 68 ]} Ген содержит семь экзонов и шесть интронов. ^{[ 69 ]} а сам ген имеет длину более 18 КБ. ^{[ 70 ]} Аллели трансфераз А и В чрезвычайно схожи. Полученные ферменты различаются только 4 аминокислотными остатками. ^{[ 66 ]} Различные остатки расположены в положениях 176, 235, 266 и 268 ферментов. ^{[ 66 ]}^: 82–83

Недостатки

.

трансферазы Дефицит лежит в основе многих распространенных заболеваний . Наиболее частым результатом дефицита трансферазы является накопление клеточного продукта .

Дефицит SCOT

Дефицит сукцинил-КоА:3-кетокислот-КоА -трансферазы (или дефицит SCOT ) приводит к накоплению кетонов . ^{[ 71 ]} Кетоны образуются при расщеплении жиров в организме и являются важным источником энергии. ^{[ 72 ]} Неспособность использовать кетоны приводит к периодическому кетоацидозу , который обычно впервые проявляется в младенчестве. ^{[ 72 ]} Больные страдают от тошноты, рвоты, неспособности есть и затруднения дыхания. ^{[ 72 ]} В крайних случаях кетоацидоз может привести к коме и смерти. ^{[ 72 ]} Дефицит вызван мутацией гена OXCT1. ^{[ 73 ]} Лечение в основном основано на контроле диеты пациента. ^{[ 74 ]}

Дефицит CPT-II

Дефицит карнитинпальмитоилтрансферазы II (также известный как дефицит CPT-II ) приводит к избытку длинноцепочечных жирных кислот , поскольку организму не хватает способности транспортировать жирные кислоты в митохондрии для переработки в качестве источника топлива. ^{[ 75 ]} Заболевание вызвано дефектом гена CPT2. ^{[ 76 ]} Этот дефицит проявляется у пациентов одним из трех способов: летальная неонатальная, тяжелая детская гепатокардиомышечная форма и миопатическая форма. ^{[ 76 ]} Миопатическая является наименее тяжелой формой дефицита и может проявиться в любой момент жизни пациента. ^{[ 76 ]} Две другие формы появляются в младенчестве. ^{[ 76 ]} Общими симптомами летальной неонатальной формы и тяжелых младенческих форм являются печеночная недостаточность, проблемы с сердцем, судороги и смерть. ^{[ 76 ]} Миопатическая форма характеризуется мышечной болью и слабостью после энергичных физических упражнений. ^{[ 76 ]} Лечение обычно включает изменение диеты и прием добавок с карнитином. ^{[ 76 ]}

Галактоземия

Галактоземия возникает в результате неспособности перерабатывать галактозу, простой сахар . ^{[ 77 ]} Этот дефицит возникает, когда ген галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы (GALT) имеет любое количество мутаций, что приводит к дефициту количества вырабатываемого GALT. ^{[ 78 ]}^{[ 79 ]} Выделяют две формы галактоземии: классическую и Дуарте. ^{[ 80 ]} Галактоземия Дуарте обычно протекает менее тяжело, чем классическая галактоземия, и вызвана дефицитом галактокиназы . ^{[ 81 ]} Галактоземия делает младенцев неспособными перерабатывать сахар в грудном молоке, что приводит к рвоте и анорексии в течение нескольких дней после рождения. ^{[ 81 ]} Большинство симптомов заболевания вызваны накоплением галактозо-1-фосфата в организме. ^{[ 81 ]} Общие симптомы включают, среди прочего, печеночную недостаточность, сепсис , задержку роста и умственные нарушения. ^{[ 82 ]} накопление второго токсичного вещества, галактита В хрусталике глаз происходит , вызывающего катаракту . ^{[ 83 ]} В настоящее время единственным доступным лечением является ранняя диагностика с последующим соблюдением диеты, лишенной лактозы, и назначением антибиотиков при возможных инфекциях. ^{[ 84 ]}

Дефицит холинацетилтрансферазы

Холинацетилтрансфераза (также известная как ChAT или CAT) является важным ферментом, который производит нейромедиатор ацетилхолин . ^{[ 85 ]} Ацетилхолин участвует во многих нервно-психических функциях, таких как память, внимание, сон и возбуждение. ^{[ 86 ]}^{[ 87 ]}^{[ 88 ]} Фермент имеет глобулярную форму и состоит из одной аминокислотной цепи. ^{[ 89 ]} в переносе ацетильной группы от ацетил-кофермента А к холину в синапсах нервных Функция ChAT заключается клеток и существует в двух формах: растворимой и мембраносвязанной. ^{[ 89 ]} Ген ChAT расположен на хромосоме 10 . ^{[ 90 ]}

болезнь Альцгеймера

Снижение экспрессии ChAT является одним из признаков болезни Альцгеймера . ^{[ 91 ]} У пациентов с болезнью Альцгеймера наблюдается снижение активности на 30–90% в нескольких областях мозга, включая височную долю , теменную долю и лобную долю . ^{[ 92 ]} Однако дефицит ChAT не считается основной причиной этого заболевания. ^{[ 89 ]}

Боковой амиотрофический склероз (БАС или болезнь Лу Герига)

У пациентов с БАС наблюдается заметное снижение активности ХАТ в мотонейронах спинного и головного мозга . ^{[ 93 ]} Низкий уровень активности ChAT является ранним признаком заболевания и обнаруживается задолго до того, как мотонейроны начинают умирать. Это можно обнаружить даже до того, как у пациента появятся симптомы . ^{[ 94 ]}

болезнь Хантингтона

У пациентов с болезнью Хантингтона также наблюдается заметное снижение продукции ChAT. ^{[ 95 ]} Хотя конкретная причина снижения продукции не ясна, считается, что гибель мотонейронов среднего размера с шипистыми дендритами приводит к снижению уровня продукции ChAT. ^{[ 89 ]}

Шизофрения

У пациентов с шизофренией также наблюдается снижение уровня ХАТ, локализованное в мезопонтинной покрышке головного мозга. ^{[ 96 ]} и прилежащее ядро , ^{[ 97 ]} что, как полагают, коррелирует со снижением когнитивных функций, испытываемых этими пациентами. ^{[ 89 ]}

Синдром внезапной детской смерти (СВДС)

Недавние исследования показали, что у младенцев с СВДС наблюдаются пониженные уровни ХАТ как в гипоталамусе , так и в полосатом теле . ^{[ 89 ]} У младенцев с СВДС также меньше нейронов, способных продуцировать ХАТ в блуждающей системе. ^{[ 98 ]} Эти дефекты мозгового вещества могут привести к неспособности контролировать важные вегетативные функции, такие как сердечно-сосудистая и дыхательная системы. ^{[ 98 ]}

Врожденный миастенический синдром (ВМС)

CMS — это семейство заболеваний, характеризующихся дефектами нервно-мышечной передачи , которые приводят к повторяющимся приступам апноэ (неспособности дышать), которые могут быть фатальными. ^{[ 99 ]} Дефицит ChAT вовлечен в синдромы миастении, при которых проблема перехода возникает пресинаптически . ^{[ 100 ]} Эти синдромы характеризуются неспособностью пациентов повторно синтезировать ацетилхолин . ^{[ 100 ]}

Использование в биотехнологии

Терминальные трансферазы

Терминальные трансферазы — это трансферазы, которые можно использовать для мечения ДНК или для производства плазмидных векторов . ^{[ 101 ]} Обе эти задачи он решает путем добавления дезоксинуклеотидов в форме матрицы к нижнему или 3'- концу существующей молекулы ДНК. Терминальная трансфераза — одна из немногих ДНК-полимераз, которые могут функционировать без РНК-праймера. ^{[ 101 ]}

Глутатионтрансферазы

Семейство глутатионтрансфераз (ГСТ) чрезвычайно разнообразно и поэтому может использоваться для ряда биотехнологических целей. Растения используют глутатионтрансферазы как средство отделения токсичных металлов от остальной части клетки. ^{[ 102 ]} Эти глутатионтрансферазы можно использовать для создания биосенсоров для обнаружения загрязняющих веществ, таких как гербициды и инсектициды. ^{[ 103 ]} Глутатионтрансферазы также используются в трансгенных растениях для повышения устойчивости как к биотическому, так и к абиотическому стрессу. ^{[ 103 ]} Глутатионтрансферазы в настоящее время изучаются в качестве мишени для противораковых препаратов из-за их роли в формировании лекарственной устойчивости . ^{[ 103 ]} Кроме того, гены глутатионтрансферазы были исследованы из-за их способности предотвращать окислительное повреждение и показали повышенную устойчивость трансгенных культигенов . ^{[ 104 ]}

Резиновые трансферазы

В настоящее время единственным доступным коммерческим источником натурального каучука является растение гевея ( Hevea brasiliensis ). Натуральный каучук превосходит синтетический каучук в ряде коммерческих применений. ^{[ 105 ]} Предпринимаются усилия по созданию трансгенных растений, способных синтезировать натуральный каучук, включая табак и подсолнечник . ^{[ 106 ]} Эти усилия сосредоточены на секвенировании субъединиц ферментного комплекса каучуктрансферазы с целью трансфекции этих генов в другие растения. ^{[ 106 ]}

Мембранно-ассоциированные трансферазы

Многие трансферазы связываются с биологическими мембранами в виде периферических мембранных белков или закрепляются на мембранах посредством единственной трансмембранной спирали . ^{[ 107 ]} например, многочисленные гликозилтрансферазы в аппарате Гольджи . Некоторые другие представляют собой многопролетные трансмембранные белки , например, некоторые олигосахарилтрансферазы или микросомальная глутатион S-трансфераза из семейства MAPEG .

Ссылки

^ «EC 2.7.7 Нуклеотидилтрансферазы» . Номенклатура ферментов. Рекомендации . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 октября 2020 г.
^ «Трансфераза» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Мур С.А., Дженкс В.П. (сентябрь 1982 г.). «Модельные реакции для КоА-трансферазы, включающие перенос тиола. Образование ангидрида из эфиров тиола и карбоновых кислот» . Журнал биологической химии . 257 (18): 10882–92. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33907-3 . ПМИД 6955307 .
^ Уишарт Д. «Метаболизм триптофана» . База данных путей малых молекул . Департамент вычислительной техники и биологических наук Университета Альберты . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Хербст Э.А., Макферсон Р.Э., ЛеБлан П.Дж., Рой Б.Д., Джеунг Н.Х., Харрис Р.А., Питерс С.Дж. (январь 2014 г.). «Киназа пируватдегидрогеназы-4 способствует рециркуляции глюконеогенных предшественников во время восстановления гликогена после тренировки» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 306 (2): R102–7. дои : 10.1152/ajpregu.00150.2013 . ПМЦ 3921314 . ПМИД 24305065 .
^ Уотсон, Джеймс Д. Молекулярная биология гена . Река Аппер-Сэддл, Нью-Джерси: Пирсон, 2013. Печать.
^ Бойс С., Типтон К.Ф. (2005). «Классификация и номенклатура ферментов». Энциклопедия наук о жизни . дои : 10.1038/npg.els.0003893 . ISBN 978-0470016176 .
^ Мортон Р.К. (июль 1953 г.). «Трансферазная активность гидролитических ферментов». Природа . 172 (4367): 65–8. Бибкод : 1953Натур.172...65М . дои : 10.1038/172065a0 . ПМИД 13072573 . S2CID 4180213 .
^ Нидхэм, Дороти М. (1930). «Количественное исследование янтарной кислоты в мышцах: глутаминовая и аспарагиновая кислоты как предшественники» . Биохим Дж . 24 (1): 208–27. дои : 10.1042/bj0240208 . ПМЦ 1254374 . ПМИД 16744345 .
^ Снелл Э.Э., Дженкинс В.Т. (декабрь 1959 г.). «Механизм реакции переаминирования». Журнал клеточной и сравнительной физиологии . 54 (С1): 161–177. дои : 10.1002/jcp.1030540413 . ПМИД 13832270 .
^ Браунштейн А.Е., Крицманн М.Г. (1937). «Образование и распад аминокислот путем межмолекулярного переноса аминокислотной группы». Природа . 140 (3542): 503–504. Бибкод : 1937Natur.140R.503B . дои : 10.1038/140503b0 . S2CID 4009655 .
^ Шенхаймер Р. (1949). Динамическое состояние компонентов тела . Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8 .
^ Гуггенхайм, Кентукки (ноябрь 1991 г.). «Рудольф Шенгеймер и концепция динамического состояния составляющих тела» . Журнал питания . 121 (11): 1701–4. дои : 10.1093/jn/121.11.1701 . ПМИД 1941176 .
^ Хирд Ф.Дж., Роуселл Э.В. (сентябрь 1950 г.). «Дополнительные трансаминирования препаратами нерастворимых частиц печени крыс». Природа . 166 (4221): 517–8. Бибкод : 1950Natur.166..517H . дои : 10.1038/166517a0 . ПМИД 14780123 . S2CID 4215187 .
^ Мунк-Петерсен А., Калькар Х.М., Кутоло Э., Смит Э.Э. (декабрь 1953 г.). «Уридилтрансферазы и образование уридинтрифосфата; ферментативное производство уридинтрифосфата: пирофосфоролиз уридиндифосфоглюкозы». Природа . 172 (4388): 1036–7. Бибкод : 1953Natur.172.1036M . дои : 10.1038/1721036a0 . ПМИД 13111246 . S2CID 452922 .
^ «Физиология и медицина 1970 — Пресс-релиз» . Нобелевская премия.org . Нобель Медиа АБ . Проверено 5 ноября 2013 г.
^ Ламбалот Р.Х., Геринг А.М., Флюгель Р.С., Зубер П., Ласелль М., Марахил М.А., Рид Р., Хосла С., Уолш К.Т. (ноябрь 1996 г.). «Новое суперсемейство ферментов — фосфопантетеинилтрансферазы» . Химия и биология . 3 (11): 923–36. дои : 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 . ПМИД 8939709 .
^ Вонгтракул Дж., Понгджароенкит С., Лилапат П., Начайвиенг В., Прапантадара Л.А., Кеттерман А.Дж. (март 2010 г.). «Экспрессия и характеристика трех новых глутатионтрансфераз: эпсилон (AcGSTE2-2), омега (AcGSTO1-1) и тета (AcGSTT1-1) из Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), основного тайского переносчика малярии». Журнал медицинской энтомологии . 47 (2): 162–71. дои : 10.1603/me09132 . ПМИД 20380296 . S2CID 23558834 .
^ Сен Дж., Гольц Дж.С., Стивенс Л., Стейн Д. (ноябрь 1998 г.). «Пространственно ограниченная экспрессия трубок в яйцевой камере дрозофилы определяет эмбриональную дорсально-вентральную полярность» . Клетка . 95 (4): 471–81. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81615-3 . ПМИД 9827800 . S2CID 27722532 .
^ Муссян Б., Рот С. (ноябрь 2005 г.). «Формирование дорсовентральной оси у эмбриона дрозофилы - формирование и преобразование градиента морфогена» . Современная биология . 15 (21): 887–99 рэндов. Бибкод : 2005CBio...15.R887M . дои : 10.1016/j.cub.2005.10.026 . ПМИД 16271864 . S2CID 15984116 .
^ Чжу X, Сен Дж., Стивенс Л., Гольц Дж.С., Штейн Д. (сентябрь 2005 г.). «Активность белков трубчатой трубки дрозофилы в яичнике и эмбриональной слюнной железе не требует гепарансульфатных гликозаминогликанов» . Разработка . 132 (17): 3813–22. дои : 10.1242/dev.01962 . ПМИД 16049108 .
^ Чжан З., Стивенс Л.М., Штейн Д. (июль 2009 г.). «Сульфатирование компонентов яичной скорлупы Пайпом определяет дорсально-вентральную полярность у эмбриона дрозофилы» . Современная биология . 19 (14): 1200–5. Бибкод : 2009CBio...19.1200Z . дои : 10.1016/j.cub.2009.05.050 . ПМЦ 2733793 . ПМИД 19540119 .
^ Сюй Д., Сонг Д., Педерсен Л.К., Лю Дж. (март 2007 г.). «Мутационное исследование гепарансульфат-2-О-сульфотрансферазы и хондроитинсульфат-2-О-сульфотрансферазы» . Журнал биологической химии . 282 (11): 8356–67. дои : 10.1074/jbc.M608062200 . ПМИД 17227754 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «EC 2 Введение» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 5 ноября 2013 г.
^ Шоу В.В., Цай Л., Штадтман Э.Р. (февраль 1966 г.). «Ферментативный синтез N-метилглутаминовой кислоты» . Журнал биологической химии . 241 (4): 935–45. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96855-9 . ПМИД 5905132 .
^ Лоуэр С. «Наименование химических веществ» . Виртуальный учебник Chem1 по общей химии . Проверено 13 ноября 2013 г.
^ Хаусманн Р. (3 декабря 2010 г.). Постичь суть жизни: история молекулярной биологии . Дордрехт: Спрингер. стр. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5 .
^ «ЭК 2.7.7.6» . Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 12 ноября 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б «Номенклатура трансферазы EC2» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б «Трансфераза» . Британская энциклопедия . Британская энциклопедия, Inc. Проверено 28 июля 2016 г.
^ «EC 2.1.3: Карбокси- и карбамоилтрансферазы» . Школа биологических и химических наук Королевы Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ «карбамоилтрансфераза» . Бесплатный словарь . Фарлекс, ООО . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ «карбамоильная группа (CHEBI:23004)» . ChEBI: База данных и онтология химических объектов, представляющих биологический интерес . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ Райхард П., Ханшофф Г. (1956). «Аспартаткарбамилтрансфераза из Escherichia coli » (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. doi : 10.3891/acta.chem.scand.10-0548 .
^ «ФЕРМЕНТ класса 2.2.1» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ «Пентозно-фосфатный путь» . Молекулярная биохимия II. Примечания . Программа биохимии и биофизики в Политехническом институте Ренссалаера . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ «ЭК 2.2.1.2 Трансальдолаза» . База данных структур ферментов . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 г.
^ Вурхис Р.М., Вейкслбаумер А., Лоукс Д., Келли А.С., Рамакришнан В. (май 2009 г.). «Взгляд на стабилизацию субстрата на основе снимков пептидилтрансферазного центра интактной 70S рибосомы» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (5): 528–33. дои : 10.1038/nsmb.1577 . ПМЦ 2679717 . ПМИД 19363482 .
^ «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.3.2.12» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 г.
^ «Ключевое слово гликозилтрансфераза» . ЮниПрот . Консорциум ЮниПрот . Проверено 26 ноября 2013 г.
^ Фицджеральд Д.К., Бродбек У., Кийосава И., Мавал Р., Колвин Б., Эбнер К.Э. (апрель 1970 г.). «Альфа-лактальбумин и реакция лактозосинтетазы» . Журнал биологической химии . 245 (8): 2103–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63212-0 . ПМИД 5440844 .
^ «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.4.1.22» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 г.
^ «ЭК 2,5» . ИнтЭнц . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 26 ноября 2013 г.
^ Кабазард Б., Ахмед С., Ли Л., Арльт В.М., Мур П.К., Штюрценбаум С.Р. (2013). «Старение C. elegans модулируется сероводородом и сульфгидрилазой/цистеинсинтазой cysl-2» . ПЛОС ОДИН . 8 (11): е80135. Бибкод : 2013PLoSO...880135Q . дои : 10.1371/journal.pone.0080135 . ПМЦ 3832670 . ПМИД 24260346 .
^ «ЭК 2.6.2» . Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 28 ноября 2013 г.
^ Кирш Дж. Ф., Эйхель Г., Форд Г. К., Винсент М. Г., Янсониус Дж. Н., Геринг Х., Кристен П. (апрель 1984 г.). «Механизм действия аспартатаминотрансферазы, предложенный на основе ее пространственной структуры». Журнал молекулярной биологии . 174 (3): 497–525. дои : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . ПМИД 6143829 .
^ «Запись фермента: 2.6.1.1» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 28 ноября 2013 г.
^ «ЭК 2.7» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 декабря 2013 г.
^ Йи А., Ву Л., Лю Л., Кобаяши Р., Сюн Ю., Холл, Флорида (январь 1996 г.). «Биохимическая характеристика человеческой циклин-зависимой протеинкиназы, активирующей киназу. Идентификация p35 как новой регуляторной субъединицы» . Журнал биологической химии . 271 (1): 471–7. дои : 10.1074/jbc.271.1.471 . ПМИД 8550604 . S2CID 20348897 .
^ Льюис Р. (2008). Генетика человека: концепции и приложения (8-е изд.). Бостон: МакГроу-Хилл/Высшее образование. п. 32 . ISBN 978-0-07-299539-8 .
^ «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.7.11.22» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 4 декабря 2013 г.
^ «Резюме 1aqy» . Европейский банк данных о белках, привносящий структуру в биологию . Европейский институт биоинформатики . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ «ЭК 2.8 Перенос серосодержащих групп» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ Негиши М., Педерсен Л.Г., Петроченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л.К. (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архив биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. дои : 10.1006/abbi.2001.2368 . ПМИД 11396917 .
^ «ЭК 2.8 Перенос серосодержащих групп» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ «Фермент 2.8.2.2» . Кегг: DBGET . Центр биоинформатики Киотского университета . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ Оу З, Ши Х, Гилрой Р.К., Кириши Л., Ромкес М., Линч С., Ван Х., Сюй М., Цзян М., Рен С., Граминьоли Р., Стром СК, Хуан М., Се В. (январь 2013 г.). «Регуляция гидроксистероидной сульфотрансферазы человека (SULT2A1) с помощью RORα и RORγ и ее потенциальное значение для заболеваний печени человека» . Молекулярная эндокринология . 27 (1): 106–15. дои : 10.1210/me.2012-1145 . ПМЦ 3545217 . ПМИД 23211525 .
^ Секура Р.Д., Маркус С.Дж., Лион Э.С., Якоби В.Б. (май 1979 г.). «Анализ сульфотрансфераз». Аналитическая биохимия . 95 (1): 82–6. дои : 10.1016/0003-2697(79)90188-x . ПМИД 495970 .
^ «ЭК 2.9.1» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ Форххаммер К., Бёк А. (апрель 1991 г.). «Селеноцистеинсинтаза из Escherichia coli. Анализ последовательности реакции» . Журнал биологической химии . 266 (10): 6324–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)38121-3 . ПМИД 2007585 .
^ «ЭК 2.10.1» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.
^ Николс Дж.Д., Сян С., Шинделин Х., Раджагопалан К.В. (январь 2007 г.). «Мутационный анализ Escherichia coli MoeA: две функциональные активности сопоставляются с расщелиной активного сайта» . Биохимия . 46 (1): 78–86. дои : 10.1021/bi061551q . ПМК 1868504 . ПМИД 17198377 .
^ Вюнширс Р., Ян М., Ян Д., Шомбург И., Пайфер С., Хайнцле Е., Бурчер Х., Гарбе Дж., Стин А., Шоберт М., Остерхельт Д., Вахтвейтль Дж., Чанг А. (2010). «Глава 3: Метаболизм». Михал Г., Шомбург Д. (ред.). Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Уайли-Блэквелл. п. 140. дои : 10.1002/9781118657072.ch3 . ISBN 9780470146842 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Нисида С, Томита Т, Нисияма М, Судзуки Р, Хара М, Ито Ю, Огава Х, Окумура К, Нисияма С (2011). «В-трансфераза с заменой Pro234Ser приобретает AB-трансферазную активность» . Бионауки, биотехнологии и биохимия . 75 (8): 1570–5. дои : 10.1271/bbb.110276 . ПМИД 21821934 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Группа крови АВО АВО (трансфераза А, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза В, альфа 1-3-галактозилтрансфераза) [Homo sapiens (человек)]» . НКБИ . Проверено 2 декабря 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Датта С.П., Смит Г.Х., Кэмпбелл П.Н. (2000). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии (переизданная ред.). Оксфорд: Оксфордский университет. Нажимать. ISBN 978-0-19-850673-7 .
^ О'Нил Д. «Группы крови АВО» . Человеческая кровь: введение в ее компоненты и типы . Факультет поведенческих наук Паломарского колледжа . Проверено 2 декабря 2013 г.
^ «Группа крови АВО (трансфераза А, альфа-1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа-1-3-галактозилтрансфераза)» . GeneCards: Справочник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 2 декабря 2013 г.
^ Моран, Лоуренс (22 февраля 2007 г.). «Человеческий ген АВО» . Проверено 2 декабря 2013 г.
^ Кидд, Кеннет. «Группа крови АВО (трансфераза А, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза В, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)» . Проверено 2 декабря 2013 г.
^ «Дефицит сукцинил-КоА:3-кетокислот-КоА-трансферазы» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д «СУКЦИНИЛ-КоА:3-ОКСОАКИД-КоА-ДЕФИЦИТ ТРАНСФЕРАЗЫ» . ОМИМ . Проверено 22 ноября 2013 г.
^ «Недостаток SCOT» . НАЦИОНАЛЬНЫЕ ИНСТИТУТЫ ЗДРАВООХРАНЕНИЯ США . Проверено 22 ноября 2013 г.
^ «Дефицит сукцинил-КоА-3-оксокислоттрансферазы» (PDF) . Национальный информационный центр Climb . Проверено 22 ноября 2013 г.
^ «Дефицит карнитин-пламитоилтрансферазы I» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Вайзер, Томас (1993). «Дефицит карнитинпальмитоилтрансферазы II» . НАЦИОНАЛЬНЫЕ ИНСТИТУТЫ ЗДРАВООХРАНЕНИЯ США. ПМИД 20301431 . Проверено 22 ноября 2013 г.
^ «Галактоземия» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.
^ Добровольский С.Ф., Банас Р.А., Сузов Дж.Г., Беркли М., Нейлор Э.В. (февраль 2003 г.). «Анализ распространенных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы: новые методы повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию» . Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. дои : 10.1016/S1525-1578(10)60450-3 . ЧВК 1907369 . ПМИД 12552079 .
^ Мерфи М., МакХью Б., Тайг О., Мейн П., О'Нил С., Нотен Э., Крок Д.Т. (июль 1999 г.). «Генетическая основа галактоземии с дефицитом трансферазы в Ирландии и история населения ирландских путешественников» . Европейский журнал генетики человека . 7 (5): 549–54. дои : 10.1038/sj.ejhg.5200327 . ПМИД 10439960 . S2CID 22402528 .
^ Махмуд У, Имран М, Наик С.И., Чима Х.А., Саид А., Аршад М., Махмуд С. (ноябрь 2012 г.). «Обнаружение распространенных мутаций в гене GALT с помощью ARMS». Джин . 509 (2): 291–4. дои : 10.1016/j.gene.2012.08.010 . ПМИД 22963887 . S2CID 11479049 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с «Галактоземия» . НОРД . Проверено 22 ноября 2013 г.
^ Берри GT (2000). «Классическая галактоземия и клинический вариант галактоземии» . GeneReviews [Интернет] . ПМИД 20301691 .
^ Бош AM (август 2006 г.). «Возвращение к классической галактоземии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. дои : 10.1007/s10545-006-0382-0 . ПМИД 16838075 . S2CID 16382462 .
^ Карадаг Н., Зенчироглу А., Эминоглу Ф.Т., Дилли Д., Карагол Б.С., Кундак А., Дурсун А., Хакан Н., Окумус Н. (2013). «Обзор литературы и исходы классической галактоземии, диагностированной в неонатальном периоде». Клиническая лаборатория . 59 (9–10): 1139–46. дои : 10.7754/clin.lab.2013.121235 . ПМИД 24273939 .
^ Штраус В.Л., Кемпер Р.Р., Джаякар П., Конг К.Ф., Херш Л.Б., Хилт Д.К., Рабин М. (февраль 1991 г.). «Ген холин-ацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ» . Геномика . 9 (2): 396–8. дои : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . ПМИД 1840566 .
^ Брейда Д., Понцони Л., Мартуччи Р., Спараторе Ф., Готти К., Сала М. (май 2014 г.). «Роль нейрональных никотиновых ацетилхолиновых рецепторов (nAChR) в обучении и памяти рыбок данио». Психофармакология . 231 (9): 1975–85. дои : 10.1007/s00213-013-3340-1 . ПМИД 24311357 . S2CID 8707545 .
^ Stone TW (сентябрь 1972 г.). «Холинергические механизмы в соматосенсорной коре головного мозга крыс» . Журнал физиологии . 225 (2): 485–99. дои : 10.1113/jphysical.1972.sp009951 . ПМЦ 1331117 . ПМИД 5074408 .
^ Гузман М.С., Де Джагер Х, Дрангова М., Прадо М.А., Грос Р., Прадо В.Ф. (март 2013 г.). «Мыши с избирательным устранением высвобождения ацетилхолина из полосатого тела худые, демонстрируют измененный энергетический гомеостаз и измененный цикл сна/бодрствования» . Журнал нейрохимии . 124 (5): 658–69. дои : 10.1111/jnc.12128 . ПМИД 23240572 . S2CID 22798872 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Ода Ю (ноябрь 1999 г.). «Холин-ацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе» (PDF) . Международная патология . 49 (11): 921–37. дои : 10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x . ПМИД 10594838 . S2CID 23621617 .
^ «Холин-О-ацетилтрансфераза» . GeneCards: Справочник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 5 декабря 2013 г.
^ Сигети С, Бенчик Н, Симонка А.Дж., Легради А., Каса П., Гуля К. (май 2013 г.). «Долгосрочные эффекты селективного иммунопоражения холинергических нейронов базального магноцеллюлярного ядра на восходящие холинергические пути у крыс: модель болезни Альцгеймера» (PDF) . Бюллетень исследований мозга . 94 : 9–16. дои : 10.1016/j.brainresbull.2013.01.007 . ПМИД 23357177 . S2CID 22103097 .
^ Гонсалес-Кастанеда Р.Э., Санчес-Гонсалес В.Дж., Флорес-Сото М., Васкес-Камачо Г., Масиас-Айлендс М.А., Ортис Г.Г. (март 2013 г.). «Нейральный рестриктивный фактор сайленсера и экспрессия холин-ацетилтрансферазы в тканях головного мозга пациентов с болезнью Альцгеймера: пилотное исследование» . Генетика и молекулярная биология . 36 (1): 28–36. дои : 10.1590/S1415-47572013000100005 . ПМК 3615522 . ПМИД 23569405 .
^ Роуленд Л.П., Шнайдер Н.А. (май 2001 г.). «Боковой амиотрофический склероз». Медицинский журнал Новой Англии . 344 (22): 1688–700. дои : 10.1056/NEJM200105313442207 . ПМИД 11386269 .
^ Касас С., Эррандо-Грабулоса М., Мансано Р., Манкузо Р., Оста Р., Наварро Х (март 2013 г.). «Ранняя предсимптомная холинергическая дисфункция на мышиной модели бокового амиотрофического склероза» . Мозг и поведение . 3 (2): 145–58. дои : 10.1002/brb3.104 . ПМК 3607155 . ПМИД 23531559 .
^ Смит Р., Чунг Х., Рундквист С., Маат-Шиман М.Л., Колган Л., Энглунд Э., Лю Ю.Дж., Роос Р.А., Фаулл Р.Л., Брундин П., Ли Дж.Ю. (ноябрь 2006 г.). «Холинергический дефект нейронов без потери клеток при болезни Хантингтона» . Молекулярная генетика человека . 15 (21): 3119–31. дои : 10.1093/hmg/ddl252 . ПМИД 16987871 .
^ Карсон К.Н., Казанова М.Ф., Кляйнман Дж.Э., Гриффин В.С. (март 1993 г.). «Холин ацетилтрансфераза при шизофрении». Американский журнал психиатрии . 150 (3): 454–9. дои : 10.1176/ajp.150.3.454 . ПМИД 8434662 .
^ Манкама Д., Мата И., Кервин Р.В., Арранц М.Дж. (октябрь 2007 г.). «Варианты холин-ацетилтрансферазы и их влияние на шизофрению и реакцию оланзапина». Американский журнал медицинской генетики, часть B. 144Б (7): 849–53. дои : 10.1002/ajmg.b.30468 . ПМИД 17503482 . S2CID 6882521 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Маллард С., Толкос М., Ледишке Дж., Кэмпбелл П., Рис С. (март 1999 г.). «Снижение иммунореактивности холин-ацетилтрансферазы, но не иммунореактивности мускариновых рецепторов m2 в стволе мозга младенцев СВДС» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 58 (3): 255–64. дои : 10.1097/00005072-199903000-00005 . ПМИД 10197817 .
^ Энгель А.Г., Шен К.М., Селцен Д., Сине С. (декабрь 2012 г.). «Новые горизонты врожденных миастенических синдромов» . Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1275 (1): 54–62. Бибкод : 2012NYASA1275...54E . дои : 10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x . ПМЦ 3546605 . ПМИД 23278578 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Маселли Р.А., Чен Д., Мо Д., Боу С., Фентон Дж., Воллманн Р.Л. (февраль 2003 г.). «Мутации холинацетилтрансферазы при миастеническом синдроме из-за недостаточного ресинтеза ацетилхолина». Мышцы и нервы . 27 (2): 180–7. дои : 10.1002/mus.10300 . ПМИД 12548525 . S2CID 10373463 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Боуэн, Р. «Терминальная трансфераза» . Биотехнология и генная инженерия . Государственный университет Колорадо . Проверено 10 ноября 2013 г.
^ Кумар Б., Сингх-Парик С.Л., Сопори С.К. (2008). «Глава 23: Гомеостаз глутатиона и абиотические стрессы у растений: физиологические, биохимические и молекулярные подходы». В Кумар А., Сопори С. (ред.). Последние достижения в области биотехнологии растений и их применения: памятный том профессора доктора Карла-Германа Ноймана . Нью-Дели: Международный паб IK. Дом. ISBN 9788189866099 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Хронопулу Э.Г., Лабру Н.Е. (2009). «Глутатионтрансферазы: новые междисциплинарные инструменты в красной и зеленой биотехнологии». Недавние патенты по биотехнологии . 3 (3): 211–23. дои : 10.2174/187220809789389135 . ПМИД 19747150 .
^ Сытикевич Х (2011). «Схемы экспрессии гена глутатионтрансферазы (GstI) в проростках кукурузы в условиях окислительного стресса, индуцированного юглоном» . Международный журнал молекулярных наук . 12 (11): 7982–95. дои : 10.3390/ijms12117982 . ПМЦ 3233451 . ПМИД 22174645 .
^ Шинтани Д. «Что такое резина?» . Эластомика . Университет Невады, Рино . Проверено 23 ноября 2013 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б «Развитие отечественных технических культур, производящих натуральный каучук, посредством биотехнологии» . Министерство сельского хозяйства США . Проверено 23 ноября 2013 г.
^ Суперсемейства однопроходных трансмембранных трансфераз в базе данных Membranome.

[1] «EC 2.7.7 Нуклеотидилтрансферазы» . Номенклатура ферментов. Рекомендации . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 октября 2020 г.

[2] «Трансфераза» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.

[Moore-3] Мур С.А., Дженкс В.П. (сентябрь 1982 г.). «Модельные реакции для КоА-трансферазы, включающие перенос тиола. Образование ангидрида из эфиров тиола и карбоновых кислот» . Журнал биологической химии . 257 (18): 10882–92. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33907-3 . ПМИД 6955307 .

[4] Уишарт Д. «Метаболизм триптофана» . База данных путей малых молекул . Департамент вычислительной техники и биологических наук Университета Альберты . Проверено 4 ноября 2013 г.

[5] Хербст Э.А., Макферсон Р.Э., ЛеБлан П.Дж., Рой Б.Д., Джеунг Н.Х., Харрис Р.А., Питерс С.Дж. (январь 2014 г.). «Киназа пируватдегидрогеназы-4 способствует рециркуляции глюконеогенных предшественников во время восстановления гликогена после тренировки» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 306 (2): R102–7. дои : 10.1152/ajpregu.00150.2013 . ПМЦ 3921314 . ПМИД 24305065 .

[6] Уотсон, Джеймс Д. Молекулярная биология гена . Река Аппер-Сэддл, Нью-Джерси: Пирсон, 2013. Печать.

[7] Бойс С., Типтон К.Ф. (2005). «Классификация и номенклатура ферментов». Энциклопедия наук о жизни . дои : 10.1038/npg.els.0003893 . ISBN 978-0470016176 .

[pmid13072573-8] Мортон Р.К. (июль 1953 г.). «Трансферазная активность гидролитических ферментов». Природа . 172 (4367): 65–8. Бибкод : 1953Натур.172...65М . дои : 10.1038/172065a0 . ПМИД 13072573 . S2CID 4180213 .

[9] Нидхэм, Дороти М. (1930). «Количественное исследование янтарной кислоты в мышцах: глутаминовая и аспарагиновая кислоты как предшественники» . Биохим Дж . 24 (1): 208–27. дои : 10.1042/bj0240208 . ПМЦ 1254374 . ПМИД 16744345 .

[10] Снелл Э.Э., Дженкинс В.Т. (декабрь 1959 г.). «Механизм реакции переаминирования». Журнал клеточной и сравнительной физиологии . 54 (С1): 161–177. дои : 10.1002/jcp.1030540413 . ПМИД 13832270 .

[11] Браунштейн А.Е., Крицманн М.Г. (1937). «Образование и распад аминокислот путем межмолекулярного переноса аминокислотной группы». Природа . 140 (3542): 503–504. Бибкод : 1937Natur.140R.503B . дои : 10.1038/140503b0 . S2CID 4009655 .

[12] Шенхаймер Р. (1949). Динамическое состояние компонентов тела . Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8 .

[pmid1941176-13] Гуггенхайм, Кентукки (ноябрь 1991 г.). «Рудольф Шенгеймер и концепция динамического состояния составляющих тела» . Журнал питания . 121 (11): 1701–4. дои : 10.1093/jn/121.11.1701 . ПМИД 1941176 .

[pmid14780123-14] Хирд Ф.Дж., Роуселл Э.В. (сентябрь 1950 г.). «Дополнительные трансаминирования препаратами нерастворимых частиц печени крыс». Природа . 166 (4221): 517–8. Бибкод : 1950Natur.166..517H . дои : 10.1038/166517a0 . ПМИД 14780123 . S2CID 4215187 .

[pmid13111246-15] Мунк-Петерсен А., Калькар Х.М., Кутоло Э., Смит Э.Э. (декабрь 1953 г.). «Уридилтрансферазы и образование уридинтрифосфата; ферментативное производство уридинтрифосфата: пирофосфоролиз уридиндифосфоглюкозы». Природа . 172 (4388): 1036–7. Бибкод : 1953Natur.172.1036M . дои : 10.1038/1721036a0 . ПМИД 13111246 . S2CID 452922 .

[16] «Физиология и медицина 1970 — Пресс-релиз» . Нобелевская премия.org . Нобель Медиа АБ . Проверено 5 ноября 2013 г.

[17] Ламбалот Р.Х., Геринг А.М., Флюгель Р.С., Зубер П., Ласелль М., Марахил М.А., Рид Р., Хосла С., Уолш К.Т. (ноябрь 1996 г.). «Новое суперсемейство ферментов — фосфопантетеинилтрансферазы» . Химия и биология . 3 (11): 923–36. дои : 10.1016/S1074-5521(96)90181-7 . ПМИД 8939709 .

[18] Вонгтракул Дж., Понгджароенкит С., Лилапат П., Начайвиенг В., Прапантадара Л.А., Кеттерман А.Дж. (март 2010 г.). «Экспрессия и характеристика трех новых глутатионтрансфераз: эпсилон (AcGSTE2-2), омега (AcGSTO1-1) и тета (AcGSTT1-1) из Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), основного тайского переносчика малярии». Журнал медицинской энтомологии . 47 (2): 162–71. дои : 10.1603/me09132 . ПМИД 20380296 . S2CID 23558834 .

[19] Сен Дж., Гольц Дж.С., Стивенс Л., Стейн Д. (ноябрь 1998 г.). «Пространственно ограниченная экспрессия трубок в яйцевой камере дрозофилы определяет эмбриональную дорсально-вентральную полярность» . Клетка . 95 (4): 471–81. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81615-3 . ПМИД 9827800 . S2CID 27722532 .

[20] Муссян Б., Рот С. (ноябрь 2005 г.). «Формирование дорсовентральной оси у эмбриона дрозофилы - формирование и преобразование градиента морфогена» . Современная биология . 15 (21): 887–99 рэндов. Бибкод : 2005CBio...15.R887M . дои : 10.1016/j.cub.2005.10.026 . ПМИД 16271864 . S2CID 15984116 .

[21] Чжу X, Сен Дж., Стивенс Л., Гольц Дж.С., Штейн Д. (сентябрь 2005 г.). «Активность белков трубчатой трубки дрозофилы в яичнике и эмбриональной слюнной железе не требует гепарансульфатных гликозаминогликанов» . Разработка . 132 (17): 3813–22. дои : 10.1242/dev.01962 . ПМИД 16049108 .

[22] Чжан З., Стивенс Л.М., Штейн Д. (июль 2009 г.). «Сульфатирование компонентов яичной скорлупы Пайпом определяет дорсально-вентральную полярность у эмбриона дрозофилы» . Современная биология . 19 (14): 1200–5. Бибкод : 2009CBio...19.1200Z . дои : 10.1016/j.cub.2009.05.050 . ПМЦ 2733793 . ПМИД 19540119 .

[23] Сюй Д., Сонг Д., Педерсен Л.К., Лю Дж. (март 2007 г.). «Мутационное исследование гепарансульфат-2-О-сульфотрансферазы и хондроитинсульфат-2-О-сульфотрансферазы» . Журнал биологической химии . 282 (11): 8356–67. дои : 10.1074/jbc.M608062200 . ПМИД 17227754 .

[EC2_Intro-24] Перейти обратно: ^а ^б «EC 2 Введение» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 5 ноября 2013 г.

[pmid5905132-25] Шоу В.В., Цай Л., Штадтман Э.Р. (февраль 1966 г.). «Ферментативный синтез N-метилглутаминовой кислоты» . Журнал биологической химии . 241 (4): 935–45. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96855-9 . ПМИД 5905132 .

[26] Лоуэр С. «Наименование химических веществ» . Виртуальный учебник Chem1 по общей химии . Проверено 13 ноября 2013 г.

[27] Хаусманн Р. (3 декабря 2010 г.). Постичь суть жизни: история молекулярной биологии . Дордрехт: Спрингер. стр. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5 .

[28] «ЭК 2.7.7.6» . Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 12 ноября 2013 г.

[EC2_List-29] Перейти обратно: ^а ^б «Номенклатура трансферазы EC2» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 ноября 2013 г.

[EB-30] Перейти обратно: ^а ^б «Трансфераза» . Британская энциклопедия . Британская энциклопедия, Inc. Проверено 28 июля 2016 г.

[31] «EC 2.1.3: Карбокси- и карбамоилтрансферазы» . Школа биологических и химических наук Королевы Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 25 ноября 2013 г.

[32] «карбамоилтрансфераза» . Бесплатный словарь . Фарлекс, ООО . Проверено 25 ноября 2013 г.

[33] «карбамоильная группа (CHEBI:23004)» . ChEBI: База данных и онтология химических объектов, представляющих биологический интерес . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 г.

[34] Райхард П., Ханшофф Г. (1956). «Аспартаткарбамилтрансфераза из Escherichia coli » (PDF) . Acta Chemica Scandinavica . 10 : 548–566. doi : 10.3891/acta.chem.scand.10-0548 .

[35] «ФЕРМЕНТ класса 2.2.1» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 25 ноября 2013 г.

[36] «Пентозно-фосфатный путь» . Молекулярная биохимия II. Примечания . Программа биохимии и биофизики в Политехническом институте Ренссалаера . Проверено 25 ноября 2013 г.

[37] «ЭК 2.2.1.2 Трансальдолаза» . База данных структур ферментов . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 25 ноября 2013 г.

[pmid19363482-38] Вурхис Р.М., Вейкслбаумер А., Лоукс Д., Келли А.С., Рамакришнан В. (май 2009 г.). «Взгляд на стабилизацию субстрата на основе снимков пептидилтрансферазного центра интактной 70S рибосомы» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (5): 528–33. дои : 10.1038/nsmb.1577 . ПМЦ 2679717 . ПМИД 19363482 .

[39] «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.3.2.12» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 г.

[40] «Ключевое слово гликозилтрансфераза» . ЮниПрот . Консорциум ЮниПрот . Проверено 26 ноября 2013 г.

[pmid5440844-41] Фицджеральд Д.К., Бродбек У., Кийосава И., Мавал Р., Колвин Б., Эбнер К.Э. (апрель 1970 г.). «Альфа-лактальбумин и реакция лактозосинтетазы» . Журнал биологической химии . 245 (8): 2103–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63212-0 . ПМИД 5440844 .

[42] «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.4.1.22» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 26 ноября 2013 г.

[43] «ЭК 2,5» . ИнтЭнц . Европейская лаборатория молекулярной биологии . Проверено 26 ноября 2013 г.

[pmid24260346-44] Кабазард Б., Ахмед С., Ли Л., Арльт В.М., Мур П.К., Штюрценбаум С.Р. (2013). «Старение C. elegans модулируется сероводородом и сульфгидрилазой/цистеинсинтазой cysl-2» . ПЛОС ОДИН . 8 (11): е80135. Бибкод : 2013PLoSO...880135Q . дои : 10.1371/journal.pone.0080135 . ПМЦ 3832670 . ПМИД 24260346 .

[45] «ЭК 2.6.2» . Номенклатура ферментов IUBMB . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 28 ноября 2013 г.

[pmid6143829-46] Кирш Дж. Ф., Эйхель Г., Форд Г. К., Винсент М. Г., Янсониус Дж. Н., Геринг Х., Кристен П. (апрель 1984 г.). «Механизм действия аспартатаминотрансферазы, предложенный на основе ее пространственной структуры». Журнал молекулярной биологии . 174 (3): 497–525. дои : 10.1016/0022-2836(84)90333-4 . ПМИД 6143829 .

[47] «Запись фермента: 2.6.1.1» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 28 ноября 2013 г.

[48] «ЭК 2.7» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 4 декабря 2013 г.

[pmid8550604-49] Йи А., Ву Л., Лю Л., Кобаяши Р., Сюн Ю., Холл, Флорида (январь 1996 г.). «Биохимическая характеристика человеческой циклин-зависимой протеинкиназы, активирующей киназу. Идентификация p35 как новой регуляторной субъединицы» . Журнал биологической химии . 271 (1): 471–7. дои : 10.1074/jbc.271.1.471 . ПМИД 8550604 . S2CID 20348897 .

[50] Льюис Р. (2008). Генетика человека: концепции и приложения (8-е изд.). Бостон: МакГроу-Хилл/Высшее образование. п. 32 . ISBN 978-0-07-299539-8 .

[51] «Запись ФЕРМЕНТА: EC 2.7.11.22» . ExPASy: Портал ресурсов по биоинформатике . Швейцарский институт биоинформатики . Проверено 4 декабря 2013 г.

[52] «Резюме 1aqy» . Европейский банк данных о белках, привносящий структуру в биологию . Европейский институт биоинформатики . Проверено 11 декабря 2013 г.

[53] «ЭК 2.8 Перенос серосодержащих групп» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.

[54] Негиши М., Педерсен Л.Г., Петроченко Е., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л.К. (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архив биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. дои : 10.1006/abbi.2001.2368 . ПМИД 11396917 .

[55] «ЭК 2.8 Перенос серосодержащих групп» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.

[56] «Фермент 2.8.2.2» . Кегг: DBGET . Центр биоинформатики Киотского университета . Проверено 11 декабря 2013 г.

[57] Оу З, Ши Х, Гилрой Р.К., Кириши Л., Ромкес М., Линч С., Ван Х., Сюй М., Цзян М., Рен С., Граминьоли Р., Стром СК, Хуан М., Се В. (январь 2013 г.). «Регуляция гидроксистероидной сульфотрансферазы человека (SULT2A1) с помощью RORα и RORγ и ее потенциальное значение для заболеваний печени человека» . Молекулярная эндокринология . 27 (1): 106–15. дои : 10.1210/me.2012-1145 . ПМЦ 3545217 . ПМИД 23211525 .

[58] Секура Р.Д., Маркус С.Дж., Лион Э.С., Якоби В.Б. (май 1979 г.). «Анализ сульфотрансфераз». Аналитическая биохимия . 95 (1): 82–6. дои : 10.1016/0003-2697(79)90188-x . ПМИД 495970 .

[59] «ЭК 2.9.1» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.

[60] Форххаммер К., Бёк А. (апрель 1991 г.). «Селеноцистеинсинтаза из Escherichia coli. Анализ последовательности реакции» . Журнал биологической химии . 266 (10): 6324–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)38121-3 . ПМИД 2007585 .

[61] «ЭК 2.10.1» . Школа биологических и химических наук при Королеве Марии, Лондонский университет . Номенклатурный комитет Международного союза биохимии и молекулярной биологии (NC-IUBMB) . Проверено 11 декабря 2013 г.

[62] Николс Дж.Д., Сян С., Шинделин Х., Раджагопалан К.В. (январь 2007 г.). «Мутационный анализ Escherichia coli MoeA: две функциональные активности сопоставляются с расщелиной активного сайта» . Биохимия . 46 (1): 78–86. дои : 10.1021/bi061551q . ПМК 1868504 . ПМИД 17198377 .

[63] Вюнширс Р., Ян М., Ян Д., Шомбург И., Пайфер С., Хайнцле Е., Бурчер Х., Гарбе Дж., Стин А., Шоберт М., Остерхельт Д., Вахтвейтль Дж., Чанг А. (2010). «Глава 3: Метаболизм». Михал Г., Шомбург Д. (ред.). Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Уайли-Блэквелл. п. 140. дои : 10.1002/9781118657072.ch3 . ISBN 9780470146842 .

[a_and_b_transferase_1-64] Перейти обратно: ^а ^б Нисида С, Томита Т, Нисияма М, Судзуки Р, Хара М, Ито Ю, Огава Х, Окумура К, Нисияма С (2011). «В-трансфераза с заменой Pro234Ser приобретает AB-трансферазную активность» . Бионауки, биотехнологии и биохимия . 75 (8): 1570–5. дои : 10.1271/bbb.110276 . ПМИД 21821934 .

[A_and_B_transferase_3-65] Перейти обратно: ^а ^б «Группа крови АВО АВО (трансфераза А, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза В, альфа 1-3-галактозилтрансфераза) [Homo sapiens (человек)]» . НКБИ . Проверено 2 декабря 2013 г.

[A_and_B_transferase_6-66] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Датта С.П., Смит Г.Х., Кэмпбелл П.Н. (2000). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии (переизданная ред.). Оксфорд: Оксфордский университет. Нажимать. ISBN 978-0-19-850673-7 .

[67] О'Нил Д. «Группы крови АВО» . Человеческая кровь: введение в ее компоненты и типы . Факультет поведенческих наук Паломарского колледжа . Проверено 2 декабря 2013 г.

[A_and_B_transferases_4-68] «Группа крови АВО (трансфераза А, альфа-1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза B, альфа-1-3-галактозилтрансфераза)» . GeneCards: Справочник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 2 декабря 2013 г.

[A_and_B_transferase_5-69] Моран, Лоуренс (22 февраля 2007 г.). «Человеческий ген АВО» . Проверено 2 декабря 2013 г.

[A_and_B_transferase_8-70] Кидд, Кеннет. «Группа крови АВО (трансфераза А, альфа 1-3-N-ацетилгалактозаминилтрансфераза; трансфераза В, альфа 1-3-галактозилтрансфераза)» . Проверено 2 декабря 2013 г.

[71] «Дефицит сукцинил-КоА:3-кетокислот-КоА-трансферазы» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.

[scot_deficiency_1-72] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д «СУКЦИНИЛ-КоА:3-ОКСОАКИД-КоА-ДЕФИЦИТ ТРАНСФЕРАЗЫ» . ОМИМ . Проверено 22 ноября 2013 г.

[scot_deficiency_2-73] «Недостаток SCOT» . НАЦИОНАЛЬНЫЕ ИНСТИТУТЫ ЗДРАВООХРАНЕНИЯ США . Проверено 22 ноября 2013 г.

[scot_deficiency_3-74] «Дефицит сукцинил-КоА-3-оксокислоттрансферазы» (PDF) . Национальный информационный центр Climb . Проверено 22 ноября 2013 г.

[75] «Дефицит карнитин-пламитоилтрансферазы I» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.

[CPT2_deficiency_1-76] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Вайзер, Томас (1993). «Дефицит карнитинпальмитоилтрансферазы II» . НАЦИОНАЛЬНЫЕ ИНСТИТУТЫ ЗДРАВООХРАНЕНИЯ США. ПМИД 20301431 . Проверено 22 ноября 2013 г.

[77] «Галактоземия» . Домашний справочник по генетике . Национальный институт здоровья . Проверено 4 ноября 2013 г.

[pmid12552079-78] Добровольский С.Ф., Банас Р.А., Сузов Дж.Г., Беркли М., Нейлор Э.В. (февраль 2003 г.). «Анализ распространенных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы: новые методы повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию» . Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. дои : 10.1016/S1525-1578(10)60450-3 . ЧВК 1907369 . ПМИД 12552079 .

[79] Мерфи М., МакХью Б., Тайг О., Мейн П., О'Нил С., Нотен Э., Крок Д.Т. (июль 1999 г.). «Генетическая основа галактоземии с дефицитом трансферазы в Ирландии и история населения ирландских путешественников» . Европейский журнал генетики человека . 7 (5): 549–54. дои : 10.1038/sj.ejhg.5200327 . ПМИД 10439960 . S2CID 22402528 .

[80] Махмуд У, Имран М, Наик С.И., Чима Х.А., Саид А., Аршад М., Махмуд С. (ноябрь 2012 г.). «Обнаружение распространенных мутаций в гене GALT с помощью ARMS». Джин . 509 (2): 291–4. дои : 10.1016/j.gene.2012.08.010 . ПМИД 22963887 . S2CID 11479049 .

[Galactosemia_1-81] Перейти обратно: ^а ^б ^с «Галактоземия» . НОРД . Проверено 22 ноября 2013 г.

[82] Берри GT (2000). «Классическая галактоземия и клинический вариант галактоземии» . GeneReviews [Интернет] . ПМИД 20301691 .

[83] Бош AM (август 2006 г.). «Возвращение к классической галактоземии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. дои : 10.1007/s10545-006-0382-0 . ПМИД 16838075 . S2CID 16382462 .

[84] Карадаг Н., Зенчироглу А., Эминоглу Ф.Т., Дилли Д., Карагол Б.С., Кундак А., Дурсун А., Хакан Н., Окумус Н. (2013). «Обзор литературы и исходы классической галактоземии, диагностированной в неонатальном периоде». Клиническая лаборатория . 59 (9–10): 1139–46. дои : 10.7754/clin.lab.2013.121235 . ПМИД 24273939 .

[Acetyltransferase_Gen_Info-85] Штраус В.Л., Кемпер Р.Р., Джаякар П., Конг К.Ф., Херш Л.Б., Хилт Д.К., Рабин М. (февраль 1991 г.). «Ген холин-ацетилтрансферазы человека картируется в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ» . Геномика . 9 (2): 396–8. дои : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . ПМИД 1840566 .

[86] Брейда Д., Понцони Л., Мартуччи Р., Спараторе Ф., Готти К., Сала М. (май 2014 г.). «Роль нейрональных никотиновых ацетилхолиновых рецепторов (nAChR) в обучении и памяти рыбок данио». Психофармакология . 231 (9): 1975–85. дои : 10.1007/s00213-013-3340-1 . ПМИД 24311357 . S2CID 8707545 .

[87] Stone TW (сентябрь 1972 г.). «Холинергические механизмы в соматосенсорной коре головного мозга крыс» . Журнал физиологии . 225 (2): 485–99. дои : 10.1113/jphysical.1972.sp009951 . ПМЦ 1331117 . ПМИД 5074408 .

[88] Гузман М.С., Де Джагер Х, Дрангова М., Прадо М.А., Грос Р., Прадо В.Ф. (март 2013 г.). «Мыши с избирательным устранением высвобождения ацетилхолина из полосатого тела худые, демонстрируют измененный энергетический гомеостаз и измененный цикл сна/бодрствования» . Журнал нейрохимии . 124 (5): 658–69. дои : 10.1111/jnc.12128 . ПМИД 23240572 . S2CID 22798872 .

[choline_acetyltransferase_1_and_4-89] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Ода Ю (ноябрь 1999 г.). «Холин-ацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе» (PDF) . Международная патология . 49 (11): 921–37. дои : 10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x . ПМИД 10594838 . S2CID 23621617 .

[Chat_Code-90] «Холин-О-ацетилтрансфераза» . GeneCards: Справочник генов человека . Институт науки Вейцмана . Проверено 5 декабря 2013 г.

[91] Сигети С, Бенчик Н, Симонка А.Дж., Легради А., Каса П., Гуля К. (май 2013 г.). «Долгосрочные эффекты селективного иммунопоражения холинергических нейронов базального магноцеллюлярного ядра на восходящие холинергические пути у крыс: модель болезни Альцгеймера» (PDF) . Бюллетень исследований мозга . 94 : 9–16. дои : 10.1016/j.brainresbull.2013.01.007 . ПМИД 23357177 . S2CID 22103097 .

[Choline_acetyltransferase_3-92] Гонсалес-Кастанеда Р.Э., Санчес-Гонсалес В.Дж., Флорес-Сото М., Васкес-Камачо Г., Масиас-Айлендс М.А., Ортис Г.Г. (март 2013 г.). «Нейральный рестриктивный фактор сайленсера и экспрессия холин-ацетилтрансферазы в тканях головного мозга пациентов с болезнью Альцгеймера: пилотное исследование» . Генетика и молекулярная биология . 36 (1): 28–36. дои : 10.1590/S1415-47572013000100005 . ПМК 3615522 . ПМИД 23569405 .

[Choline_acetyltransferase_5-93] Роуленд Л.П., Шнайдер Н.А. (май 2001 г.). «Боковой амиотрофический склероз». Медицинский журнал Новой Англии . 344 (22): 1688–700. дои : 10.1056/NEJM200105313442207 . ПМИД 11386269 .

[choline_acetyltransferase_6-94] Касас С., Эррандо-Грабулоса М., Мансано Р., Манкузо Р., Оста Р., Наварро Х (март 2013 г.). «Ранняя предсимптомная холинергическая дисфункция на мышиной модели бокового амиотрофического склероза» . Мозг и поведение . 3 (2): 145–58. дои : 10.1002/brb3.104 . ПМК 3607155 . ПМИД 23531559 .

[95] Смит Р., Чунг Х., Рундквист С., Маат-Шиман М.Л., Колган Л., Энглунд Э., Лю Ю.Дж., Роос Р.А., Фаулл Р.Л., Брундин П., Ли Дж.Ю. (ноябрь 2006 г.). «Холинергический дефект нейронов без потери клеток при болезни Хантингтона» . Молекулярная генетика человека . 15 (21): 3119–31. дои : 10.1093/hmg/ddl252 . ПМИД 16987871 .

[96] Карсон К.Н., Казанова М.Ф., Кляйнман Дж.Э., Гриффин В.С. (март 1993 г.). «Холин ацетилтрансфераза при шизофрении». Американский журнал психиатрии . 150 (3): 454–9. дои : 10.1176/ajp.150.3.454 . ПМИД 8434662 .

[choline_acetyltransferase_7-97] Манкама Д., Мата И., Кервин Р.В., Арранц М.Дж. (октябрь 2007 г.). «Варианты холин-ацетилтрансферазы и их влияние на шизофрению и реакцию оланзапина». Американский журнал медицинской генетики, часть B. 144Б (7): 849–53. дои : 10.1002/ajmg.b.30468 . ПМИД 17503482 . S2CID 6882521 .

[choline_acetyltransferase_8-98] Перейти обратно: ^а ^б Маллард С., Толкос М., Ледишке Дж., Кэмпбелл П., Рис С. (март 1999 г.). «Снижение иммунореактивности холин-ацетилтрансферазы, но не иммунореактивности мускариновых рецепторов m2 в стволе мозга младенцев СВДС» . Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 58 (3): 255–64. дои : 10.1097/00005072-199903000-00005 . ПМИД 10197817 .

[99] Энгель А.Г., Шен К.М., Селцен Д., Сине С. (декабрь 2012 г.). «Новые горизонты врожденных миастенических синдромов» . Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1275 (1): 54–62. Бибкод : 2012NYASA1275...54E . дои : 10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x . ПМЦ 3546605 . ПМИД 23278578 .

[choline_acetyltransferase_9-100] Перейти обратно: ^а ^б Маселли Р.А., Чен Д., Мо Д., Боу С., Фентон Дж., Воллманн Р.Л. (февраль 2003 г.). «Мутации холинацетилтрансферазы при миастеническом синдроме из-за недостаточного ресинтеза ацетилхолина». Мышцы и нервы . 27 (2): 180–7. дои : 10.1002/mus.10300 . ПМИД 12548525 . S2CID 10373463 .

[TerminalTransferase-101] Перейти обратно: ^а ^б Боуэн, Р. «Терминальная трансфераза» . Биотехнология и генная инженерия . Государственный университет Колорадо . Проверено 10 ноября 2013 г.

[plant_glutathiones_1-102] Кумар Б., Сингх-Парик С.Л., Сопори С.К. (2008). «Глава 23: Гомеостаз глутатиона и абиотические стрессы у растений: физиологические, биохимические и молекулярные подходы». В Кумар А., Сопори С. (ред.). Последние достижения в области биотехнологии растений и их применения: памятный том профессора доктора Карла-Германа Ноймана . Нью-Дели: Международный паб IK. Дом. ISBN 9788189866099 .

[plant_glutathiones_2-103] Перейти обратно: ^а ^б ^с Хронопулу Э.Г., Лабру Н.Е. (2009). «Глутатионтрансферазы: новые междисциплинарные инструменты в красной и зеленой биотехнологии». Недавние патенты по биотехнологии . 3 (3): 211–23. дои : 10.2174/187220809789389135 . ПМИД 19747150 .

[pmid22174645-104] Сытикевич Х (2011). «Схемы экспрессии гена глутатионтрансферазы (GstI) в проростках кукурузы в условиях окислительного стресса, индуцированного юглоном» . Международный журнал молекулярных наук . 12 (11): 7982–95. дои : 10.3390/ijms12117982 . ПМЦ 3233451 . ПМИД 22174645 .

[What_is_Rubber?-105] Шинтани Д. «Что такое резина?» . Эластомика . Университет Невады, Рино . Проверено 23 ноября 2013 г.

[Rubber_1-106] Перейти обратно: ^а ^б «Развитие отечественных технических культур, производящих натуральный каучук, посредством биотехнологии» . Министерство сельского хозяйства США . Проверено 23 ноября 2013 г.

[107] Суперсемейства однопроходных трансмембранных трансфераз в базе данных Membranome.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]

[ 52 ]

[ 53 ]

[ 54 ]

[ 55 ]

[ 56 ]

[ 57 ]

[ 58 ]

[ 59 ]

[ 60 ]

[ 61 ]

[ 62 ]

[ 63 ]

[ 64 ]

[ 65 ]

[ 66 ]

[ 67 ]

[ 68 ]

[ 69 ]

[ 70 ]

[ 71 ]

[ 72 ]

[ 73 ]

[ 74 ]

[ 75 ]

[ 76 ]

[ 77 ]

[ 78 ]

[ 79 ]

[ 80 ]

[ 81 ]

[ 82 ]

[ 83 ]

[ 84 ]

[ 85 ]

[ 86 ]

[ 87 ]

[ 88 ]

[ 89 ]

[ 90 ]

[ 91 ]

[ 92 ]

[ 93 ]

[ 94 ]

[ 95 ]

[ 96 ]

[ 97 ]

[ 98 ]

[ 99 ]

[ 100 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1: other than amino-acyl groups	acetyltransferases: Acetyl-Coenzyme A acetyltransferase N-Acetylglutamate synthase Choline acetyltransferase Dihydrolipoyl transacetylase Acetyl-CoA C-acyltransferase Beta-galactoside transacetylase Chloramphenicol acetyltransferase N-acetyltransferase Serotonin N-acetyl transferase HGSNAT ARD1A Histone acetyltransferase P300/CBP NAT2 palmitoyltransferases: Carnitine O-palmitoyltransferase CPT1 CPT2 Serine C-palmitoyltransferase SPTLC1 SPTLC2 other: Acyltransferase like 2 Aminolevulinic acid synthase Beta-ketoacyl-ACP synthase Glyceronephosphate O-acyltransferase Lecithin—cholesterol acyltransferase Glycerol-3-phosphate O-acyltransferase 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase 2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase ABHD5
2.3.2: Aminoacyltransferases	Gamma-glutamyl transpeptidase Peptidyl transferase Transglutaminase Tissue transglutaminase Keratinocyte transglutaminase Factor XIII
2.3.3: converted into alkyl on transfer	Citrate synthase Decylcitrate synthase Citrate (Re)-synthase Decylhomocitrate synthase 2-methylcitrate synthase 2-ethylmalate synthase 3-ethylmalate synthase ATP citrate lyase Malate synthase HMG-CoA synthase HMGCS2 2-hydroxyglutarate synthase 3-propylmalate synthase 2-isopropylmalate synthase Homocitrate synthase Sulfoacetaldehyde acetyltransferase

v т и Трансфераза : азотистые группы ( EC 2.6)
2.6.1: Transaminases	Aspartate transaminase GOT1 GOT2 Alanine transaminase GABA transaminase Tyrosine aminotransferase Kynurenine—oxoglutarate transaminase Ornithine aminotransferase Branched-chain amino acid aminotransferase Alanine—glyoxylate transaminase AGXT
2.6.3: Oximinotransferases	Oximinotransferase
2.6.99: Other	Pyridoxine 5'-phosphate synthase

v т и Трансферазы : серосодержащая группа ( EC 2.8)
2.8.1: Sulfurtransferases	Thiosulfate sulfurtransferase Rhodanese 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase thiosulfate—thiol sulfurtransferase tRNA sulfurtransferase thiosulfate—dithiol sulfurtransferase biotin synthase cysteine desulfurase
2.8.2: Sulfotransferases	Alcohol sulfotransferase Tyrosylprotein sulfotransferase Aryl sulfotransferase
2.8.3: CoA-transferases	Propionate CoA-transferase
2.8.4: Alkylthio	Coenzyme-B sulfoethylthiotransferase