✖


Jump to content

Клеточная адгезия

(Перенаправлено с «Клеточной адгезии »)
Схема клеточной адгезии

Клеточная адгезия — это процесс, посредством которого клетки взаимодействуют и прикрепляются к соседним клеткам через специализированные молекулы клеточной поверхности. Этот процесс может происходить либо через прямой контакт между поверхностями клеток, например, через клеточные соединения , либо через непрямое взаимодействие, при котором клетки прикрепляются к окружающему внеклеточному матриксу — гелеобразной структуре, содержащей молекулы, высвобождаемые клетками в пространство между ними. [1] Адгезия клеток происходит в результате взаимодействия между молекулами клеточной адгезии (CAM). [2] трансмембранные белки, расположенные на поверхности клетки. Клеточная адгезия связывает клетки по-разному и может участвовать в передаче сигналов , позволяющих клеткам обнаруживать изменения в окружающей среде и реагировать на них. [1] [3] Другие клеточные процессы, регулируемые клеточной адгезией, включают миграцию клеток и развитие тканей в многоклеточных организмах . [4] Изменения в клеточной адгезии могут нарушить важные клеточные процессы и привести к различным заболеваниям, включая рак. [5] [6] и артрит . [7] Адгезия клеток также важна для того, чтобы инфекционные организмы, такие как бактерии или вирусы , вызывали заболевания . [8] [9]

Общий механизм

[ редактировать ]
Обзорная диаграмма различных типов клеточных соединений, присутствующих в эпителиальных клетках, включая межклеточные соединения и соединения клетка-матрикс.

САМ подразделяются на четыре основных семейства: интегрины , суперсемейство иммуноглобулинов (Ig) , кадгерины и селектины . [2] Кадгерины и IgSF представляют собой гомофильные САМ, поскольку они напрямую связываются с САМ того же типа на другой клетке, тогда как интегрины и селектины представляют собой гетерофильные САМ, которые связываются с разными типами САМ. [2] [ нужна ссылка ] Каждая из этих молекул адгезии выполняет разные функции и распознает разные лиганды . Дефекты клеточной адгезии обычно связаны с дефектами экспрессии CAM.

В многоклеточных организмах связи между САМ позволяют клеткам прилипать друг к другу и создают структуры, называемые клеточными соединениями . По своим функциям клеточные соединения можно разделить на: [1]

  • Закрепляющие соединения ( адгезивные соединения , десмосомы и гемидесмосомы ), которые удерживают клетки вместе и укрепляют контакт между клетками.
  • Окклюзионные соединения ( плотные соединения ), которые запечатывают промежутки между клетками посредством межклеточного контакта, создавая непроницаемый барьер для диффузии.
  • Каналообразующие соединения ( щелевые соединения ), которые связывают цитоплазму соседних клеток, позволяя транспортировать молекулы между клетками.
  • Соединения передачи сигналов, которые могут быть синапсами в нервной системе.

С другой стороны, клеточные соединения можно разделить на два основных типа в зависимости от того, что взаимодействует с клеткой: межклеточные соединения, в основном опосредованные кадгеринами, и соединения клетка-матрикс, в основном опосредованные интегринами.

Межклеточные соединения

[ редактировать ]

Межклеточные соединения могут возникать в разных формах. В якорных соединениях между клетками, таких как слипчивые соединения и десмосомы, основными присутствующими САМ являются кадгерины. Это семейство CAM представляет собой мембранные белки, которые опосредуют межклеточную адгезию через внеклеточные домены и требуют внеклеточного кальция. 2+ ионы для правильной работы. [2] Кадгерины образуют гомофильное соединение между собой, что приводит к слипанию клеток одного типа и может привести к избирательной адгезии клеток, позволяя клеткам позвоночных собираться в организованные ткани. [1] Кадгерины необходимы для межклеточной адгезии и передачи сигналов между клетками у многоклеточных животных, и их можно разделить на два типа: классические кадгерины и неклассические кадгерины. [2]

Прилегающие соединения

[ редактировать ]
Адгереновое соединение, показывающее гомофильное связывание между кадгеринами и то, как катенин связывает его с актиновыми нитями.

Адгерентные соединения в основном служат для поддержания формы тканей и удержания клеток вместе. В слипчивых соединениях кадгерины между соседними клетками взаимодействуют через свои внеклеточные домены, которые имеют общую консервативную чувствительную к кальцию область в своих внеклеточных доменах. Когда эта область вступает в контакт с Ca 2+ ионов внеклеточные домены кадгеринов претерпевают конформационные изменения от неактивной гибкой конформации к более жесткой конформации, чтобы подвергнуться гомофильному связыванию. Внутриклеточные домены кадгеринов также высоко консервативны, поскольку они связываются с белками, называемыми катенинами , образуя комплексы катенин-кадгерин. Эти белковые комплексы связывают кадгерины с актиновыми нитями . Эта ассоциация с актиновыми нитями необходима для адгезионных соединений и стабилизации межклеточной адгезии. [10] [11] [12] Взаимодействие с актиновыми нитями может также способствовать кластеризации кадгеринов, которые участвуют в сборке слипчивых соединений. Это связано с тем, что кластеры кадгерина способствуют актиновых нитей полимеризации , что, в свою очередь, способствует сборке слипчивых соединений путем связывания с комплексами кадгерин-катенин, которые затем образуются в месте соединения. [ нужна ссылка ]

Десмосомы

[ редактировать ]

Десмосомы структурно аналогичны слипчивым соединениям, но состоят из разных компонентов. Вместо классических кадгеринов неклассические кадгерины, такие как десмоглеины и десмоколлины, действуют как молекулы адгезии и связаны с промежуточными нитями, а не с актиновыми нитями. [13] В десмосомах катенин отсутствует, поскольку внутриклеточные домены десмосомальных кадгеринов взаимодействуют с белками десмосомальных бляшек, которые образуют толстые цитоплазматические бляшки в десмосомах и связывают кадгерины с промежуточными филаментами. [14] Десмосомы обеспечивают прочность и устойчивость к механическому стрессу за счет разгрузки сил на гибкие, но упругие промежуточные филаменты, чего не может произойти с жесткими актиновыми филаментами. [13] Это делает десмосомы важными в тканях, которые подвергаются высоким уровням механического напряжения, таких как сердечная мышца и эпителий , и объясняет, почему они часто появляются в этих типах тканей.

Плотные соединения

[ редактировать ]

Плотные соединения обычно присутствуют в эпителиальных и эндотелиальных тканях, где они закрывают разрывы и регулируют парацеллюлярный транспорт растворенных веществ и внеклеточных жидкостей в этих тканях, которые действуют как барьеры. [15] Плотное соединение образовано трансмембранными белками, включая клаудины , окклюдины и трицеллюлины, которые гомофильно связываются друг с другом на соседних мембранах. [1] Подобно якорным соединениям, внутриклеточные домены этих белков плотных соединений связаны с каркасными белками , которые удерживают эти белки в кластерах и связывают их с актиновыми нитями, чтобы поддерживать структуру плотного соединения. [16] Клаудины, необходимые для образования плотных контактов, образуют парацеллюлярные поры, которые обеспечивают избирательное прохождение определенных ионов через плотные контакты, делая барьер избирательно проницаемым. [15]

Щелевые соединения

[ редактировать ]
Щелевые соединения, показывающие коннексоны и коннексины

Щелевые соединения состоят из каналов, называемых коннексонами , которые состоят из трансмембранных белков, называемых коннексинами, сгруппированных в группы по шесть штук. [17] Коннексоны соседних клеток образуют непрерывные каналы, когда они соприкасаются и выравниваются друг с другом. Эти каналы позволяют транспортировать ионы и небольшие молекулы между цитоплазмой двух соседних клеток, а также удерживают клетки вместе и обеспечивают структурную стабильность, например, закрепление соединений или плотных соединений. [1] Каналы щелевых соединений избирательно проницаемы для конкретных ионов в зависимости от того, какие коннексины образуют коннексоны, что позволяет щелевым контактам участвовать в передаче сигналов в клетках путем регуляции переноса молекул, участвующих в сигнальных каскадах . [18] Каналы могут реагировать на множество различных стимулов и динамически регулируются либо с помощью быстрых механизмов, таких как стробирование напряжения , либо с помощью медленных механизмов, таких как изменение количества каналов, присутствующих в щелевых переходах. [17]

Адгезия, опосредованная селектинами

[ редактировать ]

Селектины представляют собой семейство специализированных САМ, участвующих в временной межклеточной адгезии, происходящей в системе кровообращения. В основном они опосредуют движение лейкоцитов (лейкоцитов) в кровотоке, позволяя лейкоцитам «катиться» по эндотелиальным клеткам посредством обратимого связывания выделений. [19] Селектины подвергаются гетерофильному связыванию, поскольку его внеклеточный домен связывается с углеводами соседних клеток вместо других селектинов, а также требует Ca 2+ ионы функционируют так же, как кадгерины. [1] Межклеточная адгезия лейкоцитов к эндотелиальным клеткам важна для иммунных реакций , поскольку с помощью этого механизма лейкоциты могут перемещаться к местам инфекции или повреждения. [20] В этих местах интегрины катящихся лейкоцитов активируются и прочно связываются с местными эндотелиальными клетками, позволяя лейкоцитам прекратить миграцию и пройти через эндотелиальный барьер. [20]

Адгезия, опосредованная членами суперсемейства иммуноглобулинов

[ редактировать ]

Суперсемейство иммуноглобулинов (IgSF) является одним из крупнейших суперсемейств белков в организме и содержит множество разнообразных САМ, участвующих в различных функциях. Эти трансмембранные белки имеют один или несколько иммуноглобулиноподобных доменов во внеклеточных доменах и подвергаются кальций-независимому связыванию с лигандами на соседних клетках. [21] Некоторые CAM IgSF, такие как молекулы адгезии нервных клеток (NCAM), могут осуществлять гомофильное связывание, в то время как другие, такие как молекулы межклеточной клеточной адгезии (ICAM) или молекулы адгезии сосудистых клеток (VCAM), подвергаются гетерофильному связыванию с такими молекулами, как углеводы или интегрины. [22] И ICAM, и VCAM экспрессируются на эндотелиальных клетках сосудов и взаимодействуют с интегринами на лейкоцитах, способствуя прикреплению лейкоцитов и их перемещению через эндотелиальный барьер. [22]

Соединения клетка-матрикс

[ редактировать ]

Клетки создают внеклеточный матрикс, высвобождая молекулы в окружающее их внеклеточное пространство. Клетки имеют специфические САМ, которые связываются с молекулами внеклеточного матрикса и связывают матрикс с внутриклеточным цитоскелетом . [1] Внеклеточный матрикс может выступать в качестве поддержки при организации клеток в ткани, а также может участвовать в передаче сигналов клетками, активируя внутриклеточные пути при связывании с CAM. [2] Соединения клетка-матрикс в основном опосредуются интегринами, которые также группируются, подобно кадгеринам, образуя прочные адгезии. Интегрины представляют собой трансмембранные гетеродимеры, образованные разными субъединицами α и β, причем обе субъединицы имеют разную доменную структуру. [23] Интегрины могут передавать сигналы в обоих направлениях: передача сигналов изнутри наружу, внутриклеточные сигналы, модифицирующие внутриклеточные домены, могут регулировать сродство интегринов к их лигандам, тогда как передача сигналов снаружи внутрь, внеклеточные лиганды, связывающиеся с внеклеточными доменами, могут вызывать конформационные изменения в интегринах и инициировать передачу сигналов. каскады. [23] Внеклеточные домены интегринов могут связываться с различными лигандами посредством гетерофильного связывания, тогда как внутриклеточные домены могут быть связаны либо с промежуточными филаментами, образуя гемидесмосомы, либо с актиновыми нитями, образуя фокальные спайки . [24]

Диаграмма гемидесмосом, показывающая взаимодействие между интегринами и ламинином, в том числе то, как интегрины связаны с промежуточными нитями кератина.

полудесмосомы

[ редактировать ]

В полудесмосомах интегрины прикрепляются к белкам внеклеточного матрикса, называемым ламининами , в базальной пластинке , которая представляет собой внеклеточный матрикс, секретируемый эпителиальными клетками. [1] Интегрины связывают внеклеточный матрикс с промежуточными нитями кератина , которые взаимодействуют с внутриклеточным доменом интегринов через адаптерные белки, такие как плектины и BP230. [25] Гемидесмосомы играют важную роль в поддержании структурной стабильности эпителиальных клеток, связывая их вместе косвенно через внеклеточный матрикс.

Очаговые спайки

[ редактировать ]

При фокальных спайках интегрины присоединяют фибронектин , компонент внеклеточного матрикса, к актиновым нитям внутри клеток. [24] Белки-адаптеры, такие как талины , винкулины , α-актинины и филамины , образуют комплекс во внутриклеточном домене интегринов и связываются с актиновыми нитями. [26] Этот мультибелковый комплекс, связывающий интегрины с актиновыми нитями, важен для сборки сигнальных комплексов, которые действуют как сигналы для клеточного роста и подвижности клеток. [26]

Другие организмы

[ редактировать ]

Эукариоты

[ редактировать ]

Клетки растений тесно прилегают друг к другу и соединяются посредством плазмодесм — каналов, которые пересекают стенки растительных клеток и соединяют цитоплазмы соседних растительных клеток. [27] Молекулы, которые являются либо питательными веществами, либо сигналами, необходимыми для роста, переносятся пассивно или выборочно между растительными клетками через плазмодесмы. [27]

Простейшие экспрессируют множество молекул адгезии с различной специфичностью, которые связываются с углеводами, расположенными на поверхности клеток-хозяев. [28] Межклеточная адгезия является ключом к прикреплению патогенных простейших и проникновению в клетки-хозяева. Примером патогенного простейшего является малярийный паразит ( Plasmodium falciparum ), который использует одну молекулу адгезии, называемую белком циркумспорозоита, для связывания с клетками печени. [29] и еще одна молекула адгезии, называемая поверхностным белком мерозоита, связывающая эритроциты . [30]

Патогенные грибы используют молекулы адгезии, присутствующие на клеточной стенке, для прикрепления к клеткам-хозяевам посредством белок-белковых или белково-углеводных взаимодействий. [31] или фибронектинами во внеклеточном матриксе. [32]

Прокариоты

[ редактировать ]

У прокариотов на поверхности клеток имеются молекулы адгезии, называемые бактериальными адгезинами , помимо использования пилей ( бабочек ) и жгутиков для клеточной адгезии. [8] Прокариоты могут иметь один или несколько жгутиков, расположенных как в одном, так и в нескольких местах поверхности клетки. Патогенные виды, такие как Escherichia coli и Vibrio cholera, обладают жгутиками, облегчающими адгезию. [33]

Адгезины могут распознавать различные лиганды, присутствующие на поверхности клеток-хозяев, а также компоненты внеклеточного матрикса. Эти молекулы также контролируют специфичность хозяина и регулируют тропизм (ткане- или клеточно-специфическое взаимодействие) посредством взаимодействия со своими лигандами. [34]

Вирусы

[ редактировать ]

Вирусы также имеют молекулы адгезии, необходимые для связывания вируса с клетками-хозяевами. Например, вирус гриппа имеет на своей поверхности гемагглютинин , который необходим для распознавания сахара сиаловой кислоты на молекулах поверхности клетки-хозяина. [35] ВИЧ имеет молекулу адгезии, называемую gp120 , которая связывается со своим лигандом CD4 , который экспрессируется на лимфоцитах . [36] Вирусы также могут нацеливаться на компоненты клеточных соединений, чтобы проникнуть в клетки-хозяева, что и происходит, когда вирус гепатита С нацелен на окклюдины и клаудины в плотных соединениях, чтобы проникнуть в клетки печени. [9]

Клинические последствия

[ редактировать ]

Дисфункция клеточной адгезии возникает при метастазировании рака . Потеря межклеточной адгезии в метастатических опухолевых клетках позволяет им покинуть место своего происхождения и распространиться по кровеносной системе. [5] Одним из примеров дерегуляции CAM при раке являются кадгерины, которые инактивируются либо генетическими мутациями, либо другими онкогенными сигнальными молекулами, что позволяет раковым клеткам мигрировать и быть более инвазивными. [6] Другие CAM, такие как селектины и интегрины, могут способствовать метастазированию, опосредуя межклеточные взаимодействия между мигрирующими метастатическими опухолевыми клетками в системе кровообращения с эндотелиальными клетками других отдаленных тканей. [37] Благодаря связи между САМ и метастазами рака эти молекулы могут быть потенциальными терапевтическими мишенями для лечения рака.

Существуют также другие генетические заболевания человека, вызванные неспособностью экспрессировать специфические молекулы адгезии. Примером является дефицит адгезии лейкоцитов -I (LAD-I), при котором экспрессия субъединицы интегрина β снижается или теряется. [38] Это приводит к снижению экспрессии гетеродимеров интегрина β2 , которые необходимы для прочного прикрепления лейкоцитов к эндотелиальной стенке в местах воспаления для борьбы с инфекциями. [39] Лейкоциты пациентов с LAD-I не способны прикрепляться к эндотелиальным клеткам, и у пациентов наблюдаются серьезные эпизоды инфекции , которые могут быть опасными для жизни.

Аутоиммунное заболевание , называемое пузырчаткой, также вызвано потерей клеточной адгезии, поскольку оно возникает в результате воздействия аутоантител на собственные десмосомальные кадгерины человека, что приводит к отслоению эпидермальных клеток друг от друга и образованию волдырей на коже. [40]

Патогенные микроорганизмы, включая бактерии, вирусы и простейшие, должны сначала прикрепиться к клеткам-хозяевам, чтобы заразить и вызвать заболевания. Антиспаечная терапия может использоваться для предотвращения инфекции путем нацеливания молекул адгезии либо на патоген, либо на клетку-хозяина. [41] Помимо изменения выработки молекул адгезии, также можно использовать конкурентные ингибиторы, которые связываются с молекулами адгезии для предотвращения связывания между клетками, действуя как антиадгезивные агенты. [42]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Морган, Дэвид; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2014). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Гирляндная наука. ISBN  9780815344322 .
  2. ^ Jump up to: а б с д и ж Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Мацудайра, Пол; Кайзер, Крис А.; Кригер, Монти; Скотт, Мэтью П.; Зипурский, Лоуренс; Дарнелл, Джеймс (2003). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). У. Х. Фриман. ISBN  978-0716743668 .
  3. ^ Гамбинер, Барри М. (1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза» . Клетка . 84 (3): 345–357. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81279-9 . ПМИД   8608588 . S2CID   13443584 .
  4. ^ Сумигрей, Кэлин Д.; Лехлер, Терри (2015). Адгезия клеток в развитии эпидермиса и формировании барьера . Том. 112. стр. 383–414. дои : 10.1016/bs.ctdb.2014.11.027 . ISBN  9780124077584 . ПМЦ   4737682 . ПМИД   25733147 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  5. ^ Jump up to: а б Окегава, Т; Понг, Колорадо; Ли, Ю; Се, JT (2004). «Роль молекулы клеточной адгезии в прогрессировании рака и ее применение в терапии рака» . Акта Биохимика Полоника . 51 (2): 445–57. дои : 10.18388/abp.2004_3583 . ПМИД   15218541 .
  6. ^ Jump up to: а б Хирохаси, Сэцуо; Канаи, Яэ (2003). «Система клеточной адгезии и морфогенез рака человека» . Раковая наука . 94 (7): 575–581. дои : 10.1111/j.1349-7006.2003.tb01485.x . ПМЦ   11160151 . ПМИД   12841864 . S2CID   22154824 .
  7. ^ Секанеч, Золтан; Кох, Алиса Э (2000). «Клеточно-клеточные взаимодействия при синовите: эндотелиальные клетки и миграция иммунных клеток» . Исследования артрита . 2 (5): 368–373. дои : 10.1186/ar114 . ПМК   130138 . ПМИД   11094450 .
  8. ^ Jump up to: а б Писарро-Серда, Хавьер; Коссар, Паскаль (2006). «Бактериальная адгезия и проникновение в клетки-хозяева» . Клетка . 124 (4): 715–727. дои : 10.1016/j.cell.2006.02.012 . ПМИД   16497583 . S2CID   5769387 .
  9. ^ Jump up to: а б Матео, М.; Щедрый, А.; Синн, Польша; Каттанео, Р. (2015). «Связи имеют значение: как вирусы используют компоненты клеточной адгезии» . Журнал клеточной науки . 128 (3): 431–439. дои : 10.1242/jcs.159400 . ПМК   4311127 . ПМИД   26046138 .
  10. ^ Мэн, В.; Такеичи, М. (2009). «Соединение приверженцев: молекулярная архитектура и регуляция» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (6): а002899. doi : 10.1101/cshperspect.a002899 . ПМЦ   2882120 . ПМИД   20457565 .
  11. ^ Николл И.Д., Мацуи Т., Вайс Т.М., Стэнли CB, Хеллер В.Т., Мартел А., Фараго Б., Callaway DJ, Bu Z (21 августа 2018 г.). «Структура альфа-катенина и наномасштабная динамика в растворе и в комплексе с F-актином» . Биофизический журнал . 115 (4): 642–654. Бибкод : 2018BpJ...115..642N . дои : 10.1016/j.bpj.2018.07.005 . ПМК   6104293 . ПМИД   30037495 .
  12. ^ Харрис, Тони Джей Си; Тепасс, Ульрих (2010). «Адгерентные соединения: от молекул к морфогенезу». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 11 (7): 502–514. дои : 10.1038/nrm2927 . ПМИД   20571587 . S2CID   13638902 .
  13. ^ Jump up to: а б Джонсон, Дж.Л.; Найор, Северная Каролина; Грин, К.Дж. (2014). «Десмосомы: регуляторы клеточной передачи сигналов и адгезии в эпидермальном здоровье и заболеваниях» . Перспективы Колд-Спринг-Харбора в медицине . 4 (11): а015297. doi : 10.1101/cshperspect.a015297 . ПМК   4208714 . ПМИД   25368015 .
  14. ^ Дельва, Э.; Такер, ДК; Ковальчик, АП (2009). «Десмосома» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (2): а002543. doi : 10.1101/cshperspect.a002543 . ПМК   2742091 . ПМИД   20066089 .
  15. ^ Jump up to: а б Стид, Эмили; Балда, Мария С.; Материя, Карл (2010). «Динамика и функции плотных соединений». Тенденции в клеточной биологии . 20 (3): 142–149. дои : 10.1016/j.tcb.2009.12.002 . ПМИД   20061152 .
  16. ^ Ниссен, Кариен М. (2007). «Плотные соединения/адгерентные соединения: основная структура и функция» . Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2525–2532. дои : 10.1038/sj.jid.5700865 . ПМИД   17934504 .
  17. ^ Jump up to: а б Гуденаф, окружной прокурор; Пол, Д.Л. (2009). «Разрывные соединения» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 1 (1): а002576. doi : 10.1101/cshperspect.a002576 . ПМК   2742079 . ПМИД   20066080 .
  18. ^ Меше, Гюлистан; Ричард, Габриэле; Уайт, Томас В. (2007). «Щелевые соединения: основная структура и функция» . Журнал исследовательской дерматологии . 127 (11): 2516–2524. дои : 10.1038/sj.jid.5700770 . ПМИД   17934503 .
  19. ^ МакЭвер, Роджер П. (2015). «Селектины: инициаторы адгезии лейкоцитов и передачи сигналов на сосудистой стенке» . Сердечно-сосудистые исследования . 107 (3): 331–339. дои : 10.1093/cvr/cvv154 . ПМЦ   4592324 . ПМИД   25994174 .
  20. ^ Jump up to: а б Бартель, Стивен Р.; Гавино, Жасилн Д; Дешени, Лейла; Димитрофф, Чарльз Дж (2007). «Нацеливание на селектины и лиганды селектина при воспалении и раке» . Мнение экспертов о терапевтических целях . 11 (11): 1473–1491. дои : 10.1517/14728222.11.11.1473 . ПМК   2559865 . ПМИД   18028011 .
  21. ^ Вонг, Чи Вай; Дай, Даниэль Э.; Кумб, Дейдра Р. (2012). «Роль молекул адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов в метастазах рака» . Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 340296. doi : 10.1155/2012/340296 . ПМЦ   3261479 . ПМИД   22272201 .
  22. ^ Jump up to: а б Арическу, А. Раду; Джонс, Э. Ивонн (2007). «Молекулы клеточной адгезии суперсемейства иммуноглобулинов: молнии и сигналы». Современное мнение в области клеточной биологии . 19 (5): 543–550. дои : 10.1016/j.ceb.2007.09.010 . ПМИД   17935964 .
  23. ^ Jump up to: а б Такада, Ёсиказу; Йе, Сяоцзин; Саймон, Скотт (2007). «Интегрины» . Геномная биология . 8 (5): 215. doi : 10.1186/gb-2007-8-5-215 . ЧВК   1929136 . ПМИД   17543136 .
  24. ^ Jump up to: а б Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). Молекулярно-клеточная биология (4-е изд.). У. Х. Фриман. ISBN  978-0-7167-3136-8 .
  25. ^ Боррадори, Лука; Зонненберг, Арну (1999). «Структура и функция гемидесмосом: больше, чем простые адгезионные комплексы» . Журнал исследовательской дерматологии . 112 (4): 411–418. дои : 10.1046/j.1523-1747.1999.00546.x . ПМИД   10201522 .
  26. ^ Jump up to: а б Кричли, Дэвид Р. (2000). «Фокальные спайки – цитоскелетная связь». Современное мнение в области клеточной биологии . 12 (1): 133–139. дои : 10.1016/S0955-0674(99)00067-8 . ПМИД   10679361 .
  27. ^ Jump up to: а б Силия, Мишель Линн; Джексон, Дэвид (2004). «Форма и функция плазмодесм». Современное мнение в области клеточной биологии . 16 (5): 500–506. дои : 10.1016/j.ceb.2004.08.002 . ПМИД   15363799 .
  28. ^ Сингх, Рам Саруп; Валия, Амандип Каур; Канвар, Джагат Ракеш (2016). «Лектины простейших и их роль во взаимодействии хозяин-патоген». Достижения биотехнологии . 34 (5): 1018–1029. doi : 10.1016/j.biotechadv.2016.06.002 . ПМИД   27268207 .
  29. ^ Ратор, Дхармендар; Сакчи, Джон Б.; де ла Вега, Патрисия; Маккатчан, Томас Ф. (2002). «Связывание и инвазия спорозоитов в клетки печени» . Журнал биологической химии . 277 (9): 7092–7098. дои : 10.1074/jbc.M106862200 . ПМИД   11751898 .
  30. ^ Кадекоппала, Мадхусудан; Холдер, Энтони А. (2010). «Поверхностные белки мерозоитов малярийного паразита: комплекс MSP1 и семейство MSP7». Международный журнал паразитологии . 40 (10): 1155–1161. дои : 10.1016/j.ijpara.2010.04.008 . ПМИД   20451527 .
  31. ^ Трончин, Гай; Пиет, Марк; Лопес-Безерра, Лейла М.; Бушара, Жан-Филипп (2008). «Механизмы адгезии патогенных грибов человека» . Медицинская микология . 46 (8): 749–772. дои : 10.1080/13693780802206435 . ПМИД   18651303 .
  32. ^ Лима, ОК; Фигейредо, CC; Превиато, Джо; Мендонка-Превиато, Л.; Моранди, В.; Лопес Безерра, LM (2001). «Участие компонентов клеточной стенки грибов в адгезии Sporothrix schenckii к фибронектину человека» . Инфекция и иммунитет . 69 (11): 6874–6880. дои : 10.1128/IAI.69.11.6874-6880.2001 . ПМК   100066 . ПМИД   11598061 .
  33. ^ Магистр наук, Майкл Гринвуд (04 октября 2021 г.). «Роль жгутиков в адгезии и вирулентности» . Новости-Медицинские . Проверено 18 января 2024 г.
  34. ^ Клемм, Пер; Шембри, Марк А. (2000). «Бактериальные адгезины: функции и строение». Международный журнал медицинской микробиологии . 290 (1): 27–35. дои : 10.1016/S1438-4221(00)80102-2 . ПМИД   11043979 .
  35. ^ Гарман, ЭФ (2015). «Молекулярные механизмы противовирусной адгезии при гриппе: навязчивая идея У. Г. Лейвера на всю жизнь» . Философские труды Королевского общества B: Биологические науки . 370 (1661): 20140034. doi : 10.1098/rstb.2014.0034 . ПМЦ   4275904 . ПМИД   25533092 .
  36. ^ Капон, диджей; Уорд, RHR (1991). «Взаимодействие CD4-gpl20 и патогенез СПИДа». Ежегодный обзор иммунологии . 9 (1): 649–678. дои : 10.1146/annurev.iy.09.040191.003245 . ПМИД   1910691 .
  37. ^ Бендас, Герд; Борсиг, Любор (2012). «Адгезия раковых клеток и метастазирование: селектины, интегрины и ингибирующий потенциал гепаринов» . Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 676731. doi : 10.1155/2012/676731 . ПМК   3296185 . ПМИД   22505933 .
  38. ^ Харрис, Эстель С.; Вейрих, Эндрю С.; Циммерман, Гай А. (2012). «Уроки редких заболеваний: синдромы дефицита адгезии лейкоцитов» . Современное мнение в гематологии . 20 (1): 16–25. дои : 10.1097/MOH.0b013e32835a0091 . ПМЦ   3564641 . ПМИД   23207660 .
  39. ^ Ханна, Сухейр; Эциони, Амос (2012). «Дефицит адгезии лейкоцитов». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1250 (1): 50–55. Бибкод : 2012NYASA1250...50H . дои : 10.1111/j.1749-6632.2011.06389.x . ПМИД   22276660 . S2CID   33727687 .
  40. ^ Тамгадж, Сандхья; Бхатт, ДайватМ; Перейра, Тревиль; Тамгадж, Авинаш; Бхалерао, Судхир (2011). «Пемфигус обыкновенный» . Современная клиническая стоматология . 2 (2): 134–7. дои : 10.4103/0976-237X.83074 . ПМК   3180831 . ПМИД   21957393 .
  41. ^ Крахлер, Энн Мари; Орт, Ким (2014). «Нацеливание на интерфейс бактерия-хозяин» . Вирулентность . 4 (4): 284–294. дои : 10.4161/viru.24606 . ПМЦ   3710331 . ПМИД   23799663 .
  42. ^ Офек, Ицхак; Хэсти, Дэвид Л; Шэрон, Натан (2003). «Антиспаечная терапия бактериальных заболеваний: перспективы и проблемы». FEMS Иммунология и медицинская микробиология . 38 (3): 181–191. CiteSeerX   10.1.1.320.1480 . дои : 10.1016/S0928-8244(03)00228-1 . ПМИД   14522453 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме клеточной адгезии .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cell_adhesion&oldid=1228260809"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 09996c8b07fc0f59ded315eb752f55e6__1717996680
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/09/e6/09996c8b07fc0f59ded315eb752f55e6.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cell adhesion - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)