✖


Jump to content

Фибронектин

(Перенаправлено с Фибронектины )

ФН1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортолога: H0Y7Z1%20or%20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1,B7ZLE5 RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы FN1 , CIG, ED-B, FINC, FN, FNZ, GFND, GFND2, LETS, MSF, фибронектин 1, SMDCF
Внешние идентификаторы Опустить : 135600 ; МГИ : 95566 ; Гомологен : 1533 ; Генные карты : FN1 ; ОМА : FN1 – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

2335

14268

Вместе

ENSG00000115414

ENSMUSG00000026193

ЮниПрот

P02751

P11276

RefSeq (мРНК)
RefSeq (белок)
Местоположение (UCSC) Chr 2: 215,36 – 215,44 Мб Chr 1: 71,62 – 71,69 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши
Модульная структура фибронектина и его связывающих доменов

Фибронектин – высокомолекулярный ( ~500-~600 кДа ) [5] гликопротеин внеклеточного матрикса , который связывается с трансмембранными , рецепторными белками называемыми интегринами . [6] Фибронектин также связывается с другими белками внеклеточного матрикса, такими как коллаген , фибрин и гепарансульфата протеогликаны (например, синдеканы ).

Фибронектин существует в виде белкового димера , состоящего из двух почти идентичных мономеров, связанных парой дисульфидных связей . [6] Белок фибронектин производится из одного гена, но альтернативный сплайсинг его пре-мРНК приводит к созданию нескольких изоформ .

присутствуют два типа фибронектина У позвоночных : [6]

  • растворимый плазменный фибронектин (ранее называвшийся «холодно-нерастворимым глобулином» или CIg) является основным белковым компонентом плазмы крови (300 мкг/мл) и вырабатывается печени гепатоцитами в .
  • нерастворимый клеточный фибронектин является основным компонентом внеклеточного матрикса. Он секретируется различными клетками , в первую очередь фибробластами , в виде растворимого белкового димера , а затем собирается в нерастворимый матрикс в ходе сложного клеточно-опосредованного процесса.

Фибронектин играет важную роль в клеточной адгезии , росте , миграции и дифференцировке , а также важен для таких процессов, как заживление ран и эмбриональное развитие . [6] Изменение экспрессии , деградации и организации фибронектина связано с рядом патологий , включая рак, артрит и фиброз . [7] [8]

Структура

[ редактировать ]

Фибронектин существует в виде белкового димера, состоящего из двух почти идентичных полипептидных цепей, соединенных парой С-концевых дисульфидных связей . [9] Каждая субъединица фибронектина имеет молекулярную массу ~ 230–~ 275 кДа. [10] и содержит три типа модулей : тип I, II и III. Все три модуля состоят из двух антипараллельных β-листов, образующих бета-сэндвич ; однако тип I и тип II стабилизируются внутрицепочечными дисульфидными связями, тогда как модули типа III не содержат дисульфидных связей. Отсутствие дисульфидных связей в модулях III типа позволяет им частично разворачиваться под действием силы. [11]

области вариабельного сплайсинга По длине протомера фибронектина встречаются три . Один или оба «дополнительных» модуля типа III (EIIIA и EIIIB) могут присутствовать в клеточном фибронектине, но они никогда не присутствуют в фибронектине плазмы. «Вариабельная» V-область существует между III 14–15 (14-й и 15-й модуль III типа). Структура V-области отличается от модулей типа I, II и III, ее наличие и длина могут варьироваться. V-область содержит сайт связывания интегринов α4β1 . Он присутствует в большинстве клеточных фибронектинов, но только одна из двух субъединиц димера фибронектина плазмы содержит последовательность V-области.

Модули организованы в несколько функциональных и белок- связывающих доменов по длине мономера фибронектина . Существует четыре фибронектин-связывающих домена, позволяющих фибронектину связываться с другими молекулами фибронектина. [9] Один из этих связывающих фибронектин доменов, I 1–5 , называется «доменом сборки», и он необходим для инициации сборки фибронектинового матрикса. Модули III 9–10 соответствуют «клеточно-связывающему домену» фибронектина. Последовательность RGD (Arg-Gly-Asp) расположена в III 10 и является местом прикрепления клеток через интегрины α5β1 и αVβ3 на поверхности клетки. «Участок синергии» находится в III 9 и играет роль в модуляции ассоциации фибронектина с α5β1 интегринами . [12] Фибронектин также содержит домены, связывающие фибрин (I 1–5 , I 10–12 ), коллаген -связывающие (I 6–9 ), связывающие фибулин-1 (III 13–14 ), связывающие гепарин и синдекан ( III 12–14 ). [9]

Функция

[ редактировать ]

Фибронектин выполняет многочисленные функции, обеспечивающие нормальное функционирование позвоночных организмов. [6] Он участвует в клеточной адгезии , росте , миграции и дифференцировке . Клеточный фибронектин собирается во внеклеточный матрикс — нерастворимую сеть, которая разделяет и поддерживает органы и ткани организма.

Фибронектин играет решающую роль в заживлении ран . [13] [14] Вместе с фибрином , плазмы в месте повреждения откладывается фибронектин , образуя кровяной сгусток останавливающий кровотечение и защищающий подлежащие ткани . По мере восстановления поврежденной ткани фибробласты и макрофаги начинают реконструировать эту область, разрушая белки, образующие временный матрикс сгустка крови , и заменяя их матриксом , который больше напоминает нормальную окружающую ткань. Фибробласты секретируют протеазы , в том числе матриксные металлопротеиназы , которые переваривают фибронектин плазмы, а затем фибробласты секретируют клеточный фибронектин и собирают его в нерастворимый матрикс . Было высказано предположение, что фрагментация фибронектина протеазами способствует сокращению раны, что является критическим этапом заживления ран . Фрагментация фибронектина дополнительно обнажает его V-область, которая содержит сайт α4β1 связывания интегрина . Считается, что эти фрагменты фибронектина усиливают связывание клеток, экспрессирующих интегрин α4β1, позволяя им прилипать и сильно сжимать окружающий матрикс.

Фибронектин необходим для эмбриогенеза , а инактивация гена . фибронектина приводит к ранней эмбриональной смертности [15] Фибронектин важен для управления клеток прикреплением и миграцией во время эмбрионального развития . В развитии млекопитающих отсутствие фибронектина приводит к дефектам развития мезодермы , нервной трубки и сосудов . Сходным образом отсутствие нормального фибронектинового матрикса у развивающихся амфибий вызывает дефекты в формировании мезодермального паттерна и ингибирует гаструляцию . [16]

Фибронектин также содержится в нормальной слюне человека, что помогает предотвратить колонизацию полости рта и глотки патогенными бактериями . [17]

Сборка матрицы

[ редактировать ]

Клеточный фибронектин собирается в нерастворимый фибриллярный матрикс в ходе сложного клеточно-опосредованного процесса. [18] когда растворимые компактные димеры фибронектина секретируются Сборка фибронектинового матрикса начинается , из клеток, часто фибробластов . Эти растворимые димеры связываются с α5β1 рецепторами интегрина на поверхности клетки и способствуют кластеризации интегринов. Локальная концентрация фибронектина, связанного с интегрином, увеличивается, позволяя связанным молекулам фибронектина более легко взаимодействовать друг с другом. короткие фибриллы фибронектина . Затем между соседними клетками начинают формироваться По мере сборки матрикса растворимые фибриллы превращаются в более крупные нерастворимые фибриллы, составляющие внеклеточный матрикс .

Сдвиг фибронектина от растворимых фибрилл к нерастворимым происходит, когда по всей длине связанной молекулы фибронектина обнажаются скрытые участки связывания фибронектина. Считается, что клетки растягивают фибронектин, натягивая связанные с фибронектином рецепторы интегрина. Эта сила фибронектина частично разворачивает лиганд , демаскируя скрытые участки связывания фибронектина и позволяя соседним молекулам фибронектина связываться. Это взаимодействие фибронектин-фибронектин позволяет растворимым, связанным с клетками фибриллам разветвляться и стабилизироваться в нерастворимый матрикс фибронектина .

трансмембранный белок CD93 необходим для сборки фибронектинового матрикса (фибриллогенеза) в эндотелиальных клетках дермальной крови человека. Было показано, что [19] Как следствие, нокдаун CD93 в этих клетках приводил к нарушению фибриллогенеза фибронектина. Более того, в сетчатке мышей с нокаутом CD93 наблюдался разрушенный фибронектиновый матрикс в передней части отростка сетчатки. [19]

Роль в раке

[ редактировать ]

наблюдалось несколько морфологических изменений В опухолях полученных из опухолей, и клеточных линиях, , которые объясняются снижением экспрессии фибронектина , усилением деградации фибронектина и/или снижением экспрессии , связывающих фибронектин рецепторов , таких как α5β1 интегрины . [20]

Фибронектин участвует в развитии карциномы . [21] При карциноме легкого фибронектина экспрессия увеличивается, особенно при немелкоклеточной карциноме легкого . Адгезия , клеток карциномы легких к фибронектину повышает туморогенность и придает устойчивость к апоптоз индуцирующим химиотерапевтическим агентам . Было показано, что фибронектин стимулирует гонадные стероиды , которые взаимодействуют с позвоночных андрогенными рецепторами , которые способны контролировать экспрессию циклина D и связанных с ним генов, участвующих в контроле клеточного цикла . Эти наблюдения позволяют предположить, что фибронектин может способствовать росту/выживаемости опухолей легких и устойчивости к терапии, а также может представлять собой новую мишень для разработки новых противораковых препаратов .

Фибронектин 1 действует как потенциальный биомаркер радиорезистентности . [22] и для прогноза панрака. [23]

Слияние FN1-FGFR1 часто встречается в фосфатурических мезенхимальных опухолях. [24] [25]

Роль в заживлении ран

[ редактировать ]

Фибронектин оказывает глубокое влияние на заживление ран , включая формирование надлежащего субстрата для миграции и роста клеток во время развития и организации грануляционной ткани , а также ремоделирование и ресинтез матрикса соединительной ткани. [26] Биологическое значение фибронектина in vivo изучалось в механизме заживления ран. [26] Уровни фибронектина в плазме снижаются при остром воспалении или после хирургической травмы, а также у пациентов с диссеминированным внутрисосудистым свертыванием крови . [27]

Фибронектин локализован во внеклеточном матриксе эмбриональных и взрослых тканей (не в базальных мембранах взрослых тканей), но может более широко распределяться в воспалительных поражениях. Во время свертывания крови фибронектин остается связанным со сгустком, ковалентно связанным с фибрином с помощью фактора XIII (фактора стабилизации фибрина). [28] [29] Фибробласты играют важную роль в заживлении ран, прикрепляясь к фибрину. Адгезия фибробластов к фибрину требует фибронектина, и она была наиболее сильной, когда фибронектин был сшит с фибрином. У пациентов с дефицитом фактора XIII наблюдается ухудшение заживления ран, поскольку фибробласты плохо растут в фибрине, лишенном фактора XIII. Фибронектин способствует фагоцитозу частиц как макрофагами , так и фибробластами. Отложение коллагена на месте раны фибробластами происходит с помощью фибронектина. Также было обнаружено, что фибронектин тесно связан с вновь отложенными коллагеновыми фибриллами. Судя по размеру и гистологическим характеристикам окрашивания фибрилл, вполне вероятно, что они, по крайней мере частично, состоят из коллагена III типа ( ретикулина ). Исследование in vitro с нативным коллагеном показало, что фибронектин связывается с коллагеном III типа, а не с другими типами. [30]

In vivo против in vitro

[ редактировать ]

Плазменный фибронектин, синтезируемый гепатоцитами , [31] и фибронектин, синтезируемый культивируемыми фибробластами , сходны, но не идентичны; Сообщалось об иммунологических, структурных и функциональных различиях. [32] Вполне вероятно, что эти различия являются результатом дифференциального процессинга единственной возникающей мРНК. Тем не менее, плазменный фибронектин может быть нерастворим в тканевом внеклеточном матриксе in vitro и in vivo . Как плазменные, так и клеточные фибронектины в матриксе образуют высокомолекулярные с дисульфидными связями мультимеры . Механизм образования этих мультимеров в настоящее время неизвестен. Было показано, что фибронектин плазмы содержит два свободных сульфгидрила на субъединицу (X), а клеточный фибронектин содержит по крайней мере один. Эти сульфгидрилы, вероятно, скрыты внутри третичной структуры , поскольку сульфгидрилы обнажаются при денатурации фибронектина. Такая денатурация приводит к окислению свободных сульфгидрилов и образованию мультимеров фибронектина с дисульфидными связями. Это привело к предположению, что свободные сульфгидрилы могут участвовать в образовании мультимеров фибронектина с дисульфидными связями во внеклеточном матриксе. В соответствии с этим сульфгидрильная модификация фибронектина с N-этилмалеимид предотвращает связывание с клеточными слоями. Паттерны триптического расщепления мультимерного фибронектина не выявляют фрагментов с дисульфидными связями, которые можно было бы ожидать, если бы в мультимеризации участвовал один или оба свободных сульфгидрила. Свободные сульфгидрилы фибронектина не требуются для связывания фибронектина с клеточным слоем или для его последующего включения во внеклеточный матрикс. Мультимеризация фибронектина с дисульфидными связями в клеточном слое происходит путем обмена дисульфидных связей в богатой дисульфидами аминоконцевой трети молекулы. [32]

Генетическая вариация фибронектина как защитный фактор против болезни Альцгеймера

[ редактировать ]

В ходе многоцентрового многоэтнического исследования генетической эпидемиологии и функциональной геномики было показано, что специфическая генетическая вариация гена фибронектина снижает риск развития болезни Альцгеймера. Считается, что этот эффект достигается за счет улучшения способности мозга очищать токсичные отходы и накапливать белок через гематоэнцефалический барьер. [33]


Взаимодействия

[ редактировать ]

Помимо интегрина, фибронектин связывается со многими другими молекулами хозяина и нехозяина. Например, было показано, что он взаимодействует с такими белками, как фибрин , тенасцин , TNF-α, BMP-1, ротавирус NSP-4 и многими фибронектин-связывающими белками бактерий (такими как FBP-A; FBP-B на N- концевой домен), а также гликозаминогликан , гепарансульфат .

Было показано, что фибронектин взаимодействует с:

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000115414 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026193 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Митрович С, Митрович Д, Тодорович В (июль 1995 г.). «[Фибронектин — многофункциональный гликопротеин]» . Сербский архив всей медицины . 123 (7–8): 198–201. ISSN   0370-8179 . ПМИД   17974429 . Архивировано из оригинала 9 февраля 2022 года.
  6. ^ Jump up to: а б с д и Панков Р., Ямада К.М. (октябрь 2002 г.). «Фибронектин с первого взгляда» . Журнал клеточной науки . 115 (Часть 20): 3861–3. дои : 10.1242/jcs.00059 . ПМИД   12244123 .
  7. ^ Уильямс СМ, Энглер А.Дж., Слоун Р.Д., Галанте Л.Л., Шварцбауэр Дж.Э. (май 2008 г.). «Экспрессия фибронектина модулирует пролиферацию эпителиальных клеток молочной железы во время ацинарной дифференцировки» . Исследования рака . 68 (9): 3185–92. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-07-2673 . ПМЦ   2748963 . ПМИД   18451144 .
  8. ^ Крагструп Т.В., Зон Д.Х., Лепус СМ, Онума К., Ван К., Робинсон В.Х., Соколове Дж. (2019). «Продуцирование фибробластоподобными синовиальными клетками дополнительного домена А фибронектина связано с воспалением при остеоартрите» . БМК Ревматология . 3 : 46. дои : 10.1186/s41927-019-0093-4 . ПМК   6886182 . ПМИД   31819923 .
  9. ^ Jump up to: а б с Мао Ю., Шварцбауэр Дж. Э. (сентябрь 2005 г.). «Фибронектиновый фибриллогенез, клеточно-опосредованный процесс сборки матрикса». Матричная биология . 24 (6): 389–99. дои : 10.1016/j.matbio.2005.06.008 . ПМИД   16061370 .
  10. ^ Ситтерли Г. «Фибронектин» . Сигма Олдрич .
  11. ^ Эриксон Х.П. (2002). «Растяжка фибронектина». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 23 (5–6): 575–80. дои : 10.1023/А:1023427026818 . ПМИД   12785106 . S2CID   7052723 .
  12. ^ Сехлер Дж.Л., Корбетт С.А., Шварцбауэр Дж.Э. (декабрь 1997 г.). «Модулирующая роль активации интегрина и места синергии фибронектина во время сборки матрикса» . Молекулярная биология клетки . 8 (12): 2563–73. дои : 10.1091/mbc.8.12.2563 . ПМК   25728 . ПМИД   9398676 .
  13. ^ Гриннелл Ф (1984). «Фибронектин и заживление ран». Журнал клеточной биохимии . 26 (2): 107–116. дои : 10.1002/jcb.240260206 . ПМИД   6084665 . S2CID   28645109 .
  14. ^ Валеник Л.В., Ся ХК, Шварцбауэр Дж.Э. (сентябрь 2005 г.). «Фрагментация фибронектина способствует опосредованному альфа4бета1-интегрином сокращению временной матрицы фибрин-фибронектин». Экспериментальные исследования клеток . 309 (1): 48–55. doi : 10.1016/j.yexcr.2005.05.024 . ПМИД   15992798 .
  15. ^ Джордж Э.Л., Жорж-Лабуесс Э.Н., Патель-Кинг Р.С., Рейберн Х., Хайнс Р.О. (декабрь 1993 г.). «Дефекты развития мезодермы, нервной трубки и сосудов у эмбрионов мышей, лишенных фибронектина» . Разработка . 119 (4): 1079–91. дои : 10.1242/dev.119.4.1079 . ПМИД   8306876 .
  16. ^ Даррибер Т., Шварцбауэр Дж. Э. (апрель 2000 г.). «Состав и организация фибронектинового матрикса могут регулировать миграцию клеток во время развития амфибий». Механизмы развития . 92 (2): 239–50. дои : 10.1016/S0925-4773(00)00245-8 . ПМИД   10727862 . S2CID   2640979 .
  17. ^ Хэсти Д.Л., Симпсон, Вашингтон (сентябрь 1987 г.). «Влияние фибронектина и других макромолекул слюны на прикрепление Escherichia coli к буккальным эпителиальным клеткам» . Инфекция и иммунитет . 55 (9): 2103–9. дои : 10.1128/IAI.55.9.2103-2109.1987 . ПМК   260663 . ПМИД   3305363 .
  18. ^ Вежбицка-Патыновски I, Шварцбауэр Й.Е. (август 2003 г.). «Все тонкости сборки фибронектинового матрикса». Журнал клеточной науки . 116 (Часть 16): 3269–76. дои : 10.1242/jcs.00670 . ПМИД   12857786 . S2CID   16975447 .
  19. ^ Jump up to: а б Лугано Р., Вемури К., Ю Д., Бергквист М., Смитс А., Эссанд М., Йоханссон С., Деяна Е., Димберг А. (август 2018 г.). «CD93 способствует активации интегрина β1 и фибриллогенезу фибронектина во время опухолевого ангиогенеза» . Журнал клинических исследований . 128 (8): 3280–3297. дои : 10.1172/JCI97459 . ПМК   6063507 . ПМИД   29763414 .
  20. ^ Хайнс, Ричард О. (1990). Фибронектины . Берлин: Springer-Verlag. ISBN  978-0-387-97050-9 .
  21. ^ Хан С., Хури Ф.Р., Роман Дж. (январь 2006 г.). «Фибронектин стимулирует рост клеток немелкоклеточной карциномы легких посредством активации Akt/мишени рапамицина/S6 киназы млекопитающих и инактивации сигнальных путей протеинкиназы, активируемых LKB1/AMP» . Исследования рака . 66 (1): 315–23. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-05-2367 . ПМИД   16397245 .
  22. ^ Джерхаммар Ф., Седер Р., Гарвин С., Гренман Р., Графстрем Р.К., Роберг К. (декабрь 2010 г.). «Фибронектин 1 является потенциальным биомаркером радиорезистентности плоскоклеточного рака головы и шеи» . Биология и терапия рака . 10 (12): 1244–1251. дои : 10.4161/cbt.10.12.13432 . ПМИД   20930522 .
  23. ^ Чикко Д., Аламир А., Рахмати С., Джурман Г. (3 ноября 2022 г.). «К потенциальному прогностическому признаку панрака для экспрессии генов на основе наборов зондов и ансамблевого машинного обучения» . Добыча биоданных . 15 (1): 28. дои : 10.1186/s13040-022-00312-y . eISSN   1756-0381 . ПМЦ   9632055 . ПМИД   36329531 .
  24. ^ Вассерман Дж.К., Пургина Б., Лай С.К., Гравел Д., Махаффи А., Белл Д., Чиосеа С.И. (январь 2016 г.). «Фосфатурическая мезенхимальная опухоль, поражающая голову и шею: отчет о пяти случаях с анализом гибридизации флуоресценции FGFR1 in situ» . Патология головы и шеи . 10 (3): 279–85. дои : 10.1007/s12105-015-0678-1 . ПМЦ   4972751 . ПМИД   26759148 .
  25. ^ Lee JC, Jeng YM, Su SY, Wu CT, Tsai KS, Lee CH, Lin CY, Carter JM, Huang JW, Chen SH, Shih SR, Мариньо-Энрикес A, Chen CC, Фольпе AL, Чанг YL, Лян CW ( март 2015 г.). «Идентификация нового генетического слияния FN1-FGFR1 как частого явления при фосфатурической мезенхимальной опухоли». Журнал патологии . 235 (4): 539–45. дои : 10.1002/путь.4465 . ПМИД   25319834 . S2CID   9887919 .
  26. ^ Jump up to: а б Гриннелл Ф., Биллингем Р.Э., Берджесс Л. (март 1981 г.). «Распределение фибронектина при заживлении ран in vivo» . Журнал исследовательской дерматологии . 76 (3): 181–189. дои : 10.1111/1523-1747.ep12525694 . ПМИД   7240787 .
  27. ^ Брюн HD, Хаймбургер Н (1976). «Антиген, родственный фактору VIII, и нерастворимый в холоде глобулин при лейкозах и карциномах». Гемостаз . 5 (3): 189–192. дои : 10.1159/000214134 . ПМИД   1002003 .
  28. ^ Мошер Д.Ф. (август 1975 г.). «Сшивание нерастворимого в холоде глобулина фактором, стабилизирующим фибрин» . Журнал биологической химии . 250 (16): 6614–6621. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41110-1 . ПМИД   1158872 .
  29. ^ Мошер Д.Ф. (март 1976 г.). «Действие фибринстабилизирующего фактора на холодонерастворимый глобулин и альфа2-макроглобулин в свертывающейся плазме» . Журнал биологической химии . 251 (6): 1639–1645. дои : 10.1016/S0021-9258(17)33696-7 . ПМИД   56335 .
  30. ^ Энгвалл Э., Руослахти Э., Миллер Э.Дж. (июнь 1978 г.). «Сродство фибронектина к коллагенам разных генетических типов и к фибриногену» . Журнал экспериментальной медицины . 147 (6): 1584–1595. дои : 10.1084/jem.147.6.1584 . ПМК   2184308 . ПМИД   567240 .
  31. ^ Тамкун Дж.В., Хайнс Р.О. (апрель 1983 г.). «Плазменный фибронектин синтезируется и секретируется гепатоцитами» . Журнал биологической химии . 258 (7): 4641–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)32672-3 . ПМИД   6339502 .
  32. ^ Jump up to: а б Маккеун-Лонго П.Дж., Мошер Д.Ф. (октябрь 1984 г.). «Механизм образования дисульфидных мультимеров фибронектина плазмы в слоях клеток культивируемых фибробластов человека» . Журнал биологической химии . 259 (19): 12210–12215. дои : 10.1016/S0021-9258(20)71340-2 . ПМИД   6480605 .
  33. ^ Бхаттарай П., Гунасекаран Т.И., Беллой М.Е., Рейес-Дюмейер Д., Юлих Д., Тайран Х., Йилмаз Э., Флаэрти Д., Тургутальп Б., Сукумар Г., Альба С., МакГрат Э.М., Хупало Д.Н., Бачикова Д., Ле Гуэн И., Лантигуа Р. , Медрано М., Ривера Д., Ресио П., Нуриэль Т., Эртекин-Танер Н., Тейх А.Ф., Диксон Д.В., Холли С., Грейсиус М., Далгард К.Л., Зоди М., Майе Р., Кизил С., Вардараджан Б.Н. (апрель 2024 г.). «Редкая генетическая вариация фибронектина 1 (FN1) защищает от APOEε4 при болезни Альцгеймера» . Акта Нейропатологика . 147 (1): 70. doi : 10.1007/s00401-024-02721-1 . ПМЦ   11006751 . ПМИД   38598053 .
  34. ^ Ялканен С., Ялканен М. (февраль 1992 г.). «Лимфоцит CD44 связывает СООН-концевой гепаринсвязывающий домен фибронектина» . Журнал клеточной биологии . 116 (3): 817–25. дои : 10.1083/jcb.116.3.817 . ПМК   2289325 . ПМИД   1730778 .
  35. ^ Лапьер Дж.К., Чен Дж.Д., Ивасаки Т., Ху Л., Уитто Дж., Вудли Д.Т. (ноябрь 1994 г.). «Коллаген типа VII специфически связывает фибронектин через уникальный субдомен внутри тройной спирали коллагена». Журнал исследовательской дерматологии . 103 (5): 637–41. дои : 10.1111/1523-1747.ep12398270 . ПМИД   7963647 .
  36. ^ Чен М., Маринкович М.П., ​​Вейс А., Цай X, Рао К.Н., О'Тул Э.А., Вудли Д.Т. (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аминоконцевого неколлагенового (NC1) домена коллагена типа VII с компонентами внеклеточного матрикса. Потенциальная роль в эпидермально-дермальном прилипании в коже человека» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14516–22. дои : 10.1074/jbc.272.23.14516 . ПМИД   9169408 .
  37. ^ Салонен Э.М., Яухиайнен М., Зарди Л., Вахери А., Энхольм К. (декабрь 1989 г.). «Липопротеин(а) связывается с фибронектином и обладает сериновой протеиназной активностью, способной расщеплять его» . Журнал ЭМБО . 8 (13): 4035–40. дои : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08586.x . ПМК   401578 . ПМИД   2531657 .
  38. ^ Мартин Дж.А., Миллер Б.А., Щерб М.Б., Лембке Л.А., Баквальтер Дж.А. (июль 2002 г.). «Совместная локализация белка 3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и фибронектина в суставном хряще человека» . Остеоартрит и хрящ . 10 (7): 556–63. дои : 10.1053/joca.2002.0791 . ПМИД   12127836 .
  39. ^ Гуй Ю, Мерфи LJ (май 2001 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF) (IGFBP-3), связывается с фибронектином (FN): демонстрация тройных комплексов IGF-I / IGFBP-3 / fn в плазме человека» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (5): 2104–10. дои : 10.1210/jcem.86.5.7472 . ПМИД   11344214 .
  40. ^ Чанг С.И., Зарди Л., Эриксон Х.П. (декабрь 1995 г.). «Связывание тенасцина-С с растворимым фибронектином и фибриллами матрикса» . Журнал биологической химии . 270 (48): 29012–7. дои : 10.1074/jbc.270.48.29012 . ПМИД   7499434 .
  41. ^ Чжоу Ю, Ли Л, Лю Ц, Син Г, Куай Х, Сунь Дж, Инь Х, Ван Дж, Чжан Л, Хэ Ф (май 2008 г.). «Е3-убиквитинлигаза SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Сотовая сигнализация . 20 (5): 942–8. дои : 10.1016/j.cellsig.2008.01.010 . ПМИД   18276110 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Fibronectin&oldid=1230329544"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: fc333a369b8f3497ffbd5a53c37e86de__1719014820
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/fc/de/fc333a369b8f3497ffbd5a53c37e86de.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Fibronectin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)