✖


Jump to content

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа

BBOX1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы BBOX1 , BBH, BBOX, G-BBH, гамма-BBH, гамма-бутиробетаингидроксилаза1
Внешние идентификаторы Опустить : 603312 ; МГИ : 1891372 ; Гомологен : 2967 ; Генные карты : BBOX1 ; OMA : BBOX1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

8424

170442

Вместе

ENSG00000129151

ENSMUSG00000041660

ЮниПрот

О75936

Q924Y0

RefSeq (мРНК)

НМ_003986
НМ_001376258
НМ_001376259
НМ_001376260
НМ_001376261

НМ_130452

RefSeq (белок)

НП_003977
НП_001363187
НП_001363188
НП_001363189
НП_001363190

НП_569719

Местоположение (UCSC) Чр 11: 27.04 – 27.13 Мб Чр 2: 110.09 – 110.14 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа (также известная как BBOX , GBBH или γ-бутиробетаингидроксилаза ) представляет собой фермент , который у человека кодируется BBOX1 геном . [ 5 ] [ 6 ] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа катализирует образование L-карнитина из гамма-бутиробетаина, последний этап пути биосинтеза L-карнитина . [ 7 ] Карнитин необходим для транспорта активированных жирных кислот через митохондриальную мембрану во время митохондриального бета-окисления . [ 6 ] У человека гамма-бутиробетаиндиоксигеназа обнаруживается в почках (высокий уровень), печени (умеренный уровень) и головном мозге (очень низкий уровень). [ 5 ] [ 8 ] BBOX1 недавно был идентифицирован как потенциальный рака ген на основе крупномасштабного анализа данных с помощью микрочипов . [ 9 ]

Реакция

[ редактировать ]
гамма-бутиробетаиндиоксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.14.11.1
Номер CAS. 9045-31-2
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа принадлежит к суперсемейству 2-оксоглутарат-зависимых диоксигеназ . Он катализирует следующую реакцию:

4-триметиламмониобутаноат (γ-бутиробетаин) + 2-оксоглутарат + O 2 3-гидрокси-4-триметиламмониобутаноат ( L-карнитин ) + сукцинат + CO 2

Тремя субстратами этого фермента являются 4-триметиламмониобутаноат (γ-бутиробетаин), 2-оксоглутарат и O 2 . [ 10 ] тогда как тремя его продуктами являются 3-гидрокси-4-триметиламмониобутаноат ( L-карнитин ), сукцинат и диоксид углерода .

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на парных доноров, с О 2 в качестве окислителя и включения или восстановления кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O 2 с использованием 2-оксоглутарата в качестве одного донора и включения одного атома кислорода в каждый донор. Этот фермент участвует в расщеплении лизина . Железо является кофактором гамма-бутиробетаиндиоксигеназы. Подобно многим другим 2OG -оксигеназам , активность гамма-бутиробетаиндиоксигеназы можно стимулировать восстановителями, такими как аскорбат и глутатион . [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] Каталитическую активность гамма-бутиробетаиндиоксигеназы можно стимулировать ионами различных металлов, особенно ионами калия. [ 15 ]

Оба апо (идентификатор PDB: 3N6W) [ 16 ] и голо (идентификатор PDB: 3O2G) [ 17 ] структуры гамма-бутиробетаиндиоксигеназы были решены, продемонстрировав, что механизм индуцированной подгонки может способствовать каталитической активности гамма-бутиробетаиндиоксигеназы.

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа отличается неравномерной избирательностью субстратов и перерабатывает ряд модифицированных субстратов, включая природные каталитические продукты L-карнитин и D- карнитин , образуя 3-дегидрокарнитин и триметиламиноацетон. [ 17 ] [ 18 ] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа также катализирует окисление милдроната. [ 19 ] с образованием нескольких продуктов, включая полуальдегид малоновой кислоты, диметиламин , формальдегид и (1-метилимидазолидин-4-ил)уксусную кислоту, которая, как предполагается, образуется по механизму перегруппировки Стивенса . [ 20 ] [ 21 ] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа уникальна среди других человека 2OG оксигеназ , поскольку она катализирует как гидроксилирование (например, L-карнитин ), деметилирование (например, формальдегид), так и образование связей CC (например, (1-метилимидазолидин-4-ил)уксусная кислота). [ 22 ]

Торможение

[ редактировать ]

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа является мишенью ингибирования 3-(2,2,2-триметилгидразиниумил)пропионата ( милдронат , также известный как THP, MET-88, мельдоний или кватерин). Милдронат предлагается в клинических условиях на рынках за пределами США для лечения стенокардии и инфаркта миокарда . [ 23 ] [ 24 ] [ 25 ] Некоторые исследования показали, что милдронат также может быть полезен для лечения неврологических расстройств . [ 26 ] [ 27 ] диабет , [ 28 ] судороги . и алкогольное опьянение [ 29 ] Милдронат в настоящее время производится и продается Grindeks фармацевтической компанией латвийской . как минимум пять о клинических исследованиях отчетов было опубликовано На сегодняшний день в рецензируемых журналах , подтверждающих эффективность и безопасность милдроната при лечении стенокардии , инсульта и хронической сердечной недостаточности . [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] Однако рандомизированных клинических исследований, подтверждающих эффективность использования милдроната для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, не проводилось. [ 35 ] [ нужен лучший источник ]

Милдронат имеет структуру, аналогичную природному субстрату гамма-бутиробетаину, с группой NH, замещающей CH 2 гамма-бутиробетаина в положении C-4. Была опубликована кристаллическая структура милдроната в комплексе с гамма-бутиробетаиндиоксигеназой, которая предполагает, что милдронат связывается с гамма-бутиробетаиндиоксигеназой точно так же, как и гамма-бутиробетаин (идентификатор PDB: 3MS5). [ 36 ] На сегодняшний день большинство ингибиторов ферментов человека 2OG оксигеназ связываются с сайтом связывания косубстрата 2OG ; милдронат является редким примером ингибитора-миметика непептидилового субстрата. [ 37 ] Хотя первоначальные сообщения предполагали, что милдронат является неконкурентным и негидроксилируемым аналогом гамма-бутиробетаина, [ 38 ] дальнейшие исследования показали, что милдронат действительно является субстратом гамма-бутиробетаиндиоксигеназы. [ 17 ] [ 20 ] [ 39 ]

Подобно другим оксигеназам 2OG , гамма-бутиробетаиндиоксигеназа может ингибироваться имитаторами 2OG и ароматическими ингибиторами, такими как пиридин-2,4-дикарбоксилат. [ 40 ] Другие зарегистрированные ингибиторы гамма-бутиробетаиндиоксигеназы включают циклопропилзамещенные гамма-бутиробетаины. [ 41 ] и 3-(2,2-диметилциклопропил)пропановая кислота, которая является ингибитором ферментов по механизму действия. [ 42 ]

Анализ

[ редактировать ]

несколько in vitro биохимических анализов Для мониторинга каталитической активности гамма-бутиробетаиндиоксигеназы было применено . Ранние методы в основном были сосредоточены на использовании радиоактивно меченных соединений, в том числе 14 C-меченный гамма-бутиробетаин [ 43 ] и 14 C-меченный 2OG . [ 44 ] Ферментативно -связанный метод также применялся для обнаружения образования карнитина с использованием фермента карнитинацетилтрансферазы и 14 C-меченный ацетил-коэнзим А с получением меченого ацетилкарнитина для обнаружения. Используя этот метод, можно определить концентрацию карнитина вплоть до пикомолярного диапазона. [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] другие аналитические методы, включая масс-спектрометрию и ЯМР . Также применялись [ 17 ] и они особенно полезны для изучения соотношения между 2OG окислением и образованием субстрата , а также для характеристики неизвестных ферментативных продуктов. [ 18 ] Однако эти методы часто не подходят для высокопроизводительного скрининга и требуют дорогостоящего оборудования . потенциально высокопроизводительный флуоресцентный Также был предложен анализ с использованием аналога фторированного гамма-бутиробетаина . [ 48 ] Ионы фтора , высвобождаемые в результате катализа гамма-бутиробетаиндиоксигеназы, можно обнаружить с помощью хемосенсоров, таких как защищенный флуоресцеин . [ 49 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000129151 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041660 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Перейти обратно: а б Ваз FM, ван Гул С., Офман Р., Ийлст Л., Вандерс Р.Дж. (сентябрь 1998 г.). «Биосинтез карнитина: идентификация кДНК, кодирующей гамма-бутиробетаингидроксилазу человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 250 (2): 506–10. дои : 10.1006/bbrc.1998.9343 . ПМИД   9753662 .
  6. ^ Перейти обратно: а б «Ген Энтреза: BBOX1 бутиробетаин (гамма), 2-оксоглутаратдиоксигеназа (гамма-бутиробетаингидроксилаза) 1» .
  7. ^ Пол Х.С., Секас Дж., Адиби С.А. (февраль 1992 г.). «Биосинтез карнитина в пероксисомах печени. Демонстрация активности гамма-бутиробетаингидроксилазы» . Европейский журнал биохимии . 203 (3): 599–605. дои : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16589.x . ПМИД   1735445 .
  8. ^ Линдстедт Г., Линдстедт С., Нордин I (октябрь 1982 г.). «Гамма-бутиробетаингидроксилаза в почках человека». Скандинавский журнал клинических и лабораторных исследований . 42 (6): 477–85. дои : 10.3109/00365518209168117 . ПМИД   7156861 .
  9. ^ Давани Н.Б., Дампьер В.Н., Тозерен А. (июнь 2011 г.). «Крупномасштабная интеграция данных микрочипов позволяет выявить гены и пути, общие для нескольких типов рака» . Международный журнал рака . 128 (12): 2881–91. дои : 10.1002/ijc.25854 . ПМИД   21165954 . S2CID   24740881 .
  10. ^ Линдстедт Г., Линдстедт С. (август 1970 г.). «Потребность в кофакторе гамма-бутиробетаингидроксилазы из печени крыс» . Журнал биологической химии . 245 (16): 4178–86. дои : 10.1016/S0021-9258(18)62901-1 . ПМИД   4396068 .
  11. ^ Ребуш CJ (декабрь 1991 г.). «Биосинтез аскорбиновой кислоты и карнитина» . Американский журнал клинического питания . 54 (6 доп.): 1147S–1152S. дои : 10.1093/ajcn/54.6.1147s . ПМИД   1962562 .
  12. ^ Нельсон П.Дж., Прюитт Р.Э., Хендерсон Л.Л., Дженнесс Р., Хендерсон Л.М. (январь 1981 г.). «Влияние дефицита аскорбиновой кислоты на синтез карнитина in vivo». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 672 (1): 123–7. дои : 10.1016/0304-4165(81)90286-5 . ПМИД   6783120 .
  13. ^ Ребуш CJ (декабрь 1991 г.). «Биосинтез аскорбиновой кислоты и карнитина» . Американский журнал клинического питания . 54 (6 доп.): 1147S–1152S. дои : 10.1093/ajcn/54.6.1147s . ПМИД   1962562 .
  14. ^ Фурусава Х., Сато Ю., Танака Ю., Инай Ю., Амано А., Ивама М., Кондо Ю., Ханда С., Мурата А., Нишикими М., Гото С., Маруяма Н., Такахаси Р., Исигами А. (сентябрь 2008 г.). «Витамин С не важен для биосинтеза карнитина in vivo: проверка на мышах с истощенным витамином С маркером старения по белку-30/глюконолактоназе» . Биологический и фармацевтический вестник . 31 (9): 1673–9. дои : 10.1248/bpb.31.1673 . ПМИД   18758058 .
  15. ^ Веби Р.С., Пунекар Н.С., Ларди Х.А. (март 1988 г.). «Реакция, катализируемая гамма-бутиробетаингидроксилазой печени крысы: влияние калия, субстратов и аналогов субстрата на гидроксилирование и декарбоксилирование». Биохимия . 27 (6): 2222–8. дои : 10.1021/bi00406a062 . ПМИД   3378057 .
  16. ^ ВВП : 3N6W ; Тарс К., Румниекс Дж., Зельтинш А., Казакс А., Котеловица С., Леончикс А., Шарипо Дж., Виксна А., Кука Дж., Лиепиньш Е., Дамброва М. (август 2010 г.). «Кристаллическая структура гамма-бутиробетаингидроксилазы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 398 (4): 634–9. дои : 10.1016/j.bbrc.2010.06.121 . ПМИД   20599753 .
  17. ^ Перейти обратно: а б с д ПДБ : 3O2G ; Люнг И.К., Кройер Т.Дж., Кочан Г.Т., Генри Л., фон Делфт Ф., Кларидж Т.Д., Опперманн Ю., Макдонаф М.А., Шофилд С.Дж. (декабрь 2010 г.). «Структурные и механические исследования γ-бутиробетаингидроксилазы» . Химия и биология . 17 (12): 1316–24. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.09.016 . ПМИД   21168767 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Фухимори Д.Г. (декабрь 2010 г.). «Новая ферментативная перегруппировка» . Химия и биология . 17 (12): 1269–70. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.12.003 . ПМИД   21168760 .
  19. ^ Симхович Б.З., Шутенко З.В., Мейрена Д.В., Хаги К.Б., Мезапуке Р.Ю., Молодчина Т.Н., Кальвиньс И.Ю., Лукевичс Е (январь 1988 г.). «3-(2,2,2-Триметилгидразиний)пропионат (THP) - новый ингибитор гамма-бутиробетаингидроксилазы с кардиопротекторными свойствами». Биохимическая фармакология . 37 (2): 195–202. дои : 10.1016/0006-2952(88)90717-4 . ПМИД   3342076 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Генри Л., Люнг И.К., Кларидж Т.Д., Шофилд С.Дж. (август 2012 г.). «γ-бутиробетаингидроксилаза катализирует перегруппировку типа Стивенса». Письма по биоорганической и медицинской химии . 22 (15): 4975–8. дои : 10.1016/j.bmcl.2012.06.024 . ПМИД   22765904 .
  21. ^ Стивенс Т.С., Крейтон Э.М., Гордон А.Б., Макникол М. (1928). «CCCCXXIII. — Разложение четвертичных аммониевых солей. Часть I». Дж. Хим. Соц. : 3193–3197. дои : 10.1039/JR9280003193 .
  22. ^ Лоэнарц С., Шофилд С.Дж. (март 2008 г.). «Расширение химической биологии 2-оксоглутаратоксигеназ». Химическая биология природы . 4 (3): 152–6. дои : 10.1038/nchembio0308-152 . ПМИД   18277970 .
  23. ^ Сести С., Симхович Б.З., Калвинш И., Клонер Р.А. (март 2006 г.). «Милдронат, новый ингибитор окисления жирных кислот и антиангинальный агент, уменьшает размер инфаркта миокарда, не влияя на гемодинамику» . Журнал сердечно-сосудистой фармакологии . 47 (3): 493–9. дои : 10.1097/01.fjc.0000211732.76668.d2 . ПМИД   16633095 . S2CID   45844835 .
  24. ^ Лиепиньш Е., Вильскерстс Р., Лока Д., Кирьянова О., Пуговичс О., Калвинш И., Дамброва М. (декабрь 2006 г.). «Милдронат, ингибитор биосинтеза карнитина, индуцирует увеличение содержания гамма-бутиробетаина и кардиопротекцию при изолированном инфаркте сердца у крыс» . Журнал сердечно-сосудистой фармакологии . 48 (6): 314–9. дои : 10.1097/01.fjc.0000250077.07702.23 . ПМИД   17204911 . S2CID   1812127 .
  25. ^ Хаяси Ю, Киримото Т, Асака Н, Накано М, Тадзима К, Мияке Х, Мацуура Н (май 2000 г.). «Положительное воздействие МЕТ-88, ингибитора гамма-бутиробетаингидроксилазы, на крыс с сердечной недостаточностью после инфаркта миокарда». Европейский журнал фармакологии . 395 (3): 217–24. дои : 10.1016/S0014-2999(00)00098-4 . ПМИД   10812052 .
  26. ^ Сьяксте Н., Гуцайц А., Калвинш И. (2005). «Милдронат: противоишемический препарат по неврологическим показаниям» . Обзоры препаратов для ЦНС . 11 (2): 151–68. дои : 10.1111/j.1527-3458.2005.tb00267.x . ПМК   6741751 . ПМИД   16007237 .
  27. ^ Пупуре Дж., Исаев С., Скапаре Е., Румак Дж., Свирски С., Свирина Д., Кальвинш И., Клуса В. (февраль 2010 г.). «Нейропротекторные свойства милдроната, небольшой молекулы, нацеленной на митохондрии». Письма по неврологии . 470 (2): 100–5. дои : 10.1016/j.neulet.2009.12.055 . ПМИД   20036318 . S2CID   38603504 .
  28. ^ Лиепиньш Э., Скапаре Э., Свальбе Б., Макрекка М., Цируле Х., Дамброва М. (май 2011 г.). «Противодиабетическое действие милдроната отдельно или в сочетании с метформином у крыс Цукера с ожирением». Европейский журнал фармакологии . 658 (2–3): 277–83. дои : 10.1016/j.ejphar.2011.02.019 . ПМИД   21371472 .
  29. ^ Звейниеце Л., Свалбе Б., Макрекка М., Лиепиньш Е., Калвиньш И., Дамброва М. (сентябрь 2010 г.). «Милдронат оказывает острое противосудорожное и антигипнотическое действие». Поведенческая фармакология . 21 (5–6): 548–55. дои : 10.1097/FBP.0b013e32833d5a59 . ПМИД   20661137 . S2CID   12501700 .
  30. ^ Дзерве В, Матисоне Д, Кукулис И, Романова Й, Путане Л, Грабаускене В, Скарда И, Берзина Д, Страутманис Й (2005). «Милдронат улучшает периферическое кровообращение у пациентов с хронической сердечной недостаточностью: результаты клинического исследования (первый отчет)» (PDF) . Семин Кардиол . 11 (2): 56–64. ISSN   1648-7966 . Архивировано из оригинала (PDF) 28 марта 2012 г.
  31. ^ Витолс А, Войта Д, Дзерве В (2008). «Милдронат улучшает рефлекторную функцию каротидных барорецепторов у пациентов с хронической сердечной недостаточностью» (PDF) . Семин Кардиоваск Мед . 13 :6. Архивировано из оригинала (PDF) 21 сентября 2013 г.
  32. ^ Дзерве В, Матисоне Д, Поздняков Ю, Оганов Р (2010). «Милдронат улучшает толерантность к физической нагрузке у пациентов со стабильной стенокардией: результаты долгосрочного клинического исследования» (PDF) . Семин Кардиоваск Мед . 16 :3. Архивировано из оригинала (PDF) 21 сентября 2013 г.
  33. ^ Дзерве В (2011). «Дозозависимое улучшение толерантности к физической нагрузке у пациентов со стабильной стенокардией, получающих милдронат: клиническое исследование «MILSS I» » . Медицина . 47 (10): 544–51. дои : 10.3390/medicina47100078 . ПМИД   22186118 .
  34. ^ Чжу Ю, Чжан Г, Чжао Дж, Ли Д, Ян Икс, Лю Дж, Лю Икс, Чжао Х, Ся Дж, Чжан Икс, Ли З, Чжан Б, Го З, Фэн Л, Чжан Цз, Цюй Ф, Чжао Г (октябрь 2013 г.). «Эффективность и безопасность милдроната при остром ишемическом инсульте: рандомизированное двойное слепое многоцентровое исследование II фазы с активным контролем». Клиническое исследование лекарственных средств . 33 (10): 755–60. дои : 10.1007/s40261-013-0121-x . ПМИД   23949899 . S2CID   697191 .
  35. ^ «Профессиональная теннисистка Мария Шарапова заявляет, что берет на себя «полную ответственность» за проваленный допинг-тест» . Лос-Анджелес Таймс . 8 марта 2016 г.
  36. ^ PDB : 3MS5
  37. ^ Роуз Н.Р., Макдонаф М.А., Кинг ОН, Кавамура А., Шофилд С.Дж. (август 2011 г.). «Ингибирование 2-оксоглутаратзависимых оксигеназ». Обзоры химического общества . 40 (8): 4364–97. дои : 10.1039/c0cs00203h . ПМИД   21390379 .
  38. ^ Галланд С., Ле Борнь Ф, Гийонне Д., Клуэ П., Демаркуа Дж. (январь 1998 г.). «Очистка и характеристика гамма-бутиробетаингидроксилазы печени крыс». Молекулярная и клеточная биохимия . 178 (1–2): 163–8. дои : 10.1023/A:1006849713407 . ПМИД   9546596 . S2CID   23339575 .
  39. ^ Спаньоль М., Брукс Х., Ауэр Л., Циммерманн А., Солиоз М., Штигер Б., Креэнбюль С. (март 2001 г.). «Разработка и характеристика животной модели дефицита карнитина» . Европейский журнал биохимии . 268 (6): 1876–87. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.02065.x . ПМИД   11248709 .
  40. ^ Нг С.Ф., Ханауске-Абель Х.М., Энглард С. (январь 1991 г.). «Косубстратный сайт связывания Pseudomonas sp. AK1 гамма-бутиробетаингидроксилазы. Взаимодействие со структурными аналогами альфа-кетоглутарата» . Журнал биологической химии . 266 (3): 1526–33. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52326-7 . ПМИД   1988434 .
  41. ^ Петтер Р.К., Банерджи С., Энглард С. (1990). «Ингибирование γ-бутиробетаингидроксилазы циклопропилзамещенными γ-бутиробетаинами». Дж. Орг. Хим . 55 (10): 3088–3097. дои : 10.1021/jo00297a025 .
  42. ^ Зиринг Д.Л., Паскаль-младший Р.А. (1990). «Механизм ингибирования бактериальной γ-бутиробетаингидроксилазы». Дж. Ам. хим. Соц . 112 (2): 834–838. дои : 10.1021/ja00158a051 .
  43. ^ Линдстедт Г, Линдстедт С, Тоффт С (1970). «γ-бутиробетаингидроксилаза из Pseudomonas sp AK 1». Биохимия . 9 (22): 4336–4342. дои : 10.1021/bi00824a014 . ПМИД   5472709 .
  44. ^ Линдстедт Г, Линдстедт С, Нордин I (1977). «Очистка и свойства γ-бутиробетаингидроксилазы из видов Pseudomonas AK 1». Биохимия . 16 (10): 2181–2188. дои : 10.1021/bi00629a022 . ПМИД   861203 .
  45. ^ Седерблад С., Линдстедт С. (1972). «Метод определения карнитина в пикомольном диапазоне». Клин. Хим. Акта . 37 : 235–243. дои : 10.1016/0009-8981(72)90438-X . ПМИД   5022087 .
  46. ^ Бёмер Т., Риднинг А., Сольберг Х.Э. (1974). «Уровень карнитина в сыворотке человека у здоровых и больных». Клин. Хим. Акта . 57 (1): 55–61. дои : 10.1016/0009-8981(74)90177-6 . ПМИД   4279150 .
  47. ^ Парвин Р., Панде С.В. (1976). «Микроопределение активности (-) карнитина и карнитинацетилтрансферазы». Анальный. Биохим . 79 (1–2): 190–201. дои : 10.1016/0003-2697(77)90393-1 . ПМИД   869176 .
  48. ^ Рыдзик А.М., Люнг И.К., Кочан Г.Т., Талхаммер А., Опперманн Ю., Кларидж Т.Д., Шофилд С.Дж. (июль 2012 г.). «Разработка и применение флуоресцентного анализа γ-бутиробетаингидроксилазы на основе обнаружения фторидов». ХимБиоХим . 13 (11): 1559–63. дои : 10.1002/cbic.201200256 . ПМИД   22730246 . S2CID   13956474 .
  49. ^ Каметти М., Риссанен К. (май 2009 г.). «Распознавание и обнаружение фторид-аниона». Химические коммуникации (20): 2809–29. дои : 10.1039/B902069A . ПМИД   19436879 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Gamma-butyrobetaine_dioxygenase&oldid=1172347312"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: cf9f6b27e636b92d7a9e25697ba90c71__1693048140
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/cf/71/cf9f6b27e636b92d7a9e25697ba90c71.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Gamma-butyrobetaine dioxygenase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)