Аннексин А5

ANXA5
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	2XO3, 1ANW, 1ANX, 1AVH, 1AVR, 1HAK, 1HVD, 1HVE, 1HVF, 1HVG, 1SAV, 2XO2
Идентификаторы
Псевдонимы	ANXA5 , ANX5, ENX2, HEL-S-7, PP4, RPRGL3, аннексин A5, CPB-I, VAC-альфа
Внешние идентификаторы	Опустить : 131230 ; МГИ : 106008 ; Гомологен : 20312 ; Генные карты : ANXA5 ; ОМА : ANXA5 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 4 (human)
End	121,696,995 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	36,530,043 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; smooth muscle tissue; ; Achilles tendon; ; right lung; ; canal of the cervix; ; gallbladder; ; monocyte; ; Descending thoracic aorta; ; ascending aorta; ; islet of Langerhans;
	Top expressed in
	utricle; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; stroma of bone marrow; ; right lung lobe; ; vestibular sensory epithelium; ; calvaria; ; molar; ; dermis; ; belly cord; ; white adipose tissue;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	phospholipase inhibitor activity; calcium ion binding; protein binding; calcium-dependent phospholipid binding; phospholipid binding; P-type calcium transporter activity; heparin binding; peptide hormone binding; receptor tyrosine kinase binding; molecular adaptor activity;
Cellular component	membrane; focal adhesion; intracellular anatomical structure; endothelial microparticle; extracellular exosome; external side of plasma membrane; extracellular region; cytoplasm; cytosol; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	hemostasis; negative regulation of coagulation; blood coagulation; negative regulation of apoptotic process; response to organic substance; signal transduction; negative regulation of catalytic activity; platelet degranulation; negative regulation of blood coagulation; positive regulation of apoptotic process; protein homooligomerization; negative regulation of sequestering of calcium ion; response to calcium ion; calcium ion transmembrane transport; cellular response to lead ion; response to thyroid hormone; cellular response to gonadotropin-releasing hormone; regulation of flagellated sperm motility; negative regulation of prolactin secretion;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	308
	11747
	ENSG00000164111
	ENSMUSG00000027712
	P08758
	P48036
	НМ_001154
	НМ_009673
	НП_001145
	НП_033803
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Аннексин А5 (или аннексин V ) представляет собой клеточный белок из группы аннексинов . В проточной цитометрии аннексин V обычно используется для обнаружения апоптотических клеток по его способности связываться с фосфатидилсерином , маркером апоптоза, когда он находится на внешнем листке плазматической мембраны. Функция белка неизвестна; однако было предложено, что аннексин А5 играет роль в ингибировании свертывания крови , конкурируя за сайты связывания фосфатидилсерина с протромбином , а также ингибируя активность фосфолипазы А1 . Эти свойства были обнаружены в экспериментах in vitro .

Патология

Антитела, направленные против аннексина А5, обнаруживаются у пациентов с заболеванием, называемым антифосфолипидным синдромом (АФС), тромбофилическим заболеванием, связанным с образованием аутоантител против фосфолипидных соединений.

Аннексин А5 образует экран вокруг отрицательно заряженных молекул фосфолипидов. Образование щита аннексина А5 блокирует вход фосфолипидов в коагуляции реакции (свертывания). При синдроме антифосфолипидных антител образование щита нарушается антителами. Без защиты на клеточных мембранах увеличивается количество молекул фосфолипидов, что ускоряет реакции свертывания крови и вызывает свертывание крови, характерное для синдрома антифосфолипидных антител.
Аннексин А5 продемонстрировал усиление активности при папиллярной карциноме щитовидной железы . ^{[ 5 ]}

Лабораторное использование

Аннексин А5 используется в качестве неколичественного зонда для обнаружения клеток, экспрессирующих фосфатидилсерин (ФС) на поверхности клеток, - явление, обнаруживаемое при апоптозе, а также других формах гибели клеток. ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Тромбоциты при активации также выставляют на свою поверхность PS и PE, которые служат местом связывания различных факторов свертывания крови.

В анализе аффинности аннексина А5 обычно используется конъюгат аннексина V и флуоресцентная или ферментативная метка, биотин или другие метки, или радиоэлемент в подходящем буфере (связывание аннексина V с аминофосфолипидами происходит через Са ²⁺ зависимый). Анализ сочетает в себе окрашивание аннексином V мембран PS и PE с окрашиванием ДНК в ядре клетки йодидом пропидия (PI) или 7-аминоактиномицином D (AAD-7), что позволяет отличить жизнеспособные клетки от апоптотических и некротических клеток. ^{[ 9 ]} Обнаружение происходит с помощью проточной цитометрии или флуоресцентного микроскопа .

Взаимодействия

Было показано, что аннексин А5 взаимодействует с рецептором вставного домена киназы. ^{[ 10 ]} и Интегрин, бета 5 . ^{[ 11 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000164111 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027712 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Софиадис А., Беккер С., Хеллман У., Хультин-Розенберг Л., Динец А., Хулчий М., Зедениус Дж., Валлин Г., Фукакис Т., Хёог А., Ауэр Г., Лехтиё Дж., Ларссон С. (апрель 2012 г.). «Протеомное профилирование фолликулярных и папиллярных опухолей щитовидной железы» . Европейский журнал эндокринологии . 166 (4): 657–67. дои : 10.1530/EJE-11-0856 . ПМЦ 3315832 . ПМИД 22275472 .
^ Меерс П. и Мили Т. (1994). «Фосфолипидные детерминанты мест связывания аннексина V и роль триптофана». Биохимия . 33 (19): 5829–37. дои : 10.1021/bi00185a022 . ПМИД 8180211 .
^ Купман Г., Ройтелингспергер К.П., Куйтен Г.А., Кинен Р.М., Палс С.Т., ван Орс М.Х. (сентябрь 1994 г.). «Аннексин V для проточно-цитометрического обнаружения экспрессии фосфатидилсерина на В-клетках, подвергающихся апоптозу». Кровь . 84 (5): 1415–20. дои : 10.1182/blood.V84.5.1415.1415 . ПМИД 8068938 .
^ Вермес И, Хаанен С, Стеффенс-Наккен Х, Ройтелингспергер С (июль 1995 г.). «Новый анализ апоптоза. Проточно-цитометрическое обнаружение экспрессии фосфатидилсерина на ранних апоптотических клетках с использованием флуоресцеина, меченного аннексином V» . Журнал иммунологических методов . 184 (1): 39–51. дои : 10.1016/0022-1759(95)00072-I . ПМИД 7622868 .
^ Протокол флуоресцентного окрашивания аннексина-FP488 в Interchim.
^ Вэнь Ю, Эдельман Дж.Л., Кан Т., Сакс Дж. (май 1999 г.). «Липокортин V может функционировать как сигнальный белок для рецептора фактора роста эндотелия сосудов-2/Flk-1» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 258 (3): 713–21. дои : 10.1006/bbrc.1999.0678 . ПМИД 10329451 .
^ Кардо-Вила М., Арап В., Паскуалини Р. (май 2003 г.). «Альфа v бета 5 интегрин-зависимая запрограммированная гибель клеток, запускаемая пептидом-имитатором аннексина V» . Молекулярная клетка . 11 (5): 1151–62. дои : 10.1016/S1097-2765(03)00138-2 . ПМИД 12769841 .

Дальнейшее чтение

Седерхольм А., Фростегорд Дж. (июнь 2007 г.). «Аннексин А5 как новый игрок в профилактике атеротромбоза при СКВ и среди населения в целом». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1108 (1): 96–103. Бибкод : 2007NYASA1108...96C . дои : 10.1196/анналы.1422.011 . ПМИД 17893975 . S2CID 29296971 .
Шлепфер Д.Д., Джонс Дж., Хайглер Х.Т. (февраль 1992 г.). «Ингибирование протеинкиназы С аннексином V». Биохимия . 31 (6): 1886–91. дои : 10.1021/bi00121a043 . ПМИД 1310621 .
Хубер Р., Берендес Р., Бургер А., Шнайдер М., Каршиков А., Люке Х., Ремиш Дж., Пакес Э. (февраль 1992 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V после уточнения. Значение для структуры, мембранного связывания и формирования ионных каналов белков семейства аннексинов». Журнал молекулярной биологии . 223 (3): 683–704. дои : 10.1016/0022-2836(92)90984-R . ПМИД 1311770 .
Кирш Т., Пфаффле М. (сентябрь 1992 г.). «Селективное связывание якорина CII (аннексина V) с коллагеном типов II и X и с хондрокальцином (C-пропептидом коллагена типа II). Значение для функции закрепления между матриксными везикулами и матриксными белками» . Письма ФЭБС . 310 (2): 143–7. дои : 10.1016/0014-5793(92)81316-E . ПМИД 1397263 . S2CID 9498732 .
Доусон С.Дж., Уайт, Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита, вызванного Haemophilus aphrophilus, ципрофлоксацином». Журнал инфекции . 24 (3): 317–20. дои : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . ПМИД 1602151 .
Тейт Дж.Ф., Франкенберри Д.А., Шианг Р., Мюррей Дж.К., Адлер Д.А., Дистече СМ (1992). «Хромосомная локализация человеческого гена аннексина V (плацентарный антикоагулянтный белок I) в 4q26----q28». Цитогенетика и клеточная генетика . 57 (4): 187–92. дои : 10.1159/000133143 . ПМИД 1683830 .
Хубер Р., Ремиш Дж., Пакес Э.П. (декабрь 1990 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V, белка-антикоагулянта, который связывается с кальцием и мембранами» . Журнал ЭМБО . 9 (12): 3867–74. дои : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07605.x . ПМК 552154 . ПМИД 2147412 .
Хубер Р., Шнайдер М., Майр И., Ремиш Дж., Пакес Э.П. (ноябрь 1990 г.). «Сайты связывания кальция в аннексине V человека по данным анализа кристаллической структуры с разрешением 2,0 А. Влияние на мембранное связывание и активность кальциевых каналов» . Письма ФЭБС . 275 (1–2): 15–21. дои : 10.1016/0014-5793(90)81428-Q . ПМИД 2148156 . S2CID 8975064 .
Маурер-Фоги И., Ройтелингспергер К.П., Питерс Дж., Бодо Г., Стратова К., Гауптманн Р. (июль 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК человеческого сосудистого антикоагулянта, Са2+-зависимого фосфолипидсвязывающего белка» . Европейский журнал биохимии . 174 (4): 585–92. дои : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14139.x . ПМИД 2455636 .
Ротхут Б., Комера С., Кортиал С., Хомон П.Ю., Дьеп Ле К.Х., Кавадор Дж.К., Конард Дж., Руссо-Мари Ф., Ледерер Ф. (ноябрь 1989 г.). «Липокортин массой 32 кДа из мононуклеарных клеток человека, по-видимому, идентичен плацентарному ингибитору свертывания крови» . Биохимический журнал . 263 (3): 929–35. дои : 10.1042/bj2630929 . ПМЦ 1133519 . ПМИД 2532007 .
Шлепфер Д.Д., Мельман Т., Берджесс В.Х., Хайглер Х.Т. (сентябрь 1987 г.). «Структурная и функциональная характеристика эндонексина II, белка, связывающего кальций и фосфолипиды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (17): 6078–82. Бибкод : 1987PNAS...84.6078S . дои : 10.1073/pnas.84.17.6078 . ПМК 299011 . ПМИД 2957692 .
Фунакоши Т., Хеймарк Р.Л., Хендриксон Л.Е., МакМаллен Б.А., Фудзикава К. (август 1987 г.). «Человеческий плацентарный антикоагулянтный белок: выделение и характеристика». Биохимия . 26 (17): 5572–8. дои : 10.1021/bi00391a053 . ПМИД 2960376 .
Ивасаки А., Суда М., Накао Х., Нагоя Т., Саино Ю., Арай К., Мидзогучи Т., Сато Ф., Ёсизаки Х., Хирата М. (ноябрь 1987 г.). «Структура и экспрессия кДНК ингибитора свертывания крови, выделенного из плаценты человека: новый липокортиноподобный белок». Журнал биохимии . 102 (5): 1261–73. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122165 . ПМИД 2963810 .
Фунакоси Т., Хендриксон Л.Е., Макмаллен Б.А., Фудзикава К. (декабрь 1987 г.). «Первичная структура плацентарного антикоагулянтного белка человека». Биохимия . 26 (25): 8087–92. дои : 10.1021/bi00399a011 . ПМИД 2964863 .
Каплан Р., Джей М., Берджесс В.Х., Шлепфер Д.Д., Хайглер Х.Т. (июнь 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК человеческого эндонексина II, белка, связывающего Ca2+ и фосфолипиды» . Журнал биологической химии . 263 (17): 8037–43. дои : 10.1016/S0021-9258(18)68438-8 . ПМИД 2967291 .
Грундманн Ю, Абель К.Дж., Бон Х., Леберманн Х., Лотспайх Ф., Куппер Х. (июнь 1988 г.). «Характеристика кДНК, кодирующей плацентарный антикоагулянтный белок человека (PP4): гомология с семейством липокортина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (11): 3708–12. Бибкод : 1988PNAS...85.3708G . дои : 10.1073/pnas.85.11.3708 . ПМК 280287 . ПМИД 2967495 .
Пепински Р.Б., Тизард Р., Матталиано Р.Дж., Синклер Л.К., Миллер Г.Т., Браунинг Дж.Л., Чоу Э.П., Берн С., Хуанг К.С., Пратт Д. (август 1988 г.). «Пять различных белков, связывающих кальций и фосфолипиды, имеют гомологию с липокортином I» . Журнал биологической химии . 263 (22): 10799–811. дои : 10.1016/S0021-9258(18)38041-4 . ПМИД 2968983 .
Ан Н.Г., Теллер Д.К., Бьенковски М.Дж., Макмаллен Б.А., Липкин Э.В., де Хаен С. (декабрь 1988 г.). «Анализ седиментационного равновесия пяти ингибиторов фосфолипазы А2, связанных с липокортином, из плаценты человека. Доказательства против механически значимой связи между ферментом и ингибитором» . Журнал биологической химии . 263 (35): 18657–63. дои : 10.1016/S0021-9258(18)37335-6 . ПМИД 2974032 .
Деманж П., Фогес Д., Бенц Дж., Лиман С., Геттиг П., Берендес Р., Бургер А., Хубер Р. (июль 1994 г.). «Аннексин V: ключ к пониманию селективности ионов и регулирования напряжения?». Тенденции биохимических наук . 19 (7): 272–6. дои : 10.1016/0968-0004(94)90002-7 . ПМИД 7519374 .
Фернандес член парламента, Морган Р.О., Фернандес М.Р., Карседо М.Т. (ноябрь 1994 г.). «Ген, кодирующий человеческий аннексин V, имеет промотор без ТАТА с высоким содержанием G+C». Джин . 149 (2): 253–60. дои : 10.1016/0378-1119(94)90157-0 . ПМИД 7958998 .