Дигидролипоамиддегидрогеназа

междугородная связь
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	3RNM, 1ZMC, 1ZMD, 1ZY8, 2F5Z
Идентификаторы
Псевдонимы	DLD , DLDD, DLDH, E3, GCSL, LAD, PHE3, дигидролипоамиддегидрогеназа, дигидролипоамиддегидрогеназа, OGDC-E3
Внешние идентификаторы	Опустить : 238331 ; МГИ : 107450 ; Гомологен : 84 ; GeneCards : DLD ; OMA : DLD – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	107,931,730 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	31,401,452 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right ventricle; ; biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; thoracic diaphragm; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; vastus lateralis muscle; ; body of tongue; ; mucosa of sigmoid colon; ; jejunal mucosa; ; rectum;
	Top expressed in
	saccule; ; cardiac muscle tissue of left ventricle; ; otic placode; ; tail of embryo; ; extraocular muscle; ; intercostal muscle; ; soleus muscle; ; extensor digitorum longus muscle; ; interventricular septum; ; plantaris muscle;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	flavin adenine dinucleotide binding; NAD binding; dihydrolipoyl dehydrogenase activity; oxidoreductase activity; pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity; lipoamide binding; oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor; electron transfer activity; protein binding;
Cellular component	oxoglutarate dehydrogenase complex; myelin sheath; pyruvate dehydrogenase complex; cilium; acrosomal matrix; nucleoplasm; mitochondrial matrix; mitochondrion; acrosomal vesicle; cytoplasmic vesicle; motile cilium; cell projection; nucleus;
Biological process	mitochondrial acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; regulation of membrane potential; human ageing; branched-chain amino acid catabolic process; tricarboxylic acid cycle; 2-oxoglutarate metabolic process; lysine catabolic process; regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; cell redox homeostasis; proteolysis; lipoate metabolic process; dihydrolipoamide metabolic process; gastrulation; pyruvate metabolic process; sperm capacitation; acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone; cellular nitrogen compound metabolic process; histone succinylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	1738
	13382
	ENSG00000091140
	ENSMUSG00000020664
	P09622
	О08749
	НМ_001289752 ; НМ_000108 ; НМ_001289750 ; НМ_001289751
	НМ_007861
	НП_000099 ; НП_001276679 ; НП_001276680 ; НП_001276681
	НП_031887
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Дигидролипоамиддегидрогеназа ( DLD ), также известная как дигидролипоилдегидрогеназа, митохондриальная , представляет собой фермент , который у человека кодируется DLD геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} DLD представляет собой фермент флавопротеина , который окисляет дигидролипоамид до липоамида .

Дигидролипоамиддегидрогеназа (ДЛД) — митохондриальный фермент, играющий жизненно важную роль в энергетическом обмене у эукариот. Этот фермент необходим для полной реакции как минимум пяти различных мультиферментных комплексов. ^{[ 9 ]} Кроме того, DLD представляет собой флавофермент оксидоредуктазу , которая содержит реактивный дисульфидный мостик и кофактор FAD , которые непосредственно участвуют в катализе. Фермент объединяется в прочно связанные гомодимеры, необходимые для его ферментативной активности. ^{[ 10 ]}

Структура

Белок, кодируемый геном DLD, объединяется с другим белком, образуя димер центрального метаболического пути . несколько аминокислот в каталитическом кармане важны для функции DLD, включая R281 и N473. Было установлено, что ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} Хотя общая структура человеческого фермента аналогична дрожжевой , человеческая структура отличается тем, что имеет две петли, которые простираются от общей структуры белка и входят в сайты связывания FAD , когда связывается молекула НАД+, необходимая для катализа. не близко к фрагменту FAD. Однако когда вместо этого связывается НАДН , он располагается непосредственно над центральной структурой ФАД. , вызывающие заболевание, Текущие структуры hE3 прямо показывают, что мутации происходят в трех местах человеческого фермента: интерфейсе димера , активном сайте и сайтах связывания FAD и NAD(+). ^{[ 13 ]}

Функция

Гомодимер DLD действует как компонент E3 пирувата , α -кетоглутарата , α-адипата и комплексов аминокислот с разветвленной цепью -дегидрогеназы , а также системы расщепления глицина, причем все они находятся в митохондриальном матриксе. В этих комплексах ДЛД превращает дигидролипоевую кислоту и НАД+ в липоевую кислоту и НАДН. ^{[ 14 ]} ДЛД также обладает диафоразной активностью, способной катализировать окисление НАДН до НАД+ с использованием различных акцепторов электронов, таких как О ₂ , лабильное трехвалентное железо, оксид азота и убихинон . ^{[ 9 ]} Считается, что ДЛД играет прооксидантную роль, восстанавливая кислород до супероксида или трехвалентное железо до двухвалентного железа, что затем катализирует образование гидроксильных радикалов . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]} Диафоразная активность DLD может играть антиоксидантную роль благодаря ее способности удалять оксид азота и восстанавливать убихинон до убихинола. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Известно, что ген дигидролипамиддегидрогеназы имеет несколько вариантов сплайсинга.

Функция подработки

Определенные мутации DLD могут одновременно вызывать потерю первичной метаболической активности и усиление подработок протеолитической активности. Совместительную протеолитическую активность ДЛД выявляют условия, дестабилизирующие гомодимер ДЛД и снижающие его активность ДЛД. ^{[ 9 ]} Закисление митохондриального матрикса в результате ишемически-реперфузионного повреждения может нарушить четвертичную структуру ДЛД, что приведет к снижению активности дегидрогеназы и повышению активности диафоразы . ^{[ 20 ]} Подработка протеолитической активности ДЛД может возникать и при патологических состояниях. Протеолитическая активность может еще больше усложнить снижение энергетического метаболизма и увеличение окислительного повреждения в результате снижения активности ДЛД и увеличения активности диафоразы соответственно. ^{[ 19 ]} Благодаря своей протеолитической функции DLD удаляет функционально важный домен с N-конца фратаксина, митохондриального белка, участвующего в метаболизме железа и антиоксидантной защите. ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}

Клиническое значение

У людей мутации в DLD связаны с тяжелыми нарушениями в младенчестве с задержкой в развитии , гипотонией и метаболическим ацидозом . ^{[ 23 ]} Дефицит DLD проявляется в значительной степени вариабельности, что объясняется различным влиянием различных мутаций DLD на стабильность белка и его способность димеризоваться или взаимодействовать с другими компонентами трех комплексов дегидрогеназы α-кетокислот. ^{[ 23 ]} Благодаря своей протеолитической функции DLD вызывает дефицит фратаксина , что приводит к нейродегенеративному и сердечному заболеванию — атаксии Фридрейха . ^{[ 24 ]}

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[ § 1 ]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|alt=TCACycle_WP78 редактировать ]]

TCACycle_WP78 редактировать

^ Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «TCACycle_WP78» .

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[ § 1 ]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|alt=Гликолиз и глюконеогенез редактировать ]]

Гликолиз и глюконеогенез

^ Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Гликолиз-Глюконеогенез_WP534» .

Регуляция ферментов

Этот белок может использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . ^{[ 25 ]}

См. также

Липоевая кислота

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000091140 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020664 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ген Энтрез: дигидролипоамиддегидрогеназа» .
^ Отулаковски Г., Робинсон Б.Х. (декабрь 1987 г.). «Выделение и определение последовательности клонов кДНК липоамиддегидрогеназы свиньи и человека. Гомология с другими дисульфидоксидоредуктазами» . Журнал биологической химии . 262 (36): 17313–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45379-3 . ПМИД 3693355 .
^ Понс Г., Раефски-Эстрин С., Карозерс Д.Д., Пепин Р.А., Джавед А.А., Джесси Б.В. и др. (март 1988 г.). «Клонирование и последовательность кДНК компонентов дигидролипоамиддегидрогеназы комплексов дегидрогеназы альфа-кетокислоты человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (5): 1422–6. Бибкод : 1988PNAS...85.1422P . дои : 10.1073/pnas.85.5.1422 . ПМК 279783 . ПМИД 3278312 .
^ Шерер С.В., Отулаковски Г., Робинсон Б.Х., Цуй Л.К. (1991). «Локализация гена дигидролипоамиддегидрогеназы человека (DLD) в 7q31----q32». Цитогенетика и клеточная генетика . 56 (3–4): 176–7. дои : 10.1159/000133081 . hdl : 10722/42531 . ПМИД 2055113 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Бабади Н.Е., Панг Ю.П., Элпелег О., Исая Г. (апрель 2007 г.). «Загадочная протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (15): 6158–63. Бибкод : 2007PNAS..104.6158B . дои : 10.1073/pnas.0610618104 . ПМК 1851069 . ПМИД 17404228 .
^ Чишак Э.М., Макал А., Хонг Ю.С., Веттайккорумаканкаув АК, Корочкина Л.Г., Патель М.С. (январь 2006 г.). «Как белок, связывающий дигидролипоамиддегидрогеназу, связывает дигидролипоамиддегидрогеназу в комплексе пируватдегидрогеназы человека» . Журнал биологической химии . 281 (1): 648–55. дои : 10.1074/jbc.M507850200 . ПМИД 16263718 .
^ Ким Х (март 2005 г.). «Остаток аспарагина-473 важен для эффективного функционирования дигидролипоамиддегидрогеназы человека» . Журнал биохимии и молекулярной биологии . 38 (2): 248–52. дои : 10.5483/bmbrep.2005.38.2.248 . ПМИД 15826505 .
^ Ван Ю.К., Ван С.Т., Ли С., Чен Л.И., Лю В.Х., Чен П.Р. и др. (январь 2008 г.). «Роль аминокислот T148 и R281 в дигидролипоамиддегидрогеназе человека». Журнал биомедицинской науки . 15 (1): 37–46. дои : 10.1007/s11373-007-9208-9 . ПМИД 17960497 .
^ Бротигам К.А., Чуанг Дж.Л., Томчик Д.Р., Мачиус М., Чуанг Д.Т. (июль 2005 г.). «Кристаллическая структура дигидролипоамиддегидрогеназы человека: связывание НАД+/НАДН и структурная основа мутаций, вызывающих заболевания». Журнал молекулярной биологии . 350 (3): 543–52. дои : 10.1016/j.jmb.2005.05.014 . ПМИД 15946682 .
^ Каротерс DJ, Понс Дж., Патель М.С. (февраль 1989 г.). «Дигидролипоамиддегидрогеназа: функциональное сходство и расходящаяся эволюция пиридиннуклеотид-дисульфидоксидоредуктаз». Архив биохимии и биофизики . 268 (2): 409–25. дои : 10.1016/0003-9861(89)90309-3 . ПМИД 2643922 .
^ Петрат Ф., Палух С., Догруз Э., Дёрфлер П., Кирш М., Корт Х.Г. и др. (ноябрь 2003 г.). «Восстановление ионов Fe (III) в комплексе с физиологическими лигандами липоилдегидрогеназой и другими флавоферментами in vitro: значение для ферментативного восстановления ионов Fe (III) пула лабильного железа» . Журнал биологической химии . 278 (47): 46403–13. дои : 10.1074/jbc.M305291200 . ПМИД 12963736 .
^ Ёнеяма К., Сибата Р., Игараси А., Кодзима С., Кодани Й., Нагата К. и др. (сентябрь 2014 г.). «Протеомная идентификация дигидролипоамиддегидрогеназы как мишени аутоантител у больных раком эндометрия». Противораковые исследования . 34 (9): 5021–7. ПМИД 25202086 .
^ Игамбердиев А.У., Быкова Н.В., Энс В., Хилл Р.Д. (июнь 2004 г.). «Дигидролипоамиддегидрогеназа из сердца свиньи катализирует НАДН-зависимое удаление оксида азота» . Письма ФЭБС . 568 (1–3): 146–50. Бибкод : 2004FEBSL.568..146I . дои : 10.1016/j.febslet.2004.05.024 . ПМИД 15196936 . S2CID 20180110 .
^ Олссон Дж. М., Ся Л., Эрикссон Л. К., Бьёрнштедт М. (апрель 1999 г.). «Убихинон восстанавливается липоамиддегидрогеназой, и эта реакция сильно стимулируется цинком» . Письма ФЭБС . 448 (1): 190–2. Бибкод : 1999FEBSL.448..190O . дои : 10.1016/s0014-5793(99)00363-4 . ПМИД 10217438 . S2CID 34370150 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Ся Л., Бьернштедт М., Нордман Т., Эрикссон Л.К., Олссон Дж.М. (март 2001 г.). «Восстановление убихинона липоамиддегидрогеназой. Путь регенерации антиоксидантов» . Европейский журнал биохимии . 268 (5): 1486–90. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.02013.x . ПМИД 11231302 .
^ Клячко Н.Л., Щедрина В.А., Ефимов А.В., Казаков С.В., Газарян ИГ, Кристал Б.С., Браун А.М. (апрель 2005 г.). «РН-зависимое предпочтение субстрата липоамиддегидрогеназы сердца свиньи варьируется в зависимости от олигомерного состояния: ответ на подкисление митохондриального матрикса» . Журнал биологической химии . 280 (16): 16106–14. дои : 10.1074/jbc.M414285200 . ПМИД 15710613 .
^ Аль-Карадаги С., Франко Р., Ханссон М., Шелнутт Дж.А., Исая Г., Феррейра Г.К. (март 2006 г.). «Хелатазы: исказить, чтобы выбрать?» . Тенденции биохимических наук . 31 (3): 135–42. дои : 10.1016/j.tibs.2006.01.001 . ПМК 2997100 . ПМИД 16469498 .
^ О'Нил Х.А., Гах О., Парк С., Куи Дж., Муни С.М., Сэмпсон М. и др. (январь 2005 г.). «Сборка человеческого фратаксина представляет собой механизм детоксикации редокс-активного железа». Биохимия . 44 (2): 537–45. дои : 10.1021/bi048459j . ПМИД 15641778 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Хинонес СК, Тёне Дж.Г. (9 июля 2020 г.). «Дефицит дигидролипоамиддегидрогеназы». Адам М.П., Ардингер Х.Х., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Мирзаа Г., Амемия А. (ред.). Джин Обзоры . Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД 25032271 .
^ Амбрус А, Адам-Визи В (июль 2018 г.). «Дефицит дигидролипоамиддегидрогеназы человека (E3): новое понимание структурной основы и молекулярного патомеханизма» (PDF) . Нейрохимия Интернэшнл . 117 : 5–14. doi : 10.1016/j.neuint.2017.05.018 . ПМИД 28579060 . S2CID 38777180 .
^ Селвуд Т., Яффе Е.К. (март 2012 г.). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .

Дальнейшее чтение

Сильверберг М.С., Чо Дж.Х., Риу Дж.Д., Макговерн Д.П., Ву Дж., Аннес В. и др. (февраль 2009 г.). «Локусы риска язвенного колита на хромосомах 1p36 и 12q15, обнаруженные в результате полногеномного исследования ассоциаций» . Природная генетика . 41 (2): 216–20. дои : 10.1038/ng.275 . ПМЦ 2652837 . ПМИД 19122664 .
Бротигам К.А., Чуанг Дж.Л., Томчик Д.Р., Мачиус М., Чуанг Д.Т. (июль 2005 г.). «Кристаллическая структура дигидролипоамиддегидрогеназы человека: связывание НАД+/НАДН и структурная основа мутаций, вызывающих заболевания». Журнал молекулярной биологии . 350 (3): 543–52. дои : 10.1016/j.jmb.2005.05.014 . ПМИД 15946682 .
Рид Л.Дж., Хакерт М.Л. (июнь 1990 г.). «Структурно-функциональные взаимоотношения в дигидролипоамидацилтрансферазах» . Журнал биологической химии . 265 (16): 8971–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)38795-2 . ПМИД 2188967 .
Чишак Э.М., Макал А., Хонг Ю.С., Веттайккорумаканкаув АК, Корочкина Л.Г., Патель М.С. (январь 2006 г.). «Как белок, связывающий дигидролипоамиддегидрогеназу, связывает дигидролипоамиддегидрогеназу в комплексе пируватдегидрогеназы человека» . Журнал биологической химии . 281 (1): 648–55. дои : 10.1074/jbc.M507850200 . ПМИД 16263718 .
Асано К., Мацусита Т., Умено Дж., Хосоно Н., Такахаси А., Кавагути Т. и др. (декабрь 2009 г.). «Полногеномное ассоциативное исследование выявило три новых локуса восприимчивости к язвенному колиту среди населения Японии». Природная генетика . 41 (12): 1325–9. дои : 10.1038/ng.482 . ПМИД 19915573 . S2CID 20507558 .
Одьевр М.Х., Кретьен Д., Мюнних А., Робинсон Б.Х., Дюмулен Р., Масмуди С. и др. (март 2005 г.). «Новая мутация в гене субъединицы E3 дигидролипоамиддегидрогеназы (DLD), приводящая к атипичной форме дефицита альфа-кетоглутаратдегидрогеназы». Человеческая мутация . 25 (3): 323–4. дои : 10.1002/humu.9319 . ПМИД 15712224 . S2CID 19929944 .
Бротигам К.А., Винн Р.М., Чуанг Дж.Л., Мачиус М., Томчик Д.Р., Чуанг Д.Т. (март 2006 г.). «Структурное понимание взаимодействий между дигидролипоамиддегидрогеназой (E3) и E3-связывающим белком комплекса пируватдегидрогеназы человека» . Структура . 14 (3): 611–21. дои : 10.1016/j.str.2006.01.001 . ПМЦ 2879633 . ПМИД 16442803 .
Ким Х (март 2006 г.). «Активность дигидролипоамиддегидрогеназы человека в значительной степени снижается из-за мутации изолейцина-51 в аланин» . Журнал биохимии и молекулярной биологии . 39 (2): 223–7. дои : 10.5483/bmbrep.2006.39.2.223 . ПМИД 16584639 .
Сагден MC, Холнесс MJ (май 2003 г.). «Последние достижения в механизмах регуляции окисления глюкозы на уровне комплекса пируватдегидрогеназы с помощью PDK». Американский журнал физиологии. Эндокринология и обмен веществ . 284 (5): Е855-62. дои : 10.1152/ajpendo.00526.2002 . ПМИД 12676647 .
Ван Ю.К., Ван С.Т., Ли С., Чен Л.И., Лю В.Х., Чен П.Р. и др. (январь 2008 г.). «Роль аминокислот T148 и R281 в дигидролипоамиддегидрогеназе человека». Журнал биомедицинской науки . 15 (1): 37–46. дои : 10.1007/s11373-007-9208-9 . ПМИД 17960497 .
Браун А.М., Гордон Д., Ли Х., Коди М., Харди Дж., Арутюнян В., Бласс Дж.П. (ноябрь 2004 г.). «Связь гена дигидролипоамиддегидрогеназы с болезнью Альцгеймера у еврейского населения ашкенази». Американский журнал медицинской генетики. Часть B. Нейропсихиатрическая генетика . 131Б (1): 60–6. дои : 10.1002/ajmg.b.30008 . ПМИД 15389771 . S2CID 26098296 .
Ван Ю.К., Ван С.Т., Ли С., Лю В.Х., Чен П.Р., Чен Л.И., Лю Т.К. (март 2007 г.). «Роль N286 и D320 в механизме реакции центрального домена дигидролипоамиддегидрогеназы (E3) человека». Журнал биомедицинской науки . 14 (2): 203–10. дои : 10.1007/s11373-006-9136-0 . ПМИД 17171578 .
Фостер Л.Дж., Рудич А., Талиор И., Патель Н., Хуанг Х., Фуртадо Л.М. и др. (январь 2006 г.). «Инсулинзависимые взаимодействия белков с GLUT4, выявленные посредством мечения стабильных изотопов аминокислотами в культуре клеток (SILAC)». Журнал исследований протеома . 5 (1): 64–75. дои : 10.1021/pr0502626 . ПМИД 16396496 .
Ким Х (март 2005 г.). «Остаток аспарагина-473 важен для эффективного функционирования дигидролипоамиддегидрогеназы человека» . Журнал биохимии и молекулярной биологии . 38 (2): 248–52. дои : 10.5483/bmbrep.2005.38.2.248 . ПМИД 15826505 .
Хиромаса Ю., Фудзисава Т., Асо Ю., Рош Т.Э. (февраль 2004 г.). «Организация ядер комплекса пируватдегидрогеназы млекопитающих, образованного E2 и E2 плюс E3-связывающим белком, и их способность связывать компоненты E1 и E3» . Журнал биологической химии . 279 (8): 6921–33. дои : 10.1074/jbc.M308172200 . ПМИД 14638692 .
Винн Р.М., Като М., Мачиус М., Чуанг Дж.Л., Ли Дж., Томчик Д.Р., Чуанг Д.Т. (декабрь 2004 г.). «Молекулярный механизм регуляции комплекса дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью митохондрий человека путем фосфорилирования» . Структура . 12 (12): 2185–96. дои : 10.1016/j.str.2004.09.013 . ПМИД 15576032 .
Мартинс-де-Соуза Д., Гаттаз В.Ф., Шмитт А., Новелло Х.К., Марангони С., Тёрк К.В., Диас-Нето Е. (апрель 2009 г.). «Протеомный анализ больных шизофренией зоны Вернике выявляет нарушение регуляции энергетического обмена» . БМК Психиатрия . 9:17 . дои : 10.1186/1471-244X-9-17 . ПМК 2684104 . ПМИД 19405953 .

Внешние ссылки

Дигидролипоамид + дегидрогеназа Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[WikiPathways-25] Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «TCACycle_WP78» .

[WikiPathways-26] Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Гликолиз-Глюконеогенез_WP534» .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000091140 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020664 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] «Ген Энтрез: дигидролипоамиддегидрогеназа» .

[pmid3693355-6] Отулаковски Г., Робинсон Б.Х. (декабрь 1987 г.). «Выделение и определение последовательности клонов кДНК липоамиддегидрогеназы свиньи и человека. Гомология с другими дисульфидоксидоредуктазами» . Журнал биологической химии . 262 (36): 17313–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45379-3 . ПМИД 3693355 .

[pmid3278312-7] Понс Г., Раефски-Эстрин С., Карозерс Д.Д., Пепин Р.А., Джавед А.А., Джесси Б.В. и др. (март 1988 г.). «Клонирование и последовательность кДНК компонентов дигидролипоамиддегидрогеназы комплексов дегидрогеназы альфа-кетокислоты человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (5): 1422–6. Бибкод : 1988PNAS...85.1422P . дои : 10.1073/pnas.85.5.1422 . ПМК 279783 . ПМИД 3278312 .

[pmid2055113-8] Шерер С.В., Отулаковски Г., Робинсон Б.Х., Цуй Л.К. (1991). «Локализация гена дигидролипоамиддегидрогеназы человека (DLD) в 7q31----q32». Цитогенетика и клеточная генетика . 56 (3–4): 176–7. дои : 10.1159/000133081 . hdl : 10722/42531 . ПМИД 2055113 .

[Babady-9] Перейти обратно: ^а ^б ^с Бабади Н.Е., Панг Ю.П., Элпелег О., Исая Г. (апрель 2007 г.). «Загадочная протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (15): 6158–63. Бибкод : 2007PNAS..104.6158B . дои : 10.1073/pnas.0610618104 . ПМК 1851069 . ПМИД 17404228 .

[Ciszak-10] Чишак Э.М., Макал А., Хонг Ю.С., Веттайккорумаканкаув АК, Корочкина Л.Г., Патель М.С. (январь 2006 г.). «Как белок, связывающий дигидролипоамиддегидрогеназу, связывает дигидролипоамиддегидрогеназу в комплексе пируватдегидрогеназы человека» . Журнал биологической химии . 281 (1): 648–55. дои : 10.1074/jbc.M507850200 . ПМИД 16263718 .

[11] Ким Х (март 2005 г.). «Остаток аспарагина-473 важен для эффективного функционирования дигидролипоамиддегидрогеназы человека» . Журнал биохимии и молекулярной биологии . 38 (2): 248–52. дои : 10.5483/bmbrep.2005.38.2.248 . ПМИД 15826505 .

[12] Ван Ю.К., Ван С.Т., Ли С., Чен Л.И., Лю В.Х., Чен П.Р. и др. (январь 2008 г.). «Роль аминокислот T148 и R281 в дигидролипоамиддегидрогеназе человека». Журнал биомедицинской науки . 15 (1): 37–46. дои : 10.1007/s11373-007-9208-9 . ПМИД 17960497 .

[13] Бротигам К.А., Чуанг Дж.Л., Томчик Д.Р., Мачиус М., Чуанг Д.Т. (июль 2005 г.). «Кристаллическая структура дигидролипоамиддегидрогеназы человека: связывание НАД+/НАДН и структурная основа мутаций, вызывающих заболевания». Журнал молекулярной биологии . 350 (3): 543–52. дои : 10.1016/j.jmb.2005.05.014 . ПМИД 15946682 .

[Carothers-14] Каротерс DJ, Понс Дж., Патель М.С. (февраль 1989 г.). «Дигидролипоамиддегидрогеназа: функциональное сходство и расходящаяся эволюция пиридиннуклеотид-дисульфидоксидоредуктаз». Архив биохимии и биофизики . 268 (2): 409–25. дои : 10.1016/0003-9861(89)90309-3 . ПМИД 2643922 .

[Petrat-15] Петрат Ф., Палух С., Догруз Э., Дёрфлер П., Кирш М., Корт Х.Г. и др. (ноябрь 2003 г.). «Восстановление ионов Fe (III) в комплексе с физиологическими лигандами липоилдегидрогеназой и другими флавоферментами in vitro: значение для ферментативного восстановления ионов Fe (III) пула лабильного железа» . Журнал биологической химии . 278 (47): 46403–13. дои : 10.1074/jbc.M305291200 . ПМИД 12963736 .

[16] Ёнеяма К., Сибата Р., Игараси А., Кодзима С., Кодани Й., Нагата К. и др. (сентябрь 2014 г.). «Протеомная идентификация дигидролипоамиддегидрогеназы как мишени аутоантител у больных раком эндометрия». Противораковые исследования . 34 (9): 5021–7. ПМИД 25202086 .

[Igamberdiev-17] Игамбердиев А.У., Быкова Н.В., Энс В., Хилл Р.Д. (июнь 2004 г.). «Дигидролипоамиддегидрогеназа из сердца свиньи катализирует НАДН-зависимое удаление оксида азота» . Письма ФЭБС . 568 (1–3): 146–50. Бибкод : 2004FEBSL.568..146I . дои : 10.1016/j.febslet.2004.05.024 . ПМИД 15196936 . S2CID 20180110 .

[Olsson-18] Олссон Дж. М., Ся Л., Эрикссон Л. К., Бьёрнштедт М. (апрель 1999 г.). «Убихинон восстанавливается липоамиддегидрогеназой, и эта реакция сильно стимулируется цинком» . Письма ФЭБС . 448 (1): 190–2. Бибкод : 1999FEBSL.448..190O . дои : 10.1016/s0014-5793(99)00363-4 . ПМИД 10217438 . S2CID 34370150 .

[pmid11231302-19] Перейти обратно: ^а ^б Ся Л., Бьернштедт М., Нордман Т., Эрикссон Л.К., Олссон Дж.М. (март 2001 г.). «Восстановление убихинона липоамиддегидрогеназой. Путь регенерации антиоксидантов» . Европейский журнал биохимии . 268 (5): 1486–90. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.02013.x . ПМИД 11231302 .

[Klyachko-20] Клячко Н.Л., Щедрина В.А., Ефимов А.В., Казаков С.В., Газарян ИГ, Кристал Б.С., Браун А.М. (апрель 2005 г.). «РН-зависимое предпочтение субстрата липоамиддегидрогеназы сердца свиньи варьируется в зависимости от олигомерного состояния: ответ на подкисление митохондриального матрикса» . Журнал биологической химии . 280 (16): 16106–14. дои : 10.1074/jbc.M414285200 . ПМИД 15710613 .

[pmid16469498-21] Аль-Карадаги С., Франко Р., Ханссон М., Шелнутт Дж.А., Исая Г., Феррейра Г.К. (март 2006 г.). «Хелатазы: исказить, чтобы выбрать?» . Тенденции биохимических наук . 31 (3): 135–42. дои : 10.1016/j.tibs.2006.01.001 . ПМК 2997100 . ПМИД 16469498 .

[pmid15641778-22] О'Нил Х.А., Гах О., Парк С., Куи Дж., Муни С.М., Сэмпсон М. и др. (январь 2005 г.). «Сборка человеческого фратаксина представляет собой механизм детоксикации редокс-активного железа». Биохимия . 44 (2): 537–45. дои : 10.1021/bi048459j . ПМИД 15641778 .

[Quinonez_2020-23] Перейти обратно: ^а ^б Хинонес СК, Тёне Дж.Г. (9 июля 2020 г.). «Дефицит дигидролипоамиддегидрогеназы». Адам М.П., Ардингер Х.Х., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Мирзаа Г., Амемия А. (ред.). Джин Обзоры . Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД 25032271 .

[Ambrus_2018-24] Амбрус А, Адам-Визи В (июль 2018 г.). «Дефицит дигидролипоамиддегидрогеназы человека (E3): новое понимание структурной основы и молекулярного патомеханизма» (PDF) . Нейрохимия Интернэшнл . 117 : 5–14. doi : 10.1016/j.neuint.2017.05.018 . ПМИД 28579060 . S2CID 38777180 .

[pmid22182754-27] Селвуд Т., Яффе Е.К. (март 2012 г.). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ § 1 ]

[ § 1 ]

[ 25 ]

v т и Оксидоредуктазы : серооксидоредуктазы ( EC 1.8)
1.8.1: NAD or NADP	Dihydrolipoamide dehydrogenase Glutathione reductase Thioredoxin reductase
1.8.2: cytochrome	Sulfite dehydrogenase Thiosulfate dehydrogenase Flavocytochrome c sulfide dehydrogenase
1.8.3: oxygen	Sulfite oxidase
1.8.4: disulfide	Glutathione—homocystine transhydrogenase
1.8.5: quinone	Glutathione dehydrogenase (ascorbate)
1.8.98: Other, known	CoB—CoM heterodisulfide reductase
1.8.99: Other	Sulfite reductase

v т и Альдегид/ оксооксидоредуктазы ( EC 1.2)
1.2.1: NAD or NADP	Aldehyde dehydrogenase Acetaldehyde dehydrogenase Long-chain-aldehyde dehydrogenase Mycothiol-dependent formaldehyde dehydrogenase
1.2.2: cytochrome	Formate dehydrogenase (cytochrome)
1.2.3: oxygen	Aldehyde oxidase
1.2.4: disulfide	Oxoglutarate dehydrogenase complex Pyruvate dehydrogenase Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
1.2.7: iron–sulfur protein	Pyruvate synthase

v т и Ферменты : мультиферментные комплексы
Photosynthesis	Photosynthetic reaction center complex proteins Photosystem I II
Dehydrogenase	Pyruvate dehydrogenase complex E1 E2 E3 Oxoglutarate dehydrogenase OGDH DLST DLD Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
Other	CAD Carbamoyl phosphate synthase II Aspartate carbamoyltransferase Dihydroorotase P450-containing systems Cytochrome b6f complex Electron transport chain Fatty acid synthetase complex Glycine decarboxylase complex Mitochondrial trifunctional protein HADHA HADHB Phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system Polyketide synthase Sucrase-isomaltase complex Tryptophan synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)