Альфа-2-антиплазмин

СЕРПИНФ2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2R9Y
Идентификаторы
Псевдонимы	SERPINF2 , A2AP, AAP, ALPHA-2-PI, API, PLI, член 2 семейства F серпинов, альфа2AP
Внешние идентификаторы	Опустить : 613168 ; МГИ : 107173 ; Гомологен : 719 ; GeneCards : SERPINF2 ; OMA : SERPINF2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	1,755,265 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	75,330,417 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; left uterine tube; ; prostate; ; upper lobe of left lung; ; human kidney; ; right ovary; ; lactiferous gland; ; right testis; ; right lobe of thyroid gland; ; myometrium;
	Top expressed in
	yolk sac; ; liver; ; right kidney; ; proximal tubule; ; left lobe of liver; ; human kidney; ; gallbladder; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; abdominal wall; ; human fetus;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	peptidase inhibitor activity; protein homodimerization activity; protease binding; protein binding; serine-type endopeptidase inhibitor activity; endopeptidase inhibitor activity;
Cellular component	blood microparticle; fibrinogen complex; extracellular region; cell surface; extracellular exosome; platelet alpha granule lumen; extracellular space; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	positive regulation of collagen biosynthetic process; negative regulation of peptidase activity; negative regulation of fibrinolysis; negative regulation of plasminogen activation; maintenance of blood vessel diameter homeostasis by renin-angiotensin; blood vessel morphogenesis; fibrinolysis; collagen fibril organization; platelet degranulation; positive regulation of JNK cascade; response to organic substance; acute-phase response; positive regulation of cell differentiation; positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; positive regulation of transforming growth factor beta production; positive regulation of stress fiber assembly; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin; negative regulation of endopeptidase activity;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5345
	18816
	ENSG00000167711 ; ENSG00000276838
	ENSMUSG00000038224
	P08697
	Q61247
	НМ_000934 ; НМ_001165920 ; НМ_001165921
	НМ_008878
	НП_000925 ; НП_001159392 ; НП_001159393
	НП_032904
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Альфа-2-антиплазмин (или α2 _- антиплазмин или ингибитор плазмина ) представляет собой ингибитор сериновой протеазы (серпин), ответственный за инактивацию плазмина . ^{[ 5 ]} Плазмин — важный фермент , который участвует в фибринолизе и деградации различных других белков. Этот белок кодируется геном SERPINF2 . ^{[ 6 ]}

Фибринолиз (упрощенно). Синие стрелки обозначают стимуляцию, красные — торможение.

Роль в болезни

Описано очень мало случаев (<20) дефицита A2AP. Поскольку плазмин разрушает сгустки крови, нарушение ингибирования плазмина приводит к склонности к кровотечениям, которая в описанных случаях была тяжелой.

При циррозе печени снижается выработка альфа-2-антиплазмина, что приводит к снижению инактивации плазмина и усилению фибринолиза . Это связано с увеличением риска кровотечений при заболеваниях печени. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что альфа-2-антиплазмин взаимодействует с:

Нейтрофильная эластаза ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} и
Плазмин . ^{[ 8 ]}^{[ 10 ]}

См. также

посыпать

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000276838 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000167711, ENSG00000276838 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000038224 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ву Дж, Квек А.Дж., Карадок-Дэвис Т.Т., Эккель С.М., Маццителли Б., Уиссток Дж.К., Ло Р.Х. (05.03.2019). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Труды Биохимического общества . 47 (2): 541–557. дои : 10.1042/bst20180211 . ISSN 0300-5127 . ПМИД 30837322 . S2CID 73463150 .
^ «Ген Энтрез: ингибитор серпинпептидазы SERPINF2, клада F (антиплазмин альфа-2, фактор, происходящий из пигментного эпителия), член 2» .
^ Саттар, Хусейн. Основы патологии . ООО «Патома», 2011, с. 36.
^ Jump up to: ^а ^б Ши Б.Х., Трэвис Дж. (май 1987 г.). «Реактивный сайт альфа-2-антиплазмина человека» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45536-6 . ПМИД 2437112 .
^ Брауэр М.С., Harpel PC (август 1982 г.). «Протеолитическое расщепление и инактивация ингибитора альфа-2-плазмина и инактиватора C1 эластазой полиморфноядерных лейкоцитов человека» . Журнал биологической химии . 257 (16): 9849–54. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34149-8 . ПМИД 6980881 .
^ Виман Б., Коллен Д. (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции альфа-2-антиплазмина человека с плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86843-6 . ПМИД 158022 .

Дальнейшее чтение

Марти-Фабрегас Х., Боррелл М., Кочо Д., Мартинес-Рамирес С., Мартинес-Коррал М., Фонкуберта Х., Марти-Вилальта Х.Л. (январь 2008 г.). «Изменение гемостатических маркеров после рекомбинантного активатора плазминогена тканевого типа не связано с вероятностью реканализации». Инсульт: журнал мозгового кровообращения . 39 (1): 234–6. дои : 10.1161/СТРОКЕАХА.107.493767 . ПМИД 18048863 . S2CID 10052168 .
Нильсен В.Г. (октябрь 2007 г.). «Гидроксиэтилкрахмал усиливает фибринолиз в плазме человека за счет уменьшения взаимодействия альфа2-антиплазмин-плазмин». Свертывание крови и фибринолиз . 18 (7): 647–56. дои : 10.1097/MBC.0b013e3282a167dc . ПМИД 17890952 . S2CID 45608070 .
Сазонова И.Ю., Томас Б.М., Гладышева И.П., Хунг А.К., Рид Г.Л. (октябрь 2007 г.). «Фибринолиз усиливается за счет превращения альфа-антиплазмина из ингибитора плазмина в субстрат» . Журнал тромбозов и гемостаза . 5 (10): 2087–94. дои : 10.1111/j.1538-7836.2007.02652.x . ПМИД 17883703 . S2CID 2907615 .
Матч, Нью-Джерси, Томас Л., Мур Н.Р., Лисиак К.М., Бут Н.А. (апрель 2007 г.). «TAFIa, PAI-1 и альфа-антиплазмин: взаимодополняющая роль в регуляции лизиса тромбов и плазменных сгустков» . Журнал тромбозов и гемостаза . 5 (4): 812–7. дои : 10.1111/j.1538-7836.2007.02430.x . ПМИД 17388801 . S2CID 40278627 .
Кристиансен В.Дж., Джексон К.В., Ли К.Н., Макки П.А. (июнь 2007 г.). «Влияние однонуклеотидного полиморфизма на активность альфа-2-антиплазмина человека» . Кровь . 109 (12): 5286–92. doi : 10.1182/blood-2007-01-065185 . ПМК 1890835 . ПМИД 17317851 .
Хаяшидо Ю, Хамана Т, Исида Ю, Синтани Т, Коидзуми К, Окамото Т (февраль 2007 г.). «Индукция альфа2-антиплазмина ингибирует процессинг E-кадгерина, опосредованный системой активатор плазминогена/плазмин, что приводит к подавлению прогрессирования плоскоклеточного рака полости рта за счет усиления межклеточной адгезии» . Отчеты онкологии . 17 (2): 417–23. дои : 10.3892/или.17.2.417 . ПМИД 17203182 .
Шибата Н, Кавараи Т, Менг Ю, Ли Дж. Х., Ли Х. С., Вакутани Ю, Шибата Е, Патан Н, Би А, Сато С, Сорби С, Бруни А.С., Дуара Р., Майе Р., Фаррер Л.А., Джордж-Хислоп П.С., Рогаева Е (июль 2007 г.). «Исследования связи между генами плазмина и болезнью Альцгеймера с поздним началом» . Нейробиология старения . 28 (7): 1041–3. doi : 10.1016/j.neurobiolaging.2006.05.028 . ПМЦ 2647723 . ПМИД 16828203 .
Лю Т., Цянь В.Дж., Гриценко М.А., Кэмп Д.Г., Монро М.Э., Мур Р.Дж., Смит Р.Д. (декабрь 2005 г.). «Анализ N-гликопротеома плазмы человека методом иммуноаффинного вычитания, химии гидразидов и масс-спектрометрии» . Журнал исследований протеома . 4 (6): 2070–80. дои : 10.1021/pr0502065 . ПМК 1850943 . ПМИД 16335952 .
Ли К.Н., Джексон К.В., Кристиансен В.Дж., Чунг К.Х., Макки П.А. (май 2004 г.). «Новая протеиназа плазмы усиливает ингибирование альфа2-антиплазмином переваривания фибрина» . Кровь . 103 (10): 3783–8. дои : 10.1182/кровь-2003-12-4240 . ПМИД 14751930 .
Андерсон Н.Л., Полански М., Пипер Р., Гатлин Т., Тирумалай Р.С., Конрадс Т.П., Винстра Т.Д., Адкинс Дж.Н., Паундс Дж.Г., Фаган Р., Лобли А. (апрель 2004 г.). «Протеом плазмы человека: неизбыточный список, разработанный путем объединения четырех отдельных источников» . Молекулярная и клеточная протеомика . 3 (4): 311–26. дои : 10.1074/mcp.M300127-MCP200 . ПМИД 14718574 .
Кападиа С., Юсеф Г.М., Меллати А.А., Магклара А., Васни Г.А., Диамандис Э.П. (январь 2004 г.). «Образование комплекса между калликреином человека 13 и ингибиторами протеаз сыворотки». Клиническая химия Acta; Международный журнал клинической химии . 339 (1–2): 157–67. дои : 10.1016/j.cccn.2003.10.009 . ПМИД 14687906 .
Мацуно Х., Окада К., Уэсима С., Мацуо О., Козава О. (август 2003 г.). «Альфа2-антиплазмин играет значительную роль при острой легочной эмболии» . Журнал тромбозов и гемостаза . 1 (8): 1734–9. дои : 10.1046/j.1538-7836.2003.00252.x . ПМИД 12911586 . S2CID 72056689 .
Магклара А., Меллати А.А., Васни Г.А., Литтл С.П., Сотиропулу Г., Беккер Г.В., Диамандис Э.П. (август 2003 г.). «Характеристика ферментативной активности человеческого калликреина 6: аутоактивация, субстратная специфичность и регуляция ингибиторами». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 307 (4): 948–55. дои : 10.1016/S0006-291X(03)01271-3 . ПМИД 12878203 .
Кардосо С., Левентер Р.Дж., Уорд Х.Л., Тойо-Ока К., Чунг Дж., Гросс А., Мартин К.Л., Аллансон Дж., Пильц Д.Т., Олни А.Х., Мутчиник О.М., Хироцуне С., Уиншоу-Борис А., Добинс В.Б., Ледбеттер Д.Х. (апрель) 2003). «Уточнение критической области размером 400 т.п.н. позволяет проводить генотипическую дифференциацию между изолированной лиссэнцефалией, синдромом Миллера-Дикера и другими фенотипами, вторичными по отношению к делеции 17p13.3» . Американский журнал генетики человека . 72 (4): 918–30. дои : 10.1086/374320 . ПМК 1180354 . ПМИД 12621583 .
Фрэнк П.С., Дуглас Дж.Т., Лочер М., Ллинас М., Шаллер Дж. (февраль 2003 г.). «Структурная/функциональная характеристика С-концевого пептида ингибитора альфа-2-плазмина». Биохимия . 42 (4): 1078–85. дои : 10.1021/bi026917n . ПМИД 12549929 .
Тернер Р.Б., Лю Л., Сазонова И.Ю., Рид Г.Л. (сентябрь 2002 г.). «Структурные элементы, которые определяют субстратную специфичность фермента плазмина, растворяющего тромбы» . Журнал биологической химии . 277 (36): 33068–74. дои : 10.1074/jbc.M203782200 . ПМИД 12080056 .
Аскью Ю.С., Пак С.С., Люк С.Дж., Аскью Д.Д., Каталтепе С., Миллс Д.Р., Като Х., Лехочки Дж., Дьюар К., Биррен Б., Сильверман Г.А. (декабрь 2001 г.). «SERPINB12 — новый член человеческого семейства ов-серпинов, который широко экспрессируется и ингибирует трипсиноподобные сериновые протеиназы» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49320–30. дои : 10.1074/jbc.M108879200 . ПМИД 11604408 .
Ушинский М., Клишейко А., Зекановска Э. (декабрь 2000 г.). «Плазминоген, альфа(2)-антиплазмин и комплексы плазмин-альфа(2)-антиплазмин (ПАП) в околоплодных водах и плазме крови рожениц». Европейский журнал акушерства, гинекологии и репродуктивной биологии . 93 (2): 167–71. дои : 10.1016/S0301-2115(00)00283-9 . ПМИД 11074138 .
Хевеши З., Патти А., Карпати Л., Мушбек Л. (август 2000 г.). «Ингибитор альфа (2)-плазмина является субстратом тканевой трансглутаминазы: исследование in vitro». Исследование тромбоза . 99 (4): 399–406. дои : 10.1016/S0049-3848(00)00261-9 . ПМИД 10963790 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: I04.023
альфа-2 + Антиплазмин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
SERPINF2 + белок, + человек в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Расположение генома SERPINF2 и SERPINF2 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000276838 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000167711, ENSG00000276838 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000038224 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Ву Дж, Квек А.Дж., Карадок-Дэвис Т.Т., Эккель С.М., Маццителли Б., Уиссток Дж.К., Ло Р.Х. (05.03.2019). «Структурные исследования ингибирования плазмина». Труды Биохимического общества . 47 (2): 541–557. дои : 10.1042/bst20180211 . ISSN 0300-5127 . ПМИД 30837322 . S2CID 73463150 .

[entrez-6] «Ген Энтрез: ингибитор серпинпептидазы SERPINF2, клада F (антиплазмин альфа-2, фактор, происходящий из пигментного эпителия), член 2» .

[7] Саттар, Хусейн. Основы патологии . ООО «Патома», 2011, с. 36.

[pmid2437112-8] Jump up to: ^а ^б Ши Б.Х., Трэвис Дж. (май 1987 г.). «Реактивный сайт альфа-2-антиплазмина человека» . Журнал биологической химии . 262 (13): 6055–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45536-6 . ПМИД 2437112 .

[pmid6980881-9] Брауэр М.С., Harpel PC (август 1982 г.). «Протеолитическое расщепление и инактивация ингибитора альфа-2-плазмина и инактиватора C1 эластазой полиморфноядерных лейкоцитов человека» . Журнал биологической химии . 257 (16): 9849–54. дои : 10.1016/S0021-9258(18)34149-8 . ПМИД 6980881 .

[pmid158022-10] Виман Б., Коллен Д. (сентябрь 1979 г.). «О механизме реакции альфа-2-антиплазмина человека с плазмином» . Журнал биологической химии . 254 (18): 9291–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86843-6 . ПМИД 158022 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

v т и окропляет
тормозящий	Альфа-1-антихимотрипсин Альфа-1-антитрипсин Альфа-2-антиплазмин Антитромбин С1-ингибитор Кофактор гепарина II Ингибитор протеина С Ингибитор активатора плазминогена-1 Ингибитор активатора плазминогена-2 Ингибитор протеазы, связанный с белком Z СЕРПИНА1 СЕРПИНА2 СЕРПИНА3 СЕРПИНА4 СЕРПИНА5 СЕРПИНА9 СЕРПИНА14 SERPINB1 SERPINB2 SERPINB3 SERPINB4 SERPINB5 SERPINB6 SERPINB7 SERPINB8 SERPINB9 SERPINB10 SERPINB13 СЕРПИНЦ1 СЕРПИНД1 СЕРПИН1 СЕРПИН2 СЕРПИН2 СЕРПИНФ1 SERPING1 СЕРПИНХ1 СЕРПИНИ1 СЕРПИНИ2
Межклассовый ингибирующий	МЕНТ СЦКА-1 CrmA
неингибирующий	Белок теплового шока 47 Маспин Овальбумин Транскортин Тироксинсвязывающий глобулин Ангиотензиноген ФЕДФ
см. также нарушения глобина и белков-глобулинов