✖


Jump to content

РНК-полимераза II

(Перенаправлено с РНК-полимеразы II )
Функция РНК-полимеразы II (транскрипция). Зеленый: цепь РНК, вновь синтезированная ферментом.

РНК-полимераза II ( РНКП II и Пол II ) представляет собой мультибелковый комплекс , который транскрибирует ДНК в предшественники информационной РНК (мРНК), а также большинства малых ядерных РНК (мяРНК) и микроРНК . [1] [2] Это один из трех РНКП ферментов , обнаруженных в ядре эукариотических клеток. [3] Комплекс РНКП II массой 550 кДа , состоящий из 12 субъединиц, является наиболее изученным типом РНК-полимеразы . широкий спектр транскрипционных факторов необходим Для того чтобы он связался с промоторами вышестоящих генов и начал транскрипцию, .

Открытие

[ редактировать ]
РНК-полимераза II Saccharomyces cerevisiae , состоящая из всех 12 субъединиц. [4]

Ранние исследования предполагали наличие как минимум двух РНКП: одна, которая синтезирует рРНК в ядрышке , и другая, которая синтезирует другие РНК в нуклеоплазме , части ядра, но за пределами ядрышка. [5] В 1969 году биохимики Роберт Г. Рёдер и Уильям Раттер обнаружили, что существует всего три различных ядерных РНК-полимеразы , дополнительная РНКП, которая отвечает за транскрипцию определенного типа РНК в нуклеоплазме. [6] Открытие было получено с помощью ионообменной хроматографии на DEAE , покрытых шариках сефадекса . Методика разделяла ферменты по порядку соответствующих элюатов Ι,ΙΙ,ΙΙΙ путем увеличения концентрации сульфата аммония. Ферменты были названы в соответствии с порядком элюирования: РНКП I , РНКП II, РНКП II . [3] Это открытие продемонстрировало, что в нуклеоплазме присутствует дополнительный фермент, который позволяет дифференцировать РНКП II и РНКП III. [7]

РНК-полимераза II (РНКП2) подвергается регулируемой транскрипционной паузе во время ранней элонгации. Различные исследования показали, что нарушение элонгации транскрипции связано с раком , нейродегенерацией , латентным периодом ВИЧ и т. д. [8]

Субъединицы

[ редактировать ]
Эукариотическая РНК-полимераза II из Saccharomyces cerevisiae , PDB ID. [9] Субъединицы окрашены: RPB3 – оранжевый , RPB11 – желтый , RPB2 – пшеничный , RPB1 – красный , RPB6 – розовый , остальные 7 субъединиц окрашены в серый цвет.

Эукариотическая коровая РНК - полимераза II была сначала очищена с помощью анализов транскрипции. [10] Очищенный фермент обычно имеет 10–12 субъединиц (12 у человека и дрожжей) и не способен распознавать специфический промотор. [11] Известны многие субъединичные взаимодействия. [12]

  • Субъединица ДНК-ориентированной РНК-полимеразы II RPB1 – фермент , который у человека кодируется POLR2A геном , а у дрожжей – RPO21. RPB1 является крупнейшей субъединицей РНК-полимеразы II. Он содержит карбокси-концевой домен (CTD), состоящий из до 52 гептапептидных повторов (YSPTSPS), которые необходимы для активности полимеразы. [13] CTD был впервые обнаружен в лаборатории К. Дж. Инглеса в Университете Торонто и Дж. Л. Кордена в Университете Джонса Хопкинса . В сочетании с несколькими другими субъединицами полимеразы субъединица RPB1 образует ДНК-связывающий домен полимеразы — бороздку, в которой матрица ДНК транскрибируется в РНК. [14] Он сильно взаимодействует с RPB8. [12]
  • RPB2 ( POLR2B ) – вторая по величине субъединица, которая в сочетании как минимум с двумя другими субъединицами полимеразы образует структуру внутри полимеразы, которая поддерживает контакт в активном сайте фермента между матрицей ДНК и вновь синтезированной РНК. [15]
  • RPB3 ( POLR2C ) — третья по величине субъединица. Существует в виде гетеродимера с другой субъединицей полимеразы, POLR2J , образующей ядро. RPB3 сильно взаимодействует с RPB1-5, 7, 10–12. [12]
  • Субъединица B4 РНК-полимеразы II (RPB4) - кодируется геном POLR2D. [16] является четвертой по величине субъединицей и может играть защитную роль от стресса.
  • RPB5 – у человека кодируется геном POLR2E . Две молекулы этой субъединицы присутствуют в каждой РНК-полимеразе II. [17] RPB5 сильно взаимодействует с RPB1, RPB3 и RPB6. [12]
  • RPB6 ( POLR2F ) – образует структуру как минимум с двумя другими субъединицами, которая стабилизирует транскрибирующую полимеразу на матрице ДНК. [18]
  • RPB7 – кодируется POLR2G и может играть роль в регуляции функции полимеразы. [19] RPB7 сильно взаимодействует с RPB1 и RPB5. [12]
  • RPB8 ( POLR2H ) – взаимодействует с субъединицами RPB1-3, 5 и 7. [12]
  • RPB9 — бороздка, в которой матрица ДНК транскрибируется в РНК, состоит из RPB9 ( POLR2I ) и RPB1.
  • RPB10 – продукт гена POLR2L . Он взаимодействует с RPB1-3 и 5 и сильно с RPB3. [12]
  • RPB11 - субъединица RPB11 у человека состоит из трех субъединиц: POLR2J (RPB11-a), POLR2J2 (RPB11-b) и POLR2J3. [20] (РПБ11-в).
  • RPB12 — с RPB3 также взаимодействует RPB12 ( POLR2K ). [12]

Сборка

[ редактировать ]

RPB3 участвует в сборке РНК-полимеразы II. [21] Субкомплекс RPB2 и RPB3 появляется вскоре после синтеза субъединиц. [21] Этот комплекс впоследствии взаимодействует с RPB1. [21] RPB3, RPB5 и RPB7 взаимодействуют друг с другом с образованием гомодимеров, а RPB3 и RPB5 вместе способны связываться со всеми другими субъединицами RPB, кроме RPB9. [12] Только RPB1 прочно связывается с RPB5. [12] Субъединица RPB1 также контактирует с RPB7, RPB10 и более слабо, но наиболее эффективно с RPB8. [12] Как только RPB1 входит в комплекс, могут войти и другие субъединицы, такие как RPB5 и RPB7, где RPB5 связывается с RPB6 и RPB8, а RPB3 приводит к RPB10, RPB 11 и RPB12. [12] RPB4 и RPB9 могут появиться после того, как большая часть комплекса будет собрана. RPB4 образует комплекс с RPB7. [12]

Кинетика

[ редактировать ]

Ферменты могут катализировать до нескольких миллионов реакций в секунду. Скорость ферментов зависит от условий раствора и концентрации субстрата. Как и другие ферменты, POLR2 имеет кривую насыщения и максимальную скорость ( V max ). Он имеет K m (концентрация субстрата, необходимая для половины V max ) и k cat (количество молекул субстрата, обрабатываемых одним активным центром в секунду). Константа специфичности определяется выражением k cat / K m . Теоретическим максимумом константы специфичности является диффузионный предел около 10 8 до 10 9 ( М −1 с −1 ), где каждое столкновение фермента с его субстратом приводит к катализу. У дрожжей мутация в домене триггерной петли самой большой субъединицы может изменить кинетику фермента. [22]

Бактериальная РНК-полимераза, родственница РНК-полимеразы II, переключается между инактивированным и активированным состояниями, перемещаясь вперед и назад по ДНК. [23] Концентрации [NTP] eq = 10 мкМ GTP, 10 мкМ UTP, 5 мкМ АТФ и 2,5 мкМ CTP дают среднюю скорость элонгации, число оборотов ~ 1 п.н. (NTP). −1 для бактериальной РНКП, родственника РНК-полимеразы II. [23]

РНК-полимераза II серого цвета. Взаимодействие альфа-аманитина (красный).

РНК-полимераза II подвергается обширной котранскрипционной паузе во время элонгации транскрипции. [24] [25] Эта пауза особенно выражена в нуклеосомах и частично возникает из-за перехода полимеразы в транскрипционно некомпетентное состояние обратного отслеживания. [24] Продолжительность этих пауз варьируется от секунд до минут и более, а выходу из долговременных пауз могут способствовать факторы удлинения, такие как TFIIS. [26] В свою очередь, скорость транскрипции влияет на то, будут ли гистоны транскрибируемых нуклеосом вытесняться из хроматина или повторно вставляться позади транскрибирующей полимеразы. [27]

Альфа-Аманитин

[ редактировать ]
Основная статья: альфа-аманитин

РНК-полимераза II ингибируется α-аманитином. [28] и другие аматоксины . α-Аманитин — высокотоксичное вещество, содержащееся во многих грибах. [5] Грибной яд оказывает различное действие на каждую из РНК-полимераз: I, II, III. RNAP I совершенно не реагирует на это вещество и будет функционировать нормально, тогда как RNAP III имеет умеренную чувствительность. Однако РНКП II полностью ингибируется токсином. Альфа-аманитин ингибирует РНКП II за счет сильных взаимодействий в «воронке», «щели» фермента и ключевых участках «мостовой α-спирали » субъединицы RPB-1. [29]

Холофермент

[ редактировать ]
Основная статья: голофермент РНК-полимераза II

Голофермент РНК-полимеразы II представляет собой форму эукариотической РНК-полимеразы II, которая рекрутируется в промоторы белок -кодирующих генов в живых клетках. [11] Он состоит из РНК-полимеразы II, подмножества общих факторов транскрипции , и регуляторных белков, известных как белки SRB.

Часть сборки голофермента называется преинициационным комплексом , поскольку его сборка происходит на гена промоторе до инициации транскрипции . Медиаторный комплекс действует как мост между РНК-полимеразой II и факторами транскрипции.

Контроль структуры хроматина

[ редактировать ]

Это описание примерного механизма дрожжевых клеток, с помощью которого хроматина и гистонов посттрансляционная модификация помогают регулировать и регистрировать транскрипцию генов структура с помощью РНК-полимеразы II.

Этот путь дает примеры регуляции в этих точках транскрипции:

  • Преинициация (продвижение Bre1, модификация гистонов)
  • Инициация (продвижение с помощью TFIIH, модификация Pol II и продвижение с помощью COMPASS, модификация гистонов)
  • Элонгация (продвижение Set2, модификация гистонов)

Это относится к различным этапам процесса как к этапам регулирования. Не доказано, что они используются для регулирования, но весьма вероятно, что так оно и есть.

Промоторы элонгации РНК Pol II можно разделить на 3 класса.

  1. Факторы, на которые влияет лекарство/последовательность (различные мешающие белки)
  2. Факторы, ориентированные на структуру хроматина (посттранскрипционные модификаторы гистонов, например, метилтрансферазы гистонов)
  3. Факторы, улучшающие катализ РНК Pol II (различные мешающие белки и кофакторы Pol II; см. РНК-полимераза II).

Механизмы транскрипции

[ редактировать ]
  • Факторы, ориентированные на структуру хроматина:
    (HMT ( H -истон- М - этилтрансферазы )):
    COMPASS§† – ( комплекс белков , AS et1) – Метилирует лизин 4 гистона H3 связанных с S : отвечает за репрессию/замалчивание транскрипции. Нормальная часть клеточного роста и регуляции транскрипции в рамках RNAP II. [30]
  • Set2 - Метилирует лизин 36 гистона H3: Set2 участвует в регуляции элонгации транскрипции посредством прямого контакта с CTD. [31]
    (интересный нерелевантный пример: Dot1*‡ – метилирует лизин 79 гистона H3.)
  • Bre1 – убиквинирует (добавляет убиквитин ) лизин 123 гистона H2B. Связан с предварительной инициацией и возможностью связывания РНК Pol II.

С-концевой домен

[ редактировать ]

С -конец RPB1 присоединяется, образуя С-концевой домен (CTD). Карбокси-концевой домен РНК-полимеразы II обычно состоит из до 52 повторов последовательности Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. [32] Домен простирается от ядра фермента RNAPII до выходного канала, такое размещение эффективно благодаря индукции «реакций процессинга РНК посредством прямых или непрямых взаимодействий с компонентами механизма процессинга РНК». [33] Домен CTD не существует в РНК-полимеразе I или РНК-полимеразе III. [3] РНК-полимераза CTD была впервые обнаружена в лаборатории Си. Дж. Инглеса в Университете Торонто, а также в лаборатории Дж. Кордена в Университете Джонса Хопкинса во время процессов секвенирования ДНК, кодирующей субъединицу RPB1 РНК-полимеразы из дрожжей и мышей соответственно. Другие белки часто связывают С-концевой домен РНК-полимеразы, чтобы активировать активность полимеразы. Это белковый домен, который участвует в инициации транскрипции, кэпировании транскрипта РНК и прикреплении к сплайсосоме для сплайсинга РНК . [13]

Фосфорилирование CTD

[ редактировать ]

РНК-полимераза II существует в двух формах: нефосфорилированной и фосфорилированной: IIA и IIO соответственно. [5] [3] Переход между двумя формами облегчает выполнение различных функций транскрипции. Фосфорилирование . катализируется одним из шести основных факторов транскрипции , TFIIH CTD TFIIH служит двум целям: одна — раскручивать ДНК в месте начала транскрипции, а другая — фосфорилировать. Форма полимеразы IIA присоединяется к преинициационному комплексу, это предполагается, поскольку IIA связывается с более высоким сродством к TBP ( белку, связывающему ТАТА-бокс ), субъединице общего транскрипционного фактора TFIID , чем форма полимеразы IIO. Форма полимеразы IIO облегчает удлинение цепи РНК. [5] Метод инициации элонгации осуществляется путем фосфорилирования серина в положении 5 (Ser5) через TFIIH. Недавно фосфорилированный Ser5 привлекает ферменты для связывания 5'-конца вновь синтезированной РНК и «3'-факторов процессинга с сайтами поли(А) ». [33] Как только фосфорилируется второй серин, Ser2, элонгация активируется. Для прекращения элонгации должно произойти дефосфорилирование. Как только домен полностью дефосфорилируется, фермент RNAP II «перерабатывается» и катализирует тот же процесс с другим сайтом инициации. [33]

Рекомбинационная репарация, связанная с транскрипцией

[ редактировать ]

Окислительное повреждение ДНК может блокировать транскрипцию РНК-полимеразы II и вызывать разрывы цепей. Описан процесс рекомбинации, связанной с транскрипцией на основе РНК, который может защитить от повреждения ДНК. [34] На стадиях клеточного цикла G1/G0 клетки демонстрируют сборку гомологичных факторов рекомбинации при двухцепочечных разрывах в активно транскрибируемых областях. Похоже, что транскрипция связана с восстановлением двухцепочечных разрывов ДНК посредством гомологичной рекомбинации с матрицей РНК. Этот процесс восстановления эффективно и точно воссоединяет двухцепочечные разрывы в генах , активно транскрибируемых РНК-полимеразой II.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Корнберг Р.Д. (декабрь 1999 г.). «Эукариотический контроль транскрипции» . Тенденции в клеточной биологии . 9 (12): М46–9. дои : 10.1016/S0962-8924(99)01679-7 . ПМИД   10611681 .
  2. ^ Симс Р.Дж., Мандал СС, Рейнберг Д. (июнь 2004 г.). «Недавние события транскрипции, опосредованной РНК-полимеразой II» . Современное мнение в области клеточной биологии . 16 (3): 263–71. дои : 10.1016/j.ceb.2004.04.004 . ПМИД   15145350 .
  3. ^ Jump up to: а б с д Янг, Ричард А. (28 ноября 2003 г.). «РНК-полимераза II». Ежегодный обзор биохимии . 60 (1): 689–715. дои : 10.1146/annurev.bi.60.070191.003353 . ПМИД   1883205 .
  4. ^ Мейер П.А., Йе П., Чжан М., Су М.Х., Фу Дж. (июнь 2006 г.). «Фазирование РНК-полимеразы II с использованием внутренне связанных атомов Zn: обновленная структурная модель» . Структура . 14 (6): 973–82. дои : 10.1016/j.str.2006.04.003 . ПМИД   16765890 .
  5. ^ Jump up to: а б с д Уивер, Роберт Франклин (1 января 2012 г.). Молекулярная биология . МакГроу-Хилл. ISBN  9780073525327 . OCLC   789601172 .
  6. ^ Редер Р.Г., Раттер В.Дж. (октябрь 1969 г.). «Множественные формы ДНК-зависимой РНК-полимеразы в эукариотических организмах». Природа . 224 (5216): 234–7. Бибкод : 1969Natur.224..234R . дои : 10.1038/224234a0 . ПМИД   5344598 . S2CID   4283528 .
  7. ^ Редер Р.Г., Раттер В.Дж. (октябрь 1969 г.). «Множественные формы ДНК-зависимой РНК-полимеразы в эукариотических организмах». Природа . 224 (5216): 234–7. Бибкод : 1969Natur.224..234R . дои : 10.1038/224234a0 . ПМИД   5344598 . S2CID   4283528 .
  8. ^ Чермакова, Катерина; Демельмейстер, Йонас; Люкс, Ванда; Недомова, Моника; Голдман, Сет Р.; Смит, Эрик А.; Срб, Павел; Хекснерова, Розали; Фабри, Милан; Мадликова, Марсела; Хорейси, Магдалена (26 ноября 2021 г.). «Повсеместный модуль неупорядоченного взаимодействия белков управляет элонгацией транскрипции» . Наука . 374 (6571): 1113–1121. Бибкод : 2021Sci...374.1113C . дои : 10.1126/science.abe2913 . ПМЦ   8943916 . ПМИД   34822292 . S2CID   244660781 .
  9. ^ Армаш, Карим-Жан; Миттервегер, Симона; Мейнхарт, Антон; Крамер, Патрик (2019). «Структуры полной РНК-полимеразы II и ее подкомплекса Rpb4/7» (PDF) . Журнал биологической химии . 280 (8): 7131–1734. doi : 10.2210/pdb1wcm/pdb . ПМИД   15591044 .
  10. ^ Савадого М., Сентенак А. (1990). «РНК-полимераза B (II) и общие факторы транскрипции». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 711–54. дои : 10.1146/annurev.bi.59.070190.003431 . ПМИД   2197989 .
  11. ^ Jump up to: а б Майер В.Е., Янг Р.А. (октябрь 1998 г.). «РНК-полимераза II, голоферменты и субкомплексы» . Журнал биологической химии . 273 (43): 27757–60. дои : 10.1074/jbc.273.43.27757 . ПМИД   9774381 .
  12. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м Акер Дж., де Грааф М., Чейнель И., Хазак В., Кедингер С., Виньерон М. (июль 1997 г.). «Взаимодействие между субъединицами РНК-полимеразы II человека» . Журнал биологической химии . 272 (27): 16815–21. дои : 10.1074/jbc.272.27.16815 . ПМИД   9201987 .
  13. ^ Jump up to: а б Брики У.Дж., Гринлиф А.Л. (июнь 1995 г.). «Функциональные исследования карбокси-концевого повторяющегося домена РНК-полимеразы II дрозофилы in vivo» . Генетика . 140 (2): 599–613. дои : 10.1093/генетика/140.2.599 . ПМК   1206638 . ПМИД   7498740 .
  14. ^ «Ген Энтреза: полипептид А полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2A, 220 кДа» .
  15. ^ «Ген Энтреза: полипептид B полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2B, 140 кДа» .
  16. ^ Хазак В., Эстояк Дж., Чо Х., Мейджорс Дж., Сонода Дж., Теста Дж.Р., Големис Э.А. (апрель 1998 г.). «Анализ взаимодействия новой субъединицы РНК-полимеразы II (pol II) hsRPB4 с ее партнером hsRPB7 и с pol II» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (4): 1935–45. дои : 10.1128/mcb.18.4.1935 . ПМЦ   121423 . ПМИД   9528765 .
  17. ^ «Ген Энтреза: полипептид Е полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2E, 25 кДа» .
  18. ^ «Ген Энтрез: полипептид F полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2F» .
  19. ^ «Ген Энтрез: полипептид G полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2G» .
  20. ^ «Полипептид J3 полимеразы (РНК) II (ДНК) POLR2J3» .
  21. ^ Jump up to: а б с Колодзей П.А., Молодой РА (сентябрь 1991 г.). «Мутации в трех крупнейших субъединицах дрожжевой РНК-полимеразы II, влияющие на сборку фермента» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (9): 4669–78. дои : 10.1128/mcb.11.9.4669 . ПМЦ   361357 . ПМИД   1715023 .
  22. ^ Каплан С.Д., Джин Х., Чжан И.Л., Белянин А. (12 апреля 2012 г.). «Вскрытие функции триггерной петли Pol II и зависимый от активности Pol II контроль выбора стартового места in vivo» . ПЛОС Генетика . 8 (4): e1002627. дои : 10.1371/journal.pgen.1002627 . ПМК   3325174 . ПМИД   22511879 .
  23. ^ Jump up to: а б Аббонданциери Э.А., Гринлиф В.Дж., Шаевитц Дж.В., Ландик Р., Блок С.М. (ноябрь 2005 г.). «Прямое наблюдение шагания пары оснований с помощью РНК-полимеразы» . Природа . 438 (7067): 460–5. Бибкод : 2005Natur.438..460A . дои : 10.1038/nature04268 . ПМЦ   1356566 . ПМИД   16284617 .
  24. ^ Jump up to: а б Ходжес, Кортни; Бинту, Лакрамиоара; Лубковская, Люцина; Кашлев Михаил; Бустаманте, Карлос (31 июля 2009 г.). «Нуклеосомные флуктуации управляют динамикой транскрипции РНК-полимеразы II» . Наука . 325 (5940): 626–628. Бибкод : 2009Sci...325..626H . дои : 10.1126/science.1172926 . ISSN   1095-9203 . ПМЦ   2775800 . ПМИД   19644123 .
  25. ^ Черчман, Л. Стерлинг; Вайсман, Джонатан С. (20 января 2011 г.). «Секвенирование зарождающихся транскриптов визуализирует транскрипцию с разрешением нуклеотидов» . Природа . 469 (7330): 368–373. Бибкод : 2011Natur.469..368C . дои : 10.1038/nature09652 . ISSN   1476-4687 . ПМЦ   3880149 . ПМИД   21248844 .
  26. ^ Гэлбурт, Эрик А.; Гриль, Стефан В.; Видманн, Анна; Лубковская, Люцина; Чой, Джейсон; Ногалес, Ева; Кашлев Михаил; Бустаманте, Карлос (12 апреля 2007 г.). «Обратное отслеживание определяет чувствительность RNAP II к силе в зависимости от фактора». Природа . 446 (7137): 820–823. Бибкод : 2007Natur.446..820G . дои : 10.1038/nature05701 . ISSN   1476-4687 . ПМИД   17361130 . S2CID   4310108 .
  27. ^ Бинту, Лакрамиоара; Копачинская, Марта; Ходжес, Кортни; Лубковская, Люцина; Кашлев Михаил; Бустаманте, Карлос (13 ноября 2011 г.). «Скорость элонгации РНК-полимеразы определяет судьбу транскрибируемых нуклеосом» . Структурная и молекулярная биология природы . 18 (12): 1394–1399. дои : 10.1038/nsmb.2164 . ISSN   1545-9985 . ПМЦ   3279329 . ПМИД   22081017 .
  28. ^ Каплан К.Д., Ларссон К.М., Корнберг Р.Д. (июнь 2008 г.). «Триггерная петля РНК-полимеразы II участвует в выборе субстрата и непосредственно воздействует на альфа-аманитин» . Молекулярная клетка . 30 (5): 547–56. doi : 10.1016/j.molcel.2008.04.023 . ПМЦ   2475549 . ПМИД   18538653 .
  29. ^ Гун, Сюэ Ц.; Недяльков Юрий А.; Бертон, Закари Ф. (25 июня 2004 г.). «α-аманитин блокирует транслокацию РНК-полимеразой II человека» . Журнал биологической химии . 279 (26): 27422–27427. дои : 10.1074/jbc.M402163200 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   15096519 .
  30. ^ Бриггс, Скотт Д.; Брик, Мэри; Страл, Брайан Д.; Чунг, Ван Л.; Дэви, Джудит К.; Дент, Шэрон Ю.Р.; Уинстон, Фред; Эллис, К. Дэвид (15 декабря 2001 г.). «Метилирование лизина 4 гистона H3 опосредовано Set1 и необходимо для роста клеток и подавления рДНК у Saccharomyces cerevisiae» . Гены и развитие . 15 (24): 3286–3295. дои : 10.1101/gad.940201 . ISSN   0890-9369 . ПМК   312847 . ПМИД   11751634 .
  31. ^ Ли, Бинг; Хау, Лиэнн; Андерсон, Скотт; Йейтс, Джон Р.; Уоркман, Джерри Л. (14 марта 2003 г.). «Функции метилтрансферазы гистона Set2 через фосфорилированный карбоксил-концевой домен РНК-полимеразы II» . Журнал биологической химии . 278 (11): 8897–8903. дои : 10.1074/jbc.M212134200 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   12511561 .
  32. ^ Мейнхарт А., Крамер П. (июль 2004 г.). «Распознавание карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II факторами процессинга 3'-РНК» . Природа . 430 (6996): 223–6. Бибкод : 2004Natur.430..223M . дои : 10.1038/nature02679 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-8512-8 . ПМИД   15241417 . S2CID   4418258 .
  33. ^ Jump up to: а б с Эглофф, Сильвен; Мерфи, Шона (2008). «Взлом CTD-кода РНК-полимеразы II». Тенденции в генетике . 24 (6): 280–288. дои : 10.1016/j.tig.2008.03.008 . ПМИД   18457900 .
  34. ^ Вэй Л., Левин А.С., Лан Л. (2016). «Транскрипционная гомологичная рекомбинация после окислительного повреждения». Восстановление ДНК (Амст.) . 44 : 76–80. дои : 10.1016/j.dnarep.2016.05.009 . ПМИД   27233112 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA_polymerase_II&oldid=1220069565"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 06fe292c56484d3b2ace3b81f4a73438__1713708540
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/06/38/06fe292c56484d3b2ace3b81f4a73438.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RNA polymerase II - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)